植物蛋白植物蛋白工艺学课件

1、植物蛋白植物蛋白工艺学课件植物蛋白植物蛋白工艺学课件必修课 20（理论）+12（实验）学时教学实习0.5周参考书目江连洲主编，植物蛋白工艺学，科学出版社，2011。1 周瑞宝主编，植物蛋白功能原理与工艺，化学工业 出版社，2008。2 汪世华主编，蛋白质工程，科学出版社，2008。3 迟玉洁，朱秀清，李文滨主编，大豆蛋白加工新技 术，科学出版社，2008。必修课 第一章 绪论一、植物蛋白加工的意义二、国内外植物蛋白生产与加工现状三、发展我国植物蛋白产品的建议第一章 绪论一、植物蛋白加工的意义动物蛋白与植物蛋白自然界的蛋白质分为植物蛋白和动物蛋白，二者各有利弊。动物蛋白，具有较多优点，其原料富含

2、较高的脂肪和胆固醇，不仅不能很好地被人体利用，还容易使人发胖、诱发心脑血管等疾病。植物蛋白， 具有“低糖、低脂肪、低热量、不含胆固醇”的特点，且在自然界存量丰富，在人们日益追求健康的今天，植物蛋白相对动物蛋白越来越体现出其优势。动物蛋白与植物蛋白自然界的蛋白质分为植物蛋白和动物蛋白，二者植物蛋白植物蛋白工艺学课件各类食物中蛋白质含量（）水分蛋白脂肪糖分纤维大豆1234.317.526.74.5小麦1313.02.267.82.4 精白面15.56.20.876.60.3瘦猪肉53.913.431.7肥猪肉42.912.044.30.1 瘦牛肉71.621.06.10.3 肥牛肉45.612.4

3、41.00.2 鸡肉72.124.9170 鸡蛋7512.711.20 牛奶88.62.93.34.5从成分看，在众多植物蛋白和动物蛋白中，大豆是一种优质蛋白来源，是具代表性的植物蛋白品种。各类食物中蛋白质含量（）水分蛋白脂肪糖分纤维大豆1234.一、植物蛋白加工的意义(一) 定义西方学术界把植物蛋白分为两类，plant protein，指花、草、树木、灌木等植物中所含的蛋白质； vegetable protein,指大豆、花生等可食性果实或油料中所含的蛋白质。中国的文献将两者统称为植物蛋白质。一、植物蛋白加工的意义(一) 定义（二）植物蛋白开发加工的意义1.植物蛋白物美价廉2.植物蛋白生理功

4、能抗肿瘤作用降低胆固醇的作用降低心血管疾病的发生对肝炎后进行性肝硬化的营养支持作用对肾脏病的有益作用（二）植物蛋白开发加工的意义1.植物蛋白物美价廉容易被人体消化吸收，不含胆固醇，和动物蛋白在氨基酸的组成上具有互补性。良好的加工特性容易被人体消化吸收，不含胆固醇，和动物蛋白在氨基酸的组成上具二、国内外植物蛋白生产与加工现状美国：最早进行SPI研究和工业化生产的国家日本：国内60%-70%的食品不同程度利用了大豆蛋白，每年消耗大豆蛋白达60余万吨。 我国：我国出口的大豆蛋白已经占世界食品大豆蛋白50%的市场。 2007年，全国大豆加工销售额上亿元的只有7家，2008年有13家，2009年达到24

5、家，加工国产大豆比2008年增长64%，销售额相应增加40%。在全国首个“中国食品大豆蛋白产业加工基地”山东德州，拥有大豆加工企业达到60余家，大豆年加工能力220万吨。 二、国内外植物蛋白生产与加工现状美国：最早进行SPI研究和工云梦蛋白有限公司杜邦漯河双汇蛋白有限公司杜邦郑州蛋白有限公司江苏南通光合生物技术公司三江食品有限公司吉林不二蛋白有限公司宁波索宝食品有限公司甘肃天元植物蛋白有限责任公司哈高科大豆食品有限责任公司大庆日月星蛋白有限公司辽宁开原大豆蛋白有限公司天津实发冠华生物科技有限公司秦皇岛金海食品工业有限公司天津不二蛋白有限公司益海（防城港）大豆工业有限公司 山东万得福实业集团山东

6、谷神集团有限公司山东香驰集团有限公司德州大王集团蛋白食品有限公司 临沂山松生物制品有限公司山东三维大豆蛋白有限公司山东新嘉华集团有限公司山东禹王实业有限公司山东冠华蛋白有限公司禹城金冠蛋白食品有限公司 云梦蛋白有限公司杜邦漯河双汇蛋白有限公司江苏南通光合生物技术植物蛋白植物蛋白工艺学课件二、国内外植物蛋白生产与加工现状（一）植物蛋白加工的特点加工原料来源丰富、营养丰富 油料作物（大豆、花生、油菜）、谷物胚、干果、食用菌、螺旋藻加工产量不断增大高新技术与传统技术不断发展应用领域不断扩大、产品品种日渐丰富阿月混子二、国内外植物蛋白生产与加工现状（一）植物蛋白加工的特点阿月二、国内外植物蛋白生产与加

7、工现状（二）我国植物蛋白发展中存在的问题1.产量不足，资源利用率不高2.植物蛋白加工技术与装备有待提高3.科技投入不足，科研深度不够4.企业的生产水平没有完全发挥出来5.科技成果推广和宣传力度不够，应用范围尚需扩大6.植物蛋白产品的市场格局尚未稳定二、国内外植物蛋白生产与加工现状（二）我国植物蛋白发展中存在三、发展我国植物蛋白产品的建议1.提高植物蛋白单产、增加总产、充分利用国土资源2.大力提高加工技术水平3.加强科学研究，不断推出新技术成果4.大力推广植物蛋白的应用5.加强企业管理和质量管理6.提倡多项联合，走集团化发展的道路7.提高植物蛋白和贮藏和保鲜水平8.加强国际间的学术与信息交流三、

8、发展我国植物蛋白产品的建议1.提高植物蛋白单产、增加总产第一章 植物蛋白资源概述第一节 主要油料蛋白资源一、大豆蛋白质二、花生蛋白质三、其他油料蛋白质第二节 主要谷物蛋白资源一、小麦蛋白质二、米蛋白质三、玉米蛋白质四、其他谷类蛋白质第三节 新植物蛋白资源一、藻类蛋白质二、叶蛋白质本章重点：主要的油料、谷物蛋白资源及其在食品中的应用 第一章 植物蛋白资源概述第一节 主要油料蛋白资源第一节 主要油料蛋白资源一、大豆蛋白质（一）营养价值分类：结构、贮存、生物活性蛋白 大豆球蛋白、白蛋白营养：氨基酸比例较合理、氨基酸与动物蛋白相似含硫氨基酸含量较低限制性氨基酸：蛋氨酸、（半）胱氨酸和苏氨酸。赖氨酸含量

9、丰富消化率与抗营养因子、纤维含量、生熟程度、烹调方式等有关。变应原性（热处理、超高压、酶）第一节 主要油料蛋白资源一、大豆蛋白质（二）生物活性调节血脂、降低胆固醇和甘油三酯 美国食品药品监督局（FDA）发表声明：每天摄入25克大豆蛋白，有减少患心脑血管疾病的风险。 抑制高血压防止骨质疏松减少中性脂肪、预防肥胖（二）生物活性调节血脂、降低胆固醇和甘油三酯（三）大豆多肽“肽基大豆蛋白水解物”，是大豆蛋白质经蛋白酶作用，再经特殊处理而得到的蛋白质水解产物。其必需氨基酸组成与大豆蛋白质完全一样,含量丰富而平衡，且多肽化合物易被人体消化吸收，并具有防病治病、调节人体生理机能的作用。平均肽链长度2-10a

10、a，多数2-3aa，分子量低于1KD 溶解性、黏度、渗透压、吸湿性、保湿性（三）大豆多肽“肽基大豆蛋白水解物”，是大豆蛋白质经蛋白酶作大豆多肽生物活性易吸收及营养价值降低血脂及胆固醇的作用低过敏性降低血压大豆多肽在促进脂质代谢的同时可抑制血管紧张素转换酶（ACE）的活性。由于血管中的ACE能使血管紧张素x转换成为y，而血管紧张素x能使末梢血管收缩，血压升高。大豆多肽对正常血压没有降压作用，所以它对有心血管疾病的患者疗效显著，而对正常人体又无害处，且安全可靠。增强肌肉运动力和加速肌红蛋白恢复的能力促进脂肪代谢促进肠道双歧杆菌、乳酸菌增值其他作用大豆多肽生物活性易吸收及营养价值二、花生蛋白质1.花

11、生蛋白营养花生仁含2236蛋白质，蛋白含量仅次于大豆，高于芝麻和油菜。10%清蛋白，90碱性蛋白，由花生球蛋白和伴花生球蛋白组成，其中约63是球蛋白，33是伴花生球蛋白.生物价（BV）为58，蛋白质效价（PER）为17,比面粉和玉米高。花生蛋白质的营养价值与动物蛋白相近，其蛋白质含量比鲫鱼、瘦猪肉、鸡蛋都高，且不含胆固醇。赖氨酸、苏氨酸、含硫氨基酸为限制性氨基酸，氨基酸组成不均衡。二、花生蛋白质1.花生蛋白营养2.花生蛋白活性肽 二肽、三肽活性：抗衰老、抗氧化提高人体免疫力增强肌肉运动力、降低胆固醇3.影响品质成分黄曲霉毒素（引起肝脏病变致癌）美国限量20mg/Kg胰蛋白酶抑制剂、血细胞凝集素

12、、甲状腺素胀气因子2.花生蛋白活性肽 二肽、三肽三、其他油料蛋白芝麻蛋白质棉籽蛋白（棉酚）棉酚游离态：具有活性醛基和羟基结合态：结合蛋白、糖脱毒：化学法（热榨、混溶、硫酸亚铁、氧化）、微生物法、物理法菜籽蛋白（硫代葡糖苷、植酸、粗纤维）葵花籽蛋白（绿原酸、咖啡酸）三、其他油料蛋白芝麻蛋白质第二节 主要谷物蛋白资源植物蛋白70%为谷物蛋白。谷物蛋白：从谷物的胚乳及胚中分离提取处理的蛋白质一、小麦蛋白质小麦蛋白质含量是禾谷类中最高的。第二节 主要谷物蛋白资源植物蛋白70%为谷物蛋白。（一）小麦蛋白小麦蛋白是小麦淀粉生产的副产物，主要集中在胚乳，按其溶解特性可分为清蛋白(albumin)、球蛋白(g

13、lobulin)、醇溶蛋白(gliadin)和谷蛋白(glutenin)。醇溶蛋白为单体蛋白，呈球形，约占蛋白质总量的4050，富有粘性、延展性和膨胀性。麦谷蛋白溶于稀酸或稀碱,但不溶于水、盐及醇溶液。3645%，纤维状，由多个亚基通过分子间二硫键相互连接成的大分子物质。麦谷蛋白在稀酸或稀碱溶液中的溶解性随肽链上二硫键数目的增加而减小，富有弹性。 清蛋白、球蛋白含量少，统称可溶性蛋白。（一）小麦蛋白小麦蛋白是小麦淀粉生产的副产物，主要集中在胚乳（二）面筋蛋白的化学改性原因：因面筋蛋白含有较多疏水性氨基酸，分子内疏水作用区域较大，溶解性较低，限制其在食品中应用。因此，可利用物理、生物、化学手段以

14、改善面筋蛋白某些生物化学性质，提高其功能特性，拓宽小麦面筋蛋白应用范围，提高产品附加值，以期获得较高经济效益。（二）面筋蛋白的化学改性原因：因面筋蛋白含有较多疏水性氨基酸1物理改性物理方法是通过改变蛋白质聚集体形态、蛋白质构象和多肽链松散度以改善功能性质。物理改性主要包括蛋白质超声波、高压处理、热处理、挤压、高温处理、微波处理及-射线照射等。优点：没有人为添加杂质，安全性高；缺点：改善效果不明显。1物理改性物理方法是通过改变蛋白质聚集体形态、蛋白2.化学改性主要是通过改变氨基酸残基改善小麦面筋蛋白功能性质。主要包括酸法、碱法、脱酰胺改性、磷酸化、糖基化、酰化改性等。化学方法由于引入化学试剂，对

15、产品会造成一定程度污染，使产品安全性问题上升，且化学改性后处理工序较复杂，处理不当易造成环境污染。2.化学改性主要是通过改变氨基酸残基改善小麦面筋蛋白功能3.生物改性生物法现主要是酶改性法，酶改性是目前最安全、使用最广泛技术。包括酶法水解改性、酶法去酰胺改性及酶法交联改性等。经不同酶改性后，其功能性质均有很大程度改善。复合改性3.生物改性生物法现主要是酶改性法，酶改性是目前最安全、使用二、米蛋白含量低、营养价值高 优质食用蛋白，氨基酸组成平衡合理，符合 WHO/FAO推荐的理想模式，其中蛋氨酸含量较高，是其它植物蛋白所无法比拟的。米蛋白和米糠蛋白的生物价很高，它们的营养价值可与鸡蛋、牛乳相媲美

16、。保健作用能显著降低血清中的胆固醇、甘油和磷脂的浓度。二甲基苯并蒽（DMBA）是乳腺癌的诱变剂。米蛋白能抵抗 DMBA诱导的癌变作用。过敏性反应很低低抗原性蛋白，不会产生过敏反应，婴幼儿大米蛋白营养粉二、米蛋白含量低、营养价值高 （一）大米蛋白（大米含8%左右）贮藏性蛋白：醇溶蛋白、谷蛋白（稀酸、碱溶液）代谢活性蛋白：清蛋白、球蛋白（0.5MNaCl）（二）米糠蛋白（三）米蛋白的应用（一）大米蛋白（大米含8%左右）三、玉米蛋白质（一）玉米蛋白的组成玉米醇溶蛋白(50-55%) 、谷蛋白(30-35%)、球蛋白(10-20%)和清蛋白(2-10%)组成。玉米醇溶蛋白在90%-93%乙醇中溶解度最

17、大，其它谷类醇溶蛋白仅溶于70%-80%乙醇。赖氨酸、蛋氨酸和色氨酸含量较低 为其限制性氨基酸。（二）玉米蛋白的生理功能谷氨酸健脑谷胱甘肽三、玉米蛋白质（一）玉米蛋白的组成四、其他谷类蛋白高粱蛋白：消化率低，不完全蛋白大麦蛋白：不完全蛋白小米蛋白：不完全蛋白，亮、色氨酸高，赖氨酸含量低燕麦蛋白：必需氨基酸的含量高于、接近推荐值，营养价值高四、其他谷类蛋白高粱蛋白：消化率低，不完全蛋白第三节 新植物蛋白资源一、藻类蛋白质二、叶蛋白（leaf protein concentrate, LPC）苜蓿叶蛋白水生植物叶蛋白紫云叶蛋白第三节 新植物蛋白资源一、藻类蛋白质由于植物叶蛋白的组成和结构特点，使它

18、带有一种强烈的青草味。试验表明当食品中叶蛋白的加入量超过10%时，使口感令人难以接受。叶蛋白的溶解度较低，消化率和生物效价远不及牛奶、鸡蛋等动物蛋白。叶蛋白在医疗方面尤其在抗衰老、抗肿瘤、治疗关节炎、心脑血管病、肺气肿、老年性白内障等也有重要疗效由于植物叶蛋白的组成和结构特点，使它带有一种强烈的青草味。第二章 植物蛋白质的结构与特征第一节 蛋白质的基本结构一、一级结构二、维持蛋白质构象的作用力三、二级结构四、超二级结构和结构域五、三级结构六、四级结构七、蛋白质变性第二章 植物蛋白质的结构与特征第一节 蛋白质的基本结构 蛋白质的结构具有多种结构层次，包括一级结构和空间结构，空间结构又称为构象。空

19、间结构包括二级结构、三级结构和四级结构。在二级与三级之间还存在超二级结构和结构域这两个结构层次。 蛋白质的结构具有多种结构层次，包括一级结构和空间结构，空蛋白质一级结构从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，主要以肽键结合 决定高级结构蛋白质二级结构多肽链借助氢键排列成特有的螺旋和折叠股片段蛋白质三级结构多肽链借助非共价键弯曲、折叠成有特定走向紧密球状结构非共价键：疏水键、离子键、氢键、Van der Waals力蛋白质四级结构寡聚蛋白质中各亚基在空间上的结合方式与相互关系氨基酸 蛋白质结构的层次蛋白质一级结构蛋白质二级结构蛋白质三级结构蛋白质四级结构氨基一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构（Pr

20、imary structure）又称为共价结构或化学结构。它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。 国际纯化学与应用化学委员会（IUPAC） 规定：蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序，包括多肽链数目、位置、氨基酸顺序，二硫键的位置、数目。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。第一节 蛋白质的基本结构一、蛋白质的一级结构 蛋白质的一级结构（Primary （一）肽键与肽链1.肽键：一个氨基酸的-COOH 和相邻的另一个氨基酸的 -NH2脱水形成共价键。如下图：（一）肽键与肽链1.肽键：一个氨基酸的-COOH 和相邻的肽键和肽的结构肽

21、键和肽的结构2. 氨基酸借肽键连接起来叫肽，肽是一大类物质，即： 两个氨基酸组成的肽叫二肽；三个氨基酸组成的肽叫三肽；多个氨基酸组成的肽叫多肽；氨基酸借肽键连成长链，称为肽链，肽链两端有自由-NH2和-COOH，自由-NH2端称为N-末端（氨基末端），自由-COOH端称为C-末端（羧基末端）；构成肽链的氨基酸已残缺不全，称为氨基酸残基；肽链中的氨基酸的排列顺序，一般-NH2端开始，由N指 向C，即多肽链有方向性，N端为头，C端为尾。2. 氨基酸借肽键连接起来叫肽，肽是一大类物质，即： 两个氨二、维持蛋白质构象的作用力1、构型（configuration)：立体异构中，取代原子或基团在空间的取向

22、，其改变涉及到共价键的断裂和生成。2、构象(conformation)：蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。单键旋转时，导致分子中的基团或原子可能形成不同的空间排列，其改变不涉及到共价键的断裂和生成。二、维持蛋白质构象的作用力1、构型（configuratio作用力 破坏因子氢键： -螺旋，-折叠 尿素，盐酸胍Van der Waals力：稳定紧密堆积的基团和原子疏水作用： 形成球蛋白的核心 去垢剂，有机溶剂盐键：稳定-螺旋，三、四级结构 酸、碱*二硫键（共价键）：稳定三、四级结构 还原剂配位键：与金属离子的结合 螯合剂 EDTA二、稳定蛋白质空间构象的作用力作用力 三

23、、二级结构 多肽链的主链在空间的排列、或规则的几何走向、旋转和折叠。 蛋白质主链折叠产生的由氢键维系的有规则的空间构象。即多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，形成有一定程度规则的氢键结构的构象。 -螺旋(- helix) -折叠(- pleated sheet) -转角(- turn) 无规则卷曲(nonregular coil)三、二级结构 多肽链的主链在空间的排列、或(一) 多肽链折叠的空间限制肽平面与-碳原子的二面角（ 和 ）肽平面：是由肽键和相邻两-碳原子构成的刚性平面。 肽键(一) 多肽链折叠的空间限制肽平面与-碳原子的二面角（ 肽平面肽键平面肽平面肽键平面肽链中

24、的肽平面肽链中的肽平面肽链中的肽平面肽链中的肽平面两个肽平面以一个C为中心发生旋转或：是单键， C和N之间亦是单键，均可自由旋转，从而两肽平面间可旋转，当和旋转键所在肽平面取向另一肽平面H-C-R二等分，且该旋转键两侧主链处于顺式构型时，规定或为00 两个肽平面以一个C为中心发生旋转或：是单键， C和N1. -螺旋(- helix)1. -螺旋(- helix) -螺旋的特征： 螺旋的方向为右手螺旋，每3.6个氨基酸旋转一周， 螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm， 肽键平面与螺旋长轴平行； 氢键是-螺旋稳定的次级键，相邻的螺旋间形 成链内氢键，即从N端开始，每个氨基酸残基上

25、的 C=O与它后面第四个残基的N-H上的H形成氢键； -螺旋中，氨基酸残基的侧链分布在螺旋的外侧， 它的形状、大小及电荷均影响螺旋的形成和稳定。 -螺旋也叫3.613螺旋，13表示氢键封闭的环内 含有13个原子。 -螺旋的特征：植物蛋白植物蛋白工艺学课件植物蛋白植物蛋白工艺学课件-螺旋的偶极矩-螺旋的偶极矩2. -折叠片2. -折叠片植物蛋白植物蛋白工艺学课件 折叠片的结构特征： 肽链主链上的-NH-和相邻肽链上的-CO-之间 形成有规律的氢键； 肽链有平行和反平行两种排列方式，反平行 式中形成氢键的各原子呈直线排列，所以更 稳定； 反平行式中,两个氨基酸之间的距离为0.35nm， 平行式中为

26、0.325nm； 肽链上的R基分布在折叠片的两侧，正反交错， 而肽平面几乎在同一平面上； 折叠片的结构特征：-转角(-turn)特点：1、主链骨架180返折；2、在-转角部分，由四个氨基酸残基组成;3、弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的 N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。3. - 转角 这类结构主要存在于球状蛋白分子中，使肽链具有弯曲，回折和能力，以便生成结实，球状结构。-转角(-turn)3. - 转角 这类结构主4. 无规则卷曲无规卷曲是一种无定规律的结构，主要指那些不能被归入明确的二级结构，其本身也具有一定的稳定性。这些部位往往是蛋白质分子功能实施和构象

27、的重要区域。 4. 无规则卷曲无规卷曲是一种无定规律的结构，主要指那些不能四、超二级结构和结构域超二级结构：由若干相邻的二级结构元件组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则的二级结构组合。 一、复绕-螺旋：（ 型）:由两股平行或反平行的右手螺旋段相互缠绕而成的左手卷曲螺旋或称超螺旋。二、 x：由两段平行-折叠股和一段x结构连接组成。 如： 两组-单元组合在一起，生成更复杂的超二级结构Rossmann折叠。四、超二级结构和结构域超二级结构：由若干相邻的二级结构元件组 螺旋束示意图 螺旋束示意图 的两种连接方式 的两种连接方式 在二级结构和超二级结构的基础上形成并相对独立的三级结构的局部折叠区称为结

28、构域。它是球状蛋白质的折叠单位，通常也是功能域。 在二级结构和超二级结构的基础上形成并相五、三级结构三级结构定义：P51是由由二级结构元件（螺旋，折叠，转角，无规卷曲等）构成的总三维结构。包括一级结构中相距远的肽段之间的几何关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。简言之，是指蛋白质多肽链所有原子在空间上的排列。对多球状蛋白：三级结构形成分子内疏水、分子表面亲水五、三级结构三级结构定义：P51R基团分类氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的属于非极性氨基酸，如：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、脯氨酸、胱氨酸和半胱氨酸。氨基酸的R基团带电荷或有极性的属于极性氨基酸

29、，它们又可分为：（1）极性中性氨基酸：R基团有极性，但不解离，或仅极弱地解离，它们的R基团有亲水性。如：丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酰胺、天门冬酰胺。（2）酸性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸性，亲水性强。如天门冬氨酸、谷氨酸。（3）碱性氨基酸：R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱性，亲水性强。如组氨酸、赖氨酸、精氨酸。 R基团分类氨基酸的R基团不带电荷或极性极微弱的属于非极性氨基维持三级结构的作用力有： 疏水相互作用 离子键 氢键 范德华力 二硫键维持三级结构的作用力有： 球状蛋白质三维结构的特征： （1） 一种分子可含有多个二级结构元件； （2）具有明显而丰富的折

30、叠层次； （3）紧密折叠成球状或椭圆状； （4） 疏水侧链埋藏在分子内部而亲水基团暴 露在分子表面； （5） 分子表面往往有一个罅缝（空穴）。 球状蛋白质三维结构的特征：六、四级结构(quaternary structure) 是指亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局，不包括亚基本身的空间结构。亚基间以次级键相连，绝无共价键1.概念六、四级结构(quaternary structure) 植物蛋白植物蛋白工艺学课件蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成，每条肽链各自形成了独立的三级结构，分子中的每一个具有独立三级结构肽链,称为亚基 亚基(subunit).维持蛋白质四级结构的作用力主要

31、是疏水作用次级键盐键、氢键蛋白质分子由两条或两条以上肽链组成，每条肽链各自形成了独立的环境物化条件改变-结构变化-蛋白质性质变化变性后高级结构破坏，一级结构不变七、蛋白质变性环境物化条件改变-结构变化-蛋白质性质变化七、蛋白质变性蛋白质的变性 热、紫外线照射、高压和表面张力、有机溶剂、脲、胍、酸碱蛋白质的变性 热、紫外线照射、高压和表面张力、有机溶剂、 蛋白质变性的的化学本质：维持高级结构的次级键（氢键，离子键，疏水相互作用，范德华力等）被破坏（一级结构不被破坏），特别是氢键的破坏，从而具有活性的蛋白质空间构象被破坏。 多肽链特有的有规则排列发生了变化。 变性是指蛋白质高级结构发生改变，而肽键

32、不断裂。 蛋白质变性机理 蛋白质变性的的化学本质：维持高级结构的次级键（氢键，离子变性后的蛋白质某些性质发生变化，主要包括： 疏水性基团暴露，水中溶解性降低； 某些蛋白质的生物活性丧失； 肽键暴露出，易被酶攻击而水解； 蛋白质结合水的能力发生了变化； 溶液粘度发生了变化； 蛋白质结晶能力丧失。 因此可以通过测定蛋白质的一些性质如沉降性质、粘度、电泳性质、热力学性质等了解其变性程度。变性后的蛋白质某些性质发生变化，主要包括：蛋白质的变性 正常结构 randam结构蛋白质的变性 蛋白质变性的因素（一）物理因素 1. 加热： 加热是引起蛋白质变性的最常见因素，蛋白质热变性后结构伸展变形，次级键（氢键

33、）破坏，氨基酸有序排列被解除。 变性程度与时间、温度、含水量有关。蛋白质变性的因素（一）物理因素2. 冷冻： 低温处理可导致某些蛋白质的变性。 分子间二硫键的形成。应用：冻豆腐2. 冷冻： 3. 机械处理： 有些机械处理如揉捏、搅打等，由于剪切力的作用使蛋白质分子伸展，破坏了其中的一螺旋，使蛋白质网络发生改变而导致变性。面团的揉制就是典型的例子。 3. 机械处理：4. 其它因素： 如高压、辐射等处理均能导致蛋白的变性。4. 其它因素：（二）化学因素 1. 酸、碱因素： 大多数在特定的pH值范围内是稳定的，但在极端pH条下，Pr分子内部的可离解基团受强烈的静电排斥作用而使分子伸展、变性。 （二）

34、化学因素 3. 有机溶剂： 亲水性有机溶剂可通过降低Pr溶液的介电常数，降低Pr分子间的静电斥，导致其变性；或是进入蛋白质的疏水性区域，破坏蛋白质分子的疏水相互作用。这些作用力的改变均导致了蛋白质构象的改变，从而产生了变性。 3. 有机溶剂：4. 有机化合物： 高浓度的尿素和胍盐(48molL)会导致蛋白质分子中氢键的断裂，因而导致蛋白质的变性；而表面活性剂如十二烷基磺酸钠( SDS )能在蛋白质的疏水区和亲水区间起作用，不仅破坏疏水相互作用，还能促使天然蛋白分子伸展，所以是一种很强的变性剂。4. 有机化合物：5. 还原剂： 巯基乙醇、半胱氨酸、二硫苏糖醇等还原剂能使Pr分子中存在的二硫键还原

35、，从而改变蛋白质的构象。 总的说来,蛋白质的变性般来讲是有利的，但在某些情况下是必须避免的，如酶的分离、牛乳的浓缩等过程蛋白正变性会导致酶的失活或沉淀生成。5. 还原剂：第二节 油料蛋白质的结构与特征一、大豆蛋白质的结构与特征根据溶解性，大豆蛋白可分为两大类：清蛋白（非酸沉蛋白）和球蛋白（酸沉蛋白）。结合蛋白（糖蛋白）蛋白体：5-20m (5-8 m )大豆球蛋白、伴大豆球蛋白分子量测定方法：超离心沉降法、凝胶电泳法、 光散色法第二节 油料蛋白质的结构与特征一、大豆蛋白质的结构与特征用超离心沉降法分为四个组分，即：2S，7S,11S，15S（S为沉降系数），每一组分是一些重量接近的分子混合物。

36、主要成分是7S和11S，占70%以上。80%的分子量在10万以上。（1）2S组分：含胰蛋白酶抑制素、细胞色素C和两种局部检定的球蛋白等，在N-末端结合有天冬氨酸。2S球蛋白为-伴大豆球蛋白。这些低相对分子量的蛋白通常存在于乳清中，常常需要进行加热以消除不良作用而有利于消化。用超离心沉降法分为四个组分，即：2S，7S,11S，15S（2） 7S组分（42%）：四种不同种类的蛋白质，即：血球凝集素、脂肪氧化酶、-淀粉酶和7S球蛋白，其中7S球蛋白所占的比例最大。占7S组分的1/3，占大豆蛋白总量的1/4。 7S球蛋白（-伴大豆球蛋白）是一种糖蛋白，由3个亚基（ 、 ）组成三聚体。（2） 7S组分（

37、42%）：四种不同种类的蛋白质，即：血球凝 （3）11S组分：组分比较单一，到目前为止只发现一种11S球蛋白。糖蛋白，糖含量比7S少得多，11S组分有一个特性，即冷沉性。脱脂大豆的水浸出蛋白液在0-2水中放置后，约有86%的11S组分沉淀出来，利用这一特征可分离浓缩11S组分。 6个A亚基，酸性亚基 4个B亚基，碱性亚基 AB亚基 7S和11S的比较？（营养、功能特性） （3）11S组分：组分比较单一，到目前为止只发现一种11 11S和7S加工性质有很大不同。二者加热后均能形成凝胶或钙质诱导凝胶，但从11S部分形成的凝胶呈乳酪状，有较高的拉力和剪力以及较强的吸水能力，而从7S球朊和分离的蛋白质

38、形成的均较低。此外从11S部分制得的碱性亚基在酸性饮料中的PH范围内甚易溶解。 11S和7S加工性质有很大不同。二者加热后均能形成凝胶（4）15S组分：15S组分并不是单纯蛋白质，而是有多种分子构成的，在酶沉淀、透析沉淀时，15S首先沉淀。目前对这一组分的研究还很不透彻，未能单独提取其组成。 （4）15S组分：15S组分并不是单纯蛋白质，而是有多种分子二、其他油料蛋白质的结构与特征花生蛋白菜籽蛋白芝麻蛋白二、其他油料蛋白质的结构与特征花生蛋白第三节 谷物蛋白质的结构与特征以小麦蛋白质为例按生物功能：代谢活性的蛋白质（清、球）、贮藏蛋白（醇溶、谷）谷类作物形态：胚乳蛋白、糊粉层蛋白、胚蛋白溶解度

39、：麦胶蛋白、麦谷蛋白、清蛋白、球蛋白 第三节 谷物蛋白质的结构与特征以小麦蛋白质为例发酵面团形成的蛋白质网络发酵面团形成的蛋白质网络面筋蛋白模型面筋蛋白模型植物蛋白植物蛋白工艺学课件面团形成过程谷蛋白先吸水膨胀同时吸收醇溶蛋白、清蛋白、球蛋白 疏水基交联，谷蛋白分子内二硫键转变为分子间二硫键 形成巨大的立体网络结构骨架 填充淀粉、脂肪、水、糖和无机盐等良好黏弹性和延伸性的面团。面团形成过程谷蛋白先吸水膨胀同时吸收醇溶蛋白、清蛋白、球面团形成与面筋蛋白质性质的关系 蛋白质中含有较少的可解离氨基酸，在水溶液中难以溶解；含有大量谷氨酰胺和羟基氨基酸，具有良好亲水性和粘着性；蛋白质中的疏水氨基酸集中形

40、成肽段，易与脂蛋白和脂类发生疏水结合作用；蛋白质中具有大量分子内和分子间的二硫键，从而产生坚韧而连续的结构。 面团形成与面筋蛋白质性质的关系 蛋白质中含有较少的可解离氨基面团性质的影响因素“水化面筋模型”认为，面筋是蛋白质组成的片状结构，中间有脂蛋白隔离。面筋蛋白吸水后，蛋白质水化，适度伸展、定向排列，组合形成三维立体网络，可阻留其他成分如淀粉、糖、脂等。满意的面团形成需要谷蛋白与醇溶蛋白的适当配合：面团的强度和弹性主要与谷蛋白有关，而其流动性、延展性和膨胀性主要与醇溶蛋白有关。还原剂如半胱氨酸、二硫苏糖醇等破坏二硫键的连接而使面团弱化；反之氧化剂如溴酸钾、碘酸钾等可使面团强化。 面团性质的影

41、响因素“水化面筋模型”认为，面筋是蛋白质组成的片面团的结构面团的结构不同处理的面包体积不同处理的面包体积第四章 植物蛋白的功能特性 第一节 概述一、溶解性二、水化作用三、蛋白质与油、水之间的关系四、凝胶性五、黏度第四章 植物蛋白的功能特性 第一节 概述蛋白质的功能性质是指除营养价值外，对食品需宜特性有利的蛋白质的物理化学性质，如凝胶、溶解、泡沫、乳化、粘度等在食品中起着十分重要作用的性质。蛋白质的功能性质影响着食品感官质量、食品质地，也对食品或成分在制备、加工或贮存过程中的物理特性起着主要作用。受本身物化性质、并存成分及环境影响蛋白质的功能性质是指除营养价值外，对食品需宜特性有利的水合性质：取

42、决于蛋白质与水之间的相互作用，包括水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、粘合、分散性、溶解性等。与蛋白质之间的相互作用有关的性质，如沉淀、胶凝、组织化、面团的形成等。蛋白质的表面性质： 蛋白质的起泡、乳化等方面的性质。食品蛋白质的功能性质可以分为三大类：水合性质：取决于蛋白质与水之间的相互作用，包括水的吸附 食品 功能性质饮料汤沙司不同PH下的溶解度，热稳定性，粘度，乳化性质，水保留性烧烤食品（面包、蛋糕等）的面团形成形成基质和具有粘弹性的薄膜粘合性，热变性，胶凝性，水的吸附，乳化作用，发泡性，褐变。乳制品（干酪、冰淇淋等）乳化作用，脂肪保留性，粘度，发泡性，胶凝作用，凝结作用。肉制品（香肠等）乳化

43、作用，胶凝作用，内聚力，水和脂肪的吸附与保留肉的替代物（组织化蛋白）水和脂肪的吸附与保持，不溶性，硬度，嘴嚼性，内聚力，热变性食品涂膜内聚力，粘附性糖果制品（巧克力等）分散性，乳化性质鸡蛋代用品发泡性，胶凝作用表3.1 各种食品中蛋白质的功能性质 食品 功能性质饮料汤沙一、溶解性 Pr的溶解性即Pr在水中的溶解能力。Pr溶解度对天然蛋白质的提取、分离提纯及评价蛋白质变性程度非常有用，蛋白质在饮料中的应用也与其溶解度有关。 影响Pr溶解度的因素：pH值、离子强度、温度、溶剂类型等。一、溶解性 Pr的溶解性即Pr在水中的溶解能力。P 二、水化性质 1.水化作用: 多数食品是水合体系，食品中各成分的

44、物理化学性质和流变学性质受体系中水活度的影响，Pr的构象在很大程度上和它与水的作用有关。浓缩物或离析物在应用于食品中时都涉及水合，因此研究Pr水化性质在食品加工中是非常有用的。 蛋白质从干燥状态逐渐水合时有如下的过程： 干燥蛋白极性部位吸附水多层水吸附 液态水凝聚 蛋白质溶胀水化作用：r通过直接吸附和松散结合，被水分子层层包围起来。 二、水化性质 1.水化作用:2.吸水性和保水性吸水性：干燥Pr在一定湿度中达到水分平衡时的水分含量。保水性：离心后，蛋白质残留的水分含量。3. 膨胀性2.吸水性和保水性吸水性：干燥Pr在一定湿度中达到水分平衡时4.影响Pr水化作用的因素： Pr浓度、pH值、温度、

45、离子强度、其它成分的存在均能影响Pr - Pr和Pr-水。蛋白质吸附水、保留水的能力对各类食品尤其是碎肉和面团等的质地起重要的作用，其它的功能性质如胶凝、乳化也与蛋白质的水合有十分重要的关系。4.影响Pr水化作用的因素：三、Pr与油、水之间的关系1.乳化性Pr帮助油滴在水中形成乳化液，并使之保持稳定的状态。良好乳化性对蛋白质的要求：快速吸附到界面上分子柔性好，能够快速展开并在界面上定向在界面上能够与相邻分子相互作用形成强度和韧性足够的薄膜。三、Pr与油、水之间的关系1.乳化性乳化性质的影响因素结构特点：分子溶解性好亲水/疏水部位相对集中分子容易变形打开疏水作用与静电力的平衡乳化性质的影响因素结

46、构特点：乳化性质的影响因素影响到蛋白质状态的因素，也会对乳化性质发生影响。pI时乳化性能下降。加热妨碍乳化稳定性，但部分变性有利乳化。小分子表面活性剂降低蛋白质的乳化性能。蛋白质浓度需要达到一定程度方具良好乳化性。乳化性质的影响因素影响到蛋白质状态的因素，也会对乳化性质发生大豆蛋白质的乳化作用大豆蛋白质的乳化作用需要蛋白质乳化作用的食品蛋白质饮料色拉酱冰淇淋蛋糕肉卤低脂肪肉肠需要蛋白质乳化作用的食品蛋白质饮料2.吸油性吸收自由脂肪和结合脂肪，形成脂朊络合物。应用：肉制品 油炸制品2.吸油性吸收自由脂肪和结合脂肪，形成脂朊络合物。3. 发泡性 食品泡沫：食品泡沫通常是气泡在连续的液相或含可溶性表

47、面活性剂的半固相中形成的分散体系。 如蛋白质酥皮、蛋糕、棉花糖、冰淇淋、蛋奶酥、啤酒泡沫、奶油冻等。 3. 发泡性 食品泡沫：食品泡沫通常是气泡在连续的液相或含分布均匀的细微气泡可以使食品产生稠性、细腻和松软性，提高分散性和风味感。发泡性：需要分子具备柔韧性和疏水性泡沫稳定性：需良好水合作用和蛋白质分子间相互作用起泡作用的指标：膨胀率、起泡力、泡沫稳定性、泡沫强度气-液界面的自由能高于油-水界面。故而蛋白质需要在界面上展开以降低表面张力。分布均匀的细微气泡可以使食品产生稠性、细腻和松软性，提高分散糖类通常能抑制泡沫膨胀，但可提高泡沫的稳定性。后者是因为糖类物质能增大体相粘度，降低了薄片流体的脱

48、水速率。由于糖类提高了蛋白质结构的稳定性，使蛋白质不能够在界面吸附和伸长，因此，在搅打时蛋白质就很难产生大的界面面积和大的泡沫体积。所以制作蛋白酥皮和其它含糖泡沫甜食，最好在泡沫膨胀后再加入糖。 糖类通常能抑制泡沫膨胀，但可提高泡沫的稳定性。后者是因为糖类脂类会严重损害蛋白质的起泡性能，因此，无磷脂的大豆蛋白质制品、不含蛋黄的蛋白质、“澄清的”乳清蛋白或低脂乳清蛋白离析物与它们的含脂对应物相比，其起泡性能更好。这可能是由于具有表面活性的脂类化合物占据了空气-水界面，对吸附蛋白质膜的最适宜构象产生干扰，从而抑制了蛋白质在界面的吸附，使泡沫的内聚力和粘弹性降低，最终造成搅打过程中泡沫破裂。 脂类会

49、严重损害蛋白质的起泡性能，因此，无磷脂的大豆蛋白质制品蛋白质加热部分变性，可改善泡沫的起泡性。因此在产生泡沫前，适当加热处理可提高大豆蛋白（70-80）、乳清蛋白（4060）、卵清蛋白（卵清蛋白和溶菌酶）等蛋白质的起泡性能，热处理虽然能增加膨胀量，但会使泡沫稳定性降低。若用比上述更剧烈的条件热处理则会损害起泡能力。蛋白质加热部分变性，可改善泡沫的起泡性。因此在产生泡沫前，适要想形成足够量的泡沫，必须使搅动的持续时间和强度适合于蛋白质的充分伸展和吸附。过度强烈搅拌会降低膨胀量和泡沫的稳定性，卵清对过度搅拌特别敏感，搅打卵清蛋白超过68min可引起蛋白质在空气-水界面发生聚集-絮凝。这些不溶解的蛋

50、白质在界面不能被完全吸附，使液体薄片的粘性不能满足泡沫高度稳定性的要求。要想形成足够量的泡沫，必须使搅动的持续时间和强度适合于蛋白质大多数蛋白质是一种复合蛋白，因此，它们的起泡性质受吸附在界面上的蛋白质组分之间的相互作用影响。例如，蛋清之所以具有优良的起泡性能，是与它的蛋白质组成有关。酸性蛋白质如果适当与碱性蛋白结合，则可提高起泡性，蛋白质的乳化能力和起泡能力之间不存在紧密的相关性。大多数蛋白质是一种复合蛋白，因此，它们的起泡性质受吸附在界面意大利咖啡卡布奇诺（cappuccino）意大利特浓（Espresso）等的调制中常用到奶沫，而奶沫是用搅打热牛奶来制作的。鸡蛋糕的制作中就利用了蛋白质的

51、起泡性意大利咖啡卡布奇诺（cappuccino）意大利特浓（Esp发泡作用的影响因素pI时泡沫稳定性最佳盐溶作用妨碍起泡，二价离子有利起泡搅打前加糖妨碍蛋白质展开，后加糖增加粘度稳定泡沫表面活性剂具有消泡作用低温加强氢键力，不利泡沫形成蛋白质浓度高有利起泡部分变性有利起泡但高温妨碍蛋白质吸附于界面剪切力有利起泡但过度搅打引起凝沉发泡作用的影响因素pI时泡沫稳定性最佳发泡性和疏水性的关系 发泡性和疏水性的关系 需要蛋白质发泡作用的食品搅打奶油蛋糕面包冰淇淋需要蛋白质发泡作用的食品搅打奶油四、凝胶性 1. 定义：变性的Pr分子聚集并形成有序的Pr空间网络结构，其中含有大量的水。蛋白质的胶凝与蛋白质

52、的缔合、聚集、聚合、沉淀、絮凝和凝结等有区别： Pr的缔合是指在亚基或分子水平上发生的变化； 聚合或聚集是指由于溶解度部分或全部丧失而引起的一切聚集反应； 絮凝是指没有蛋白质变性时的无序聚集反应； 凝结是变性蛋白质的无序聚集反应。四、凝胶性 1. 定义：变性的Pr分子聚集并形成有序的P2. 凝胶形成的特性和凝胶结构： 在凝胶中，Pr的网络是由于 Pr-Pr、Pr-H2O 之间的相互作用及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡时形成的。即静电引力、Pr-Pr的作用有利于肽链的靠近；静电斥力、Pr-H2O的作用有利于肽链的分离。2. 凝胶形成的特性和凝胶结构： 3.形成凝胶的条件: （1）在多数情况

53、下热处理是凝胶形成的必需条件，然后再冷却。有时加入少量的酸或Ca2+盐可提高胶凝速度和胶凝强度； （2）有时不需要加热也可以形成凝胶，如有些蛋白质只需要加入Ca2+盐，或适当的酶解，或加入碱使之碱化后再调PH值至等电点，就可发生胶凝作用。 3.形成凝胶的条件:4.凝胶的分类： （1）热可逆凝胶：在加热时融解，冷却后又可重新通过氢键形成凝胶； （2）热不可逆凝胶：这类凝胶一旦形成就通过二硫键维持其稳定的结构状态，不易受加热等因素的影响。4.凝胶的分类：5.凝胶的特性： 由于凝胶是一种有序的空间网络结构，它高度水合（每克蛋白质可结合水10g以上），且其它成分也存在于该网络结构中，它们都不易被挤压出

54、来。水的保留可能与网络的微毛细孔结构有关，也可能与肽链上羰基和氨基的极化有关。5.凝胶的特性：五、组织化（一）概念：蛋白质是食品质地或结构的构成基础，例如肉、鱼的肌原纤维、干酪的酪蛋白等。 蛋白质的组织化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具嘴嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水合或加热处理中能保持良好的性能。组织化的蛋白质可以作为肉的代用品或替代物，还可以用于对动物蛋白进行重组织化(例如对牛肉或禽肉的重整加工）。五、组织化（一）概念：蛋白质是食品质地或结构的构成基础，例如 五、粘度 Pr溶液的粘度反映出它流动的阻力.蛋白质溶液与多数溶液如悬浮液、乳浊液一样，是非牛顿流体，粘度系数随其流

55、速的增加而降低，这种现象称之为“剪切稀释”.原因如下： 分子朝着流动方向逐渐取向，使得摩擦阻力降低； 蛋白质的水合环境朝着流动方向变形； 氢键和其它弱键的断裂使得蛋白质很快分散。 五、粘度影响蛋白质流体粘度的主要因素 蛋白质分子的固有特性，例如分子大小、 体积、结构、电荷数及浓度的大小等； 蛋白质和溶剂间的相互作用； 蛋白质分子之间的相互作用。 Pr的粘度、稠度是流体食品如饮料、肉汤、汤汁等的主要功能性质，对蛋白质食品的输送、混合、加热、冷却等加工过程也有实际意义。影响蛋白质流体粘度的主要因素 蛋白质分子的固有特性第二节 大豆蛋白制品的功能特性及应用一、功能性1.乳化作用2.吸油性3.吸水性和

56、保水性4.黏度5.凝胶性6.起泡性7.调色性：漂白、增色第二节 大豆蛋白制品的功能特性及应用一、功能性二、影响大豆蛋白品质的成分大豆中存在的酶类与抗营养因子影响产品的质量、营养、加工工艺。大豆中已发现的酶类有近30种，其中脂肪氧化酶、脲酶对产品质量影响最大。大豆抗营养因子6种，其中胰蛋白酶阻碍因子、凝血素和皂甙对产品质量影响最大。二、影响大豆蛋白品质的成分大豆中存在的酶类与抗营养因子影响产1.胰蛋白酶抑制素 Kunitz和Bowman-Birk(稳定性和抑制作用强于前者) 蒸汽灭活胰蛋白酶抑制因子可抑制胰脏分泌的胰蛋白酶的活性，影响消化吸收，降低蛋白质的营养价值。耐热性强，不易被破坏。大豆胰蛋

57、白酶抑制物的热稳定性是豆奶加工中最为重要的问题之一。胰蛋白酶抑制物温度高于100，30min，酶活性可下降90。1.胰蛋白酶抑制素海城豆奶事件 2003年3月19日辽宁省海城市铁西区的8所小学近3000名小学生中毒、1人死亡的“辽宁海城豆奶事件”本次事件是饮用中美合资鞍山宝润乳业有限公司生产的“高乳营养学生豆奶”造成的豆奶食物中毒。造成中毒的原因是活性豆粉中的胰蛋白酶抑制素等抗营养因子未彻底灭活。由于部分人群对此类物质较为敏感，饮用含有这类物质的豆奶后会引起以上消化道为主的刺激症状。海城豆奶事件 2003年3月19日辽宁省海城市铁本次事件是饮2.脂肪氧化酶底物：亚油酸、亚麻酸漂白面粉、氧化面筋

58、脂肪氧化酶氧化不饱和脂肪酸的产物造成豆腥味。脂肪氧化酶的耐热性较低，80是其存活界限。加热灭活、半胱氨酸和柠檬酸联用2.脂肪氧化酶3.血细胞凝集素糖蛋白（甘露糖、葡糖氨）有凝固动物体内红血球作用。耐热性低于胰蛋白酶抑制剂，蛋白水解酶和加热均可使其失活。3.血细胞凝集素4. 尿素酶催化尿素水解生成碳酸和两分子氨的含镍酶。是大豆各种酶中活性最强的酶动物饲料中添加尿素湿热处理 国内外均将脲酶作为大豆抗营养因子活力的一种指标酶。4. 尿素酶5.植酸影响微量元素的吸收 络合6.胀气因子 是指大豆中存在的棉子糖和水苏糖，其含量分别占全豆的1.1和3.7；由于棉子糖和水苏糖在人体小肠中不能消化，经过大肠时，

59、被细菌发酵而产气，引起胀气、腹泻等；5.植酸7. 大豆皂甙大豆中约含0.56的皂甙，溶于水后能生成胶体溶液，搅动时像肥皂一样产生泡沫。大豆皂甙有溶血作用，提取后可治疗心血管病。还有抗癌作用，抑制HIV病毒的效果很好。但有一定毒性，一般低于50mg/kg体重时安全。7. 大豆皂甙大豆中约含0.56的皂甙，溶于水后能生成胶体三、大豆蛋白质制品中气味的产生及防止(一)气味根源1.大豆本身含有的不良气味成分挥发性呈味物质主要有甲醛、乙醛、正己醛、异戊醛、正庚醛、丙酮、乙庚酮、正己醇、正庚醇、醋酸、丙酸、戊酸、己酸、辛酸、甲胺、二甲胺、硫化氢等。不挥发呈味物质主要是酚酸、绿原酸和大豆磷脂酰胆碱。这些不良

60、气味成分与大豆蛋白质结合在一起，使整粒大豆具有青臭气和豆腥味。三、大豆蛋白质制品中气味的产生及防止(一)气味根源2.氧化大豆脂肪的自动氧化反应大豆脂肪的酶促氧化反应 2.氧化大豆脂肪的自动氧化反应（二）气味的改善及防治钝化脂肪氧化酶还原剂 离子交换气味掩盖（二）气味的改善及防治钝化脂肪氧化酶四、大豆蛋白制品的应用 1肉制品。大豆蛋白用量最大的是肉制品。香肠中加入大豆蛋白，可提高肉类中水分和脂肪的固着力，并与淀粉凝在一起稳定剂存在于脂肪乳化液中。午餐肉里把大豆蛋白加入肉末中与其他成分能较好的混合，并膨胀成一个完整的块装。在肉末制品中加放的大豆蛋白使肉汁不至于很快失去水分和脂肪。在熟火腿中使用大豆