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文档简介
1、生物化学教学大纲一、大纲说明(一) 课程说明课程总学时 90,周学时 3,学分 6 分,开课学期第三、四学期。(二)课程的学科性质、研究对象和任务生物化学(biochemistry)是命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。生物化学是在分子水平上阐明生命现象的科学,是生物技术、生物工程专业及其他生命科学专业和医学专业的重要基础课(专业必修课)。现代的生化理论和技术有着广泛的实用价值。生物化学越来越多的成为生命科学的共同语言,它已成为生命科学领域的前沿学科。(三)课程的教学目的和要求这门课主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功
2、能(包括蛋白质、核酸、酶);物质代谢及其调控(糖代谢、三、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢、生物氧化、物质代谢联系与调节);遗传信息的、传递与表达(DNA 的生物、RNA 的生物、蛋白质的生物、表达调控、重组与工程)。为了学习和掌握生物化学的原理和方法,要求学生必须具有较好的生物学物理学和化学方面的基础,能够将这些基础知识运用到生物化学的学习中,要求学生能从生物大分子的组成结构和性质去认识结构与功能的关系;物质代谢和能量代谢的关系以及代谢调节的意义;信息传递的分子基础;重组 DNA 和工程技术等。(四)课程选用的、教学的基本内容和重点:等主编,生物化学上、下册,高等教育,第三版。参考:等主编,
3、生物化学,高等教育,第三版。等主编,生物化学简明,高等教育,第三版。主编,生物化学原理,高等教育。Garrtt,生物化学(影印版),高等教育,第二版。从生物化学和分子生物学不断发展与其应用范围日益扩大的实际考虑,根据国家教委对生物化学教学要求的精神,为密切结合教学需要,本课程参考现行学时数主要介绍以下几方面内容:(1)生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质,并在分子水平上阐述其结构与功能的关系;(2)物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化,重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律;(3)阐明遗传学中心
4、法则所揭示的信息流向,包括 DNA、RNA转录、翻译及表达调控;(4)概要地介绍重组 DNA 和工程技术(五)课程的教学方法、教学和特点讲课 根据具体教学内容,采用大班讲授与小班相结合的方法。教师在充分备课、写好教案、集体备课的基础上,利用制作好的多教学课件,加强直观教学,以加深学生对有关内容的理解和。讲课要采用启发诱导,实例分析,习题作业,课堂等多种形式,生动活泼,突出重点和难点,以调动学生的思维活动,培养分析问题和解决问题的能力。对学有余力的学生,积极开展第二课堂,因材施教。实验 实验分小班进行,尽量让学生多动手操作。通过实验,使学生加深对基本理论的理解,掌握必要的基本技术及培养独立工作的
5、能力。实验中,教师要以身作则,严格要求,耐心指导,狠抓科学性、准确性、严密性。教师注意多,多启发,让学生多动手,多思考,并通过多有关生化实验的方法和技术播放给学生,尽可能让学生了解本学科的前沿知识。和第二课堂活动 学生在听课和实验的基础上,积极主动地。对学有余力的学生,通过指定课外阅读资料,翻译专业文献,专题讲座,组织业余小组等形式适当提高。对学习有的学生,应帮助其分析原因,指导学习方法。复习过程中,及时了解学生学习情况,针对存在进行答疑。(六)课程教学重点与难点本课程的教学重点与难点为以下三个方面:(1)生物大分子(包括蛋白质、酶及核酸等)的分子结构、主要理化性质,并在分子水平上阐述其结构与
6、功能的关系;(2)物质代谢(包括糖类、脂类及蛋白质)的代谢变化,重点阐述主要代谢途径(减少逐步化学反应的讲解)、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律;(3)阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向,包括 DNA、RNA转录、翻译及表达调控。5课程教学方法与本课程采用课堂教授、多教学和生物化学实验课程相结合的多种开展教学。6课程考核方法与要求本课程采用平时考查与期末相结合的考核方法,平时成绩占30%,要求通过课堂,小等形式了解学生对课程的学习状况。期末成绩占 70%,命题要求覆盖大纲,题型灵活,难易适中,着重考查学生对基本理论的掌握,分析问题的能力。7实践性教学内容安排本课程的实
7、践性教学由生物化学实验课程开课,共 36,详见生物化学实验大纲。二、教学内容本大纲共二十三章,内容要求划分为掌握、熟悉和了解三个层次。第一章 绪 论教学目的与要求【掌握】生物化学的概念。【熟悉】生物化学研究的主要内容及其与医学的关系。【了解】生物化学的发展史。教学内容第一章绪论第一节生物化学发展简史第二节当物化学研究的主要内容第四节本书纲要第一篇生物大分子的结构与功能第二章蛋白质的结构与功能教学目的与要求【掌握】1 蛋白质的元素组成特点,氨基酸的结构通式。氨基酸的分类、三字英文缩写符号。2 蛋白质一级结构的概念及其主要的化学键。3 蛋白质的二级结构的概念、主要化学键和形式:-螺旋,-折叠,-转
8、角与无规卷曲。掌握 -螺旋,-折叠的结构特点。4 蛋白质的三级结构概念和维持其稳定的化学键:疏水作用、离子键、氢键和引力。5 蛋白质的四级结构的概念和维持稳定的化学键。6 蛋白质的结构与功能的关系:一级结构决定空间结构,空间结构决定生物学功能。7 蛋白质的理化性质:两性电离,胶体性质,蛋白质变性的概念和意义,紫外吸收和呈色反应。【熟悉】1.肽、肽键与肽链的概念,多肽链的写法。生物活性肽的概念。2.肽单元概念。3.模序(motif)、锌指结构、分子伴侣的概念。4.结构域()的特点。5.蛋白质的分类。6.蛋白质的沉淀,等电点沉淀,凝胶过滤,超过滤和超速离心。7.蛋白质分离和纯化技术:盐析、电泳和分
9、子筛的原理。【了解】1几种重要的生物活性肽。2胰岛素一级结构的特点。3分析血红蛋白的四级结构特点。4多肽链中氨基酸序列分析的原理。5蛋白质空间结构的原理和意义。教学内容第二章 蛋白质的结构与功能第一节 蛋白质的分子组成一、氨基酸二、肽三、蛋白质的分类第二节 蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构二、蛋白质的二级结构三、蛋白质的三级结构四、蛋白质的四级结构第三节 蛋白质结构与功能的关系一、 蛋白质一级结构与功能的关系二、 蛋白质二级结构与功能的关系第四节 蛋白质的理化性质及其分离纯化一、蛋白质的理化性质二、蛋白质的分离和纯化三、多肽链中氨基酸序列分析四、蛋白质空间结构测定教学方法首先从蛋白质是生物
10、体含量最多的固体成分,种类繁多,功能复杂,在生命活动中发挥着不可替代的作用,引出蛋白质是生命活动的物质基础,没有蛋白质就没有生命,激发学生的学习。本章的难点是蛋白质的结构及蛋白质结构与功能的关系,讲授过程中充分利用多课件,用动画等三结构图形象、生动地讲授蛋白质分子上各基团的相互作用形成蛋白质特定的空间结构,进而不同的理化性质和功能,利用蛋白质的理化性质又可进行蛋白质的分离、纯化,进一步进行蛋白质的研究。第三章 核酸的结构与功能教学目的与要求【掌握】1 常见核苷酸的结构、符号和性质。DNA 和 RNA 的分子组成。核酸分子中核苷酸的连接方式、键的方向性,核酸的一级结构及其表示法。2 DNA 的二
11、级结构的特点,掌握原核生物 DNA 的超螺旋结构,真核生物的基本-核小体的结构。DNA 的生物学功能3 RNA 的种类与功能。信使 RNA 和转运 RNA 的结构特点。tRNA 二级结构的特点与功能。4 DNA 的变性和复性概念和特点,解链曲线与 Tm。【熟悉】1白体 RNA 的结构与功能。2 核酸分子杂交原理。【了解】了解核酸酶的分类与功能。教学内容第一节 核酸的化学组成一、核苷酸中的碱基成分二、戊糖与核苷三、核苷酸的结构与命名第二节 核酸的一级结构第三节 DNA 的空间结构与功能一、DNA 的二级结构双螺旋结构模型二、DNA 的超螺旋结构三、DNA 的功能第四节 RNA 的空间结构与功能一
12、、信使 RNA 的结构与功能二、转运 RNA 的结构与功能三、白体 RNA 的结构与功能四、其他小分子 RNA五、核酶第五节 核酸的理化性质及其应用一、核酸的一般理化性质二、DNA 的变性三、DNA 的复性与分子杂交第六节 核酸酶教学方法首先从核酸在生命活动中发挥着不可替代的作用,引出核酸是生命活动的基本物质,没有核酸就没有生命,激发学生的学习。讲授过程中分析与综合相结合、常规讲授与多教学相结合、启发式教学与课堂教学相结合等教授方法第四章 酶教学目的与要求【掌握】1酶的概念,酶的化学本质。2酶的分子组成,单纯酶和全酶。3酶的活性中心的概念。必需基团的分类及其作用。4酶促反应的特点:高效性、高特
13、异性和可调节性。5底物浓度对酶促反应的影响:米一曼氏方程,Km 与 Vmax 值的意义6 抑制剂对酶促反应的影响:不可逆抑制的作用,可逆性抑制包括竞争性抑制、 非竞争性抑制、反竞争性抑制的动力学特征及其生理学意义。7 酶原与酶原激活的过程与生理意义。8 变构酶和变构调节的概念、机理和动力学特征。掌握酶的共价修饰的概念和作用特点。9 同工酶的概念和生理意义。【熟悉】1酶促反应的机理,酶与底物复合物的形成即中间产物学说。2酶浓度、底物浓度、温度、激活剂对酶促反应的影响。3酶活性的测定与酶活性概念。4酶含量的调节特点和调控【了解】1 酶的作用原理:诱导契合学说、邻近反应及定向排列、多元催化、表面效应
14、。2 酶的分类与命名的原则。3 酶在疾病发生、疾病治疗中的应用。教学内容第一节 酶的分子结构与功能一、 酶的分子组成二、 酶的活性中心第二节 酶促反应的特点与机制一、 酶促反应的特点二、 酶促反应的机制第三节 酶促反应动力学一、底物浓度对反应速度的影响二、酶浓度三、温度四、五、抑制剂六、激活剂七、酶活性测定与酶活性第四节 酶的调节一、酶活性的调节二、酶含量的调节三、同工酶第五节 酶名与分类一、 酶名二、 酶的分类第六节 酶与医学的关系一、 酶与疾病的关系二、 酶在医学上的应用教学方法生命活动最基本的特征是新陈代谢(即生物体进行物质的谢与分解代谢),新陈代谢的停止就生命的终止,生命活动离不开酶的
15、催化作用。在酶的催化下,机体内的物质代谢有条不紊地进行,酶的异常会导致代谢的异常,严重的会引起疾病,甚至危及生命,激发学生学习本章的,接着引入正题。酶是蛋白质,具有蛋白质的一般结构特点和理化性质,讲授过程中联系前面已讲授的蛋白质知识,做到知识的连贯,酶结构的改变会引起酶催化活性的改变,进一步说明了本质为蛋白质的酶其催化功能是与其结构密切相关的。本章的难点是酶促反应动力学与酶的调节,其实质基本上都是通过改变酶的结构来影响酶的催化活性,从而调节酶促反应速度,掌握了这个要点,学习起来就有规律可循了。第二篇 物质代谢及其调节第五章 糖代谢教学目的与要求【掌握】1糖酵解的概念,糖酵解途径的基本反应过程、
16、限速酶、ATP 生成、作用部位及生理意义。2糖的有氧氧化概念,糖的有氧氧化途径中酸氧化脱羧及三的基本反应过程、限速酶、ATP 生成、作用部位及生理意义。3. 磷酸戊糖途径的生理意义,NH 的功能。4肝糖原与分解的限速酶及其催化的反应。5糖异生的概念、限速酶及其催化的反应和生理意义。6正常人血糖的来源与去路。激素对血糖水平的调节作用。【熟悉】1糖酵解调节。2糖的有氧氧化的调节。3效应的概念。4磷酸戊糖途径的主要反应过程和调节。5肝糖原与分解的调节。6糖异生途径的调节。7乳酸循环及其生理意义。【了解】1糖的重要功能及其在体内的消化、吸收。了解糖代谢的概况。2肌糖原与分解的调节及糖原累积症。3高血糖
17、与低血糖等糖代谢失常疾病。教学内容第一节 概述一、糖的生理功能二、糖的消化吸收三、糖代谢的概总第二节 糖的无氧分解一、糖酵解的反应过程二、糖酵解的调节三、糖酵解的生理意义第三节 糖的有氧氧化一、有氧氧化的反应过程二、有氧氧化生成的 ATP三、有氧氧化的调节四、效应第四节 磷酸戊糖途径一、磷酸戊糖途径的反应过程二、磷酸戊糖途径的调节三、磷酸戊糖途径的生理意义第五节 糖原的与分解一、糖原的代谢二、糖原的分解代谢三、糖原与分解的调节四、糖原累积症第六节 糖异生一、糖异生途径二、糖异生的调节三、糖异生的生理意义四、乳酸循环第七节 血糖及其调节一、血糖的来源和去路二、血糖水平的调节三、血糖水平异常第六章
18、 脂类代谢教学目的与要求【掌握】1 脂肪动员的概念和限速酶。2 脂肪酸的 氧化概念。掌握脂酸的活化、脂酰 CoA 进入线粒体、脂酸 氧化的脱氢、加水、再脱氢和硫解等步骤,掌握脂肪酸氧化过程中能量的计算。3的概念,的生成和利用的部位、生成的生理意义。4磷脂的分类。甘油磷脂的组成、分类和结构。5胆固醇的:部位、原料和限速酶。掌握胆固醇的转化产物。6 血脂的概念。血浆脂蛋白用电泳法和超速离心法分类的种类、主要组成成分和功能。【熟悉】1甘油三酯的代谢:部位、原料和过程。2生成的调节。3脂肪酸的:原料、部位和限速酶,熟悉脂肪酸酶的特点,激素对脂酸的调节。4 甘油磷脂的途径:甘油二酯途径和 CTP-甘油二
19、酯途径。甘油磷脂的降解:磷脂酶类对甘油磷酯的水解及产物的作用。5 胆固醇的主要步骤和调节。6 血浆脂蛋白的结构。载脂蛋白的功能,某些载脂蛋白对脂肪酶活性的激活作用。7 血浆脂蛋白的代谢。熟悉血浆脂蛋白代谢异常:高脂血症。【了解】1 脂类的概念、分类和生理功能。了解脂肪酸名、来源和分类。2脂类的消化和吸收。3脂肪酸的其它氧化方式。4脂酸碳链的加长和不饱和脂酸的过程。5素等多不饱和脂酸的结构、命名、过程和生理功能。6鞘磷脂的化学组成和结构,神经鞘磷脂的部位和原料。教学内容第一节 脂类的消化和吸收第二节 甘油三酯代谢一、甘油三酯的代谢二、甘油三酯的分解代谢三、脂酸的代谢四、多不饱和脂酸的重要衍生物-
20、素、血栓噁烷及第三节 磷脂的代谢一、甘油磷脂的代谢二、鞘磷脂的代谢第四节 胆固醇代谢一、胆固醇的二、胆固醇的转化第五节 血浆脂蛋白代谢一、血脂二、血浆脂蛋白的分类、组成及结构三、载脂蛋白四、血浆脂蛋白代谢五、血浆脂蛋白代谢异常第七章 生物氧化教学目的与要求【掌握】1 生物氧化的概念及生理意义。2 呼吸链的概念。掌握线粒体的两条呼吸链NADH 氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链的组成成分和排列顺序。3 氧化磷酸化的概念及氧化磷酸化的偶联部位。【熟悉】1影响氧化磷酸化的。2高能磷酸化合物的类型。ATP 的利用。3胞液中 NADH 氧化的两种转运机制:磷酸甘油穿梭及苹果酸天冬氨酸穿梭。【了解】1化学渗透假
21、说。2ATP 合酶的结构及 ATP的机制。3机体其他氧化体系:需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧物岐化酶和线粒体中的氧化酶加单氧酶和加双氧酶。教学内容第一节 生成 ATP 的氧化体系一、呼吸链二、氧化磷酸化三、影响氧化磷酸化的四、ATP五、通过线粒体内膜的物质转运第二节 其他氧化体系一、需氧脱氢酶和氧化酶二、过氧化物酶体中的氧化酶类三、超氧物歧化酶四、微粒体中的氧酶类第八章 氨基酸代谢教学目的与要求【掌握】1 氮平衡的概念和类型。必需氨基酸的种类。2 氨基酸的脱氨基作用:联合脱氨基作用、转氨基作用、谷氨酸氧化脱氨基作用和嘌呤核苷酸循环。掌握转氨基作用的概念、转氨基作用的机制。3氨的
22、来源与去路。氨的转运形式:谷氨酰胺和丙氨酸。4尿素的部位、鸟氨酸循环的主要途径和生理意义。5一碳的概念。一碳的代谢:来源、载体、种类和生理意义。6 含硫氨基酸的代谢:甲基的直接供体(S-腺苷甲硫氨酸)、甲硫氨酸循环、硫酸的活性形式(PAPS)、肌酸的。【熟悉】1蛋白质的需要量和营养价值。蛋白质在小肠的作用。2蛋白质的一般代谢。3酮酸的代谢去路。熟悉生糖氨基酸、生酮氨基酸的概念。4氨基酸的脱羧基作用。谷氨酸、组氨酸和半胱氨酸等氨基酸的脱羧基后产生的胺类物质。5 芳香族氨基酸的代谢:苯丙氨酸和酪氨酸的代谢产物。【了解】1蛋白质的消化作用,胰蛋白酶等蛋白酶对蛋白质的水解作用。2小肠中氨基酸和肽的吸收
23、机制。3尿素的调节。了解高血氨症和氨。教学内容第一节 蛋白质的营养作用一、蛋白质营养的重要性二、蛋白质的需要量和营养价值第二节 蛋白质的消化、吸收与一、蛋白质的消化二、氨基酸的吸收三、蛋白质的作用第三节 氨基酸的一般代谢一、氨基酸的脱氨基作用二、-酮酸的代谢第四节 氨的代谢一、体内氨的来源二、氨的转运三、尿素的生成第五节 个别氨基酸的代谢一、氨基酸的脱羧基作用二、一碳的代谢三、含硫氨基酸的代谢四、芳香族氨基酸的代谢五、支链氨基酸的代谢第九章 核苷酸代谢教学目的与要求【掌握】1 嘌呤核苷酸的两种途径从头途径及补救途径的原料、主要步骤及特点。2 嘌呤核苷酸的分解代谢的终产物。3 嘧啶核苷酸的两种途
24、径从头途径及补救途径的原料、主要步骤及特点。4 嘧啶核苷酸的分解代谢的终产物。5 脱氧核苷酸的生成。【熟悉】1核苷酸的多种生物功能。2嘌呤核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。3嘧啶核苷酸的抗代谢物及其抗肿瘤作用的生化机理。【了解】1 食物中核酸的消化吸收。2 尿酸以及痛风症与血中尿酸含量的关系。教学内容第一节 嘌呤核苷酸代谢一、嘌呤核苷酸的代谢二、嘌呤核苷酸的分解代谢第二节 嘧啶核苷酸代谢一、嘧啶核苷酸的代谢二、嘧啶核苷酸的分解代谢第十章 物质代谢的联系与调节教学目的与要求【掌握】1酶的别构调节、化学修饰调节的概念及其生理意义。2酶促化学修饰的特点3激素水平的代谢调节【熟悉】1物质代谢的
25、特点。2物质代谢的相互联系3酶量的调节【了解】1 整体调节2 组织、的代谢特点及联系。教学内容第一节 物质代谢的特点第二节 物质代谢的相互联系一、在能量代谢上的相互联系二、糖、脂和蛋白质之间的相互联系第三节 组织、的代谢特点及联系第四节 代谢的调节一、细胞水平的代谢调节二、激素水平的代谢调节三、整体调节第二篇(物质代谢及其调节)教学方法在学习物质代谢及其调节这一篇时,因为有一定的规律可循,故其学习方法放在一起介绍。本篇主要从各种物质代谢的基本反应途径、部位(包括亚细胞定位)、关键酶、主要调节环节、重要生理意义、各种物质代谢的相互联系,以及代谢异常与疾病的关系等方面去理解和学习,根据各章节的具体
26、要求各有侧重。又由于各种物质代谢的联系密切,除课堂讲授外,还安排了以启发式教学为主的课堂,让学生参与到教学中来,化接受知识为主动学习,这样充分调动了学生的学习积极性和创造性思维,从而极大地提高了教学效果。第三篇信息的传递第十一章 DNA 的生物()教学目的与要求【掌握】1半保留的意义。2的保真性。3的起始、延长、终止过程4突变的意义、类型【熟悉】1DNA 聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA 连接酶的作用2体、片段的生成、连接酶的作用3切除修复过程。4逆转录【了解】1半保留实验2真核生物的特点。3DNA 修复的方式教学内容第一节 半保留一、半保留的实验依据二、半保的意义第二节 DNA的酶学一、的
27、化学反应二、DNA 聚合酶三、中解链和 DNA 分子的拓扑学变化四、引物酶和体第三节DNA 生物过程一、的起始二、的延长三、的终止第四节DNA 损伤(突变)与修复一、突变的意义二、突变的三、突变分子改变的类型四、DNA 损伤的修复第五节 逆转录现象和逆转录酶教学方法以 DNA所需的条件为主线,讲授过程中联系前面已讲授的 DNA双螺旋结构知识,做到知识的连贯,充分利用多课件,用动画等三结构图形象、生动地讲授 DNA 生物过程。第十二章 RNA 的生物(转录)教学目的与要求【掌握】1不对称转录、模板链和编码链。2原核生物的 RNA 聚合酶及其亚基组成3转录的起始、延长、终止过程。4真核生物 mRN
28、A 的转录后加工过程【熟悉】1 真核生物与原核生物转录过程的异同2 tRNA 和 rRNA 的转录后加工过程【了解】真核生物的 RNA 聚合酶教学内容第一节 模板和酶一、转录模板二、RNA 聚合酶三、模板与酶的辨认结合第二节 转录过程一、转录起始二、转录延长三、转录终止第三节 真核生物的转录后修饰一、真核生物 mRNA 的转录后加工二、tRNA 的转录后加工三、rRNA 的转录后加工教学方法以转录和所需的条件作比较为主线,讲授过程中联系前面已讲授的 DNA过程的知识,充分利用多课件,使抽象的内容形象化。第十三章 蛋白质的生物(翻译)教学目的与要求【掌握】1mRNA、tRNA,rRNA 在翻译过
29、程中的作用和相互配合关系。2遗传的特点3子和反子的关系【熟悉】1遗传表的用法2翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程3翻译后的加工【了解】1 原核、真核生物翻译起始的异同2 蛋白质生物与医学的关系教学内容第一节 参与蛋白质生物的物质一、mRNA 是翻译的直接模板二、白体是肽链的场所三、tRNA 和氨基酰-tRNA第二节 蛋白质的生物过程一、翻译的起始二、肽链的延长三、肽链的终止第三节 翻译后加工一、高级结构的修饰二、一级结构的修饰三、蛋白质后的靶向输送第四节 蛋白质生物的干扰和抑制一、抗生素二、干扰蛋白质生物的生物活性物质教学方法以蛋白质生物所需的条件为主线,将真核生物和原核生物的蛋白质生物过
30、程作比较,充分利用多课件动画的形式使内容直观化。第十四章表达调控教学目的与要求【掌握】1表达的概念2乳糖子调节机制3顺式作用元件和反式作用因子【熟悉】1表达调控的基本原理2原核转录调节特点3真核组结构特点4真核表达调节特点【了解】1表达的方式2 其他转录调节机制教学内容第一节表达调控基本概念与原理一、表达的概念二、表达的时间性及空间性三、表达的方式四、表达调控的生物学意义五、表达调控的基本原理第二节原核转录调节一、原核转录调节特点二、乳糖子调节机制三、其他转录调节机制第三节真核转录调节一、真核组结构特点二、真核表达调控特点三、真核转录激活调节教学方法以原核生物乳糖子调节机制为主线,常规讲授与多
31、教学相结合、启发式教学与课堂教学相结合等教授方法。第十五章重组与工程教学目的与要求【掌握】1重组和重组 DNA 技术相关概念2 目的的获取【熟悉】1转化及转导作用2重组体的筛选3克隆的表达4载体的筛选5DNA与治疗【了解】1重组 DNA 技术重要的工具酶2目的的方法3重组 DNA 技术与医学的关系教学内容第一节 自然界的转移和重组一、接合作用二、转化及转导作用三、转座四、重组第二节重组 DNA 技术一、重组 DNA 技术相关概念二、重组 DNA 技术基本原理三、重组 DNA 技术与医学的关系教学方法讲授时可先从人类组计划及克隆羊多莉开始介绍,说明学习本章的重要性,从而激发学生的学习。讲授时以重
32、组 DNA 技术基本原理为重点,以分、切、接、转、筛、表为主线,使复杂的内容简练化。第十六章 维生素教学目的与要求【掌握】1维生素的概念、分类2B 族维生素与辅酶的关系及功能3微量元素的概念【熟悉】1脂溶性维生素的来源、化学本质及生理功能2B 族维生素的化学结构特点、性质与生理功能3维生素 C 的化学结构特点、性质与生理功能4维生素的缺乏症教学内容第一节 脂溶性维生素一、 维生素 A二、 维生素 D三、 维生素 E四、 维生素 K第二节 水溶性维生素一、维生素 B1二、维生素 B2三、维生素 PP四、维生素 B6五、泛酸六、生物素七、叶酸八、维生素 B12九、维生素 C十、硫辛酸生物化学实验教
33、学大纲一、本课程实验教学的目的和基本要求本课程是医学各专业本科生必修的专业技术基础实验课,通过实验教学要达到以下面的目的:1.培养学生严谨的科学态度,开拓创新的思维能力,实验设计的思维方法,以及规范的书写实验等知识,提高分析问题和解决问题的能力。2.掌握基本的生物化学实验方法和技术,通过本课程的严格训练,为学生进一步学习,掌握复杂的综合性的生物化学技术打下扎实的基础。3.通过实验,进一步加深对生物化学理论知识的理解。基本要求:1.进入的学生必需严格遵守规则;2.复习有关课堂讲授的理论知识;3.根据实验,认真预习实验;4.明确实验目的,掌握实验设计的原理;5.认真对待每一次实验,真实实验结果并完成实验。除此之外,鼓励学生自行设计实验或参与实验教学,活跃,积极与老师交流意见。二、教学内容生物化学实验部分实验一 实验须知和醋酸素薄膜电泳分离蛋白质【目的与要求】1掌握生化中的各项注意事项。2掌握各种基本的生化技术、常用仪器的分类及使用。3掌握醋酸素薄膜电泳的原理及操作方法。4熟悉生化实验与其它实验的区别。5了解醋酸素薄膜电泳所分离的蛋白质的各带谱及其临床意义。实验二 温度、 、激活剂和抑
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