生化重点(蛋白质.维生素.辅酶.DNA).docx

1、蛋白质：是一条或多条由氨基酸通过肽键共价连接而成的多肽链构成的生物大分子。1. 蛋白质的化学元素组成主要是C、H、0、N、S,部分蛋白质还含有P和Fe、Cu、Mo、Zn、I和Se等微量元素。蛋白质中氮元素的平均含量为16%,这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的根据，蛋白质含量=氮含量X6.25（100/16）氨基酸（aminoacids）:是含有一个碱性基基和一个酸性舞基的有机化合物，氨基一般连接在a-碳上。氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。2. 生物体内主要有20种氨基酸，它们都是a-氨基酸，因为a-氛基酸分子中的a-碳（分子中第2个碳，Ca）结合着一个氨基和一个酸性的遂基，此外Ca还结合着一个H原子

2、和一个侧链基团（用R表示）。每一种氨基酸的R都是不同的。除脯氨酸是一种a-亚氨基酸外，其余的都是a_氨基酸；除廿氨酸外，其它蛋白质氨基酸均为L-型氨基酸（L-绝对构型，不是指旋光方向）；除半胱氨酸和酪氨酸外一般均能向于水；除脯氨酸外的其它氨基酸通常不溶于乙孵或乙酰。构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区（220nm）均有光吸收。在近紫外区（220-300nm）只有酪氛酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。3. 非极性氨基酸（8种）极性氨基酸酸性氨基酸2碱性氨基酸3非解离的极性氨基酸7氨基酸在晶体或水中以兼性离子或偶极离子存在。Kl，,k2,分别表示a-C±-COO

3、H与NH3+的表观解离常数。等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸主要是以两性离了形式存在，在溶液中所带静电荷为零，这时虽在电场作用下，它也不会向正极或负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。pI=（pKI，+pK2，）/2酸性氨基酸：pI=（pKl，+pKr，）/2；碱性氨基酸：pI=（pK2，+pKr，）/24. 肽键是蛋白质分子中基本的化学键，它是由一个氨基酸的莪基与另一个氨基酸的氨基缩水而形成的酰胺键所形成的化合物称为肽.。少于10个氨基酸的叫寡肽。多于1（）个的叫多肽，共价主链：由肽单位规则的重复排列而成蛋白质的一级结构是指即多肽链内氨基酸残基从N一末端到C末端的排列顺序

4、是蛋白质最基本的结构。5. 蛋白质的二级结构是指多肽链主链通过不同肽段自身的相互作用而形成的折叠和盘绕方式。6. 类型：a-螺旋，折叠，转角，无规则卷曲酰胺平面：由于肽键具有部分双键性质因此不能自由旋转，氢原子和氧原子分别位于肽键两侧，构成一个相对刚性的平面7. 肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。蛋白质分子为右手a-螺旋a-螺旋稳定性靠链内氢键维持；8. 0-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。在伊折叠中，a-碳原子总是处于折叠的角上,氨基酸

5、的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直；Q-转角部分，由四个氨基酸残基组成;弯曲处的第一个氨基酸残基的-C=O和第四个残基的-N-H之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构。这类结构主要存在于球状蛋白分子中：无规则卷曲/自由回转指多肽链主链没有定规则的松散结构。9. 在蛋白质中，若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的组件，称为超二级结构，基本组合形式：aa,0a3,ppp,对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上的相对独立的，在空间上可以明显区分的三维实体缔合而成三级结构，这种三维实体的结构域，结构域是多肽链在超二

6、级结构基础上组装成。10. 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构，超二级结构乃至结构域的基础上进一步折叠卷曲形成复杂的球状分子结构肽键和二硫键是共价键。氢键、盐键、疏水键和范德华力统称为非共价键或次级键,这些次级键是维持三级结构的主要作用力。蛋白质的三维构象归根结底是由一级顺序决定的11. 具有三级结构的球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起形成的聚集体，称为四级结构。四级结构中每个球状蛋白称为亚基/亚单位。12. 亚基一般只有一条多肽链，组成蛋白质的亚基可以是相同的也可以是不同的。有两个或多个亚基组成的蛋白质-寡聚蛋白质，无四级结构的蛋白质单体蛋白质，维持四级结构的作用力与维持三级结构的力是相

7、同的。13. 蛋白质与氨基酸一样，能够发生两性解离也有等电点。在等电点时(Isoelectricpointpl),蛋白质的溶解度最小，同时粘度、渗透压、导电能力也最小，在电场中不移动。当溶液达到某一pH值时，蛋白质所带的正负电荷恰好相等，即总静电荷为零,在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，这是溶液中的pH值即为该蛋白质的等电点。14. 在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况及破坏水化层，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有

8、机溶剂沉淀法等；在强烈沉淀条件下，不仅破坏了蛋白质胶体溶液的稳定性，而且也破坏蛋白质的结构和性质，产生的蛋白质沉淀不可能再重新溶解于水。由于沉淀过程发生了蛋白质的结构和性质的变化，所以又称为变性沉淀。如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。15. 当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，使其分子内部原有高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致-级结构的改变，这种现象称为蛋白质变性。引起变性的因素：热、紫外线、强酸、强碱、重金属等。变性不一定产生沉淀，沉淀不一定由变性引起当变性因素除去后，变性蛋白质可缓慢地重新自发折叠，形成原来的

9、天然构象，恢复或部分恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象，称为蛋白质的复性。16. 大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种氨基酸的在280nm附近有最大吸收。因此，大多数蛋白质在280nm附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。维生素与辅酶维生素：维持机体正常生命活动所必需的一类小分子有机化合物。17. 按照溶解性质分类：脂溶性：维生素A,D,E,K等；水溶性：维生素B族、维生素C和硫辛酸维生素B1又叫硫胺素，谷物种子外皮和蔬菜含量丰富存在形式：主要以硫胺素焦磷酸(TPP)生化作用：脱狡酶辅酶缺乏症：脚气病缺乏原因：饮食失调(精粉)补充途径：糙米、麦类

10、、豆、谷类、蔬菜、硬果、瘦肉，以及动物心、肝、肾等29.维生素B2,又叫核黄素存在形式：大多为黄素单核育酸（FMN）和黄素腺N吟二核昔酸（FAD）生化作用：维生素B2有氧化和还原两种形式，作为多种氧化还原酶的辅基，起传递氢原子作用缺乏症：唇炎、眼角膜炎等炎症补充途径：肝、蛋、肉、乳、绿叶蔬菜及豆类3（）.维生素B3又叫泛酸，遍多酸，在自然界广泛存在存在形式：作为辅酶A（CoA-SH）和酰基载体蛋白的组成部分生化作用：是乙酰化作用的辅酶缺乏症：鹅步，脚趾炎31. 维生素B5:又叫维生素PP,包括烟酸和烟酰胺两种存在形式：烟酰胺腺喋吟二核皆酸（NAD+）-辅酶I和烟酰胺腺口票吟二核甘酸磷酸（NAD

11、P+）-辅酶11生化作用：传递氢原子-脱氢酶辅能缺乏症：癞皮病维生素B6,毗哆素，包括：毗哆醇，毗哆醛,毗哆胺存在形式：磷酸毗哆醛和磷酸毗哆胺生化作用：在蛋白质代谢中起重要作用。作为转氨酶、脱矮酶的辅酶缺乏主要原因：摄入吸收障碍、需要量增加如妊娠、发热及放射线照射、排泄增大如透析等维生素B7,生物素，或维生素H存在形式：其侧链陵基与酶蛋白多肽链赖氨酸残基的吐氨基以相连形成生物胞素生化作用：固定C02和菠基传递体的作用32. 维生素B11又叫叶酸存在形式：以其还原性产物一二氢叶酸和四氢叶酸（FH4）,起辅酶作用生化作用：四氢叶酸常作为一碳单位（甲酸或甲醛）的载体，UT缺乏症：缺乏叶酸和维生素B1

12、2,使红细胞发育过程中DNA合成障碍，细胞的分裂受阻，形成畸形的巨幼红细胞，并伴有神经症状33. 维生素C,抗坏血酸，生化作用：强还原剂，氢供体缺乏症：长期维生素C缺乏可引起坏血病。主要表现为全身有出血倾向的疾病，尤以皮肤、黏膜和牙龈出血常见；当有骨膜下出血时，表现肢体肿痛、活动受限：还可导致机体抵抗力降低，继发许多其它疾病补充途径：维生素C广泛存在于新鲜的蔬菜和水果中，以柑桔、柚子、番茄及绿叶蔬菜含量最为丰富34. 磷酸戊糖途径的意义：1、细胞质内产生大昂:NADPH,为细胞各种生物合成反应提供还原力。NADPH+H+为主要供氢体，为脂肪酸、固醇类、四氢叶酸等合成所必需。2、中间产物为许多化

13、合物合成提供原料。3、在红细胞中，磷酸戊糖途径所产生的NADPH+H+还原状GSH+GSHG-S-S-G,对稳定红细胞膜及使血红蛋白处于还原状态是必要的。（即对维持红细胞还原性有重要作用。）核酸DNA的碱基组成(chargaff定律)i. 几乎所有生物DNA的腺嘿吟A和胸腺嗜嚏T的摩尔数相等，鸟嘿吟G和胞嗜陡C的摩尔数相等。喋吟基的总摩尔数等于嗟嚏碱基的总摩尔数：A+G=T+C,(A+G)/(T+C)=loii. (A+G)/(T+C)比值物种而异，叫做不对称比率。1. DNA的双螺旋结构天然DNA分子由两条反向平行的多聚脱氧核昔酸组成，一条的走向为5,一3,，另一条链的走向为3'-5

14、'。两条链沿一个假象的中心轴右旋相互盘绕，形成大沟小沟。i. 磷酸和脱氧核糖作为不变的链骨架成分位于螺旋外侧，作为可变成分的碱基位于螺旋内侧。链间的碱基按A=T(两个氢键)和G三C(三个氢键)配对形成碱基平面。碱基平面与螺旋纵轴近于垂直。ii. 螺旋的直径为2nm,相邻碱基平面的垂直距离为0.34nm。螺旋结构每隔10个碱基重复1次，间距为3.4nm°DNA双螺旋结构十分稳定。稳定的力量主要有两个，一是碱基堆积力，形成疏水环境有利于DNA分子稳定。其二是碱基配对的氢键。2. 恒I文序列：指DNA序列中，以某一中心区域为对称轴，其两侧的碱基序列正读和反读都相同的双螺旋结构，即对

15、称轴一侧的片段旋转180°,与另一侧片段对称重复。3. 天然DNA主要以负超螺旋结构存在，以利于基因的表达。4. RNA的螺旋化程度以tRNA最高，rRNA次之，mRNA最小。5. tRNA几乎都具有三叶草形的二级结构。6. 氨基酸臂：氨基酸臀是三叶草柄，由7bp组成，富含鸟噂吟、3'-CCA的腺昔酸3'-OH是活化氨基酸的结合点。7. 已发现一些rRNA具有酶的功能，统称成为核酶。rRNA主:要功能是与蛋白质组成核糖体，成为蛋白质合成的通用场所。8. SD序列：原核细胞mRNA的5，端先导区总有一段富含喋吟碱基的序列，是5'-AGGAGGU-3,，位于起始密

16、码子AUG签约10个核甘酸残基处。10.5,末端有帽子结构(m7G),而3'端由尾巴(polyA).帽子结构有抵御mRNA被核酸酶水解的作用。此外，帽子结构为核糖体提供识别位点，使mRNA非常快地与核糖体结合，促进蛋白质合成所需的起始复合物的形成。11. I噤吟环与噤嚏环的共辘体系而使核酸强烈吸收260-290nm波段的紫外光，最大消光值为260nm,以表小。12. K称溶解温度，指消光值A?印最大值一半时的温度。13. 复性：变性的DNA的两条单链的碱基可以重新配对，恢复双螺旋结构的过程。14. 分子杂交：单链DNA与RNA放在一起，只要有某些区域有碱基配对的可能，它们之间就可形成局

17、部的双链的过程。15. 变性：指核酸分子中的氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则卷曲的工程。】6.增色效应：核酸变性后，对紫外光的吸收增加的。17. 各种蛋白质的氮含量平均为16%,所以可将含氮量除以16%(即乘以6.25),即为蛋白质含量。试样中的蛋白质含量=试样中含氮量X6.25酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸8种必修氨基酸：缎氨酸V'al亮氨酸Leu异亮氨酸lie苯丙氨酸Phe甲硫氨酸Met;色氨酸Trp苏氨酸Thr赖氨酸Lys酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸能够吸收紫外光。酪氨酸的紫外吸收高峰278nm,色氨酸279nm,苯丙氨酸259nm18. 两性离了：同

18、一分子中含有相反性质的两种解离基团解离形成的带相反电性的离了。19. 等电点：当两性离子正负电荷数值相等时，溶液的pH值即其等电点。用PI表示。当外界溶液的pH大于两性离子的pl值，两性离子释放质子带负电。当外界溶液的pH小于两性离子的pl值，两性离子质子化带正电。20. 构型：指手型碳原子所连接的4个不同的原子或基团在空间的两种不同排列。构型的改变涉及共价键的破坏或形成，与氢键无关。构象：指一个由几个碳原子组成的分子，因一些单键旋转而形成的不同碳原子上各取代基团或原子的空间排列。只涉及次级键。21. 蛋白质分子中含有一些亲水的极性基团，这些基团都趋向于伸向蛋白质外表，与周围的水介质作用，形成

19、亲水区。22. 酰胺平面：多肽链中围绕C-N键的6个原子构成1个平面蛋白质二级结构a结构：每隔3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，每上升一圈相当于向上平移0.54nm。螺旋上升时，每个氨基酸残基沿轴旋转180°,向上平移0.15nmB结构：由多条肽链形成一种折叠形式。氢键与中心轴接近垂直。平行式和反平行式折叠中两个氨基酸残基间的轴心距分别为0.325nm和0.35nm。反平行式更稳定。23. 超二级结构：指相互邻近的二级结构在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚合体。24. 结构域：在较大蛋白质分子或亚基中，其三维结构往往可以形成连个或多个空间上可以明显区别的区域，是球状蛋

20、白质的折叠单位。25. 蛋白质四级结构：寡聚蛋白质中各亚基立体排布和各亚基间的相互作用，但不包括亚基内部结构。26. 亚基：寡聚蛋白质的一条具有三维结构的多肽链电泳：带电质点在电场中向与其自身所带电荷相反方向的电极移动的现象27. 蛋白质的变性：天然蛋白质因受某些物理因素或化学因素的影响，由次级键维系的高级结构遭到破坏，分子空间结构发生改变，致使其物理性质，化学性质，生物活性改变的作用。28. 分段盐析：调节盐浓度，使混合蛋白质溶液中儿种蛋白质分段析出的方法盐溶：在低浓度中性盐溶液中，随着中性盐浓度的增高，邱蛋白的溶解度亦增高辅基与酶蛋白是通过共价键相结合，不易用透析方法出去。而辅酶与酶蛋白结

21、合较松，可用透析法除去。29. （名词解释）单体酶：仅有一个活性中心的酸，一般是由一条肽链组成寡聚酶：由2个或多个相同或不相同亚基组成的酶多酶聚合体：多种酶靠共价键相互嵌合催化连续反应的体系氧化还原酶类转移酶类水解酶类裂合酶类异构酶类合成酶类30. 酶的活性中心：酶分子上直接参与底物结合和起催化作用的氨基酸残基的侧脸集团根据一定的空间结构组成的区域酶的结构专一性：分各种酶对底物结构的专一性要求不同，分为绝对专一性、键专一性、集团专一性等。31. 酶专一性假说：“钥匙学说”和“诱导契合假说”中间产物学说：酶促反应过程中，酶与底物首先形成-个不稳定的中间岌合物，然后再分解为产物并释放出酶。50.米

22、氏方程:X/maxSJKm-hSOKm即为米氏常数Vmax为最大反应速度s底物浓度Y=Km/VmaxX+1/Vmax51. Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低；Km值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。一个酶对不同的底物有不同的Km值。Km值最小的为最适底物。52. 抑制作用：酶活性中心的结构和性质发生变化，引起能活力下降或丧失，但并不使酶蛋白变性的作用。53. 同工酶：存在于同一种属生物或同一个体中能催化同一种化学反应，但酶分子的结构及理化性质和生化特性（Km、电泳行为等）存在明显差异的一组酶蔗糖的生物合成有3条途径：蔗糖磷酸化酶催化途径、蔗糖合成酶催化途径、磷酸蔗糖合成酶途径54. 淀粉

23、酶（a-1,4-麦芽糖酶）：具有外切酶的性质，能专一地从淀粉外层的非还原性末端外切一个麦芽糖糖酵解过程的化学计量ATP变化葡萄糖t6-磷酸果糖6-磷酸果魏T1,6-二磷酸果糖2x（1,3-二磷酸甘油酸->3-磷酸甘2NADH2x（磷酸烯醇式丙酮酸T烯尊式+1X2丙酮酸）获能效率=61.0KJ/l91KJx|00%=31%葡萄糖异生作用是指生物体利用非碳水化合物的前体合成葡萄糖的过程。55. 三梭酸循环特点：（1）每循环一次，一个乙酰CoA的两个碳原子被氧化生成2分子CO2（2步脱梭反应）。（2）每循环一次，形成3分子NADH和1分子FADH2（4步脱氢氧化反应）（3）每循环一次，消耗2分

24、子水（用于柠檬酸和苹果酸的合成）。（4）每循环一次，琥珀酰CoA的高能键生成1分子GTP（相当于形成1分子ATP）。（5）1分子NADH通过氧化磷酸化将电子传给02，生成2.5ATP。1分子FADH2通过氧化磷酸化将电子传给。2,生成1.5ATP异柠檬酸裂解酶、苹果酸合酶是乙醛酸循环区别于三梭酸循环的酶。56. 磷酸戊糖途径的生理意义：合成大量的NADPH作为主要供氢体，为各种反应提供还原力。为其它代谢提供原料，5-磷酸核糖等。57. 细胞色素:线粒体呼吸链中主要含有cyta、cy®、cytb、cytc和cytc【5种。电子从低电位流向高电位：NADHtFMNtCoQ>cytb

25、->cytcitcytc>cytaa3>O2呼吸链复合体：I.NADH脱氢酶复合物II.琥珀酸脱氢复合物Ill.Cylbd复合物（细胞色素C还原酶）IV.细胞色素氧化酶复合物（Cytcaa3）磷氧比（P/0）:NADH传递链磷氧比大于2,FADH2磷敏比大于158. 氧化磷酸化：（电子传递链的磷酸化）指电子从NADPH或者FADH2经过电子传递链给02时，将所释放的能量转移给ADP形成ATP的过程。底物水平磷酸化：底物在脱氢时形成的高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP的方式。59. 化学渗透假说：电子传递的自由能驱动H+从线粒体基质快过内膜进入膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度，这个梯度的电化学电势驱动ATP合成。ATP+0.5ADP"IATP1+ADP+AMP60. 能荷：61. 中心法则：复制：以原DNA分子为模板，合成出相同DNA分子的过程。转录：生物的遗传信息从DNA传递给mRNA的过程。翻译：根据mRNA链上的遗传信息合成蛋白质的过程。62. 半保留复制：DNA两条亲代链一边解开，一边复制，进而由一条亲代链与其复制的子代链重新形成新的双螺旋分子