生物化学思考题(1)

1、生物化学思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点;蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N端与端；AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键.3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒;二

2、是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极,还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1.0)，在pH 5。0；(2)血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0;（3)-脂蛋白（pI 5。8），在pH 5。0和pH 9。0；答:（1）胃蛋白酶pI 1.0环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；(2）血清清蛋白pI 4。9环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）-脂蛋白pI 5。8环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;-脂蛋白pI 5.8环境pH 9.0,带负电荷，向正极移动.三、何谓

3、蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。蛋白质变性后的表现：生物学活性消失;   理化性质改变:溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加,侧链反应增强，对酶的作用敏感,易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体.如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂,破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉

4、淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。蛋白质的沉淀可以分为两类：（1)可逆的沉淀:蛋白质的结构未发生显著的变化,除去引起沉淀的因素,蛋白质仍能溶于原来的溶剂中,并保持天然性质.如盐析或低温下的乙醇(或丙酮)短时间作用蛋白质。(2)不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。核酸思考题一、名词解释核酸的一级结构;二级结构;基因和基因组;核酸的增色效应和减色效应

5、;双链核酸的变性与复性及熔解温度Tm； 二、简述题1、核酸DNA和RNA的存在与生物学意义；答：2、核苷酸的生物功能；答：3、核酸中核苷酸的连接键；答：3，5磷酸二脂键4、真核生物和原核生物核糖体的分子量；答：原核生物核糖体分子量为70S，大亚基50S，小亚基30S；真核生物核糖体的分子量为80S,大亚基为60S,小亚基40S.5、核酸结构的稳定因素;答：碱基对间的氢键、碱基堆积力、环境中的正离子6、DNA变性后理化性质有何变化?答:DNA双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多，如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂（如尿素，酰胺）等都能引起变性。 DNA变

6、性后的理化性质变化主要有： 天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团，生物学活性丧失; 天然的线型DNA分子水溶液具有很大的黏度。变性后，黏度显著降低；变性后的DNA浮力密度大大增加，故沉降系数S增加； DNA变性后,碱基的有序堆积被破坏,碱基被暴露出来，因此,紫外吸收值明显增加,产生所谓增色效应.酶思考题1、作为生物催化剂,酶最要的特点是什么？答：具有很高的催化效率以及高度专一性。2、什么是诱导契合学说？该学说如何释酶的专一性答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子诱导下，酶的构象发生变化,成为能与底物分子密切契合的构象，从而催

7、化底物的反应.根据诱导契合学说，经过诱导之后,酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提，酶只能与互补的化合物契合，排斥那些形状、大小等不适合的化合物,故酶对底物具有严格的选择性（高度专一性）.3、阐述酶活性部位的概念、组成与特点。答：酶的活性部位（活性中心）是指酶分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的区域。 酶的结合部位，是指酶分子中与结合底物有关的部位.每种酶具有一个或一个以上的结合部位，即每一结合部位至少结合一种底物，结合部位决定酶的专一性. 酶的催化部位，是指酶分子中促使底物发生化学变化的部位。催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。酶的活性部位共同特点： 酶的活性部位在

8、酶分子整体结构中只占很小的部分。 酶的活性位具有三维立体结构；在形状、大小、电荷性等方面与底物分子具有很好的互补性。 酶的活性部位含有特定的催化基团.主要包括氨基酸侧链基团的化学功能团以及辅因子的化学功能团。如羟基、羧基等、TPP、磷酸吡哆醛、铁卟啉等， 酶的活性部位具有柔性。酶的活性部位比整个酶分子更具有柔性或称可动运动性,它容易在蛋白变性剂或底物诱导作用下发生构象的变化。 酶的活性部位通常是酶分子上的一个裂隙。将底物分子包围起来，从而给底物分子即将发生的反应提供一个区别于溶剂环境的局部微环境。4、酶具有高效催化效率的分子机理是什么？答：酶具有高催化效率的分子机理是：酶分子的活性部位结合底物

9、形成酶底物复合物，在酶的帮助作用下(包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能，因而反应能够顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能够参与其余底物的反应.5、利用底物形变和诱导契合的原理，解释酶催化底物反应时，酶与底物的相互作用.答:当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价键可以使底物分子围绕其敏感键发生形变，从而促进 底物过渡态 的形成,反应 活化能被降低.同时，酶活性的构象也在底物的影响下发生改变,使酶活性部位的构象与底物过渡态构象十分吻合，使酶能更好在作用于底物，形成一个互相契合的酶-底物复合物，活化能的降低，使反应速率

10、得以加快。6、酶原激活的机制是什么？该机制如何体现“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理？答：酶原激活的机制是无活性的酶的前体，由相应的蛋白水解酶作用于酶原肽链中的特定位点，导致酶原一级结构发生变化，并最终导致其高级结构变化，形成活性部位，具备了特定的催化功能,因此酶原的激活是一个不可逆的过程。在酶原激活的机制中,由于一级结构的改变造成了高级结构的改变，说明了不同的一级结构可导致不同高级结构的产生，这体现了“蛋白质一级结构决定高级结构”的原理。7、酶与底物中间复合物学说答：酶与底物中间复合物学说认为当酶催化某一化学反应时，酶（E）首先和底物（S）结合生成中间复合物（ES），中间复合物继续反应以生

11、成产物(P），并释放出游离的酶。E+S ES P+E维生素1、什么是维生素?列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。答：维生素的科学定义是参与生物生长发育与代谢所必需的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包括VA、VD、VE、VK等，水溶性维生素主要包括维生素B族(VB1、VB2、VPP、VB6、VB12、叶酸、泛酸、生物素）、硫辛酸和VC。 2、为什么维生素D可数个星期补充一次，而维生素C必须经常补充？答：VD是脂溶性维生素，可贮存在肝等器官中.VC是水溶性维生素的，不能贮存，所以必须经常补充。3、维生素A主要存在于肉类食物中，为什么素食者并不缺乏维生素A？答：维生素A可在人体内由植物性

12、食物中的b胡萝卜素转化而成，故素食者不缺VA。5、在生物体内起到传递电子作用的辅酶是什么？答:NAD+、NADP+、FMN、FAD.6、完整的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败,但是去除蛋白的蛋黄，即使放在冰箱内也很快地腐败。试解释为什么蛋白可以防止蛋黄腐败？答： 蛋清中含有抗生物素蛋白,它能与生物素结合使其失活，抑制细菌生长，使鸡蛋不容易腐败。生物氧化一、名词解释生物氧化，呼吸链，氧化磷酸化，底物水平磷酸化，电子传体系磷酸化,二、简述题1、说明组成NADH和FADH呼吸链中的组分及其作用；答：烟酰胺脱氢酶类的作用催化代谢物脱氢,其辅酶NAD的作用为传氢体；黄素氧化酶类的作用催化代谢物脱氢,其辅基F

13、MN(FAD)的作用为传氢体; 辅酶Q是传氢体；铁硫蛋白类是传电子体；细胞色素类的作用是传电子。2、NADH呼吸链能生成多少ATP？FADH呼吸链能生成多少ATP；答：NADH呼吸链能生成2。5个ATP,FADH呼吸链则生成1.5个ATP。3、生物氧化的特点；答:生物氧化是在37,近于中性水溶 液环境中进行的，是在一系列酶的催化作用逐步进行的。生物氧化的能量是逐步释放的，并以ATP形式捕获能量. 生物氧化中的CO2是的生成是有机酸脱羧生成的,由于脱位置不同，又有脱羧和脱羧之分生物氧化中的水的生成是代谢物脱下的氢经过一系列传递体与氧结合而生成的。生物氧化有严格的细胞定位，在真核生物细胞内，生物氧

14、化都在线粒体内进行，在不含线粒体的原核细胞内,生物氧化在细胞膜上进行。糖一、名词无氧分解（EMP）、有氧分解、糖原煤合成、糖原异生、二、简述1、比较无氧分解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径的场所、ATP生成数.2、比较三羧酸循环和磷酸戊糖途径的生物学意义3、说明EMP的中间产物都是磷酸化合物的生物学意义4、说明葡萄糖至丙酮酸的代谢途径，在有氧和无氧条件下有何主要区别?解答：(1) 葡萄糖至丙酮酸阶段，只有甘油醛3磷酸脱氢产生NADH+H+ 。 NADH+H+代谢去路不同，在无氧条件下去还原丙酮酸（生成乳酸）;在有氧条件下，进入呼吸链生成ATP。(2） 生成ATP的数量不同，无氧条件下净生成2mol

15、ATP；有氧条件下则净生成7mol ATP。葡萄糖至丙酮酸阶段，在无氧条件下，经底物磷酸化可生成4mol ATP（甘油酸1,3二磷酸生成甘油酸-3磷酸，甘油酸2磷酸经烯醇丙酮酸磷酸生成丙酮酸），葡萄糖至葡糖6磷酸,果糖-6-磷酸至果糖1,6二磷酸分别消耗了1mol ATP， 在无氧条件下净生成2mol ATP。在有氧条件下,甘油醛3磷酸脱氢产生NADH+H+进入呼吸链将生成2×2.5mol ATP，所以净生成7mol ATP。5、1mol葡萄糖（或相当于1mol葡萄糖的糖原）彻底氧化生成二氧化碳和水,将净生成多少ATP？每分子乙酰 辅酶A进入三羧 酸循环生成CO2和水生成？分子ATP

16、。答:1mol葡萄糖彻底氧化生成二氧化碳和水,将净生成多少32molATP。相当于1mol葡萄糖的糖原氧化生成CO2和水，将净生成多少33molATP。每分子乙酰辅酶A进入三羧酸循环生成CO2和水生成10分子ATP。6、说明丙酮酸脱氢酶系的组成答：丙酮酸脱氢酶系：3种酶:丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酰转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶。 5种辅酶:FAD,NAD+，HSCoA，硫辛酸,TPP.脂质代谢1什么是脂仿酸的-氧化？1mol硬脂酸(18碳原子）彻底氧化可净产生多摩尔ATP?答：脂肪酸氧化作用是发生在碳原子上,逐步将碳原子成对地从脂肪酸链上切下，这个作用即氧化。它经历了脱氢（辅酶FAD），加水，再脱

17、氢（辅酶NAD+)，硫解四步骤，从脂肪酸链上分解下一分子乙酰CoA.乙酰CoA牲口棚进入三羧酸循环生成CO2和水。1mol硬脂酸（十八碳饱和脂肪酸）彻底氧化可净产生120mol摩尔ATP。1。5×8+2。5×8+10×92=12+20+902=120 mol ATP。2脂肪酸除氧化途径外，还有哪些氧化途径?答：脂肪酸除主要进行氧化作用外，还可进行另两种方式的氧化,即-氧化与-氧化。3酮体是如何产生和氧化的？为什么肝中产生的酮体要在肝外组织才能被利用'答：酮体是丙酮、乙酰乙酸、羟丁酸在的总称,其如何产生和氧化详见10.2.4。1 “酮体的生成”和10.2.4

18、.2 “酮体的氧化"。肝产生的酮体要在肝外组织才能被利用，是因为肝中有活力很强的生成酮体的酶，但缺少利用酮体的酶.4胆固醇在体内是如何生成、转化和排泄的？答：胆固醇的生成以乙酰辅A为起始物，经系列酶促反应生成胆固醇。胆固醇可在体内转化成雌性激素，雄性激素,睾丸酮,孕酮(黄体激素)，维生素D3，胆汁酸，肾上腺皮质激素等；胆固醇以粪固醇形式（非胆固醇转化形式）。详见10.5节.5、了解脂肪是如何分解和合成的？ 答:生物体利用三酰甘油是通过脂肪酶水解三酰甘油生成甘油与脂肪酸。甘油和脂肪酸在组织内进一步氧化生成CO2、水及能量。合成脂肪需要甘油3磷酸和脂肪酸。甘油3磷酸可由糖酵解中的二羟丙酮

19、磷酸生成,或可由脂肪动分解产生的甘油经甘油激酶催化与ATP作用而成；脂肪酸经活化生成的脂酰辅酶A与甘油-3磷酸缩合生成磷脂酸；二羟丙酮磷酸也能与脂酰CoA作用生成脂酰二羟丙酮磷酸,然后还原生成溶血磷脂酸，溶血磷脂酸和脂酰CoA作用可生成磷脂酸.磷脂酸在磷脂酸磷酸酶作用生成二酰甘油及磷酸。二酰甘油与另一分子的脂酰CoA缩合即生成三酰甘油。详见10。2和10。3节。6了解脂肪酸的生物合成的？答：详见 10。3.2“脂肪酸的生物合成”。蛋白质分解和氨基酸代谢1氨基酸脱氨基作用有哪几种方式？为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨

20、基作用和非氧化脱氨基作用。生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在,但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基,主要以联合脱氨基的方式脱氨。详见11。2。1氨基酸的脱氨基作用。2试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5¢磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。吡哆醛-5¢磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5¢-磷酸，同时氨基酸则变成酮酸。吡哆胺-5¢磷酸再将其氨基转移给另一分子酮酸，生成另一种氨

21、基酸，而其本身又变成吡哆醛5¢磷酸，吡哆醛-5¢-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。3假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在？答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。鸟氨酸作为C和N的载体，可以促进鸟氨酸循环。谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。抗生素可以抑制肠道微生物的生长,减少氨的生成.6什么是鸟氨酸循环，有何实验依据? 合成lmol尿素消耗多少高能磷酸键?答：尿素的合成不是一步完成，而是通过鸟氨酸循环的过程形成的。此循环可分成三个阶段：第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用,合成瓜氨酸。第二阶段为瓜

22、氨酸与氨作用，合成精氨酸。第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸.反应从鸟氨酸开始，结果又重新产生鸟氨酸，形成一个循环，故称鸟氨酸循环（又称尿素循环)。合成1mol尿素需消耗4mol高能键.详见11.2。3“排泄”和“（2）尿素的生成机制和鸟氨酸循环”。7什么是生糖氨基酸、生酮氨基酸、生酮兼生糖氨基酸？为什么说三羧酸循环是代谢的中心？你是如何理解的?答：在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸，其按糖代谢途径进行代谢；能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，其按脂肪酸代谢途径进行代谢；二者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢,部分按脂肪酸代谢途径进行。在绝大多数生物体内，三羧

23、酸循环是糖、脂肪、蛋白质、氨基酸等物质的共同分解途径。另一方面三羧酸循环中的许多中间体如酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、苹果酸、草酰乙酸等又是生物体各物质合成的共同前体。因此三羧酸循环是各物质代谢的中心。8什么是必需氨基酸和非必需氨基酸?答:生物体自身不能合成必需由食物供给的氨基酸为必需氨基酸。生物体自身能合成的氨基酸为非必需氨基酸。核苷酸代谢1、人体、鸟类体内嘌呤代谢的终产物为尿酸。2、画出并注明嘌呤环、嘧啶环各原子的来源。3、何谓核苷酸的从头合成途径和补救途径？4、嘌呤核苷酸从头合成的起始物PRPP（5磷酸核糖焦磷酸).DNA生物合成1、基本概念DNA复制子、复制叉、复制眼、复制方向、DNA半

24、保留复制？半不连续复制？2、DNA复制过程可分为哪几个阶段?其主要特点是什么?答：DNA的复制过程分为三个阶段.各阶段的特点主要表现在复制体的变化。起始阶段,形成起始复合物；延伸阶段,DNA聚合酶进行持续的DNA复制;终止阶段，复制体解聚，形成两个新的子代分子。3、试比较原述原核生物与核生物复制共同点及差异答：共同点：均为半保留复制；均为半不连续复制；均需要解旋酶解开双链，并由SSB同单链区结合；均需要拓扑异构酶消除解螺旋形成的扭曲力；均需要RNA引物；新链合成均有校对机制。主要差别：原核生物为单起始点，真核则多起始点复制。原核生物的复制子大而少,真核生物的复制子小而多？原核生物复制叉移动速度快于真核？原核生物冈崎片段大于真核生物的?真核生物的DNA聚合酶和蛋白质因子的种类比原核多。原核细胞在第一轮复制还没有结束时,就可在复制起始区启动第二轮复.真核细胞的复制有许多复制许可因子控制，复制周期不可重叠。原核DNA环形分子,真核DNA为线形分子且复制时末端会缩短，需要端粒酶解决末端复制问题。4、哪些因素能引起DNA损伤?生物机体有哪些修复机制?答： 引起DNA损伤的途径有：生物因素如复制差错或病毒整合，物理因素如紫外线和电离辐射，化学因素如各种化学诱变剂.生物体的的修复系统：错配修复、直