生物化学复习(1)

1、第二章第一节糖类的生物学功能l 1.能量物质 2.碳源物质 3.结构组分 4.其他重要生物功能第二节l 葡萄糖及大多数糖都有使平面偏振光发生偏转的能力，即糖具有旋光性，若偏振面顺时针方向旋转，常用+表示 ，否则用-表示l 凡是糖分子中距羰基最远的手性碳原子所连羟基在费歇尔投影式中朝右为D-构型，朝左为L-构型l 单糖分子中醛基和其他碳原子上的羟基能发生成环反应，称为半缩醛反应1.醛基与C5位上的羟基反应生成吡喃环（六元环中含5个碳原子）2.醛基与C4位上的羟基反应生成呋喃环（五元环中含4个碳原子）-O顺时针旋转最近的-OH在：下方则为型 上方则为型吡喃有2种不同的结构 1.船式 2.椅式 椅式

2、更稳定l 还原性糖有：单糖、麦芽糖、乳糖 多糖有：淀粉、糖原、纤维素第四节l 直链淀粉：每个直链淀粉分子是一条线性的无分支的链型结构。直链淀粉分子具有两个末端，一端具有还原性，另一端具有非还原性支链淀粉：相对分子质量比直链淀粉大可利用淀粉与碘的颜色反应来区分直链淀粉和支链淀粉，直链淀粉遇碘产生蓝色，支链淀粉遇碘产生红色。l 糖原：是动物体内的储存多糖，也称为动物淀粉糖原无还原性，遇碘呈红色；具有右旋性；溶于水和三氯醋酸第三章第一节l 脂类的生理功能1.结构组分-磷脂是生物膜的主要组成成分 2.储能能源-脂质是机体的储存原料 3.溶剂-脂质是一些活性物质的溶剂 4.保温和保护-脂质是润滑剂和防寒

3、剂 5.其他-参与机体代谢调节第二节l 油脂的水解反应（皂化反应）脂肪+水脂肪酸+甘油 脂肪酸+氢氧化钠肥皂+水l 皂化值：是指完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的质量 皂化值=V×N×56.1m V为测定皂化值时滴定所用HCl的体积 N为HCL的浓度 56.1为KOH的相对分子质量 m为测定时所用油脂质量l 碘值：指100g油脂与碘卤化时所需碘的质量（g） 碘值=N×V×1271000m×100 V为滴定时用去的硫代硫酸钠的体积 N为硫代硫酸钠的浓度 127为碘相对原子质量 m为样品油脂质量g碘值越大，说明油脂中所含的不饱和脂肪酸越多，油脂的不饱和

4、程度就越大。第三节l 磷脂酰胆碱（卵磷脂）是生物体中分布最广的磷脂，不溶于丙酮，溶于乙醚及乙醇磷脂酰胆胺（脑磷脂）与卵磷脂同为动植物中含量最丰富的磷脂，主要存在于脑组织和神经中，不溶于丙酮及乙醇，溶于乙醚。第五节l 生物膜的功能1. 转运物质-物质转运是生物膜的基本功能简单扩散是指由浓度高的一侧转运到浓度低的一侧，这种扩散不需提供能量和膜蛋白的协助；协助扩散也是物质沿浓度梯度减小的方向跨膜转运，也不需要细胞提供能量，需要载体蛋白和通道蛋白。主动运输是物质逆浓度梯度与电化学梯度运输的跨膜运动方式，需要ATP直接供能，并需要特异膜蛋白参与。2. 传递信息-质膜可将膜外信息传给胞内3. 转换能量-线

5、粒体膜是能量转换的主要装置4. 免疫功能-细胞膜具有识别外缘物质的功能第四章第一节l 蛋白质是生命体的主要体现者；蛋白质主要元素是C、H、O、N，其中N的含量平均为16%，N为蛋白质的特征元素。第二节l 20种氨基酸甘氨酸谷氨酰胺谷氨酸丙氨酸天冬氨酸天冬酰胺精氨酸缬氨酸亮氨酸赖氨酸GlyGlnGluAlaAspAsnArgValLeuLys异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸酪氨酸色氨酸苏氨酸丝氨酸半胱氨酸甲硫氨酸组氨酸IlePheProTyrTryThrSerCysHMetHis芳香族AA：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸酸性AA：天冬氨酸、谷氨酸碱性AA：精氨酸、赖氨酸、组氨酸杂环AA：组氨酸、脯氨酸含有S元素

6、的AA：半胱氨酸l 氨基酸的性质1. 两性性质-氨基酸是弱两性电解质当氨基酸所处环境处于某一PH值时，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的PH值称为氨基酸的等电点。在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。2. 紫外线吸收-芳香族氨基酸具有特征紫外线吸收芳香族氨基酸含有共轭双键，具有吸光能力。3. 化学性质-氨基酸的一些特殊反应用于定性和定量颜色反应：脯氨酸和羧脯氨酸与茚三酮反应生成黄色物质。第三节l 氨基酸通过肽键连接形成的链状化合物就称为肽第四节l 蛋白质的共价结构一级结构概念-特制氨基酸的顺序以及二硫键的位置（肽键）l 蛋白质的空间结构概念-蛋白质的空间结构系非共价结构含义

7、：二级结构指的是多肽链借助氢键排列成沿一个方向具有周期性结构的构想。（氢键）三级结构-肽链非几何形的进一步折叠（肌红蛋白只有三级结构）对于单一多肽结构，三级结构是它的最高级结构；只有具有完整的三级结构才有全部的恶生物学功能四级结构-亚基间的相互关系（血红蛋白）l 变性作用：天然蛋白质受到理化因素的影响，氢键、盐键等次级键被破坏，分子内部结构发生改变，致使蛋白质的理化性质和生物活性改变或丧失。（不包括一级结构的肽键断裂）第六节l 凯氏定氮法：将样品蛋白质中的N通过硝化全部转变成无机氮，再通过分析化学的手段，测出N的含量，从而得出蛋白质的含量。第五章第一节l 核苷酸的种类共八种，核苷酸和脱氧核苷酸

8、各有四种：腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶Tl 核苷酸的重要作用1. 核苷酸是合成DNA和RNA的前体。2. 在多糖合成中UDPG是葡萄糖的活性形式3. ATP是生物体内生物能生成、储藏、转运的中心，是最普遍、最重要的能量形式。4. 各种代谢反应中所需要的NAD、NADP、CoA、FAD等都是腺苷酸的衍生物。5. AMP由ATP衍生而来，在生物体细胞内具有传递生理信息的重要作用。6. GTP是生物大分子移位反应主要动力。第二节l 核酸的一级结构：指核苷酸的排列顺序，包括核苷酸的连接键。l DNA的二级结构-双螺旋结构模型的特征。l tRNA二级二级结构-三叶草结构模型第三节l 核酸的性质

9、紫外线吸收：由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键，碱基、核苷、核苷酸、核酸都在240-290nm范围有特征吸收变性与复性DNA变性-DNA生物功能表现所必需：DNA受到某些理化因素的影响，使分子中的氢键、碱基堆积力等破坏，双螺旋结构解体，分子由双链变为单链的过程。DNA复性-核酸研究中的常用手段：解除变性因素并满足一定条件后，解开的两条DNA互补链又可以重新恢复双螺旋结构，并恢复原有的理化性质。第四节l 基因的转录-mRNA的合成基因的转录是以DNA为模板合成与其碱基顺序互补的RNA的过程。第六章第一节l 酶的概念-酶是生物催化剂酶的化学本质-大多数酶都是蛋白质l 酶的组成及分类酶的组成-根据组成分

10、为单纯酶和结合酶有些酶的活性仅仅决定于它的蛋白质结构，仅由蛋白质组成，故称为单纯酶另一些酶其结构中除含有蛋白质外，还有非蛋白质部分，故称为结合酶在结合酶中，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子辅因子又可分成辅酶（可用透析法去除）和辅基（不能用透析法去除）两类酶蛋白决定着酶作用的专一性；而辅酶或辅基它们决定着酶促的性质和反应类型第二节l 酶原激活-切去部分片段是酶原激活的共性：酶原一定的条件下才能转化成有活性的酶，这一转化过程称为酶原激活。l 活性中心-酶分子中只有很小的结构区域与活性直接相关与酶的活性直接相关的结构区域称为酶的活性中心活性中心又可以分为两个部分：与底物结合的部位称为结合

11、中心，决定酶的专一性；促进底物发生化学变化的部分称为催化中心，决定酶的催化反应的性质。l 同工酶-高级结构与酶活性关系的典型同工酶是指能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成不同的一组酶。同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或由同一基因生成的不同mRNA产生的多肽组成的蛋白质。第三节l 酶促反应的本质1. 酶是催化剂-只影响反应速率，不改变反应平衡点2. 加速反应的本质-降低活化能3. 中间产物学说-酶的工作方式l 酶作用专一性的机制-诱导契合学说1. 酶的活性部位在结构上具有一定的柔性2.酶的作用专一性不仅取决于酶和底物的结合，也取决于酶的催化基团有正确的取位。第四节l 米氏

12、方程-定量表达底物浓度与酶反应速率的关系 v=vmax×c（S）Km+c（S） Vmax为最大反应速率，Cs为底物浓度，Km为米氏常数，v为Cs不足以产生最大速率Vmax时的反应速率。米氏常数Km为酶促反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度l 抑制剂对酶反应速率的影响1. 抑制作用的概念-抑制作用不同于失活作用和去激活作用2. 抑制作用的类型-可逆抑制与不可逆抑制不可逆抑制：抑制剂与酶活性中心必需基团以共价结合，引起酶活性丧失，是酶的共价修饰抑制。可逆抑制：抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，具有可逆性。可逆抑制作用又可分为：（1）竞争性抑制（会改变Km值）：某些抑制剂的化学结构与底物相

13、似，因而与底物竞争性地同酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合，底物就不能再和酶活性中心结合，反之同理。竞争性抑制剂通常可用增大底物浓度来消除。（2）非竞争性抑制：酶可以同时与底物及抑制剂结合，两者没有竞争作用。非竞争性抑制剂作用的强弱取决于抑制剂的绝对浓度。（3）反竞争性抑制：酶只有于底物结合后，才能与抑制剂结合，常见于多底物反应。Km与Vmax均改变l 酶的活力单位-表示酶量的指标酶催化一定化学反应的能力称为酶活力。比活力：指每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数，即 比活力=活力单位数毫克酶蛋白（氮）第九章第二节l 糖酵解途径EMP（都在胞浆中进行）1. 糖的裂解-糖酵解的第一阶段是耗能过程 （

14、1）葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖 由己糖激酶（限速酶）催化，消耗1分子ATP 糖酵解途径第一个限速步骤。（2）6-磷酸葡萄糖生成6-磷酸果糖 果糖催化 消耗一分子ATP （3）6-磷酸果糖磷酸化生成1,6-二磷酸果糖 经磷酸果糖激酶（限速酶）催化 ，消耗1分子ATP是糖酵解第二个限速反应 为不可逆反应。（4）1,6-二磷酸果糖裂解为两分子磷酸丙糖 （5）磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛互变2. 醛氧化成酸-糖酵解的第二阶段是产能过程 （6）3-磷酸甘油醛被氧化为1,3-二磷酸甘油酸 生成4或6ATP 唯一的脱氢反应 （7）1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸 产生一分子ATP 属于底物水平磷

15、酸化 糖酵解第一个生成ATP的反应 （8）3-磷酸甘油酸生成2-磷酸甘油酸 （9）2-磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸 （10）磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸 由丙酮酸激酶（限速酶）催化 产生一分子ATP 属于非氧化磷酸化 是第三个限速反应 为不可逆反应2. 丙酮酸的去向-有氧和无氧条件下转变成不同产物（1） 丙酮酸转变为乙醇（无氧条件） 在乙醇脱氢酶催化下 由NADP+H+提供氢 产生2分子ATP 副产物有CO2和H2O（2） 丙酮酸转变为乳酸（无氧条件） NADH+HNAD 产生2分子ATP 副产物有HO（3） 丙酮酸转变为CoA（有氧条件） 进入三羧酸循环 被彻底氧化成CO、HO和能量l

16、三羧酸循环TCA（柠檬酸循环）1. 丙酮酸的氧化脱羧-需3种酶、6种辅因子 过程在线粒体基质里进行 产生乙酰CoA2. 乙酰CoA的氧化-三羧酸循环途径（在线粒体基质里进行）（1）乙酰CoA与草酰乙酸生成柠檬酸 由柠檬酸合成酶催化（限速酶） 缩合反应 TCA循环第一个限速反应（2）柠檬酸异构化生成异柠檬酸（3）异柠檬酸被氧化脱羧生成-酮戊二酸 NAD+NADH +H 是TCA循环第一个氧化还原反应 NAD作为辅酶TCA第二个限速调节酶 是TCA第二个限速反应（4）-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰辅酶A 第三个限速反应 第二个氧化还原反应（5）琥珀酰CoA转变为琥珀酸 TCP中唯一的底物水平磷酸化反

17、应 GDPGTP （6）琥珀酸被氧化生成延胡索酸 由琥珀酸脱氢酶催化 第三次氧化还原反应 FADFADH（7）延胡索酸水化作用生成苹果酸（8）苹果酸氧化成草酰乙酸 由苹果酸脱氢酶催化 第四次氧化还原反应 生成的草酰乙酸又可与另一分子乙酰CoA缩合生成柠檬酸。1FADH2ATP 1NADH3ATP 3.生理意义-糖的无氧分解和需氧分解的能量转换效率糖的无氧分解和有氧分解均可为机体生命活动提供能量 EMP+TCA净生成36或38mol ATPl 糖原合成-由葡萄糖合成糖原的过程（在细胞质中进行）第十章l 血脂-油脂的转运血浆中的脂质统称为血脂，血脂与蛋白质结合形成脂蛋白。l 脂肪酸的分解代谢和合成

18、代谢氧化从头合成反应场所线粒体细胞质基质转运系统肉毒碱转运系统TCA循环系统酰基载体HSCoAHSACP提供二碳单位乙酰CoA丙二酰CoA辅助因子NAD、FADNADPH+H酶4种7种反应氧化、水化、氧化、硫解缩合、还原、脱水、还原能量变化产生129ATP消耗7ATP和14NADPH柠檬酸循环系统NADPH来自磷酸戊糖途径第十一章第一节l 核酸酶降解核酸中磷酸二酯键的酶称为核酸酶，根据底物不同分为DNA酶和RNA酶，根据对底物作用方式分为核酸内切酶和核酸外切酶。核酸外切酶比较常见的有：牛脾磷酸二酯酶和蛇毒磷酸二酯酶l 嘌呤和嘧啶的分解1. 嘌呤的分解代谢关键酶：黄嘌呤氧化酶 过程：脱氨、氧化、氧化、水解人类嘌呤分解最终产物是尿酸2. 嘧啶的分解代谢（肝脏中进行）过程：水解、还原、水解、水解l 核苷酸的合成代谢1. 嘌呤核苷酸的合成从头合成（在脑部进行）原料：谷氨酰胺、甘氨酸、CO及天冬氨酸C-CO C和C-甲