生物化学复习资料

1、.PAGE ：.；PAGE 8 生物化学复习资料 第一章 蛋白质 1，蛋白质含量=总氮含量无机氮含量 乘以6.252, 氨基酸按含特殊基团的分类：a 含羟基的氨基酸 丝氨酸Ser酪氨酸Tyrb 含巯基的氨基酸 半胱氨酸Cys3, 氨基酸的分类: a非极性氨基酸 丙氨酸Ala缬氨酸Val亮氨酸Leu异亮氨酸Ile苯丙氨酸Phe甲硫氨酸Met脯氨酸Pro色氨酸Trp b极性不带电荷 甘氨酸Gly丝氨酸Ser苏氨酸Thr天冬酰胺(Asn) 谷氨酰胺Gln酪氨酸Tyr半胱氨酸Cys c 带负电荷 天冬氨酸Asp谷氨酸Glu d带正电荷 组氨酸His赖氨酸Lys精氨酸Arg4，等电点 调理氨基酸溶液的p

2、H，使氨基酸分子上的氨基正离子和羧酸跟负离子解离度完全一样，即氨基酸所带净电荷为零。主要以两性离子存在时，在电场中不向任何一极挪动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。氨基酸在pH大于等电点的溶液中以阴离子存在，在pH小于等电点的溶液中主要以阳离子存在。5，蛋白质的化学性质 脯氨酸，羟脯氨酸和茚三酮反响生成黄色物质，其他-氨基酸与茚三酮反响生成蓝紫色物质。 6， 2，4二硝基氟苯或丹磺酰氯测定蛋白质N端氨基酸。7， 一个氨基酸的羧基与一个氨基酸的氨基脱水缩合构成的共价键叫肽键由此构成的化合物称肽。8，蛋白质的一级构造指蛋白质中氨基酸的序列，氨基酸的序列多样性决议了蛋白质空间构造和功能的多样性。9

3、，稳定蛋白质空间构造的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水作用和范德华力。10，蛋白质的二级构造指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的部分空间构造。肽链构成螺旋，折叠，转角等有一定规那么的构造。11，蛋白质的三级构造指球状蛋白的多肽链在二级构造，超二级构造，和构造域等构造层次的根底上，组装而成的完好的构造单元。12，蛋白质的四级构造 许多蛋白质有两个或两个以上的相互关联的具有三级构造的亚单位组成，其中每一个亚单位称为亚基，亚基间经过非共价键聚合而构成特定的构象。蛋白质四级构造指分子中亚基的种类，数量以及相互关系。13，蛋白质的变性指天然蛋白质因受理化性质的影响起分子内部原有的高

4、度规律性构造发生变化，知识蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改动但蛋白质的一级构造不被破坏。变性的本质是肽链从卷曲变伸展的过程。14，蛋白量变性的要素 化学要素：强酸，强碱，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇。物理要素：猛烈震荡或搅拌，紫外线及X射线照射，超声波等。蛋白量变性后的表现：生物学活性消逝；理化性质改动：溶解度下降，黏度添加，紫外吸收添加，侧链反响加强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中构成稳定的胶体。假设在蛋白质溶液中参与适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，那么蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀景象。沉淀机理：

5、破坏蛋白质的水化膜，中和外表的净电荷。 15，蛋白质的沉淀可以分为两类：1可逆的沉淀：蛋白质的构造未发生显著的变化，除去引起沉淀的要素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并坚持天然性质。如盐析或低温下的乙醇或丙酮短时间作用蛋白质。2不可逆沉淀：蛋白质分子内部构造发生艰苦改动，蛋白量变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反响都属于此类。蛋白量变性后，有时由于维持溶液稳定的条件依然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都曾经变性。16，利用蛋白质的理化性质，对蛋白质进展分别提纯。可根据蛋白质的溶解度不同，大小，带电性质，配体特异性进展分

6、别。 第二章 核 酸17，核酸的一级构造 核苷酸间的衔接键是3,5-磷酸二酯键。同一条链中一切核苷酸间的的磷酸二酯键有一样的走向。各核苷酸残基沿多核苷酸链陈列的顺序称为核酸的一级构造。18，DNA的双螺旋构造和碱基配对原那么：A-T构成两个氢键，C-G构成三个氢键。19，功能相关的基因常串联在一同，有共同的调控元件调控，并转录成同一mRNA分子，可指点多种蛋白质的合成这种构造称为支配子。20，基因中不编码的居间序列称为内含子，编码的片段叫外显子。21，真核生物基因组的特点 a，基因组较大；b，不存在支配子构造；c，存在大量的反复序列。22，tRNA二级构造为三叶草形，三级构造为倒L形。其主要作

7、用是将氨基酸转运到核糖体-mRNA复合物的相应位置用于蛋白质的合成。rRNA，mRNA等。23，核算构造稳定性的缘由 碱基对间的氢键；碱基堆积力；环境中的正离子。24，双链核酸的变性指双螺旋区氢键断裂，空间构造破坏，构成单链无规线团形状的过程。变性只涉及次级键的变化。25，将紫外吸收的添加量达最大增量的一半时的温度值称溶解温度，影响溶解温度Tm的要素：G-C对含量，其含量越高，Tm越高；溶液的离子强度，离子强度低的溶液，Tm低；溶液的PH；变性剂。26，变性核酸的互补链在适当条件下，重新缔合成双螺旋的过程叫复性。27，影响复性速度的要素：复性的温度；单链片段的浓度；单链片段的长度；单链片段的复

8、杂度；溶液的离子强度。 第四章 糖 类28，葡萄糖的构象：船式，椅式。29，蛋白质或多肽与糖的结合有两种不同类型的糖苷键即N-糖苷键和O-糖苷键。 第五章 脂质和生物膜30，天然脂肪酸的特点：大多数脂肪酸的C在1214之间，且均势偶数，以16C和18C最为常见； 分子中只需一个双键的不饱和脂肪酸，双键位置普通在9,10位C原子之间，假设双键数目多于一个，那么总有一个位于9，10位之间，其他的双键比第一个双键更远离羧基，两双键之间往往隔着一个亚甲基； 不饱和脂肪酸大多为顺式构造，只需极少数为反式构造。31，甘油磷脂的构造 甘油磷脂分子中甘油的两个醇羟基与脂肪酸成酯，第三个醇羟基与磷酸成酯或磷酸再

9、与其他含羟基的物质结合成酯。构造通式见书本32，膜脂 生物膜的脂质主要包括磷脂，固醇，糖脂等。33，膜蛋白可以有多种方式：单纯蛋白质，结合蛋白质，其中结合蛋白质以糖蛋白为主，脂蛋白次之。34，流动镶嵌模型 流动镶嵌模型以为，生物膜是一种流动的，嵌有各种蛋白质的脂质双分子层，其中蛋白质犹如一座座冰山漂流在流动脂质的海洋中。流动镶嵌模型不仅强调了膜脂，膜蛋白的相互作用，还强调了膜的动态性质。 第六章 酶35，酶专注性的类型 构造专注性：酶作用的对象是一种特定的底物或一类构造相近的底物；立体异构专注性：当反响物具有立体异构体时，酶只选这其中的一种立体异构体作为其底物。36，酶专注性的假说 诱导契合假

10、说，该假说以为酶分子的构造并非与底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子的诱导下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子亲密契合的构象，从而催化底物的反响。37，酶具有高催化效率的分子机理：酶分子的活性部位结合底物构成酶底物复合物，在酶的协助 下，底物进入特定的过渡态，由于构成此类过渡态所需求的活化能远小于非酶促反响的活化能，因此反响能顺利的进展，构成产物并释放出游离的酶，使其可以参与其他底物的反响。38，米氏方程见书本39，没的抑制剂分为 不可逆抑制剂和可逆抑制剂。可逆抑制剂又分为 竞争性抑制剂；非竞争性抑制剂；反竞争性抑制剂。40，酶的别构调控 许多酶具有活性部位外，还具有调理部位

11、，酶的调理部位可与某些化合物可逆的非共价键结合，使酶发生构造的改动，进而改动酶的催化活性，这种酶活性的调理方式称为酶的别构调理。41，酶原的激活 在特定蛋白水解酶的催化作用下，酶原的构造发生变化，构成酶的活性部位，变成有活性的酶，称为酶原的激活。 第七章 维生素和辅酶 42，常见的脂溶性维生素包括维生素A，维生素D，E，K其特点为不溶于水，易溶于脂质溶剂；常见的水溶性维生素包括维生素B1，B2，泛酸，叶酸，维生素PP，维生素B6，生物素，维生素B12，硫辛酸和维生素C。 第八章 新陈代谢总论和生物氧化呼吸43，ATP的组成 ATP含有一个磷脂键和两个由磷酸基团构成的磷酸酐键。44，生物氧化的特

12、点 1，生物氧化是在37摄氏度，近于中性水溶液环境中进展的是在一系列酶的催化作用下逐渐进展的；2，生物氧化的能量是逐渐释放的，并以ATP的方式捕获能量；3，生物氧化中二氧化碳的生成是有机酸脱羧生成的；4，生物氧化中水的生成是代谢物脱下的氢经一系列的传送体与氧结合而生成的；5，生物氧化有严厉的细胞定位。45，呼吸链 代谢物上的氢原子被脱氢酶激活零落后，经过一系列的传送体，最后传送给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称为呼吸链。46，呼吸链的组成 呼吸链有线粒体内膜上及格蛋白质复合物组成，NADH脱氢酶复合物，细胞色素bc1复合物，细胞色素氧化酶。47，氧化磷酸化分为底物程度磷酸化和电子传

13、送体系磷酸化。氧化磷酸化生成ATP的数量：48，化学浸透学说主要观念是以为呼吸链存在于线粒体内膜之上，当氧化进展时呼吸链起质子泵作用，质子被泵出线粒体内膜之外侧，呵斥膜内外两侧间跨膜的化学式和电位差，跨膜电化学能被膜上ATP合酶所利用，使ADP和Pi合成ATP。 第九章 糖 代 谢49，糖酵解是指葡萄糖转化为丙酮酸的过程，糖酵解过程中每分子葡萄糖转化为两分子的丙酮酸，同时净生成两分子ATP和两分子NADH。糖酵解过程中存在三个不可逆反响，分别由己糖激酶，果糖磷酸激酶，和丙酮酸激酶催化，糖酵解反响速度主要受着3种酶活性的调控。器中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶。49，糖的有氧分解，脱氢脱羧。三羧酸

14、循环共产生10分子ATP，50，戊糖磷酸作用的生物学意义：a，无糖途径生成的复原辅酶可参与多种代谢反响，1，可以共给组织中合成代谢的需求；2，复原辅酶可坚持谷胱甘肽的复原形状；3，肝细胞内质网含有以复原辅酶和氢离子为供氢体的加单氧酶体系可参与激素，药物，毒物的生物转化；b，戊糖磷酸途径中产生的核糖5磷酸是核酸生物合成的必需原料，并且核酸中核糖的分解代谢也可经过此途径进展；c，经过转酮及转醛醇基反响使丙糖，丁糖，戊糖，己糖，庚糖相互转化；d，在植物中赤藓糖4磷酸与甘油3磷酸可合成莽草酸，后者可转变成多酚，也可转变成芳香氨基酸。51，糖异生作用 许多非糖物质如甘油，丙酮酸，乳酸以及某些氨基酸等能在

15、肝中转变为葡萄糖，称糖异生作用。 第十章 脂质代谢52，甘油的氧化过程 甘油的氧化是先经甘油激酶及ATP的作用生成甘油磷酸，甘油磷酸再经甘油磷酸脱氢酶催化脱氢，反响需求NAD+参与，生成二羟丙酮磷酸及NADH+H+，二羟丙酮磷酸可以循糖酵解过程转变为丙酮酸，在进入三羧酸循环。53，氧化作用 脂肪酸的氧化阅历脱氢，加水，再加氢，硫解四步。一摩尔软脂酸彻底氧化生成108摩尔的ATP，因活化时耗费2摩尔ATP，净得106摩尔ATP。54，乙酰乙酸，羟丁酸和丙酮，这三种物质统称为酮体。酮体在肝中产生，可被肝外组织利用。 第十一章 蛋白质的降解和氨基酸代谢55，氨基酸的共同分解代谢途径分为脱氨基作用和脱

16、羧基作用，以脱氨基作用为主。56，氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用，转氨基作用，结合脱氨基作用，非氧化脱氨基作用。详见书本57，氨基酸在氨基酸脱羧酶催化下进展脱羧作用，生成二氧化碳和一个伯胺类化合物。58，氨的代谢去路 排泄，以酰胺的方式储存，重新合成氨基酸和其他含氮物。 第十二章 核苷酸代谢59，核苷酸的合成 从头合成核苷酸了解；碱基或核苷经过补救途径合成核苷酸。60，灵长类，鸟类，某些爬行类等将嘌呤转化为尿酸并排出体外，其他动物可进一步分解尿酸，不同的物种可生成不同的代谢产物，。植物和微生物可将嘌呤分解成二氧化碳，氨和有机酸。 第十三章 DNA的生物合成61，DNA复制的酶 DNA聚

17、合酶，DNA衔接酶，DNA解旋酶。62，原，真核生物DNA复制的一样点：1，均为半保管复制；2，均为办不延续复制；3，均需求解旋酶解开双螺旋，并由SSB同单链区结合；4，均需求拓扑异构酶消除螺旋构成的扭曲张力；5，均需求RNA引物；6，新链合成均有校正机制；，原，真核生物DNA复制的主要差别：1，原核生物为单起点复制，真核生物为多起点复制。原核生物的复制子大而少，真核生物的复制子小而多；2，原核生物复制叉挪动的速度与真核生物挪动的速度不同且相差很大；3，原核生物冈崎片段的大小为1000-2000nt，真核生物冈崎片段的大小为100-200nt；4，真核细胞非DNA聚合酶和蛋白质因子的种类比原核

18、细胞多，引物酶活性有DNA的两个小亚基承当；5，原核生物在第一轮复制还没终了的时候，就可以在复制其实去进展第二轮的复制。真核细胞的复制有复制徐克因子控制，复制周期不可重叠；6，原核生物的DNA为环形分子，DNA复制时不存在末端会缩短的问题，真核生物的DNA为线性分子，DNA复制时存在末端会缩短，需求端粒酶处理线形DNA的末端复制问题。63，DNA损伤的产生 1，环境要素包括化学诱变剂和物理因子以及代谢过程中产生的自在基等影响,2，DNA配对时碱基配对错误；3，细胞的正常生理活动引起细胞的自发性损伤。这些损伤使其构造改动，功能丧失，导致基因突变。因个别的核苷酸变化引起的突变称为点突变，假设这种突变导致蛋白质中氨基酸的变化称错义突变。64.DNA损伤的修复 直接修复，切除修复，应急反响修复和重组修复。 第十四章 RNA的生物合成65，基因转录时，两条互补的DNA链有一条作为RN