强行及格之术-生化

1、第一章-蛋白质：一、蛋白质的作用(选/填)1.塑造作用 2.催化作用 3.运输和贮存作用 4.协调作用5.防御作用6.信息传递作用 7.生长和分化的调控作用 8.机械支持作用 9.其他二、蛋白质的元素组成(选/填)1.碳氢氧氮硫(大量)；磷铁锰锌碘(少量)；2.氮是蛋白质的特征性元素，平均含量(质量)16%；三、蛋白质的一级结构(名/选/填)(TR) 蛋白质的一级结构(基本结构)指蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序。包括：肽链数目、每条肽链中氨基酸组成、种类和排列顺序，肽链内或肽链间二硫键的位置和数目等。 氨基酸之间的连接方式：1.肽键：-NH2+COOH-CONH-(-C|O-H|N-)2.氨

2、基酸通过肽键相连形成的化合物称为肽，两个氨基酸就叫二肽，三个叫三肽，十个以上就叫多肽。3.肽链中的氨基酸分子因为缩水会变得不完整，叫做氨基酸残基。4.肽链一端总会有游离的氨基，称作氨基末端，另一端则为羧基末端，写肽链时总是把氨基末端写左边，羧基末端写右边。5.从形状上看，除无分支开链多肽外，还有分支开链多肽和环状多肽。四、维持蛋白质空间结构的化学键(名/选/填)1.盐键：即离子键，负责维持三、四级结构。2.氢键：最重要的次级键，多而弱，是维持蛋白质二级结构的基础。3.疏水键：含疏水键的基团避水而相互粘附在一起的力。负责维持三四级结构。4.范德华引力：即取向力、诱导力和色散力，是静电引力，负责维

3、持三四级结构。5.配位键：由一个原子单独提供电子对而形成的共价键。参入维持三、四级结构。6.二硫键：两个硫原子之间的共价键。对维持蛋白质的分子构象起重要作用。五、蛋白质分子的二级结构(名/选/填/简)(TR) 蛋白质分子的二级结构就是指多肽链中主链原子的局部空间排列，而不涉及侧链部分的结构。 二级结构的基本构象：1.-螺旋结构： 多肽链酰胺平面通过-碳原子的相对旋转，形成一种紧密盘曲构象。分为右旋和左旋，右旋更稳定。 有如下特征： 多肽链的主骨架围绕轴心螺旋式上升，每旋转一圈，上升0.54nm；包含 3.6个氨基酸残基，所以平均每个氨基酸残基上升0.15nm。 每隔开三个氨基酸残基中的N-H的

4、H会和上一层的C=O的O形成氢键， 从而维持住-螺旋的螺旋结构。 -螺旋上的氨基酸残基的R基全部位于-螺旋的外侧。且带极性基团 的残基集中部位会对螺旋的稳定产生很大影响。2.-片层结构： 即-折叠，酰胺平面之间形成锯齿状。 有如下特征： 平行的多条锯齿状肽链并排在一起，可以是一条长肽链往返行进，也可 以使多条肽链共同行进。相邻链之间靠氢键维持。 在主链的骨架间，氢键使构象稳定主链骨架形成锯齿状片层折叠。-碳 原子上的R基交替地位于片层上方和下方，且和片层平面垂直。 根据肽链行进方向，分为平行式和反平行式两类。3.-转角和无规则卷曲： 在球状蛋白质中,肽链经常出现180的回折,在这回折的转角处就

5、是-转角。 有如下特征： 参与转角的四个氨基酸，有两个在转角处，有两个负责连接转角处的两个氨基酸。负责连接的两个氨基酸之间会产生氢键以巩固结构。 无规则卷曲是没有确定规律性的部分主链构象。存在于各种球面蛋白中，含量较多。六、蛋白质的三、四级结构(名/选/填)(TR) 1.三级结构：在蛋白质二级结构基础上，由于侧链基团的相互作用，而进一步卷曲、折叠，形成一种更紧密的有序球状构象。这种球状构象，就是蛋白质分子的三级结构。这种定义只适用于球蛋白，不适于纤维蛋白。 广义的三级结构是指：多肽链中所有的原子在三维空间中的排布。这种定义适用于一切蛋白质。 维持蛋白质三级结构的作用力是范德华力、疏水键、氢键和

6、配位键。 2.四级结构：两个或两个以上独立的具有三级结构的多肽链，不由共价键，而是由次级键缔合在一起，蛋白质的这种结合方式，称为四级结构。七、蛋白质的两性电离和等电点及电泳现象(名/填/简)(TR) 1.由于蛋白质除了两端的氨基和羧基外，侧链上还带有许多可解离的酸性或碱性基团，因此，蛋白质也可以像氨基酸一样具有两性解离性，同时具有等电点。 如果调节溶液的酸碱度，使蛋白质分子的碱性解离等于酸性解离，则其所带正负电荷相等，此时蛋白质整体为等电状态，这时候的pH即为等电点。 2.关于等电点沉淀分离纯化蛋白质：当蛋白质分子达到等电点时，蛋白质分子之间静电斥力为0，从而聚集沉淀，即此时蛋白质分子溶解度最

7、小。而蛋白质混合物包含多种等电点不同的蛋白质，所以可以通过调节pH分别沉淀它们。这样沉淀出来的蛋白质能够保持天然构象，可再溶解。 3.电泳现象：在溶液pH高于等电点的溶液中，蛋白质分子带负电荷，向正极移动；在溶液pH低于等电点的溶液中，蛋白质分子带正电荷，向负极移动。八、蛋白质的沉淀方法(填/简) 1.盐析法： 一方面，加入盐可以吸取蛋白质表面的水化膜，另一方面，盐离子可以大量中和蛋白质颗粒上的电荷，从而使蛋白质沉淀析出。不同蛋白质有不同盐析浓度，也可以分段盐析。 另外，当盐浓度较低时反而会增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。是因为蛋白质分子吸附了某种离子后静电斥力增加，从而导致溶解度增大。

8、 2.有机溶剂法： 有些有机溶剂对水亲和力很大，因此可破坏蛋白质胶粒的水化膜，使蛋白质沉淀析出。此时迅速分离蛋白质，即可保证蛋白质活性。 3.重金属盐沉淀法： 蛋白质在其等电点偏碱一侧的溶液中可以与重金属离子化合成成不溶性蛋白盐而沉淀。 4.生物碱沉淀法： 蛋白质在其等电点偏酸一侧的溶液中可以与生物碱结合生成不溶性蛋白盐而沉淀。九、蛋白质的变性(名/简)(TR) 1.用某些物理方法或化学方法处理，破坏蛋白质中的次级键，从而使空间结构发生变化，部分肽链伸展呈松散状。此时蛋白质的理化与生物学性质也随之改变，这种现象称为变性作用。已变性的蛋白质称为变性蛋白质。 2.变性蛋白质最明显的特点是生物活性丧

9、失，此外，还有溶解度降低，容易被蛋白酶水解等特征。但是它的一级结构没有改变。 3.有些蛋白质在变性后除去变形因素仍可恢复其功能，称可逆变性。十、分离纯化蛋白质的主要方法(选/填)1.根据溶解度分离盐溶和盐析 等电点沉淀 有机溶剂分级分离法2.根据分子大小不同的分离方法透析和超过滤 密度梯度离心 凝胶过滤层析3.根据电荷不同的分离方法电泳 离子交换层析4.根据配体特异生物学亲和力的分离方法亲和层析第二章-酶：一.酶的概念(名)： 酶是生物体活细胞产生的一种特殊蛋白质，是体内各种化学反应的催化剂。通常也称之为生物催化剂。二、酶的分子组成(填) 1.酶按其分子组成可分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶两大类。

10、结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。结合蛋白酶必须与辅助因子结合才能成为有活性的全酶。 2.酶蛋白与辅助因子： 通常将与酶蛋白结合疏松，可分离的有机辅助因子称为辅酶，与酶蛋白结合紧密，不易分离的有机辅助因子称为辅基。三、酶的活性中心(填/简)(TR) 1.必需基团：酶与底物结合的范围集中在酶分子的表面的某个区域。这个区域内集中了与酶活性密切相关的基团，此基团称为必需基团，也称为酶的活性基团。 2.活性中心：必需基团(活性基团)通过肽链的折叠相互靠近集中，形成具有一定空间构象，直接参与酶促反应的区域，这个区域称为酶的活性中心或活性部位。 3.活性中心的构成：通常由结合部位

11、和催化部位构成。结合部位负责与底物结合，催化部位负责改变底物的化学键。四、关于改变酶的空间结构而调节酶活性的手法(名/填/简)(TR) 1.别构作用：通过蛋白质构象的改变而实现调整功能的作用过程称为变构作用，或别构作用。 2.变构调节：某些物质能与酶分子上的调节部位特异结合，引起酶蛋白分子发生构象的改变，从而改变酶的活性，这种现象称为酶的变构调节，或别位调节。具有别构效应的酶称为别构酶。 3.共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而使酶改变活性，这就是共价修饰。五、活化能(名) 活化能：含能量已达到或超过化学反应能阈的分子(活化分子)才能参加化学反应。分子由一般状

12、态转变为活化状态所需要的能量称为活化能。六、酶的趋近效应和定向效应(名/选/填) 1.趋近效应：趋近效应是指酶与底物有较大的亲和力，使得游离的底物分子集中在酶分子表面的活性中心区域，此时活性中心的底物有效浓度极大提高，反映集团之间相互靠近，增加亲核攻击的机会，自由碰撞几率加大，提高了反应速度。 2.定向效应：定向效应是指底物的反应基团和酶的催化基团之间或底物的反应基团之间正确地取向所产生的效应。七、酶的共价催化(名) 酶与底物形成一个反应活性很高的共价中间物，这个中间物很容易变成过渡态，因此反应活化能大大降低，此即为共价催化。包括亲核催化和亲电子催化两种类型。八、米氏方程式(简/论)(TR)

13、Michaelis和Menten根据中间产物学说推导了能够表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的公式：v=VmaxSKm+S 其中，V表示反应初速度，Vmax表示最大反应速度，S为底物浓度，Km为米氏常数。1.Km的意义：表示反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。因此Km值越大， 该酶对底物的亲和力越小。2.Km的特征： Km值是当前酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 Km值只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。 同一种酶有几种底物时，其中Km值最小的底物大多是该酶的最 适底物或天然底物。3.Km的求法：Lineweaver-Bark作图法：根据：1V=KmVmax1S+1Vmax作一

14、个1/v(y轴)-1/S(x轴)图，斜率即为Km/Vmax，纵坐标截距即为1/Vmax，横坐标截距即为-1/Km。九、其他因素对酶的可逆性抑制作用(简)(TR) 可逆性抑制是抑制剂与酶蛋白呈非共价键结合，可用物理方法将抑制剂去除的一种抑制作用。分为竞争性抑制和非竞争性抑制两类。 1.竞争性抑制作用：是抑制剂和底物对酶分子活性中心相互竞争结合而引起的抑制作用。 2.非竞争性抑制作用：是抑制剂不与底物竞争同一酶的活性中心，而是与酶的其他部位进行可逆的结合，从而使酶的活性受到抑制的一种抑制作用。十、酶的活性单位(名)： 1.酶的活性单位：统一用U来表示。一个活性单位的含义为，在实验规定的条件下，一分

15、钟内转变1mol的底物。十一、同工酶(名)： 1.通常将存在于相同种属中，催化相同的反应，分子结构与理化性质不同的酶称为同工酶。第三章-维生素和辅酶：一、常见维生素的简单分类(选/填/简)：1.水溶性维生素： 人的机体内基本不能储存水溶性维生素维生素B1 维生素B2 维生素B6 维生素B12 维生素PP 维生素C 生物素 泛酸 叶酸2.脂溶性维生素维生素A 维生素D 维生素E 维生素K -硫辛酸3.主要区别：脂溶性维生素水溶性维生素化学组成仅含C,H,O除C,H,O外，有的有N, S, Co等元素溶解性溶于脂肪及脂溶剂溶于水吸收、排泄随脂肪淋巴系统吸收，从胆汁少量排泄经血液吸收过量时，很快从尿

16、中排出积存性摄入后，大部分积存在体内 一般在体内无积存缺乏症出现缓慢较快毒性大剂量摄入(6-10倍RDA)易引起中毒几无毒性，除非极大量二、维生素的概念(名)： 维生素是一类维持生物正常生过程不可缺少的微量的低分子量有机化合物。第四章-激素的化学：一、激素的概念(名) 激素是内分泌腺或散在的内分泌细胞分泌的高效能的微量生物活性物质，直接经组织液或血液传递，作为“化学信使”对一定的组织活细胞发挥特有的效用。第五章-生物氧化一、生物氧化的概念(名)： 糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水，释放能量的总过程，叫做生物氧化。二、生物氧化中物质氧化的方式(选)：

17、1.加氧 2.脱氢 3.丢电子三、生物氧化的场所及对比(选/填)： 1.线粒体(主要) 2.微粒体和过氧化体 3.对比：线粒体内的生物氧化总伴随着能量偶联。 微粒体和过氧化体内的氧化过程不伴有偶联磷酸化，不生成ATP。四、催化生物氧化的酶类(选/填)： 1.氧化酶类 2.需氧脱氢酶类 3.不需氧脱氢酶类 4.加氧酶类五、呼吸链及其组成(名/填/简) 1.呼吸链： 线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递，最后与激活的氧结合为水，由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关，所以将这一传递体系叫做呼吸链。 2.呼吸链的组成(参与成分)： 辅酶I与辅酶II(递氢体) 黄素

18、蛋白(递氢体) 铁硫蛋白(递电子体)辅酶Q(递氢体) 细胞色素体系(递电子体)六、呼吸链中的电子传递体系(选/简)(心怀不安地省略了)： 包含NADH氧化呼吸链和琥珀酸氧化呼吸链。 1.NADH氧化呼吸链：由复合物I、III和IV组成，是动物体内最常见的电子传递体系，也是代谢水生成最普遍的途径。 2.琥珀酸氧化呼吸链：由复合物II、III和IV组成。由于复合物II在体内存在不多，所以这一类电子传递体系不如第一类传递体系普遍。七、高能磷酸化合物(名)： 1.概念：含高能键的化合物叫做高能化合物，含高能磷酸键的化合物叫做高能磷酸化合物。包括ATP、GTP、CTP、UTP和TTP等。主要起供能作用。

19、 2.形成:偶联磷酸化作用或氧化磷酸化作用: 在线粒体中，代谢物氧化脱氢，所获氢经过呼吸链的传递生成水释放能量的同时，总伴有将能量偶联起来形成ATP的磷酸化过程，即ADP+PiATP。常将这种放能和吸能反应偶联进行的作用称为偶联磷酸化或氧化磷酸化。 3.两种方式： 一种是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，叫做电子传递水平的磷酸化，即氧化磷酸化。 另一种是直接由底物分子中的高能键转变成ATP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。第六章-糖的代谢一、新陈代谢的概念与组成(名/填)： 1.新陈代谢：生物在生命活动中，不断与周围环境进行物质交换和能量交换，以及在生物体内发生物质变化和能量变化，这种物质和能

20、量的交换和变化过程叫做新陈代谢。 2.组成：新陈代谢的基本过程包括消化吸收、中间代谢和排泄三阶段。 中间代谢包括合成代谢(同化作用)和分解代谢(异化作用）。二、糖的生理作用(功能)(选/填)： 1.作为生物体内的主要能源物质。 2.作为生物体的结构成分。 3.在体内转变成其他物质。 4.作为细胞识别的信息分子。三、关于糖原(选/填)： 1.肝脏和肌肉是富含糖原的组织。肌肉有2/3。 2.糖原内的葡萄糖是由-1，4糖苷健连接起来的。 3.糖原分子量大概是100400万。 4.糖原是糖的贮存形式，也称为动物淀粉。四、糖原生成作用(简/论)(TR)(必)： 0.概念：由单糖合成糖原的过程叫做糖原生成

21、作用。 1.糖原的磷酸化(不可逆)：葡萄糖Mg2+，ATPADP 己糖激酶肌或葡萄糖激酶(肝)葡萄糖-6-磷酸 2.葡萄糖-6-磷酸转变为葡萄糖-1-磷酸(可逆)：葡萄糖-6-磷酸 Mg2+葡萄糖磷酸变位酶 葡萄糖-1-磷酸 3.尿苷二磷酸葡萄糖的生成：葡萄糖-1-磷酸+UTP UDPG-焦磷酸化酶PPi(焦磷酸) 尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG) UDPG的样子：葡萄糖-1-(-O-UDP) 4.糖原的合成：UDPG+糖原“引物”糖链 糖原合成酶UDP +1的糖链 新的糖分子只能加在非还原端，即4位置上。UDP4位置 1位置非还原端还原端 在分叉位置，新的糖分子会同时加在6位置上。6位置OHOH

22、五、糖的无氧分解(简/论)(TR)(必)： 0.概念：在缺氧条件下糖原或葡萄糖在酶的催化下，经过一系列的分解变化产生乳酸，并释放少量能量的过程叫做糖的无氧分解。 1.无氧分解的总过程：C6H12O6葡萄糖EMP 葡萄糖或糖原一个葡萄糖单位无氧2CH3CHOHCOOH乳酸+少量能量 2.具体过程可分为四个阶段： 第一阶段：果糖-1，6-二磷酸的生成，消耗ATP1 or 2糖原葡萄糖单位可逆糖原磷酸化酶葡萄糖-1-磷酸可逆葡萄糖磷酸变位酶葡萄糖-6-磷酸或者ATP+葡萄糖不可逆己糖激酶葡萄糖-6-磷酸+ADP然后ATP+葡萄糖-6-磷酸不可逆葡萄糖磷酸异构酶果糖-1，6-二磷酸+ADP 第二阶段：

23、甘油醛-3-磷酸的生成果糖-1，6-二磷酸不可逆醛缩酶2磷酸丙糖(互为异构体)其中，甘油醛-3-磷酸会继续反应，所以二羟丙酮磷酸会不断转变成甘油醛-3-磷酸，即二羟丙酮磷酸可逆丙糖磷酸异构酶甘油醛-3-磷酸最终相当于产生两分子甘油醛-3-磷酸。 第三阶段：生成丙酮，产生ATP4NAD+甘油醛-3-磷酸可逆甘油醛-3-磷酸脱氢酶甘油酸-1，3-二磷酸+(NADH+H+)NAD是用来储存质子的酶，NADH是带一个，再加H就是再带一个。质子留到生成乳酸的时候使用。然后，一个高能磷酸键被解离下来给ADP，生成ATP：ADP+甘油酸-1，3-二磷酸可逆甘油醛-3-磷酸激酶甘油酸-3-磷酸+ATP之后，甘

24、油酸-3-磷酸继续氧化产能：甘油酸-3-磷酸Mg2+，甘油酸-2，3-二磷酸，可逆甘油酸磷酸变位酶甘油酸-2-磷酸甘油酸-2-磷酸Mg2+，可逆烯醇化酶烯醇丙酮酸磷酸这时候的另一个高能磷酸键也被解离下来给了ADP，产生ATP：ADP+烯醇丙酮酸磷酸Mg2+，K+，不可逆丙酮酸激酶烯醇丙酮酸(极不稳定)+ATP烯醇丙酮酸极不稳定不可逆自分解丙酮酸 第四阶段：乳酸的生成(NADH+H+)+丙酮酸可逆乳酸脱氢酶乳酸+NAD+若是机体内含氧充足，则NADH不和丙酮酸反应，而是去和氧生成水。 3.糖无氧分解的生理意义： 能在供氧不足的情况下提供能量。 1mol糖合计共产生2或3molATP，区别在于糖的

25、来源是糖原或葡萄糖。 从糖原来则产生3mol，从葡萄糖来则产生2mol。请参看第一阶段的消耗。 葡萄糖无氧分解获能效率为31%，糖原获能效率为49.7%。六、糖的有氧分解(简/论)(TR)(必)： 0.概念：糖的有氧分解是糖在有氧情况下，彻底氧化成二氧化碳、水并放出大量能量的过程。又叫糖的有氧氧化。 1.有氧分解的总过程C6H12O6 6O26H2O+6CO2 2.具体分为三个阶段： 第一阶段：葡萄糖或糖原生成丙酮酸参见无氧分解前三步，从那里往后走不同的路线。NADH进入线粒体，通过呼吸链氧化成水并产生ATP。另外，无氧氧化第四步是可逆的，也就是说乳酸也可以参与有氧氧化。 第二阶段：丙酮酸氧化

26、脱羧生成乙酰CoA丙酮酸+2HSCoA+2NAD+-2CO2+2NADH+H+丙酮酸脱氢酶系不可逆乙酰CoA丙酮酸脱氢酶系心怀不安地省略了。 第三阶段：乙酰CoA氧化为CO2和H2O(TR)(必) (1)三羧酸循环的概念：三羧酸循环是一个连续循环，以生成三个羧基的柠檬酸为起点的化学反应过程而得名，故又叫做柠檬酸循环。 三羧酸循环广泛存在于生物体内，在细胞的线粒体中进行。 (2)第一步：柠檬酸的生成(关键)乙酰CoA+草酰乙酸不可逆 +H2O柠檬酸+HSCoA这几步反应实际上是通过一个HSCoA，把丙酮酸变成了柠檬酸，以开启三羧酸循环。 (3)第二步：异柠檬酸的生成柠檬酸-H2O，可逆顺乌头酸酶

27、顺乌头酸+H2O，可逆异柠檬酸 (4)第三步：-酮戊二酸的生成异柠檬酸+NAD+不可逆异柠檬酸脱氢酶草酰琥珀酸+(NADH+H+)然后草酰琥珀酸Mn2+，不可逆草酰琥珀酸脱羧酶CO2+-酮戊二酸 (5)第四步：琥珀酰CoA的生成-酮戊二酸-酮戊二酸脱氢酶系，不可逆HSCoA，NAD+，TPP，硫辛酸NADH+H+CO2+琥珀酰CoA (6)第五步：琥珀酸的生成琥珀酰CoA+Pi+GDP不可逆琥珀激酶琥珀酸+GTP+HSCoA此时产生的GTP很容易直接把能量转给ADP，从而形成ATP (7)第六步：草酰乙酸的再生琥珀酸+FAD可逆琥珀酸脱氢酶延胡索酸+FAD2H虽然没有写在箭头上，但FAD是琥珀

28、酸脱氢酶的辅基，是负责吸收氢的延胡索酸+H2O可逆延胡索酸酶苹果酸苹果酸+NAD+可逆苹果酸脱氢酶草酰乙酸+(NADH+H+)这一步生成的草酰乙酸又回到第一步，去和乙酰CoA反应，从而开启循环。 3.三羧酸循环的总结： 三羧酸循环从乙酰CoA和草酰乙酸缩合成柠檬酸，到草酰乙酸的再生，是一次循环。乙酰CoA通过一次循环，彻底氧化分解成CO2和水。 三羧酸循环中，共消耗2分子水，分别在(3)和(7)。 三羧酸循环中，共产生4对H，分别在(4)和(5),(7)内有两个。注意氢被带走的方式。 三羧酸循环产生的CO2均从脱羧反应来。 三羧酸循环的总反应式为：CH3COSCoA+2H2O+3NAD+FAD

29、+ADP+Pi2CO2+3NADH+H+FAD2H+HSCoA+ATP 3+1对H经过呼吸链共产生11分子ATP，每个NADH+H可以产生3个，每个FAD2H产生2个，加上循环自己生产的1个，共12个。 因为(2)(4)(5)不可逆，所以循环只能单向运转。七、糖有氧分解的生理意义(简/论)(TR)(必)： 1.糖有氧分解是动物正常生理活动所需能量的主要来源。动物体内个组织细胞都主要通过糖的有氧分解来获得能量。 每分子葡萄糖经过有氧呼吸，可以产生36或38分子ATP，若是糖原，则可产生37或39个ATP。 至于都是怎么来的(TR)(必)：反应过程ATP变化情况(能量数量)葡萄糖磷酸化-11来自反

30、应果糖-6-磷酸果糖-1，6-二磷酸-11来自反应甘油醛-3-磷酸甘油酸-1，3-二磷酸32来自NAD2H甘油酸-1，3-二磷酸甘油酸-3-磷酸12来自反应烯醇丙酮磷酸烯醇丙酮酸12来自反应丙酮酸氧化脱羧无丙酮酸乙酰CoA32来自NAD2H三羧酸循环122参考上文 (1)按照此表，一分子葡萄糖产生38分子ATP。 (2)一分子糖原葡萄糖因为过程不需要ATP，所以是39个。 (3)偶尔，因为过程的NAD2H进入线粒体的氧化方式不同，所以会少两个。 2.三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质及其分解产物互相联系的枢纽。 3.三羧酸循环不仅是糖彻底氧化的必经途径，也是脂肪和某些氨基酸彻底氧化的途径。 4.有氧分解(呼吸链)中产生的水可供机体利用。八、戊糖磷酸通路(简/论)(TR)(必) 1.戊糖磷酸通路是另一条糖的糖代谢途径。在动物的肝脏、骨髓、脂肪组织、泌乳期的乳腺、肾上腺皮质、性腺、眼的水晶体以及角膜上皮和红细胞等组织中，这一代谢途径进行的比较旺盛。 2.具体分为2个阶段：(该通路从葡萄糖-6-磷酸开始，之前的路和有氧/无氧氧化相同)(为了计算方便取6分子葡萄糖-6-磷酸开始反应) 氧化阶段(