第二十章氨基酸蛋白质核酸

1、有机化学氨基酸，蛋白质和核酸1.1.氨基酸的结构、分类及命名氨基酸的结构、分类及命名 氨基酸分子中既有-nh2(氨基)又有羧基-cooh.第一节第一节 氨基酸氨基酸 自然界中存在的-氨基酸（亦称天然氨基酸）目前已经知道 有100多种，但组成蛋白质的氨基酸仅有二十多种。 各种氨基酸之间差别主要体现在r-基团的不同， 而r-的结构是多种所样，有些氨基酸的r-中 有-oh,-sh(巯基)芳环或杂环，有的氨基酸分子中有两个-nh2 或-cooh. 根据分子中-nh2和-cooh的数目将氨基酸分为：中性，酸性和碱性氨基酸rchnh2cooh分类：根据-nh2和-cooh相对位置不同，又分为、或氨基酸。组

2、成蛋白质的几乎都是-氨基酸【氨基在 碳上】。 说说明： 中性氨基酸中性氨基酸分子中分子中-nh2和和-cooh数目相同。数目相同。 碱性氨基酸碱性氨基酸分子中分子中-nh2数目大于数目大于-cooh数目。数目。酸性氨基酸酸性氨基酸分子中分子中-cooh 数目大于数目大于-nh2数目。数目。根据根据-nh2和和-cooh数目数目ch2nh2coohch2ch2ch2ch2chcoohnh2nh2ch2ch2chcoohnh2cooh甘氨酸甘氨酸赖氨酸赖氨酸谷氨酸谷氨酸羟基氨基酸羟基氨基酸分子中除了分子中除了-nh2, - cooh外还有外还有- oh.芳香族氨基酸芳香族氨基酸分子中除了分子中除了

3、-nh2 ，-cooh外，还有芳环。外，还有芳环。杂环氨基酸杂环氨基酸分子中除了分子中除了-nh2，-cooh外，还有杂环。外，还有杂环。有些氨基酸不能在人体内合成，必须从食物饮料中摄取。 人体或动物内如缺少了这些氨基酸会引起新陈 代谢失常，疾病缠身，因此称为它们“必需氨基酸”。chch3chcoohnh2ohch2chcoohnh2ch2chcoohnh2nh 苯丙氨酸苯丙氨酸 色氨酸色氨酸实验表明：说明：性质来源是其氨基和羧基两种官能团，除了有氨基羧基各自的性质，还有综合的性质2.氨基酸的性质甲：两性和等电点甲：两性和等电点氨基酸既含有碱性基团-nh2, 又含有酸性基团-cooh ，所以它

4、具有两性，与强酸或强碱均都生成盐。 1 两性：chcoohnh2r+ hclchcoohnh3+r+ cl-chcoohnh2r+ naohchcoonanh2r+ h2o胺与羧酸反应很容易形成铵盐，与-nh2和-cooh存在于同一分子时，可在分子内发生质子迁移而形成内盐（zwitterion ）coohr+ h2n-rcroo-nh3+r铵盐chrrchh2nchoonh3+coo- 内盐 （亦称为偶极离子）如果在丙氨酸水溶液的平衡体系中外加酸，则可抑制负离子 的生成，而使正离子数量增加（平衡向左进行）当加入适 量的酸时，可使和数量相等，丙氨酸的净电荷等于零，将 此溶液置于电场中，丙氨酸向阳

5、极移动的速度和向阴极移动速 度相等，其净迁移为零，该溶液的ph则称为丙氨酸的等电点 （用pi-isoelectric point表示）。氨基酸中氨基的反应 1 氨基的酰基化 【典型的氨基性质】 2 氨基的烃基化 【与rx作用，烃基化生成n-烃基氨基酸】 3 与亚硝酸反应 【生成羧基酸跟水，并放出氮气】 4 与甲醛反应 【氨基与甲醛反应生成羧甲基衍生物】氨基酸的羧酸反应 典型的羧基性质，与醇 羧酸 胺类化合物反应生成酯 酸酐 酰胺。 与羧酸相似的是:氨基与羧基的相对位置不同，受热后发生的反应也不同【1 -氨基酸受热，发生2分子间脱水，生成六元环的交酰胺，2 -氨基酸受热失去一分子氨，生成，-不饱

6、和羧酸，3 另外两种氨基酸内脱水生成五元环或者六元环内酰胺】氨基跟羧基共同的反应 1 成肽反应【脱水成肽】 2 与金属离子的络合作用【内络合结晶，用于沉淀和鉴别某些蛋白质】 3 与水合茚酸酮反应【-氨基酸与水合茚三酮在弱酸性溶液中共热，发生氧化 脱氮 脱羧，生成蓝紫色物质，用于-氨基酸的定性与定量分析，水合茚三酮是显色剂】4、氨基酸的来源与合成、氨基酸的来源与合成(source and synthesize of the amino acid)：由蛋白质水解制备氨基酸是从1820年开始的，这是一个最古老的方法，味精早期就是由小麦蛋白质面筋水解得到的。胱氨酸、半胱氨酸是由头发水解得到的。蛋白质水

7、解法的缺点：分离比较困难，因为水解时所得到的总是各 种氨基酸的混合物。 1）、来源(source)：氨基酸不仅是组成蛋白质的结构单元，而且它们本身也是人体生长的重要营养物质，具有特殊的生理作用，因此氨基酸的生产和应用早就得到人们的重视。2）、合成方法(synthesize method)：a:蛋白质的水解(hydrolyze of the protein)：1975年开始用该法生成谷氨酸（味精），目前谷氨酸发酵 工业在世界年总产量（20万吨）中已占大部分。微生物发酵法的原料价廉，在大多数情况下，由于细菌的 特异作用，能直接得到l-型氨基酸，无需再进行外消旋体的 拆分。该法是以糖质原料（如淀粉、

8、果糖、蔗糖）或以石油及其制品 （如石蜡油、煤油、乙醇、醋酸）为主要碳源，在其他氮、磷、 钾等物质存在下，经过微生物发酵而生成氨基酸。说明：b:微生物发酵法在酶的作用下，可将一定原料转化成l-氨基酸。c:酶法(enzyme)：酶的特点：酶的催化选择性很强，生产过程简单，产率高，副产物少，周期短，成本低。利用酶法生产的氨基酸有l-丙氨酸，l-天门冬氨酸，l-赖氨酸， l-色氨酸，l-鸟氨酸等。说明：我国上海味精厂用反丁烯二酸和nh4+为原料，在天门冬氨酸酶的 催化下，生产l-天门冬氨酸。hhooccccoohhnh4+h2nhcoohch2cooh反丁烯二酸l-天门冬氨酸用-卤代酸的氨解：1 :

9、60此法必须用高几十倍的氨存在下，可以得到比较高产率的氨基酸。coohch2+ nh3coohch2nh2cl过量coohrchx+ nh3coohrchnh2由丙二酸酯法用邻苯二甲酰亚胺与丙二酸酯反应制备氨基酸ch2(cooc2h5)2 brch(cooc2h5)2br2oh-h2oh+r-ch-coohnh2+coohcoohcnkoocnooch(cooc2h5)2c2h5onar xcnooc(cooc2h5)2rch2(cooc2h5)2hno2o=nch(cooc2h5)2c(cooc2h5)2nhoh2/pt(ch3co)2och3conhch(cooc2h5)2hchoh3o+

10、hoch2chnh3+coo- 乙酰氨基丙二酸酯法：斯垂克（strecker)合成：（氰胺水解）rcho+ hcnnh3rchnh2cnoh-h2oh+rchnh2cooh斯密特（schmidt)反应该反应是以叠氮酸为试剂，将羧基转化成氨基rchcoohcooh+ hn3h2so4rchnh2cooh叠氮酸5、肽、肽1）肽的概念和命名：由两个以上氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为肽（peptide）。 肽一般含有2-50个氨基酸残基，最简单为二肽，其中包含一个肽键。h2nchrcooh+ h2nchrcooh- h2orchnh2conhchrcooh肽键 肽（peptide)此名词来自希腊语

11、“消化”因为肽首先是由部分消化的蛋白质得到的。肽分子中的酰胺键，称为肽键（peptide bond)说明：conh含有三个、四个、五个氨基酸的肽分别称为三肽、四肽、五肽等，由多个氨基酸缩合而成的化合物叫多肽。6、多肽1）结构与命名多个氨基酸缩合而成的化合物叫多肽，为链状结构，所以也叫多肽链。一条多肽链通常在一端含有一个游离的氨基，称为n一端，另一端含有一个游离的羧基，所以c一端。肽的命名是根据参与其组成的氨基酸来确定的，书写顺序总是n一端在左边，c一端在右边。命名：从肽链的n一端氨基酸开始，称为某氨基酰 某氨基酰某氨基酰某氨基酸，例如： h2nchcoch3nhchch2ohconhch2co

12、oh丙氨酰丝氨酰甘氨酸2）、多肽的来源多肽可以由蛋白质通过酶水解产生，也可以人工合成，传统的人工合成多肽是分步缩合反应，即一个氨基酸的-nh2与另一个氨基酸的-cooh进行缩合，反复操作多次，直至生成多肽。每一次重复都要保护-nh2,活化-cooh，缩合，脱保护基团，多次重复，步骤繁琐。二一般把相对分子量在一万以上的多肽（约超过100个氨基酸 单位）成为蛋白质。、结构蛋白质的蛋白质在生物体内有着重要的生物功能，它是生物 体的基本材料，在不同部分起着不同的作用，例如：头发、指 甲、皮肤、羽毛中的角蛋白具有保护肌体各组织的作用， 例如：肌腱中的胶原蛋白起着连接组织的作用，例如：鸡肉中 的肌球蛋白有

13、收缩肌肉的作用。另外蛋白质起着加速和调节生 化反应速度以及运送各种物质到整个机体的作用，例如：血红 蛋白把氧气从肺输送到各个组织。蛋白质是由一条以上多肽链按各自特殊组合方式形成的具有完 整生物活性的分子。 一 蛋白质的一级结构蛋白质中的各种氨基酸按一定次序连接成一个链状结构，该结构称为蛋白质的一级结构，或称蛋白质的初级结构（例如：胰核糖核酸酶的一级结构由124个氨基酸残基组成（见下页）。 核糖核酸酶的蛋白质一级结构由124个氨基酸残基组成 细胞色素c的蛋白质一级结构由104个氨基酸残基组成 溶菌酶由129个氨基酸残基组成 肌红蛋白由153个氨基酸残基组成 胰蛋白酶由195个氨基酸残基组成蛋白质

14、只具有一级结构时，没有生物活性，当它具有高级结构 时，才具有生物活性。（二）蛋白质的二级结构蛋白质分子的二级结构主要有-螺旋，-折叠等结构1） -螺旋蛋白质的-螺旋结构其主要特点：肽键象螺旋一样，盘旋前进，每3.6个氨基酸上升一圈，螺距0.54nm,每个氨基酸上升0.15nm。请注意：螺旋主要靠氢键形成，氢键几乎与长轴平行（见下页）。-螺旋为右手螺旋，自然界蛋白质大多是右手 螺旋。7、蛋白质的性质、蛋白质的性质蛋白质表面的一些亲水性基团（如：-nh3+,-coo-oh, -sh等） 易起水合作用，从而形成水化层，导致蛋白质颗 粒不易聚集沉淀，这些蛋白质分子直径在2-20nm范围，所以蛋 白质溶

15、液是亲水胶体溶液，有半通透性，丁达尔效应，布朗运 动等一些亲水胶体的性质。蛋白质分子质量大，形成的颗粒大，不能通过半透膜，可利用 此性质将蛋白质与一些小分子分开，这种分离方法称为透析。蛋白质的基本结构单元是氨基酸，但蛋白质的性质并不是氨基酸性质的简单加和。（一）胶体性质二 两性解离和等电点蛋白质可解离基团包括末端的-氨基和末端-羧基以及可解离的侧链r基团，这些可解离基团在特定的ph范围内解离，产生带正电荷或带负电荷的基团，总解离式为：阳离子nh3+p cooh阴离子pcoo-nh2pnh2cooh两性离子nh3+p coo-等电点oh-oh-h+h+ph pi当溶液ph使蛋白质所带的正电荷与负

16、电荷恰好相等，即蛋白质分子本身的静电荷为零时，此时ph值即为蛋白质的分子的等电点，用pi表示，各种蛋白质有各自的pi，它与所含氨基酸的种类和数量有关。 （三）沉淀作用：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象，称为蛋白质的沉淀，蛋白质的沉淀反应有重要的实用价值，但是蛋白质测定可能是变性的，也可能是未变性的，这取决于沉淀的方法和条件，常用的方法是中性盐沉淀（称盐析）和有机溶剂沉淀。天然蛋白质受物理或化学因素的影响，蛋白质分子内部维系其高级结构的原有氢键、盐键等次级键遭到破坏，使分子内部结构发生改变，导致其生物学性质、物理化学性质改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。变性后的蛋白质，不仅丧失原有的可能性，

17、也失去了原来的许多生理效能。蛋白质能与茚三酮反应，生成兰紫色物质，所以可用来鉴别蛋白 质的存在。蛋白质能与农硝酸反应，即变为黄色，这是蛋白质中含苯环的氨 基酸发生了硝化反应的缘故，例如：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸 都能发生这个颜色反应。皮肤、指甲遇浓硝酸后变黄色，也是这 个原因。蛋白质与缩二脲一样，在氢氧化钠溶液中加入硫酸铜溶液时，出 现紫色或粉红色，称为缩二脲反应，二肽以上的肽和蛋白质都具 有此性。例如：原来的蛋白质是酶，变性后就失去了酶的催化活性。比如：豆浆凝固生产豆腐（凝固剂：卤水，石膏，葡萄糖内酯）比如：酒精消毒目的使细菌蛋白质凝固，从而起到消毒的作用比如：高温消毒紫外线，x-射线等均可

18、使蛋白质变性后其生物活性降低或丧失。请注意：有些蛋白质的变性是一种可逆反 应，丧失的生理功能也可恢复。 （五）颜色反应三、核酸三、核酸核酸存在于一切生物体内，由于最早从细胞核中分离出来，又具有酸性，故名核酸。核酸不仅存在于细胞核中，也存在于细胞质中。核酸对遗传信息的储存，蛋白质的生物合成都起着决 定性的作用。核酸主要以核蛋白的形式存在。核蛋白是结合蛋白 核酸与蛋白结合在一起形成的。核酸也是链状高分子化合物，相对分子质量可达几百 万甚至数亿。（一）核酸的组成与分类1.核酸的组成磷酸核苷核酸核苷酸戊糖杂环碱-d-核糖-d-2-脱氧核酸嘧啶类衍生物嘌呤类衍生物核酸水解2-脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid） 简称dna核糖核酸（ribonucleic acid）简称rna1)核糖和脱氧核糖（rna 和dna) rna含的糖为-d-核糖 dna含的糖为-d-2-脱氧核糖d-核糖与