2.1-第二节 酶分子的结构与功能ppt课件

1、第二节第二节 酶分子的结构与功能酶分子的结构与功能 一、酶的活性部位一、酶的活性部位酶分子仅以其分子内的一个微区域来体现酶分子仅以其分子内的一个微区域来体现催化活性，但以完整的结构为基础。催化活性，但以完整的结构为基础。这个微区域是由少数几个特定氨基酸残基这个微区域是由少数几个特定氨基酸残基所组成所组成(若含有辅助因子，则辅助因子也若含有辅助因子，则辅助因子也往往是这个微区域的组成部分往往是这个微区域的组成部分)。由于肽。由于肽链在空间上的折叠与盘曲，使得含特定氨链在空间上的折叠与盘曲，使得含特定氨基酸残基的微区域在空间位置上相对集中，基酸残基的微区域在空间位置上相对集中，酶分子在此部位与底物

2、相结合并催化其反酶分子在此部位与底物相结合并催化其反应。应。酶的活性中心酶的活性中心(active center)v酶的活性部位酶的活性部位(active site)或活性中心或活性中心(active center)：酶：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部位。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或酸残基的部位。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的缝隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是亚基之间的缝隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成

3、的。v它一般位于酶分子表面的疏水性裂隙中。它一般位于酶分子表面的疏水性裂隙中。酶的活性中心酶的活性中心v在活性部位的活性基团，按其作用，又可在活性部位的活性基团，按其作用，又可分为结合基团分为结合基团(binding group)与催化基团与催化基团(catalytic group)。v能与底物特异结合的基团称为结合基团。能与底物特异结合的基团称为结合基团。结合基团决定酶与底物结合基团决定酶与底物 的结合即决定酶的结合即决定酶的专一性）。的专一性）。v直接参与底物催化的基团，称催化基团。直接参与底物催化的基团，称催化基团。催化基团决定着酶分子的催化性质。催化基团决定着酶分子的催化性质。酶的活性

4、中心酶的活性中心v与酶的活性有关的基团叫做必需基团。结与酶的活性有关的基团叫做必需基团。结合基团和催化基团都属于必需基团。合基团和催化基团都属于必需基团。v常见的必需基团有：常见的必需基团有：Ser的羟基、的羟基、His的咪的咪唑基、唑基、Cys的巯基、的巯基、Asp和和Glu的侧链羧基的侧链羧基等。等。v酶活性中心的特点：酶活性中心的特点：v 是凹穴状。是凹穴状。v 体积小。体积小。v 具有一定的、可变的几何形状。具有一定的、可变的几何形状。二、酶的调节部位二、酶的调节部位v 调节部位调节部位(regulatory site)又称变构部位又称变构部位或称别构部位或称别构部位(alloster

5、ic site).v多数寡聚酶分子不仅含有活性部位，还多数寡聚酶分子不仅含有活性部位，还含有调节部位。含有调节部位。v这两种部位分别位于酶分子的不同亚基这两种部位分别位于酶分子的不同亚基上，或是位于同一亚基的不同位置上。上，或是位于同一亚基的不同位置上。二、酶的调节部位二、酶的调节部位v调节部位是独立于活性部位之外的另一调节部位是独立于活性部位之外的另一微区。微区。v它的最适构象不易与底物相结合，而易它的最适构象不易与底物相结合，而易与效应物与效应物(effector)相结合。相结合。v效应物与底物的结构毫无共同之处。当效应物与底物的结构毫无共同之处。当效应物结合到调节部位上时，它不被催效应物

6、结合到调节部位上时，它不被催化，但引起酶分子构象发生变化，也影化，但引起酶分子构象发生变化，也影响活性部位的构象改变。响活性部位的构象改变。二、酶的调节部位二、酶的调节部位v变构效应或是别构效应变构效应或是别构效应(allosteric effect)：是指调节物或效应物与别构酶酶分子是指调节物或效应物与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，提高或降低活性合与催化作用受到影响，提高或降低活性部位对底物的亲和力，导致酶的催化能力部位对底物的亲和力，导致酶的催

7、化能力增强或减弱的效应。增强或减弱的效应。v具有变构效应的酶，称为变构酶或别构酶。具有变构效应的酶，称为变构酶或别构酶。三、维持酶构象的必需基团三、维持酶构象的必需基团v 在酶分子中，除了具有功能的微区在酶分子中，除了具有功能的微区之外，尚有一些氨基酸残基的基团是之外，尚有一些氨基酸残基的基团是维持酶分子构象所不可缺少的组成。维持酶分子构象所不可缺少的组成。v若酶分子的构象遭到不可逆的破坏，若酶分子的构象遭到不可逆的破坏，这些微区的构象也随之破坏，酶的催这些微区的构象也随之破坏，酶的催化活性也就丧失。化活性也就丧失。 四、具有其他功能的分子片段四、具有其他功能的分子片段v维持酶分子最佳构象状态

8、除了维持酶分子最佳构象状态除了所需的分子片段之外，尚有一些所需的分子片段之外，尚有一些分子片段对酶分子的影响是间接分子片段对酶分子的影响是间接的或是潜在的。的或是潜在的。四、具有其他功能的分子片段四、具有其他功能的分子片段v有些酶在细胞内被合成之后，呈无有些酶在细胞内被合成之后，呈无活性状态，称为酶原活性状态，称为酶原(zymogen)。v酶原在一定的条件下，能转化为有酶原在一定的条件下，能转化为有活性的酶。活性的酶。v这 一 转 化 过 程 称 为 酶 原 的 激 活这 一 转 化 过 程 称 为 酶 原 的 激 活(zymogen activation)。四、具有其他功能的分子片段四、具有

9、其他功能的分子片段v使酶原激活的物质称为激活剂使酶原激活的物质称为激活剂(activator)。v若激活剂本身就是酶，则称为若激活剂本身就是酶，则称为激酶。激酶。四、具有其他功能的分子片段四、具有其他功能的分子片段v当除去有些酶分子中的部分肽当除去有些酶分子中的部分肽段，对其催化活性并无明显作用。段，对其催化活性并无明显作用。v如用氨肽酶处理木瓜蛋白酶。如用氨肽酶处理木瓜蛋白酶。v从肽链的从肽链的N-末端开始逐步水解，末端开始逐步水解，切掉多个氨基酸残基之后，剩下切掉多个氨基酸残基之后，剩下的肽段仍具有水解蛋白质的功能。的肽段仍具有水解蛋白质的功能。四、具有其他功能的分子片段四、具有其他功能的

10、分子片段v又如：从核糖核酸酶的又如：从核糖核酸酶的C-末端开端，末端开端，切掉一个三肽切掉一个三肽(-丙丙-丝丝-缬缬-C00H)，剩，剩余的肽段仍具有酶的催化活性。余的肽段仍具有酶的催化活性。v有人认为，这些肽段，可能在防止有人认为，这些肽段，可能在防止酶的失活，便于酶在细胞内的转移酶的失活，便于酶在细胞内的转移与分泌以及对植物的免疫、进化等与分泌以及对植物的免疫、进化等方面，有着潜在的功能。方面，有着潜在的功能。 酶的结构及催化作用机制小结酶的结构及催化作用机制小结 1 1结合部位结合部位 Binding site Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为酶分子中与

11、底物结合的部位或区域一般称为结合部位。结合部位。（一），（一）， 酶分子的结构特点酶分子的结构特点 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性，结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。催化部位决定酶所催化反应的性质。2 2催化部位催化部位 catalytic catalytic sitesite 酶分子中存在着一些可以与其他分子发酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。制作用。3 3调控部位调控部位 Regulatory site Regulatory site 主要包括：主要包括： 亲核性基团：丝氨酸亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑巯基和组氨酸的咪唑基。基。H2NCHCCH2OHOOHOHH2NCHCCH2OHOSHSHH2NCHCCH2OHONNHNNH酶活性中心的必需基团酶活性中心的必需基团 酸碱性基团：酸碱性基