基础生物化学必过版讲解

1、-精品文档-一 名词解释 1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。 2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。 3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。 4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。 5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象， 6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学

2、活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。 7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。 8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。 9.酶的活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为 10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。 11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。 12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性

3、质不同的一组酶称为同工酶。 13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成CO和HO，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。 2214.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。简称ETC。 15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。 16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐

4、步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。 17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。 18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。 19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。是糖氧化的主要方式。 20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用 21. 脂肪酸的-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的-碳原子上进行 氧化。-，该过程称作A和少了

5、两个碳原子的脂酰辅酶CoA氧化，生成乙酰 识别并切割在识别位点内或附近，22. 限制性内切酶：是一类具有极高专一性， 外源双链DNA，形成粘性末端或平端的核酸内切酶。种基本氨基酸为原料，按照翻译：是指在核蛋白体上，以mRNA为模板，2023. 密码子的要求，合成蛋白质的过程。操纵基因和. 操纵子：指染色体上控制蛋白质合成的功能单位，它由启动子、24 功能上彼此相关的若干个结构基因所组成，是基因表达的协调单位。 . 启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位25所消耗的无机磷的ADP磷酸化成ATP比值：指每消耗26. PO 1mol氧原子时 摩尔数。 比值为2 。FADH2呼吸链的PO 。 NAD

6、H呼吸链的 PO比值为3 必需氨基酸：人类及哺乳动物自身不能合成，必须通过食物摄取得到的组成27.Aa. 蛋白质的 RNA的过程，称为转录。转录：以28.DNA为模板在RNA聚合酶催化下合成 DNA分子的过程。29.复制：以原DNA分子为模板，合成相同中碱基顺序与蛋白质中氨基酸顺序的对应关系是通过密码实现密码子：mRNA30.中每三个相邻的碱基决定一个氨基酸，这三个相邻的碱基称为一个密的，mRNA 码子。 二符号题 谷氨酰胺 三羧酸循环 Met甲硫氨酸GlnTCA 丙氨酸 Pro脯氨酸 AlaAsn天冬酰胺Val缬氨酸 Gly甘氨酸 His组氨酸 Leu亮氨酸 Ser丝氨酸 Lys赖氨酸 碱性

7、 Ile异亮氨酸 Thr苏氨酸 Arg精氨酸 Phe苯丙氨酸 Cys半胱氨酸 Asp天冬氨酸 酸性 Trp色氨酸 Tyr酪氨酸 Glu谷氨酸 14.某一蛋白质的多肽链在一些区段为-螺旋构象,在另一些区段为-构象.-5cm.试计算多肽链外形的长度为 5.0610该蛋白质的相对分子质量为220KDa,-螺旋体占分子的百分之多少? 答：氨基酸残基的平均分子量为110Da,此蛋白质的分子量为220000Da，所以该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：220000/120=2000(个) 设其中有n个氨基酸处于-螺旋构象,则：0.15n+0.35(2000 - -57nm 计算后：n=970；即有970个氨基

8、酸处于-n)=5.061010螺旋构象, 所以-螺旋氨基酸占总数的百分数为:970/2000100%=48.5%；-螺旋的长度为970*0.15=145.5nm，所以-螺旋构象占蛋白质分子长度的百分比为：145.5/506=28.75% 三填空OR选择 1.芳香族氨基酸有 色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 三种。这三种氨基酸残基的侧链 基团在紫外区具有光吸收能力，最大吸收峰在 280nm处，所以 280nm的紫外 光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。 2. 组成蛋白质的元素有 碳 、氢 、氧、氮 和 硫 。 3. 蛋白质分子的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 4个组 织层次，但在二级结

9、构和三级结构之间还可以划分出两个层次：超二级结构、 结构域。已知蛋白质超二级结构的基本组成方式有：? 、? 、 。 4.蛋白质的二级结构的维系键是氢键；它的类型包括?-螺旋、-折叠、-转 角和无规则卷曲。 5.?-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与 中心轴平行，氢键是 由每个氨基酸的 N-H的H 与前面隔三个氨基酸的 C=O的O形成，它允许所有的 肽平面上的 H与O 都能参与氢键的形成。?-螺旋属于蛋白质的 二 级结构，稳 定其结构的主要作用力是 氢键 。?-螺旋多为 右 手螺旋；每圈含 3.6 个氨基 酸残基，螺距 0.54nm ；每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm ，并旋转1

10、00。 6. 在-折叠中，若干肽段的-折叠结构通过氢键连接形成 顺向平行（或反 向平行） 排列；R基团分布于片层的上下。 11. 多肽链是由许多氨基酸以 肽 键连接而成的链状化合物，多肽链中每一个氨 基酸单元为氨基酸残基，多肽链有两端，即N端和C端。氨基酸多肽链的书写和 阅读方向是从氨基末端（N-末端）至羧基末端（C-末端）。 12. 蛋白质的平均含氮量为16% 左右，这是 凯氏定氮法 测定蛋白质含量的依 据。每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量6.25。 13. 氨基酸的呈色反应：氨基酸 + 茚三酮蓝紫色化合物（脯氨酸呈黄色） 14. 当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以 两性 离子形成

11、存在；当pHpI时， 氨基酸带负 电荷。氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被 酸 滴定，又可被 碱 +NH3 = 9.69,其pI= 6.02 ，在pH=7滴定，丙氨酸的PKa-cooH =2.34 , PKa- 时，在电场中向正 极方向移动。(pI:等电点) 16.沉淀蛋白质的常用方法有：盐析法、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱 试剂沉淀、加热变性等。盐析法沉淀蛋白质的原理是：中和电荷，破坏水膜，盐 析法是可逆的。可逆沉淀包括：等电点沉淀法、盐析法、有机溶剂沉淀法。 17.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的 双电层 及 水化膜。 18.蛋白质的三级结构主要靠非共价键（各种次级键）如，

12、氢键、离子键、疏水键和范德华力等来维持。 19.GSH表示 还原型谷胱甘肽 ，它由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸 通过 肽 键连 接而成，活性基团是巯基（SH）。 20.蛋白质根据分子形状不同可分为 球状 和 纤维状两种。 22. 核苷酸 是组成核酸的基本单位，它是由 戊糖、含氮碱基和 磷酸三部分构 成，无论是DNA还是RNA都是有许许多多的核苷酸 通过3,5-磷酸二酯键连 接而成的。 23. 核酸根据其化学组成的不同可分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA） 两大类，在真核生物中，DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中 24. 核苷中，嘌呤碱基与核糖是通过 9 位N 原子和 1位

13、C 原子相连，嘧啶碱 基与核糖是通过 1 位 N 原子和 1 位 原子相连。C 25. 核酸是两性电解质，因为分子中含 含氮碱基 和 磷酸 基团。 26. 体内核酸分子中存在的嘌呤主要有： 腺嘌呤 和 鸟嘌呤 ；嘧啶碱主要有： 胞嘧啶、尿嘧啶 和 胸腺嘧啶，某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为 稀 有碱基。 27. 真核细胞核内的DNA呈 线形，原核细胞及真核细胞的线粒体内DNA呈 环形。 28. B-DNA为右手螺旋DNA，而Z-DNA为 左手螺旋DNA。 29. 维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是 碱基堆积力 ，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用，如，氢键 和 酯键 也起一定作用

14、。 30. 因为核酸分子中含有 嘌呤碱 和 嘧啶碱，而这两类物质又均有 共轭双键结 构，故使核酸对 260 nm波长的紫外线有吸收作用。 31. 核酸变性表现：黏度急剧下降；沉降速度增加，浮力密度升高，生物活性丧失。增色效应（DNA变性后对260 nm紫外光吸收能力增加的现象）； 核酸复性表现：对260 nm紫外光吸收能力下降，故又称复性为减色效应。 32. tRNA二级结构中，5端磷酸化多为 PG或 PC ，3端碱基顺序是 CCA-OH , 叫做 氨基酸接受末端，常用作活化氨基酸的接受部位，还有三个环状部位，分 别称 二氢尿嘧啶环、反密码环 和 TC环，另外用于tRNA分类标志的部位叫 额

15、外环。 33. tRNA的二级结构呈 三叶草形，三级结构像个倒写的 L 字母。 34. 酶具有高效性、专一性、易失活、活性可以调节、反应条件比较温和等催化 特点。 35. 影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、温度、pH值 、酶浓度、激活剂和 抑制剂。 36. 全酶由 酶蛋白 和 辅酶或辅基组成，在催化反应时，二者所起的作用不同， 其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅酶或辅基起传递电子、原子或化学基团 的作用。 37. 根据国际系统分类法，酶按所催化的化学反应的性质可分为六类，氧化还原 酶、转移酶、 水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。谷丙转氨酶属于 转移酶 类。 38. 根据酶的专一性程度不同，

16、酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和 立体异构专一性。 39. pH值影响酶活力的原因可能有以下几个方面：影响底物分子的解离状态， 影响酶分子的解离状态，影响中间复合物的解离状态。 40. 温度对酶活力影响有以下两个方面：一方面 温度升高，可使反应速度加快， 另一方面 温度太高，会使酶蛋白变性而失活。 41. 根据酶蛋白分子的组成可将酶分为 单纯酶 和 全酶两大类。 42. 根据酶蛋白的特点和分子大小，又把酶分成三类，分别是 单体酶、寡聚酶 和多酶体系。 43. 酶的抑制作用主要有 不可逆抑制作用 和可逆抑制作用两种类型，可逆抑制 作用又分为 竞争性抑制作用：Km增大，Vmax不变。 非

17、竞争性抑制作用：Km不变， Vmax降低。 反竞争性抑制作用：Km ，Vmax都降低。 44. 酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性 中心。酶的活性中心有两个功能部位，是结合部位和催化部位。 45. 在酶的活性中心以外使酶表现催化活性所必须的部分被称为必需基团，它的 作用是：维持整个酶分子的空间构象。 46.共价修饰酶活性的改变是通过共价键结合，别构酶（或变构酶）活性的改变是通过非共价键结合。 47. 体内存在两条主要的呼吸链：NADH呼吸链和FADH2呼吸链（琥珀酸呼吸链）。 48. 电子传递链在原核细胞中存于 细胞膜 上，在真核细胞中存在于 线粒体 上。 49

18、. 真核细胞生物氧化的主要场所是 线粒体，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于 线粒体内膜。 50. 动物体中形成ATP的方式有氧化磷酸化和底物水平磷酸化，但在绿色植物中 还有光合磷酸化作用。氧化磷酸化是生物产生ATP最主要的形式。 51. NADH呼吸链中氧化磷酸化的偶联部位是 复合物、复合物、复合物。 52. 呼吸链的复合物 Cytaa3 ,它的主要功能是直接把电子传递给O2 ，故又 称它为 细胞色素氧化酶。 53. 人及动物体内糖的分解代谢途径主要有3种：糖的无氧酵解；糖的有氧氧化； 磷酸戊糖途径。 54. 氨基酸降解的主要方式有：脱氨基作用、脱羧基作用和羧基化作用 55. 核苷酸的合成途

19、径分为 从头合成途径 和 补救合成途径 两种形式，前者为 主要合成方式。 56. 体内核苷酸从头合成的原料主要是 氨基酸 和某些小分子物质。 57. DNA生物合成的方向是 53，冈崎片段合成方向是 53。 58. DNA复制过程中，领头链 的合成是连续的，并且合成方向和复制叉移动方 向 相同 ；随从链 的合成是不连续的，合成方向和复制叉移动方向 相反 。 59.大肠杆菌DNA聚合酶催化功能有53聚合酶作用、53外切酶作 用 和 35外切酶作用。 60.大肠杆菌DNA聚合酶的35外切酶 活性使之具有 校对 功能，极大 地提高了DNA复制的保真度。 61大肠杆菌进行DNA复制过程中，DNA聚合酶

20、 主要负责DNA复制，DNA聚合 酶负责DNA损伤修复。 62.引物酶是一种特殊的RNA聚合酶。RNA合成时，先由引物酶合成 引物RNA， 再由DNA聚合酶 在其3端合成DNA链，然后由DNA聚合酶 切除引物并填 补空隙，最后由DNA连接酶 连接成完整的链。 63.解旋酶的作用：是使DNA双螺旋打开，反应需要ATP 提供能量，结合在后随 链模板上的解旋酶，在模板链上的移动方向是53，结合在前导链模板上 的rep蛋白，移动方向35。 64. DNA连接酶只能催化 双链DNA中的缺口形成3，5-磷酸二酯键，不能催 化两条游离的单链 间形成3，5-磷酸二酯键，真核生物DNA连接酶以ATP 作 +作为

21、能源，DNA连接酶在DNA 复制、 修复、重组为能源，大肠杆菌则以NAD 中 起作用。 65. 在DNA复制中，单链DNA结合蛋白 可防止单链模板重新缔合和核酸酶的攻 击，它的缩写符号是 SSB或SSBP。 66. 在DNA复制过程中，改变DNA螺旋程度的酶叫 拓扑异构酶。 67. 由反转录酶所催化的核酸合成是以RNA为模板，脱氧三磷酸核苷酸（dNTP） 为底物，产物是RNA互补的DNA链。 68. DNA的生物合成可以分成复制的起始、复制的延长和复制的终止三个阶段。 69. 转录过程是由RNA聚合酶 催化的，该酶催化底物NTP 之间形成磷酸二酯键， 方向为53。 70. 经转录形成的 mRN

22、A 前体可在酶的作用下切除 内含子 、拼接 外显子 的过 程称为剪接修饰。 71. 病毒RNA在RNA复制酶指导下合成新的RNA，称为RNA的复制。 72. 蛋白质的生物合成是以mRNA为模板，以氨酰- tRNA 为原料直接供体，以核 糖体 为合成场所。 73. 生物界共有 64 个密码子，其中 61 个为氨基酸编码，起始密码子为AUG ； 终止密码子为UAA 、 UAG 、 UGA 。 74. 氨酰- tRNA分子中的 反密码子 与mRNA 密码子 配对。 75. 核糖体大亚基上结合 氨酰- tRNA 的部位称为A位，结合肽酰- tRNA或起 始tRNA的部位称为P位。 76. 在蛋白质生物

23、合成中，mRNA充当 模板 ，tRNA充当 氨基酸运载工具 。 77. 核糖体 附着于内质网膜的外表面，由 蛋白质 和 rRNA 组成，是细胞内蛋 白质合成的场所。 78. 氨酰- tRNA合成酶催化 氨基酸 和rRNA合成 氨酰- tRNA 的过程，每活化 一个氨基酸要消耗 2 个ATP。 79. 蛋白质生物合成过程中，mRNA的阅读方向是 53 ，肽链延伸的方向 是 N端C端。 80. 酶对细胞代谢的调节是最基本得代谢调节，主要有两种方式： 酶活性的调 节 和 酶量的调节 。 81.氨基酸等电点的计算方法：酸性氨基酸，就拿两个-COOH的解离值相加除以二；碱性氨基酸，就拿-COOH的解离值

24、加上NH的解离值再除以二。 3 四简答题 1.试比较转录和复制的区别。 答：转录：以DNA分子中一条链的特定片段为模版，按碱基互补配对原则合成一条与模版DNA链互补的DNA分子的过程 复制：以亲代DNA分子的双链为模版，按照碱基互补配对原则，合成出与亲代DNA分子完全相同的两个双链DNA分子的过程。 2.简述影响酶促反应速度的影响因素。 答：影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、温度、pH值 、酶浓度、激活剂和 抑制剂。 4.参与蛋白质合成的主要RNA分哪几类？各类RNA的功能是什么？ 参与蛋白质生物合成主要的RNA分为： mRNA 决定Aa顺序的模板作用。 tRNA 携带活化的Aa和识别mR

25、NA上密码子的作用。 rRNA 与蛋白质结合，组成蛋白质合成的场所核糖体。 5. 试述DNA的二级结构双螺旋结构的要点： 右双螺旋，反向平行。 主链在外，碱基在内；碱基配对为A=T，GC,碱基对间的氢键维持双螺旋横向的稳定性。 碱基对平面垂直于双螺旋中心轴，彼此平行，其间的碱基堆积力维持双螺旋纵向稳定性。 B型DNA双螺旋结构中，双螺旋的平均直径为 2 nm，螺距为3.4 nm；沿中心 轴每旋转一周包含 10 个碱基对，相邻碱基距离为 0.34 nm，相邻碱基之间旋 转角度为 36。 6.把表示底物浓度和反应速率关系的公式为米氏方程：V= Vmax S Km + S 式中：V反应速率 S底物浓

26、度 Vmax反应的最大速率 Km米氏常数 米氏常数Km意义： 米氏常数Km值等于酶促反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性常数之一； Km值可反映酶与底物的亲和力，Km值越大，酶与底物的亲和力越小；反之，Km值越小，酶与底物的亲和力越大。 Km值最大的酶为连续反应中的限速酶。 7.试述体内生物氧化与体外燃烧的异同点。 答：相同点：反应实质相同（1）均有脱氢、失去电子、与氧结合等过程。 （2）都生成CO和HO，且释放总能量相等。 22区别: （1）生物氧化反应条件温和（常温、常压、近中性pH、有水的环境）； 体外燃烧条件剧烈（高温、高压、干燥条件） （2）生物氧化是逐步还原过程，并伴有能量的逐步释放； 体外燃烧是剧烈的游离基反应，能量骤然释放。 （3）生物氧化释放的能量大多转变为活跃的化学能储存在ATP中； 体外燃烧所产生的能量以光与热的形式释放到环境中。 8.呼吸链由哪些组分构成？并写出典型的电子传