生化奥赛辅导提纲

1、生物化学奥赛辅导提纲生物化学奥赛辅导提纲三点希望三点希望1、准备一本生化教材，首选：王镜岩、朱圣庚、准备一本生化教材，首选：王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，徐长法主编，生物化学生物化学（第三版），高（第三版），高教出版社；教出版社； 2、最好能消化该教材主要内容，至少从头至尾、最好能消化该教材主要内容，至少从头至尾要认真阅读要认真阅读2遍；遍；3、希望能结合、希望能结合分子生物学分子生物学、细胞生物学细胞生物学等学科内容来学习生化。等学科内容来学习生化。生物化学内容生物化学内容1、结构生物化学、结构生物化学 生物分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸等）的组成、生物分子（糖类、脂类、蛋白质、核酸等）的组成

2、、 结构、性质、功能等；结构、性质、功能等；2、代谢生物化学、代谢生物化学 生物分子在生命活动中的化学变化规律，即新陈代谢；生物分子在生命活动中的化学变化规律，即新陈代谢；3、信息生物化学、信息生物化学 即遗传信息复制、转录、翻译、基因表达调控等。即遗传信息复制、转录、翻译、基因表达调控等。 糖代谢糖代谢 生物氧化生物氧化 脂代谢脂代谢 氨基酸代谢氨基酸代谢代谢生化代谢生化 DNA复制复制 DNA损伤与修复损伤与修复 DNA转录转录 蛋白质生物合成蛋白质生物合成 基因表达调控基因表达调控信息生化信息生化结构生化结构生化 糖化学糖化学 脂化学脂化学 蛋白质化学蛋白质化学 核酸化学核酸化学 酶化学

3、酶化学 维生素和辅酶维生素和辅酶第一章第一章 糖化学糖化学一、引言一、引言二、旋光异构二、旋光异构三、单糖三、单糖四、寡糖四、寡糖五、多糖五、多糖六、复合糖六、复合糖一、引言一、引言糖糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物（即水解时能产生这些化合物或多聚物（即水解时能产生这些化合物的物质）。的物质）。（一）糖的概念（一）糖的概念一、引言一、引言基本元素：基本元素：C、H、O化学通式：化学通式：Cn(H2O)m碳水化合物碳水化合物已不恰当已不恰当 鼠李糖（鼠李糖（C6H12O5）和脱氧核糖（

4、）和脱氧核糖（ C5H10O4）乙酸（乙酸（C2H4O2）和乳酸（）和乳酸（ C3H6O3）（二）糖类的元素组成（二）糖类的元素组成一、引言一、引言根据水解产物情况，糖类分为以下四类：根据水解产物情况，糖类分为以下四类： 单糖：不能被水解成更小分子的糖类单糖：不能被水解成更小分子的糖类 寡糖：由寡糖：由210个单糖缩合而成个单糖缩合而成 多糖：由多个单糖缩合而成多糖：由多个单糖缩合而成 复合糖：糖与非糖物质的共价结合物复合糖：糖与非糖物质的共价结合物（三）糖类的分类（三）糖类的分类一、引言一、引言（五）糖类的生理作用（五）糖类的生理作用氧化供能（能源）氧化供能（能源）主要功能主要功能生物体内其

5、他物质合成的原料（碳源）生物体内其他物质合成的原料（碳源）细胞的结构成分细胞的结构成分作为细胞识别的信号分子作为细胞识别的信号分子 同分异构体（异构体）的分类同分异构体（异构体）的分类 组成、构造、构型、构象的区别组成、构造、构型、构象的区别 构型的表示法构型的表示法 构象的表示法构象的表示法二、旋光异构二、旋光异构三、单糖三、单糖单糖因具有单糖因具有手性碳原子手性碳原子，故有，故有L、D-构型。构型。单糖的构型是指分子中单糖的构型是指分子中离羰基碳最远的那个离羰基碳最远的那个手性碳原子手性碳原子的构型，羟基在左边为的构型，羟基在左边为L-型，羟型，羟基在右边为基在右边为D-型。型。单糖具有旋

6、光性，可使偏振光偏转，左旋单糖具有旋光性，可使偏振光偏转，左旋（），右旋（）。（），右旋（）。（一）单糖的结（一）单糖的结构构COHCOHCH2OHH( ) nCCH2OHCOHCH2OHHO( ) n物理性质物理性质化学性质化学性质 氧化反应、还原反应氧化反应、还原反应 成脎反应、成苷反应成脎反应、成苷反应 成酯反应、脱水和成色反应成酯反应、脱水和成色反应（二）单糖的性（二）单糖的性质质 麦芽糖麦芽糖 蔗糖：非还原糖蔗糖：非还原糖 乳糖乳糖 纤维二糖纤维二糖四、寡糖四、寡糖 分类：同多糖、杂多糖分类：同多糖、杂多糖 淀粉淀粉 糖原糖原 纤维素纤维素五、多糖五、多糖六、复合糖六、复合糖复合糖是

7、糖类的还原端和非糖组分（蛋白复合糖是糖类的还原端和非糖组分（蛋白质、脂质等）以质、脂质等）以共价键共价键结合的产物，主要结合的产物，主要有糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。有糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。糖蛋白中糖类与蛋白质或多肽通过两种类糖蛋白中糖类与蛋白质或多肽通过两种类型的型的糖苷键糖苷键形式结合：形式结合： N-糖苷键：肽链上糖苷键：肽链上Asn的氨基与糖基上的氨基与糖基上 的半缩醛羟基形成的的半缩醛羟基形成的 O-糖苷键：肽链上糖苷键：肽链上Thr、Ser的氨基与的氨基与 糖基的半缩醛羟基形成的。糖基的半缩醛羟基形成的。第二章第二章 脂化学脂化学一、引言一、引言二、脂肪酸二、脂肪

8、酸三、三酰甘油三、三酰甘油四、磷脂四、磷脂五、类固醇和萜类五、类固醇和萜类六、脂蛋白六、脂蛋白一、引言一、引言脂类脂类(lipids) 又称脂质，是又称脂质，是脂肪脂肪(fat)和和类脂类脂(lipoid)的总称，是一类不溶于水而易溶于非的总称，是一类不溶于水而易溶于非极性有机溶剂（如氯仿、乙醚、丙酮等），极性有机溶剂（如氯仿、乙醚、丙酮等），并能为机体利用的重要有机化合物。并能为机体利用的重要有机化合物。（一）概念（一）概念一、引言一、引言脂类的组成元素主要有脂类的组成元素主要有C、H、O，有些含，有些含N、P及及S。其中，脂类中其中，脂类中C、H含量高，而含量高，而O含量低，因此同等含量低

9、，因此同等质量的脂类完全氧化分解所释放的能量比糖类、蛋质量的脂类完全氧化分解所释放的能量比糖类、蛋白质高一倍以上；白质高一倍以上；又由于在呼吸作用中又由于在呼吸作用中H与与O结合生成水，所以相同条结合生成水，所以相同条件下，氧化时消耗的氧量多。件下，氧化时消耗的氧量多。（二）元素组成（二）元素组成一、引言一、引言（三）分类（三）分类脂类脂类磷脂磷脂糖脂糖脂类固醇类固醇脂肪（三酰甘油或甘油三酯）脂肪（三酰甘油或甘油三酯）类脂类脂甘油磷脂甘油磷脂鞘磷脂鞘磷脂一、引言一、引言（四）生理作用（四）生理作用生物膜的结构组分；生物膜的结构组分；能量贮存形式；能量贮存形式；激素、维生素和色素的前体激素、维生

10、素和色素的前体(萜类、固醇类萜类、固醇类)；参与信号识别和免疫（糖脂）；参与信号识别和免疫（糖脂）；信号传递（固醇类激素）；信号传递（固醇类激素）；保护作用保护作用 脂肪酸的分类脂肪酸的分类 脂肪酸的理化性质脂肪酸的理化性质二、脂肪酸二、脂肪酸其性质很大程度上取决于脂肪酸其性质很大程度上取决于脂肪酸烃链的长度烃链的长度和和不饱和程度不饱和程度烃链是造成烃链是造成FA溶解度低的原因，烃链愈长，溶解度低的原因，烃链愈长，溶解度愈低；溶解度愈低； 熔点也受烃链的长度和不饱和程度的影响，熔点也受烃链的长度和不饱和程度的影响，饱和度相同饱和度相同时，熔点随碳原子数增加而升高；时，熔点随碳原子数增加而升高

11、；碳原子数相等时碳原子数相等时，不饱和，不饱和FA熔点比相应的饱和熔点比相应的饱和FA低，且双键愈多熔点愈低，同时顺式熔点又低，且双键愈多熔点愈低，同时顺式熔点又比反式低。比反式低。三、三酰甘油三、三酰甘油也称脂肪，是甘油和脂肪酸形成的三酯也称脂肪，是甘油和脂肪酸形成的三酯三酰甘油的结构通式三酰甘油的结构通式CORR2COOCHCH2CH2OCROO13四、磷脂四、磷脂磷脂是一类含有磷酸的脂类，生物体内磷脂是一类含有磷酸的脂类，生物体内主要含有两大类磷脂：由甘油构成的磷主要含有两大类磷脂：由甘油构成的磷脂称为脂称为甘油磷脂甘油磷脂( (phosphoglyceride) )；由；由神经鞘氨醇构

12、成的磷脂，称为神经鞘氨醇构成的磷脂，称为鞘磷脂鞘磷脂(sphingolipid)。磷脂结构特点是：具有由磷酸相连的取磷脂结构特点是：具有由磷酸相连的取代基团代基团(含氨碱或醇类含氨碱或醇类)构成的构成的亲水头亲水头和由和由脂肪酸链构成的脂肪酸链构成的疏水尾（亲脂）疏水尾（亲脂），因此，因此是是极性脂（两亲分子）极性脂（两亲分子）。在生物膜中磷。在生物膜中磷脂的亲水头位于膜表面，而疏水尾位于脂的亲水头位于膜表面，而疏水尾位于膜内侧。膜内侧。磷脂主要参与细胞膜系统的组成磷脂主要参与细胞膜系统的组成五、类固醇和萜类五、类固醇和萜类ABCD环戊烷多氢菲环戊烷多氢菲胆固醇、植物固醇（谷固醇、豆固醇）、胆

13、固醇、植物固醇（谷固醇、豆固醇）、胆汁酸、类固醇激素（如肾上腺皮质激素、胆汁酸、类固醇激素（如肾上腺皮质激素、性激素）、性激素）、VD等都属于类固醇。等都属于类固醇。萜类是萜类是异戊二烯异戊二烯的衍生物。根据所含异的衍生物。根据所含异戊二烯的数目，萜类分为单萜、双萜、戊二烯的数目，萜类分为单萜、双萜、三萜和多萜等，由三萜和多萜等，由2个异戊二烯构成的萜个异戊二烯构成的萜称单萜，由称单萜，由3个异戊二烯构成的称倍单萜，个异戊二烯构成的称倍单萜，由由4个异戊二烯构成的称双萜，其余依此个异戊二烯构成的称双萜，其余依此类推。类推。维生素维生素A、维生素维生素E、维生素维生素K、类胡萝卜素类胡萝卜素都是

14、都是萜类，植物中多数萜类具特殊臭味，是各种植物特萜类，植物中多数萜类具特殊臭味，是各种植物特有油的主要成分，如薄荷油中的有油的主要成分，如薄荷油中的薄荷醇薄荷醇、樟脑油中、樟脑油中的的樟脑樟脑等。等。CCHCH2CH3CH2异戊二烯异戊二烯六、脂蛋白六、脂蛋白脂蛋白是由脂蛋白是由脂质脂质和和蛋白质蛋白质以以非共价键非共价键（疏水作用、范德华力和静电引力）结（疏水作用、范德华力和静电引力）结合而成的复合物。脂蛋白中的蛋白质部合而成的复合物。脂蛋白中的蛋白质部分称分称载脂蛋白（载脂蛋白（apolipoprotein, apo）。脂蛋白存在于血浆和细胞膜中。脂蛋白存在于血浆和细胞膜中。第三章第三章

15、蛋白质化学蛋白质化学蛋白质的组成和水解蛋白质的组成和水解蛋白质的基本结构单位蛋白质的基本结构单位氨基酸氨基酸(Amino acid, Aa)蛋白质的结构蛋白质的结构蛋白质的结构与功能的关系蛋白质的结构与功能的关系蛋白质的性质蛋白质的性质蛋白质的分离、提纯和鉴定蛋白质的分离、提纯和鉴定一蛋白质的元素组成一蛋白质的元素组成 C、H、O、N 多数含多数含S，有的含，有的含P，少数含，少数含Fe、Cu、 Mn、Zn、Mo等，个别含等，个别含I。 其中氮的含量较为恒定，平均其中氮的含量较为恒定，平均16，所以常通，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。如常用的过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量

16、。如常用的凯氏定氮：蛋白质含量蛋白氮凯氏定氮：蛋白质含量蛋白氮6.25二蛋白质的水解二蛋白质的水解 酸水解：完全水解，常用于蛋白质水解酸水解：完全水解，常用于蛋白质水解 碱水解：完全水解，一般很少使用碱水解：完全水解，一般很少使用 酶水解：不完全水解，用于部分水解酶水解：不完全水解，用于部分水解 每种水解的优点和缺点。每种水解的优点和缺点。一氨基酸的结构通式一氨基酸的结构通式 COOH H2N C H R COOH3N+ C H R 不带电形式不带电形式 兼性离子形式兼性离子形式 结构特点：结构特点：除脯氨酸为除脯氨酸为-亚氨基酸外，其余亚氨基酸外，其余Aa均为均为-Aa；除除RH（即（即Gl

17、y）外，所有）外，所有Aa分子中的分子中的-碳原子碳原子均为不对称碳原子或手性碳原子，故有均为不对称碳原子或手性碳原子，故有所有所有-Aa都有旋光性都有旋光性 每一种每一种Aa都有都有L-型和型和D-型两种立体型两种立体异构体，异构体，但蛋白质中的但蛋白质中的Aa均为均为L- Aa。二氨基酸的分类二氨基酸的分类 常见的蛋白质氨基酸（常见的蛋白质氨基酸（20种）种）不常见的蛋白质氨基酸不常见的蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸 脂肪族脂肪族Aa：15种种1、根据、根据R基的化学结构基的化学结构 芳香族芳香族Aa：3种种 杂环族杂环族Aa：2种种 中性中性Aa：15种种2、根据酸碱性质、根据

18、酸碱性质 酸性酸性Aa：2种（种（ Glu ，Asp） 碱性碱性Aa：3种（种（ Lys ，Arg，His）3、根据、根据R基极性基极性非极性非极性R基基Aa：8种种极性极性R基基Aa：12种种常见的蛋白质氨基酸分类依据：常见的蛋白质氨基酸分类依据：1. 氨基酸的酸碱性质氨基酸的酸碱性质 依照酸碱质子理论，氨基酸在水中既起酸的作用依照酸碱质子理论，氨基酸在水中既起酸的作用（质子的供体），又起碱的作用（质子的受体），（质子的供体），又起碱的作用（质子的受体），因此氨基酸是两性电解质因此氨基酸是两性电解质 。H3NCHCOOR+H2NCHCOOHRH3NCHCOOHR+H3NCHCOOHR+三氨基

19、酸的性质三氨基酸的性质氨基酸分子是一种两性电解质。通过改变溶液的氨基酸分子是一种两性电解质。通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。可使氨基酸分子的解离状态发生改变。氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值值称为该氨基酸的等电点（称为该氨基酸的等电点（pI）。）。 带正电荷带正电荷向负极移动向负极移动（pHpI）净电荷为零净电荷为零不移动不移动（pH = pI）带负电荷带负电荷向正极移动向正极移动（pHpI）H3NCHCOOHR+H3NCHCOOR+H2NCHCOOROHHOHHpI：两性电解质所带正负电荷相等时溶液的：两性电解质所带正负电

20、荷相等时溶液的pH值值pI两性离子状态两侧的基团两性离子状态两侧的基团pK值之和的一半值之和的一半Handerson-Hasselbalch公式：公式：lg质子供体质子受体 pKpH COOHH3NCH CH3 COOH3NCHH CH3 K12.34K29.69 COOH3NCH CH3 COOH2NCHH CH3 R R0 R0 R2. 氨基酸的旋光性和光吸收氨基酸的旋光性和光吸收 除甘氨酸外，除甘氨酸外， -碳原子具有手性，碳原子具有手性，-氨基酸氨基酸都有旋光性。生物体内组成蛋白质的氨基酸（都有旋光性。生物体内组成蛋白质的氨基酸（Gly除外）都是除外）都是L-型。型。 组成天然蛋白质分

21、子的组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中，只有种氨基酸中，只有色氨酸色氨酸、酪氨酸酪氨酸和和苯丙氨酸苯丙氨酸对紫外光有光吸收。对紫外光有光吸收。其吸收峰在其吸收峰在280nm左右，以左右，以色氨酸色氨酸吸收最强。因吸收最强。因此可采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。此可采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。 3. 氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应-羧基参与的反应：羧基参与的反应： 成盐成酯反应成盐成酯反应保护羧基，活化氨基保护羧基，活化氨基 成酰氯反应：成酰氯反应：活化羧基活化羧基-氨基和氨基和-羧基共同参与的反应：羧基共同参与的反应：茚三酮反应侧链侧链R基参与的反应：基参与的反应：氨基酸的鉴定反

22、应 -氨基参与的反应：氨基参与的反应： 与酰化试剂的反应与酰化试剂的反应保护氨基保护氨基 烃基化反应烃基化反应鉴定鉴定N-端残基端残基四氨基酸混合物的分析分离四氨基酸混合物的分析分离 层析法也称色谱法（层析法也称色谱法（chromatography） ，是一种物理，是一种物理的分离方法。它是利用混合物中各组分的物理化学性质的差的分离方法。它是利用混合物中各组分的物理化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中，其中一个相为固别，使各组分以不同程度分布在两个相中，其中一个相为固定的（称为定的（称为固定相固定相），另一个相则流过此固定相（称为），另一个相则流过此固定相（称为流动流动相相）并使各

23、组分以不同速度移动，从而达到分离。）并使各组分以不同速度移动，从而达到分离。纸层析法：纸层析法：比较氨基酸的比较氨基酸的Rf值大小值大小离子交换层析法：离子交换层析法：根据静电作用进行的分离根据静电作用进行的分离 蛋白质是生物大分子，具有明显的结构层次性，蛋白质是生物大分子，具有明显的结构层次性，由低层到高层可分为：由低层到高层可分为： 一级结构一级结构：又称共价结构、化学结构：又称共价结构、化学结构 二级结构二级结构 三级结构三级结构 又称高级结构、空间结构又称高级结构、空间结构 四级结构四级结构每级结构的定义、特征、维持该结构的作用力每级结构的定义、特征、维持该结构的作用力 一级结构一级结

24、构：主要是肽键主要是肽键 二级结构：二级结构：氢键氢键 三级结构：三级结构：次级键（氢键、范德华力、疏水作用、次级键（氢键、范德华力、疏水作用、 盐键），此外，还有二硫键盐键），此外，还有二硫键 四级结构：四级结构：同三级结构同三级结构蛋白质分子的结构层次蛋白质分子的结构层次一级结构（肽链结构，指多肽链中的氨基酸排列顺序）一级结构（肽链结构，指多肽链中的氨基酸排列顺序）二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成的有规律性的结构）二级结构（多肽链主链骨架盘绕折叠形成的有规律性的结构）超二级结构（相邻二级结构的聚集体）超二级结构（相邻二级结构的聚集体）结构域（在空间上可明显区分的、相对独立的区域性结构）

25、结构域（在空间上可明显区分的、相对独立的区域性结构）三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间中的相对位置）三级结构（球状蛋白质中所有原子在空间中的相对位置）四级结构（亚基聚合体）四级结构（亚基聚合体）蛋白质分子的结构层次蛋白质分子的结构层次蛋白质二级结构的基本类型蛋白质二级结构的基本类型 主要包括主要包括-螺旋螺旋，-折叠折叠，-转角转角和和无规卷曲无规卷曲等类型。等类型。 -螺旋结构通常用符号螺旋结构通常用符号“Ns”来表示，来表示，N为螺旋每旋转一圈所为螺旋每旋转一圈所含的含的Aa残基数；残基数；s为氢键封闭环内主链的原子数（包括形成为氢键封闭环内主链的原子数（包括形成氢键的氢键的C、H、O、

26、N四个原子）。四个原子）。影响影响-螺旋稳定的因素有：螺旋稳定的因素有： vPro等亚氨基酸存在（不能形成氢键）等亚氨基酸存在（不能形成氢键） v存在连续侧链带相同电荷的存在连续侧链带相同电荷的Aa残基（同种电荷互斥效应）残基（同种电荷互斥效应） v侧链侧链R基的大小（存在空间位阻）基的大小（存在空间位阻） 蛋白质一级结构测定蛋白质一级结构测定Sanger测序法测序法nN末端和末端和C末端残基的分析末端残基的分析 n多肽链的部分裂解多肽链的部分裂解 胰蛋白酶：胰蛋白酶：只断裂只断裂Lys或或Arg的羧基形成的肽键的羧基形成的肽键 糜蛋白酶：糜蛋白酶：又称胰凝乳蛋白酶，断裂又称胰凝乳蛋白酶，断裂

27、Phe、Tyr、Trp等疏水残基等疏水残基 的羧基形成的肽键，该酶作用的最适的羧基形成的肽键，该酶作用的最适pH为为89 胃蛋白酶：胃蛋白酶：断裂疏水残基之间的肽键，其作用的最适断裂疏水残基之间的肽键，其作用的最适pH为为2 嗜热菌蛋白酶：嗜热菌蛋白酶：断裂疏水残基的氨基形成的肽键断裂疏水残基的氨基形成的肽键注：以上各种酶均不能水解注：以上各种酶均不能水解Pro参与形成的肽键。参与形成的肽键。 溴化氰溴化氰(CNBr)：只断裂肽链中由只断裂肽链中由Met残基的羧基参加形成的肽键。残基的羧基参加形成的肽键。1、同源蛋白质的物种差异与生物进化、同源蛋白质的物种差异与生物进化 一一 蛋白质的一级结构

28、与功能的关系蛋白质的一级结构与功能的关系 同源蛋白：是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。同源蛋白：是指在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。同源蛋白一级结构具有明显的相似性，即同源蛋白一级结构具有明显的相似性，即序列同源性序列同源性。不变残基不变残基和和可变残基可变残基不变残基：不变残基：与蛋白质功能相关与蛋白质功能相关可变残基：可变残基：与物种亲缘关系相关与物种亲缘关系相关2、一级结构的局部断裂和蛋白质的激活、一级结构的局部断裂和蛋白质的激活 生物体内很多功能蛋白质常以无活性的前体形式产生生物体内很多功能蛋白质常以无活性的前体形式产生或贮存，在特定条件下必须先按特定的方式断裂去掉一部或贮存

29、，在特定条件下必须先按特定的方式断裂去掉一部分肽段才能有活性。例如：血液凝固、胰岛素原的激活、分肽段才能有活性。例如：血液凝固、胰岛素原的激活、酶原激活等。酶原激活等。镰刀状细胞贫血病镰刀状细胞贫血病Hb Hb - -链一级结构的改变链一级结构的改变N-Val His Leu Thr Pro Glu Glu C(146) HbS 链链HbA 链链N-Val His Leu Thr Pro Val Glu C(146)63、血红蛋白的分子病、血红蛋白的分子病 含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变，这种

30、效应称别构基和整个分子构象、性质和功能发生改变，这种效应称别构效应。别构的发生是由于蛋白质分子同其他物质（效应。别构的发生是由于蛋白质分子同其他物质（配体或效配体或效应物应物）结合而引起的。它是细胞内最简单的调节方式。）结合而引起的。它是细胞内最简单的调节方式。二二 蛋白质的构象与功能的关系蛋白质的构象与功能的关系 1、别构效应、别构效应 活性部位（中心）：配体的结合部位活性部位（中心）：配体的结合部位别构部位（中心）：效应物的结合部位别构部位（中心）：效应物的结合部位同促效应（同位效应）：发生作用的部位是相同的，一般均同促效应（同位效应）：发生作用的部位是相同的，一般均 为活性部位为活性部位

31、 正协同效应正协同效应 负协同效应负协同效应异促效应（异位效应）：发生作用的部位是不同的，也即活异促效应（异位效应）：发生作用的部位是不同的，也即活 性部位上所发生的过程将受到别构性部位上所发生的过程将受到别构 部位与效应物结合的影响部位与效应物结合的影响 正效应物（激活剂）正效应物（激活剂） 负效应物（抑制剂）负效应物（抑制剂）2、血红蛋白的别构效应、血红蛋白的别构效应 一个亚基与氧结合后，引起该亚基构象改变一个亚基与氧结合后，引起该亚基构象改变 进而引起另三个亚基的构象改变进而引起另三个亚基的构象改变 整个分子构象改变整个分子构象改变 与氧的结合能力迅速增高与氧的结合能力迅速增高 使血红蛋

32、白的氧合曲线呈使血红蛋白的氧合曲线呈“S”形形3、血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线、血红蛋白与肌红蛋白的氧合曲线血红蛋白的氧合曲线呈血红蛋白的氧合曲线呈“S”形形肌红蛋白的氧合曲线呈肌红蛋白的氧合曲线呈矩形双曲线矩形双曲线一蛋白质的两性解离和等电点一蛋白质的两性解离和等电点PrNH3+COOHPrNH3+COO- -PrNH2COO- -OH- -H +OH- -H +兼性离子pH=pI阳离子pHpI可利用电泳法来分离：奥赛考点可利用电泳法来分离：奥赛考点二蛋白质的胶体性质二蛋白质的胶体性质亲水胶体稳定因素：水化层和电荷作用（双电层）亲水胶体稳定因素：水化层和电荷作用（双电层）三蛋白质的沉淀作用三

33、蛋白质的沉淀作用沉淀蛋白质的方法沉淀蛋白质的方法 盐析法：盐析法：通常不会引起蛋白质的变性通常不会引起蛋白质的变性 有机溶剂沉淀法有机溶剂沉淀法 重金属盐沉淀法：重金属盐沉淀法：pHpI 生物碱和某些酸类沉淀法：生物碱和某些酸类沉淀法：pH_；超螺旋超螺旋DNA线性线性DNA开环开环DNADNA双螺旋结构的稳定因素双螺旋结构的稳定因素碱基堆积力碱基堆积力：双螺旋内部的碱基对在垂直方向堆积起来形成双螺旋内部的碱基对在垂直方向堆积起来形成的力。是维持的力。是维持DNA双螺旋结构的最主要因素。双螺旋结构的最主要因素。碱基配对的氢键：碱基配对的氢键：AT，G C ，G C对含量越多，对含量越多，DNA

34、分子越稳定。分子越稳定。离子键：离子键：双螺旋外侧带负电荷的磷酸基团同带正电荷的阳离双螺旋外侧带负电荷的磷酸基团同带正电荷的阳离子之间形成的离子键，可以减少双链间的静电斥力，有助于子之间形成的离子键，可以减少双链间的静电斥力，有助于DNA分子的稳定。分子的稳定。双螺旋内部的疏水环境：双螺旋内部的疏水环境：碱基处于其中，避免了遭到水溶性碱基处于其中，避免了遭到水溶性活性小分子的攻击，保证了碱基在化学上的稳定性。活性小分子的攻击，保证了碱基在化学上的稳定性。三三RNA的高级结构的高级结构 RNA通常是单链线型分子，但可自身回折形成通常是单链线型分子，但可自身回折形成局部双螺局部双螺旋结构旋结构，此

35、即，此即RNA的二级结构。配对的为茎，不能配对的为的二级结构。配对的为茎，不能配对的为环，也称环，也称茎环结构茎环结构。在此基础上进一步折叠形成三级结构。在此基础上进一步折叠形成三级结构。 tRNA二级结构：二级结构：三叶草形三叶草形（四臂四环（四臂四环 ）tRNA三级结构：三级结构：倒倒L形形核酸单独不具有四级结构，只有与蛋白质形成复合物核酸单独不具有四级结构，只有与蛋白质形成复合物才具有四级结构。才具有四级结构。一一般性质一一般性质 两性电解质两性电解质 水解：碱水解（水解：碱水解（DNA对此稳定）对此稳定）二核酸的紫外吸收二核酸的紫外吸收最大吸收峰最大吸收峰260nm增色效应增色效应减色

36、效应减色效应三核酸的变性、复性和杂交三核酸的变性、复性和杂交DNA变性特点：爆发式变性特点：爆发式Tm：影响因素（：影响因素（GC含量、离子强度）含量、离子强度）变性的概念和本质：基本同蛋白质变性的概念和本质：基本同蛋白质变性后性质的变化：变性后性质的变化：增色效应：紫外吸收值急剧升高，由于碱基暴露增色效应：紫外吸收值急剧升高，由于碱基暴露黏度下降，沉降速度增加，某些颜色反应增强黏度下降，沉降速度增加，某些颜色反应增强生物学功能丧失生物学功能丧失影响影响DNA复性速度的因素：复性速度的因素：DNA浓度：浓度越高，互补序列碰撞机会就越多，复性快浓度：浓度越高，互补序列碰撞机会就越多，复性快DNA

37、片段大小：片段越长复性越慢片段大小：片段越长复性越慢DNA序列的复杂程度：复杂程度越低，复性越快序列的复杂程度：复杂程度越低，复性越快盐浓度：盐浓度高时复性速度快，带同种电荷的链需中和盐浓度：盐浓度高时复性速度快，带同种电荷的链需中和杂交的本质就是在一定条件下按碱基互补原则实现互补核酸杂交的本质就是在一定条件下按碱基互补原则实现互补核酸链的复性链的复性杂交分子可以是杂交分子可以是DNA/DNA、DNA/RNA或或RNA/RNA印迹法（印迹法（bloting）是指将样品转移到固相载体上，而后利用是指将样品转移到固相载体上，而后利用相应的探测反应来检测样品的一种方法。相应的探测反应来检测样品的一种

38、方法。1975年，年，Southern建立了将建立了将DNA转移到硝酸纤维素膜（转移到硝酸纤维素膜（NC）上，并利用探针杂交检测特定的上，并利用探针杂交检测特定的DNA片段的方法，称为片段的方法，称为Southern印迹法印迹法。而后人们用类似的方法，对而后人们用类似的方法，对RNA和蛋白质进行印迹分析，对和蛋白质进行印迹分析，对RNA的印迹分析称为的印迹分析称为Northern印迹法印迹法，对单向电泳后的蛋白，对单向电泳后的蛋白质印迹分析称为质印迹分析称为Western印迹法印迹法，对双向电泳后蛋白质分子的，对双向电泳后蛋白质分子的印迹分析称为印迹分析称为Eastern印迹法印迹法。 限制性

39、内切酶的识别序列具有限制性内切酶的识别序列具有回文结构回文结构，其切割，其切割DNA产生产生粘性末端粘性末端和和平头末端平头末端。重要工具酶：比作重要工具酶：比作“手术刀手术刀” 限制性内切酶有严格的碱基专一性，能识别限制性内切酶有严格的碱基专一性，能识别DNA分子分子上特定的碱基序列，并在特定的位点切割。一般识别序列包上特定的碱基序列，并在特定的位点切割。一般识别序列包含含48个碱基对，切点位置绝大多数位于识别序列内，只有个碱基对，切点位置绝大多数位于识别序列内，只有极少数在识别序列外。极少数在识别序列外。1、RNA及其组分的测定及其组分的测定苔黑酚法苔黑酚法HOCH2OOHOHOHOCHO

40、CH3OHOH浓浓HClFeCl3，100绿色物质绿色物质3H2O糠醛糠醛核糖核糖生成的绿色物质在生成的绿色物质在670680nm处有光吸收，可作比色法测定。处有光吸收，可作比色法测定。一定糖法一定糖法2、DNA及其组分的测定及其组分的测定二苯胺法二苯胺法HOCH2OHOHOHNHCH2CH2C=OCH2OHCHO脱氧核糖脱氧核糖-羟基羟基-酮基戊醛酮基戊醛浓浓H2SO4100兰色物质兰色物质生成的兰色物质在生成的兰色物质在595620nm处有光吸收，可作比色法测定。处有光吸收，可作比色法测定。一定磷法一定磷法 RNA和和DNA中都含有磷酸，根据元素分析知道，纯的核中都含有磷酸，根据元素分析知

41、道，纯的核酸中含磷量在酸中含磷量在9.5左右，因此，当测得某核酸样品含磷克数，左右，因此，当测得某核酸样品含磷克数，乘以乘以1/9.5即为样品中核酸的克数。用定磷法测定样品中的含即为样品中核酸的克数。用定磷法测定样品中的含磷量再乘上此系数即得核酸的含量。磷量再乘上此系数即得核酸的含量。定磷试剂：定磷试剂：17%H2SO4 : 2.5%钼酸铵钼酸铵 : 10%VC : 蒸馏水蒸馏水1: 1 : 1 : 2 (V/V)定磷法：有机磷定磷法：有机磷 无机磷无机磷(PO43) 钼蓝钼蓝 比色测定比色测定消化消化定磷试剂定磷试剂660nm第五章第五章 酶化学酶化学酶作为生物催化剂的特酶作为生物催化剂的特

42、点点酶的化学本质和组成酶的化学本质和组成酶的命名和分类酶的命名和分类酶的活力及比活力酶的活力及比活力酶促反应动力学酶促反应动力学酶的专一性和活性中心酶的专一性和活性中心酶的作用机理酶的作用机理调节酶、同工酶调节酶、同工酶一、酶作为生物催化剂的特点一、酶作为生物催化剂的特点 酶的催化能力高酶的催化能力高酶的专一性（酶的专一性（specificity）强）强酶活性的可调控性酶活性的可调控性 酶易失活酶易失活常需辅助因子常需辅助因子(cofactor)二、酶的化学本质和组成二、酶的化学本质和组成 绝大多数为蛋白质绝大多数为蛋白质RNARNA核酶核酶DNADNA脱氧核酶脱氧核酶 免疫球蛋白免疫球蛋白抗

43、体酶抗体酶单纯酶：仅有单纯酶：仅有Pr部分，一条多肽链，如水解部分，一条多肽链，如水解酶酶结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成单体酶、寡聚酶和多酶复合体单体酶、寡聚酶和多酶复合体三、酶的命名和分类三、酶的命名和分类 氧化还原酶类氧化还原酶类转移酶类转移酶类水解酶类水解酶类 裂合酶类裂合酶类异构酶类异构酶类合成酶类合成酶类四、酶的活力及比活力四、酶的活力及比活力指酶催化一定化学反应的能力，常用指酶催化一定化学反应的能力，常用酶促反应酶促反应的的初速度初速度来表示；来表示；酶活力单位指在特定条件下、一定时间内将一酶活力单位指在特定条件下、一定时间内将一定量的

44、底物转化为产物所需的酶量；定量的底物转化为产物所需的酶量；酶的比活力是指每毫克蛋白质所含有的酶活力酶的比活力是指每毫克蛋白质所含有的酶活力单位数，是酶纯度的指标；单位数，是酶纯度的指标；纯化过程中，总活力减少，比活力增加。纯化过程中，总活力减少，比活力增加。五、酶促反应动力学五、酶促反应动力学酶促反应动力学是研究酶促反应速度及其影响酶促反应动力学是研究酶促反应速度及其影响因素的科学。这些因素主要包括底物浓度、酶因素的科学。这些因素主要包括底物浓度、酶浓度、温度、浓度、温度、pHpH、激活剂和抑制剂等。、激活剂和抑制剂等。底物浓度对酶促反应速度影响底物浓度对酶促反应速度影响米氏方程米氏方程v =

45、 Vmax SKm + SKm米氏常数米氏常数米氏常数的意义、特点和求法米氏常数的意义、特点和求法双倒数作图：双倒数作图：1v=KmVmaxS1 Vmax1抑制剂对酶促反应速度影响抑制剂对酶促反应速度影响抑制作用（有选择性）和失活作用（无选择性）抑制作用（有选择性）和失活作用（无选择性）可逆抑制作用的类型和特点可逆抑制作用的类型和特点类型类型VmaxKm竞争性抑制不变增加非竞争性抑制减小不变反竞争性抑制减小减小一些重要的抑制剂一些重要的抑制剂 不可逆抑制剂：不可逆抑制剂：有机磷化合物有机磷化合物与酶分子中的与酶分子中的Ser残基的羟基作用残基的羟基作用 解毒：解磷定（解毒：解磷定（PAM）有机

46、汞、有机砷化合物有机汞、有机砷化合物与酶分子中的与酶分子中的Cys残基的残基的 巯基作用巯基作用 解毒：二巯基丙醇（解毒：二巯基丙醇（BAL）重金属盐重金属盐氰化物、硫化物和氰化物、硫化物和CO与酶中金属离子形成稳定的与酶中金属离子形成稳定的络合物络合物青霉素青霉素与糖肽转肽酶中与糖肽转肽酶中Ser羟基共价结合羟基共价结合酶的专一性是指酶对它所作用的底物有严格的选择性，也即酶的专一性是指酶对它所作用的底物有严格的选择性，也即一种酶只能催化某一种或某一类物质起化学变化。根据酶对一种酶只能催化某一种或某一类物质起化学变化。根据酶对底物选择的严格程度不同，酶的专一性通常分为：底物选择的严格程度不同，

47、酶的专一性通常分为： 结构专一性结构专一性 立体异构专一性立体异构专一性绝对专一性绝对专一性相对专一性相对专一性旋光异构专一性旋光异构专一性几何异构专一性几何异构专一性六、酶的专一性和活性中心六、酶的专一性和活性中心酶活性中心酶活性中心(active center)又称活性部位又称活性部位(active site)，是指酶分子上必需基团比较集，是指酶分子上必需基团比较集中并构成一定的空间构象、与酶的催化活性直接相关的结中并构成一定的空间构象、与酶的催化活性直接相关的结构区域。也简指酶分子中构区域。也简指酶分子中能与底物特异地结合并将底物转能与底物特异地结合并将底物转变为产物的特定空间区域。变为

48、产物的特定空间区域。酶活性中心通常包括两个功能部位：酶活性中心通常包括两个功能部位：结合部位：结合部位：直接同直接同S结合，决定酶同何种结合，决定酶同何种S结结合，即专一性合，即专一性催化部位：催化部位：直接参与催化，决定酶的高效性直接参与催化，决定酶的高效性 一决定酶专一性的作用机理一决定酶专一性的作用机理 锁钥学说锁钥学说(lock-and-key hypothesis)诱导楔合学说诱导楔合学说(induced-fit hypothesis)三点附着学说三点附着学说(three-point attachment hypothesis)二决定酶高效性的作用机理二决定酶高效性的作用机理 底物与

49、酶的邻近效应和定向效应底物与酶的邻近效应和定向效应电子张力学说（底物构象改变学说）电子张力学说（底物构象改变学说）共价催化共价催化酸碱催化酸碱催化金属离子催化金属离子催化活性中心疏水微环境的影响活性中心疏水微环境的影响丝氨酸蛋白酶家族：胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、凝血酶、丝氨酸蛋白酶家族：胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、凝血酶、 枯草杆菌蛋白酶、纤溶酶等枯草杆菌蛋白酶、纤溶酶等天冬氨酸蛋白酶家族：胃蛋白酶、凝乳酶、组织蛋白酶天冬氨酸蛋白酶家族：胃蛋白酶、凝乳酶、组织蛋白酶D等等一调节酶一调节酶 共价调节酶共价调节酶别构酶别构酶二同工酶二同工酶 同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子同

50、工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。第六章第六章 维生素和辅酶维生素和辅酶分类：水溶性和脂溶性维生素分类：水溶性和脂溶性维生素每种维生素的结构、生理功能和缺乏症每种维生素的结构、生理功能和缺乏症特别关注特别关注B族维生素族维生素与代谢中一些具体反应相联系与代谢中一些具体反应相联系糖代谢糖代谢分解代谢分解代谢合成代谢合成代谢糖酵解：糖的共同分解途径糖酵解：糖的共同分解途径三羧酸循环：糖的最终氧化途径三羧酸循环：糖的最终氧化途径糖原合成糖原合成糖原异生糖原异生糖的中间代谢还有糖的中间代谢还有磷酸戊糖途径磷酸戊

51、糖途径、乙醛酸循环乙醛酸循环等等第七章第七章 糖代谢糖代谢 葡萄糖葡萄糖 丙酮酸丙酮酸 糖异生途径糖异生途径 乳酸、氨基酸、甘油乳酸、氨基酸、甘油 糖原糖原肝糖原分解肝糖原分解 糖原合成糖原合成 磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径 淀粉淀粉消化与吸收消化与吸收 酵解途径酵解途径 无氧无氧 乳酸乳酸 有氧有氧 H2OCO2 ATP核糖核糖 + NADPH+H+胞液胞液 线粒体膜线粒体膜 线粒体基质线粒体基质葡萄糖葡萄糖丙酮酸丙酮酸丙酮酸丙酮酸乙酰乙酰CoATCA循环循环CO2H2OATP氧化脱羧氧化脱羧乳酸乳酸酵解酵解有氧氧化有氧氧化乙醇乙醇三羧酸循环的特点三羧酸循环的特点每次循环有两个每次循环有两个C被

52、氧化成被氧化成CO2离开循环，但是，以离开循环，但是，以CO2形式失去的形式失去的C并非来自乙酰基的两个并非来自乙酰基的两个C，而是来自草酰乙，而是来自草酰乙酸。酸。四次脱氢，生成四次脱氢，生成3个个NADHH(反应反应) ，1个个FADH2(反应反应)一次底物水平磷酸化生成一次底物水平磷酸化生成GTP(反应反应)一轮循环可产生一轮循环可产生12个个ATP（老的）或（老的）或10个个ATP（新的）（新的）严格需氧。因为循环所产生的严格需氧。因为循环所产生的NADHH和和FADH2只能只能通过呼吸链传递给通过呼吸链传递给O2才能被氧化。才能被氧化。磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径是以是以G6P为起始物质

53、，整个途径在为起始物质，整个途径在细胞质细胞质中进行。分中进行。分为氧化和非氧化两个阶段为氧化和非氧化两个阶段该途径产生大量的该途径产生大量的NADPH，为细胞的合成反应提供还原力，为细胞的合成反应提供还原力氧化阶段氧化阶段： G6P脱氢、脱羧生成脱氢、脱羧生成5磷酸核酮糖磷酸核酮糖非氧化阶段非氧化阶段：磷酸戊糖分子重排，通过转酮基和转醛基作用：磷酸戊糖分子重排，通过转酮基和转醛基作用进行分子间基团的转移，重新生成进行分子间基团的转移，重新生成G6P，形成一个环式代谢。形成一个环式代谢。糖原的生成作用糖原的生成作用生成部位：细胞浆生成部位：细胞浆生成器官：肝脏和肌肉是合成糖原的主要器官生成器官

54、：肝脏和肌肉是合成糖原的主要器官反应特性：糖原合成是耗能过程，需要糖原引物分子，反应特性：糖原合成是耗能过程，需要糖原引物分子，单个葡萄糖分子需要活化为活性葡萄糖分子单个葡萄糖分子需要活化为活性葡萄糖分子(UDPG)。反应的关键酶：糖原合酶反应的关键酶：糖原合酶糖的异生作用糖的异生作用 概念：概念：由非糖物质（丙酮酸、乳酸、甘油、草酰乙酸、由非糖物质（丙酮酸、乳酸、甘油、草酰乙酸、Aa等）转变为葡萄糖的过程。等）转变为葡萄糖的过程。 作用部位：作用部位：主要在肝脏，小部分在肾脏主要在肝脏，小部分在肾脏 糖异生途径：糖异生途径：从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程称

55、为糖异生途径。糖异生途径多数反应与糖酵解途径相为糖异生途径。糖异生途径多数反应与糖酵解途径相同，是可逆的。糖酵解的三个不可逆反应由另外的反同，是可逆的。糖酵解的三个不可逆反应由另外的反应代替。应代替。升血糖激素：升血糖激素：肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、胰高血糖素、糖皮质激素、 生长激素和甲状腺素生长激素和甲状腺素降血糖激素：降血糖激素：胰岛素胰岛素胰岛素由胰脏胰岛素由胰脏-细胞分泌，促进肝糖原和肌糖原的合成，细胞分泌，促进肝糖原和肌糖原的合成，抑制肝糖原分解，总的效应是降低血糖。抑制肝糖原分解，总的效应是降低血糖。肾上腺素和胰岛素的作用机理肾上腺素和胰岛素的作用机理激素的级联放

56、大作用激素的级联放大作用第八章第八章 生物氧化生物氧化2HCO2ATP ADP + PiO2H2O乙酰CoA CoASH葡萄糖 甘油、脂肪酸 氨基酸糖原 脂肪 蛋白质三羧酸循环第一阶段第二阶段第三阶段氧化磷酸化丙酮酸2H胞液线粒体生物氧化中所产生的生物氧化中所产生的H2O是代谢物脱下的氢，经过是代谢物脱下的氢，经过呼呼吸链吸链传递，最后与氧结合而成的。整个过程由一系列传递，最后与氧结合而成的。整个过程由一系列连续的反应组成，它包括代谢物的脱氢、氢及电子的连续的反应组成，它包括代谢物的脱氢、氢及电子的传递以及受氢体（氧）的激活。传递以及受氢体（氧）的激活。根据初始受氢体的不同，有两条典型的呼根据

57、初始受氢体的不同，有两条典型的呼吸链：吸链：NADH呼吸链呼吸链和和FADH2呼吸链呼吸链。呼吸链递氢体递电子体呼吸链递氢体递电子体 NAD+ Fe-S FMN Cyt FAD CoQ Fe-S：铁硫蛋白：铁硫蛋白 Cyt：细胞色素：细胞色素NAD+FMNCoQCytbCytc1CytcCytaa31/2O2琥珀酸琥珀酸FAD0.32 0.30 0.04 0.07 0.22 0.25 0.29 0.820.18标准氧化还原电位标准氧化还原电位(E0 )：低：低 高高电子迁移方向：左电子迁移方向：左 右右能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质称为能够阻断呼吸链中某部位电子传递的物质称为电子传递抑制

58、剂电子传递抑制剂，常为一些药物或毒物。，常为一些药物或毒物。NAD+FMNCoQCytbCytc1CytcCytaa31/2O2琥珀酸琥珀酸FAD鱼藤酮鱼藤酮安密妥安密妥酚蝶霉素酚蝶霉素A抗霉素抗霉素A二巯基丙醇二巯基丙醇氰化物氰化物叠氮化物叠氮化物CO、H2S复合体复合体复合体复合体复合体复合体复合体复合体复合体复合体：NADHCoQ还原酶还原酶复合体复合体：琥珀酸：琥珀酸CoQ还原酶还原酶复合体复合体：CoQ细胞色素还原酶细胞色素还原酶复合体复合体：细胞色素氧化酶：细胞色素氧化酶琥珀酸琥珀酸FADFe-SNAD+FMNFe-SCoQbFe-Sc1cCuAaa3CuB1/2O2当一对电子在呼

59、吸链中传递时，由复合体当一对电子在呼吸链中传递时，由复合体泵出泵出4个个质子，由复合体质子，由复合体泵出泵出4个质子，由个质子，由复合体复合体泵出泵出2个个质子，质子，复合体复合体无质子泵出。无质子泵出。故一对电子经故一对电子经NADH呼吸链泵出呼吸链泵出10个质子，经个质子，经FADH2泵出泵出6个质子。个质子。氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用根据是否需氧参加，氧化磷酸化作用分为：根据是否需氧参加，氧化磷酸化作用分为：底物水平磷酸化：不需氧参加底物水平磷酸化：不需氧参加呼吸链磷酸化（即氧化磷酸化）：需氧参加呼吸链磷酸化（即氧化磷酸化）：需氧参加1. 底物水平磷酸化：底物水平磷酸化： 直接将底物分

60、子中的高能键转变为直接将底物分子中的高能键转变为ATP分子中分子中的末端高能磷酸键的过程称为的末端高能磷酸键的过程称为底物水平磷酸化底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)。 代谢物脱下的氢原子经呼吸链传递给氧生成水的同时释代谢物脱下的氢原子经呼吸链传递给氧生成水的同时释放能量，使放能量，使ADP磷酸化生成磷酸化生成ATP的过程，称为的过程，称为氧化磷酸氧化磷酸化化(oxidative phosphorylation)。 通常所说的氧化磷酸化即指呼吸链磷酸化。通常所说的氧化磷酸化即指呼吸链磷酸化。 每消耗每消耗1摩尔氧原子所消耗的无机磷原子摩尔数称为摩尔