氧化-还原酶催化氧化-还原反应课件

第四章微生物的生理

——————————主要内容：生物的酶微生物的营养微生物的能量代谢微生物的合成代谢2004年10月3日10时33分第四章微生物的生理

——————————主要内容：20011微生物的酶1.1酶的概念

酶是生物体内合成的一种具有催化性能的蛋白质，它是生物催化剂。

1.2酶的催化特性

1．酶积极参与生物化学反应，加速反应速度，但不能改变反应平衡点，在反应前后无变化；2．酶的催化作用具有专一性；一种酶只能作用于一种物质或一类物质，或者说只能催化一种或一类化学反应；3．酶的催化作用条件温和；在常温、常压和近中性的水溶液中进行（生物体内环境）；4．酶对环境条件极为敏感；高温、强酸、强碱、重金属离子等会能使酶丧失活性；由于酶是蛋白质，容易失活；5．酶具有极高的催化效率；如过氧化氢酶的催化效率比铁离子Fe3+（一般催化剂）要高1010倍。

2004年10月3日10时33分1微生物的酶1.1酶的概念2004年10月3日10时3322004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分31.3酶的组成●单成分酶组成为单一蛋白质.●全酶由蛋白质和非蛋白成分组成。非蛋白成分可以是：有机物、金属离子、有机物和金属离子。

通常把它分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合得牢的，称为辅基，与酶蛋白结合得不牢的，称为辅酶。酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶,单纯的酶蛋白无催化功能.2004年10月3日10时33分1.3酶的组成●单成分酶2004年10月3日10时33分4●酶各组分的功能：酶蛋白

——起加速生物化学反应的作用；■

辅基和辅酶

——起传递电子、原子、化学基团的作用；■金属离子

——除传递电子外，还起激活剂的作用；2004年10月3日10时33分●酶各组分的功能：酶蛋白2004年10月3日10时33分5●辅助因子作用示意图2004年10月3日10时33分●辅助因子作用示意图2004年10月3日10时33分6●常见的辅酶和辅基辅酶A（CoA或CoASH）、NAD（辅酶I）和NADP（辅酶II）、FMN（黄素单核苷酸）和FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、辅酶Q（CoQ）、磷酸腺苷及其他核苷酸类（包括AMP、ADP、ATP、GTP、UTP、CTP等）。专性厌氧菌特有的辅酶：辅酶M、F420（辅酶420）、F430（辅酶430）等。2004年10月3日10时33分●常见的辅酶和辅基辅酶A（CoA或CoASH）、NAD（辅酶7●维生素与辅酶维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有机物质。维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。2004年10月3日10时33分●维生素与辅酶维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有8●水溶性维生素与辅酶某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。2004年10月3日10时33分●水溶性维生素与辅酶某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并9●维生素PP菸酸和菸酰胺，在体内转变为辅酶I和辅酶II。能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。2004年10月3日10时33分●维生素PP菸酸和菸酰胺，在体内转变为辅酶I和辅酶II。2010●维生素PP和NAD+

和NADP+NAD+(烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I)和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II)是维生素烟酰胺的衍生物。功能：是多种重要脱氢酶的辅酶2004年10月3日10时33分●维生素PP和NAD+和NADP+NAD+(烟酰胺-腺嘌11●核黄素（VB2)核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。2004年10月3日10时33分●核黄素（VB2)核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲12●核黄素和FAD和FMNFAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物。功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。2004年10月3日10时33分●核黄素和FAD和FMNFAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和F13●泛酸和辅酶A(CoA)维生素(B3)-泛酸是由，-二羟基--二甲基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。2004年10月3日10时33分●泛酸和辅酶A(CoA)维生素(B3)-泛酸是由，-二羟14●泛酸和辅酶A(CoA)

功能：是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是维生素(B3)泛酸。2004年10月3日10时33分●泛酸和辅酶A(CoA)功能：是传递酰基，是形成代谢15●叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11)。四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3,-CH2-,-CHO等的载体，参与多种生物合成过程。2004年10月3日10时33分●叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)四氢叶酸是合成酶的辅酶，16●硫胺素硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。2004年10月3日10时33分●硫胺素硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形17●硫胺素和焦磷酸硫胺素(TPP)焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶，它的前体是硫胺素(维生素B1)。功能：是催化酮酸的脱羧反应2004年10月3日10时33分●硫胺素和焦磷酸硫胺素(TPP)焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶，18●吡哆素吡多素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。2004年10月3日10时33分●吡哆素吡多素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。219●吡哆素和磷酸吡哆素磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡多素是转氨酶的辅酶，转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互转换，起转移氨基的作用。2004年10月3日10时33分●吡哆素和磷酸吡哆素磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺20●生物素生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7。生物素的功能：是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用。2004年10月3日10时33分●生物素生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7。21●维生素B12辅酶维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成维生素B12辅酶。维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。2004年10月3日10时33分●维生素B12辅酶维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子22●结构2004年10月3日10时33分●结构2004年10月3日10时33分23●硫辛酸硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式，即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）.2004年10月3日10时33分●硫辛酸硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫24●辅酶Q(CoQ)辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细菌的线粒体中，其结构为：辅酶Q的活性部分是它的醌环结构，主要功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶，在酶与底物分子之间传递电子。2004年10月3日10时33分●辅酶Q(CoQ)辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细菌的线25●维生素C在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。2004年10月3日10时33分●维生素C在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。226●辅酶在酶促反应中的作用特点辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。2004年10月3日10时33分●辅酶在酶促反应中的作用特点辅酶在催化反应过程中，直接参加了27●酶分子中的金属离子根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激酶。在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。如Fe2+/Fe3+、Cu+/Cu3、Zn2+、Mn2+、Co2

等。金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子，原子或功能团。2004年10月3日10时33分●酶分子中的金属离子根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类28●金属酶中的金属离子与配体金属离子配体酶或蛋白

Mn2

咪唑丙酮酸脱氢酶Fe2+/Fe3+

卟啉环，咪唑，血红素，含硫配体氧化-还原酶，过氧化氢酶Cu+/Cu2+

咪唑，酰胺细胞色素氧化酶Co2+

卟啉环变位酶Zn2+-NH3，咪唑，（-RS）2

碳酸酐酶，醇脱氢酶Pb2-SHd-氨基-g-酮戊二酸脱水酶Ni2-SH尿酶2004年10月3日10时33分●金属酶中的金属离子与配体金属离子配体29●金属激酶中的金属离子激酶是一种磷酸化酶类，在ATP存在下催化葡萄糖，甘油等磷酸化。其中的金属离子与酶的结合一般较松散。在溶液中，酶与这类离子结合而被激活。如Na+、K+、Mg2+、Ca2+

等。金属离子对酶有一定的选择性,某种金属只对某一种或几种酶有激活作用。2004年10月3日10时33分●金属激酶中的金属离子激酶是一种磷酸化酶类，在ATP存在下催30

1.4酶蛋白的结构一级结构指多肽链本身的结构；二级结构是由多肽链形成的初级空间结构，由氢键维持；三级结构是在二级结构的基础上，多肽链进一步弯曲盘绕形成更复杂的构型；四级结构是由几个或几十个亚基形成，亚基是由一条或几条多肽链在三级结构基础上形成的小单位。少数酶具有四级结构。2004年10月3日10时33分

1.4酶蛋白的结构一级结构指多肽链本身的结构；200431在生物体中的酶蛋白，由20种氨基酸组成:Ala（丙氨酸）Arg（精氨酸）Asn（天门冬酰胺）Asp（天门冬氨酸）Cys（半胱氨酸）Gln（谷氨酰胺)Glu（谷氨酸）Gly（甘氨酸）His（组氨酸）Ile（异亮氨酸）Leu（亮氨酸）Lys（赖氨酸）Met（蛋氨酸）Phe（苯丙氨酸）Pro（脯氨酸）Ser（丝氨酸）Thr（苏氨酸）Trp（色氨酸）Tyr（酪氨酸）Val（缬氨酸

2004年10月3日10时33分在生物体中的酶蛋白，由20种氨基酸组成:2004年10月3322004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分331.5酶的活性中心●酶的活性中心是指酶蛋白分子中与底物结合，并起催化作用的小部分氨基酸微区。2004年10月3日10时33分1.5酶的活性中心●酶的活性中心是指酶蛋白分子中与底物结合34主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。●酶活性中心的必需基团酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。2004年10月3日10时33分主要包括：●酶活性中心的必需基团酸碱性基团：门冬氨酸和35结合部位Bindingsite酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。●酶分子的结构特点2004年10月3日10时33分结合部位Bindingsite●酶分子的结构特点2004362004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分37酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。■催化部位catalyticsite2004年10月3日10时33分酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。■催化部位38酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。■调控部位Regulatorysite2004年10月3日10时33分酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从391.6酶的分类与命名

▲分类①按酶所催化的化学反应类型：

●氧化还原酶类（EC1)：AH2+BA+BH2●转移酶类(EC2)：AR+BA+BR●水解酶类(EC3)：AB+H2OAOH+BH

●裂解酶类(EC4)：ABA+B

●异构酶类(EC5)：AA’●合成酶类(EC6)：A+B+ATPAB+ADP+Pi

2004年10月3日10时33分1.6酶的分类与命名

▲分类①按酶所催化的化学反40●酶的分类祥解水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：●

水解酶hydrolase2004年10月3日10时33分●酶的分类祥解水解酶催化底物的加水分解反应。●水解酶h41氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。●

氧化-还原酶Oxidoreductase2004年10月3日10时33分氧化-还原酶催化氧化-还原反应。●氧化-还原酶Oxido42转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。

例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。●转移酶Transferase2004年10月3日10时33分转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另43裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。●

裂合酶Lyase2004年10月3日10时33分裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆44异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。

例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。●异构酶Isomerase2004年10月3日10时33分异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的45合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C-S键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。A+B+ATP+H-O-H===AB+ADP+Pi

例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。丙酮酸+CO2草酰乙酸●合成酶LigaseorSynthetase●●2004年10月3日10时33分合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N以及C46核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。●核酸酶（催化核酸）ribozyme2004年10月3日10时33分核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA47②按酶在细胞的部位;

●胞外酶：

●胞外酶：

●表面酶：③按酶作用底物：

2004年10月3日10时33分②按酶在细胞的部位;2004年10月3日10时33分48▲命名

(1)习惯命名法:1,根据其催化底物来命名；2,根据所催化反应的性质来命名；3,结合上述两个原则来命名，4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。2004年10月3日10时33分▲命名

(1)习惯命名法:2004年10月3日10时33分49(2)国际系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。例如：习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶酶催化的反应:谷氨酸+丙酮酸

-酮戊二酸+丙氨酸2004年10月3日10时33分(2)国际系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最50(a)“三点结合”的催化理论认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。●酶作用专一性的机制2004年10月3日10时33分(a)“三点结合”的催化理论认为酶与底物的结合处至少有三个点51（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样2004年10月3日10时33分（b）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶52（c）诱导契合学说该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状.2004年10月3日10时33分（c）诱导契合学说该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定53●酶作用高效率的机制

1.中间产物学说

在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。

E+S====E-SP+E

许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。2004年10月3日10时33分●酶作用高效率的机制1.中间产物学说2004年10月3日154酶促反应：E+S===ES===ES

EPE+P反应方向,即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化H。而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能Ea。催化剂的作用是降低反应活化能Ea,从而起到提高反应速度的作用

2.活化能降低2004年10月3日10时33分酶促反应：E+S===ES===ES2.551.7

酶促反应的速度和影响因素在低底物浓度时,反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。●酶促反应的速度2004年10月3日10时33分1.7酶促反应的速度和影响因素在低底物浓度时,反应速度与56Km即为米氏常数，Vmax为最大反应速度当反应速度等于最大速度一半时,即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。因此,米氏常数的单位为mol/L。■米氏（MichaelisandMenten)方程2004年10月3日10时33分Km即为米氏常数，当反应速度等于最大速度一半时,即V=57米氏常数Km的意义不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。2004年10月3日10时33分米氏常数Km的意义不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的58■米氏常数的求法

1Km11

=

+

V

Vmax[S]Vmax2004年10月3日10时33分■米氏常数的求法1Km159■双倒数作图法斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax2004年10月3日10时33分■双倒数作图法斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax2060底物浓度对酶促反应速度的影响2004年10月3日10时33分底物浓度对酶促反应速度的影响2004年10月3日10时33分61●酶浓度对酶促反应速度的影响2004年10月3日10时33分●酶浓度对酶促反应速度的影响2004年10月3日10时33分62

●温度的影响一方面是温度升高,酶促反应速度加快。另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。因此大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。Q10=在（T+10）时的反应速度/在T时的反应速度2004年10月3日10时33分●温度的影响一方面是温度升高,酶促反应速度加快。Q10=在63

●pH的影响在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常称此pH为最适pH。2004年10月3日10时33分●pH的影响2004年10月3日10时33分64pH对酶活力的影响主要表现在两个方面：（1）改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；（2）过高、过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭到不可逆的破坏。2004年10月3日10时33分pH对酶活力的影响主要表现在两个方面：2004年10月3日65●抑制剂对酶活性的影响使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。酶的抑制剂一般具备两个方面的特点：a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。2004年10月3日10时33分●抑制剂对酶活性的影响使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑66●激活剂对酶促反应速度的影响2004年10月3日10时33分●激活剂对酶促反应速度的影响2004年10月3日10时33分672微生物的营养2004年10月3日10时33分2微生物的营养2004年10月3日10时33分68（1）微生物的化学组成2004年10月3日10时33分（1）微生物的化学组成2004年10月3日10时33分692004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分70（2）微生物的营养及营养类型

●水

●碳源和能源2004年10月3日10时33分（2）微生物的营养及营养类型

●水

●碳源和能源71●微生物的营养类型2004年10月3日10时33分●微生物的营养类型2004年10月3日10时33分722004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分73●氮源2004年10月3日10时33分●氮源2004年10月3日10时33分74●无机盐2004年10月3日10时33分●无机盐2004年10月3日10时33分75(3)碳氮磷比

（4）微生物的培养基①原则与方法

▲原则：

●选择适宜的营养物质；

●营养物质浓度及配比合适；

●控制pH条件；●控制氧化还原电位；●原料来源选择；

●灭菌处理；

●按配方顺序加入；2004年10月3日10时33分(3)碳氮磷比

（4）微生物的培养基①原则与方法2076▲方法：生态模拟；查阅文献；精心设计；实验比较，从小到大；2004年10月3日10时33分▲方法：生态模拟；2004年10月3日10时33分77②培养基种类：按培养基组成的性质：▲

合成培养基（Syntheticmedium);▲天然培养基（medium);▲复合培养基（Complexmedium);2004年10月3日10时33分②培养基种类：按培养基组成的性质：2004年10月3日10时78●按培养基物理状态：▲

液体培养基；

▲

固体培养基；

▲

半固体培养基；●按实验目的和用途：

▲基础培养基（Minimum

medium）；

▲选择培养基（Selective

medium）；

▲鉴别培养基（Differential

medium）；

▲加富（富集）培养基（Enrichment

medium）；2004年10月3日10时33分●按培养基物理状态：2004年10月3日10时33分79(5)营养物质进入微生物细胞的方式●单纯扩散；●促进（成）扩散；物质从高浓度的一侧，通过膜转运到低浓度的另一侧，即沿着浓度梯度（膜两边的浓度差）的方向跨膜转运的过程。这类转运是通过被转运物质本身的扩散作用进行的，是一个不需要外加能量的自发过程。许多物质的被动转运过程需要特殊的蛋白载体帮助。2004年10月3日10时33分(5)营养物质进入微生物细胞的方式●单纯扩散；物质从高浓度的80●转运通道2004年10月3日10时33分●转运通道2004年10月3日10时33分81■主动运输；主动转运是在外加能量驱动下进行的物质跨膜转运过程。主动转运的物质，可以是离子、小分子化合物，也可以是复杂的大分子物质，如某些蛋白或酶等。这一过程一般都与ATP的释能反应相偶联。1.钠钾泵主动运输2004年10月3日10时33分■主动运输；主动转运是在外加能量驱动下进行的物质跨膜转运过程82

2.离子浓度主动运输

3.H+浓度梯度主动运输2004年10月3日10时33分

2.离子浓度主动运输

3.H+浓度梯度主动运输200483基团转位也是一种主动运输方式，存在于某些原核生物中，在细菌中广泛存在的一个例子是磷酸转移酶系统，营养物质通过在运输过程中被磷酸转移酶系统磷酸化而进入细胞内，也需要能量和特异性的酶。如：糖、嘌呤、嘧啶、乙酸等物质。2004年10月3日10时33分基团转位2004年10月3日10时33分84被动运输和主动运输2004年10月3日10时33分被动运输和主动运输2004年10月3日10时33分853微生物的产能代谢2004年10月3日10时33分3微生物的产能代谢2004年10月3日10时33分862004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分873.1产能代谢与生物氧化（呼吸作用）的关系

生物氧化的概念:发生在活细胞内的一系列产能性氧化反应的总称。生物氧化（呼吸作用）的本质——氧化还原作用的统一过程。这过程中有能量的产生和转移。微生物的生物氧化有三类：发酵、好氧呼吸和无氧呼吸。无论是哪一种类型，其本质都是氧化还原反应，即在化学反应中一种物质失去电子而被氧化，另一种物质得到电子而被还原，微生物从中获得生命活动需要的能量。生物氧化还原过程不同于一般的化学氧化还原过程，有以下几个差别：在酶的作用下，常温常压的温和条件；复杂有机物被氧化成二氧化碳、水和其他简单的物质；产生能量供给生物（合成、生命活动、热能）；多步反应，产生许多中间产物；同时吸收和同化各种营养物质。2004年10月3日10时33分3.1产能代谢与生物氧化（呼吸作用）的关系

生物氧化的概念88●能量转换中心氧化磷酸化：通过生物氧化作用，将食物分子中存储的化学能转变成生物能，即将化学能转换成ATP分子的高能磷酸键。然后再通过ATP分子磷酸键的分解释放能量，为生物体提供所需的能量。光合磷酸化：通过光合作用，将光能（主要是太阳能）转换成ATP的高能磷酸键。再利用ATP的能量合成糖类物质。底物水平磷酸化：在基质氧化过程中，产生一种含高能自由能的中间体，这一中间体将高能键交给ADP，使其磷酸化生成ATP.真核细胞的氧化磷酸化主要在线粒体膜上进行。原核细胞的氧化磷酸化则是在细胞质膜上进行。光合磷酸化主要在叶绿体膜上进行。底物水平磷酸化主要在细胞质中进行。2004年10月3日10时33分●能量转换中心氧化磷酸化：通过生物氧化作用，将食物分子中存储89●烯醇式磷酸化合物磷酸烯醇式丙酮酸14.8千卡/摩尔2004年10月3日10时33分●烯醇式磷酸化合物磷酸烯醇式丙酮酸14.8千卡/摩尔200490●焦磷酸化合物ATP（三磷酸腺苷）焦磷酸7.3千卡/摩尔2004年10月3日10时33分●焦磷酸化合物ATP（三磷酸腺苷）焦磷酸7.3千卡/摩尔2091●生物氧化的类型在微生物体系中，能量的释放、ATP的生成都是通过生物氧化实现的。根据最终电子受体（或最终受氢体），可划分为3种类型：发酵--以分解过程中的中间代谢产物(低分子有机物)为最终电子受体好氧呼吸--以O2为最终电子受体无氧呼吸--以除O2外的无机化合物，如NO2-、NO3-、SO42-、CO32-及CO2等作为最终电子受体2004年10月3日10时33分●生物氧化的类型在微生物体系中，能量的释921．发酵在无外在电子受体时，微生物氧化一些有机物。有机物仅发生部分氧化，以它的中间代谢产物(即分子内的低分子有机物)为最终电子受体，释放少量能量，其余的能量保留在最终产物中。以葡萄糖的酵解为例，葡萄糖的逐步分解称糖酵解(即EMP途径或E-M途径)。2004年10月3日10时33分1．发酵2004年10月3日10时33分932004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分94以葡萄糖的乙醇发酵为例，可分为两大步：（1）不涉及氧化还原反应的预备性反应：葡萄糖（C6H12O6）→→→2×3-磷酸甘油醛；（2）有氧化还原的反应：→→丙酮酸（CH3COCOOH）→乙醛（CH3CHO）（二氧化碳）→乙醇（CH3CH2OH）。通过底物磷酸化，得到ATP。1mol的葡萄糖，可以得到2mol的ATP、2mol的乙醇和2mol的二氧化碳。乙醇发酵的能量利用效率为：2×31.4/238.3=26%。2004年10月3日10时33分以葡萄糖的乙醇发酵为例，可分为两大步：2004年10月3日1952．好氧呼吸在分子氧存在的条件下，以O2为最终电子受体，底物被全部氧化成CO2和H2O，并产生ATP。底物氧化释放的电子首先转移给NAD，使之成为NADH2，然后再转移给电子传递体系，最终到达分子氧O2。好氧呼吸能否进行，取决于O

2的体积分数能否达到0.2%（为大气中O2的体积分数21%的1%）。O2的体积分数低于0.2%，好氧呼吸不能发生。以葡萄糖为例，葡萄糖的氧化分解分两阶段：（1）经EMP途径，形成中间产物——丙酮酸。C6H12O6→→→2CH3COCOOH。产生2NADH2和4ATP，并消耗2ATP。此步同在发酵中的过程。丙酮酸→乙酰辅酶A和1mol的NADH2，然后进入TCA循环，被彻底氧化分解，产生NADH2和CO2等。（2）丙酮酸的有氧分解，经过三羧酸（TCA）循环得到分解。2004年10月3日10时33分2．好氧呼吸2004年10月3日10时33分962004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分97●线粒体呼吸链和ATP合成

细胞内的线粒体是生物氧化的主要场所，主要功能是将代谢物脱下的氢通过多种酶及辅酶所组成的传递体系的传递，最终与氧结合生成水。由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶催化系统组成的这种代谢途径一般称为生物氧化还原链，当受氢体是氧时，称为呼吸链。●线粒体呼吸链的组成2004年10月3日10时33分●线粒体呼吸链和ATP合成

细胞内的线粒体是生物氧化的主要场982004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分99线粒体呼吸链2004年10月3日10时33分线粒体呼吸链2004年10月3日10时33分100●电子传递和ATP的合成

NADH或琥珀酸所携带的高能电子通过线粒体呼吸链传递到O2的过程中，释放出大量的能量。这种高能电子传递过程的释能反应与ADP和磷酸合成ATP的需能反应相偶联，是ATP形成的基本机制。2004年10月3日10时33分●电子传递和ATP的合成NADH或琥珀酸所携带的高能电子通101（1）ATP酶复合体

线粒体内膜的表面有一层规则地间格排列着的球状颗粒，称为ATP酶复合体，是ATP合成的场所。2004年10月3日10时33分（1）ATP酶复合体线粒体内膜的表面有一层规则地间格排列着102ATP酶，含有5种不同的亚基（按3、3、1、1

和1

的比例结合）。OSCP为一个蛋白，是能量转换的通道。F0为一个疏水蛋白，是与线粒体电子传递系统连接的部位。2004年10月3日10时33分ATP酶，含有5种不同的亚基（按3、3、1、1和1103（2）ATP合成反应-氧化磷酸化生物氧化的释能反应与ADP的磷酰化反应偶联合成ATP的过程，称为氧化磷酸化。根据氧化-还原电势与自由能变化关系式，计算出在NADH氧化过程中，有三个反应的G’<-30.5kJ/mol。

FMNH2

Qcyt.bcyt.c1cyt.aa3

O2G’-55.6kJ/mol-34.7kJ/mol-102.1kJ/moL

这三个反应分别与ADP的磷酰化反应偶联，产生3个ATP。这些反应称为呼吸链的偶联部位。从琥珀酸

O2只产生2个ATP.2004年10月3日10时33分（2）ATP合成反应-氧化磷酸化生物氧化的释能反应与ADP的104（3）偶联机制化学渗透假说的要点是：a.线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵；b.在电子传递链中，电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，用于驱动膜内侧的H+迁移到膜外侧（膜对H+是不通透的）。这样，在膜的内侧与外侧就产生了跨膜质子梯度(pH)和电位梯度（）；2004年10月3日10时33分（3）偶联机制化学渗透假说的要点是：2004年10月3日10105c.在膜内外势能差（pH和）的驱动下，膜外高能质子沿着一个特殊通道（ATP酶的组成部分），跨膜回到膜内侧。质子跨膜过程中释放的能量，直接驱动ADP和磷酸合成ATP。2004年10月3日10时33分c.在膜内外势能差（pH和）的驱动下，膜外高能质子106能量的平衡：1份葡萄糖，转化成2丙酮酸时，产生2NADH2和4ATP（底物磷酸化），并消耗2ATP；1mol的丙酮酸经TCA循环，生成4molNADH2、1molFADH2(黄素腺嘌呤二核苷酸)、1molGTP(鸟嘌呤三核苷酸，，随后转化成1mol的ATP)。通过呼吸链，1molNADH2产生3mol的ATP，1molFADH2产生2mol的ATP。最后得到的能量：（4×3+1×2+1）×2+2×3+4-2=38（mol）ATP。释放的总能量约2876KJ，能量利用效率为31.4×38/2876=42%。其余的能量变成热能耗散。这个效率是高的，所以好氧呼吸氧化彻底，能量利用效率高。总反应过程：C6H12O6+6O2→6CO2+6H2O+38ATP2004年10月3日10时33分能量的平衡：1份葡萄糖，转化成2丙酮酸时，产生2NADH21072004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分1083．无氧呼吸(分子外的无氧呼吸)

在电子传递体系中，氧化NADH2时的最终电子受体不是氧气，而是除O2外的无机化合物，如NO2-、NO3-、SO42-、CO32-及CO2等。无氧呼吸的氧化底物一般为有机物，如葡萄糖、乙酸和乳酸等，它们被氧化为CO2，有ATP产生。2004年10月3日10时33分3．无氧呼吸(分子外的无氧呼吸)

在电子传递体系中，氧化N109例如，以NO3-为最终电子受体的情况：

C6H12O6+6H2O→6CO2+24H24H+4NO3-→12H2O+2N2总反应：C6H12O6+4NO3-→6CO2+2N2+6H2O+能量释放总能量为1756KJ,得到2ATP。上述过程被称为反硝化作用，或硝酸盐还原作用。2004年10月3日10时33分例如，以NO3-为最终电子受体的情况：2004年10月3日110以SO42-为最终电子受体如：2CH3CHOHCOOH+H2SO4----2CH3COOH+2CO2+H2S+2H2O+1125kJ

以CO2和CO为最终电子受体如：2CH3CH2OH+CO2----CH4+2CH3COOH4H2+CO2----CH4+2H2O3H2+CO----CH4+H2O2004年10月3日10时33分以SO42-为最终电子受体2004年10月3日10时33分1112004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分112第四节微生物的合成代谢

一、产甲烷菌的合成代谢2004年10月3日10时33分第四节微生物的合成代谢

一、产甲烷菌的合成代谢2004年1132004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分1142004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分115二、化能自养型微生物的合成代谢各种化能自养型微生物的合成代谢的合成途径不同，如硫氧化细菌的合成代谢为：

H2S+2O2→SO42-+2H+795KJCO2+4H→[CH2O]+H2O三、光合作用1．藻类的光合作用（同绿色植物）2．细菌的光合作用细菌光合作用的供氢体为H2S和H2。因光合细菌种类不同，其光合反应也有所不同。有三种生化反应：（1）绿硫细菌属

CO2+2H2S→[CH2O]+2S+H2O（2）红硫细菌科

2CO2+H2S+2H2O→2[CH2O]+H2SO4

（3）氢单胞菌属

CO2+2H2→[CH2O]+H2O光合细菌通过光周期把CO2固定，并转变为高能贮存物——聚β羟基丁酸（PHB）。CO2固定的途径为卡尔文循环2004年10月3日10时33分二、化能自养型微生物的合成代谢2004年10月3日10时31162004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分1172004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分1182004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分119第四章微生物的生理

——————————主要内容：生物的酶微生物的营养微生物的能量代谢微生物的合成代谢2004年10月3日10时33分第四章微生物的生理

——————————主要内容：2001201微生物的酶1.1酶的概念

酶是生物体内合成的一种具有催化性能的蛋白质，它是生物催化剂。

1.2酶的催化特性

1．酶积极参与生物化学反应，加速反应速度，但不能改变反应平衡点，在反应前后无变化；2．酶的催化作用具有专一性；一种酶只能作用于一种物质或一类物质，或者说只能催化一种或一类化学反应；3．酶的催化作用条件温和；在常温、常压和近中性的水溶液中进行（生物体内环境）；4．酶对环境条件极为敏感；高温、强酸、强碱、重金属离子等会能使酶丧失活性；由于酶是蛋白质，容易失活；5．酶具有极高的催化效率；如过氧化氢酶的催化效率比铁离子Fe3+（一般催化剂）要高1010倍。

2004年10月3日10时33分1微生物的酶1.1酶的概念2004年10月3日10时331212004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分1221.3酶的组成●单成分酶组成为单一蛋白质.●全酶由蛋白质和非蛋白成分组成。非蛋白成分可以是：有机物、金属离子、有机物和金属离子。

通常把它分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合得牢的，称为辅基，与酶蛋白结合得不牢的，称为辅酶。酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶,单纯的酶蛋白无催化功能.2004年10月3日10时33分1.3酶的组成●单成分酶2004年10月3日10时33分123●酶各组分的功能：酶蛋白

——起加速生物化学反应的作用；■

辅基和辅酶

——起传递电子、原子、化学基团的作用；■金属离子

——除传递电子外，还起激活剂的作用；2004年10月3日10时33分●酶各组分的功能：酶蛋白2004年10月3日10时33分124●辅助因子作用示意图2004年10月3日10时33分●辅助因子作用示意图2004年10月3日10时33分125●常见的辅酶和辅基辅酶A（CoA或CoASH）、NAD（辅酶I）和NADP（辅酶II）、FMN（黄素单核苷酸）和FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）、辅酶Q（CoQ）、磷酸腺苷及其他核苷酸类（包括AMP、ADP、ATP、GTP、UTP、CTP等）。专性厌氧菌特有的辅酶：辅酶M、F420（辅酶420）、F430（辅酶430）等。2004年10月3日10时33分●常见的辅酶和辅基辅酶A（CoA或CoASH）、NAD（辅酶126●维生素与辅酶维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有机物质。维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。2004年10月3日10时33分●维生素与辅酶维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有127●水溶性维生素与辅酶某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。2004年10月3日10时33分●水溶性维生素与辅酶某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并128●维生素PP菸酸和菸酰胺，在体内转变为辅酶I和辅酶II。能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。2004年10月3日10时33分●维生素PP菸酸和菸酰胺，在体内转变为辅酶I和辅酶II。20129●维生素PP和NAD+

和NADP+NAD+(烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I)和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II)是维生素烟酰胺的衍生物。功能：是多种重要脱氢酶的辅酶2004年10月3日10时33分●维生素PP和NAD+和NADP+NAD+(烟酰胺-腺嘌130●核黄素（VB2)核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。2004年10月3日10时33分●核黄素（VB2)核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲131●核黄素和FAD和FMNFAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物。功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。2004年10月3日10时33分●核黄素和FAD和FMNFAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和F132●泛酸和辅酶A(CoA)维生素(B3)-泛酸是由，-二羟基--二甲基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。2004年10月3日10时33分●泛酸和辅酶A(CoA)维生素(B3)-泛酸是由，-二羟133●泛酸和辅酶A(CoA)

功能：是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是维生素(B3)泛酸。2004年10月3日10时33分●泛酸和辅酶A(CoA)功能：是传递酰基，是形成代谢134●叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11)。四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3,-CH2-,-CHO等的载体，参与多种生物合成过程。2004年10月3日10时33分●叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA)四氢叶酸是合成酶的辅酶，135●硫胺素硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形式存在。缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。2004年10月3日10时33分●硫胺素硫胺素(维生素B1)在体内以焦磷酸硫胺素(TPP)形136●硫胺素和焦磷酸硫胺素(TPP)焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶，它的前体是硫胺素(维生素B1)。功能：是催化酮酸的脱羧反应2004年10月3日10时33分●硫胺素和焦磷酸硫胺素(TPP)焦磷酸硫胺素是脱羧酶的辅酶，137●吡哆素吡多素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。2004年10月3日10时33分●吡哆素吡多素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。2138●吡哆素和磷酸吡哆素磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡多素是转氨酶的辅酶，转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互转换，起转移氨基的作用。2004年10月3日10时33分●吡哆素和磷酸吡哆素磷酸吡哆素主要包括磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺139●生物素生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7。生物素的功能：是作为CO2的递体，在生物合成中起传递和固定CO2的作用。2004年10月3日10时33分●生物素生物素是羧化酶的辅酶，它本身就是一种B族维生素B7。140●维生素B12辅酶维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成维生素B12辅酶。维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶，催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。2004年10月3日10时33分●维生素B12辅酶维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子141●结构2004年10月3日10时33分●结构2004年10月3日10时33分142●硫辛酸硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式，即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）.2004年10月3日10时33分●硫辛酸硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫143●辅酶Q(CoQ)辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细菌的线粒体中，其结构为：辅酶Q的活性部分是它的醌环结构，主要功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶，在酶与底物分子之间传递电子。2004年10月3日10时33分●辅酶Q(CoQ)辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细菌的线144●维生素C在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。2004年10月3日10时33分●维生素C在体内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合成。2145●辅酶在酶促反应中的作用特点辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。2004年10月3日10时33分●辅酶在酶促反应中的作用特点辅酶在催化反应过程中，直接参加了146●酶分子中的金属离子根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激酶。在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。如Fe2+/Fe3+、Cu+/Cu3、Zn2+、Mn2+、Co2

等。金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子，原子或功能团。2004年10月3日10时33分●酶分子中的金属离子根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类147●金属酶中的金属离子与配体金属离子配体酶或蛋白

Mn2

咪唑丙酮酸脱氢酶Fe2+/Fe3+

卟啉环，咪唑，血红素，含硫配体氧化-还原酶，过氧化氢酶Cu+/Cu2+

咪唑，酰胺细胞色素氧化酶Co2+

卟啉环变位酶Zn2+-NH3，咪唑，（-RS）2

碳酸酐酶，醇脱氢酶Pb2-SHd-氨基-g-酮戊二酸脱水酶Ni2-SH尿酶2004年10月3日10时33分●金属酶中的金属离子与配体金属离子配体148●金属激酶中的金属离子激酶是一种磷酸化酶类，在ATP存在下催化葡萄糖，甘油等磷酸化。其中的金属离子与酶的结合一般较松散。在溶液中，酶与这类离子结合而被激活。如Na+、K+、Mg2+、Ca2+

等。金属离子对酶有一定的选择性,某种金属只对某一种或几种酶有激活作用。2004年10月3日10时33分●金属激酶中的金属离子激酶是一种磷酸化酶类，在ATP存在下催149

1.4酶蛋白的结构一级结构指多肽链本身的结构；二级结构是由多肽链形成的初级空间结构，由氢键维持；三级结构是在二级结构的基础上，多肽链进一步弯曲盘绕形成更复杂的构型；四级结构是由几个或几十个亚基形成，亚基是由一条或几条多肽链在三级结构基础上形成的小单位。少数酶具有四级结构。2004年10月3日10时33分

1.4酶蛋白的结构一级结构指多肽链本身的结构；2004150在生物体中的酶蛋白，由20种氨基酸组成:Ala（丙氨酸）Arg（精氨酸）Asn（天门冬酰胺）Asp（天门冬氨酸）Cys（半胱氨酸）Gln（谷氨酰胺)Glu（谷氨酸）Gly（甘氨酸）His（组氨酸）Ile（异亮氨酸）Leu（亮氨酸）Lys（赖氨酸）Met（蛋氨酸）Phe（苯丙氨酸）Pro（脯氨酸）Ser（丝氨酸）Thr（苏氨酸）Trp（色氨酸）Tyr（酪氨酸）Val（缬氨酸

2004年10月3日10时33分在生物体中的酶蛋白，由20种氨基酸组成:2004年10月31512004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分1521.5酶的活性中心●酶的活性中心是指酶蛋白分子中与底物结合，并起催化作用的小部分氨基酸微区。2004年10月3日10时33分1.5酶的活性中心●酶的活性中心是指酶蛋白分子中与底物结合153主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。●酶活性中心的必需基团酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。2004年10月3日10时33分主要包括：●酶活性中心的必需基团酸碱性基团：门冬氨酸和154结合部位Bindingsite酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。●酶分子的结构特点2004年10月3日10时33分结合部位Bindingsite●酶分子的结构特点20041552004年10月3日10时33分2004年10月3日10时33分156酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶所催化反应的性质。■催化部位catalyticsite2004年10月3日10时33分酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。■催化部位157酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。■调控部位Regulatorysite2004年10月3日10时33分酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从1581.6酶的分类与命名

▲分类①按酶所催化的化学反应类型：

●氧化还原酶类（EC1)：AH2+BA+BH2●转移酶类(EC2)：AR+BA+BR●水解酶类(EC3)：AB+H2OAOH+BH

●裂解酶类(EC4)：ABA+B

●异构酶类(EC5)：AA’●合成酶类(EC6)：A+B+ATPAB+ADP+Pi

2004年10月3日10时33分1.6酶的分类与命名

▲分类①按酶所催化的化学反159●酶的分类祥解水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：●

水解酶hydrolase2004年10月3日10时33分●酶的分类祥解水解酶催化底物的加水分解反应。●水解酶h160氧化-还原酶催化氧化-还原反应。主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。●

氧化-还原酶Oxidoreductase2004年10月3日10时33分氧化-还原酶催化氧化-还原反应。●氧化-还原酶Oxido161转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。

例如，谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。●转移酶Transferase2004年10月3日10时33分转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另162裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。例如，延胡索酸水合酶催化的反应。●

裂合酶Lyase2004年10月3日10时33分裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆163异