生物材料导论复习重点

白（胶原蛋白、胶原纤维、蚕丝等)、生物矿物（骨、牙、贝壳等）和复合纤维（木材，竹等。另一种定义为活组织中的天然材料和用于修复人体的材料。广义：生物体（生命体）置换人体受损组织和器官或增进其功能癿功能性材料。生物材料的分类：按来源分可分为：天然材料和合成材料；按生物活性分可分为：生物惰软组织相容性材料、血液相容性材料，生物降解材料。表面界面效应：随着晶粒尺寸减小，晶界原子占总原子数的百分比快速增加。物质的热效应都有哪些？热膨胀，热传导，热容，耐热性什么叫荷叶效应，及其在工程中的应用？落在叶面上的雨水会因表面张力的作用形成水珠，水与叶面的接触角(contactangle)140Young方程？接触角的大小对固体的润湿性能好坏有怎样的关系？Young与接触角θ之间的关系式，亦称润湿方程。利用接触角的大小可以估计润湿程度：a<90°，称为润湿，如：水在玻璃表面上；a>90°，称为不润湿，如：汞在玻璃表面上；a＝180a＝0°，代表完全润湿，如：液体在固体表面的铺展；a<10°,为超亲水；a>150°，为超疏水。生物复合纤维的例子有蝗虫腱，草叶，角，丝。学性质稳定。几丁质中含有较多的羟基基团，排列周期与氨基酸相同，具有类似β-折叠结构。蛋白质中含有β-折叠区域，与几丁质相互作用，并附着在几丁质上（蛋白质块体呈球状，形成基体并分布于纤维之间。基体和几丁质之间键合很好，拉伸断裂几乎没有纤维从11Gpa,17%。干草和角的断裂类似:干草易粉碎，新鲜的草韧性大；含水量大则基体变软，刚度下降，有效的消除应力集中。,/叠层复合的例子：防弹玻璃（聚碳酸酯纤维层夹在普通玻璃之中。（度更硬，韧性更好，帽贝齿：全地球最强韧的生物材料；蠕虫：高抗磨损性能。胞状材料的例子：木材（纤维素和木质素质素三种成分构成的，它们对细胞壁的物理作用分工有所区别。纤维素是以分子链聚集成排列有序的微纤丝束状态存在于细胞壁中，赋予木材抗拉强度，起着骨架作用，故被称为细胞壁的骨架物质；半纤维素以无定形状态渗透在骨架物质之中8.材料与结构的区别，个人见解？可以称为材料，材料是在使用过程中除了基本的损耗外不会不可逆地转化为其他物质。种功能或者性能主要是由材料的结构所决定的。9几个概念稳定性：构件承受载荷作用而不发生平衡与变形形式转变的能力力】刚度：构件承受载荷作用而不发生过大弹性变形的能力否发生变形；模量是反映材料力学性能的主要指标之一。它反映材料的抗形变能力。模量越高，表示材料的刚度越高，柔性越差。强度：构件承受载荷作用而不发生塑性变形或断裂的能力。【抵抗破坏的能力】看物体是否被破坏.生物硬材料的特点：抵抗外力而不发生延伸或者流变；容易引入微小的力学缺陷（引入裂纹裂纹钝化，保护表面层免受伤害。生的胶通过脱水固化，并产生酚型交联。骨骼、牙齿、珍珠、贝壳和鹿角等。生物矿物化学成分种类？方解石：单斜晶系（菱状晶体）文石：正交晶系（针状晶体聚集成束）球文石：热力学不稳定态（无光淡水珍珠，海绵针，鱼耳石（球状晶体）非晶碳酸钙：热力学不稳定态（植物叶子中的钟乳体）一水合碳酸钙六水合碳酸钙磷酸钙生物矿物中最常见的是磷酸钙类，这些不同形式的磷酸钙与矿物中对应的磷酸钙[Ca10(PO4)6(OH)2]，以下简称HA，OHF[Ca10(PO4)6F2]。除此之外，还有磷酸八钙、磷酸三钙、二水磷酸氢钙等铁和硅氧化物/组织方式，可以把生物材料分为三类：多晶；单晶；非晶/无定形矿物（无定形二氧化硅）含丝氨酸和谷氨酸的糖蛋白，富含多糖或蛋白质。调控大分子也叫框架大分子，常见的框架大分子有软体动物壳中富含甘氨酸和丙氨酸的蛋白质（结构上类似于丝蛋白，骨中的Ⅰ型胶原，甲壳动物中的α－中的β－几丁质天然生物矿物为例，并对其中一种从微观结构角度分析其特点。（叠层复合贝壳的结构是控制其强度的关键因素。β骨有机质（骨胶纤维，无定形基质，无机质（羟基磷灰石晶体）牙和象牙 人类的牙齿是一种基本的生物矿物具有牙本质以及珐琅质外壳磷酸（牙质的无机部分主要是碳磷灰石）和有机质（胶质蛋白、弹性蛋白组成，成胶状体）蛋壳蛋壳由方解石构成，约占96～98牙釉质的（七）1级：主要矿物：羟基磷灰石晶体；第2级：羟34567级：牙釉质种类而变化；这个过程伴随着有机大分子在分子水平上对亍晶体.矿化的热力学定律生物矿化的四个阶段：1、有机大分子预组织。在矿物沉积前构造一个有组织的反应环境，该环境决定了无机物成核的位置。2、界面分子识别。在已形成的有机大分子组装体的控制下，无机物从溶液中析出，化在有3上受到有机分子组装体的控制。4、细胞加工。在细胞参与下亚单元组装成高级结构，该阶段是造成天然生物矿化材料与人工材料差别的主要原因。与生物矿化调控的相关因素？举例说明类典型的胶原蛋白基因突变的遗传性脆骨病OI疾病中，形成的胶原纤维或者“弯曲”或者“断裂导致了骨结构的不稳定。并且有二分之一到四胶原分子结构或者数量上的缺陷主要是由于编码胶原的基因突变所致。错误的基因信号使细胞产生了异常的胶原蛋白，组装成缺陷的胶原纤维。弹性蛋白、肌球与肌动蛋白和黏连蛋白等胶原的作用：结构作用（成熟的组织，定向作用（发育中组织）3条具有左手螺旋的链相互缠绕形成右手超螺旋的I300nm1.5nm的杆状物，其中三条肽链都具有螺旋构-gly-X-pro-和-gly-X-hypro-X代表其他氨基酸残基。腱的分级结构：原胶原分子，微纤维，亚纤维，胶原纤维，肌腱，肌内膜，腱鞘。肠的分级结构：原胶原，微原纤维，亚原纤维，微纤维，亚纤维，纤维，纤维束旋不受蛋白酶分解，唯一能破坏这三股螺旋的胶原酶是带有钙辅因子的锌蛋白酶。22丝心蛋白是反平行式的β折叠堆积起来的0.7nm层间以范德华力维系。角蛋白（aaa组合的超二级结构）常见于白，鸟角蛋白，爬虫角蛋白弹性蛋白（延伸率高而弹性模量小）的氨基酸很独特，三分之一为甘氨酸，也含有脯氨氨酸、脯氨酸和缬氨酸的左手螺旋，一种是富含丙氨酸和赖氨酸的右手螺旋。肌球蛋白尾部有两条重链的棒状部分以双股a4L1，2，3L21,3组合，有三种不同的组合。肌动蛋白有两种形态一种球状或者单体肌动蛋白，一种纤维状肌动蛋白。4级即分子水和层状物组装成有取向的分级复合系统。蛋白质：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。其组成元素有碳氢氧氮硫和其他微量元素（磷、铁、铜、锌等；按其外形可分为：纤维状蛋白质和球状蛋白质（大多数蛋白质属于此类单蛋白质（只由氨基酸组成）和缀合蛋白质（简单蛋白和非蛋白成分结合而成物功能可分为：活性蛋白和非活性蛋白（保护和支持作用，如胶原蛋白，角蛋白受酸碱蛋白酶水解成游离的氨基酸（一个碱性胺基和一个酸性羧基）氨基均连在α-碳原子上，故为α-氨基酸，组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。pH1-13之间，为兼性离子pH对氨基酸带电荷正负和数目有影响pH为1时，全部为阳离子；pH为13时，全部为阴离子L型，即L-α-氨基酸L-α-氨基酸（绝大多数）：氨基位于α-碳原子左边的是L-异构体D-α-氨基酸（主要存在于微生物中）：氨基位于α-碳原子右边的是D-异构体1、立体异构体指分子式相同，但分子中的原子在空间排列（或称谓构型）不同的化合物。2、20种氨基酸中有19中标准氨基酸都存在着立体异构体。甘氨酸因为a-C原子上连有两个H，所以不存在异构体。3、除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对称碳原子，都具有旋光性。调节两性离子（氨基酸、蛋白质等）溶液的pH离子所带的净电荷为零，此时溶液的pH称该两性离子的等电点。在等电点时，氨基酸在电场中既不向正极，也不向负极移动。氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀。工业上利用这一性质提取氨基酸。蛋白质的一级结构是指蛋白质分子从N端到C其全部内容为肽链的个数，残基顺序，二硫键的位置性改变（镰刀型细胞贫血症；有的部位必须切除之后，蛋白质分子才显活性（牛胰岛素的激活）维持蛋白质三维空间结构的力有氢键，范德华键，盐键，二硫键，疏水作用。二级结构：一段多肽链主链的氨基酸残基的空间排布方式类型：包括α-螺旋、β-折叠以及β-转角、无规则卷曲。246.a3.60.54nm;每个残基沿轴旋转100°；沿轴上升0.15nm；螺旋中氨基酸残基侧链伸向外侧，相邻的螺圈之间形成链C=O(C端N-H氢间形成氢键。β-折叠结构要点：1、多肽链呈锯齿状（或扇面状）排列成比较伸展的结构；2、其结构靠相邻主链之间的氢键维系（氢键与肽链的长轴接近垂直）3、有平行式和反平行式两种类型。1、2肽链称β折叠股或β股。3、侧链基团与Cα基团交替分布于片层平面两侧。两条肽链走向一致NC端方向相同后者更为稳定。b-转角结构的一般特征：1、由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成；2、主链骨架以180°返回折叠；3、第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键；4、多数由亲水氨基酸残基组成。a-a-a-螺旋与折叠、β-折叠与折叠之含大量的α-螺旋，β-溶性两类。不溶性纤维状蛋白质主要有：1、α-角蛋白2、β-角蛋白3、胶原蛋白4、弹性蛋白蛋白质的三级结构三级结构是由一个已经具有了某些a-b主要作用力：三级结构主要是靠氨基酸残基侧链之间的非共价相互作用（主要是疏水作用）维持稳定。氢键和范德华力、二硫键等;（性中心。超二级结构和结构域超二级结构也称为基元，二级结构组合而成的结构，有aa,bab,bb,b-曲折等，示意图有a螺旋-环-a螺旋，bab单位，发夹结构，希腊钥匙。结构域:在三级结构内分立的、独立折叠的单位称之结构域，结构域是由几个超二级结构单位组成的。有b=迂回，a/b折叠桶。153个氨基酸残基组成的一条多肽链组成的含有一个血红素辅基。(亚基)键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构四级结构的特点:IgA/D/E/G/MIgG在血液中含量最丰富。所有g的基本单位都是四条肽链的对称结构。两条重链H）和两条轻链轻链分为氨基端和羧基端;a亚基和两个β;亚基空间排布:a和β位于四面体的四个角,隔着一个空腔彼此相向.256.蛋白质的分离方法：透析法，盐析法，超速离心分离。重金属盐沉淀，生物碱试剂及某些酸类沉淀:变性蛋白质的特点：生物学活性丧失C.粘度增加结晶能力消失E.概念：加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固。此凝块不溶于强酸或强碱中。物和衍生物的总称。结构异构，也称构造异构，是指由于化合物具有不同的原子连接顺序而产生的同分异构置异构和官能团异构三类(Cis-transisomerism)(geometricC=C双键、C≡CC=NN=N双键或脂环等不能自由旋转的官能团所引起的。不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布，对平面偏振光的偏振面发生不同影响的异构现象，称为旋光异构(opticalisomerism)，它所产生的异构体，称为旋光异构体(opticalantipodes):涉及共价键的断裂。构象：当单键旋转时，取代基团可能形成不同的立体结构。不涉及共价键的断裂。己糖的环状结构与构象分多羟基醛、酮开链、半缩醛环状两种形式天然情况以环状占绝大多数。糖与氨基酸在形成聚合体时表现不同：(1)侧链在大小、构象、极性、电荷多样性少，无疏水性，有氢键、离子间相互作用(2)单体间可能的键的种类多、链长，较弱吸引力在互补链中积累。定条件下相互转化维生素分为纤维素和几丁质（壳聚糖、甲壳素）是由葡萄糖组成的大分子多糖。不溶于水及一般有机溶剂，是植物细胞糖苷键连接而成的无分支的多糖纤维素是自然界中分布最50%100%，为10～30%20～30%的木质素。甲壳素：甲壳素是一种动物多糖，存在于虾、蟹、昆虫等的壳内和蘑菇、真菌、细菌等细胞膜内，动物的关节、蹄、足等坚硬部位，被誉为人体的第六生命要素。生物纤维有：维生素，壳聚糖，海藻酸（固溶胶，透明质酸，肝素。（1）子聚集型胞外基质蛋白聚糖，如软骨蛋白聚糖小分子富含亮氨酸胞外基质蛋白聚糖、透明质酸B、硫酸软骨素（硫酸皮肤素、硫酸角质素D、硫酸乙酰肝素（寡糖链）形成糖蛋白的单糖的种类葡萄糖(Glu)；半乳糖(Gal)；甘露糖(Man)；N-乙酰半乳糖胺(GalNAc)；岩藻糖(F