(推荐)《生物大分子》PPT课件(PPT 58页)

1、第二章 生物大分子 的结构及性质1第1页，共58页。 生物无机化学的主体部分由金属元素的配位化合物所构成。在生命体系中，金属中心常常被给电子的各种配体所“包围”。2第2页，共58页。 生物体系中的配体可分为两类:1、简单的无机小分子或阴离子，如H2O、 S2-、O2-、OH-、PO43-、Cl-、HCO3-等；2、生物大分子，如蛋白质（或多肽）和 核酸。3第3页，共58页。 在生物体系中，除了蛋白质和核酸外，碳水化合物、脂等生物大分子也含有可与金属发生作用的含氧基团，但是，到目前为止，有关它们与金属离子相互作用的了解还很少。4第4页，共58页。第一节 蛋白质及其组成与结构第二节 核酸与其他生物

2、分子5第5页，共58页。第一节 蛋白质及其组成与结构 蛋白质是生命体系中最重要的一类生物大分子，是生命活动的主要承载者以及生命现象的主要物质基础。据统计，到目前为止所发现的蛋白质中大约有三分之一为金属蛋白。6第6页，共58页。 根据生物学功能分类，金属蛋白主要涉及以下几种类型：（1）具有催化功能的蛋白质酶。 生命体内的化学反应几乎都是在生物催化剂的催化下完成的，而酶是生物催化剂中最重要的一类物质。金属酶的结构、功能、催化机理及其模拟构成了生物无机化学的主体部分。7第7页，共58页。（2）具有运输功能的蛋白质。 这一类蛋白质在生物体系中结合并携带着特殊的分子或离子从一个部位到另一个部位。运铁蛋白

3、、载氧蛋白等即属于该类蛋白。8第8页，共58页。（3）具有营养储存功能的蛋白质。 它们将氨基酸、金属离子等营养物质储存并使之用于生物体的生长、发育等过程。铁蛋白是这类蛋白质的代表。（4）具有结构功能的蛋白质。 它们作为机体的支架和结构成分参与细胞组织的形成。细胞膜、线粒体、头发、指甲等都是由蛋白质或脂质组成。9第9页，共58页。（5）具有防御功能的蛋白质。 它们能够起到抵御有害物质的侵袭、保护生物体的作用。免疫球蛋白、超氧化物歧化酶等属于该类蛋白质。（6）具有调控功能的蛋白质。 它们起到调节或控制细胞生长、分化以及遗传信息的表达等作用，如胰岛素、锌指蛋白等。10第10页，共58页。 如此多种不

4、同性质、不同功能的蛋白质都是由20种必需的氨基酸组成。这些氨基酸的侧链是参与金属离子作用的主要基团。11第11页，共58页。一、氨基酸 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。已发现的自然界中存在的氨基酸有100多种，但参与组成蛋白质的氨基酸却只有20种，称为必需氨基酸。12第12页，共58页。图2.1 必需氨基酸的结构和代码13第13页，共58页。14第14页，共58页。15第15页，共58页。16第16页，共58页。17第17页，共58页。 氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：半胱氨酸的巯基；18第18页，共58页。 氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：组氨酸的咪唑基；19第19页，共5

5、8页。 氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：谷氨酸和天冬氨酸的羧基；20第20页，共58页。 氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：酪氨酸的苯酚基；21第21页，共58页。 氨基酸中参与和金属离子配位的主要基团包括：蛋氨酸的甲硫基。22第22页，共58页。二、蛋白质的结构 蛋白质分子中氨基酸连接的基本方式是肽键。两个氨基酸分子之间失去一个水分子而形成一个肽键。任何数目的氨基酸都能以这种方式连接成多肽链。23第23页，共58页。 多肽链的氨基一端通常被称为N端或氨基端，羧基一端被称为C端或羧基端。习惯上，将N端列在左边，C端列在右边。24第24页，共58页。 蛋白质分子中氨基酸残基的排

6、列顺序被称为蛋白质的一级结构。25第25页，共58页。 如血红蛋白的链由141个氨基酸残基组成。26第26页，共58页。 蛋白质分子并不是一条走向随机的松散肽链，而是折叠成具有特定构象的三维结构。 蛋白质的空间结构主要包括以下几个层次：二级结构、三级结构和四级结构。这种特定的结构是各种蛋白质具有不同功能和活性的分子基础。27第27页，共58页。 蛋白质的二级结构也可称为构象单元，因为它们是蛋白质复杂的空间构象的基础。常见的构象单元有螺旋（-helix）、折叠（-sheet）、转角（-turn）等。 螺旋和折叠是有规律的构象。28第28页，共58页。29第29页，共58页。 折叠可分为平行式和反

7、平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键所形成的。 30第30页，共58页。 一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间排列。三级结构主要靠次级键（非共价键）维系固定。三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活性中心或部位，即蛋白质分子中形成了某些发挥生物学功能的特定区域。31第31页，共58页。32第32页，共58页。33第33页，共58页。 两个或两个以上具有独立的三级结构的多肽链（通常被称为亚基或亚单位），彼此借次级键相连，形成一定的空间结构，称为四级结构。34第34页，共58页。 例如，血红蛋白分子就是两个由141个氨基酸残基组成的亚基（

8、蓝色、红色）和两个由146个氨基酸残基组成的亚基（黄色、绿色）按特定的接触和排列组成的一个球状蛋白质分子，每个亚基中各有一个含亚铁离子的血红素辅基。四个亚基间靠氢键和八个盐桥维系着血红蛋白分子严密的空间构象。35第35页，共58页。其中包含了螺旋、折叠等二级结构信息，以及亚基等三级结构及其组成的四级结构36第36页，共58页。三、蛋白质的金属配合物 蛋白质与金属离子的配位与氨基酸明显不同。金属离子和蛋白质组成配合物后，金属可影响蛋白质的电子结构和反应能力，并对蛋白质的结构起稳定作用。37第37页，共58页。大多数金属离子与蛋白质的结合可分为两类： 一类是金属和蛋白质牢固地结合在一起，金属离子是

9、蛋白质的组成部分，将金属离子移去后，金属蛋白的活性也就失去。在这一类金属蛋白中，金属与蛋白质之比为一恒定常数，金属与蛋白质组成一个稳定的配合物。38第38页，共58页。 另一类是金属和蛋白质结合较弱，金属容易被除去，且金属和蛋白质之比不恒定。39第39页，共58页。四、酶 酶是一类由活细胞产生，具有催化活性和高度专一性的特殊蛋白质。由于酶的本质是蛋白质，因此酶主要由氨基酸构成。40第40页，共58页。酶一般分为六大类：1、氧化还原酶类，催化氧化还原反应；2、转移酶类，催化功能基团转移反应；3、水解酶类，催化水解反应；4、裂解酶类，催化从底物移去一个基团；5、异构酶，催化异构体互相转变；6、合成

10、酶，催化双分子合成一种新物质。41第41页，共58页。酶的催化特性：1、高效性；2、高度专一性；3、反应条件温和；42第42页，共58页。第二节 核酸与其他生物分子一、核酸 核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两种。 核酸 核苷酸 磷酸核苷戊糖碱基43第43页，共58页。 脱氧核糖核酸（DNA）是染色体的主要成分，真核生物的线粒体和叶绿体中也含有DNA，原核生物的质粒全由DNA构成。除了RNA病毒和噬菌体外，DNA是所有生物的遗传物质基础。生物体的遗传信息都储存在DNA分子中。44第44页，共58页。 1953年，沃特森和克里克提出了DNA的双螺旋模型： DNA由两条方向相反的多

11、核苷酸链所构成；脱氧核糖和磷酸二酯键所形成的骨架在外侧，两两配对的碱基在双螺旋内侧；每对碱基处于同一平面，和中心轴垂直，而不同碱基对的平面互相平行。45第45页，共58页。46第46页，共58页。 核糖核酸（RNA）主要存在于细胞质中。动物、植物以及微生物的细胞内部都含有三种主要RNA，即信使核糖核酸（mRNA）、核糖体核糖核酸（rRNA）和转运核糖核酸（tRNA）。47第47页，共58页。 RNA的空间结构与DNA不同，绝大部分RNA是单链的，但可以盘曲起来，有小量的碱基形成环圈，卷曲的RNA单链还可进一步折叠形成发夹状或其他形状的空间结构。48第48页，共58页。酵母苯丙氨酸tRNA的一级

12、结构和二级结构图49第49页，共58页。核酸与金属的配位部位： 某些核苷酸的生物功能与金属离子有关，如ATP水解为ADP和磷酸就需要镁离子。在核苷酸分子中的磷酸基、碱基和戊糖都可以作为配位基团，以碱基的配位能力最强。与核苷酸作用的金属离子主要有Ca2+、Mg2+、Cu2+、Mn2+、Ni2+、Zn2+。50第50页，共58页。 鸟嘌呤、腺嘌呤的N7位置电负性最低，是金属离子结合的主要位点。51第51页，共58页。 三磷酸腺苷（ATP）是生物体内广泛存在的辅酶，是体内组织细胞所需能量的主要来源。蛋白质、脂肪、糖和核苷酸的合成都需要ATP的参与。二、其他生物分子1、三磷酸腺苷52第52页，共58页。53第53页，共58页。 三磷酸腺苷中磷脂基可以和一系列金属离子，尤其是硬金属离子结合。具估计，细胞内大约超过90的ATP与Mg2+结合，Mg2+ATP是许多酶的底物或辅因子。 ATP经腺苷酸环化酶催化形成环磷酸腺苷（cAMP），是细胞内的生物活性物质，对细胞的许多代谢过程都有着重要的调节作用。54第54页，共58页。2、叶绿素 叶绿素是存在于植物、藻类和蓝藻中的光合色素，它是镁的配合物。光合作用的第一步是光能被叶绿素吸收并将叶绿素离子化，产生的化学能被暂时储存在三磷酸腺苷（ATP）中，并最终将二氧化碳和水转化为碳水化合物和氧气。55第55页，共58页。56第56页