胶原蛋白的研究进展

1、胶原蛋白的研究进展胶原蛋白的研究进展 1、引言、引言 胶原蛋白（collagen）是由原胶原蛋白分子组成的，是不含“色氨酸”“胱氨酸”和的不完整蛋白质，而甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸含量则相当的高.胶原蛋白是人体内含量最多的蛋白质，占体内蛋白质总量的三分之一，约占人体重量的 6. 它是结缔组织的主要组成部分，主要以胶原纤维的形式存在，主要存在于人体皮肤、骨骼、眼睛、牙齿、肌腱、内脏等部位，其功能是维持皮肤和组织器官的形态和结构，也是修复各损伤组织的重要原料物质。1、引言、引言 人体胶原蛋白有27 种，不同部位所含的胶原蛋白的类型也各不相同。胶原蛋白是一种细胞外蛋白质，它是由3条肽链拧成螺旋形的纤维

2、状蛋白质。皮肤胶原蛋白以I型、III型居多，由3条左旋肽链右旋而成。1、引言、引言 胶原蛋白是人体皮肤真皮层的主要成分，占80%以上。胶原蛋白在皮肤中构成一张细密的弹力网，能锁住水分，如支架般支撑着皮肤。 随着年龄的增长，胶原蛋白会逐渐的流失，从而导致支撑皮肤的胶原肽键和弹力网断裂，其螺旋网状结构随即被破坏，皮肤组织被氧化、萎缩、塌陷，肌肤就会出现干燥、皱纹、松弛无弹性等衰老现象。 如右图示当真皮层的胶原蛋白（右图黄色部分）被氧化、断裂后，对表皮的支撑作用就消失了，因此造成不均一的塌陷，这样皱纹就产生了。 2、胶原蛋白的结构及功能特性、胶原蛋白的结构及功能特性 2.1 胶原分子的结构胶原分子的

3、结构 胶原分子是由3条肽链以右手螺旋方式形成蛋白质，主要含有氨基酸、脯氨酸、羟氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸等。2、胶原蛋白的结构及功能特性、胶原蛋白的结构及功能特性 2.2胶原蛋白的功能特性胶原蛋白的功能特性 2.2.1细胞细胞-基质间的相互作用基质间的相互作用 胶原蛋白与其他成分以特定的形式排列结合,形成细胞外间质的网状结构。这种结构对细胞起到锚定和支持作用,并为细胞的增殖生长提供适当的微环境。在生理或病理机制的调控下,胶原蛋白有机地参与细胞迁移和代谢,从而使细胞更准确地发挥其功能。2、胶原蛋白的结构及功能特性、胶原蛋白的结构及功能特性 2.2胶原蛋白的功能特性胶原蛋白的功能特性 2.2.2止血

4、、创伤愈合机能止血、创伤愈合机能 天然的胶原聚集体是良好的止血剂,血小板首先粘附在胶原表面诱导血小板释放,随后血小板开始聚集并产生最终止血栓。胶原的天然结构,尤其是足够发达的四级结构,是胶原具有凝聚能力的基础。用胶原制备的凝血材料,比如胶原/壳聚糖复合膜的止血性能比明胶等一般材料好得多。2、胶原蛋白的结构及功能特性、胶原蛋白的结构及功能特性 2.2胶原蛋白的功能特性胶原蛋白的功能特性 2.2.3功能保健作用功能保健作用 胶原含有其它蛋白质所没有的羟基赖氨酸,因而营养十分丰富。明胶和胶原多肽作为胶原蛋白的降解产物,同样具有很多优良的性能。胶原多肽的氨基酸种类丰富,蛋白质含量高,不含脂肪,符合人们

5、对“低脂高蛋白”的食品需求,已有大量研究表明,胶原多肽可以在肠道直接被吸收,肽类和氨基酸以不同的途径被吸收,而且肽类比氨基酸具有有速度快、耗能低、不易饱和, 且各种肽之间运转无竞争性与抑制性等特点。2、胶原蛋白的结构及功能特性、胶原蛋白的结构及功能特性 2.2胶原蛋白的功能特性胶原蛋白的功能特性 2.2.4增强皮肤代谢机能增强皮肤代谢机能 蛋白质是生物体中最主要的组成物质,包括覆盖人体的皮肤、毛发都是由蛋白质组成。此外,蛋白质几乎主导着生物界全部的生命活动,如:细胞分裂、新陈代谢、传递信息,以及对疾病的抵抗能力,都是依赖蛋白质来完成的。因此,在化妆品中,以蛋白质作为活性物质十分自然。美国CTF

6、A化妆品原料手册录用的天然物质和功能性化妆品原料中,选用的天然物质中都有胶原蛋白或其水解产物(羟脯氨酸、脯氨酸、丝氨酸)。2、胶原蛋白的结构及功能特性、胶原蛋白的结构及功能特性 胶原及其水解物与人皮肤胶原的结构相似,相容性好,存在着离子键、氢键等相互作用; 由其制备的材料,可以扩散到皮肤的深层,对人的皮肤有很好的营养作用; 同时由于其分子中含有大量的羟基,因此它有着相当好的保湿作用; 其分子中的氨基和羧基又赋予它一定的表面活性,这使它与其它材料的相容性很好,且对皮肤无刺激性。2、胶原蛋白的结构及功能特性、胶原蛋白的结构及功能特性 2.2胶原蛋白的功能特性胶原蛋白的功能特性 2.2.4增强皮肤代

7、谢机能增强皮肤代谢机能2、胶原蛋白的结构及功能特性、胶原蛋白的结构及功能特性 2.2胶原蛋白的功能特性胶原蛋白的功能特性 2.2.5免疫能力免疫能力 胶原虽然是大分子物质但由于其结构重复性大,与其它具有免疫性的蛋白质相比,胶原的免疫原性非常低,尤其是它以胶原组织和纯化胶原形式使用时更为明显。胶原的主要免疫原性位点是在分子的C、N末端区域, 这两个区域是有短的、非螺旋氨基酸序列所组成, 又叫“端肽( telopeptides) ”，它可在提取胶原时, 被选择性的水解或去除而失活，仅在胶原分子三股螺旋内保留微弱的免疫原性, 不足以引起明显的排异反应。3、胶原蛋白的提取、胶原蛋白的提取目前提取胶元蛋

8、白主要从皮革废弃物中目前提取胶元蛋白主要从皮革废弃物中,国内外已有不少研究。根据文国内外已有不少研究。根据文献献,从铬革屑中提取胶方法很多从铬革屑中提取胶方法很多,根据处理剂的不同其提取方法分为以下根据处理剂的不同其提取方法分为以下几种。几种。 3.1碱处理法碱处理法 碱处理法的原理是碱液中的OH-离子进入络合物内界,将胶原羧基从铬络合物中取代出来,使胶原脱铬且同时发生降解,然后溶于水,Cr3+与OH-离子形成沉淀。经过压滤或离心分离,可将胶原溶液与Cr(OH)3沉淀分离。陈武勇等对CaO提取铬鞣革屑中的胶原蛋白的影响因素进行了研究,确定了氧化钙提取胶原蛋白的最佳条件和方案。 3、胶原蛋白的提

9、取、胶原蛋白的提取3.2 酸处理法酸处理法 酸处理法的原理是在酸性条件下,铬配合物发生解离,随着H+浓度增大,离解速度加快,配合物的分子变小,失去鞣制作用,达到脱铬提取胶原蛋白的目的。利用酸水解法分离胶原纤维,H2SO4的浓度越大,水解时间越短,但浓度大于4%,在70以下,铬鞣革屑(削匀屑)水解完全所需的时间为2h左右;而且温度的影响也很大,高于70时,水解对时间的依赖性减弱。但是酸处理法对胶原的水解程度大,只能得到小分子的胶原降解物,而且Cr3+在酸性条件下处于溶解状态,很难与胶原蛋白彻底分开。 3、胶原蛋白的提取、胶原蛋白的提取3.3氧化法氧化法 氧化法的原理是在弱碱性条件下,利用氧化剂(

10、通常H2 02)将鞣革废渣中Cr3+氧化成Cr6+ (成为可溶性的铬酸盐),使Cr6+从蛋白质的肽链上脱落下来,从而实现铬与胶原蛋白的分离。如在碱性介质中,根据双氧水氧化三价铬的原理,采用酸-碱-氧化交替的方法,也可获得低含铬量的胶原,并保持了胶原分子的结构。王远亮等采用碱性脱铬剂和氧化剂配合使用的脱铬方法,脱铬效果显著,脱铬后胶原含铬量低。大量研究表明:用氧化法脱铬,速度快,对胶原的结构破坏程度小,获得的胶原产物分子量较大,色泽好,脱铬效果好,但在处理过程中会产生有毒的Cr6+。 3、胶原蛋白的提取、胶原蛋白的提取3.4 酶处理法酶处理法 酶处理法的原理是用酶水解铬革屑,使其中的铬络合物与蛋

11、白质脱鞣,分离 出铬 盐和已部分水解的胶原。Cabeza改进了一步酶法,用两步酶法(先用胃蛋白酶提取,再用碱性蛋白酶提取)提取2种不同的胶原水解产物。酶处理法条件温和,对蛋白质的成分破坏小,所得胶原蛋白纯度高,水溶性好,物理化学性质稳定,但如果单独使用,反应过程很慢3、胶原蛋白的提取、胶原蛋白的提取 由于以上几种方法各有其优缺点,因此目前在提取胶原蛋白时,常把几种方法结合起来。如碱酶处理法,即在提取胶原蛋白时,先用碱对铬革屑进行轻度处理,然后再用酶进行二次处理,这样可以增加胶原的提取率和反应效率。4、胶原蛋白的应用、胶原蛋白的应用 经常食用含胶原蛋白丰富的食品,能有效地增加皮肤组织细胞的储水能

12、力,增强和维持肌肤良好的弹性,强化肌肤的韧性,延缓肌体的衰老。同时,胶原蛋白可以作为补钙成分用于保健食品,因为血浆中来自胶原蛋白的羟基脯氨酸是将血浆中的钙运输到骨细胞的运载工具,骨细胞中的骨胶原则是羟基磷灰石的黏合剂,它与羟基磷灰石共同构成了骨骼的主体。此外,胶原蛋白还能降低血甘油三酯和胆固醇,用于制作减肥降血脂食品。有研究表明,铝对人体有害,老年痴呆症可能与摄入过量的铝有关,而胶原蛋白在排出体内的铝方面也具有独到之处。 4.1食品领域的应用食品领域的应用 4.1.1功能性食品和保健品功能性食品和保健品 4、胶原蛋白的应用、胶原蛋白的应用 胶原蛋白可以影响肉类的嫩度和肉类蒸煮后肌肉的纹理,其含

13、量和存在状态与肉制品的嫩度密切相关。通过破坏胶原蛋白分子内的氢键,使其原有的紧密超螺旋结构破坏,形成分子较小、结构较为松散的明胶,即可改善结缔组织的嫩度,提高其食用价值。 4.1食品领域的应用食品领域的应用 4.1.2肉制品改良剂肉制品改良剂 4、胶原蛋白的应用、胶原蛋白的应用 胶原蛋白是制作人工肠衣的理想原料,在热处理过程中,随着水分和油脂的蒸发和熔化,胶原几乎与肉食的收缩率一致,而其它的可食用包装材料还没被发现具有这些品质。胶原蛋白还可以用于制作复合天然保鲜膜,用于肉类保鲜,效果显著。用明胶制成的明胶膜又称可食包装膜、生物降解膜,具有良好的抗拉强度、热封性和较高的阻气、阻油、阻湿性能 ,可

14、用于水果保鲜、肉类保鲜、食品包装或直接食用。 4.1食品领域的应用食品领域的应用 4.1.3食品包装材料食品包装材料 4、胶原蛋白的应用、胶原蛋白的应用 近年来,人们发现将明胶用于食品涂层上具有很多好处,如:避免食品氧化,抑制褐变反应;防止食品吸潮及僵硬;使食品表面有光泽;作为稳定剂,防止产品干缩变形;具有保鲜作用,明胶溶液可在果蔬表面形成皮膜,能保证食品的新鲜度和天然风味;防止食品腐败,延长食品的保存期;提高挥发性食品成分的保存性;调整溶解性。 4.1食品领域的应用食品领域的应用 4.1.4食品涂层材料食品涂层材料4、胶原蛋白的应用、胶原蛋白的应用 胶原蛋白的水解产品明胶可以代替传统的鱼胶作

15、为啤酒、果酒、果汁、黄酒和白酒等的澄清剂。利用胶原的成膜性,可将其用作固化酶的膜材料和肉食品标签,后者已经在欧洲实际应用。胶原蛋白粉经调浆、成型、干燥、油炸等工序,可制得胶原小食品;调浆时,可根据口感需要,添加不同的香辛料,制成美容小食品。在食品生产中,明胶可作为稳定剂、乳化剂、搅打剂、发泡剂等用于糖果、冷冻食品和乳制品、罐头食品等的生产。明胶还可用于制作蛋糕和各种糖衣,由于明胶的稳定性,即使在热天,当液相增加时,这种糖衣也不致渗入糕饼中,而且还能控制糖晶体的大小。 4.1食品领域的应用食品领域的应用 4.1.5在其它食品领域方面的应用在其它食品领域方面的应用 4、胶原蛋白的应用、胶原蛋白的应

16、用 在国外,对胶原蛋白在美容方面的作用已进行深入的研究。试验证明:0.01 %的胶原蛋白纯溶液就有良好的抗各种辐射的作用,且能形成很好的保水层,能供给皮肤所需要的全部水分。胶原蛋白应用于化妆品中的功效总结起来有如下几点： 4.2在化妆品领域的应用在化妆品领域的应用 4.2.1营养性可以给予含有胶原蛋白的皮肤层所必需的养分,补充17 种对人体有益的氨基酸,使皮肤中的胶原蛋白活性加强,保持角质层水分以及纤维结构的完整性,改善皮肤细胞生存环境和促进皮肤组织的新陈代谢,增强循环,达到滋润4.2.2 修复性胶原蛋白和周围组织的亲和性很好,从而具有修复组织的作用。4.2.3 保湿性由于胶原蛋白分子中含有大

17、量的亲水基,使之具有良好的保湿功效,能够达到保持皮肤润泽的目的。4、胶原蛋白的应用、胶原蛋白的应用 4.2在化妆品领域的应用在化妆品领域的应用 4.2.4 配伍性胶原蛋白具有调节和稳定pH值、稳定泡沫、乳化胶体的作用。同时,作为一种功能性成分，在化妆品中可以减轻各种表面活性剂、酸、碱等刺激性物质对皮肤、毛发的损害。4.2.5 亲和性胶原蛋白对皮肤和头发表面的蛋白质分子有较大的亲和力,胶原蛋白主要通过物理吸附与皮肤和头发结合,能耐漂洗处理。亲和作用随相对分子质量的增大而增强。相对分子质量小的分子可以渗入皮肤和头发的表皮,有时还可以透过皮质层,达到营养皮肤的作用。相对分子质量较大的分子,每个分子结

18、合位置较多,结合力增强,亲和力增大。 在化妆品中,单纯用作营养性护肤类原料通常要求分子量在2 KD 以下,以让水解胶原能渗透入皮肤内。而护发类化妆品除要求水解胶原具有保湿性以外,通常还应具有一定的成膜性,因此,水解胶原的分子量一般要求更高。4、胶原蛋白的应用、胶原蛋白的应用 由于胶原蛋白具有保护、支持人体组织及骨骼张力强度及粘稠性等特性，所以作为医疗材料的用途极为广泛，另据国外有关报告，胶原蛋白还可有效改善关节病及骨质疏松症，具有抑制血压上升、通过胃粘膜抗溃疡作用、起免疫功能调节等作用。 4.3在医学领域的应用在医学领域的应用 5、胶原蛋白的发展前景、胶原蛋白的发展前景 胶原蛋白虽以其优良的性

19、质得到重视，但不可避免的弱点也限制了它的应用。例如拉伸强度较弱；体内降解较快，潜在的抗原性等。 因此，应对胶原蛋白进行改性，主要有两个方向：一是用化学或物理的方法对胶原蛋白进行交联或修饰，提高和改善其机械性能。二是将胶原蛋白与其它生物材料复合，如其它蛋白质、有机高分子生物材料等，不仅能改善胶原蛋白的各项性能，而且能拓宽胶原蛋白基生物材料的临床应用。6、结语、结语 随着人们的生活水平的提高，相信随着人们的生活水平的提高，相信在未来的几年里，胶原蛋白一定能够得在未来的几年里，胶原蛋白一定能够得到更好地运用，作为生物科技产业的最到更好地运用，作为生物科技产业的最关键的原料之一，相信其在生医材料，关键

20、的原料之一，相信其在生医材料，化妆品，食品业上将会能够得到良好的化妆品，食品业上将会能够得到良好的发展。发展。 参考文献参考文献:1蒋挺大,张春萍.胶原蛋白.北京化学工业出版社,20012刘成海.肝脏胶原蛋白检测进展与评析J.世界华人杂志,2003,(6):679-692.3刘白玲.胶原在生物医学领域的应用.皮革科学与工程.1999(3):35-42.4刘秉慈.大有可为的胶原蛋白医用生物材料.百科知识,1995(5):37-39.5张心如.胶原蛋白食品倍受青睐.中国保健营养,2003(7):326张铭让,林炜.皮胶原蛋白在化妆品与蛋白饮料中的应用.北京皮革,2000(10):427聂林彬.皮革固体废弃物处理的进展.环境污染与防治,2001(5):268-2708 Li X , Agrawal C M ,Wang X. Age Dependence of In Situ Termostability of Collagen in Human BoneJ.Calcified Tis-sue International,2003,72 (4) :513 - 518.9Miller