2019年生物化学有关蛋白质的习题大全

1、单元蛋白质一.单项选择题1,下列不含有手性碳原子的氨基酸是A. Gly B. Arg C. Met D. Phe E. Val2,那一类氨基酸在脱去氨基后与三竣酸循环关系最密切A,碱性氨基酸B,含硫氨基酸C,分支氨基酸D,酸性氨基酸E,芳香族氨基酸3. 一个酸性氨基酸，其pHi=2.19, pH= 4.25, pH2= 9.67,请问其等电点是A. 7.2 B, 5.37C, 3.22 D, 6.5 E, 4.254,下列蛋白质组分中，那一种在280nm具有最大的光吸收A,酪氨酸的酚环 B,苯丙氨酸的苯环 C,半胱氨酸的琉基D.二硫键E.色氨酸的呷珠环5,测定小肽氨基酸序列的最好办法是A. 2

2、,4-二硝基氟苯法B,二甲氨基蔡磺酰氯法 C,氨肽酶法D,苯异硫氟酸酯法E,竣肽酶法6.典型的a -螺旋含有几个氨基酸残基A. 3 B. 2.6C. 3.6 D. 4.0 E. 4.47,每分子血红蛋白所含铁离子数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18,血红蛋白的氧合曲线呈A. U形线B, 双曲线 C, S形曲线D, 直线E, Z 形线9.蛋白质一级结构与功能关系的特点是A,氨基酸组成不同的蛋白质，功能一定不同B. 一级结构相近的蛋白质，其功能类似可能性越大C. 一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性即消失D,不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构相同E,以上都不对10 .在中性条件下，H

3、bSt HbA相比，HbS的静电荷是A,减少+ 2 B, 增加+ 2 C, 增加+ 1 D, 减少+ 1 E, 不变11 . 一个蛋白质的相对分子量为11000,完全是a-螺旋构成的，具分子的长度 是多少nmA, 11 B,110 C,30D, 15 E.110012 .下面不是空间构象病的是A.人文状体脊髓变性病B, 老年痴呆症 C. 亨丁顿舞蹈病D,疯牛病E,禽流感13 .谷胱甘肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进行的A, 一级结构B,二级结构C,三级结构D,四级结构E,以上都不对14,测得某一蛋白质样品的含氮量为 0.40g ,此样品约含蛋白质多少克A. 2.00gB. 2.50gC.

4、 6.40g D. 3.00g E. 6.25g15 .在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A.精氨酸 B.丙氨酸 C.谷氨酸 D.天冬氨酸 E.赖氨酸16 .天然蛋白质不存在的氨基酸是A.半胱氨酸 B.脯氨酸 C.丝氨酸 D.蛋氨酸 E.瓜氨酸17 .多肽链中主链骨架的组成是A. -NCCNNCCNNCCN B.CHNOCHNOCHNOC. CONHCONHCONH D.CNOHCNOHCNOHE. CNHOCCCNHOCC18 .在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有手性碳原子A.谷氨酸B.半胱氨酸 C.赖氨酸 D.组氨酸 E.甘氨酸19 .下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋白质而不

5、变性A.硫酸 B.硫酸钱 C.氯化汞D. 丙酮E. 1N 盐酸20 .蛋白质变性后表现为A.粘度下降 B.溶解度增加C.不易被蛋白酶水解D.生物学活性丧失 E.易被盐析出现沉淀21 .对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的A.变性的蛋白质一定要凝固 B.变性的蛋白质一定要沉淀C.沉淀的蛋白质必然变性D.凝固的蛋白质一定变性E.沉淀的蛋白质一定凝固22 .蛋白质溶液的稳定因素是A.蛋白质溶液有分子扩散现象B.蛋白质溶液有“布朗运动”C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D.蛋白质的粘度大E.蛋白质分子带有电荷23 .镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是A. a 链第六位 Va

6、l换成Glu B. B -链第六位Val换成GluC. a -链第六位Glu换成Val D. B -链第六位Glu换成ValE.以上都不对24 .下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是A.牛B乳球蛋白（分子量35000） B.肌红蛋白（分子量16900）C.牛胰岛素（分子量5700）D.血清清蛋白（分子量68500）E.超氧化物歧化酶（分子量32000）25 .下列哪一种物质不属于生物活性肽A.催产素B.加压素C. 促肾上腺皮质激素D.血红素E.胰岛素26 .下列不属于结合蛋白质的是A.核蛋白 B. 糖蛋白 C. 脂蛋白 D.清蛋白 E.色蛋白27 .可用于裂解多肽链中蛋氨酸竣基侧形成

7、的肽键的试剂是A.甲酸B.羟胺C.澳化鼠D.-琉基乙醇E.丹磺酰氯二.多项选择题1,下列氨基酸那些是蛋白质的组分A. His B. TrpC, 瓜氨酸 D,胱氨酸2,下列氨基酸中那些具有分支的碳氢侧链A. Met B. CysC. Val D. Leu3.在生理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. Arg B. GluC. Lys D. Asp4,下列对于肽键的叙述正确的是A,具有部分双键性质B,具有部分单键性质C,比双键键长长，比单键键长短D,比双键键长短，比单键键长长5,对谷胱甘肽叙述正确的是A,有一个丫-肽键B,有一个功能性的基团琉基C,分别由谷氨酸胱氨酸和甘氨酸组成D

8、,对生物膜具有保护作用6,下面那些是结合蛋白质A,血红蛋白B ,牛胰核糖核酸酶 C,肌红蛋白D,胰岛素7,下列那些蛋白质具有四级结构A 血红蛋白B,牛胰核糖核酸酶 C,肌红蛋白 D,蛋白激酶A8.含有吓咻环的蛋白质是A,血红蛋白 B, 过氧化氢酶 C,肌红蛋白 D,细胞色素9,下列那些蛋白质含有铁离子A.血红蛋白B.牛胰核糖核酸酶C.肌红蛋白D.胰岛素10 .蛋白质变性是由于A.氢键断裂B.肽键破坏C.破坏水化层和中和电荷D.亚基解聚11 .镰刀型红细胞贫血症患者血红蛋白B -链上第六位的谷氨酸被缴氨酸所取代后，将产生那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常血红蛋白向阳极移动的速度B.导致异常

9、脱氧血红蛋白的聚合作用C.增加了异常血红蛋白的溶解度D.一级结构发生改变12 .下面有哪些蛋白质或酶能协助蛋白质正确折叠A.分子伴侣B.牛胰核糖核酸酶C. 胰岛素 D.伴侣素13 .下列哪些肽分子一级组成极相近，而且属于寡肽A.脑啡肽 B.催产素 C.加压素 D.促肾上腺皮质激素14 .下面对氨基酸与蛋白质之间的关系叙述正确的是A.氨基酸具有的性质蛋白质也一定具有B.有些氨基酸的性质蛋白质也具有C.有些蛋白质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15 .肽键平面中能够旋转的键有A. C =O B. C -N C. C“一N D. C“一C16 .对血红蛋白的结构特点叙述正确的是A.具

10、有4个亚基 B.是一种结合蛋白质C.每个亚基都具有三级结构 D.亚基键主要靠次级键连接三.填空题1 .组成蛋白质的碱性氨基酸有 赖氨酸 、精氨酸 和 组氨峻。酸性氨基酸有谷氨酸 和天冬氨酸。2 .在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1)酪氨酸 是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2) 苯丙氨酸和 色氨酸 是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3) 甲硫氨酸 和半胱氨酸是含硫的氨基酸。(4甘氨酸 是最小的氨基酸，脯氨酸 是亚氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是丝氨酸,体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是苏氨酸和 酪氨酸。3 .氨基酸在等电点时，主要以 兼性离子形式存在,在

11、pH>pI的溶液中，大部分以负 离子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以正离子形式存在。4 .脯氨酸和羟脯氨酸与西三酮反应产生黄色的物质、而其他氨基酸与西三酮反应产生 蓝紫 色的物质。5 .有三种氨基酸因含有共腕双键而有 280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸 收能力强弱依次为色氨酸 > 酪氨酸 >苯丙氨酸。6 .10个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。7 . 1953年维格诺尔德（D. Vingneaud ）第一次用化学法合成了具有生物活性的 肽一催产素 ，因而获得诺贝尔奖。8 .我国于1965年由 上海生物化学研究所 和上海有机化学研究所_等单位在世界上首次

12、合成了具有生物活性的蛋白质一牛胰岛素。10 .胰蛋白酶能水解赖氨酸和精氨酸的氨基酸的竣基所形成的肽键。11 .胰凝乳蛋白酶能水解 色氨酸 、 酪氨酸 和苯丙氨酸 的氨基酸的竣基侧所形成的肽键。12 .澳化氟能水解 甲硫氨酸竣基侧所形成的肽键。13 .拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是 6 一疏基乙醇14 .蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为c c键和c-n键能有不同程度的转动。15 . Pauling等人提出的蛋白质a螺旋模型，每圈螺旋包含3.6氨基酸残基，高度为 0.54 nm。每个氨基酸残基上升0.15nm。16 . 一般来说，球状蛋白质的 疏水性氨基酸侧

13、链位于分子内部、亲水性氨基酸侧链位于分子表面。17 .维持蛋白质一级结构的化学建是肽键 和 二硫键 。18 .维持蛋白质二级结构的化学建是氢键 。19 .维持蛋白质三、四级结构的化学建是疏水作用离子键（盐键）氢键 范德华力（Van der Waals 力）20 .最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家 吴宪21 .血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现 协同效应，是通过Hb的变构 现象实现的。22 .当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为 _ 盐溶 。当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称 析。23 .各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%,这是凯氏定氮法的基

14、础。24 .利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有透 析和 超滤。25 .蛋白质的超二级结构是指 蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有 规律的二级结构的聚集体其基本组合形式常见的有3种，一 是 ,如结合钙离子的模体；二是 ,如锌指结构；三26 .蛋白质的二级结构有a 螺旋 B 折叠 B 转角无规卷曲、四种稳定构象异构体。27 .蛋白质溶液的稳定性的因素是分子外面有水化膜带有电荷28 .蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较 ,大分子流出的时间 较,因此先流出的蛋白质分子是 29 .沉降系数（S）主要与蛋白质的密度形状有关。30 .通常采用 测定溶液状态下的蛋白质二

15、级结构含量， 而且测定含 较多的蛋白质，所得的结果更准确。31 . X射线衍射法磁共振技术是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。32 .根据蛋白质的组成成分可分为 单纯蛋白质结合蛋白质33 .根据蛋白质的形状可分为 球状蛋白质纤维状蛋白质四.判断题1 .天然氨基酸都具有一个手性a-碳原子。2 .鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。3 .自然界的蛋白质和多肽均有L-型氨基酸组成。4 . His和Arg是人体内的半必需氨基酸。5 . CNBr 能裂解 Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys 成三个肽。6 .热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。7 .可用8mol/L尿

16、素拆开次级键和二硫键。8 .脯氨酸能参与a-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。9 .维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。10 .在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。11 .在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的 pH值通常就是它的等电点。12 .血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋白，因 而氧合过程中呈现协同效应，二后者却不是。13 .在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。14 .等电点不是蛋白质的特征常数。15 .血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。16 .溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。17 .血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是F

17、e2+ ,但与氧气结合后铁变成 Fe3+018 .到目前为止，自然界发现的氨基酸为 20种左右19 .蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。20 .某蛋白质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点小于 5.8。21 .变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。22 . SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。23 .通常采用的X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖蛋白 等。24 .蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P,而核酸则含有大量的P。六.简答题1.用下列哪种试剂最适合完成以下工作：澳化氟、尿素、B-琉基乙醇、胰蛋白酶、过甲酸、丹磺酰氯(D

18、NS-CD、6mol/L盐酸、甫三酮、苯异硫氟酸、胰 凝乳蛋白酶。(1)测定一段小肽的氨基酸序列。(2)鉴定小于107g肽的N端氨基酸(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。如有二硫键，应加何种试剂？(4)水解由芳香族氨基酸竣基所形成的肽键。(5)水解由Met竣基所形成的肽键(6)水解由碱性氨基酸竣基所形成的肽键。1. (1) 苯异硫氟酸(2)丹磺酰氯(3)尿素，如有二硫键应加B-琉基乙醇使二硫键还原.胰凝乳蛋白酶(5) 澳化氟(6) 胰蛋白酶2.有一球状蛋白质，在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常非极性 氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水 面。问：(1

19、) Val、Pro、Phe Asp、Lys、Ile 和His中哪些氨基酸侧链位于内 部，哪些氨基酸侧链位于分子外部。(1)因为Val、Pro、Phe和Ile是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子内部。 因为Asp、Lys和His是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子外部。(2)为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala。(2)因为Gly的侧链是一H, Ala的侧链是一CH,它们的侧链都比较小，疏性水 不强，所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。(3)虽然Ser、Thr、Asn和Gln是极性的，为什么它们位于球状蛋白质的分子 内部。(3)因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7

20、时有不带电荷的极性侧链，它们能参与 内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋白质分子内 部。(4)在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys,为什么。(4)在球状蛋白质的内部找到 Cys,因为两个Cys时常形成二硫键，这样就中 和了 Cys的极性。3 . 一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从 10000到100000,随着相对分子 质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生怎样的变化。3.随着蛋白质相对分子质量（M）的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残 基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是是半径为 r的球状蛋白质，由于蛋白质 M的增加，表面积随r2

21、的增加而增加，体积r3 随的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率 减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。Asn变成LysGly变成AspLys变成Glu .Glu变成LysHbD HbJ、HbN HbC和正常血红蛋白（HbA 仅仅是4 . 一些异常血红蛋白 个氨基酸的差异。HbD( a 68)HbJ ( B 69)HbN( B 95)HbC( B 6)将上述四种异常血红蛋白与正常血红蛋白在pH8.6条件下进行电泳，电泳迁移率如下：阴极（-）t（ + ）阳极a b HbA c d问：a带、b带、c带和d带分别代表哪种异常血红蛋白？5 .扼要解释为什么大多数球状蛋

22、白质在溶液中具有下列性质。（1）在低pH时 沉淀。（2）当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最 后出现沉淀。（3）在一定的离子强度下，达到等电点 pH值时，表现出最小的 溶解度。（4）加热时沉淀。（5）加入一种可和水混溶的非极性溶剂减小其介质的介电常数，从而导致溶解度的减少 使介电常数大大地下降会导致变性。(6)如果加入一种非极性强的 溶剂,6 .根据pK值，试计算Ala、Glu和Lys的等电点。以下是氨基酸的表观解离常 数：Ala 的 pKi (-COOH = 2.34, p& ( NH) =9.69Glu 的 pKi (-COOH=2.19, p& ( N

23、H) =9.67, p&= 4.25Lys 的 pK1 (-COO H=2.18, p& ( NH) =8.95, pK r= 10.537 .某一蛋白质的多肽链在一些区段为 a 螺旋构象；在另一些区段为B 构象。 该蛋白质的相对分子量为220000,多肽链外形的长度为5.06 X 10 5cmr (在B折叠中，每个氨基酸残基上升的距离本书按 0.35nm,有的书上按0.36nm) 试计算a -螺旋体所占分子的百分含量？8 .简述构成蛋白质与核酸化学元素的异同？七.论述题1 .请你从蛋白质的一级结构与高级结构来阐述其含义、特点与化学键。2 .试论述蛋白质的分子结构与功能的关系3

24、 .什么是蛋白质构象疾病？请你试举几例，并加以介绍疯牛病的发病机制。4 .试论在生物体内蛋白质的生理功能。(此题是开放型大题.o )一.单项选择题1 .A 2.D 3.C 4.E 5.D 6.C 7.B 8.C 9.B 10.B 11.D12.E 13.C 14.B 15.B16.E 17.E 18.E 19.B 20.D 21.D22.C 23.D 24.D 25.D 26.D 27.C2 .多项选择题1 .ABD 2.CD3.AC4.ABC 5.ABCD 6.AC 7.AD 8.ABCD9.AC 10.AD11.BD 12.AD 13.BC 14.BC 15.CD 16.ABCD3 .填空

25、题1 .赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg）组胺酸（His）谷氨酸（Glu）天冬氨酸（Asp）2 . （1）酪氨酸（Tyr）（2）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）（3）甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys）（4）甘氨酸（Gly） 脯氨酸（Pro）（5）丝氨酸（Ser） 苏氨酸（Thr）酪氨酸（Tyr）3 .兼性离子负正4 .黄 蓝紫5 .色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）6. 107.催产素8 .上海生物化学研究所上海有机化学研究所北京大学9 .苇氧城基（Cbz基）叔丁氧染基（Boc基）联苯异丙氧染基（Bpoc）方甲氧染基（FmoC10 .赖氨酸（Lys） 精氨酸（Arg）11

26、 .色氨酸（Trp） 酪氨酸（Tyr） 苯丙氨酸（Phe）12 .甲硫氨酸（Met）13 . B -琉基乙醇14 . C « C C a N15 . 3.6 0.54 0.1516 .疏水性 亲水性17 .肽键 二硫键18 .氢键19 .疏水作用 离子键（盐键）氢键范彳惠华力（Van der Waals力）20 .吴宪21 .协同 别构（变构）22 .盐溶 盐析23 . 16 %24 .透析 超滤法25 .蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体 aaBBB26 . a 螺旋 B 折叠 B 转角无规卷曲27 .分子外面有水化膜带有电荷28 .长 短 大29 .密

27、度 形状30 .圆二色光谱（circular dichroism,CD ） a 螺旋31 . X射线衍射法磁共振技术32 .单纯蛋白质结合蛋白质五.名词解释1 .氨基酸的等电点（pl）：在某一 pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子 的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pl ）。2 .蛋白质的一级结构：在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸残基的排列 顺序称为蛋白质的一级结构。3 .蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就 是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。4 .模体（或膜序）：在许多蛋白质分子中

28、，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构象，并发挥其特殊的功能，此结构被称为模体。5 .蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就 是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。1个和数个球状或纤维状的6 .结构域：分子量大的蛋白质三级结构常可分割成 区域，折叠的较为紧密，各行其功能，称为结构域7 .蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布 局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。8 .蛋白质的等电点：在某一 pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势 及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，

29、此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pl）9 .蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即 有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性 的丧失，称为蛋白质变性。10 .盐溶：加入少量盐时，很易离解成带电离子，对稳定蛋白质所带的电荷有利， 从而增加了蛋白质的溶解度。11 .盐析：是将盐（中性）加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化 膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。12 .透析：利用半透膜原理把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法叫透析。13 .超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜， 达到浓缩蛋

30、白质溶液的目的，称为超滤法。14 .电泳：蛋白质在高于或低于其pl的溶液中为带电的颗粒，由于不同的蛋白 质带电的性质、数量、分子量和形状等的不同，在电场的作用下而达到分离各 种蛋白质的技术，称为电泳。15 .等电聚焦电泳：用一个连续而稳定的线性 pH梯度的聚丙烯酰胺凝胶进行电 泳，从而根据蛋白质不同的pl而在电场中加以分离，这种电泳称为等电聚焦 电泳。六.简答题1. （1） 苯异硫氟酸 （2）丹磺酰氯（3） 尿素，如有二硫键应加B-琉基乙醇使二硫键还原（4） 胰凝乳蛋白酶(5) 澳化氟(6) 胰蛋白酶2. (1) 因为Val、Pro、Phe和Ile是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子内 部。因

31、为Asp、Lys和His是极性氨基酸，所以它们的侧链位于分子外部。(2)因为Gly的侧链是一H, Ala的侧链是一CH,它们的侧链都比较小，疏性水 不强，所以它们既能在球状蛋白质的分子内部，也能在外部。(3)因为Ser、Thr、Asn和Gln在pH7时有不带电荷的极性侧链，它们能参与 内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们位于球状蛋白质分子内 部。(4)在球状蛋白质的内部找到Cys,因为两个Cys时常形成二硫键，这样就中 和了 Cys的极性。3. 随着蛋白质相对分子质量(Mr)的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残 基与疏水残基的比率必定减少。为了解释这一点，假设这些蛋白质是是半径为

32、r的球状蛋白质，由于蛋白质 M的增加，表面积随r2的增加而增加，体积r3 随的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率 减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。4. (1) HbD由一个碱Tt氨基酸(Lys)取代了中性氨基酸。在pH8.6时，Lys 的e -氨基呈一NH+状态，所以HbD比HbA带较多的正电荷，向阴极移动。(2) HbJ是由一个酸性氨基酸(Asp)取代了中性氨基酸。在 pH8.6时，Asp 的B-竣基呈一COO状态，所以HbJ比HbA带较多的负电荷，向阳极移动。(3) HbN由一个酸Tt氨基酸(Glu)取代了碱性氨基酸(Lys)。在pH8.6 时，G

33、lu的Y-竣基呈一COO犬态，所以HbN比HbA带较多的负电荷，向阳 极移动。若将Hb明口 HbJ比较，因为HbN由一个酸Tt氨基酸(Glu)取代了碱性 氨基酸(Lys),而HbJ是由一个酸性氨基酸(Asp)取代了中性氨基酸。所 以HbN比HbJ带更多的负电荷，HbN向阳极移动的速度比HbJ快。(4) HbC是由一个碱Tt氨基酸(Lys)取代了酸性氨基酸(Glu)。在pH8.6 时，Lys的e -氨基呈一NH+状态，所以HbC比HbA带较多的正电荷，向阴极 移动。若将HbCffi HbD比较，因为HbC是由一个碱性性氨基酸取代了酸性氨基酸，而HbD是由一个碱性氨基酸取代了中性氨基酸。所以HbC

34、比HbDt更多的正电荷，HbC向阴极移动的速度比HbD快。综上所述可知：a带代表HbC b带代表HbD, c带代表HbJ, d带代表HbN5. (1)在低pH时，竣基质子化，这样蛋白质分子带有大量的净电荷，分子内 正电荷相斥使许多蛋白质变性，并随着蛋白质分子内部疏水基团向外暴露使 蛋白质溶解度下降，因而产生沉淀。(2 )加入少量盐时，对稳定带电基团有利，增加了蛋白质的溶解度。但是随 着盐离子浓度的增加，盐离子夺取了与蛋白质结合的水分子，降低了蛋白质的水合程度，破坏了电荷和水化膜，使蛋白质沉淀。(3 )在等电点时，蛋白质分子之间的静电斥力最小，所以溶解度最小。(4)加热时使蛋白质变性，蛋白质内部

35、的疏水性基团被暴露，溶解度降低，从 而引起蛋白质沉淀。(5 )非极性溶剂减小了表面极性基团的溶剂化作用，促使蛋白质分子之间形成氢键，从而取代了蛋白质分子与水之间的氢键。(6 )介电常数的下降对暴露在溶剂中的非极性基团有稳定作用，结果促使蛋白质肽链的展开而导致变性。6. Ala 的 pI= (pK+pK2) 12 = (2.34 + 9.69) /2= 6.02Glu 的 pI = (pK+pK2) 12= (2.19+4.25) /2= 3.22Lys 的 pI= (pK2+ pK3) 12 = (8.95 + 10.53) /2= 9.7420种氨基酸的平均分子量约为138,在蛋白质分子中以

36、小分子量的氨基酸较多， 平均分子量大约为128,又由于氨基酸在缩合时失去一分子水，因此氨基酸残 基的最终平均分子量大约为110。所以氨基酸残基数为：220000/110 = 2000 ,已知a 螺旋构象中，每 个氨基酸残基上升的距离为 0.15nm, B 折叠中上升0.35nm。设此多肽链中a -螺旋的氨基酸残基数为x,则B -折叠的氨基酸残基数为 2000- x 00.15X + 0.35 (2000x) = 5.06 X 10-5 X 1070.15x + 7000 0.35 x = 560x = 970所以a 螺旋占的百分数为 970/2000 X 100%=48.5%8.相同点：主要都

37、含有C、H、Q N,都主要以C元素为骨架原子连接成的大分 子。不同点：(1)蛋白质的含N量平均16%,而核酸则不均一。(2)蛋白质一般不含P,而核酸含大量的P。(3)蛋白质一般含S,而核酸不含So(4)有些蛋白质还含有少量的金属元素，而核酸不含金属元素。七.论述题1. (1) 一级结构：概念：在蛋白质分子中，从 N端至C端的氨基酸残基的 排列顺序称为蛋白质的一级结构。 特点：蛋白质种类及其繁多，其一级结 构也各不相同；一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础；一级结构并不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。化学建： 肽键 二 硫键(2)蛋白质的二级结构：概念：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局

38、部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置， 并不涉及氨基酸残基侧 链的构象。特点：是一种局部的结构；仅仅是肽单元之间相互作用 所形成的空间结构，而不包含氨基酸侧链及其 a -H原子所形成的构象，但 氨基酸残基的侧链对二级结构的形成有影响； 二级结构有较多的类型，有 a 螺旋、B 折叠、B 转角和无规卷曲，其中 a 螺旋和B 折叠是 二级结构的主要形式，B -转角通常有四个氨基酸残基组成， 而无规卷曲则 是指没有确定规律的或根本就没有规律的一些二级结构；二级结构还可成 为超二级结构，如a a形式、B a B形式和B B B形式等结构。化学建：氢 键(3)蛋白质的三级结构：概念：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位 置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。特点：一条多肽链的三维空间结构。化学建：疏水键 盐键 氢键范德华力。(4)蛋白质的四级结构：概念：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。特点：两条或两条以上多 肽链所形