蛋白质结构与功能的关系

1、1 / 5 下载文档可编辑 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。 一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从 N-端至C-端的 氨基酸排列顺序。 一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基 础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。 蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律 的折叠和盘绕， 它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。 常 见的二级结构有a螺旋、三股螺旋、B折叠、B转角、B凸起和无规 卷曲。a螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极 性的、疏水的或两亲的。B折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平 行和反平行两种

2、。如果B股交替出现极性残基和非极性残基， 那么就 可以形成两亲的B折叠。B转角指伸展的肽链形成 180的U形回折 结构而改变了肽链的方向。B凸起是由于B折叠股中额外插入一个氨 基酸残基而形成的， 它也能改变多肽链的走向。 无规卷曲是在蛋白质 分子中的一些极不规则的二级结构的总称。 无规卷曲无固定走向， 有 时以环的形式存在，但不是任意变动的。从结构的稳定性上看，右手 a螺旋B折叠U型回折无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质 的活性中心通常由无规卷曲充当，a右手螺旋和B折叠一般只起支持 作用。 蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘 绕、卷曲和折叠， 形成主要通过氨基酸侧链以次级键以

3、及二硫键维系 的完整的三维结构。 三级结构通常由模体和结构域组成。 稳定三级结 构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二 硫键。模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体， 也可被2 / 5 下载文档可编辑 用于功能模体或结构模体， 相当于超二级结构。 结构模体是结 构域的组分，基本形式有aa、 Bap和等。常见的模体包括： 左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、a螺旋-环-a螺旋、 Rossma nn卷曲和希腊钥匙模体。结构域是在一个蛋白质分子内的相 对独立的球状结构和 / 或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独 立的球形结构单位， 它们通常是独自折叠形成

4、的， 与蛋白质的功能直 接相关。 一个结构域通常由一段连续的氨基酸序列组成。 根据其占优 势的二级结构元件的类型，结构域可分为五大类：a 结构域、p结 构域、a / p结构域、a +B结构域、交联结构域。以上每一类结构域 的二级结构元件可能有不同的组织方式， 每一种组织就是一种结构模 体。这些结构域都有疏水的核心，疏水核心是结构域稳定所必需的。 具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白质或多聚蛋白质才会有 四级结构。组成寡聚蛋白质或多聚蛋白质的每一个亚基都有自己的三 级结构。蛋白质的四级结构内容包括亚基的种类、数目、空间排布以 及亚基之间的相互作用。 驱动四级结构形成或稳定四级结构的作用力 包括氢键

5、、疏水键、范德华力和离子键。 因为蛋白质的不同结构， 从而使蛋白质具有各种不同的功能， 像 催化、运输、调节、运动、防御、营养等等。以下是几个蛋白质结构 影响功能的举例 . 一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能：3/5 下载文档可编辑 一级 胰岛素 氨基酸残基序号 结构 相似 A5 A6 A10 B30 的蛋 白质 人 Thr Ser lle Thr 具有 相似 猪 Thr Ser lle Ala 的功 能。功 狗 Thr Ser lle Ala 能相 似的 兔 Thr Gly lle Ser 蛋白 往往 牛 Ala Gly Val Ala 在进 化上 羊 Ala Ser Val Al

6、a 具亲 缘关 马 Thr Ser lle Ala 系，一 级结 构相 似的蛋白质往往具有共同的起源。许多疾病是由相关的蛋白质结构异 常引起的。 a -角蛋白来源于动物的毛发、角、鸟喙和爪子。每一个a -角蛋 白分子在其中央形成典型的a 螺旋，而两端为非螺旋区。两个a - 角蛋白分子通过疏水的 R基团的结合，相互缠绕形成双股的卷曲螺 旋，这大大地提高了a 螺旋的稳定性。链间形成的多个二硫键还可 进一步提咼a -角蛋白的强度。 B -角蛋白主要来源于蚕丝和蜘蛛丝中的丝心蛋白，其一级结构 具有重复序列 Gly Ala/Ser Gly Ala/Ser ;二级结构主要是反平 行B折叠。Gly和Ala/

7、Ser分别分布于折叠片层的两侧，使得相邻的 B折叠更加紧密地堆积形成网状结构， 赋予蛛丝较高的抗张强度，同 时a螺旋又赋予蛛丝一定的柔软性。相邻的B角蛋白之间无共价交 联。 4 / 5 下载文档可编辑 肌红蛋白的三级结构是由一簇八个 a- 螺旋组成的，螺旋之间通 过一些片段连接。肌红蛋白中的四分之三氨基酸残基都处于 a- 螺旋 中。尽管肌红蛋白中的高螺旋含量不是球蛋白结构中的普遍现象， 但 肌红蛋白的一些结构还是代表了球蛋白的典型结构特征。 肌红蛋白的 内部几乎都是由疏水氨基酸残基组成的， 特别是一些疏水性强的氨基 酸，如缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸和蛋氨酸。而表面既含 有亲水的氨基酸残

8、基， 也含有疏水的氨基酸残基， 通常水分子被排除 在球蛋白内部， 大多数可离子化的残基都位于表面。 血红素辅基处于 一个由蛋白部分形成的疏水的、 象个笼子似的裂隙内， 血红素中的铁 原子是氧结合部位。 无氧的肌红蛋白称之脱氧肌红蛋白， 而载氧的分 子称之氧合肌红蛋白，可逆结合氧的过程称之氧合作用。 血红蛋白的主要功能是在血液中结合并转运氧。 它存在于红细胞 中，每个成熟红细胞约含 3 亿个血红蛋白分子。 血红蛋白从肺部经心 脏到达外围组织的动脉血中有 96%氧饱和度。在静脉血中的饱和度为 64%。因此，每 100ml 的血经过组织约释放 1/3 的氧或相当于大气压 和体温下6.5ml氧气。氧合血红蛋白显著改变 Hb的四级结构，血红 素铁的微小移动导致血红蛋白构象的转换， 氧合血红蛋白和去氧血红 蛋白代表不同的构象态 . 生物膜的各种功能是由各种结构不同的膜蛋白完成的。 膜蛋白可分为 外周蛋白、内在蛋白和脂锚定蛋白。 膜蛋白与非膜蛋白含有相同的二 级结构元件，其中a螺旋是最常见的二级结构