(完整版)第二章-蛋白质的结构与功能(中职护理-《生物化学》)课件

1、第二章 蛋白质的结构与功能蛋白质 生命的物质基础学习目标掌握蛋白质的元素组成及其特点，会计算样品中蛋白质含量熟悉组成人体蛋白质的氨基酸种类和结构特点理解蛋白质分子结构与蛋白质的功能活性关系掌握蛋白质的理化性质及在医学上的应用食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢? 蛋白质必需经过消化成为各种氨基酸,才能被人体吸收和利用.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，组成人体的有20种。 什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最

2、丰富的有机分子，占人体干重的45，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80。蛋白质占干重 人体中（中年人） 人体 45% 水 55% 细菌 50%80% 蛋白质 19% 真菌 14%52% 脂肪 19% 酵母菌 14%50% 糖类 1% 白地菌 50% 无机盐 7% 蛋白质是生命活动的物质基础，没有蛋白质就没有生命。 蛋白质是含量最丰富的生物大分子，具有多种生物学功能。 蛋白质的生理功能参与生物细胞或组织器官的构成，起支持或保护作用催化作用：酶调节作用： 激素、钙调蛋白、生物活性肽收缩作用，具有收缩和运动功能 ：骨骼肌、肌动蛋白载体作用,运输和储存功能:血红蛋白、清蛋白、脂蛋白保护和免疫

3、作用：凝血酶原、免疫球蛋白缓冲作用：血浆蛋白质（构成缓冲对，缓冲血液Ph值的作用）其他：生长发育、繁殖、遗传、学习记忆、组织修复、物质代谢第一节 蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成及其特点蛋白质的基本组成单位氨基酸（一）氨基酸结构（二）氨基酸分类一，蛋白质的元素组成及其特点，蛋白质的元素组成:碳 5055 氮1517%氢 68 硫04氧2023 磷 01%还有少量的铁,锌,锰,钼,碘,铜等，特点：一切蛋白质都含有N,而且各种蛋白质的含氮含量相当恒定，平均为16%。一，蛋白质的元素组成及其特点样品蛋白质含量计算公式：100g样品中蛋白质的含量（%）=每克样品中的含氮克数6.25100思考题：已知某

4、品牌奶粉100g，已测出其中含氮克数为2g，求100g该样品中蛋白质的含量（%）？ 解析： 蛋白质的含量(g%)= 21006.25100 = 26.25 = 12.5%安徽阜阳劣质奶粉喂养下的大头婴儿由于天天吃蛋白质含量极低的奶粉导致发育不良，身体严重浮肿，脑袋大大头婴儿的头比较大，面部肌肉松驰，表情比较呆滞，对外界事物的刺激反应较低。为什么婴儿长期吃劣质奶粉会出现这种症状？ 毒奶粉事件三聚氰胺 由于食品和饲料工业蛋白质含量测试方法的缺陷，三聚氰胺常被不法商人用作食品添加剂，以提升食品检测中的蛋白质含量指标，因此三聚氰胺也被人称为“蛋白精”。三聚氰胺粉末奶粉事件： 各个品牌奶粉中蛋白质含量为

5、15-20%，蛋白质中含氮量平均为16%。以某合格奶粉蛋白质含量为18%计算，含氮量为2.88%。而三聚氰胺含氮量为66.6%，是牛奶的151倍，是奶粉的23倍。每100g牛奶中添加0.1g三聚氰胺，理论上就能提高0.625%蛋白质。 三聚氰胺作为一种白色结晶粉末，没有什么气味和味道，所以掺杂后不易被发现。 毒奶粉的危害1，蛋白质摄入不足，导致营养不良虚胖（大头娃娃）2，长期摄入三聚氰胺会造成生殖、泌尿系统的损害，膀胱、肾部结石，并可进一步诱发膀胱癌。二，蛋白质的基本单位氨基酸 酸水解： 蛋白质 氨基酸 碱水解： 蛋白质 氨基酸 酶水解： 蛋白质 氨基酸证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位 组成

6、人体蛋白质的20种氨基酸均属于L-氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。（一）氨基酸的结构 组成蛋白质的氨基酸1、结构通式羧基氨基侧链基团 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧基，并且连接在同一个碳原子上，故称-氨基酸（脯氨酸除外：亚氨基NH2+）。除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的C是不对称碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成人体的都是L型。不同氨基酸的R侧链各异，它们的分子量、解离程度和化学反应性质也不相同。 2、结构特点： 脯氨酸（亚氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH

7、2+CH2CH2二，氨基酸的分类及其结构 甘氨酸 Glycine 脂肪族氨基酸1、按R基团化学结构分类氨基酸的结构 脂肪族氨基酸甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine氨基酸的结构 甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine 脂肪族氨基酸氨基酸的结构 甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine亮氨酸 Leucine 脂肪族氨基酸氨基酸的结构 甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine缬氨酸 Valine亮氨酸 Leucine异亮氨酸 Ileucine 脂肪族氨基酸氨基酸的结构 丝氨酸 Serine 含羟基氨基酸氨基酸的结构 丝氨酸 Se

8、rine 苏氨酸 Threonine 含羟基氨基酸 丝氨酸 Serine 含羟基氨基酸氨基酸的结构 甲硫氨酸 Methionine 含硫氨基酸氨基酸的结构 甲硫氨酸 Methionine半胱氨酸 Cysteine 含硫氨基酸氨基酸的结构 天冬氨酸 Aspartate 酸性氨基酸氨基酸的结构 天冬氨酸 Aspartate 谷氨酸 Glutamate 酸性氨基酸氨基酸的结构 天冬酰胺 Asparagine 含酰胺氨基酸氨基酸的结构 天冬酰胺 Asparagine谷氨酰胺 Glutamine 含酰胺氨基酸氨基酸的结构 碱性氨基酸精氨酸 Arginine氨基酸的结构 碱性氨基酸精氨酸 Arginine

9、赖氨酸 Lysine氨基酸的结构 碱性氨基酸精氨酸 Arginine赖氨酸 Lysine组氨酸 Histidine氨基酸的结构 芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine氨基酸的结构 芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine氨基酸的结构 芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸 Trytophan氨基酸的结构 脯氨酸 Proline 亚氨基酸2，根据R侧链的极性分类非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸1，非极性疏水性氨基酸 特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水溶液中的溶解度较小）,共7种。甘氨酸 （Gly

10、）丙氨酸 （Ala）缬氨酸 （Val）亮氨酸 （Leu）异亮氨酸 （Ile）苯丙氨酸 （Phe）脯氨酸 （Pro） 2，极性中性氨基酸 特点：含有极性基团，在水中的溶解度较大。色氨酸 （Trp） 丝氨酸 （Ser） 酪氨酸 （Tyr） 半胱氨酸 （Cys） 蛋氨酸 （Met） 天冬酰胺 （Asn） 谷氨酰胺 （Gln） 苏氨酸 （Thr）共8个3，酸性氨基酸 特点:在生理条件下带负电荷（酸性羧基）天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 共2种4,碱性氨基酸 特点：在生理条件下带正电荷（碱性氨基）赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 共3种第二节蛋白质de分子结构 蛋白质的分子结构包括一

11、级结构二级结构三级结构四级结构基础结构空间结构氨基酸的结合方式一，氨基酸在多肽链中的连接方式CHCOOHR1CHNH2COOHR2NH2COHNHOH氨基酸的结合方式CHR1NH2OHCOH2OCHCOOHR2HNH氨基酸的结合方式:脱水缩合肽键CHCOOHR3HNOHHCCHR1NH2COCHR2HNO二肽H2OH2O氨基酸的结合方式:脱水缩合CCHR1NH2COCHR2HNO肽键二肽CHCOOHR3HNH2O肽键三肽以此类推，由多个氨基酸分子缩合而成的含有多个肽键的化合物，叫多肽（链状）。H2O蛋白质中氨基酸的连接 肽键 肽键 是由一个氨基酸的-羧基（-COOH）与另一个氨基酸的-氨基（-

12、NH2）脱水缩合而形成的酰胺键（-CO-NH-）。两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽。N 末端：多肽链中有游离-氨基的一端（左）C 末端：多肽链中有游离-羧基的一端（右）多肽链有两端：多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。N末端C末端牛核糖核酸酶二，蛋白质的一级结构 定义： 氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序。 作用力： 肽键（-CO-NH-） 有些还有二硫键（-S-S-） 半胱氨酸 +二硫键-HH一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能

13、的基础。二级结构三级结构四级结构三，蛋白质的空间结构 肽键平面 形成肽键的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，使得形成的酰胺键的四个原子及相邻的C处于同一平面上叫肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位。CCHR1NH2COCHR2HNOCOOH（一） 二级结构蛋白质的二级结构： 指多肽链本身沿长轴方向折叠或盘曲所形成的有规律的、重复出现的空间结构。主要作用力： 氢键 蛋白质二级结构的主要形式：-螺旋 -折叠 -转角 无规卷曲 1，-螺旋 定义： 多肽链的主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升的结构，螺旋走向为顺时针方向，称右手螺旋。 作用力：氢键 结构要点： 多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧

14、链伸向螺旋外侧。 每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm，即0.15nm/氨基酸残基。 每个肽键的亚氨氢（H)和第四个肽键的羰基氧(CO)形成的氢键保持螺旋稳定。氢键与螺旋长轴基本平行。2， b-折叠定义： 多肽链主链以碳原子为旋转点，相邻的肽键平面依次折叠成锯齿状结构。作用力：氢键3， -转角定义： 在肽链进行180回折时的转角上，通常由四个氨基酸残基构成，其中第二个残基常为脯氨酸。作用力：氢键4，无规卷曲 定义： 是指多肽链中没有确定规律性的那部分肽链构像。（二）三级结构定义： 蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构

15、。作用力： 次级键（副键），包括氢键、离子键、疏水键、盐键以及范德华力等。肌红蛋白N 端 C端 三级结构对于蛋白质的分子形状及其功能活性部位的形成起重要作用。（三）四级结构亚基： 每条具有独立三级结构的多肽链，称为亚基。蛋白质的四级结构： 是指各亚基之间的空间排布及亚基间的连接和相互作用所形成的更高级的空间结构。作用力： 非共价键，如氢键、盐键、疏水键、范德华引力等。血红蛋白（Hb） 只有完整的四级结构才具有生物活性。第三节 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构与功能的关系密切，结构是功能的基础，功能是结构的体现。一，蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是空间构象与功能的基础 相似结构表现相似

16、的功能 不同结构具有不同的功能例：镰刀形红细胞贫血N-val his leu thr pro glu glu C(146) HbS 肽链HbA 肽 链N-val his leu thr pro val glu C(146) （谷氨酸）（缬氨酸） 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 突变导致本是可溶性的血红蛋白聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形而成镰刀状，极易破碎导致贫血。 蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。蛋白质的构象： 蛋白质的空间三维结构，特定的构象是蛋白质发挥其功能的结构基础

17、。构象病： 因蛋白质折叠错误或折叠不能导致构象异常变化引起的疾病。二，蛋白质空间结构与功能的关系血红蛋白结构与功能 4个亚基组成，两两相同，每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位。 Hb分子近似球形，4个亚基占据相当于四面体的四个顶角。第四节 蛋白质重要的理化性质一，两性解离及等电点 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 蛋白质的等电点(pI) 当蛋白质溶液处于某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相同，即成为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值成为该蛋白质的等电点（pI） 。PrCOOHNH3+PrCOO-NH3+PrCOO-NH2OH-H+OH-H+pH=pIpHpIpHpI 蛋白质颗粒带正电荷（阳离子）（H+）pHpI 蛋白质颗粒带负电荷（阴离子）（OH） 人体体液： pH 7.4 蛋白质： pI 5.0 人体大多数蛋白质解离成阴离子二，胶体性质 1，蛋白质是相对分子质量较高的有机化合物，分子颗粒在1100nm范围之内，属于胶体颗粒，因溶于水，称亲水胶体。蛋白质在水溶液中稳定的两大因素： 水化膜 防止蛋白质从溶液中析出 电荷 2，蛋白质颗粒大，具有不通透性半透膜+带