生物化学问答题集锦

xxx公司文件编号：文件日期：修订次数：第1.0次更改批准审核制定方案设计，管理制度上传者：河南农业大学@神州华胄蛋白质的生理功能有哪些

是构成组织细胞的重要成分。参与组织细胞的更新与修补。参与物质代谢和及生理功能的调控。氧化功能其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆。识别等。蛋白质的理化性质？蛋白质的两性解离及等电点电泳蛋白质的胶体性质蛋白质的沉淀呈色反应蛋白质的紫外吸收举例说明蛋白质的结构与功能一级结构决定性质的典型事例：镰刀形红细胞贫血症

正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基为谷氨酸。正常红细胞为双凹圆盘形。不正常红细胞血红蛋白的β亚基N末端第六位氨基酸残基由谷氨酸变为缬氨酸。蛋白质变性因素蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学因素的作用时，有序的空间结构被破坏，致使生物活性丧失，并伴随一些理化性质的异常变化，但一级结构未破坏。物理因素：加热、高压、紫外线、X射线、超声波、搅拌等。化学因素：强酸、强碱、尿素、乙醇、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等等变性后特征：活性丧失、易发生沉淀、易被蛋白酶水解、扩散常数降低组成蛋白质的基本单位是什么结构有何特点

氨基酸是组成蛋白质的基本单位。结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L--氨基酸简述蛋白质的理化性质。①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸简述核苷酸类物质的生理功能 主要有：1、作为合成核酸的原料2、作为能量的储存和供应形式。3、参与代谢或生理活动的调节4、参与构成酶的辅酶或辅基5、作为代谢中间物的载体简述DNA双螺旋（二级）结构要点：两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧通过磷酸二酯键相连，形成核酸骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与环平行。右手螺旋，双螺旋直径为2nm，碱基堆砌距离为0.34nm，两核酸之间夹角为36度，每对螺旋由10对碱基组成。碱基按A与T、G与C互补配对，彼此以氢键相连。维持DNA稳定力量主要是碱基堆砌力。DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制。tRNA三叶草结构的特点是什么？

①氨基酸臂：由7对碱基组成双螺旋区，其3′端为CCA，可结合氨基酸。②二氢尿嘧啶环：由8-12个核苷酸组成，有两个二氢尿嘧啶。由3-4对碱基组成双螺旋区。③反密码环：由7个核苷酸组成，环中部有3个核苷酸组成反密码子，能与mRNA的密码子互补结合。由5对碱基组成的双螺旋区。④额外环/附加叉：由3-18核苷酸组成，不同tRNA具有不同大小的额外环，是tRNA分类的重要指标。⑤胸苷假尿苷胞苷环/TΨC环：由7个核苷酸组成，通过5对碱基组成双螺旋区。简述酶与一般催化剂的共性、特点共性：都具有催化作用特性：高效性（10*8~10*20倍），特异性（一种酶只对一种或一系列反应器作用），调节性（高温，低温可是酶失去活性）简述米式常数的意义物理意义：Km值等于酶反应速度为最大速度一半时的底物浓度Km值越大，酶与底物的亲和力越小；反之……。酶与底物的亲和力大，表示不需要很高的底物浓度，便能达到最大的反应速度。Km是酶的特征性常数，只与酶的性质、酶所催化的底物和酶促反应条件有关，与酶的浓度无关。影响酶促反应速度的因素：底物浓度、酶的浓度、温度、PH、抑制剂和激活剂1、简述酶促反应的特点。①高效性：酶的催化作用可以比普通化学催化剂高许多倍②高度专一性：只能催化特定的一类或一种反应③高度不稳定性：酶是蛋白质，活性对环境因素敏感④组织特异性：酶活性存在组织特异的区域化分部特征⑤可调节性：酶活性受到多种因素的调节何谓酶原激活酶原激活的实质和生理意义是什么

概念：酶原在一定条件下，可转化成有活性的酶，此过程称酶原的激活。实质：酶的活性中心形成或暴露的过程。生理意义：①酶原形式是物种进化过程中出现的自我保护现象②酶原相当于酶的储存形式，可在需要时快速启动发挥作用简述酶快速调节的方式。①酶原及酶原激活机制②别构调节③共价修饰调节竞争性抑制与非竞争性抑制的比较竞争性抑制是指有些抑制剂可与底物竞争酶的活性中心，从而降低底物与酶的结合率，抑制酶的活性，可通过增加底物的浓度来降低或消除抑制剂对酶的抑制作用。由抑制曲线可知它并不影响酶促反应的最大速率；非竞争性抑制作用是指有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，但不影响酶与底物的结合，形成的酶一底物一抑制剂复合物，不能进一步释放产物致使酶活性丧失，其主要是影响酶分子的构象来降低酶的活性，由非竞争曲线可知，它并不影响底物与酶的亲和力，而是使最大速率变小简述人体血糖的来源和去路。来源：①食物糖的消化吸收②（肝）糖原分解③非糖物质糖异生去路：①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪或氨基酸④转变为其他糖⑤形成糖尿何谓糖异生的“三个能量障碍”克服这三个能障需要哪些酶

①由丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸，需要丙酮酸羧化酶与磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶②由1，6-二磷酸果糖生成6-磷酸果糖，需要果糖二磷酸酶③由6-磷酸果糖生成6-磷酸葡萄糖，需要葡萄糖-6-磷酸酶为什么肝脏能直接调节血糖而肌肉不能？肝脏中有而肌肉中缺乏葡萄糖-6-磷酸酶，因此肌糖原不能直接分解为葡萄糖。磷酸戊糖通路分哪几个阶段有什么特点及生理意义

①氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH及CO2。此阶段反应不可逆，是体内产生NADPH+H+的主要代谢途径，NADPH+H+参与多种代谢反应。②非氧化反应，包括一系列基团转移。此阶段反应均可逆，是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径，5-磷酸核糖参与核酸的生物合成。三羧酸循环的反应步骤乙酰辅酶A与草酰乙酸作用生成柠檬酸进入三羧酸循环，柠檬酸在柠檬酸脱氢酶作用之下生成异柠檬酸，异柠檬酸在异柠檬酸脱氢酶作用下变成α酮戊二酸，α酮戊二酸在变α酮戊二酸脱氢酶系作用下成琥珀酰辅酶A，琥珀酰辅酶A在琥珀酰辅酶A合成酶作用下生成琥珀酸，琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下生成延胡索酸，延胡索酸在延胡索酸酶作用下加水生成苹果酸，苹果酸在苹果酸脱氢酶作用下生成草酰乙酸，草酰乙酸又不断生成柠檬酸重复三羧酸循环。简述三羧酸循环的特点1）在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。（2）在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。（3）乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。并且，凡是能转变成三羧酸循环中任何一种中间代谢物的物质都能通过三羧酸循环而被氧化。所以三羧酸循环实际是糖、脂、蛋白质等有机物在生物体内末端氧化的共同途径。（4）三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物质的生物合成提供了前体分子。如草酰乙酸是合成天冬氨酸的前体，α-酮戊二酸是合成谷氨酸的前体。一些氨基酸还可通过此途径转化成糖。简述三羧酸循环的生理意义1、是三大营养物质的最终代谢通路及产能最多的阶段2、为氧化磷酸化提供还原当量3、为其他合成代谢提供小分子前体4是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽说明在糖、脂代谢中乙酰CoA的来源和去路。糖代谢：葡萄糖→丙酮酸→乙酰CoA→进入TAC氧化供能脂代谢：脂肪酸β-氧化→乙酰CoA→合成脂肪酸、酮体、胆固醇简述乙酰CoA在糖脂代谢中的联系。①糖分解代谢产生的乙酰CoA可以作为脂类合成的原料②脂肪酸的β-氧化生成的乙酰CoA及酮体在没作用下转化的乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化为CO2和H2O简述脂肪酸的β-氧化过程，并计算一分子二十碳饱和脂肪酸彻底氧化分解净生成的ATP分子数。过程：①脱氢②加水③再脱氢④硫解计算：①脂肪酸活化为乙酰CoA消耗2分子ATP②1分子20C饱和脂肪酸β-氧化需经9次循环，产生10分子乙酰CoA，9分子FADH2和9分子NADH+H+③10分子乙酰CoA进入TAC生成10×12=120分子ATP④9分子FADH2进入琥珀酸氧化呼吸链生成9×2=18分子ATP⑤9分子NADH+H+进入NADH氧化呼吸链生成9×3=27分子ATP⑥净生成120+18+27-2=165分子ATP什么叫酮体？简述合成酮体的原料、部位、合成过程的限速酶以及酮体生成的生理意义。酮体是乙酰乙酸、β-羟基丁酸、丙酮的总称。合成原料：乙酰CoA合成部位：肝细胞线粒体限速酶：羟甲戊二酸单酰CoA合酶（HMG-CoA合酶）生理意义：①正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式②在饥饿或糖供给不足情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源③酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定，节省蛋白质的消耗胆固醇在体内可转化成那些重要物质？①胆汁酸②类固醇激素③维生素D3简述血浆脂蛋白按密度法分为几类？简述各类物质组分的特点和主要生理功能。①CM主要物质：甘油三酯约90%功能：运输外源性甘油三酯和胆固醇酯②VLDL主要物质：甘油三酯约60%功能：运输内源性甘油三酯③LDL主要物质：胆固醇酯50%功能：转运内源性胆固醇至肝外④HDL主要物质：磷脂、游离胆固醇、apoA、C、E功能：将肝外组织胆固醇转运到肝脏代谢简述血浆脂蛋白中载脂蛋白的重要功能。①结合和转运脂质，稳定脂蛋白的结构②参与脂蛋白受体的识别③调节脂蛋白代谢限速酶的活性鸟氨酸循环是体内氨的主要去路,解氨毒的重要途径。一碳单位有什么重要的生理意义？①合成嘌呤和嘧啶的原料②氨基酸与核苷酸代谢的枢纽③参与S-腺苷蛋氨酸（SAM）生物合成④生物体各种化合物甲基化的甲基来源简述体内血氨的来源也去路。来源：①氨基酸及胺的分解②肠道吸收③肾重吸收去路：①肝合成尿素排出体外②合成谷氨酰胺等非必需氨基酸③合成非蛋白含氮化合物④肾形成铵盐排出体外简要说明嘌呤核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的三个主要阶段。器官：肝脏（主），小肠、胸腺（次）部位：胞液原料：5-磷酸核糖、氨基酸、CO2和一碳单位合成过程：①R-5-P（5-磷酸核糖）和ATP作用生成PRPP（5-磷酸核糖-1-焦磷酸）②合成IMP（次黄嘌呤核苷酸）③IMP转变为AMP和GMP简要说明嘧啶核苷酸合成的器官、部位、原料和合成过程的基本步骤。器官：肝脏部位：胞液原料：Asp（天冬氨酸）、Gln（谷氨酰胺）、CO2合成过程：①UMP（尿嘧啶核苷酸）的生成②CTP（三磷酸胞苷）的合成③dTMP（脱氧胸苷酸）的生成简要说明DNA复制的过程。①复制时，亲代DNA双链解开成两条单链，各自作为模板指导子代合成新的互补链。②子代细胞的DNA双链，其中一股单链是从亲代完整地接受过来的，另一股单链完全重新合成。③由于碱基互补，两个子代细胞的DNA双链和亲代DNA碱基序列一致。简述转录的过程。DNA模板被转录方向是从3′端向5′端，RNA链的合成方向是从5′端向3′端。RNA的转录过程合成一般分两步，第一步合成原始转录产物（过程包括转录的启动、延伸和终止）；第二步转录产物的后加工，使无生物活性的原始转录产物转变成有生物功能的成熟RNA。但原核生物mRNA的原始转录产物一般不需后加工就能直接作为翻译蛋白质的模板。已知某一基因的DNA单链：5′-ATGGGCTACTCG-3′（1）写出DNA复制时另一条单链的核苷酸顺序5′-TACCCGATGAGC-3′（2）写出以该链为模板转录成RNA序列5′-UACCCGAUGAGC-3′（3）写出合成的多肽序列酪氨酸-脯氨酸-蛋氨酸-丝氨酸参考密码子：UAC酪氨酸CCG脯氨酸CGA精氨酸CAU组氨酸AUG蛋氨酸AGC丝氨酸GCC丙氨酸简述蛋白质生物合成的过程。蛋白质生物合成可分为五个阶段，氨基酸的活化、多肽链合成的起始、肽链的延长、肽链的终止和释放、蛋白质合成后的加工修饰。从蛋白质的合成来分析镰刀状细胞性贫血病产生的原因。血红蛋白β-亚基N端的第六个氨基酸残基是缬氨酸，而不是下正常的谷氨酸残基，从而使得血红蛋白质分子空间结构改变影响其正常功能。简述核蛋白体（即核糖体）在蛋白质生物合成过程中的作用。氨基酸是在核糖体中形成肽链，转运到内质网上进行初加工，然后转运到高尔基体，高尔基体进行深加工，最后转运到细胞膜外，所以核糖体是合成蛋白质的场所，这些蛋白质属于分泌蛋白，是运送到细胞外起作用的，是附着在内质网上的核糖体合成的；还有一种核糖体是游离在细胞质基质中的，它合成的是胞内蛋白，在细胞内起作用。简述乳糖操纵子的结构和调控机制。结构：结构基因、Ⅰ基因、操纵序列、CAP结合位点、启动子调控机制：（1）阻遏蛋白的负调控①没有乳糖：操纵子处于阻遏状态，抑制物（Ⅰ）基因表达阻遏因子，并与操纵基因（O）相互作用，阻止RNAP与启动序列结合，阻止转录启动。②有乳糖：少量乳糖分子被催化生成异半乳糖，与Lac阻遏因子结合并诱导该因子变构，促使阻遏因子与操纵基因（O）解离，发生转录。（2）CAP正性调控：cAMP结合CAP形成cAMP-CAP复合物，复合物与CAP特异位点结合，促DNA双螺旋稳定性降低，刺激转录活性以乳糖操纵子为例说明酶诱导合成的调节过程乳糖（lac）操纵子由调节基因，启动基因、操纵基因和三个结构基因lacZ、lacY、lacA组成。

调节基因lacI组成型表达，编码阻遏蛋白，既有与操纵基因lacO结合的位点，也有与诱导物结合的位点。当诱导物与阻遏蛋白结合时，可改变阻遏蛋白的构象，使其无法与lacO结合。阻遏蛋白具有阻止转录和识别小分子诱导物的双重性，因此它的活性状态直接决定启动基因是开启或关闭。

当缺乏乳糖时，阻遏蛋白以活性状态结合在lacO上，这就影响了RNA聚合酶与lacP的