生物化学第三章酶

1、第三章第三章 酶酶Enzymel1833年，年， Anselme Payen提纯了麦芽淀粉糖化酶（淀提纯了麦芽淀粉糖化酶（淀粉酶）。粉酶）。 l1878年，年，Wilhelm Khne首次提出首次提出Enzyme一词。一词。l1913年，年，Leonor Michaelis和和Maud Menten推导出酶推导出酶反应的动力学方程式。反应的动力学方程式。l1926年，年，James Sumner从刀豆中获得了脲酶结晶，从刀豆中获得了脲酶结晶，为确定酶的蛋白质本质奠定了基础。为确定酶的蛋白质本质奠定了基础。l1982年，年，Cech首次发现首次发现RNA也具有酶的催化活性，提也具有酶的催化活性，

2、提出出核酶核酶(ribozyme)的概念。的概念。l1995年，年，Jack W. Szostak发现了具有催化活性的发现了具有催化活性的DNA片段，称为片段，称为脱氧核酶脱氧核酶(deoxyribozyme)。 酶与一般催化剂一样，只能加快反应速率，酶与一般催化剂一样，只能加快反应速率，使其缩短到达反应平衡的时间，而不能改变反应使其缩短到达反应平衡的时间，而不能改变反应的平衡点。的平衡点。反应达到平衡时自由能的变化仅取决反应达到平衡时自由能的变化仅取决于底物与产物的自由能之差。于底物与产物的自由能之差。 具有一般催化剂的特点具有一般催化剂的特点酶只催化符合热力学条件的反应。酶只催化符合热力学

3、条件的反应。酶在催化反应的前后没有质和量的改变。酶在催化反应的前后没有质和量的改变。 酶酶能够能够降低反应的活化能降低反应的活化能。 活化能活化能：底物分子从初态转变到活化态所需：底物分子从初态转变到活化态所需的能量。的能量。一、酶促反应的特点一、酶促反应的特点l1. 1. 高效率高效率l反应速度：反应速度：一般催化剂比无催化剂快一般催化剂比无催化剂快 101 107l 酶比一般催化剂快酶比一般催化剂快 107 1013l 例如例如: : 尿素尿素 H+ 7.4x10-7l 脲酶脲酶 5.0 x 10613l H2O2 Fe2+ 56l HRP 3.6 x 1078机制：酶比一般催化剂更有效地

4、降低反应的活化能。机制：酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 反应总能量改变反应总能量改变 非催化反应活化能非催化反应活化能 酶促反应酶促反应 活化能活化能 一般催化剂催一般催化剂催化反应的活化能化反应的活化能 能能量量 反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 l2. 2. 酶具有高度的专一性酶具有高度的专一性l绝对专一性绝对专一性(absolute specificity) ：可以选择可以选择性地催化一种底物。性地催化一种底物。l相对专一性相对专一性(relative specificity)：可以选择性可以选择性地催化一组底物或一类化学键。地

5、催化一组底物或一类化学键。一、酶促反应的特点一、酶促反应的特点l3. 3. 酶需要温和的条件酶需要温和的条件l酶多数是蛋白质酶多数是蛋白质l底物很多也是蛋白质底物很多也是蛋白质一、酶促反应的特点一、酶促反应的特点一、酶促反应的特点一、酶促反应的特点l4. 4. 酶活力是可调节的酶活力是可调节的l酶活力的调节酶活力的调节l酶合成量的调节酶合成量的调节 l激活和抑制是最常见的调节方式激活和抑制是最常见的调节方式l酶酶- -底物复合物理论：底物复合物理论：l酶：酶： El底物：底物： Sl催化过程催化过程 E + S ES E + Pl常通过非共价键的结合常通过非共价键的结合 可逆性可逆性 l要求各

6、基团位置要求各基团位置 可以快速地处于结合和分离可以快速地处于结合和分离的平衡的平衡l通过酶分子表面某一区域结合通过酶分子表面某一区域结合 : 活性中心活性中心酶酶- -底物复合物的形成底物复合物的形成酶酶- -底物复合物的形成机制底物复合物的形成机制lKoshland提出提出诱导契合模式诱导契合模式(induced fit)l趋近效应和定向效应趋近效应和定向效应l指底物和酶的活性中心指底物和酶的活性中心“ “ 靠近靠近”和和“ “ 定向定向”l酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近，局部酶与底物之间的亲和力使底物与酶靠近，局部微环境浓度微环境浓度 l酶与底物结合后，酶的构象会发生微小的变化，酶与

7、底物结合后，酶的构象会发生微小的变化，使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心。使底物反应基团或部位正确定向于酶活性中心。l靠近的反应基团和正确的定向使反应速度靠近的反应基团和正确的定向使反应速度 二、酶促反应的机制二、酶促反应的机制 二、酶促反应的机制二、酶促反应的机制l酸碱催化酸碱催化 （广义）（广义）l接受质子：碱接受质子：碱l提供质子：酸提供质子：酸l酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受酶活性中心的某些基团可作为质子的供体或受体，从而对底物进行酸碱催化体，从而对底物进行酸碱催化l如组氨酸的咪唑基，解离常数为如组氨酸的咪唑基，解离常数为6.06.0，在生理，在生理pHpH下酸碱形式均

8、可存在，很活跃。下酸碱形式均可存在，很活跃。l酸碱催化可参与多种反应，多肽的水解酸碱催化可参与多种反应，多肽的水解, ,酯类的酯类的水解，磷酸基的转移。水解，磷酸基的转移。第二节第二节 酶的结构与功能酶的结构与功能The Structure and Function of Enzyme一、酶的分子组成一、酶的分子组成l单纯酶：属于单纯蛋白质，仅由蛋白质多肽链单纯酶：属于单纯蛋白质，仅由蛋白质多肽链构成的酶分子，含一条多肽链的酶称为单体酶，构成的酶分子，含一条多肽链的酶称为单体酶，如脲酶，核糖核酸酶等；含多条肽链则为寡聚如脲酶，核糖核酸酶等；含多条肽链则为寡聚酶，如酶，如RNA聚合酶，由聚合酶，

9、由4 4种亚基构成五聚体。种亚基构成五聚体。l结合酶：属于结合蛋白质，由酶蛋白和辅助因结合酶：属于结合蛋白质，由酶蛋白和辅助因子子(cofactor)结合形成全酶，只有全酶才具有结合形成全酶，只有全酶才具有催化活性。辅助因子可以是金属离子，也可以催化活性。辅助因子可以是金属离子，也可以是一类被称为是一类被称为辅酶辅酶(coenzyme)的小分子有机的小分子有机化合物。化合物。蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor) 金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶(holoenzyme)决定反应的特异性及其催化机制决定反应的特异性

10、及其催化机制决定反应的性决定反应的性质和反应类型质和反应类型结合酶结合酶二、辅酶与维生素二、辅酶与维生素l维生素种类维生素种类l脂溶性维生素脂溶性维生素: : A、D、E、K l 类异戊烯脂质类异戊烯脂质l水溶性维生素水溶性维生素 : : Vit Cl Vit B 族族l在体内大多数转化为辅酶在体内大多数转化为辅酶, ,有些直接参与催化有些直接参与催化l都含有氮原子都含有氮原子 辅酶或辅基辅酶或辅基缩写缩写转移的基团转移的基团所含的维生素所含的维生素烟酰胺腺嘌呤二核苷酸烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（辅酶（辅酶I I）NAD+H H+ +，电子电子烟酰胺（维生素烟酰胺（维生素PPPP）烟酰胺腺嘌呤二核苷

11、酸磷烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（辅酶酸（辅酶II II）NADP+H H+ +，电子电子烟酰胺（维生素烟酰胺（维生素PPPP）黄素腺嘌呤二核苷酸黄素腺嘌呤二核苷酸FAD氢原子氢原子维生素维生素B B2 2焦磷酸硫胺素焦磷酸硫胺素TPP醛基醛基维生素维生素B B1 1磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛氨基氨基维生素维生素B B6 6辅酶辅酶A ACoA酰基酰基泛酸泛酸生物素生物素二氧化碳二氧化碳 生物素生物素四氢叶酸四氢叶酸FH4一碳单位一碳单位叶酸叶酸辅酶辅酶B B1212氢原子，烷基氢原子，烷基维生素维生素B B1212水溶性维生素及其辅酶形式与功能水溶性维生素及其辅酶形式与功能 三、酶的活性中心三、酶的活

12、性中心 酶酶活性中心活性中心( (active center) )是酶与底物结合并将是酶与底物结合并将底物转化为产物的部位。底物转化为产物的部位。酶活性中心酶活性中心或称或称活性部位活性部位( (active site) )，指指若干个若干个必需基团必需基团在空间结构上彼此靠近，组成在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构、能与底物特异结合并将底具有特定空间结构、能与底物特异结合并将底物转化为产物的区域。物转化为产物的区域。必需基团必需基团(essential group)常见的必需基团常见的必需基团丝氨酸残基的丝氨酸残基的羟基羟基组氨酸残基的组氨酸残基的咪唑基咪唑基半胱氨酸残基的半胱氨酸残

13、基的巯基巯基酸性氨基酸残基的酸性氨基酸残基的羧基羧基必需基团：必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中与酶活性密切相关的化学基团与酶活性密切相关的化学基团。活性中心内的必需基团活性中心内的必需基团结合基团结合基团binding group催化基团催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。的空间构象所必需。活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团底底 物物 活性中心以外活性中心以外的必需基团的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团

14、 活性中心活性中心 四、酶活力的调节四、酶活力的调节l关键酶关键酶(key enzyme) 是催化单向不平衡反应是催化单向不平衡反应或是催化速率较低的限速酶，这些酶往往位于或是催化速率较低的限速酶，这些酶往往位于反应的第一步或分叉步，其活力常受到代谢物，反应的第一步或分叉步，其活力常受到代谢物，包括底物和产物的影响，决定着整条代谢途径包括底物和产物的影响，决定着整条代谢途径的总速率。的总速率。别构调节别构调节l别构调节别构调节 ：一些代谢物一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性。合，使酶构象改变，从而改变

15、酶的催化活性。别构酶别构酶( (allosteric enzyme): ):能发生别构效应的酶能发生别构效应的酶别构效应剂别构效应剂( (allosteric effector): ):能引起酶发生构象改变的化合物能引起酶发生构象改变的化合物调节部位调节部位( (regulatory site): ):别构效应剂与酶结合的部位别构效应剂与酶结合的部位 协同效应协同效应l协同效应协同效应(cooperativity)：别构效应剂可引起别构效应剂可引起别构酶分子中各亚基发生构象改变而相互影响别构酶分子中各亚基发生构象改变而相互影响的作用。的作用。正协同效应（正协同效应（positive coope

16、rativity）后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。负协同效应（负协同效应（negative cooperativity）后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难协同效应协同效应正协同效应的底物浓度正协同效应的底物浓度- -反应速率曲线为反应速率曲线为S S形曲线形曲线酶的共价修饰调节酶的共价修饰调节 酶分子中的某些基团可在其他酶的催化下，共价酶分子中的某些基团可在其他酶的催

17、化下，共价结合某些化学基团；同时又可在另一种酶的催化下，结合某些化学基团；同时又可在另一种酶的催化下，将此结合上的化学基团去掉，从而影响酶的活性。将此结合上的化学基团去掉，从而影响酶的活性。磷酸化与去磷酸化是最多见的共价修饰方式。磷酸化与去磷酸化是最多见的共价修饰方式。 酶的磷酸化与脱磷酸化酶的磷酸化与脱磷酸化 -OHThrSerTyr酶蛋白酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶磷蛋白磷酸酶 ATPADP蛋白激酶蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白酶蛋白五、酶原激活五、酶原激活l概念概念l酶原酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分细胞合成酶蛋白时或者初分泌时泌时, ,不具有酶活性的

18、形式不具有酶活性的形式l 酶原酶原 切除片段切除片段 酶酶l （） （+）l 酶原激活酶原激活l本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。胰蛋白酶原的激活过程胰蛋白酶原的激活过程六、同工酶六、同工酶l同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。不同的一组酶。l分类：分类： 多基因位点多基因位点l基因性（原级）基因性（原级） 复等位基因复等位基因 mRNA性性l非基因性（次生性）非基因性（次生性） 蛋白质后加工不同蛋白质后加

19、工不同 乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶 第三节第三节 酶促反应动力学酶促反应动力学The Kinetics of Enzymatic Reactions酶反应动力学概述酶反应动力学概述l酶反应动力学酶反应动力学: : 反应的过程反应的过程 l 反应的速率反应的速率l 影响速率的因素影响速率的因素l速率速率: : 定量定量/ /定时定时l 单位时间内底物的减少的量单位时间内底物的减少的量l 或产物的增加的量或产物的增加的量l 产物对时间作图产物对时间作图 斜率即反应速度斜率即反应速度 酶反应动力学概述酶反应动力学概述l定量酶促反应定量酶促反应 总是指初速度总是指初速度l反应初速度反应初速度

20、 指反应刚刚开始的短时间内指反应刚刚开始的短时间内l 反应速度为直线反应速度为直线l 此时的反应产物浓度接近此时的反应产物浓度接近0 0l 此时逆反应接近此时逆反应接近0 0 影响速率的因素影响速率的因素l定量地研究各种因素对酶促反应速度的影响定量地研究各种因素对酶促反应速度的影响l反应时间反应时间l底物浓度底物浓度l酶的浓度酶的浓度l反应温度反应温度l pH 值值l激激 活活 剂剂l抑抑 制制 剂剂一、酶活力测定与酶活性单位一、酶活力测定与酶活性单位l酶促反应速度可用单位时间内底物的消耗或产酶促反应速度可用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。物的生成量来表示。 l酶活力测定实际上是测定

21、酶的含量。酶活力测定实际上是测定酶的含量。 l一般用酶活性单位来表示样品中酶含量的多少。一般用酶活性单位来表示样品中酶含量的多少。 l酶活性单位是衡量酶活力大小的尺度，国际生酶活性单位是衡量酶活力大小的尺度，国际生化学会酶学委员会规定：在特定的条件下，每化学会酶学委员会规定：在特定的条件下，每分钟催化分钟催化1 mol底物转化为产物所需的酶量为底物转化为产物所需的酶量为一个一个国际单位国际单位(international unit,IU)。二、底物浓度对酶促反应速度的影响二、底物浓度对酶促反应速度的影响在酶浓度在酶浓度和其他反应条和其他反应条件不变的情况件不变的情况下，反应速率下，反应速率v

22、v对底物浓度对底物浓度S作图作图呈矩形双呈矩形双曲线。曲线。Michaelis-Menten 方程方程l1913年年， Michaelis和和Menten 提出以下假设：提出以下假设：l k1 k3l E + S ES P + El k2 k4l1. 初速度初速度 ，此时，此时， P 0 , k4不计不计l2. S E, 反应初期反应初期，S的变化可忽略不计的变化可忽略不计l3. 单底物、单产物反应单底物、单产物反应Michaelis-Menten 方程方程vVmaxS Km + S S：底物浓度底物浓度V：不同不同S时的反应速度时的反应速度Vmax：最大反应速度最大反应速度(maximum

23、velocity) Km：米氏常数米氏常数(Michaelis constant) 根据以上假设，经数学推导可得下式根据以上假设，经数学推导可得下式也称为也称为米氏方程：米氏方程：Km ( (米氏米氏常常数数) ) 的意义的意义l1. 当当 v = (1/2) Vmaxl Km = Sl2. Km 只与酶的性质有关，与酶的浓度无关只与酶的性质有关，与酶的浓度无关l Km的单位为的单位为 mol/Ll3. 1/Km 可以近似地代表酶对底物的亲和力可以近似地代表酶对底物的亲和力l 1/Km 越大越大 亲和力越高亲和力越高l 1/Km 越小越小 亲和力越低亲和力越低 Vmax 的意义的意义lVmax

24、 是酶是酶被底物完全饱和时的反应速度，此时被底物完全饱和时的反应速度，此时反应速度与酶的浓度呈正比反应速度与酶的浓度呈正比l即即： Vmax = k3/EtKm 和和 Vmax 的测定的测定 l双倒数作图法双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图作图l将米氏方程式两侧取倒数将米氏方程式两侧取倒数l1/v = Km/VmaxS + 1/Vmaxl = Km/Vmax 1/ S + 1/Vmaxl以以 1/v 对对 1/S 作图作图, , 得直线图得直线图l 斜率为斜率为 Km/Vmax l 与纵轴交点为与纵轴交点为1/Vmaxl 与横轴交点为与横轴交点为- 1/KmLineweaver-

25、Burk作图作图l1/v-1/Km1/Vmax1/S斜率斜率=Km/Vmax 温度升高，酶促反应速温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，起酶的变性，又使又使反应速反应速度降低度降低 。 最适温度最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最快时的酶促反应速度最快时的环境温度。环境温度。酶酶活活性性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 温度温度 C 温度对淀粉酶活性的影响温度对淀粉酶活性的影响 三、温度和三、温度和pH对酶促反应速度的影响对酶促反应速度的影响0酶酶活活

26、性性 pH pH对某些酶活性的影响对某些酶活性的影响 246810最适最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时酶催化活性最大时的环境的环境pH。酶分子上的可解离基酶分子上的可解离基团在团在pHpH变化时可有变化时可有不同的解离状态而直不同的解离状态而直接影响酶与底物的结接影响酶与底物的结合合 或影响酶的空间或影响酶的空间结构结构, , 从而改变酶从而改变酶的活力。的活力。三、温度和三、温度和pH对酶促反应速度的影响对酶促反应速度的影响四、抑制剂和激活剂对酶促反应速度四、抑制剂和激活剂对酶促反应速度的影响的影响 l抑制剂抑制剂(inhibitor)：凡能使酶的催化活性下降凡能使酶的催

27、化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。而不引起酶蛋白变性的物质。l激活剂激活剂(activator)：使酶由无活性变为有活性使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。或使酶活性增加的物质。l 金属离子金属离子l 代谢产物代谢产物不可逆抑制作用不可逆抑制作用l定义定义: : 抑制剂与酶的必需基团共价结合引起酶抑制剂与酶的必需基团共价结合引起酶l 的活性丧失的活性丧失, , 抑制剂与酶作用后不能用抑制剂与酶作用后不能用 l 物理方法解除物理方法解除l分类分类: :非专一性非专一性 可与酶的一类或几类基团结合可与酶的一类或几类基团结合l 专一性专一性 仅与活性部位有关的基团反应仅与活性部位有关的基团

28、反应l说明说明: :区别并不绝对区别并不绝对l 在不同条件、在不同条件、 不同对象、或有位阻效应不同对象、或有位阻效应 时可改变时可改变不可逆抑制作用不可逆抑制作用有机磷农药敌敌畏、对硫磷等能特异地与胆碱酯酶有机磷农药敌敌畏、对硫磷等能特异地与胆碱酯酶(choline esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。 可逆性抑制作用可逆性抑制作用l概念概念: : 小分子化合物与酶可逆结合抑制酶的活性，小分子化合物与酶可逆结合抑制酶的活性，酶活性在去除抑制剂后可完全恢复。酶活性在去除抑制剂后可完全恢复。l可逆性抑制剂可以分可逆性抑制剂可以分4

29、 4型：型：竞争性抑制作用竞争性抑制作用l概念概念: 抑制剂和底物的抑制剂和底物的结构相似结构相似，能与底物竞，能与底物竞争酶的活性中心争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。成，使酶的活性降低。l表达式表达式:+lI与与S结构类似，结构类似，竞争酶的活竞争酶的活性中心。性中心。l动力学特点：动力学特点：Vmax不变，表不变，表观观Km增大。增大。竞争性抑制作用竞争性抑制作用抑制剂抑制剂 无抑制剂无抑制剂 1/v 1/S 丙二酸丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶COOH CH2 CH2COOH COOH COOH CH2 丙二酸丙

30、二酸琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸延胡索酸竞争性抑制作用竞争性抑制作用非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用l概念概念: : 抑制剂可以和游离酶或抑制剂可以和游离酶或ES复合物结合复合物结合l E 和和 S 及及 I 的结合互不影响，的结合互不影响，I 和和S 结结 l 构构 无类似无类似l表达式表达式:非竞争性抑制作用非竞争性抑制作用l抑制剂结合在抑制剂结合在酶活性中心外，酶活性中心外，底物与抑制剂底物与抑制剂之间无竞争关之间无竞争关系。系。l动力学特点：动力学特点：Vmax降低，表降低，表观观Km不变。不变。抑制剂抑制剂 1 / v 1/S 无抑制剂无抑制剂 反竞争

31、性抑制作用反竞争性抑制作用l概念概念: : 这类抑制剂只可与这类抑制剂只可与ES复合物结合复合物结合, ,不能与不能与 l E直接结合直接结合l 主要抑制催化功能主要抑制催化功能, , 不影响底物结合位点不影响底物结合位点l表达式表达式: : 反竞争性抑制作用反竞争性抑制作用l抑制剂只与酶抑制剂只与酶- -底物复合物底物复合物结合。结合。l动力学特点：动力学特点：Vmax降低，表降低，表观观Km降低降低。抑制剂抑制剂 1/v 1/S 无抑制剂无抑制剂 酶抑制动力学小结酶抑制动力学小结抑制类型 表观Km 表观Vmax无抑制剂 Km Vmax竞争性 增大(KmKm) 不变 (Vmax=Vmax)非

32、竞争性 不变(Km=Km) 减小 (VmaxVmax)反竞争性 减小(KmKm) 减小 (VmaxVmax)第四节第四节酶的分类与命名酶的分类与命名 一、酶的分类一、酶的分类 l1.氧化还原酶类氧化还原酶类(oxidoreductases)l2.转移酶类转移酶类 (transferases )l3.水解酶类水解酶类 (hydrolases)l4.裂解酶类裂解酶类 (lyases)l5.异构酶类异构酶类( isomerases)l6.合成酶类合成酶类 (ligases, synthetases)二、酶的命名二、酶的命名l习惯命名法习惯命名法推荐名称推荐名称l系统命名法系统命名法系统名称系统名称习

33、惯命名法习惯命名法l绝大多数酶按其所催化的底物命名，在底物名绝大多数酶按其所催化的底物命名，在底物名称后加称后加“酶酶”字作为酶的名称。如弹性蛋白酶、字作为酶的名称。如弹性蛋白酶、脂酶等一些水解酶类。脂酶等一些水解酶类。l有些按其所催化反应的类型或方式命名，如转有些按其所催化反应的类型或方式命名，如转氨酶、脱氢酶等。氨酶、脱氢酶等。l有些酶在其名称中加入酶的来源或其他特点，有些酶在其名称中加入酶的来源或其他特点，如胃蛋白酶、碱性磷酸酶等。如胃蛋白酶、碱性磷酸酶等。 系统命名法系统命名法 类别 编号 系统名称 推荐名称氧化还原酶类 EC1.4.1.3 L-谷氨酸：NAD+氧化还原酶 谷氨酸脱氢酶转移酶类 EC2.6.l.l L-天冬氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 天冬氨酸氨基转移酶水解酶类 EC3.5.3.1 L-精氨酸咪基水解酶 精氨酸酶裂合酶类 EC4.1.2.13 D-果糖1,6-双磷酸: D-甘油醛3-磷酸裂合酶 果糖二磷酸醛缩酶异构酶类 EC5