整理大二生物化学要点-上

1、生物化学内容精要第1章绪论生物化学是阐明生命现象化学本质的一门科学，生物化学研究内容包括生物大分子(糖、脂、蛋白质和核酸)和小分子有机物的结构与功能、生物分子的代谢与调控、遗传信息的传递与表达。第25章氨基酸、肽和蛋白质一、名词解释1 .氨基酸的概念：氨基酸(aminoacid)是蛋白质分子的基本结构单位。构成蛋白质分子的氨基酸共有20种，除了甘氨酸外都是L-构型的“-氨基酸。2 .氨基酸分子的结构通式：3、氨基酸的等电点(pI):在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。4、氨基酸的苛三酮反应：在加热条件及弱

2、酸环境下，氨基酸或肽与苛三酮反应生成紫蓝色(与天冬酰胺则形成棕色产物。与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮)黄色)化合物及相应的醛和二氧化碳的反应。5、肽键：一个氨基酸的笫竣基与另一个氨基酸的“-氨基以共价键偶联形成肽，其间的化学键称为肽键(peptidebond),也叫酰胺键(-CO-NH-)。6、肽(peptide)是氨基酸通过肽键相连的化合物。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，多肽和蛋白质的区别是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线。7.肽单元、肽平面：由于肽键具有

3、部分双键的性质，不能自由旋转，参与肽键的6个原子C/、C、O、N、H、C值位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。8、蛋白质(protein)是由许多氨基通过肽键(peptidebond)相连形成的具有特定空间构象的高分子含氮化合物。9、盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸钱、氯化钠、硫酸钠等。10、蛋白质的等电点：蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。pH值在等电点以上，蛋白质带负电，在等电点以下，则带正电。溶液的pH在蛋白质的等电点处蛋白质的溶解度最小。11、一级结构：指

4、多肽链中氨基酸的组成及其排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。12、二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要有以下几种类型：”-螺旋：其结构特征为：主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；螺旋每个肽键的N-H和第四个肽键的C=O形成氢健，这是稳定“-螺旋的主要键；侧链基团位于螺旋的外侧。伊折叠：其结构特征为：若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；所有肽键的C=O和NH形成链间氢键。(3)伊转角：多肽链出现180。的回折，多由4个氨基酸残基组成，

5、构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-NH基之间形成氢键来维系(4)无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。13、模体：在蛋白质(特别是球状蛋白)的结构中，经常会出现两个或几个二级结构单元被连接起来，进一步组合成有特殊的几何排列的局域空间结构，这些局域空间结构称为超二级结构(Supersecondarystructure),或简称模体(Motif)。14、超二级结构：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。超二级结构可以视为是处于二级结构与三级结构之间的一个结构层次。现在已知的超二级结构有3种基本的组合形式：aa3

6、”，BBS15、多肽链还会在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，称为结构域(Structuraldomain)。对于一些简单的球状蛋白分子来说，它还可能是一个独立的功能单位或功能域(functionaldomain)。14、三级结构：结构域、二级结构、超二级结构的多肽链在空间进一步协同盘曲、折叠，形成包括主链、侧链在内的专一排布，这就是蛋白质的三级结构(Tertiarystructure)o对于一些较小的蛋白质分子，三级结构就是它的完整三维立体结构；而对于大的蛋白质分子，则需要通过三级结构单位的进一步组织才能形成完整分子。其维系键主要是非共价键(次级键)：氢键、疏水键、范德华

7、力、离子键等，也可涉及二硫键。15、四级结构、亚基亚基的概念：亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。四级结构的概念：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构，亚基之间的结合主要是氢键和离子键。16 .蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。17 .蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有

8、吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。18 .蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。19、等电聚焦电泳：在一个稳定的、连续的pH梯度中凝胶中，蛋白质泳动到与其等电点相同pH处，其净电何等于零而不再泳动，因此将等电点不同的蛋白质分开。20、双向凝胶电泳：第一向基于蛋白质的等电点不同用等电聚焦分离，第二向则按分子量的不同用SDS-PAGE分离，把复杂蛋白混合物中的蛋白质在二维平面上分开。21:它是以多孔性凝胶材料为支持物，当蛋白质溶液流经此支持物时，分子大小不同的蛋白质所受到的阻滞作用不同而先后流出，从而达到分离纯

9、化的目的。二、填空题1、组成蛋白质的元素有C、H、O、N含量恒定的元素是N,其平均含量为16%。RINH；CCOOHI2、蛋白质结构的基本单位是氨基酸，结构通式为H3、肽是氨基酸与氨基酸之间通过肽键相连的化合物。4、蛋白质的二级结构形式有“-螺旋、3折叠、&转角、无规卷曲。5、维持蛋白质空间构象的非共价键有疏水作用、盐键、氢键、范德华力。7、氨基酸在等电点(PI)时，以中性离子形式存在,在PHPI时以带负点的阴离子存在,在PH8C.8D,810 .蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？EA.半胱氨酸B.蛋氨酸C.胱氨酸D.丝氨酸E.瓜氨酸11 .在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接

10、触部位间的空间结构称为A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象12 .形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个碳原子处于A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态13.甘氨酸的解离常数是pK1=2.34,pK2=9.60,它的等电点(pl)是A、7.26B、5.97C、7.14D10.7714.肽链中的肽键是:A、顺式结构B、顺式和反式共存15 .维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是A、静电作用力B、氢键C、疏水键16 .蛋白质变性是指蛋白质A、一级结构改变B、空间构象破坏C、反式结构D、范德华作用力C、辅基脱落D、蛋

11、白质水解17 .哪种氨基酸可使肽链之间形成共价交联结构?A、MetB、SerC、GluD、Cys18 .在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是)A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、丝氨酸19 .天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构A、全部是L-型B、全部是D型C、部分是L-型，部分是D-型D、除甘氨酸外都是L型20 .谷氨酸的pK1(-COOH)为2.19,pK2(-NH3)为9.67,pK3(-COOH)为4.25,其pI是A、4.25B、3.22C、6.96D、5.9321 .在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？AProBLysCHisDGlu22 .天然蛋白质中不存在

12、的氨基酸是A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、蛋氨酸23 .破坏“-螺旋结构的氨基酸残基之一是A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸24 .当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的A、稳定性增加B、表面净电荷不变C、表面净电荷增加D、溶解度最小25 .蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是A、加尿素B、透析法C、加过甲酸D、加重金属盐26 .下面关于蛋白质结构与功能的关系的叙述哪一个是正确的？A、从蛋白质的氨基酸排列顺序可推知其生物学功能B、蛋白质氨基酸排列顺序的改变会导致其功能异常C、只有具特定的二级结构的蛋白质才有活性D、只有具特定的四级结构的蛋白质才有活性第68章酶的催化作用、动力学、酶的作

13、用机制和酶的调节一、单选题1 .关于酶的叙述哪项是正确的？（C）A.所有的酶都含有辅基或辅酶B.只能在体内起催化作用C.大多数酶的化学本质是蛋白质D.能改变化学反应的平衡点加速反应的进行E.都具有立体异构专一性（特异性）2 .酶原所以没有活性是因为：BA.酶蛋白肽链合成不完全B.活性中心未形成或未暴露C.酶原是普通的蛋白质D.缺乏辅酶或辅基E.是已经变性的蛋白质3 .磺胺类药物的类似物是：CA.四氢叶酸B.二氢叶酸C.对氨基苯甲酸D.叶酸E,喀咤4 .关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？CA.酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域B.必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外

14、C.一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D.酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程E.当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变5 .辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？DA.磷酸口比哆醛B.核黄素C.叶酸D.尼克酰胺E.硫胺素6 .下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？CA.酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用B. 一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶C. 一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶D,酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性E.辅助因子直接参加反应7 .如果有一酶促反应其8=1/2Km,则v值应等于多少V

15、max?BA.0.25B,0.33C.0.50D,0.67E.0.758 .有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于:A.可逆性抑制作用B.竞争性抑制作用C.非竞争性抑制作用D.反竞争性抑制作用E.不可逆性抑制作用9 .关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？DA.影响必需基团解离状态B.也能影响底物的解离状态C.酶在一定的pH范围内发挥最高活性D.破坏酶蛋白的一级结构E.pH改变能影响酶的Km值10 .丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于：CA.反馈抑制B.底物抑制C.竞争性抑制D.非竞争性抑制E.变构调节11 .Km值的概念是：DA.与酶对底物的亲和力无关B.是达到Vm所必须的底物浓度C.同一种酶的

16、各种同工酶的Km值相同D.是达到1/2Vm的底物浓度E.与底物的性质无关1.C2,B3.C4.C5.D6.C7.B8.E9.D10.C11.D二、填空题1 .结合蛋白酶类必需由酶蛋白和辅酶（辅基）相结合后才具有活性,前者的作用是决定酶的促反应的专一性（特异性），后者的作用是传递电子、原子或基团即具体参加反应。2 .酶促反应速度（v）达到最大速度（Vm）的80%时，底物浓度S是Km的4倍；而v达到Vm90%时，S则是Km的9倍。3 .不同酶的Km不同.同一种酶有不同底物时，Km值也不同.其中Km值最小的底物是酶的最适底物。4 .竞争性抑制剂不改变酶反应的Vm。5 .非竞争性抑制剂不改变酶反应的K

17、m值。6 .乳酸脱氢酶（LDH）是四聚体，它由丛和M_亚基组成，有5种同工酶，其中LDH1含量最丰富的是心肌组织。7 .L-精氨酸只能催化L-精氨酸的水解反应，对D-精氨酸则无作用，这是因为该酶具有立正结构专一性。1 .酶蛋白辅酶（辅基）决定酶的促反应的专一性（特异性）传递电子、原子或基团即具体参加反应2 .4倍9倍3 .不同也不同酶的最适底物4 .竞争性5 .非竞争性6 .四HM5种心肌7 .立体异构三、名词解释题1 .酶（enzyme）是一类由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或核酸。2 .酶的专一性：变构酶：某些代谢物能与别构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分

18、子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为别构调节。具有别构调节作用的酶就称为别构酶。2 .活性中心：酶分子中由必需基团构成特定的特定空间结构，是发挥酶其催化作用的关键部位。3 .酶原激活：由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。4 .同工酶：具有相同功能，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同5 .酶：由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质和核酸。6 .酶的活力单位：一个酶的活力单位是指在特定条件下(25,最适pH及底物浓度等)，在1分钟能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1摩尔有关基团的

19、酶量。7 .酶的比活力：代表酶的纯度，即每毫克蛋白所具有的酶活力单位数。8 .酶活力：即酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下催化的某一化学反应的反应速度来表示。9 .酶的活力单位(U,activeunit):1961年国际酶学会议规定：一个酶的活力单位是指在特定条件下(25C,最适pH及底物浓度等)，在1分钟能转化1微摩尔底物的酶量，或是转化底物中1摩尔有关基团的酶量。10 .酶的比活力(specificactivity)：代表酶的纯度，即每毫克蛋白所具有的酶活力单位数，活力单位/毫克蛋白(U/mg蛋白质)表示。11 .抗体酶：又称为催化性抗体”，是免疫球蛋白的易

20、变区被赋予了酶的属性，将抗体多样性和酶分子的巨大催化能力结合在一起的蛋白质分子。12 .米氏常数(Km):酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。13 .酶促反应速的最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。14 .酶的活性中心：对不需辅酶的酶来说，活性中心是在结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近。四、问答题1 .酶与一般催化剂的共同点只能加速反应的速率，而不改变反应的平衡点。只能催化热力学允许的化学反应，在反应前后没有质和量的变化；通过改变化学反应途径降低反应的活化能2 .酶作为生物催化剂的特点(

21、酶与一般催化剂的不同)(1)高效率的催化活性；(2)专一性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物；(3)高敏感性：酶易失活，酶作用需要比较温和的条件，如常温、常压和接近中性的酸碱度等；(4)可调节性：酶的活性可受调控。3 .国际系统命名法中酶的分类。氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类、合成酶/连接酶4 .pH影响酶活力的原因：1）过酸、过碱使酶空间结构破坏，引起酶构象改变、变性失活。2）影响底物的解离状态，或者使底物不能和酶结合，或者结合后不能生成产物。影响酶活性部位上有关基团的解离，从而影响与底物的结合或催化，使酶活性降低。5

22、.什么是酶的活性中心？活性中心包括两个答：酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。功能部分，一是结合部位，指的是酶与底物相结合的结合基团所在的部位，它决定酶的专一性；另一是催化部位，是酶的催化基团所在的部位，它决定酶的催化能力。单纯酶的活性中心是由肽链的氨基酸残基或小肽段组成的三维结构；结合酶的活性中心除含组成活性中心的氨基酸残基外还含有辅助因子的某些化学结构。6 .酶活性部位的共性1）活性部位在酶分子中只占相当小的部分，由几个氨基酸残基组成。2）活性中心是一个三维结构，没有酶的空间结构，就没有酶的活性。3）、活性部位是在酶和底物结合过程中，通过诱导契合使底物与酶的活性中心

23、发生互补,产生催化作用。4）活性部位位于酶分子表面一个裂缝内。底物结合到裂缝内并发生催化作用。裂缝内处于疏水状态。产生非极性微环境，氨基酸与底物结合并发生催化反应。5）、底物通过次级键（氢键、盐键、范德华力和疏水相互作用）结合到酶上，形成ES复合物。6）、酶活性部位具有柔性或可运动性。活性部位相对于整个酶分子来说更具柔性，在变性过程中更容易失活4 .竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制作用的主要区别是什么？它们在酶促反应中会使Vmax和Km值发生什么变化？答：1）竞争性抑制作用：竞争性抑制剂（I）具有与底物（S）相类似的结构，它与底物竞争酶（E）的活性部位，从而影响了底物和酶的正常结合。竞争

24、性抑制剂的效应在于使Vmax不变，而Km值增大（2）非竞争性抑制作用：这类抑制剂的特点是和酶活性中心以外的部位结合，因此并不妨碍酶与底物的结合，这样就可形成酶、抑制剂、底物三者的复合物，但这种复合物不能进一步转变成产物，因此，酶的活力就大大受到影响。加入非竞争性抑制剂后Km值不变，而Vmax变小。（3）反竞争性抑制剂作用：这类抑制剂的特点是不能与游离酶结合，它必须在酶和底物结合后才能与酶结合形成ESI复合物，此复合物不能分解为产物。这类抑制剂的效应在于使Vmax和Km值都减小。5 .影响酶催化效率的有关因素1）底物与酶的邻近效应与定向效应；2）底物的形变和诱导契合3）酸碱彳t化；4）共价催化；

25、5）金属离子催化；6）多元催化和协同效应7）活性部位微环境的影响：6 .说明酶原与酶原激活的意义。由无活性的酶原变成活性酶的过程称为酶原激活。酶原激活具有重要的生理意义，一方面保证合成酶的细胞本身的蛋白质不受蛋白酶的水解破坏；另一方面保证合成的酶在特定部位和环境中发挥其生理作用。10 .酶的别构调节和别构酶别构调节：酶分子除了活性中心外，还有别构中心，当专一性代谢物非共价地结合到酶的别构中心时，酶的催化活性就发生改变，称为酶的别构调节。别构酶：具有这种调节作用的酶称为别构酶。第9章糖一.名词解释1,糖类物质是含多羟基的醛类或酮类化合物。2 .糖蛋白：由寡糖链与多肽链共价相连所构成的复合糖类。3

26、,糖豚：醛糖和酮糖与苯肿反应，生成糖苯腺。苯肿过量时，进一步反应生成的黄色晶体叫糖月杀。4 .寡糖：由2-20个单糖通过糖昔键连接起来的缩醛衍生物。5 .环糊精：由环糊精转葡萄糖基转移酶作用于直链淀粉得到的一系列结构相关的寡糖，由6-12个D-口比喃葡萄糖残基通过a-1,4糖昔键连接而成。6 .纤维素：成千上万个比D-葡萄糖通过P（1-4）糖昔键连接而成的线形高分子。二.问答题1 .糖的甜度：通常以蔗糖作为参照物，以它为100,果糖几乎是它的2倍，其他天然糖均小于它2,糖的分类并举例：（1）单糖：不能被水解成更小分子的糖类，如葡萄糖、果糖和核糖等。（2）寡糖：2-20个单糖组成的分子称为寡糖，

27、其中以双糖最多，如：蔗糖、麦芽糖和乳糖是其最重要的双糖。单糖和寡糖能溶于水，一般多有甜味。（3）多糖：20个以上的单糖组成的分子称多糖，如糖元、淀粉、壳聚糖和纤维素。3.在糖的化学中D、L、a、3（+）、（-）各表示什么？答：D/L指分子中离玻基碳最远的手性碳原子的构型，手性碳上-OH朝右的称D型糖，朝左的称L型糖；”/指羟基碳上形成差向异构体即异头物，异头碳的羟基与最末端的手性碳原子的羟基具有相同取向的异构物称a异头物，具有相反方向的称3异头物；（+）/（一）表示旋光性，（+）表示偏振光向右旋转，（一）表示偏振光向左旋转。第10章脂质1,脂质：是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物大分子，主

28、要包括甘油三脂、磷脂、胆固醇及其衍生物。2,必需脂肪酸：是人体不能合成，需从食物摄取的多不饱和脂酸。包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。3,乳化：油滴作为亲水性物体悬于水中而成乳胶，此过程称为乳化，去污剂也称为乳化剂或表面活性剂。4,酸败：油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味，这种现象称为酸败”。酸败的化学本质是由于油脂水解，放出游离的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮，低分子的脂肪酸（如丁酸）的氧10化产物都有臭味。5 .蜡：长链脂肪酸（碳原子数目一般在16个以上）和长链一元醇或固醇形成的酯6 .据分子的碳架由两个或多个异戊二烯单位连接而成。7 .类固醇也称为以环戊烷多氢菲为基础。8 .植物固醇是植物细

29、胞的重要组分，不能为动物吸收利用，以豆固醇和麦固醇含量为多。9 .动物中的固醇衍生物主要有：雄雌激素、孕酮、糖盐皮质激素、胆汁酸和维生素Do10 .血浆脂蛋白分类：CM、VLDL、LDL、HDL第11-12章核酸一、填空题1 .核酸完全的水解产物是磷酸、含氮磷和戊糖。其中含氮磷又可分为喋吟碱和喀咤碱。2 .体内的喋吟主要有腺喋吟和鸟喋吟；喀咤碱主要有胞喀咤、尿胆咤和胸腺喀咤。某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为稀有碱基。3 .喋吟环上的第9位氮原子与戊糖的第1位碳原子相连形成糖音键,通过这种键相连而成的化合物叫喋吟核物。4 .体内两种主要的环核甘酸是cMAP和cGMP。5 .写出下列核甘

30、酸符号的中文名称：ATP三磷酸腺昔dCDP脱氧二磷酸胞昔。6 .RNA的二级结构大多数是以单股多核甘酸链的形式存在.但也可局部盘曲形成双螺旋结构，典型的tRNA结构是三叶草结构。7 .tRNA的三叶草型结构中有二氢尿喀咤环,反密码环,T（bC环及额外环,还有氨基酸臂。8 .tRNA的三叶草型结构中，其中氨基酸臂的功能是与氨基酸结合，反密码环的功能是辨认密码子。1 .磷酸含氮碱戊糖含氮碱喋吟喀咤2 .腺喋吟鸟喋吟胞喀咤尿喀咤胸腺喀咤稀有碱基3 .91糖昔键喋吟核昔4 .cAMPcGMP5 .三磷酸腺甘脱氧二磷酸胞甘6 .多核甘酸链双螺旋三叶草7 .二氢尿喀咤反密码Tf）C额外氨基酸臂8 .与氨基

31、酸结合辨认密码子二、名词解释题1 .核酶：有催化作用的核酸。2 .增色效应：DNA变性时，双链解开，260nm光吸收增加的现象。3 .Tm值：把DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表不。4 .核小体：染色体的基本单位，由约200bp双链DNA和组蛋白（H1、H2A、H2B、H3、H4）构成。5 .反密码子：tRNA中可与mRNA的密码子反向互补结合并识别的三个碱基6 、核酸的变性（denaturation）:核酸双螺旋区氢键断裂，变成单链，不涉及共价键的断裂。11240核酸的紫外吸收：喋吟碱和喀咤碱具有芳香共轲体系，使碱基、核甘、核甘酸和核酸在-290nm的紫

32、外波段有一强烈的吸收峰，最大吸收值在波长260nm附近，这一特性常用作核酸的定性和定量分析。7、核酸的杂交(hybridization)：两条来源不同的单链核酸(DNA或RNA),只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可以是DNA-DNA,也可以是DNA-RNA杂交。8、miRNA:一类长度很短的非编码调控单链小分子RNA,长度约2122个核甘酸(少数小于20个核甘酸)，通过和靶基因mRNA碱基配对引导沉默复合体(RISC)降解mRNA或阻遏其翻译，从而对基因进行转录后表达的调控。限制性内切酶：能识别和切割DNA的特异序列

33、的酶三、单项选择题1 .自然界游离核甘酸中，磷酸最常见是位于：AA.戊糖的C-5上B.戊糖的C-2上C.戊糖的C-3上D.戊糖的C-2和C-5上E.戊糖的C-2和C-3上2 .可用于测量生物样品中核酸含量的元素是：DA.碳B.氢C.氧D.磷E.氮3 .下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA:AA.尿喀咤B.腺喋吟C.胞喀咤D.鸟喋吟E.胸腺喀咤4 .核酸中核甘酸之间的连接方式是：EA.2；3磷酸二酯键B.糖昔键C.2；5磷酸二酯键D.肽键E.3；5磷酸二酯键5 .核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？BA.280nmB.260nmC.200nmD.340nmE.220nm6 .有关RNA

34、的描写哪项是错误的：CA.mRNA分子中含有遗传密码B.tRNA是分子量最小的一种RNAC.胞浆中只有E.组成核糖体的主要是rRNAmRNAD.RNA可分为mRNA、tRNA、rRNA7 .大部分真核细胞mRNA的3-末端都具有：AA.多聚AB.多聚U8.DNA变性是指：DA.分子中磷酸二酯键断裂C.多聚TB.多核甘酸链解聚D.多聚CE.多聚GC.DNA分子由超螺旋变成双链双螺旋D.互补碱基之间氢键断裂E.DNA分子中碱基丢失9 .DNATm值较高是由于下列哪组核甘酸含量较高所致？BA.G+AB.C+GC.A+TD.C+TE.A+C10 .某DNA分子中腺喋吟的含量为15%,则胞喀咤的含量应为

35、：DA.15%B.30%C.40%D.35%E.7%1.A2,D3.A4.E5.B6.C7.A8.D9.B10.D三、问答题1、比较mRNA和DNA在结构上的异同点。相同点：组成的主要元素有C、H、O、N、P;由磷酸、戊糖、碱基组成；都含A、G、C碱基；基本组成单位为四种单核甘酸；其基本结构为多核甘酸链，核甘酸间的连接键为3一512磷酸二酯键；含磷量恒定；有酸性；最大光吸收在260nm。不同点：组成单位不同：DNA的组成单位是脱氧核甘酸,RNA的组成单位是核糖核甘酸,组成碱基不同：DNA的组成碱基是ATGC,RNA的组成碱基是AUGC组成五碳糖不同：DNA的组成五碳糖是脱氧核糖,RNA的组成五

36、碳糖是核糖,空间结构不同：DNA是双螺旋结构,RNA一般是单链.功能不同：DNA是遗传物质,RNA一般在细胞中不作为遗传物质.2、DNA双螺旋结构模式的要点。双螺旋结构要点两条多核甘酸单链以相反的方向互相缠绕形成右手螺旋结构；在双螺旋DNA链中，脱氧核糖与磷酸亲水，位于螺旋的外侧，而碱基疏水，处于螺旋内部；螺旋链的直径为2.37nm,每个螺旋含10个碱基对，其高度约为3.4nm；由碱基堆积力和两条链间的氢键是保持螺旋结构稳定，A与T配对形成2个氢键，G与C配对形成3个氢键，配对的碱基在同一平面上，与螺旋轴相垂直；碱基可以在多核甘酸链中以任何排列顺序存在。3、简述RNA的种类及其生物学作用。mR

37、NA:将遗传信息从DNA（胞核）抄录到RNA（胞液）作为蛋白质生物合成的板。tRNA:按照mRNA指定的顺序将氨基酸运送到核糖体进行肽链的合成。rRNA:与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体，后者是蛋白质合成的场所。a）什么是熔解温度？影响DNATm值大小的因素有哪些？为什么？答：把DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度。在DNA分子中，GC的含量越高，Tm值越高，GC值越低，Tm值越低，因为G-C间有三个氢键，而A-T间只有二个氢键，G-C配对较A-T配对稳定；DNA分子越长，在解链时所需的能量越高，Tm值也越大。4.引起核酸变性的因素：1）由温度升高而引起的热变性；2）由

38、酸碱度改变引起的酸碱变性；3）变性剂如尿素和甲醛引起的变性。第13章维生素一选择题1 .下列关于维生素的叙述中，正确的是A.维生素是一类高分子有机化合物B.维生素是构成机体组织细胞的原料之一C.酶的辅酶或辅基都是维生素D.引起维生素缺乏的唯一原因是摄人量不足E.维生素在机体内不能合成或合成量不足2 .脂溶性维生素A.是一类需要量很大的营养素B.易被消化道吸收C.体内不能储存，余者由尿排出D过少或过多都可能引起疾病E.都是构成辅酶的成分3 .维生素A除从食物中吸收外，还可在体内由13A.肠道细菌合成B.肝细胞内氨基酸转变生成C.湖萝卜素转变而来D.由脂肪酸转变而来E.由叶绿素转变而来4,维生素A

39、参与视紫红质的形式是DA.全反视黄酉IB.11顺视黄醇C.全反视黄醛D.11顺视黄醛E.9顺视黄醛5.下列胡萝卜素类物质在动物体内转为维生素A的转变率最高的是A.“-胡萝卜素B.伊胡萝卜素C.丫V1萝卜素D.玉米黄素E.新玉米黄素6,指出下列哪种物质属于维生素D原A.胆钙化醇B.7-脱氢胆固醇C.谷固醇D.25-羟胆钙化醇E.24,25羟胆钙化醇7 .关于维生素D的错误叙述是CA.为类固醇衍生物B.重要的有维生素D3和维生素D2C.都存在与动物肝中D.可由维生素D原转变而来E.本身无生物学活性8 .维生素E中生物活性最强的是A.“-生育酚B.甜育酚C.丫金育酚D.8生育酚E.以上生育酚活性都强9.对碱不敏感的维生素是A.维生素DB.维生素KC.维生素B1D,维生素岛E.维生素B1210,儿童缺乏维生素D时易患（A）A.佝偻病B.骨质软化症C.坏血病D,恶性贫血E,癞皮病11 .维生素D被列为激素的依据是A.维生素D与类固