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文档简介
1、氨基酸代谢 重要知识点蛋白质降解及氨基酸代谢1、细胞内的蛋白质降解(1)不依赖ATP的溶酶体途径,主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。 在营养充足的细胞内没有选择性。 饥饿细胞:选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。(2)依赖ATP的泛素途径,在胞质中进行,主要降解异常蛋白和短寿命蛋白(调节蛋白),此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。(选择性降解)2、细胞内蛋白质降解的意义 (1)清除异常蛋白; (2)细胞对代谢进行调控的一种方式; (3) 在需要时降解供肌体需要。3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。包括:脱氨基作用
2、(最主要的反应) 和脱羧基作用。4、氧化脱氨基作用:-氨基酸在酶的催化下氧化生成-酮酸,此时消耗氧并产生氨。 5、L谷氨酸-酮戊二酸 + NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应,一般情况下偏向于谷氨酸的合成,因为高浓度氨对机体有害。L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶,辅酶为NAD+或NADP+,此酶为别构酶,此反应与能量代谢密切相关,ADP、GDP是其别构激活剂。 6、转氨基作用:指在转氨酶催化下将-氨基酸的氨基转给另一个-酮酸,结果原来的-氨基酸生成相应的-酮酸,而原来的-酮酸则形成了相应的-氨基酸。 它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式,其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。7、转氨酶种类
3、很多:其中谷草转氨酶(GOT)在心脏中活力最大,其次为肝脏;谷丙转氨酶(GPT)在肝脏中活力最大,用于诊断肝功能。转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛(VB6的磷酸酯)。8、联合脱氨基作用:(1)转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联:大多数转氨酶优先利用-酮戊二酸作为氨基的受体,生成Glu,约占生物体的10%;(2)转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联:肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。9、脱羧基作用:氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。AA脱羧酶专一性很强,每一种AA都有一种脱羧酶,辅酶都是磷酸吡哆醛。AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中,有些产物具有重要生理功能。但大多数胺类对动物
4、有毒。体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨,醛进一步氧化成脂肪酸。 10、NH3去向。(1)重新利用 :合成AA、核酸。 (2)贮存 :高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。(3)排出体外:高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素,通过肾脏排出体外。11、尿素循环(鸟氨酸循环):在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的,这一个循环称为尿素循环。过程:(1)NH3 、CO2 与鸟氨酸作用合成瓜氨酸;(2)瓜氨酸与天冬氨酸作用产生精氨酸;(3)精氨酸被水解放出尿素,并生成鸟氨酸。要点:(1)形成一分子尿素消耗4个高能磷酸键;(2)两个氨基分别来自游离氨和Asp,一个
5、CO2来自TCA循环。12、-酮酸(碳架)的去向:(1)重新氨基化生成新的氨基酸;(2)氧化成CO2和水(TCA);(3)生糖、生酮(脂肪)。13、(1)生糖氨基酸(14种):甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、胱氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、组氨酸、精氨酸、脯氨酸(2)生酮氨基酸:亮氨酸 和赖氨酸(3)生糖兼生酮氨基酸:异亮氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。14、一碳单位(one carbon unit):在代谢过程中,某些化合物(如氨基酸)可以分解产生具有一个碳原子的基团,如:亚氨甲基(-CH=NH),甲酰基( HC=O-),羟甲基(-CH2OH),亚甲基(又称甲叉基,-CH2),次甲基(又称甲川基,-CH=),甲基(-CH3)等,但不包括CO2。15、Gly、Ser、Thr、His、Met等AA可以提供一碳单位,一碳单位的转移靠四氢叶酸。16、必需氨基酸:许多氨基酸的合成途径只存在于植物和微生物,哺乳动物必须从食物中获得这些氨基酸 ,称为必需氨基酸,有:Ile、Leu、Lys、Met、Phe、Thr、Trp、Val、(Arg、His)。17、氨基酸的合成方式:
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