生物化学专业课知识点整理

1、一、糖和糖代谢1.琥珀酸脱氢酶：参与三羧酸循环和琥珀酸氧化呼吸链。三羧酸循环（P264）：琥珀酸脱氢酶是以FAD为辅基的不需氧脱氢酶，是位于线粒体内膜上的膜蛋白。还原型辅基（FADH2）能被膜上自由移动的CoQ氧化，将电子对汇入呼吸链。丙二酸（HOOC-CH2-COOH）与琥珀酸结构类似，对琥珀酸脱氢酶有很强的竞争性抑制作用。琥珀酸氧化呼吸链（P298）：琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下脱氢生成延胡索酸，FAD接受两个氢原子生成FADH2，然后再将氢传递給CoQ，生成CoQH2， 此后的传递和NADH氧化呼吸链相同，整个传递过程见书P298。2.琥珀酰辅酶A的作用（P264）：琥珀酰CoA转化成琥珀

2、酸并产生GTP。由琥珀酰辅酶A合成酶催化琥珀酰辅酶A生成高能硫酯键的水解，同时，与GDP的磷酸化反应相耦连，生成GTP。这是TCA循环中唯一的一步底物水平上生成高能磷酸键的反应。实际上，这是前一步反应（-酮戊二酸氧化脱羧）生成的高能键的能量转移反应。反应生成琥珀酸、CoASH和GTP。GTP可用于蛋白质合成的供能，也可由二磷酸核苷酸激酶催化，将末端磷酸基团转移给ADP，生成ATP。3.底物水平磷酸化：生化反应中，由于底物分子能量的重新排布而生成高能化合物，此高能化合物又将高能键和磷酸基转移到ADP上，生成ATP的过程。4.磷酸肌酸（P301-P302）：人体储存能量的方式不是ATP而是磷酸肌酸

3、。肌酸主要存在于肌肉组织中，骨骼肌中含量多于平滑肌，脑组织中含量也较多，肝、肾等其他组织中含量很少。磷酸肌酸生成反应：肌酸+ATP磷酸肌酸+ADP5.糖的构型构象（具体内容见课件和教材的各种结构式实例）：以甘油醛为基准，将醛基写在上面，醇羟基写在下面，如果反数第二个碳上羟基向右，则为D型，反之为L型。D-型及L-型甘油醛，是两类彼此相似但并不等同的物质，只要将它们重叠起来，即可证明它们并非等同而是互为镜像，不能重叠，这两类化合物称为一对对映体。己糖构象：椅式，船式。构象：是由原子基团围绕单糖旋转一定位置而形成的。己糖可以形成呋喃型和吡喃型6.氧糖酐键、氮糖酐键：未找到！7.三羧酸循环、糖酵解、

4、糖异生及其过程中的酶、糖酵解和糖异生之间的异同、糖酵解中分子结构式（见课件）二、脂肪及其代谢1.脂类的概念：不溶或微溶于水而易溶于乙醚、氯仿、苯等非极性有机溶剂的化合物,一般由醇和脂肪酸组成。2.生物膜的结构组分：生物膜由磷脂（甘油磷脂和鞘磷脂），胆固醇，糖脂组成。其中，极性头部由磷酸基、醇基、含氮碱构成；疏水尾部由烃链构成。（生物膜上下两面为亲水磷脂头部，中间部分为疏水尾部）3.脂肪酸的构成及分类：脂肪酸的结构特点是线性不分支。脂肪酸是许多脂的成分：脂质化合物种类繁多，结构各异，其中95%左右的是脂肪酸甘油酯，即脂肪。 饱和脂肪酸：软脂酸（16C）、硬脂酸（18C）脂肪酸 含1个双键（油酸）

5、 不饱和脂肪酸 含2个双键（亚油酸）LA 含3个双键（亚麻酸）ALA 含4个双键（花生四烯酸）（1）必需脂肪酸： 亚油酸和-亚麻酸，称为必需脂肪酸。（2）皂化值（评估油的质量）完全皂化1克油脂所需KOH的毫克数， （3）酸值（酸败程度）中和1 克油脂中的游离脂肪酸所消耗的KOH毫克数。（4）碘值（不饱和键的多少） 100克油脂吸收碘的克数（5）乙酰化值:指1克乙酰化的油脂所分解出的乙酸用氢氧化钾中和时，所需氢氧化钾的毫克数。花生四烯酸是体内合成前列腺素的前体。活性脂肪酸EPA，二十碳五烯酸（D5，8，11，14，17）、二十二碳六烯酸DHA（D4，7，10，13，16，19），DHA和EPA是

6、深海鱼油的特征脂肪酸。饱和脂肪酸：软脂酸（棕榈酸） n-十六酸，16:0硬脂酸，n-十八酸，18:0，花生酸，n-二十酸，20：04.脂肪酸性质高等动、植物的脂肪酸有以下共性：(1)生物体中大多数脂肪酸是偶数原子脂肪酸。C14-20(2)饱和脂肪酸中最普遍的是软脂酸和硬脂酸。(3)在高等植物和低温生活的动物当中，不饱和脂肪酸的含量高于饱和脂肪酸的含量。(4)不饱和脂肪酸的熔点比同等链长的饱和脂肪酸熔点低。(5)高等动、植物的单不饱和脂肪酸的双键位置一般在C9-10之间，多不饱和脂肪酸中的一个双键一般也在C9-10之间，其它则在C10后隔一个亚甲基。 (6)顺式多，反式少，反式的需要标记。如C：

7、1D9，trans(7)细菌所含的脂肪酸种类比高等动、植物少。 5.油脂氢化后的优点及缺点：优点：稳定性，颜色变浅，风味改变，便于运输和贮存，制造起酥油、人造奶油等。缺点：多不饱和脂肪酸含量，脂溶性维生素被破坏，双键的位移和反式异构体的产生。6.脂蛋白：要点：血浆脂蛋白血浆脂蛋白主要由蛋白质、甘油三脂、磷脂、胆固醇及其脂组成，但不同的脂蛋白的蛋白质和脂类的组成比例及含量各不相同，各种脂蛋白的功能亦不相同。（1）低密度脂蛋白ICM：含脂类最多80%-90%，含蛋白质最少1%。（2）高密度脂蛋白HDL：含脂类50%，含蛋白质最多占50%。7.磷脂类：脂肪酸+醇（甘油，鞘氨醇）+磷酸+含N碱基磷脂：

8、组成生物膜-细胞膜（双分子层），线粒体膜等。磷脂有两种构型，分别是D型和L型，L型比较稳定。磷脂的磷酸基和胆碱亲水，其余部分亲脂。8.结构式：磷脂酰胆碱（卵磷脂）（PC）HOCH2CH2N+（CH3）3 （胆碱）磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）（PE）HOCH2CH2N+H3（乙醇胺）亚油酸:CH3 (CH2)4 CH= CHCH2CH=CH (CH2)7 COOH 18:29，12 磷脂结构式：鞘氨醇结构式：9.脂代谢过程：1g脂肪在体内彻底氧化功能约38KJ,而1g糖彻底氧化仅功能16.7KJ。甘油氧化分解产生能量情况：消耗：活化 -1ATP生成：17.5或19.5个ATP净生成：16.5或18.5

9、个ATP脂酰COA：反应不可逆脂酰COA的载体是肉碱（L-羟-三甲氨基丁酸），脂酰COA必须与肉碱结合成脂酰肉碱才能进入线粒体基质。反应由肉碱脂酰转移酶催化。脂肪酸-氧化的能量产生：1分子软脂酸经过活化的过程生成软脂酰COA，消耗了两个ATP软脂酰COA经过7次-氧化生成8个乙酰COA和7个FADH2 + 7个（NADH+H+）1分子软脂酸彻底氧化共生成（1.5*7）+（2.5*7）+（10*8）=108分子ATP，再减去脂肪酸活化时消耗ATP的2个高能磷酸键净生成106分子ATP。 10.酮体酮体的生成场所：肝脏（肝线粒体）。肝内生酮肝外用。酮体的生成原料: 乙酰COA（主要来自脂肪酸的氧化

10、）。关键酶：HMG CoA合成酶酮体的生成途径：酮体的氧化途径：酮体生成的生理意义：1. 酮体具水溶性，能透过血脑屏障及毛细血管壁，是输出脂肪能源的一种形式。2. 长期饥饿时，酮体供给脑组织50%-70%的能量。3. 禁食，应激及糖尿病时，心、肾、骨骼肌摄取酮体代替葡萄糖供能，节省葡萄糖以供脑和红细胞所需，并可防止肌肉蛋白的过度消耗。 11.糖转化脂肪酸从生物化学的角度说明为什么摄入糖量过多容易发胖人体摄入的糖，首先用来氧化分解提供能量，如果摄入了过量的糖，那么多余的糖就会转化成脂肪储存在体内，就会导致肥胖。葡萄糖在人体内是如何转化为脂肪酸的？肝脏是人体合成脂肪酸的主要部位，其合成能力最强，约

11、比脂肪大8-9倍。合成原料来源：碳源主要来自糖氧化分解，-氧化和氨基酸氧化分解产生乙酰COA，它们都存在于线粒体中。线粒体中的乙酰COA。需通过柠檬酸-丙酮酸循环（柠檬酸穿梭系统）运到胞浆中，才能供脂肪酸合成所需。ATP、NADPH、HCO3- (二氧化碳)及Mn2+等，其中NADPH主要来自胞浆中的磷酸戊糖途径，其次是柠檬酸穿梭系统。具体合成途径TCA：12. 乙酰COA可以进入哪些代谢途径？糖酵解过程：葡萄糖分解代谢生成乙酰COA。甘油的氧化分解过程：脂肪氧化分解产生乙酰COA。脂肪酸的-氧化分解酮体的生成和利用氨基酸分解代谢，生糖氨基酸、生酮氨基酸，进入TCA循环的碳骨架彻底氧化过程:T

12、CA三羧酸循环（柠檬酸循环）氧化磷酸化等途径都有乙酰COA的参与。13脂质过氧化相关名词自由基：自由基也称游离基，是指含有奇数价电子并因此在一个轨道上具有一个未（不）成对电子的原子或原子团。抗氧化剂：凡具有还原性而能抑制靶分子自动氧化即抑制自由基链反应的物质称为抗氧化剂。三、蛋白质和蛋白质的降解代谢1.氨基酸等电点：使得氨基酸分子所带静电荷为零时，溶液的pH值，记作pI2.肌球蛋白的ATP酶活性：肌球蛋白可以用胰蛋白酶裂解成两个片段，轻酶解肌球蛋白 （LMM）和重酶解肌球蛋白（HMM）。LMM能形成粗丝，无ATP酶活性，不能与肌动蛋白结合；HMM有ATP酶活性，能结合肌动蛋白，但不能形成粗丝。

13、（王镜岩 P219）3.肽键的特点：1.肽键的C-N键具有部分双键性质 2.与碳原子相连的N和C所形成的化学键可以自由旋转 3.肽键中C-N键所相连的四个碳原子基本处于一个平面上4.蛋白质变性：天然蛋白质受物理、化学因素等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高，以及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称蛋白质的变性。影响因素：物理因素：高温、高压、射线化学因素：强酸、碱，重金属盐等主要特征：生物活性改变实质：实质-蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。不涉及共价键（肽键，二硫键等）的断裂，一级结构保持完好。5.血红蛋白的氧合曲线：王镜岩 教材 261页6.蛋白质定量法（甲醛滴

14、定 凯氏定氮法）（1）甲醛滴定：A.为- NH2的反应B.在常温，中性条件，甲醛与- NH2很快反应，生成羟甲基衍生物，释放氢离子。通过甲醛保护氨基酸中的氨基，测得-氨基酸的含量。应用：氨基酸定量分析甲醛滴定法（间接滴定）（2）凯氏定氮法：每克样品含氮量6.25100=100g样品蛋白质含量（克%）7.蛋白质胶体特性：蛋白质溶液是分散系统：分散相是蛋白质分子颗粒，分散介质是水 。形成胶体条件：分子大小：1100nm;水化作用极性基团表面吸附水，形成水化膜电荷作用 PHPI Pr带同种电荷相斥。8.氨基酸分解主要途径:9.蛋白质三级结构:多肽链在二级结构基础上进一步扭曲折叠形成一个多少有点球形的

15、紧密结构，其中的稳定作用力是一些次级键（副键）糖蛋白连接键：糖肽键：N-糖肽键 O-糖肽键二硫键氧化断裂：过甲酸氧化法，将二硫键中的两个半胱氨酸(C-S-S-C)氧化成为两个半胱氨酸磺酸（C-SO3H），该过程为不可逆氧化，仅用于测序及结构研究中。（李宪臻 教材 94页）10.蛋白质四级结构:很多蛋白质是以三级结构的球状蛋白质的聚集体形式存在的。这些球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起，这样的聚集体成为蛋白质的四级结构，每个球状蛋白质称为亚基或亚单位。11.沉淀蛋白原理（重金属沉淀蛋白）当溶液pH大于等电点时，蛋白质颗粒带负电荷，这样它易与重金属离子（二价Hg、二价Pb、二价Cu、一价Ag等）

16、结合成不溶性盐而沉淀。蛋白质合成（肽链的形成）原核生物肽链的特点呼吸链中传递电子的顺序（生物氧化）NAD+:NAD+ FMN(Fe-S) CoQ b(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2FAD: FAD(Fe-S) CoQ b(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2肽平面：组成肽基的4个原子和2个相邻的Ca原子倾向于共平面，形成所谓多肽主链的酰胺平面也称肽基平面或肽平面。酶联免疫法：超二级结构:在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子中经常可以看到由若干相邻的二级结构元件（主要是螺旋和折叠片）组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结

17、构的构件，称为超二级结构。盐析：当离子强度增加到足够高时，eg.饱和或半饱和程度，很多蛋白质从水溶液中沉淀出来，这种现象叫盐析。结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。亲和层析：Pr分子与一些小配体分子可与非共价键结合（特异性强）-螺旋结构：结构特点：A.多肽链 B.每隔3.6 Aa盘绕成螺旋 （每圈有3.6 Aa残基）C.每个Aa与其它侧面第四个Aa形成氢键D.有左手螺旋和右手螺旋，自然界为右手多，螺旋0.54nm右旋E.相邻螺圈之间形成链内氢键 ，氢键平行于纵中心轴F.R侧链伸出螺旋外侧G.轴间距0.54/3.60.15

18、 nm离子交换层析：是一种用离子交换树脂做支持剂的层析法，分两类：阴离子交换剂：阳离子交换剂：一碳单位：指只含有一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。联合脱氨基：转氨基和直接脱氨基结合起来脱氨基，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为-酮酸的过程。蛋白质结构和功能的关系例1 镰刀形贫血病患者血红细胞合成了一种不正常的血红蛋白（Hb-S）它与正常的血红蛋白（Hb-A）的差别：仅仅在于链的N-末端第6位残基发生了变化（Hb-A）第6位残基是极性谷氨酸残基，（Hb-S）中换成了非极性的缬氨酸残基使血红蛋白细胞收缩成镰刀形，输氧能力下降，易发生溶血。这说明了蛋白质分子结构与功能关系的高度统

19、一性。活性肽功能(谷胱甘肽)A.解毒功能B.保护巯基酶（或蛋白质）C.可消除自由基（抗氧化作用）D.协助氨基酸的吸收蛋白质一级结构解析步骤胶原蛋白三级结构特点免疫球球蛋白结构特点：（王镜岩 教材276页）由四条多肽链组成的，两条大的链成称为重链或H链，两条小的链称为轻链或L链。尿素循环：四、酶1、辅酶Q：泛醌、亦简称Q。是许多酶的辅酶。是脂溶性醌类化合物，而且分子较小，可在线粒体内膜的磷脂双分子层的疏水区自由扩散。2、丙酮酸氧化脱羧相关的酶：丙酮酸脱氢氧化酶系：3种酶+6种辅因子三种酶：E1-丙酮酸脱羧酶（也叫丙酮酸脱氢酶） E2-二氢硫辛酸乙酰基转移酶 E3-二氢硫锌酰胺脱氢酶六种辅助因子：

20、焦磷酸硫胺素（TPP)、硫辛酸、 COASH、FAD、NAD+、Mg2+3、酶催化反应的专一性：酶的作用具有高度的专一性(特异性)。一种酶只能作用某一类或一种特定的物质底物。4、反应活化能：活化能的定义是一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位是J/mol。5、酶的活性中心：（1）、定义：酶分子中能直接与底物结合，并进一步起催化功能的特殊部位。（2）、活性中心：结合部位；催化部位。结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。催化部位：酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。6、辅基：与酶蛋白结合牢固

21、，不能用透析等物理方法去除的辅助因子。辅酶：与酶蛋白结合松散，能用透析等物理方法去除的辅助因子。7、竞争性抑制剂：酶的竞争性抑制：某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，其结果是酶促反应被抑制了。竟争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。8、变构酶：非催化部位与某些化合物以共价键可逆结合，引起酶分子构象发生改变，进而改变酶的活性状态，这一过程称为酶的别构调节。具有这种调节作用的酶称为别构酶。9、同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白的分子结构组成有所不同的一组酶。10、酶原：有的酶在生物体内合

22、成后不能自折叠，而合成出来的只是它的无活性酶的前体，称为酶原。11、酶原激活：酶原在一定条件下转变成有活性的酶的过程称为酶原激活。机制：酶蛋白分子内的一处或几处发生断裂，使分子的构象发生一定的改变，从而形成酶的活性中心，使没有活性的酶原转变成有活性的酶分子。酶原激活性质：共价键断裂、不可逆性。（消化系统中的酶（胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，胃蛋白酶）、血液凝固系统中的酶）。12、固定化酶：酶本身还是溶于水的，只是是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在其中，使得酶在水中溶性凝胶或半透膜的微囊体从而导致流动性降低。13、寡聚酶：相同亚基；不同亚基：双功能、专一性、只有底物载体亚基

23、。14、诱导酶：当细胞加入特定诱导物后产生的酶叫诱导酶。15、结构酶：指细胞中天然存在的酶，含量稳定，受外界影响小。16、抑制剂：酶在不变性的情况下，由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性的降低或丧失，成为酶的抑制作用，能引起这种抑制作用的物质称为酶的抑制剂。17、激活剂：凡能提高酶活性的物质，大部分是离子or简单的有机化合物。18、米氏方程计算：ES生成速度：k1（E-ES）SES分解速度：k2ES+k3ES以上两个速度相等：k1（E - ES）S = k2ES+k3ES（米氏常数）Vmax=k3 E当S Km时，当S Km时，当S=Km时，Km是ES分解速度（K2+K3）与形成

24、速度（K1）的比值，它包含ES解离趋势（K2K1）和产物形成趋势（K3K1）。Ks是底物常数，只反映ES解离趋势（底物亲和力），1/Ks可以准确表示酶与底物的亲和力大小。只有当K1 、K2K3时，KmKs，因此，1/Km只能近似地表示底物亲和力的大小。底物亲和力大不一定反应速度大（反应速度更多地与产物形成趋势K3K1有关）。19、Km的物理意义：（1）、当反应速度v=1/2 Vmax时， Km = S，Km的物理意义是：当反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。（2）、Km是酶的特征常数之一。一般只与酶的性质、底物种类及反应条件有关，与酶的浓度无关。米氏方程计算例题：1、设定达到最大反应速度

25、的0.9倍时，所需底物浓度为S0.9 S0.9=9Km 同理有：S0.8=4Km S0.7=2.33Km S0.6=1.5Km S0.5=1Km S0.1=1/9Km S0.9 /S0.1=81 S0.7/S0.1=21已知S，求V。 2）已知V，求S。 a 由所要求的反应速度（应达到Vmax的百分数），求出应当加入底物的合理浓度。b 由已知的底物浓度，求出该条件下的反应速度。答：eg1 若要求反应速度到达Vmax的99%，其底物浓度应为：99%=100%S/（Km+S） S=99Kmeg2 若要求反应速度达到Vmax的90%，其底物浓度应为：90%=100%S/（Km+S） S=9Km20、

26、米氏方程作图：1、Lineweaver-Burk 双倒数作图法则选择不同的S测定相应的V，以1/V对1/S作图，绘出直线，外推至与横轴相交，横轴截距（-X）即为1/Km值，Km= - 1/X缺点：实验点过分集中于直线的左端，不准确。2、Eadie-Hofstee VV/S作图法V-V/S作图法：VKmV/S+Vmax以V对V/S作图,得一直线,纵轴截距Vmax,横轴截距Vmax/Km.斜率为-Km。21、米氏方程局限性：实验点过分集中于直线的左端，不准确。22、影响酶活的因素：（1）、pH对酶反应速度V的影响最适pH：大部分酶的活动受其环境PH的影响。在一定pH下，酶反应具有最大速度。高于or

27、低于此值，反应速度下降。影响原因：酶是蛋白质，过酸过碱影响酶蛋白的构象，使酶有一定变性失活。当pH改变不是很剧烈时，酶虽不变性，但活力受影响。（2）、温度对酶反应速度V的影响最适温度：在其两侧，反应速度v比较低。（钟形曲线）。影响原因：温度过高，加快速度；温度过高增加到一定值，酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧。（3）、酶浓度对酶反应速度V的影响若底物浓度足够大，足以使酶饱和，所以，V与酶浓度成正比。条件：酶纯度高 对不含抑制物的粗酶制剂。推导： V=VmaxS/Km+S 因为Vmax= K3E所以V= K3ES/ Km+S V= K3S/ Km+S*E结论：当S不变，V正比于

28、E。（4）、激活剂对酶反应速度V的影响激活作用无活性的酶 有活性的酶（5）、抑制剂对酶反应速度V的影响、酶的竞争性抑制：加入竞争性I，Vmax不变。km升高。A. 抑制程度与I成正比，与S成反比 I一定，增加S，可减少抑制程度。 S一定，增加I，可增加抑制程度。B. 在一定I和S下， Ki越大，抑制作用越小，Km值愈大，抑制程度愈大。、酶的非竞争性抑制加入非竞争性抑制剂，Vmax降低，km不变。抑制程度决定于I和Ki，与底物的Km和S无关。、酶的反竞争性抑制剂酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。加入反竞争性抑制剂，Vmax降低。km降低。、三种竞争性抑制剂的比较加入竞争性抑制剂，Vmax不

29、变。km升高。加入非竞争性抑制剂，Vmax降低。km不变。加入反竞争性抑制剂，Vmax降低。km降低。五、核酸及相关代谢核酸：结构：核酸（DNA和RNA）是一种线性多聚核苷酸，它的基本结构单元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成, 而核苷则由戊糖和碱基形成。DNA与RNA结构相似，但在组成成份上略有不同。性质：核酸的两性性质及等电点：与蛋白质相似，核酸分子中既含有酸性基团（磷酸基）也含有碱性基团（氨基），因而核酸也具有两性性质。由于核酸分子中的磷酸是一个中等强度的酸，而碱性（氨基）是一个弱碱，所以核酸的等电点比较低。如DNA的等电点为44.5，RNA的等电点为22.5。RNA的等电点比DNA低

30、的原因，是RNA分子中核糖基2-OH通过氢键促进了磷酸基上质子的解离。DNA没有这种作用。用别嘌呤醇治疗痛风（简答）：黄嘌呤氧化酶（XO）主要存在于肝、小肠和肾中，能将黄嘌呤氧化为尿酸，人类和其他灵长类排泄尿酸于尿中，但是大多数的N是形成尿素的。而鸟，爬行动物和昆虫N的主要排泄形式是尿酸。尿酸的水溶性较差，因此尿酸过多容易引起结晶而沉积于关节、软组织、软骨及肾等处（结石），导致痛风。痛风多见于成年男性，原因可能是嘌呤代谢酶缺陷，另外，进食高嘌呤饮食，体内核酸大量分解（白血病，恶性肿瘤等）及肾疾病导致尿酸排泄障碍均可导致尿酸升高。别嘌呤醇是黄嘌呤氧化酶的竞争性抑制剂，因此被用于痛风的治疗。合成嘌

31、呤环的氨基酸：天冬氨酸 CO2 甘氨酸 甲酸盐（一碳单位）谷氨酰胺的酰胺基mRNA帽子结构：真核细胞mRNA的3-末端有一段长达200个核苷酸左右的聚腺苷酸(polyA)，称为 “尾结构” ，5 -末端有一个甲基化的鸟苷酸，称为“ 帽结构” 。有义链：编码链（或正链）：双链DNA中无转录活性的链。反义链：模板链（或负链）：双链DNA中具有转录活性的链。基因重组键：终止密码：提供转录终子信号的DNA序列称为终止子。密码子UAA、UAG、UGA并不编码任何氨基酸，起着终止肽链合成的作用，因此成为终止密码子。-鹅膏蕈碱：抑制真核生物RNA聚合酶活性。核苷酸结构：A： T：（结构式）C G：嘧啶的合成

32、：嘧啶核苷酸的嘧啶环是由氨甲酰磷酸和天冬氨酸合成的。稀有碱基（选择）：大多数为甲基化碱基，tRNA中含有较多的稀有碱基。DNA：尿嘧啶（U）*、5-羟甲基尿嘧啶、5-甲基胞嘧啶、5-羟甲基胞嘧啶、N6-甲基腺嘌呤RNA：5,6-二氢尿嘧啶、5-甲基尿嘧啶，即胸腺嘧啶（T）、4-硫尿嘧啶、5-甲氧基尿嘧啶、N4-乙酰基胞嘧啶、2-硫胞嘧啶、1-甲基鸟嘌呤、N6 ，N6-二甲基腺嘌呤、N6-异戊烯基腺嘌呤、1-甲基鸟嘌呤、N1，N2，N7-三甲基鸟嘌呤、次黄嘌呤、1-甲基次黄嘌呤。回文序列：当DNA的一段多聚嘧啶核苷酸或多聚嘌呤核苷酸组成镜像重复，即可回折产生H-DNA，该重复序列又称为H回文结构

33、。回文序列见生物化学李宪臻P191核小体：染色质的基本结构单位是核小体。核小体是有直径为110A55A组蛋白核心和盘绕其上的DNA构成3.5位磷酸二酯键：分子杂交：热变性的DNA单链，在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构。这样形成的新分子称为杂交DNA分子。DNA单链与互补的RNA链之间也可以发生杂交。超螺旋：DNA分子的两端是固定的，或者是环状分子，这种额外的张力就不能释放掉，DNA分子本身就会发生扭曲，用以抵消张力，这种扭曲称为超螺旋，是双螺旋的螺旋。冈崎片段：真核：100-200bp；原核：1000-2000bp单

34、顺反子：真核细胞基因转录产物为单顺反子(monocistron)，即一个结构基因转录、翻译成一个mRNA分子，一条多肽链。（真核生物mRNA通常是单顺反子）多顺反子：出现于原核生物，即若干个基因由一个启动子控制，转录在一条mRNA上。（原核生物mRNA通常是多顺反子）增色效应：天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收值增加，这种现象称为增色效应。限制性内切酶：在细菌细胞内存在的一类能识别并水解外源双链DNA的核酸内切酶，可用于特异切割DNA,常作为工具酶。DNA变性（的本质）：是指在一些物理或化学因素的作用下，核酸的二级结构遭到破坏，螺旋变成单链的过程。Tm值：通常将引起DNA变性的温度称为熔点

35、，用Tm表示。（G-C含量越高，Tm值越高，这是G-C对比A-T对更稳定的缘故。经验公式：G-C%=（Tm-69.3）X2.44）拓扑异构酶:催化DNA的拓扑连环数发生变化的酶，在DNA重组修复和其它转变方面起重要作用。（拓扑异构酶可分为两类：类型的酶能使DNA的一条链发生断裂和再连接，反应无需供给能量；类型的酶能使DNA的两条链同时发生断裂和再连接，当它引入超螺旋时需要由ATP供给能量）三联体密码：决定蛋白质中氨基酸顺序的核苷酸顺序，由3个连续的核苷酸组成的密码子构成。逆转录:以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA的过程称为逆转录，由逆转录酶催化进行。DNA热变性的特点：在一个狭

36、窄的温度范围内发生并迅速完成。DNA双螺旋结构的特点：DNA分子由两条DNA单链组成。DNA的双螺旋结构是分子中两条DNA单链之间基团相互识别和作用的结果。双螺旋结构是DNA二级结构的最基本形式。（1）DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成。两条链沿着同一根轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中的两条链方向相反，即其中一条链的方向为53，而另一条链的方向为35。（2）嘌呤碱和嘧啶碱基位于螺旋的内侧，磷酸和脱氧核糖基位于螺旋外侧。碱基环平面与螺旋轴垂直，糖基环平面与碱基环平面成90角。（3）双螺旋的平均直径为2 nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34n

37、m，两个核苷酸之间的夹角为36，因此，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。每一转的高度（即螺矩）为3.4 nm。（4）两条DNA链相互结合以及形成双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键。碱基的相互结合具有严格的配对规律，即腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）结合，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）结合，这种配对关系，称为碱基互补。A和T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。在DNA分子中，嘌呤碱基的总数与嘧啶碱基的总数相等。给一条已知的DNA链的长度会推算碱基数、螺旋数双螺旋的平均直径为2 nm，两个相邻的碱基对之间相距的高度，即碱基堆积距离为0.34nm，两个核苷酸之间的夹角为36，因此，沿中心轴每旋转一周

38、有10个核苷酸。每一转的高度（即螺矩）为3.4 nm。DNA和RNA在一级结构的相同之处和不同之处：DNA的一级结构就是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。RNA的一级结构就是指将核糖核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始核糖核苷酸链。也就是说二者的区别即为碱基的不同DNA由脱氧核糖核苷酸组成，大多数以氢键连接成双链；单链形成脱氧核糖-磷酸-脱氧核糖键RNA由核糖核苷酸组成，大多数以单链形式存在，形成核糖-磷酸-核糖健。 基本单位 碱基五碳糖 结构DNA脱氧核苷酸ATCG脱氧核糖双链（规则的双螺旋结构，有空间结构）RNA核糖核苷酸AUCG核糖 单链（较短，松散、无空

39、间结构） 核苷酸所参与的生物学的功能(1) 作为核酸DNA和RNA合成的基本原料；(2)体内的主要能源物质，如ATP、GTP等；(3)参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信号传递；(4) 作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成NAD+、NADP+、FAD等的重要部分；(5) 活化中间代谢物的载体，如UDPG是合成糖原等的活性原料，SAM是活性甲基的载体等。真核生物的DNA复制1、真核生物染色体有多个复制起点;多复制眼，呈双向复制，多复制子。2、冈崎片段长约200bp。3、真核生物DNA复制速度比原核慢，速度为10003000bp/min(仅为原核生物的1/201

40、/50）。4、真核生物染色体在全部复制完之前起点不再重新开始复制；而在快速生长的原核生物染色体DNA复制中，起点可以连续发动复制。真核生物快速生长时，往往采用更多的复制起点。真核生物有多种DNA聚合酶,DNA聚合酶（）是真正的复制酶。真核生物线性染色体两端有端粒结构。RPA：真核生物的单链结合蛋白；RNaseH1和MF-1切除RNA引物，DNA聚合酶填补缺口。所需酶如：聚合酶种类与特点DNA聚合酶DNA聚合酶DNA聚合酶DNA聚合酶DNA聚合酶定位细胞核细胞核线粒体细胞核细胞核亚基数目41221外切酶活性3 5外切酶3 5外切酶5 3 外切酶引物合成酶活性持续合成能力中等低高有PCNA时高高抑

41、制剂蚜肠霉素双脱氧TTP双脱氧TTP蚜肠霉素蚜肠霉素功能引物合成修复线粒体DNA合成核DNA合成修复半保留复制：以亲代DNA双链为模板以碱基互补方式合成子代DNA，这样新形成的子代DNA中，一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的，这种复制方式叫半保留复制。（DNA的半保留复制的生物学意义：DNA的半保留复制表明DNA在代谢上的稳定性，是保证亲代的遗传信息稳定地传递给后代必要措施。）六、生物氧化1、氧化呼吸链（图见P297）（1）、NADH氧化呼吸链：人体大多数大多数脱氢酶都以NAD+为辅酶，脱氢酶催化底物SH2脱下的氢交给NAD+生成NADH和H+，在NADH脱氢酶作用下，NADH和H+

42、将两个氢原子传给FMN，生成FMNH2，再将氢传至CoQ，生成CoQ H2，此时两个氢原子解离成2H+2e-，2H+游离于介质中，2e-经Cyt b、 Cyt c1、 Cyt c、 Cyt aa3传递，最后将2e-传递给1/2O2，并于介质中游离的2H+结合生成水。（文字描述）简略描述：（1）脱氢 （2）递氢（传递） （3）受氢其递氢体或递电子体的排列顺序为：NAD+ FMN (Fe-S)CoQb(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2 丙酮酸、-酮戊二酸、异柠檬酸、苹果酸、-羟丁酸、-羟脂酰CoA和谷氨酸脱氢后经此呼吸链递氢（2）、琥珀酸氧化呼吸链（图见P298）琥珀酸在琥珀酸脱氢酶作用下

43、生成延胡索酸，FAD接受两个氢原子生成FAD H2，然后再将请传递给CoQ，生成CoQ H2，此后的和传递和NADH氧化呼吸链相同。（3）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）呼吸链：简略描述：（1）脱氢 （2）递氢（传递） （3）受f氢 生成2个ATP其递氢体或递电子体的排列顺序为： FAD (Fe-S)CoQb(Fe-S) c1 c aa3 1/2O2 。琥珀酸、3-磷酸甘油（线粒体）和脂酰CoA脱氢后经此呼吸链递氢。 2、氧化磷酸化：将生化氧化中释放的自由能转移，而使ADP形成高能ATP的作用。类型：（生物体内通过生化氧化合成ATP的方式有两种）（1）、电子传递磷酸化：呼吸链进行的同时，伴随AT

44、P的产生，这种ATP的生成方式，叫做电子传递磷酸化。（2）、底物水平磷酸化：生化反应中，由于底物分子能量重新排布而生成高能化合物，此生成高能化合物又将高能键和磷酸键转移到ADP上，生成ATP的过程。3、高能磷酸键：（百度）指磷酸化合物中具有高能的磷酸键。（1）、高能键：生物化学过程中有些化合物的个别化学键的自由能很高，发生水解或基团转移机会很强，这种自由能很高的化学键成为高能键，用“”表示。（2）、高能化合物：含有高能键的化合物。（3）、高能磷酸键的类型：磷氧键型：磷酸酐键：（各种多磷酸核苷类化合物，如：ATP、ADP）；混合酐键：（由磷酸与羧酸脱水生成的酐键，主要有1，3-二磷酸甘油酸等化合

45、物）；烯醇磷酸键：见于磷酸烯醇式丙酮酸中。氮氧键型：磷酸胍键：见于磷酸肌酸，磷酸精氨酸中。硫氧键型：3-磷酸腺苷-5-磷酰硫酸甲硫键型：S-腺苷甲硫氨酸4、磷氧比：一对电子通过呼吸链传至氧所产生ATP的个数。NADH-Q:P/O=2.5ATPFAD H2 ：P/O=1.5ATP5、呼吸链：是由一系列递氢体和递电子体按一定的顺序排列所组成的连续反应系统，他将代谢物脱下的成对的氢原子传递给氧并生成水，同时有ATP生成。这种H和电子的传递体称为电子传递链，又称呼吸链。6、自由能：（百度）在热力学当中，自由能指的是在某一个热力学过程中，系统减少的内能中可以转化为对外做功的部分，它衡量的是：在一个特定的

46、热力学过程中，系统可对外输出的“有用能量”。可分为亥姆霍兹自由能和吉布斯自由能。7、NADPH的主要功能：（百度）在很多生物体内的化学反应中起递氢体的作用，具有重要的意义。它是烟酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）中与腺嘌呤相连的核糖环系2-位的磷酸化衍生物，参与多种合成代谢反应，如脂类、脂肪酸和核苷酸的合成。这些反应中需要NADPH作为还原剂、氢负离子的供体，NADPH是NADP+的还原形式。NADPH通常作为生物合成的还原剂，并不能直接进入呼吸链接受氧化。只是在特殊的酶的作用下，NADPH上的H被转移到NAD+上，然后以NADH的形式进入呼吸链。NADPH是在光合作用光反应阶段形成的，与ATP一

47、起进入碳反应，参与CO2的固定。NADPH的形成是在叶绿体类囊体膜上完成的。NADPH作为供氢体可参与体内多种代谢反应：1.NADPH是体内许多合成代谢的供氢体，包括二氢叶酸、四氢叶酸、L-苹果酸变丙酮酸、血红素变胆色素、单加氧酶系、鞘氨醇、胆固醇、脂肪酸、皮质激素和性激素等的生物合成；2.NADPH+H*参与体内羟化反应，参与药物、毒素和某些激素的生物转化；3.NADPH用于维持谷胱甘肽(GSH)的还原状态，作为GSH还原酶的辅酶，对于维持细胞中还原性GSH的含量起重要作用。七、维生素定义：参与生物生长发育和代谢所必需的一类小分子有机化合物，由于体内不能合成或合成不足，所以必须由食物供给。（

48、重点）辅酶与辅基的来源及生理作用：4、5是老师举的例子大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中-酮酸的氧化脱羧反应。FMN和FAD：即黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核黄素（VitB2）的衍生物。FMN或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。NAD+和NADP+：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+，辅酶），是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递

49、氢体。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是Vit B6的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。 CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与构成辅酶A（CoA）。CoA中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与CO2的固定和羧化反应。FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳单位基团转移酶系统中的辅酶。Vit B12衍生物：Vit B12分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12在体内有多种活性形式，如5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5-脱氧腺苷钴胺素参与构成变位酶的辅酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。3、分类：（1）、按在机体内作用方式：（2）