氨基酸的等电点

1、氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。必需氨基酸：指人或其它动物生长所需但自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活 性丧失的现象。分子病 ：某种蛋白质的氨

2、基酸排序异常导致的遗传病。氨基酸残基:氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。核酸的变性与复性：对呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键断开，双链DNA 脱解为单链的现象叫做核酸的变性。熔解温度（Tm）：紫外吸收增量达到最大变化值半数时所对应的温度增色效应：核酸水解时，紫外吸收值通常增加30%-40%的现象。退火：变形核酸复性时需缓慢冷却叫做退火。核酸的一级结构：核苷酸残基沿多核苷酸链排列的序列。酶：通过降低活化加快反应速率的生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶寡聚酶：有几个或多个亚基以非

3、共价键结合组成的酶称为寡聚酶。多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。酶活力单位（U）：指在特定条件下，单位时间内能转化一定量底物的酶量。比活：每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量米氏方程：表示一个酶促反应的速率（u）与底物浓度（s）关系的速度方程。维生素：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物。辅酶 ：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。辅酶 与酶结合松散，可以通过透析除去。辅基 ：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合

4、物，用透析法不能除去。辅基 在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合糖：生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。电子传递链：在生物氧化中，底物脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合生成H2O的电子传递系统，又称呼吸链。氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸 化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。磷氧比：消耗一个原子的氧所生成ATP的分子数称为磷氧比值（P/O）。糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。部位一一肝脏，肾脏。糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最

5、 主要途径。磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起 始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸 戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。化学渗透理论：一种学说，主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP 和ATP和Pi形成ATP的能量。尿素循环：一个由4步酶促反应组成，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。脱氨：在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的过程。氧化脱氨：a-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的a-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧 化和脱氨两个步骤。（脱氨和水解）一碳单位：具有一个碳

6、原子的基团。在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧 基的一端称为肽链的羧基端或C端。右手a-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6 个氨基酸残基，螺距为0.54nm，螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。B- 折叠结构多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链的排列可以有平行和反平行两种方式。氨基 酸之间的轴心距为0.35nm，相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向； 蛋白质的空间结构

7、决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。蛋白质的a一螺旋结构有何特点？（1）多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧，（2）每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm（3）a-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的NH与前面第四个氨基酸的C=O 形成氢键。蛋白质变性后哪些性质会发生改变？（3）天然蛋白质的a-螺旋结构大都为右手螺旋。（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子 形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变， 如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生

8、物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。蛋白质有哪些重要功能.答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用（2）结构蛋白（3）运输功能（4）激素调节（5）免疫保护功能（7）贮藏蛋白（8）接受和传递信息（8）控制生长与分化核酸分两大类：DNA和RNA。所有生物细胞都含有这两类核酸。但病毒不同，DNA 病毒只含有DNA，RNA病毒只含RNA。tRNA二级结构：三叶草结构，四环四臂（D环，反密码子环，额外环，TWC环，氨基 酸臂，D臂，反密码子臂，TWC臂）；三级结构：倒L形。作用：活化，搬运氨基酸。名称别名辅酶生理功能来源VB1硫胺素抗脚气病维生素TPP参与a-酮酸氧化脱羧

9、反应抑制胆碱酯酶活性，保护神 经正常传导酵母、谷类种子的外皮和胚芽VB2核黄素FMN,FADH载体小麦、青菜、黄豆、蛋黄、肝等VB5泛酸遍多酸HSCoA酰基载体动植物细胞中均含有VB3维生素PP尼克酸/尼克酰胺抗癞皮病维生素NADNADPH载体肉类、谷物、花生等，人 体可自色氨酸转变一部分VB6毗多醇/毗多醛/毗多胺磷酸毗多醛和 磷酸毗多胺参与氨基酸转氨、脱羧和消旋 作用酵母、蛋黄、肝、谷 类等，肠道细菌可合成生物素V H羧化酶的辅酶，参与体内二氧 化碳的固定动植物组织均含有， 肠道细菌可合成VB9叶酸THFA一碳基团载体青菜、肝、酵母等名称别名辅酶生理功能来源VB12钴胺素5-脱氧腺苷钴胺素

10、1.参与某些变位反应2.甲基的转移肝、肉、鱼等，肠道细菌可合成Vc抗坏血酸抗坏血病维生素氧化还原作用作为脯氨酸羟化酶的辅酶，促进细胞间质形成新鲜水果、蔬菜特别是番茄、柑橘、鲜枣等硫牛酸1.酰基载体2.H载体肝、酵母等VA1.视黄醇2.抗干眼病维生素1.合成视紫红质2.维持上皮组织的结构完整3.促进生长发育肝、蛋黄、鱼肝油、胡萝卜、青菜、玉米等VD抗佝偻病维生素促进骨骼正常发育鱼肝油、肝、香黄、奶等VE生育酚1.维持生殖机能2.抗氧化作用麦胚油及其他植物油VK凝血维生素促进合成凝血酶原与肝脏合成凝血因子W、区、X等有关肝、菠菜等，肠道细菌可合成1、旋光性：除甘氨酸外，所有天然a-氨基酸都有不对称

11、碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。2、紫外吸收光谱：参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸 (Phe )的R基团中含有苯环共轭双键系统，最大光吸收Umax)分别为280、275、和257nm。 由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。3， 芳香族氨基酸：Trp、Tyr、Phe含羟基氨基酸：Ser、Thr、Tyr含硫氨基酸 ：Cys、Met杂环族氨基酸：His杂环族亚氨基酸：Pro支链氨基酸 ：Val、Leu、Ile人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-a-氨基酸(甘氨酸除外)诱导契合学说：底物先引起酶构象改变使酶的

12、催化和结合部位到达活性部位所需的方位，从而底物能与酶结合NADH氧化呼吸链存在3个偶联部位，P/O比值等于2.5，即产生25molATP。琥珀酸氧化呼吸链存在2个偶联部位，P/O比值等于1.5，即产生1.5molATPo化学渗透假说电子经呼吸链传递时，可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜 内外质子电化学梯度储存能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。在TCA中，1分子乙酰CoA经2次脱羧，生成2个CO2，这是体内CO2的主要来源； 4次脱氢，其中3次以NAD+为受氢体，1次以FAD为受氢体；1次底物水平磷酸化。 三羧酸循环的特点：在有氧条件下进行，产生的还

13、原当量经氧化磷酸化可产生ATP，是产生 ATP的主要途径。不可逆。I .产物1磷酸核糖用于DNA、RNA的合成； 一木酮糖参与光合作用固定CO2； 一各种单糖用于合成各类多糖；II .产物2提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。不通过糖酵解，供能；NADPH是体内许多合成代谢(脂肪酸、类固醇等)的供氢体；NADPH用于维持谷胱甘肽的还原状态(脱氢= 水化= 再脱氢= 硫解)10. 软脂酸(C16H32O2 16CO2+16H2O+108ATPA-2340Kcal/mol):7 次 P 氧化彻底转化 = 8 乙酰 CoA +7FADH2 +7NADH +7H+；乙酰CoA及脱下的氢经过三羧酸

14、循环、氧化磷酸化彻底氧化ATP净产率：108-2 (活化消耗1X2) =106 获能效率：106x7.3) /2340=33.1%*脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物， 统称为酮体*糖尿病人以脂代谢维生呼出的气体一股甜味，血内含有大量丙酮。d软脂酸合成与分解代谢的区别脂酸氧化线粒体CoA区别脂酸氧化线粒体CoA细胞中的部位细胞质酰基载体ACP二碳单元参加或断裂的形式 .电子供体或受体 酶系.二碳单元参加或断裂的形式 .电子供体或受体 酶系.能量变化乙酰CoAHFAD，NAD+4种酶产生106个ATPNADP7种酶，复合体消耗7个ATP及14个NADPH脱氨

15、基作用：转氨基（即氨基转移）氧化脱氨基（a-氨基酸在酶催化作用下氧化生成a-酮酸，并耗氧生氨的程）联合脱氨基（主要方式）非氧化脱氨基（微生物及动物）尿素循环：又称为鸟氨酸循环 肝脏中2分子氨（1分子氨是游离的，1分子氨来自天冬氨酸）和1分子CO2生成1分子尿素的环式代谢途径。水生生物直接扩散脱氨（NH3）（体内水循环迅速）哺乳、两栖动物排尿素（体内水循环较慢，nh3浓度较高，）鸟类、爬虫排尿酸（水循环太慢，保留水分同时不中毒，但付出高能量代价）高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺形式储存氨，不排氨。丙酮酸脱氢酶的辅酶：焦硫酸硫胺酸（TPP），硫辛酸、泛酸（辅酶A）黄素辅酶（FAD） 烟碱（维生素PP

16、 NAD）mRNAtRNArRNA约占总RNA的3-5%，代 谢活跃，寿命短。它的功能是将DNA的遗 传信息传递到蛋白质合 成基地-核糖体。约占总RNA的10-15%。它在蛋白质生物合成中起 翻译氨基酸信息，并将相 应的氨基酸转运到核糖核 蛋白体的作用。已知每个氨基酸至少有 一个相应的tRNA，细胞 内有50种以上。1 .约占总RNA的80%。单 链螺旋，代谢稳定，M最 大的 RNA （106）。是核糖体的主要组成部分rRNA的功能与蛋白质 生物合成相关。DNA双螺旋结构模型要点：1）两条链反向平行，围绕同一中心轴构成右手双螺旋（double helix）。螺旋直径2nm,表 面有大沟和小沟。2）磷酸-脱氧核糖