第二章 蛋白质

1、第一章第一章 蛋白质蛋白质第一节第一节 概述概述一、蛋白质的概念一、蛋白质的概念（一）蛋白质的概念（一）蛋白质的概念 英文名称英文名称protein，字源出，字源出 ；蛋白质的定义蛋白质的定义-由由20种左右种左右L型型 -氨基酸通氨基酸通过肽键构成并具有稳定的构象和生物学功能过肽键构成并具有稳定的构象和生物学功能的一类复杂高分子含氮化合物的一类复杂高分子含氮化合物。特点特点：*构造复杂构造复杂 *功能多样功能多样 *分子量大分子量大 *平均含氮量为平均含氮量为16% *具有胶体性质和两性性质具有胶体性质和两性性质（二）蛋白质在自然界的分布及重要性（二）蛋白质在自然界的分布及重要性1.蛋白质是

2、一切生物体的重要组成成分蛋白质是一切生物体的重要组成成分从高等动植物到低等微生物从高等动植物到低等微生物从最复杂的人类到最简单的病毒从最复杂的人类到最简单的病毒例：蛋白质在生物体中占干重为例：蛋白质在生物体中占干重为 人体：人体：45% 横纹肌：横纹肌：80% 心脏：心脏：60% 细菌：细菌：5080% 酵母：酵母：46.6% 病毒：病毒： 小麦：约小麦：约9% 大豆：约大豆：约36% 花生：花生：26%（二）蛋白质在自然界的分布及重要性（二）蛋白质在自然界的分布及重要性2. 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用。凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用。蛋白质和核酸是生命的主要物质基

3、础。蛋白质和核酸是生命的主要物质基础。蛋白质是生物表现千差万别的功能的基本物质蛋白质是生物表现千差万别的功能的基本物质。3蛋白质在食品加工中的重要性；蛋白质在食品加工中的重要性；蛋白质的加工特性影响食品的营养及感官品质蛋白质的加工特性影响食品的营养及感官品质;某些食品的制造利用蛋白质的特性某些食品的制造利用蛋白质的特性;二、蛋白质的分类二、蛋白质的分类按分子形状分两类：按分子形状分两类： 球状蛋白和纤维状蛋白球状蛋白和纤维状蛋白按蛋白质的溶解度分七种：按蛋白质的溶解度分七种： 清蛋白、鱼精蛋白、组蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶清蛋白、鱼精蛋白、组蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白蛋白和硬蛋白按

4、组成分成三类：按组成分成三类： 简单蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质简单蛋白质、结合蛋白质和衍生蛋白质 结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质简单蛋白质+辅基辅基按蛋白质的功能分两类：按蛋白质的功能分两类： 活性蛋白质和非活性蛋白质活性蛋白质和非活性蛋白质 三、蛋白质的生物学功能三、蛋白质的生物学功能 由由20种种AA组成的组成的20肽，其顺序异构体有肽，其顺序异构体有 20！=21018种种催化功能催化功能-酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶调节功能调节功能-激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素结构成分或支持功能结构成分或支持功能-结构蛋白如胶原蛋白、结构蛋

5、白如胶原蛋白、 -角蛋白、角蛋白、丝纤蛋白等丝纤蛋白等运输功能运输功能-运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、血清蛋白血清蛋白免疫防御功能免疫防御功能-保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素维蛋白原及干扰素 收缩或运动功能收缩或运动功能-鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌 球蛋白球蛋白 营养和贮存功能营养和贮存功能-为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋 白、酪蛋白白、酪蛋白 生物膜受体功能生物膜受体功能-接受和传递调节信息如激素受体蛋白接受和传递调节信息

6、如激素受体蛋白 和感觉蛋白（味觉蛋白）和感觉蛋白（味觉蛋白） 毒素蛋白毒素蛋白-如细菌毒素、蛇毒等如细菌毒素、蛇毒等 控制生长、分化和遗传功能控制生长、分化和遗传功能-如组蛋白、阻遏蛋白、表如组蛋白、阻遏蛋白、表 皮生长因子、皮生长因子、DNADNA蛋白等蛋白等 蛋白质是生命现象的体现者蛋白质是生命现象的体现者四、蛋白质的化学组成四、蛋白质的化学组成（一）蛋白质的元素组成（一）蛋白质的元素组成C：5055%O：2023%H：68%S：04%N：1518% 含氮量平均含氮量平均16%是蛋白质重要特征是蛋白质重要特征利用蛋白质含氮量利用蛋白质含氮量16%特征可以进行蛋白质特征可以进行蛋白质含量测定

7、含量测定-1克氮相当于含克氮相当于含6.25克蛋白质克蛋白质样品中蛋白质含量样品中蛋白质含量(克克%)= 含氮含氮(克克)/每克样每克样 6.25 100不同来源蛋白质系数不同不同来源蛋白质系数不同: 一般动物一般动物: 6.25 牛奶牛奶: 6.38 植物植物: 5.7 大米大米: 5.95（二）（二） 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成1.蛋白质的水解产物蛋白质的水解产物 蛋白质的水解过程为蛋白质的水解过程为: 蛋白质蛋白质 月示月示 胨胨 多肽多肽 二肽二肽 -氨基酸氨基酸分子量：分子量：104 5103 2103 500-103 200 100 -氨基酸氨基酸(amino acid)是蛋

8、白质的基本组成是蛋白质的基本组成单位单位（二）（二） 蛋白质的分子组成蛋白质的分子组成2.蛋白质水解作用分类蛋白质水解作用分类(1)完全水解完全水解(强酸强碱高温作用强酸强碱高温作用,迅速彻底迅速彻底, ,产物氨基酸）产物氨基酸）酸法水解法，碱水解法；酸法水解法，碱水解法；(2)不完全水解不完全水解(稀酸稀碱酶催化稀酸稀碱酶催化,条件温和，产物除氨基条件温和，产物除氨基酸外酸外,还有肽和多肽）还有肽和多肽）酶水解法；酶水解法；第二节第二节 氨基酸的结构分类及性质氨基酸的结构分类及性质一一. . 氨基酸的结构特点氨基酸的结构特点1.1.结构特征结构特征-氨基酸是含有氨基酸是含有NHNH2 2的有

9、机酸的有机酸 NH2 NH3+ R C COOH R C COO- H H特点：（特点：（1 1）都是）都是-氨基酸；氨基酸；（2 2）具有酸性的）具有酸性的-COOH-COOH基及碱性的基及碱性的-NH-NH2 2基，为两基，为两性电解质；性电解质；（3 3）除甘氨酸（）除甘氨酸（R R基是基是H H原子）外，都是原子）外，都是L-L-型氨型氨基酸，具有旋光性；基酸，具有旋光性；氨基酸的构型与旋光性氨基酸的构型与旋光性 COOH H C NH2 RD-型氨基酸 氨基酸的构型和旋光性是两个不同的概念。 COOH N H2 C H RL-型氨基酸构型：D-型，L-型旋光性：左旋（-） 右旋（+）

10、2.2.氨基酸的种类及其结构氨基酸的种类及其结构（1 1）常见氨基酸）常见氨基酸甘氨酸甘氨酸Gly(G) 丙氨酸丙氨酸Ala(A) 缬氨酸缬氨酸Val(V) 亮氨酸亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸苯丙氨酸Phe(F) 酪氨酸酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸色氨酸Trp 丝氨酸丝氨酸Ser(S) 苏氨酸苏氨酸Thy(T) 半胱氨酸半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨甲硫氨酸酸Met(M)天门冬氨酸天门冬氨酸Asp(D) 谷氨酸谷氨酸Glu(E) 天门冬酰胺天门冬酰胺Asn 谷氨谷氨酰胺酰胺Gln(Q) 精氨酸精氨酸Arg(R) 赖氨酸赖氨酸Lys(K) 组氨酸组氨酸His(H) 脯氨

11、脯氨Pro(P)（2 2）稀有氨基酸）稀有氨基酸 羟脯氨酸羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸胱氨酸(Cys)根据根据R基团的结构或性质特点，巧记基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀：种氨基酸的口诀：甘、丙、缬、亮、异、脂链，（脂肪链甘、丙、缬、亮、异、脂链，（脂肪链R基团的基团的5种）种）丝、苏、半、蛋、羟硫添。（含丝、苏、半、蛋、羟硫添。（含-OH，-S者共者共4种）种）天、谷、精、赖、组、酸碱；（酸性碱性者天、谷、精、赖、组、酸碱；（酸性碱性者5种）种）脯、酪、苯、色、杂芳环（芳香环和杂环脯、酪、苯、色、杂芳环（芳香环和杂环R集团者集团者4种）种）门冬酰胺、谷

12、酰胺，（两种酰胺）门冬酰胺、谷酰胺，（两种酰胺）都有密码属都有密码属“常见常见”。（常见氨基酸都有特异的遗传密。（常见氨基酸都有特异的遗传密码）码）二、氨基酸的分类二、氨基酸的分类（一）分类（一）分类氨基酸的四种分类方法氨基酸的四种分类方法1.根据氨基酸的酸碱性质分类根据氨基酸的酸碱性质分类;2.根据根据R基团的化学结构分类基团的化学结构分类;3.根据根据R基团的极性分类基团的极性分类;4.根据营养功能分类根据营养功能分类;（二）非蛋白质氨基酸（二）非蛋白质氨基酸1、根据氨基酸的酸碱性质分类、根据氨基酸的酸碱性质分类（1）中性氨基酸：）中性氨基酸：15种，最简单为种，最简单为Gly；（2）酸性

13、氨基酸：）酸性氨基酸：Asp，Glu；（3）碱性氨基酸：）碱性氨基酸：Lys、Arg、His；2、根据、根据R基团的化学结构分类基团的化学结构分类（1）脂肪族氨基酸：）脂肪族氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr，Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg；（2）芳香族氨基酸：）芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Try；（3）杂环氨基酸：）杂环氨基酸：His；（4）杂环亚氨基酸：）杂环亚氨基酸：Pro；3、根据、根据R基团的极性分类基团的极性分类（1）非极性氨基酸）非极性氨基酸 脂肪烃侧链脂肪烃侧链Ala,Val,Leu,Ile； 芳香环芳香环Phe,Tr

14、y； 含硫氨基酸：含硫氨基酸：Met；亚氨基酸：；亚氨基酸：Pro（2）极性氨基酸）极性氨基酸极性不带电氨基酸极性不带电氨基酸7种：种：Ser，Thr，Tyr；Asn，Gln；Cys；极性带正电荷的氨基酸极性带正电荷的氨基酸3种：种：Lys，Arg，His；极性带负电荷的氨基酸极性带负电荷的氨基酸2种：种：Asp、Glu；4、根据营养功能分类、根据营养功能分类（1）必需氨基酸）必需氨基酸人体和动物生长发育所必需的，但自身不能合成，必需由食物中供人体和动物生长发育所必需的，但自身不能合成，必需由食物中供给的氨基酸；给的氨基酸；赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、赖氨酸、色

15、氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸缬氨酸（2）非必需氨基酸）非必需氨基酸（3）半必需氨基酸）半必需氨基酸组氨酸，精氨酸和酪氨酸（儿童必需的氨基酸）组氨酸，精氨酸和酪氨酸（儿童必需的氨基酸）（二）非蛋白质氨基酸（二）非蛋白质氨基酸重要的非蛋白质氨基酸有：重要的非蛋白质氨基酸有：-丙氨酸：泛酸及辅酶丙氨酸：泛酸及辅酶A的组成成分；的组成成分；鸟氨酸、瓜氨酸：尿素循环的中间体；鸟氨酸、瓜氨酸：尿素循环的中间体；D-谷氨酸、谷氨酸、D-丙氨酸：参与细菌细胞壁组成的丙氨酸：参与细菌细胞壁组成的肽聚糖；肽聚糖；D-苯丙氨酸：组成抗生素苯丙氨酸：组成抗生素短杆菌肽短杆菌肽；三三 、氨基

16、酸的性质、氨基酸的性质（一）氨基酸的物理性质（一）氨基酸的物理性质1 1、氨基酸均为无色结晶体或粉末，可用于鉴定；、氨基酸均为无色结晶体或粉末，可用于鉴定；2 2、氨基酸的熔点较高，一般都大于、氨基酸的熔点较高，一般都大于200200；3 3、光吸收性质、光吸收性质芳香族氨基酸具有特征紫外吸收，芳香族氨基酸具有特征紫外吸收，280nm280nm吸光值测定蛋白质含量；吸光值测定蛋白质含量；4 4、溶解性质、溶解性质溶于水，在稀酸、稀碱中溶解度好，溶于水，在稀酸、稀碱中溶解度好，不溶于有机溶剂；不溶于有机溶剂；5 5、旋光性质、旋光性质-比旋光值比旋光值D Dt t，旋光性物质的特征，旋光性物质的

17、特征常数。常数。（二）氨基酸的化学性质（二）氨基酸的化学性质1 1、两性解离和等电点、两性解离和等电点 NH2 NH3+ R C COOH R C COO- H H 兼性离子两性离子是指在同一氨基酸分子上带有能放出质子的两性离子是指在同一氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的正离子和能接受质子的COO-负离子负离子 NH3+ NH3+ NH2 OH- OH- R CH COOH R CH COO- R CH COO H + H + 在酸性溶液中在酸性溶液中 晶体或水溶液中晶体或水溶液中 在碱性溶液中在碱性溶液中 正离子正离子pHpIn等电点：当调节氨基酸溶液等电点：当调节氨

18、基酸溶液pH值，是氨基酸分子上的值，是氨基酸分子上的-NH3+基和基和COO-基的解离度完全相等时，即氨基酸基的解离度完全相等时，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳所带净电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动，此时氨基酸所处溶液的极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的值称为该氨基酸的等电点，用等电点，用pI表示。表示。n特点：溶解度最小。特点：溶解度最小。n应用：谷氨酸的生产；应用：谷氨酸的生产； 电泳法、离子交换法分离氨基酸；电泳法、离子交换法分离氨基酸；2、由、由-氨基参加的反应氨基参加的反应与亚硝酸反应（与亚硝酸反应（-氨基特有的反应）：氨基特有的反

19、应）：Van Slyke氏氏氨基氮测定的理论基础；氨基氮测定的理论基础；与甲醛反应与甲醛反应甲醛滴定法；甲醛滴定法；与与2，4-二硝基氟苯的反应：氨基酸二硝基氟苯的反应：氨基酸+DNFBDNP-氨基氨基酸，鉴定氨基酸或蛋白质结构测定；酸，鉴定氨基酸或蛋白质结构测定；与异硫氰酸苯酯（与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应）的反应-Edman法测氨基酸法测氨基酸序列的原理；序列的原理；酰化反应；酰化反应；成盐反应成盐反应 ；形成西夫碱形成西夫碱-羰胺反应（美拉德反应），食品褐变羰胺反应（美拉德反应），食品褐变;脱氨基反应脱氨基反应形成形成-酮酸；酮酸；3、由、由-羧基参与的反应羧基参与的反应成盐反应成盐

20、反应成酯反应成酯反应酰化反应酰化反应脱羧基反应脱羧基反应叠氮反应叠氮反应4、由、由-氨基和氨基和-羧基共同参加的反应羧基共同参加的反应与茚三酮的反应与茚三酮的反应 蛋白质中凡含有蛋白质中凡含有-氨基均与茚三酮在氨基均与茚三酮在pH=56，t=100条件下反应。条件下反应。 应用小结：应用小结：（1 1）此反应十分灵敏，可做定量反应；）此反应十分灵敏，可做定量反应；（2） -氨基生成蓝紫色物质，氨基生成蓝紫色物质，570nm；（3） -亚氨基生成黄色物质，亚氨基生成黄色物质，440nm；成肽反应成肽反应四四 、氨基酸的分离制备、氨基酸的分离制备（一）氨基酸的分离（一）氨基酸的分离1、纸层析法、纸

21、层析法2、柱层析法、柱层析法3、薄层层析法、薄层层析法4、电泳法、电泳法5、氨基酸自动分析仪、氨基酸自动分析仪（二）氨基酸的制备（二）氨基酸的制备1、水解蛋白质法、水解蛋白质法2、人工合成法、人工合成法3、微生物发酵法、微生物发酵法第三节第三节 蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的结构一级结构：氨基酸的组成；一级结构：氨基酸的组成；二级结构：多肽链本身的折叠方式；二级结构：多肽链本身的折叠方式；三级结构：螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空三级结构：螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构；间结构；四级结构：蛋白质亚基聚合成大分子蛋白质的方四级结构：蛋白质亚基聚合成大分子蛋白质的方式；式；蛋

22、白质的结构层次：蛋白质的结构层次： 一级结构一级结构二级结构二级结构超二级结构超二级结构结构域结构域三三级结构级结构四级结构四级结构一一 、蛋白质的肽链结构、蛋白质的肽链结构一级结构一级结构1 1、肽的概念、肽的概念肽：是一个氨基酸的肽：是一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的-氨基之间脱去一分子水而通过肽键连接成的化合物。氨基之间脱去一分子水而通过肽键连接成的化合物。肽键：一个氨基酸的肽键：一个氨基酸的-羧基和另一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的-氨基缩合失去水而形成的酰胺键。氨基缩合失去水而形成的酰胺键。 R1 R2 R3 R4 RnH2NCHCONHCHCO

23、NHCHCONHCHCONHCHCOOH肽链，氨基酸残基肽链，氨基酸残基N末端：含有自由氨基的一端，书写用末端：含有自由氨基的一端，书写用H表示；表示；C末端：含有自由羧基的一端，书写用末端：含有自由羧基的一端，书写用OH表示；表示；2、肽的命名及表达式、肽的命名及表达式例如：例如：H. .Tyr. .Gly. .Gly. .Phe. .Met. .OH（甲硫氨酸（甲硫氨酸型脑啡肽）型脑啡肽）（1）用结构式来表示；）用结构式来表示；（2）用氨基酸中文名称的字头表示；）用氨基酸中文名称的字头表示；（3）用氨基酸英文名称的三字符或单字符表示；）用氨基酸英文名称的三字符或单字符表示；3、生物活性肽、

24、生物活性肽（1）谷胱甘肽）谷胱甘肽GSH（2）神经肽）神经肽脑啡肽、内啡肽、强啡肽脑啡肽、内啡肽、强啡肽（3）抗菌肽）抗菌肽4、蛋白质的一级结构、蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构指肽链中氨基酸的排列蛋白质的一级结构指肽链中氨基酸的排列顺序和连接方式；顺序和连接方式；稳定一级结构的化学键：肽键；稳定一级结构的化学键：肽键；5、一级结构的测定、一级结构的测定片段重叠法片段重叠法测定蛋白质中氨基酸组成；测定蛋白质中氨基酸组成；进行末端分析，确定该氨基酸的肽链数目、进行末端分析，确定该氨基酸的肽链数目、N-末末端、端、C-末端末端（1）N-末端分析：末端分析：DNFB法、法、PITC法（法（Edman

25、法）、法）、DNS法、氨肽酶法法、氨肽酶法（2）C-末端分析：肼解法、羧肽酶法；末端分析：肼解法、羧肽酶法；肽链的拆分；肽链的拆分；5、一级结构的测定、一级结构的测定片段重叠法片段重叠法应用两种或两种以上的水解方法将所要测定的蛋应用两种或两种以上的水解方法将所要测定的蛋白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段；白质肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段；（1）溴化氰裂解法：）溴化氰裂解法：（2）酶水解法：）酶水解法：胰蛋白酶：主要作用于碱性氨基酸（胰蛋白酶：主要作用于碱性氨基酸（Lys、Arg）羧）羧基形成的肽键；基形成的肽键；胰凝乳蛋白酶胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶糜蛋白酶)：专一性水解疏水性氨

26、基：专一性水解疏水性氨基酸的羧基形成的肽键；酸的羧基形成的肽键；胃蛋白酶：断裂键两侧的氨基酸都是疏水性氨基酸，胃蛋白酶：断裂键两侧的氨基酸都是疏水性氨基酸，如如PhePhe；5、一级结构的测定、一级结构的测定片段重叠法片段重叠法分离纯化部分降解的肽片段，分析每一片段的氨分离纯化部分降解的肽片段，分析每一片段的氨基酸组成和排列顺序；基酸组成和排列顺序；Edman降解法和酶水解降解法和酶水解法法。确定二硫键的位置；确定二硫键的位置；根据重叠肽的氨基酸顺序，推断出完整肽的氨基根据重叠肽的氨基酸顺序，推断出完整肽的氨基酸顺序；酸顺序；例题例题第一套肽段：第一套肽段： QGS PS EQVE RLA H

27、QWTQGS PS EQVE RLA HQWT；第二套肽段：第二套肽段： SEQ WTQG VERL APS HQSEQ WTQG VERL APS HQ；N N末端末端H H肽段，肽段，C C末端为末端为S S肽段；肽段；则多肽链的顺序：则多肽链的顺序： HQWT QGS EQVE RLA PSHQWT QGS EQVE RLA PS；除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构都除一级结构外，蛋白质的二、三、四级结构都属于空间结构，即属于空间结构，即构象（构象（conformation）。蛋白质构象通常由蛋白质构象通常由非共价键（次级键）非共价键（次级键）维系。维系。二、蛋白质的空间结构二、蛋白

28、质的空间结构二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构氢键氢键离子键离子键范德华力范德华力疏水相互作用力疏水相互作用力二硫键二硫键酯键酯键金属键（配位键）金属键（配位键）（一）维系蛋白质空间结构的化学键（一）维系蛋白质空间结构的化学键1. 1. 氢键氢键氢键（氢键（hydrogen bond）的形成常见于连接在的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电一电负性很强的原子上的氢原子，与另一电负性很强的原子之间，如负性很强的原子之间，如 C=O H- -N。（一）维系蛋白质空间结构的化学键（一）维系蛋白质空间结构的化学键蛋白质分子中氢键的形成蛋白质分子中氢键的形成H维系蛋白质分子构象的

29、非共价键维系蛋白质分子构象的非共价键在蛋白质分子中，由于存在数目众多的在蛋白质分子中，由于存在数目众多的氢键，故氢键在稳定氢键，故氢键在稳定蛋白质蛋白质的空间结构的空间结构上起着重要的作用。上起着重要的作用。但氢键的但氢键的键能键能较低较低(12kJ/mol)，易被破，易被破坏。坏。 2. 2. 疏水键疏水键非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相互聚集的力，这种力称为生一种相互聚集的力，这种力称为疏水键疏水键或或疏疏水作用力（水作用力（hydrophobic interaction）。蛋白质分子中的许多蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是氨基酸

30、残基侧链也是非极性的，这些非极非极性的，这些非极性的基团在水中也可性的基团在水中也可相互聚集，形成疏水相互聚集，形成疏水键，如键，如Leu，Ile，Val，Phe，Ala等的等的侧链基团。侧链基团。维系蛋白质分子构象的非共价键维系蛋白质分子构象的非共价键离子键离子键，又称为，又称为盐键（盐键（salt bond）是由带是由带正正电荷电荷基团与带基团与带负电荷负电荷基团之间相互吸引而形基团之间相互吸引而形成的化学键。成的化学键。在近中性环境中，蛋白质分子中的在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性酸性氨基氨基酸残基侧链电离后带负电荷，而酸残基侧链电离后带负电荷，而碱性碱性氨基酸氨基酸残基侧链电离后带正

31、电荷，二者之间可形成残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。离子键。 蛋白质分子中离子键的形成蛋白质分子中离子键的形成维系蛋白质分子构象的非共价键维系蛋白质分子构象的非共价键4 4范德华力范德华力（van der Waals force)：原子之间存在的相互作用力。原子之间存在的相互作用力。5. 二硫键二硫键6. 酯键酯键（二）蛋白质的二级结构（二）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构(secondary structure)是是指蛋白质指蛋白质多肽链主链多肽链主链原子原子局部局部的空间结构，的空间结构，但但与侧链与侧链R的构象无关，仅限于主链原子的局的构象无关，仅限于主链原

32、子的局部空间排列。部空间排列。 维系蛋白质二级结构的主要化学键是维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键氢键。蛋白质立体结构原则蛋白质立体结构原则1. 由于由于C=O双键中的双键中的电子云与电子云与N原子上的未共原子上的未共用电子对发生用电子对发生“电子共振电子共振”，使，使肽键具有部肽键具有部分双键的性质分双键的性质，不能自由旋转（图）。，不能自由旋转（图）。2. 与肽键相连的六个原子构成与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构刚性平面结构。但由于但由于 -碳原子与其他原子之间均形成单键，碳原子与其他原子之间均形成单键，因此相邻的平面结构可以作相对旋转。因此相邻的平面结构可以作相对旋转。肽键平面肽键

33、平面由于肽键具有部分双键的性质，由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面使参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上，称为上，称为肽键平面（酰胺平面，肽单位）肽键平面（酰胺平面，肽单位）。肽链中从一个肽链中从一个-碳原子到相邻碳原子到相邻-碳原子之间的结碳原子之间的结构称为肽单位，即肽链主链上的重复结构。构称为肽单位，即肽链主链上的重复结构。肽键平面（肽单位）肽键平面（肽单位）肽键平面的形成肽键平面的形成肽键平面示意图肽键平面示意图蛋白质二级结构的类型：蛋白质二级结构的类型：蛋白质的二级结构主要包括蛋白质的二级结构主要包括 - -螺旋，螺旋， - -折叠，折叠， -

34、-转角转角及及无规卷曲无规卷曲等几种类型。等几种类型。1. -螺旋（螺旋（ -helix）：左手和右手螺旋左手和右手螺旋-螺旋结构特征：螺旋结构特征：（1）右手螺旋右手螺旋，类似棒状的结构，类似棒状的结构,侧侧链链R伸向外；伸向外；（2）一个螺旋一个螺旋3.6个个AA残基，螺距为残基，螺距为0.54nm，每个，每个AA残基沿轴上升残基沿轴上升0.15nm沿轴旋转沿轴旋转100；（3 3）螺旋结构主要靠氢键稳定；螺旋结构主要靠氢键稳定； O H C （NH CH CO）3 N R-螺旋结构常用螺旋结构常用SN表示，表示，3.6131. -螺旋（螺旋（ -helix）影响影响 - -螺旋形成和稳定

35、的因素：螺旋形成和稳定的因素：（1）氨基酸）氨基酸R基所带电荷性质基所带电荷性质； 多聚赖氨酸在多聚赖氨酸在pH7pH7时以无规卷曲形式存在，在时以无规卷曲形式存在，在pH12pH12时，赖氨酸时，赖氨酸即自发形成即自发形成-螺旋结构。螺旋结构。（2）R基的大小基的大小u连续两个或两个以上连续两个或两个以上Ile、Val、Leu，大，大R基，不易形成螺旋；基，不易形成螺旋；（空间位阻）（空间位阻）u连续的几个连续的几个Ser或或Thr，会破坏，会破坏-螺旋；螺旋；u多肽链存在脯氨酸，多肽链存在脯氨酸，-螺旋即被中断，形成一个螺旋即被中断，形成一个“节结节结”；|又称为又称为-片层结构，片层结构

36、，两条或多条几乎两条或多条几乎完全完全伸展伸展的多肽链侧向聚集在一起，的多肽链侧向聚集在一起，所形成的扇所形成的扇面状片层构象；面状片层构象；|相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成有规相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成有规则的则的氢键氢键，维持这种片层结构的稳定性。，维持这种片层结构的稳定性。2. -折叠折叠（ -pleated sheet）2. -折叠折叠（ -pleated sheet）-折叠结构特点：折叠结构特点：肽链几乎是完全伸展的，肽链几乎是完全伸展的，呈锯齿状；呈锯齿状；氨基酸残基之间的轴心距氨基酸残基之间的轴心距为为0.35nm；相邻肽链或肽段上的相邻肽链或肽段上的CO和和NH形成

37、氢键，形成氢键，氢键几乎垂直与肽键氢键几乎垂直与肽键;R侧链基团在肽平面上、侧链基团在肽平面上、下交替出现；下交替出现；平行和反平行式；平行和反平行式；2. -折叠折叠（ -pleated sheet） - -折叠的平行式与反平行式排列折叠的平行式与反平行式排列3. -转角转角（ -turn） -转角转角是多肽链是多肽链180回折部分回折部分所形成的二级结构，约占转角所形成的二级结构，约占转角结构的结构的75。 主链骨架本身以大约主链骨架本身以大约180回折回折; 回折部分通常由回折部分通常由四个氨基酸残四个氨基酸残基基构成构成; 构象依靠第一残基的构象依靠第一残基的-CO基与第基与第四残基的

38、四残基的-NH基之间形成基之间形成氢键氢键来来维系。维系。 -转角转角（ -turn）的结构特征的结构特征4. 无规卷曲无规卷曲（random coil）无规卷曲（无规卷曲（自由回转结构）为没有一定规律的自由回转结构）为没有一定规律的松散肽链的转角结构，约占松散肽链的转角结构，约占25%。 对于特定的蛋白质分子而言，其对于特定的蛋白质分子而言，其无规卷曲无规卷曲部分部分的构象则是特异的。的构象则是特异的。核糖核酸酶分子中的二级结构核糖核酸酶分子中的二级结构-螺旋螺旋-折叠折叠-转角转角无规卷曲无规卷曲例题例题 一蛋白质由一蛋白质由 -螺旋和螺旋和 -折叠结构组成，分子折叠结构组成，分子量为量为

39、240000，肽链外形长为，肽链外形长为506nm，氨基，氨基酸残基平均分子量为酸残基平均分子量为120，计算，计算 -螺旋和螺旋和-折叠构象所占比率。折叠构象所占比率。1 1 蛋白质的总氨基酸残基数蛋白质的总氨基酸残基数 = 240000/120 = 2000= 240000/120 = 20002 2 设具有设具有 - -螺旋构象的氨基酸残基数为螺旋构象的氨基酸残基数为X X，则有：，则有： 506 = 0.15X + 0.35(2000-X)506 = 0.15X + 0.35(2000-X) X = 972 X = 9723 3 - -螺旋构象所占比率螺旋构象所占比率 = 972/20

40、00 = 48.6%= 972/2000 = 48.6%在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在在蛋白质分子中，若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成的二级结构聚集体空间上相互接近，形成的二级结构聚集体，也，也可称为可称为模体（模体（motif)。 -螺旋构象的聚集体（螺旋构象的聚集体（ 型）型） -螺旋和螺旋和 -折叠构象的聚集体（折叠构象的聚集体（ 型）型） -折叠构象的聚集体（折叠构象的聚集体（ 型和型和 c 型）型）|超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域有聚集成具有功能的结构域（三）超二级结构（三）超二级结构超二

41、级结构超二级结构锌指结构锌指结构 ( (螺旋螺旋- -折叠折叠- -折叠模体折叠模体) )转录因子转录因子MyoDMyoD的螺旋的螺旋- -环环- -螺旋模体螺旋模体对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构，这种三维实体就称结构域。三级结构，这种三维实体就称结构域。|蛋白质分子中相对独立的实体结构（近乎球状蛋白质分子中相对独立的实体结构（近乎球状的三维实体部分）的三维实体部分） 。（四）结构域（四）结构域（domain）结构域通常是几个超二级结构的组结构域通常是几个超

42、二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同，即这些蛋白为域与三级结构等同，即这些蛋白为单结构域。单结构域。结构域一般由结构域一般由100200个氨基酸残个氨基酸残基组成，但大小范围可达基组成，但大小范围可达 40400 个残基。个残基。结构域之间常形成裂隙结构域之间常形成裂隙,比较松散，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。往往是蛋白质优先被水解的部位。酶的活性中心往往位于两个结构域酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上。的界面上。结构域之间由结构域之间由“铰链区铰链区”相连，使相连，使分子构象有一定的柔性，通过结构分子构象有一定的柔性，通过结构

43、域之间的相对运动，使蛋白质分子域之间的相对运动，使蛋白质分子实现一定的生物功能。实现一定的生物功能。结构域可作为结构单位相对独立运结构域可作为结构单位相对独立运动，水解出来后仍能维持稳定的结动，水解出来后仍能维持稳定的结构，甚至保留某些生物活性构，甚至保留某些生物活性结构域结构域（domain）（五）蛋白质的三级结构（五）蛋白质的三级结构蛋白质三级结构蛋白质三级结构(tertiary structure)指多肽链在二级指多肽链在二级结构结构, ,超二级结构及结构域的基础上超二级结构及结构域的基础上, ,由于侧链基团由于侧链基团间相互作用而进一步盘旋或折叠形成的空间构象。间相互作用而进一步盘旋或

44、折叠形成的空间构象。|蛋白质分子或亚基内蛋白质分子或亚基内所有原子所有原子的空间排布，也就的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。是一条多肽链的完整的三维结构。|维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力、疏水键、氢键、盐键、范氏引力、配位配位键键等，但也有共价键，如等，但也有共价键，如二硫键二硫键等。等。Whats tertiary structure of protein?胰岛素分子的三级结构胰岛素分子的三级结构溶菌酶分子的三级结构溶菌酶分子的三级结构磷酸丙糖异构酶和丙酮酸激酶的三级结构磷酸丙糖异构酶和

45、丙酮酸激酶的三级结构（六）蛋白质的四级结构（六）蛋白质的四级结构&蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构（quaternary structure）在由在由多条肽链构成的蛋白质分子中，具有三级结构的蛋多条肽链构成的蛋白质分子中，具有三级结构的蛋白质分子白质分子亚单位（亚基）亚单位（亚基）彼此通过次级键相互连接彼此通过次级键相互连接聚合起来形成的空间构象。聚合起来形成的空间构象。就是指蛋白质分子中就是指蛋白质分子中亚基的种类、数量以及各个亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布，亚基间的相互亚基在寡聚蛋白质中的空间排布，亚基间的相互作用作用与接触部位的布局。与接触部位的布局。Wha

46、ts quaternary structure of protein?F亚基（亚基（subunitsubunit）就是指参与构成蛋白质四级就是指参与构成蛋白质四级结构的、每条具有三级结构的多肽链。结构的、每条具有三级结构的多肽链。F维系蛋白质四级结构的是维系蛋白质四级结构的是盐键、疏水键、氢盐键、疏水键、氢键、范氏引力键、范氏引力等非共价键。等非共价键。（六）蛋白质的四级结构（六）蛋白质的四级结构亚基的立体排布方式亚基的立体排布方式血红蛋白血红蛋白(hemoglobin)(hemoglobin)的四级结构的四级结构蛋白质四级结构与功能的关系蛋白质四级结构与功能的关系变构效应变构效应血红蛋白的变

47、构血红蛋白的变构u当血红蛋白的一个当血红蛋白的一个 亚基与氧分子结合以后，可引亚基与氧分子结合以后，可引起其他亚基的构象发生改变，对氧的亲和力增加，起其他亚基的构象发生改变，对氧的亲和力增加，从而导致整个分子的氧结合力迅速增高，使血红蛋从而导致整个分子的氧结合力迅速增高，使血红蛋白的氧饱和曲线呈白的氧饱和曲线呈“S S”形。形。血红蛋白的变构血红蛋白的变构&变构效应：变构效应：这种由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发这种由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为生改变的现象称为变构效应变构效应（allosteric effect）。小结：蛋白质分子的结构层次小

48、结：蛋白质分子的结构层次一级结构一级结构二级结构二级结构超二级结构超二级结构结构域结构域三级结构三级结构亚基亚基四级结构四级结构小结：蛋白质分子的结构层次小结：蛋白质分子的结构层次一级结构一级结构二级结构二级结构超二级结构超二级结构结构域结构域三级结构三级结构亚基亚基四级结构四级结构一级结构一级结构（氨基酸排列顺序）（氨基酸排列顺序）二级结构二级结构（-螺旋、螺旋、-折叠、折叠、-转角、无规卷曲）转角、无规卷曲）超二级结构超二级结构（二级结构单位的集合）（二级结构单位的集合）结构域结构域（在空间上可以明显区分的区域）（在空间上可以明显区分的区域）三级结构三级结构（球状蛋白质中所有原子的空间位置

49、）（球状蛋白质中所有原子的空间位置）四级结构四级结构（复合蛋白质的结构特征，亚基的聚集体）（复合蛋白质的结构特征，亚基的聚集体） a a 盐键（离子键盐键（离子键 ） b b氢键氢键 c c疏水相互作用力疏水相互作用力 d d 范德华力范德华力 e e二硫键二硫键 f f 酯键酯键小结：稳定蛋白质结构的化学键小结：稳定蛋白质结构的化学键 维系蛋白质分子的一级结构：维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键肽键、二硫键 维系蛋白质分子的二级结构：维系蛋白质分子的二级结构：氢键氢键 维系蛋白质分子的三级结构：维系蛋白质分子的三级结构：疏水键、氢键、范德华力、盐键疏水键、氢键、范德华力、盐键 维系蛋白质

50、分子的四级结构：维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键、疏水键、氢键范德华力、盐键、疏水键、氢键氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为次级键氢键、范德华力、疏水相互作用力、盐键，均为次级键氢键、范德华力虽然键能小，但数量大氢键、范德华力虽然键能小，但数量大疏水相互作用力对维持三级结构特别重要疏水相互作用力对维持三级结构特别重要盐键数量小盐键数量小二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质构象越稳定二硫键对稳定蛋白质构象很重要，二硫键越多，蛋白质构象越稳定离子键离子键氢键氢键范德华力范德华力疏水相互作用力疏水相互作用力小结：稳定蛋白质结构的化学键小结：稳定蛋白质结构的化学键第四节第四

51、节 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质第四节 蛋白质的理化性质一、两性性质及等电点一、两性性质及等电点二、胶体性质二、胶体性质三、变性与复性作用三、变性与复性作用四、蛋白质的沉淀作用四、蛋白质的沉淀作用五、沉降作用五、沉降作用六、蛋白质的颜色反应六、蛋白质的颜色反应七、蛋白质的紫外吸收性质七、蛋白质的紫外吸收性质一、蛋白质的两性解离与等电点蛋白质的两性解离与等电点蛋白质分子中氨基酸残基的蛋白质分子中氨基酸残基的侧链侧链上存在游离的上存在游离的氨基氨基和和羧基羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离性质，具有特定的性解离性质，具有特定的等电点等电点（pI）。溶液溶液p

52、HpI时时，蛋白质所带正负电荷相等；，蛋白质所带正负电荷相等； pHpI时时，蛋白质带净负电荷；，蛋白质带净负电荷； pHpI时时，蛋白质带净正电荷。，蛋白质带净正电荷。& 等电点时特点等电点时特点：（1）净电荷为零）净电荷为零（2）一定离子强度的缓冲液：）一定离子强度的缓冲液：等离子点特征常数等离子点特征常数（3）多数蛋白质在水中等电点偏酸）多数蛋白质在水中等电点偏酸 碱性碱性AA/AA/酸性酸性AA AA 等电点等电点 胃蛋白酶胃蛋白酶 0.2 1.00.2 1.0 血红蛋白血红蛋白 1.7 6.71.7 6.7 细胞色素细胞色素C 2.9 10.7C 2.9 10.7 菊糖酶菊糖

53、酶 0.34 8.20.34 8.2（4）导电性、溶解度、黏度及渗透压都最小。）导电性、溶解度、黏度及渗透压都最小。 等电沉淀和蛋白电泳等电沉淀和蛋白电泳： 迁移率与净电荷量、分子大小、分子形状等有关迁移率与净电荷量、分子大小、分子形状等有关带电粒子在电场中移动的现象称为带电粒子在电场中移动的现象称为电泳电泳（electrophoresis） 。电泳：电泳： Whats electrophoresis?一、蛋白质的两性解离与等电点蛋白质的两性解离与等电点蛋白质分子在一定蛋白质分子在一定pH的溶液中可带净的的溶液中可带净的负负电电荷或荷或正正电荷，故可在电场中发生移动。电荷，故可在电场中发生移动

54、。不同蛋白质分子所带不同蛋白质分子所带电荷量电荷量不同，且不同，且分子大分子大小小也不同，故在电场中的移动速度也不同，也不同，故在电场中的移动速度也不同，据此可互相分离。据此可互相分离。一、蛋白质的两性解离与等电点蛋白质的两性解离与等电点二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质蛋白质分子的颗粒直径已蛋白质分子的颗粒直径已达达1100nm，处于胶，处于胶体颗粒的范围。（亲水胶体）体颗粒的范围。（亲水胶体）蛋白质具有胶体溶液的性质：布朗运动、丁道蛋白质具有胶体溶液的性质：布朗运动、丁道尔现象、不能透过半透膜、具有吸附力等。尔现象、不能透过半透膜、具有吸附力等。1 1、蛋白质具有胶体溶液的性质、蛋白

55、质具有胶体溶液的性质二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质2 2、稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素：、稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素：|水化膜水化膜 - 通过通过氢键氢键与水结合与水结合|表面电荷表面电荷- 在非等电点状态下，在非等电点状态下，双电层双电层，带，带 同性电荷蛋白质分子互相排斥。同性电荷蛋白质分子互相排斥。 蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质在等电点的蛋白质在等电点的蛋白质+带正电荷的蛋白质带正电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质带负电荷的蛋白质不稳定的蛋白质颗粒不稳定的蛋白质颗粒酸酸碱碱酸酸碱碱

56、脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用脱水作用3.3.蛋白质凝胶蛋白质凝胶&凝胶作用凝胶作用： 蛋白质颗粒周围的水膜是不均匀蛋白质颗粒周围的水膜是不均匀,使它们以一定的使它们以一定的部位结合形成长链。这些长链又彼此结合成为复杂的网部位结合形成长链。这些长链又彼此结合成为复杂的网状结构的凝胶体。状结构的凝胶体。 溶胶溶胶：蛋白质作为分散相，水为连续相形成的溶液。蛋白质作为分散相，水为连续相形成的溶液。 凝胶凝胶：蛋白质为连续相，水为分散相形成的网状凝胶体。蛋白质为连续相，水为分散相形成的网状凝胶体。二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质3.3.蛋白质凝胶蛋白质凝胶凝胶具有胀润作用：凝

57、胶具有胀润作用：分类：分类：（1）可逆性凝胶可逆性凝胶 （2）不可逆性凝胶）不可逆性凝胶部分破坏水化膜、适当加热和远离等电点部分破坏水化膜、适当加热和远离等电点4.4.蛋白质胶体性质的应用蛋白质胶体性质的应用u渗析（透析）渗析（透析）u超滤超滤二、蛋白质的胶体性质二、蛋白质的胶体性质三、蛋白质的变性、复性与凝固作用三、蛋白质的变性、复性与凝固作用& 在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的的空间结构被破坏空间结构被破坏（肽键不断裂，一级结构不（肽键不断裂，一级结构不变），从而引起蛋白质若干变），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性理化性质和生物

58、学性质的改变质的改变，称为蛋白质的变性，称为蛋白质的变性(denaturation)。 Whats denaturation of protein?1 1、变性理论、变性理论 蛋白质的变性就是天然蛋白质分子中肽链的高度规蛋白质的变性就是天然蛋白质分子中肽链的高度规则的紧密排列方式因氢键及其他次级键的破坏而变成则的紧密排列方式因氢键及其他次级键的破坏而变成不规则的松散排列方式。不规则的松散排列方式。2 2、引起蛋白质变性的因素、引起蛋白质变性的因素： 物理因素物理因素： 高温、高压、紫外线、电离辐射、超声波、机械搅拌高温、高压、紫外线、电离辐射、超声波、机械搅拌 化学因素化学因素： 强酸、强碱、

59、有机溶剂、尿素、胍、重金属盐等。强酸、强碱、有机溶剂、尿素、胍、重金属盐等。变性的因素及作用机制变性的因素及作用机制 物理性质物理性质： 旋光性改变，溶解度下降，结晶能力下降，沉降率升高，旋光性改变，溶解度下降，结晶能力下降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等；粘度升高，光吸收度增加等； 化学性质：化学性质： 官能团反应性增加，呈色反应增强，易被蛋白酶水解。官能团反应性增加，呈色反应增强，易被蛋白酶水解。 生物学性质：生物学性质： 原有生物学活性丧失，抗原性改变。原有生物学活性丧失，抗原性改变。 变性蛋白质的性质改变变性蛋白质的性质改变&蛋白质变性的可逆性复性蛋白质变性的可逆性复性：

60、某些蛋白质变性后可以在一定的条件下重新形成原来的空某些蛋白质变性后可以在一定的条件下重新形成原来的空间结构，并恢复原来部分理化特性和生物学活性，这间结构，并恢复原来部分理化特性和生物学活性，这个过程称为个过程称为蛋白质的复性蛋白质的复性（renaturation）。蛋白质变性的可逆性与复性蛋白质变性的可逆性与复性 蛋白质在体外变性后，绝大多数情况下不能复性；蛋白质在体外变性后，绝大多数情况下不能复性； 如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或蛋如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或蛋 白质具有特殊的分子结构白质具有特殊的分子结构,并经特殊处理则可以复性。并经特殊处理则可以复性。核糖核酸酶的变性与复性核糖核酸酶的变性与复性去除变性剂去除变性剂并缓慢氧化并缓慢氧化天然构