温医临床专升本生理化学练习题

1、温医临床专升本生理化学练习题1 .蛋白质变性：多肽链、蛋白质的特定空间构象的部分或完全非折叠过程或形式。2 .模体(motif):在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上的二级结构元件的不同折叠形式，又称“折叠”或超二级结构。也是在DNA中对特殊序列的描述。3 .蛋白质的四级结构(quaternary structure) :蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基 接触部位的布局和相互作用。四级结构中各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。4 .结构域(domain):在三级结构层次上，分质量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧 密的区域，并各行其功能，称为结构域。(结构域与分子整体以共价键相连，这

2、是它与蛋白质亚基的区别)5 .蛋白质等电点(PI): 一种蛋白质净电荷为零时的溶液PH此时该蛋白质在电场中无移动。6 .解链温度(Tm值)：DNA勺变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在解链过程中，紫外吸光度的变化AA260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度或称融解温度。7 .DNA变性：双链DNA(dsDNA在变性因素(如过酸、过碱，加热等)影响下，双链互补碱 基对之间的氢键发生断裂，解离成单链DNA(ssDNA)的过程称之为 DNA变性。8 .核酸分子杂交： 在溶液中，不同来源的 DNA经热变性后，慢慢冷却使其复性，异源 DNA 单链间通过碱基配对原则，形成

3、杂交 DNA双链分子，称为。也可以是 DNA互补的RNA之 间，RNA与RNA之间的核酸分子杂交。9 .基因组：一个生物体的全部遗传信息，即DNA的全部核甘酸序列。10 .酶原和酶原的激活：有些酶在细胞内合成或初分泌，或在发挥其催化功能前只是酶的无 活性前体，此无活性的酶的前体称为酶原.在一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的肽键，构象发生改变，形成或暴露出活性中心，表现出酶的活性.这种由酶原向有活性酶转化 的过程称为酶原激活.11 .酶的活性中心： 酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域， 能与底物特异地结合并将底物转化成产物，这一区域称为酶的活性中心。辅酶参与酶活性中

4、心的组成。12 .不可逆性抑制作用：抑制剂通常和酶活性中心上或以外的必需基团以共价键相结合，使酶失活。采用透析或超滤的方法不能将抑制剂除去，这种抑制作用叫做不可逆性抑制作用。13 .糖酵解(glycolysis):在机体缺氧情况下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而 还原生成乳酸的过程称之为糖酵解(亦称糖的无氧氧化)。14 .糖原：由葡萄糖分子聚合而成的含有许多分子的大分子高聚合物，呈聚集的颗粒状存在 于肝和骨胳肌细胞中。15 .血糖：血液中所含的葡萄糖称为血糖，正常范围为3.89 6.11mol / L。16 .糖的有氧氧化(aerobic oxidation):葡萄糖在有氧条件下彻底氧化

5、成水和二氧化碳的反应过程称为。17 .糖异生途径(gluconeogenic pathway):指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。18 .必需脂酸：一组由植物合成，人体不能合成，必须从食物获得的多价不饱和脂酸，主要 包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。19 .脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酶逐步水解为游离脂酸和甘油并释放 入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。20 .酮体：是脂肪酸在肝脏线粒体内分解时产生的特有的中间产物一一乙酰乙酸、3 -羟丁酸及丙酮的总称，是肝输出能源的一种形式。21 .脂类：是一类非均一、物理和化学性质相近，并能为机体利用的有机化合物，是脂肪和 类脂的总

6、称。22 .脂肪酸的3氧化：脂酰CoA进入线粒体基质后，在脂肪酸3氧化多酶复合体的催化下从脂 酰基的3 -碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢、硫解四步连续反应，脂酰基断裂生成1分子比原来少2个碳原子的脂酰 CoA和1分子乙酰CoA （脂酸氧化降解的主要途径，从煌链 竣基端3 -碳原子开始氧化。）23 .生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内经分解代谢，最终生成二氧化碳和水， 同时逐步释放能量，供生命活动所需。24 .电子传递链：又叫呼吸链，是由位于线粒体内膜（真核）中的一系列电子体按标准氧化 还原电位，由低到高顺序排列组成的一种能量转换体系。25 .氧化磷酸化：即同代谢物脱下的氢，经线粒体

7、氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动 ADP磷酸化生成ATP的过程。26 .底物水平磷酸化：ADP或其他核甘二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的 反应过程称为。（底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程， 称为底物水平磷酸化。或者代谢物在脱氢或脱水过程中产生的高能磷酸基直接转移给ADP生成ATP的过程。）27 .必需氨基酸：人体需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸，称为 。包括亮、 异亮、苏、缴、赖、甲硫、苯丙、色。28 .腐败作用：食物中的蛋白质，大约 95%被消化吸收。未被消化的蛋白质及未被吸收的氨 基酸，在大肠下部会受大肠杆菌的分解，此分解作

8、用称。29 .鸟氨酸循环：肝中利用氨合成尿素的代谢通路，又称尿素循环。30 .丙氨酸-葡萄糖循环：丙氨酸和葡萄糖周而复始的转变，完成肌肉和肝之间氨的转运，这一途径称为。31 .一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，包括甲基、 甲烯基等，一碳单位不能游离存在，常与四氢叶酸结合而转运和参与代谢。32 .甲硫氨酸循环：S-腺昔甲硫氨酸失去甲基后，本身变成S-腺昔同型半胱氨酸。后者加水脱去腺昔生成同型半胱氨酸，同型半胱氨酸又在 N5甲基四氢叶酸和甲基维生素B12作用下，经甲基转移生成甲硫氨酸。甲硫氨酸又可与ATP反应生成S-腺昔甲硫氨酸。这一循环称为甲硫氨酸循环或活性甲基循

9、环。33 .关键酶；物质代谢途径包含一系列酶催化的化学反应，其速率和方向是由其中一个或几个具有调节作用的关键酶的活性所决定的。这些能调节代谢的酶称为或调节酶。34 .变构调节：代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节方式称为。35 .酶的共价修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在不同催化单向反应的酶的催化下发生可逆 的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为又称酶的化学修饰调节。36 .代谢组学：是指对某一生物或细胞所有低分子质量代谢产物进行定性和定量检测，分析 活细胞中代谢物谱变化的研究领域。37 .半保留复制：DNA复制是以DNA勺

10、两条链为卞II板，以 dNTP为原料，在DN咪合酶的作用 下按照碱基配对规律合成新的互补链，这样形成的两个子代 DNA分子与原来的DNA分子完全相同，故称之为复制，又因子代 DN册子的双链其中一条来自亲代，另一条是新合成的，故 名半保留复制。38 .冈崎片段：DNA复制时，随从链复制中形成的不连续片段。39 .端粒：是真核生物染色体线性 DNA分子末端的结构。形态学上，DNA末端与它的结合蛋白质紧密结合，像两顶帽子那样盖在染色体两端，使染色体DNAC端膨大成粒状。40 .切除修复：细胞内最重要的修复机制，主要由DN咪合酶I及连接酶执行。41 .反转录：反转录是以RNA为模板，通过反转录酶,合成

11、DNA的过程，是DNAfc物合成的一 种特殊方式。42 .不对称转录：基因组中，按细胞不同的发育时序、生存条件和生理需要，只有少部分的 基因发生转录。在 DN册子双链上，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录。43 .编码链：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链，相对的另一股单链是编码链。44 .核酶（ribozyme ）:具有催化活性的核糖核酸。45 .密码子：在mRNA勺开放阅读框架区， 以每3个相邻的核甘酸为一组， 代表一种氨基酸或 肽链合成的其他信息，这种三联体形式的核甘酸序列称为 。共有64个密码子，密码子的阅 读方向是5' -3'。4

12、6 .开放阅读框架（ORF：从mRNA列5'-端的起始密码子 AUGU 3'-端终止密码子之间的 核甘酸序列，称为 ，通常的ORF包含500个以上的密码子。47 .核蛋白体循环： 在肽链合成的延长阶段，经进位、成肽和转位三个步骤而使氨基酸依次 进入核蛋白体并聚合成多肽链的过程。这一过程在核蛋白体上连续循环进行，直至终止阶段。每经过一次核蛋白体循环，肽链中增加一个氨基酸残基。广义核蛋白体循环是指翻译的过程。48 .基因表达：是基因转录或（和）翻译的过程。49 .管家基因：对生命全过程都是必需的或必不可少的一类基因。这类基因在一个生物个体 的几乎所有细胞中持续表达。50 .顺式作用

13、元件： 在转录起始点上游参与转录调控的DNA列。51 .反式作用因子： 也称真核转录调节因子。由它的编码基因表达后，通过与特异的顺式作 用元件识别、结合，反式激活另一基因的转录。52 .基因工程：实现基因克隆所采用的方法及相关的工作统称重组DNA技术或重组DNAT艺学，又称基因工程。53 .回文结构：大部分II类酶识别DNA&点的核甘酸序列呈二元旋转对称，通常称这种特殊的结构顺序为。54 .目的基因：应用重组DNA术的目的有时是为分离、 获得某一感兴趣的基因或 DNA序列, 或是为获得感兴趣基因的表达产物一一蛋白质。这些感兴趣的基因或DNA序列就是目的基因，又称目的DNA55 .G蛋白

14、：即鸟甘酸结合蛋白。指具有结合GD次活、结合GTP激活两种互变形式和固有GTPW活性，在细胞信号通路中起信号转换器或分子开关作用的一组蛋白质。主要指与细胞 表面7跨膜受体结合的异源三聚体 GTP结合蛋白和一类低分子量单体 G蛋白。56 .第二信使：细胞对细胞外信号，如激素（第一信使）产生应答时合成的能扩散、调节信 号转导蛋白活性的小分子或离子。如钙离子、cAMP NO等是细胞信号跨膜转导的信使分子。57 .生物转化：机体对内、外源性的非营养物质进行的氧化、还原、水解以及各种结合反应，增加其水溶性，利于从尿或胆汁排出体外的过程。58 .初级胆汁酸：肝细胞以胆固醇为原料合成的胆汁酸与甘氨酸或牛磺酸

15、的结合产物，包括 胆酸、鹅脱氧胆酸、甘氨胆酸、牛磺胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸和牛磺鹅脱氧胆酸。59 .胆汁酸的肠肝循环：胆汁酸由肝细胞分泌，经肝左右管-肝总管-胆总管.进入十二指肠.参加消化.然后在小肠胆汁酸可被重吸收，经肝门静脉进入肝.完成循环.60 .结合胆红素：在肝与葡糖醛酸结合车t化的胆红素称为或肝胆红素。61 .微量元素：人体每日需要量在 100mg以下的化学元素，主要包括铁、碘、铜、锌、镒、 硒、氟、铝、钻、铭等。62 .维生素：是维持人体正常生理功能所必需的营养素，是人体内不能合成或合成量甚少， 必须由食物供给的一组低分子有机化合物。63 维生素A原：这类本身不具备维生素 A活性，但在

16、体内可以转化为维生素A的物质，称为维生素A原。例如“-胡萝卜素、玉米黄素、脱氢视黄醛等。64 .聚合酶链反应：是一种可以在体外 扩增牛I定DNA片段的方法。以DN册子为模板，以一 对与模板互补的寡核甘酸片段为引物，反复进行变性、退火和延伸，在DNA聚合酶的作用下，即可使目的DNA片段得到扩增。65 .基因剔除：建立在同源重组基础上的有目的地去除细胞或动物体内某种基因的技术。66 .基因治疗：将某种遗传物质转移到患者细胞内，使其在体内发挥作用。以治疗疾病方法。67 .基因诊断：直接检测体内基因或外源感染基因的结构及其表达水平是否正常，从而对疾 病作出诊断的诊断的方法。68 .癌基因：能在体外引起

17、细胞转化，在体内诱发肿瘤的基因。69 .抑癌基因：是一类能抑制细胞过度生长、增殖从而遏制肿瘤形成的基因。1 .蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特征是什么？答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。 其结构特征是：氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级 结构；多肽链的局部主链构象是蛋白质的二级结构； 在二级结构基础上多肽链进一步折叠形 成蛋白质三级结构；含有两条以上多肽链的蛋白质具有四级结构。2 .什么是蛋白质的二级结构？主要形式有哪两种？各有何结构特征？答：蛋白质的二级结构（secondary structure） :指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结 构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不

18、涉及氨基酸残基侧链的构象。 蛋白质二级结构包括“螺旋，3 折叠，3 转角和无规卷曲。维持二级结构的化学键是氢键。a -螺旋：1）多肽链的主链围绕中心轴成有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即右手螺旋；2）氨基酸侧链伸向螺旋外侧； 3）每个肽键的亚氨基氢和第4个肽键的厥基形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固”-螺旋的结构；4）每3.6个氨基酸残基螺旋上升一周，螺距为0.54mm,3 -折叠：多肽链充分伸展，每个肽单元以C”为旋转点，依次折叠成锯齿结构；2）氨基酸侧链交替的位于锯齿结构的上下方；3） 2条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间厥基氧和亚氨基氢形成

19、氢键，从而稳固3-折叠的结构；4）肽链有顺式平行和反式平行两种。3 .什么是蛋白质变性？变性的本质是什么？变性与沉淀的关系如何？蛋白质变性（denaturation）:在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏， 从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。（一般认为蛋白质的变性主要发生在二硫键和共价键的破坏，不涉及一级结构氨基酸序列的改变。理化性质改变表现在：溶解度降低、黏度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解等）变性的本质：二硫键与非共价键的破坏，不涉及肽键的断裂蛋白质沉淀：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象称为蛋白质沉

20、淀。（变性易于沉淀，沉淀不一定变性）4 .简述细胞内主要的 RNA及其主要功能。种类细胞核和 细胞液线粒体功能核糖体RNArRNAmt rRNA核糖体组成成分信使RNAmRNAmtmRNA蛋白质合成的模板转运RNAtRNAmt tRNA转运氨基酸不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前体核内小RNAsnRNA参与hnRNA的剪接和转运核仁小RNAsnoRNArRNA的加工和修饰胞质小RNAscRNA蛋白质内质网定位合成的信号识别体的组成成分5 .简述真核mRNA勺结构特点。大多数真核生物 mRNAE 5'端以7-甲基鸟喋吟三磷酸核甘为分子的起始结构，同时第一个核甘酸的G也是甲基化的，这

21、种 m7GpppN吉构被称为帽子结构。帽子结构在mRN肝为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核糖体与mRN陆结合，加速翻译起始速度的作用，同时可以增强mRNA勺稳定性。在真核生物 mRNA勺3'端，大多数有一段长短不一的多聚核甘酸结构，通常称为多聚A尾。一般由数十个至一百多个腺甘酸连接而成。因为在基因内没有找到它相应的结构，因此认为它是在mRN即成后才加进去的。随着 mRN的在时间的延续，这段聚 A尾巴慢慢变短。 因此，目前认为这种 3'末端结构可能与 mRN颜核内向胞质的转位及 mRNA勺稳定性有关。6 .简述tRNA的结构特点。tRNA的一级结构：由核糖核甘酸通过磷酸二酯键连

22、成的单链分子tRNA的二级结构：核甘酸链中存在着一些局部互补配对的区域，可以形成局部双链，进而形成一种发夹结构，局部配对的双链构成茎状，中间不配对的部分膨出成环状，故其二级结构成三叶草形，左右两侧稀有碱基环称二氢尿喀咤环和假尿喀咤环，位于下方的称反密码环，此环中间的 3个碱基即为反密码子，3'-端为CCA-OHC端。与分子功能的关系：tRNA功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的载体并将其转呈给tRNA,具体来说靠其3'-末端CCA-OK氨基酸结合成氨基酰-tRNA,反密码子与 mRNA 上的密码子形成碱基互补，蛋白质生物合成时靠反密码子辨认mRNAh密码子，然后携带密码

23、子编码的氨基酸至核糖体，参与蛋白质合成。7 .试述酶与一般催化剂相比有哪些异同点答：酶促反应具有极高的效率酶促反应具有高度的特异性一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。酶的特异性可大致分为以下3种类型：绝对特异性(absolute specificity) :只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反 应，生成一种特定结构的产物。 如：琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸与延胡索酸之间的氧化还 原反应。相对特异性(relative specificity) :作用于一类化合物或一种化学键。如：蔗糖酶不 仅水解这趟，也水解棉

24、子糖中的同一种糖甘键。立体结构特异性(stereo specificity) :作用于立体异构体中的一种。如：乳酸脱氢酶 只作用于L-乳酸，而不作用于 D-乳酸。酶促反应的可调节性酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 包括：酶活性的调节；对酶生成与降解量的调节8 .举例说明酶的竞争性抑制作用及其实际应用意义答：酶的竞争性抑制作用的原理：抑制剂（ I）与酶的底物（S）在化学结构上相似，这两者 相互竞争与酶的活性中心结合，如果酶与抑制剂结合形成EI复合物，就不能再结合底物 S,导致酶与底物结合形成的复合物ES下降，由于酶与抑制剂结合形成的中间体EI不能彳t化I

25、发生变化，称为反应的“盲端”导致酶促反应速度降低。由于抑制剂的浓度越高，抑制程度 就越大；繁殖，增加底物浓度，则可以减低甚至解除抑制。在竞争性抑制中，Vmax不变，Km增大。1.酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构 的区域，能与底物特异地结合并将底物转化成产物，这一区域称为酶的活性中心。辅酶参与酶活性中心的组成。9 .糖的有氧氧化包括哪几个阶段？答：糖的有氧氧化大致可分为三个阶段：第一阶段葡萄糖循糖酵解途径分解成丙酮酸。第二阶段丙酮酸进入线粒体内氧化脱竣生成乙酰CoA第三阶段为三竣酸循环及氧化磷酸化。10 .简述三竣酸循环的要点及生理意义答：三竣酸循环存在于线粒

26、体基质，由一系列反应组成。该循环中有三个不可逆反应， 分别是：草酰乙酸与乙酰辅酶 A缩合生成柠檬酸，由柠檬 酸合酶催化异柠檬酸氧化脱竣生成 a -酮戊二酸，由异柠檬酸脱氢酶催化 a-酮戊二酸氧 化脱竣生成琥珀酰辅酶 A,由a -酮戊二酸脱氢酶复合体催化特点：经过一次三竣酸循环，消耗一分子乙酰CoA经四次脱氢，二次脱竣，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2 3分子NADH+H+ 2分子CO2 1分子GTR整个循环反应为 不可逆反应三竣酸循环的生理意义是三大营养物质氧化分解的共同途径；是三大营养物质代谢联系的枢纽； 为其它物质代谢提供小分子前体； 为呼吸链提供H+ + e。11 .简述糖异生的

27、生理意义。答：（1）维持血糖水平的恒定是其最主要的生理作用；（2）是补充或恢复肝糖原储备的重要途径；（3）肾糖异生增强有利于维持酸碱平衡。12 .简述血糖的来源和去路血糖来源有三：食物消化吸收肝糖原分解糖异生血糖去路有四：无氧酵解有氧氧化磷酸戊糖途径转化为脂肪、氨基酸13 .乙酰CoA的来路与去路答：(1)葡萄糖分解代谢生成乙酰辅酶A【糖的有氧氧化】葡萄糖-丙酮酸-乙酰辅酶Z CO2+H2O此过程在只能有线粒体的细胞中进行，并且必须要有氧气供应。糖的有氧氧化是机体获得ATP的主要途径，1分子葡萄糖彻底氧化为二氧化碳和水可合成30或32分子ATP (过去的理论值为 36或38分子ATP)。【糖转

28、化为脂肪】葡萄糖-乙酰辅酶A-脂肪酸-脂肪。这是糖转化为脂肪的途径，脂肪是机体高度还原的能源贮存形式，疏水，可以大量贮存，但利用速度较慢。(2)脂肪氧化分解产生乙酰辅酶A(3)氨基酸分解代谢生成乙酰辅酶A乙酰辅酶A的彻底氧化乙酰CoA是生化代谢中的一个枢纽性物质，如前所述，糖、脂肪、氨基酸分解代谢都能 产生乙酰辅酶A;乙酰辅酶A有多种代谢去路，可以合成脂肪酸、胆固醇、酮体等，乙酰辅 酶A彻底氧化释放能量的途径是三竣酸循环。通过三竣酸循环和氧化磷酸化，乙酰CoA氧化产生CO2 H2Q释放能量推动 ATP合成。在营养物质产能代谢中，三竣酸循环和氧化磷酸 化是释放能量最多的环节，是营养物质产能代谢和

29、相互转化的枢纽。14 .眩晕症患者，主诉不能进食，乏力，眩晕，恶心呕吐，经检查血酮体明显增高，尿中酮 体强阳性，诊断为酮症酸中毒，试分析其酮症产生的机制。答：生成：在肝细胞线粒体中以3氧化生成的乙酰CoA为原料，首先2分子乙酰CoA在乙酰 乙酰CoA硫解酶作用下缩合为乙酰乙酰 CoA乙酰乙酰 CoA在HMGCoA合成酶的催化下，在 与1分子乙酰CoA缩合生成HMG CoA HMG Co醉HMG Co屐解酶作用下生成乙酰乙酸和乙 酰CoA乙酰乙酸由NADK氢被还原为3 -羟丁酸，或脱竣生成丙酮。HMG CoA成酶是酮体合成的关键酶。利用：合成酮体是肝特有的功能，但是肝缺乏氧化酮体的酶，因此不能氧

30、化利用酮体，必须经血液运输到肝外组织进一步氧化分解。乙酰乙酸和3-羟丁酸首先转变为乙酰 CoA最终通过三竣酸循环彻底氧化。丙酮可经肾肺排出，或在酶作用下转变为丙酮酸或乳酸， 进而异 生成糖。生理意义：酮体是脂肪酸在肝内正常的中间代谢产物，是肝输出能源的一种形式。酮体溶于水，分子小，能通过血脑屏障及肌肉毛细血管，是肌肉组织，尤其是脑组织的重要能源。糖 供应充足时，脑组织主要摄取血糖氧化供能，当长期饥饿或糖供应不足时脑组织不能氧化利用脂肪酸，此时酮体就可代替葡萄糖成为脑组织及肌肉组织的主要能源。另外，酮体的利用可减少肝外组织对血糖的摄取，这对于维持血糖恒定及减少氨基酸异生成糖具有重要意义。15 .

31、什么是血浆脂蛋白？按照琼脂糖电泳法和密度梯度超速离心法可将其各分为哪几类？ 两类分类法之间的关系是什么？简述它们的主要作用。答：分类：血浆中的脂蛋白存在多种形式，各种血浆脂蛋白分子中的脂类和蛋白质的组成有很大差异。一般采用电泳法和超速离心法进行血浆脂蛋白的分类。按电泳法分类：a、前3、3、CM$超速离心法分类： HDL LDL VLDL CM组成：各类血浆脂蛋白均由蛋白质甘油三酯磷脂胆固醇及其酯等组成，但其组成比例及含量却大不相同。其中 CM颗粒最大，含甘油三酯最多，达其化学组成的90%蛋白质最少，密度最小。VLDL也含较多甘油三酯，达 60%但其蛋白质含量高于 CM LDL含胆固醇及胆固醇

32、酯最多，几乎占其含量的 50% HDL含PL及蛋白质最多，也含较多胆固醇及胆固醇酯。功能：CM转运外源性甘油三酯及胆固醇。VLDL转运内源性甘油三酯。LDL:转运内源性胆固醇至肝外组织。HDL将肝外组织的胆固醇转运至肝。抑制剂类别抑制剂名称抑制剂作用原理呼吸链抑制剂（阻断呼吸链中某些部位电子传递）鱼藤酮、粉蝶霉素 A、异戊巴比妥与复合体I中的Fe-S结合抗霉素A、一硫基丙醇阻断复合体III中cyt b与cytc1问电子传递CO、CN-、N2、H2s抑制细胞色素C氧化酶解偶联剂二硝基苯酚氧化过程与磷酸化偶联过程脱离氧化磷酸化抑制剂（对电子传递及ADP磷酸化均肩抑制作用）寡霉素阻止质子回流，抑制A

33、TP生成16.说明机体调节氧化磷酸化作用的因素及其机制。答：（1）有3类氧化磷酸化抑制剂；（2） ADP是调节正常人体氧化磷酸化速率的主要因素;（3）甲状腺激素刺激机体耗氧量和产热同时增加；（4）线粒体DNA突变可影响机体氧化磷酸化功能。17 .说明氧化磷酸化抑制剂的种类和作用机制。18 .简述血氨的来源与去路答：氨的来源（1）氨基酸脱氨基作用产生的氨，是体内氨的主要来源。（2）肠道吸收的氨：肠内氨基酸在细菌作用下产生的氨； 肠道尿素酶水解尿素产生的氨。 （3）肾小管上皮细 胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。氨的转运：（1）丙氨酸葡萄糖循环肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝，可异生为糖；肝为肌肉提

34、供了生成丙酮酸的葡萄糖。（2）谷氨酰胺的运氨作用从脑、肌肉向肝或肾运氨；谷氨酰胺既是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。19 .试述叶酸、维生素 B12缺乏引起巨幼细胞贫血的机制答：巨幼细胞贫血的发病机制主要是细胞内DNA合成障碍。叶酸缺乏时，细胞内脱氧尿喀咤核音（dUMP联为脱氧胸腺喀咤核昔（dTMt）的生化反应受阻。参加正常 DNA合成的dTTP被 dUTP代替。机体为了修复这些异常的DNA企图合成新的 DNA但由于体内缺乏叶酸，仍由dUTP代替dTTP进入新的DNA如此反复不已，造成 DNAM制的起点多，新合成的小片段不 能接成长的子链，存在多处单链，在重新螺旋化时，易受机械损伤及破坏

35、。促使染色体断裂、 细胞染色质出现疏松、断裂等改变。细胞核的发育停滞，而胞质仍在继续发育成熟。细胞呈现核浆发育不平衡、细胞体积较正常为大的巨幼型改变，称为巨幼细胞。这些巨幼细胞均有成熟障碍，表现出无效应生成。骨髓内粒系及巨核系细胞亦有类似的DNA合成障碍和成熟障碍。维生素 B12缺乏在发病机制中的作用，以及维生素B12缺乏如何阻碍叶酸在细胞DNA合成的作用，有多种解释。比较成熟的是1964年V.Herbert等提出的“甲基四氢叶酸陷阱学说”。他们认为在维生素 B12缺乏时，同型（高）半胱氨酸转变为蛋氨酸的过程受到阻碍， 使甲基四氢叶酸不能形成四氢叶酸。亚甲基四氢叶酸的形成亦减少，间接地影响了

36、DNA勺合成，故维生素B12缺乏是间接地阻碍了 DNA勺合成。20 .试述高血氨导致昏迷的生化机制答：其毒性机制尚不完全清楚。一般认为，氨进入脑组织，可与脑中的a-酮戊二酸结合生成谷氨酸，氨也可与脑中的谷氨酸进一步结合生成谷氨酰胺。高血氨时脑中氨的增加可使脑细胞中的a-酮戊二酸减少，导致三竣酸循环减弱，ATP生成减少，导致大脑功能障碍，严重时可发生昏迷。另一种可能性是谷氨酸、谷氨酰胺增多，渗透压增大引起脑水肿。21 .试述参与原核生物 DNA复制过程所需的物质及其作用答：L1）复制的起始：DNAB链形成引发体；DNAB链DnaA （辨认起始点）、DnaB （解螺旋酶）、DnaC （协'

37、同B蛋白）三种蛋白和 SSB参与。引发体和引物引发体：解螺旋酶、 DnaC蛋白、引物酶（DnaG蛋白）和DNA起始复制区域的复合结构。引物合成（2）复制的延长过程：领头链连续复制，随从链不连续复制延长的反应式：（dNMP n + dNTP 一 （dNMP n+1 + PPi 。延长的方向：5' 一3'方向进行；领头链是连续合成；随从链是不连续合成，形成多个 冈崎片段。（3）复制的终止过程：切除引物、填补空缺和连接切口冈崎片段的连接；RNAB水解引物；留下的空缺由DNA pol I填补；DNA连接酶连接缺口。22 .端粒酶的分子组成有何特点？有什么功能？答：由端粒酶 RNA端粒酶

38、协'同蛋白1、端粒酶逆转录酶三部分组成。提供 RNA莫板和催化 逆转录的功能，是一种特殊的逆转录酶。复制终止时，染色体端粒区域的 DN颇有可能断裂。 端粒酶通过一种称为爬行模型的机制维持染色体的完整。23 .试述产物为5'-ACGUAU-3 ,写出与之对应的模板链、编码链（注明其两端）。答：模板链：3'-TGCTAT-5'模板链：与mRNA 反向互补U变T编码链：5'-ACGTAT-3'编码链：与 mRNA 序列相同U换T24 .试述原核RNA勺生物合成主要过程。答：原核生物的转录过程可分为转录起始、转录延长和转录终止三个部分。（1）转录起始需要

39、RNA聚合酶；（2）原核生物的转录延长时蛋白质的翻译也同时进行；（3）原核生物转录终止分为依赖p因子与非依赖p因子两大类。25 .遗传密码有哪些基本特征答：（1）方向性（5'-3'）;（2）连续性；（3）简并性；（4）通用性（从原核生物到人类，密码子都通用）；（5）摆动性质。26 .RNA主要有哪三种？它们在蛋白质生物合成过程中各有什么功能？答：RNA主要有tRNA、mRNA和核糖体。mRNA是蛋白质合成的直接模板；tRNA是氨基 酸的运载工具及蛋白质生物合成的适配器；核糖体是蛋白质生物合成的场所。27 .试述原核生物蛋白质合成的主要步骤。答：（1）起始：核糖体大小亚基分离 mRN位小亚基上定位结合 fMet-tRNA （fMet） 核糖体大亚基结合。（2）延长：进位成肽转位。（3）终止。28 .载体的种类和特性是什么？答：种类:（1）质粒载体（可分为克隆载体、中间