优秀自命试题汇总+生物化学

第二章 蛋白质自命题1一、 名词解释：题目什么是“盐键”？答案“盐键”是指正负离子之间的相互作用。意图以前说的正负离子之间的相互作用叫做离子键。这里叫盐键，是个新概念，应该注意。二、 填空题：1、蛋白质是由多种 按照一定的序列通过 （酰胺键）缩合而成的具有一定功能 。 答案：-氨基酸 肽键 生物大分子 意图：考察蛋白质的构件分子、结构、本质（生物大分子）。2、氨基酸具有：熔点高、能溶于稀酸、稀碱，不溶于有机溶剂等性质。原因是氨基酸也是 。实验证明，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以 的形式存在。 答案：离子化合物 两性离子 意图：考察氨基酸的物理性质以及原因，关键是知道氨基酸是离子化合物。三、 判断题：1、蛋白质是两性电解质，它的酸碱性质主要取决于肽链上可解离的R基团。 考点：蛋白质的性质。答案：对解析：蛋白质是由氨基酸组成的大分子，有些氨基酸的R侧链具有可解离基团，如羧基、氨基、咪唑基等等。这些基团有的可释放H+ ,有的可接受H+ ,所以使得蛋白质分子即是酸又是碱，是两性电解质。蛋白质分子中可解离R基团的种类和数量决定了蛋白质提供和接受H+ 的能力，即决定了它的酸碱性质。2、二硫键越多，蛋白质分子中肽键空间结构就不稳定。 考点：二硫键的作用答案：错解析：二硫键对蛋白质构象和生物活性有稳定作用。四、 问答题：题目：请举例说明蛋白质结构与功能的关系。命题意图：蛋白质结构与功能的关系是本章的重点，必须通过举例说明的方式深刻地理解。解答：蛋白质的结构与功能不是孤立的，而是密切联系的。蛋白质多种多样的生物功能是以其化学组成和三维空间结构为基础。蛋白质功能是其特定结构存在的意义所在。蛋白质的功能总是跟蛋白质与其它分子的相互作用相联系。举例见下表：举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质结构特点相应的功能肌红蛋白典型的球形蛋白质，由珠蛋白和血红素（辅基）组成；珠蛋白由8段螺旋构成一个球状结构，螺旋之间是由18个残基组成的无规卷曲，构成蛋白质的拐弯处；含亲水侧链的氨基酸残基多在外层，含疏水侧链的残基被埋在分子内部，分子内部只有一个容纳4个水分子的空间；能与氧气可逆结合；血红素的作用：血红素(heme)辅基位于一个疏水洞穴中，由亚铁离子与原卟啉IX构成。亚铁离子与原卟啉IX形成4个配位键，第五个配位键与珠蛋白His93结合，空余的一个配位键可与氧可逆结合；珠蛋白的作用：固定血红素辅基（非共价结合）；保护血红素亚铁免遭氧化；为氧气分子提供一个合适的结合部位（被结合的O2夹在远侧组氨酸HisE7咪唑环N和Fe2+原子之间，氧结合部位是一个空间位阻区域）。血红蛋白球状蛋白，寡聚蛋白，含四个亚基（两条链，两条链，22）；含四个血红素辅基；亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部。四个亚基构成一个四面体构型，整个分子形成C2点群对称，每个亚基的三级结构都与肌红蛋白相似；链和链之间的亚基相互作用最大，两条链之间或两条链之间的相互作用很小。血红蛋白能可逆结合氧气，其功能除运输氧气外，还能运输H+和CO2。Hb与氧的结合改变了a1和b2亚基以及a2和b1亚基之间的相互作用， Hb的两个半分子彼此滑移，改变了Hb的构象。T态（tense state，去氧Hb的构象态），R态（relaxed state，氧合Hb的构象态）。免疫球蛋白IgG含有两条相同高分子量的重链和两条相同的低分子量的轻链；四条链通过二硫键共价联接成Y字形结构；每一免疫球蛋白分子含有二个抗原结合部位，它们位于Y形结构的二个顶点；特异性结合抗原：特异性结合抗原后，形成抗体抗原复合物沉淀，该沉淀能被巨噬细胞和粒细胞吞噬而被彻底清除；激活补体：当具有补体结合位点的抗体结合抗原后，通过铰链区变构，暴露出其补体结合位点，并通过经典途径激活补体，发挥溶菌和溶病毒作用；结合细胞：增强效应细胞对靶细胞的杀伤作用；总之，蛋白质的结构与功能之间是高度适应和统一的，这就是蛋白质结构与功能的关系。自命试题2一、名词解释：结构域（domain）答案：多肽链在二级结构及超二级结构的基础上，进一步卷曲折叠成的相对独立的紧密球状结构。二、填空题1、20种基本氨基酸中，除外，均符合氨基酸的通式；除外，其余基本氨基酸中均含有手性碳；除和外，其余基本氨基酸均为构型；、和在280nm左右有光吸收。答案：脯氨酸； ；甘氨酸；甘氨酸，脯氨酸；L型；酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸2、n个氨基酸构成的m条肽链中，含有个肽键，至少含有游离的氨基和羧基数分别为和。答案：n-m；m，m三、判断题1、已知谷氨酸的解离方程为那么，谷氨酸的等电点PI=（pKa2+pKa3）/2。答案：错，应为PI=（pKa1+pKa2）/2。2、向蛋白质溶液中加入大量的中性盐（硫酸铵)，使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀，因此蛋白质发生变性。答案：错，盐析并不使蛋白质变性。四、简答题根据功能分类，血红蛋白属于哪类蛋白质，有何功能？它的结构特点是什么？答案：血红蛋白属于转运蛋白，存在于血液的红细胞中。它能可逆结合并运输氧气，同时还能运输H+和CO2。血红蛋白是典型的寡聚体蛋白质，含四个亚基（两条链，两条链，22）、四个血红素辅基。它的亲水性侧链基团在分子表面，疏水性基团在分子内部。第三章核酸自命试题1一、 名词解释题（1小题30分）： 核酸的变性和复性二、填空题（2小题10分）：1、核酸是由（ ）组成的具有复杂（ ）结构的大分子化合物，在生物体内负责遗传信息的（ ）和（ ）。D-核糖与浓盐酸和苔黑酚（甲基间苯二酚）共热产生（ ）色化合物，D-2-脱氧核糖与酸和二苯胺一同加热产生（ ）色化合物。因此可利用这两种糖的特殊颜色反应区别DNA和RNA。2、高度重复序列一般富含A-T对或C-G对，富含A-T对的密度较（ ），在密度梯度离心时形成的区带比较靠近离心管（ ）(填“口”或“底”)；富含C-G对的密度较（ ），在离心管中形成的区带比较靠近离心管（ ）(填“口”或“底”)。 三、判断题（2小题10分）：1、细菌的功能相关的基因常串联在一起并能转录成同一mRNA分子。（ ）2、原核生物和真核生物的基因均是先转录成mRNA，再翻译成蛋白质的。（ ）四、简答题（1小题30分）： 简述核酸的结构稳定性的原因。命题意图和参考答案及解释一、 命题意图：变性和复性是核酸的两个重要性质，因此必须明确其定义。在变性的定义中，主要注意变性只是涉及到次级键的变化，并没有断裂磷酸二酯键，注意与降解的区别。（磷酸二酯键的断裂称为核酸的降解。）参考答案：双链核酸的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规线团状态的过程。核酸的复性：指变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程。变性核酸复性时需缓慢冷却，故又称退火。二、 1、 命题意图：主要考查核酸的概念（包括核酸的组成单位和功能等），DNA和RNA的颜色反应等基础知识。这些知识需要烂熟于心。参考答案：核苷酸，三维，储存，传递，绿，蓝紫。2、 命题意图：主要考查高度重复序列的相关性质。真核生物基因组中存在大量的重复序列，据其重复程度的差别可将重复序列分为高度重复序列，中度重复序列，低度重复序列，单一序列。参考答案：小，口，大，底。三、 命题意图：两个判断题的着眼点在于真核生物和原核生物基因组的差异，属于基础知识和重点知识。1.细菌是原核生物，其基因组中存在操纵子结构，功能相关的基因常常串联在一起，由共同的调控元件调控，并转录成同一mRNA分子。（病毒基因组也有此特点，而操纵子在真核生物中很少见。）2.原核生物mRNA的转录和翻译在细胞的同一空间进行，两个过程常紧密偶联同时发生。真核生物mRNA前体在细胞核内合成，包括内含子和外显子的整个基因均被转录，形成分子大小极不均一的核内不均一RNA（hnRNA）。hnRNA需要通过剪接和加工，转化成为成熟的mRNA，才能进入细胞质，指导蛋白质的合成。参考答案：1.2.四、 命题意图：核酸作为遗传物质，其结构的稳定性是相当重要的一条性质，主要原因有3点，即碱基对间的氢键，碱基堆积力，环境中的正离子。参考答案：核酸结构稳定性，主要有以下三方面的原因：1、 碱基对间的氢键：许多的碱基对间的氢键的集合能量是很大的，这些氢键使得分子构象保持不变。2、 碱基堆积力：很多个原子的范德化作用力集合起来，就可以形成相当大的作用力，这种作用力对稳定双螺旋结构起着十分重要的作用。同时环境中的水可以同时与双螺旋外围的磷酸和戊糖骨架相互作用，而双螺旋内部的碱基对是高度疏水的，使环境中的水在螺旋外围形成水壳，亦有助于螺旋的稳定。碱基平面间的范德华作用力和疏水作用力统称为碱基堆积力。3、 环境中的正离子：核酸双螺旋外侧带负电荷的磷酸基，在不与正离子结合的状态下有静电斥力。环境中带正电荷的钠离子、钾离子等，原核生物细胞内带正电荷的多胺类，真核细胞中带正电荷的组蛋白等，均可与磷酸基团结合，消除静电斥力，对核酸结构的稳定性有重要作用。自测题2一、名词解释基因基因是合成有功能的蛋白质或多肽链或RNA所必需的全部核苷酸序列（DNA、RNA）分为可转录，可翻译的结构基因，可转录，不翻译的tDNA,rDNA以及不转录，不翻译的调控基因。（让大家了解一下基因的定义，基因也是现在科研的一个热点问题，同时也让大家区别一下高中和大学对基因的不同定义）二、填空1、一个双螺旋DNA分子中（A+G）/(T+C)=0.4,则互补链中（A+G）/(T+C)= 整个DNA分子中(A+G)/(T+C)= 根据查格夫规则，互补链中为2.5，整个DNA分子中是12、如果人体有1014个细胞，每个体细胞有6.4109个碱基对，则人体DNA总长度为 已知双链DNA每1000个核苷酸重110-18g，则人体DNA总质量为 。 （1）6.4109 0.34101410-9m=2.1761014 m （2）6.4109 2110-1810-3g1014=1.28103g（充分了解DNA的结构，掌握查格夫规则，以及DNA分子的空间双螺旋结构。）三、判断1、Tm为溶解温度，是指双螺旋结构全部变为单链时的温度（） Tm指溶解温度，双螺旋结构恢复一半时的温度2、在碱性条件下，DNA比RNA稳定，不易被水解 （） DNA由于不存在2-OH，不易被稀碱水解。（出判断题是为了复习一下核酸的性质）四、论述题 论述一下RNA的多种功能。1、参与和控制蛋白质的生物合成；2、作用于RNA的转录后加工与修饰；3、参与基因表达与细胞功能的调节；4、生物催化作用；5、遗传信息的加工与进化；6、病毒RNA是遗传信息的载体。（DNA的题出得太多了，于是就放一个RNA的题在这里吧，结构和功能的关系在这道题里面也有体现）第四章 糖类自命题试题1一，名词解释糖苷键二，填空题1.糖类有、和等生物功能。2.重要的二糖有、和，其中，有还原性的二糖是和，没有还原性的二糖是。三，判断题1. 淀粉酶可以将直链淀粉完全水解成单链。（）2. 如图1所示的两物质是异头体。（） 四，问答题简述糖蛋白的种类、糖蛋白和蛋白聚糖的生物学功能考察点及参考答案一. 考察点：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质（醇、酚等）的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键为糖苷键。半缩醛羟基有和两种构型，因此糖苷键也有和两种构型。糖苷键对碱稳定，易被酸水解成相应的配糖体（或配基）。糖甘键：主要有N-糖苷键和O-糖苷键，成糖苷反应中形成的是O-糖苷键，单糖可以通过O-糖苷键相互连接形成寡糖和多糖。参考答案：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质（醇、酚等）的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键为糖苷键。二. 考察点1. 掌握糖类的生物功能，其中，能量储备是指肝糖原和淀粉等糖类可以作为生物体内的能量储备；而植物细胞壁中的纤维素、细菌细胞壁的肽聚糖、动物软骨中的蛋白聚糖可作为结构物质；也可以识别信号分子，参与分子和细胞识别、细胞粘附、糖复合物的定位和代谢等。2. 考察重要的三种二糖及它们的还原性，其中，麦芽糖和乳糖由于有醛基，因此具有还原性参考答案：1. 能量储备、结构物质、识别信号分子2.麦芽糖、乳糖、蔗糖；麦芽糖、乳糖；蔗糖三：考察点1：关于直链淀粉的细节题，直链淀粉有很多分支点，淀粉酶不能完全水解直链淀粉，水解后会留下一个极限糊精（如图）2：关于异头体和差向异构的区别。异头体是指羰基（异头）碳原子上构型彼此不同的单糖同分异构体，型和型；差向异构是指存在多个手性碳原子的非对映异构体中，彼此仅有一个手性碳构型不同，其余的都相同的一对异构体。因此，题目中的两种物质应该是差向异构体。参考答案：1）错误2）错误四：考察点：区分糖蛋白和蛋白聚糖的概念，了解它们的特点和在生物体内的作用；糖蛋白是指由短寡糖链与蛋白质共价相连，蛋白质含量较多，表现为蛋白质的特性，蛋白聚糖是指蛋白质与糖胺聚糖形成的复合物，糖成分的含量较高，可高达95%。参考答案：1. 糖蛋白通常或分泌到体液中或是膜蛋白，并有相应功能。糖蛋白包括酶、激素、载体、凝集素、抗体等。2. 糖蛋白的生物学功能主要是糖蛋白携带某些蛋白质代谢去向的信息。如：糖蛋白寡糖链末端的唾液酸残基，决定着某种蛋白质是否在血流中存在或被肝脏除去。另外，寡糖链在细胞识别、信号传递中起关键作用。 蛋白聚糖的生物学功能：细胞外基质的蛋白聚糖聚合物，为组织提供粘度、润滑和弹性，膜内在蛋白的蛋白聚糖介导细胞粘附。糖类自命试题2一、名词解释糖苷键二、填空题1、蛋白聚糖是蛋白质与（ ）形成的复合物。脂多糖一般组成：（ ）、（ ）、（ ）。2.单糖根据（ ）分为醛糖和酮糖。最简单的醛糖是（ ），最简单的酮糖是（ ）。二者的构型由分子中（ ）方向决定的，羟基在右侧为( )型。 三、判断题1、果糖、半乳糖、甘露糖、脱氧糖都是重要的单糖。纤维素和几丁质都是同多糖，二者的差别在于C-2上的羟基或乙酰氨基。（ ）2、糖原、直链淀粉和支链淀粉的1-4连接，导致几千个葡萄糖残基组成的多聚体紧密盘绕为螺旋结构，形成动植物细胞中致密的颗粒。 （ ）四、问答题糖的生物功能有哪些？命题意图及参考答案一、 命题意图：考察糖苷键的定义。单糖的半缩醛上羟基与非糖物质（醇、酚等）的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键为糖苷键。半缩醛羟基有和两种构型，因此糖苷键也有和两种构型。糖苷键对碱稳定，易被酸水解成相应的配糖体（或配基）。糖甘键：主要有N-糖苷键和O-糖苷键，成糖苷反应中形成的是O-糖苷键，单糖可以通过O-糖苷键相互连接形成寡糖和多糖。参考答案：单糖的半缩醛上羟基与非糖物质（醇、酚等）的羟基形成的缩醛结构称为糖苷，形成的化学键为糖苷键。二、命题意图 1.考察两种糖复合物蛋白聚糖、脂多糖。糖与蛋白质的复合物可分为糖蛋白与蛋白聚糖，糖蛋白是蛋白质与寡糖链形成的复合物，蛋白聚糖是蛋白质与糖胺聚糖形成的复合物，糖成分高达95%。脂多糖主要是格兰氏阴性细菌细胞壁所具有的复合多糖，它种类甚多，一般的脂多糖有三部分组成，由内到外为专一性低聚糖链、中心多糖链和脂质。2.考察醛糖与酮糖的结构区别。单糖中有一个羰基和多个羟基。根据羰基的位置分为醛糖和酮糖。最简单的醛糖是甘油醛，最简单的酮糖是二羟丙酮。除了二羟丙酮以外的单糖都有手性C；醛糖和酮糖的构型由分子中离羰基最远的不对称碳原子上的羟基方向决定的。羟基右侧为D，左侧为L。参考答案：1、糖胺聚糖、专一性低聚糖链、中心多糖链、脂质2、羰基的位置、甘油醛、二羟丙酮、离羰基最远的不对称碳原子上的羟基、D三、命题意图1、考察单糖、同多糖。重要的单糖有果糖、半乳糖、甘露糖；单糖衍生物有衍生物：糖磷酸酯、氨基糖、脱氧糖、糖酸、糖醇、糖苷单糖。所以脱氧糖不是单糖。纤维素和几丁质都是同多糖，纤维素类似直链淀粉，由1万至1万5千个D-Glc残基组成，但残基之间由1-4键连接；几丁质是由N-乙酰葡糖胺残基通过1-4键连接而成的同多糖。二者的差别在于C-2上的羟基或乙酰氨基。2、考察糖原和淀粉。糖原是葡萄糖通过1-4糖苷键连接成，每10个1-4连接的葡萄糖残基处产生一个1-6连接的葡萄糖分支。直链淀粉由D-Glc通过1-4键连接而成,支链淀粉大约每20-30个1-4键连接的葡萄糖处有一个1-6连接的葡萄糖分支。相同点：糖原、直链淀粉和支链淀粉的1-4连接，导致几千个葡萄糖残基组成的多聚体紧密盘绕为螺旋结构，形成动植物细胞中致密的颗粒。参考答案：1、错误2、正确四、命题意图：考察糖的生物学功能。糖类化合物是一切生物体维持生命活动所需能量的主要来源，是生物体内结构原料，也是生物体合成其它化合物的基本原料；糖种类繁多，结构复杂，糖链结构蕴含丰富的生物语言信息，是高密度的信息载体；糖常与蛋白质构成共价复合物糖蛋白，细胞表面常常覆盖着一层糖被，在细胞之间的粘附、识别、相互作用、相互制约与调控方面起重要作用。参考答案：（1）能量储备；（2）生物体内的结构物质，合成其它化合物的原料：如植物细胞壁中的纤维素、细菌细胞壁的肽聚糖、动物软骨中的蛋白聚糖；（3）识别信号分子：参与分子和细胞识别、细胞粘附、糖复合物的定位和代谢等。第5章 脂质和生物膜自命题1一、名词解释生物膜？答：镶嵌有蛋白质和糖类（统称糖蛋白）的磷脂双分子层。【命题意图】生物膜是指镶嵌有蛋白质和糖类（统称糖蛋白）的磷脂双分子层，它起着划分和分隔细胞和细胞器的作用，生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位，具有重要的作用。该部分知识点比较重要且具有基础性。因此，理解并掌握生物膜的定义是必要的，为掌握生物膜的流动镶嵌模型奠定基础。二、填空题1、天然脂肪酸的碳原子数多为_（奇数/偶数），分子中的双键多为_，少数为_。其在水中的溶解度_，其中顺式异构体的熔点比反式异构体_。答：偶数 顺式 反式 低 低【命题意图】用油脂生产的脂肪酸称天然脂肪酸。它是高级脂肪酸的一类。以上考察的是天然脂肪酸的部分结构方面的特点以及相关的性质，相对比较重要，掌握该知识点有助于促进对脂肪酸的理解。对于我们初学者来说这些知识点虽然基础但是重点，需要掌握。2、 磷脂分子中含有_的磷酸酯基和_的脂肪酸链，是优良的两亲性分子。在水溶液中，由于水分子的作用，磷脂分子能够形成_结构或_结构。磷脂是组成_的主要成分。答：亲水性 疏水性 双层脂膜 微团 生物膜【命题意图】本题考察了对磷脂的部分特点以及功能的掌握。磷脂含有磷酸的脂类，属于复合脂中的一类，是生物膜的重要组成部分，其特点是在水解后产生含有脂肪酸和磷酸的混合物。对于磷脂部分我们需要掌握的知识点有磷脂的结构、分类、功能及其性质等，只有正确掌握磷脂的相关特点，才能促进我们对磷脂构成生物膜的功能的理解。三、判断题1、血浆脂蛋白难溶于水。（ ）答：错。解析：一般认为血浆脂蛋白都具有类似的结构，呈球状，在颗粒表面是极性分子，如蛋白质、磷脂，故具有亲水性，而非极性分子如甘油三酯、胆固醇酯则藏于其内部。磷脂的极性部分可与蛋白质结合，非极性部分可与其它脂类结合，作为连接蛋白质和脂类的桥梁，使非水溶性的脂类固系在脂蛋白中。综上所述，血浆脂蛋白可溶与水。【命题意图】血浆脂蛋白是指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物，它是脂蛋白的重要代表，脂蛋白的主要功能有运输脂类、参与脂类代谢及某些疾病的过程。由于两者性质相通，因此，重点掌握血浆脂蛋白的结构和功能，就可以举一反三，有助于加深对其他脂蛋白的特点的理解。2、 生物膜在高于相变温度时，呈凝固的胶态，低于相变温度时，呈流动的液态。（ ）答：错解析：在一定温度下，脂分子从液晶态(能流动具有一定形状和体积的物态)转变为凝胶状(不流动)的晶态，这一能引起物相变化的温度称为相变温度（Tm）。在相变温度时，膜脂的流动性会随之改变，由液相转变为凝胶相或由凝胶相转变为液相。高于相变温度时，膜呈流动的液态，低于相变温度时，膜呈凝固的胶态。原题正好与此相反。【命题意图】生物膜的相变温度是生物膜的重要理化参数，本题相对较简单，但是很基础并且需要重点掌握，相变温度对粗略判断不同结构特点的脂肪酸的量有重要作用，它受膜脂中脂肪酸的组成影响。烃链短的脂肪酸和不饱和脂肪酸的含量较高时，膜脂的相变温度较低，膜呈现较好的流动性。四、简答题假设完全皂化250mg某纯油样品，需要47.5mgKOH。试计算该纯油样品中三酰甘油的平均相对分子质量。解: 因为完全皂化250mg某纯油样品，需要47.5mgKOH 故皂化值= (47.5/ 0.25)mg/g = 19.0 mg/g 所以该纯油样品中三酰甘油的平均相对分子质量为M = 3561000/皂化值 = 3561000/ 19.0 = 88.42答：该纯油样品中三酰甘油的平均相对分子质量为88.42。【命题意图】碱水解生成的脂肪酸盐类（如钠、钾盐）俗称皂，所以油脂的碱水解反应又称为皂化反应。皂化1g油脂所需的KOH的质量（mg）称为皂化值，它是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度，即三酰甘油平均分子量的量度。测定油脂的皂化值可以衡量油脂的平均相对分子质量大小。因此，出本题的目的是为了考察对皂化值的理解及其应用，我们需要掌握计算方法，并会对一些简单的关于皂化值的计算题进行理解并且计算。自命题2名词解释、填空题、判断题、问答题一、 名词解释：解释生物膜的相变温度（Tm） 析：Tm指膜脂物理状态互相转变的临界温度。高于相变温度时，膜呈流动的液态，低于相变温度时，膜呈凝固的胶态。二、 填空题脂类按化学组成分为单纯脂、复合脂、衍生脂。说明：单纯脂：脂肪酸与醇脱水缩合形成的化合物，主要有甘油三酯和蜡；复合脂：单纯脂加上磷酸等基团产生的衍生物，主要有磷脂和糖脂；衍生脂：主要有固醇类、萜类和其他脂质。2. 磷脂分子中含有亲水性的磷酸酯基和亲脂性的脂肪酸链，是优良的两亲性分子。磷脂是构成双层脂膜的结构物质。说明：考察磷脂的特点与功能脂肪的几大化学性质：水解和皂化、氢化、卤化、乙酰化、酸败。说明：水解和皂化：三酰甘油能在酸、碱或酶作用下水解成脂肪酸和甘油，碱水解称作皂化。氢化：油脂中的双键可加氢。卤化：油脂中的双键与碘反应。乙酰化：油脂中的羟基可被乙酰化。酸败：油脂自动氧化生成挥发性醛、酮、酸的过程称为酸败。三判断题生物膜的膜脂包括磷脂、糖脂和胆固醇，其中胆固醇羟基极性端分布于膜的亲水界面，母核及侧链深入膜双层，能控制膜的流动性。 （）说明：胆固醇能阻止磷脂在相变温度以下时转变成结晶状态，保证膜在低温时的流动性及正常功能；膜蛋白是生物膜实施功能的场所，可分为外周蛋白和内在蛋白。这两种蛋白都容易从膜中分离出来。 （）说明：外周蛋白分布于双层脂膜的外表层，与膜的结合比较疏松，容易从膜上分离出来；外周蛋白比较亲水，能溶解于水。 内在蛋白：蛋白部分或全部嵌在双层脂膜的疏水层中，不容易从膜中分离出来；主要以a-螺旋形式存在。四、 问答题：简述生物膜的结构特点与功能。析：结构特点：生物膜的基本结构是脂质双层，蛋白质或镶嵌在膜上或结合在膜的表面，膜上的寡糖链总是指向膜的胞外一侧。膜上的成分是运动的，随温度变化，脂质双层呈液晶态或凝胶态。膜的相变温度（Tm）与膜上脂肪酸烃链的长度和饱和程度有关。脂质双层的组成成分呈不对称分布。功能：生物膜是具有选择通透性的屏障，细胞能主动地从环境中摄取所需要的营养物质，同时排出代谢产物和废物，使细胞维持动态的恒定。几乎所有的生理活动都与生物膜相关，如物质运输、能量转换、信息传递、细胞的分裂、运动、相互识别和通讯，以至肿瘤的发生等。 第六章 酶类自命题1一、名词解释 Km的涵义（物理意义）：当反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 （注：动力学研究是本章学习的重点，而其中的米氏方程更是学习重点。Km是米氏方程最重要的一个常数，应用广泛，需熟记。）二、填空题 1. 酶活性部位具有柔性或可运动性，具有结合底物的专一性；活性部位对酶的整体构象具有依赖性。（注：本题主要考察酶活性部位的特点。酶作为一种催化剂，活性部位使其发挥催化功能的核心，因此要熟记活性部位的相关知识点。）2. 底物浓度对酶促反应速率的影响：在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应；当底物浓度处于中间范围时，反应相对于底物是混合级反应；当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应过渡。 （注：底物浓度会影响酶促反应的速率，动力学方面的学习在酶这一张显得尤为重要，而本题所考察的知识点是一个很好的切入点。）三、判断题1. 酶可以缩短化学反应到达平衡的时间，改变反应的平衡点。 （X） （注：不能改变反应的平衡点。本题主要考察催化剂的特性，酶作为一种特殊的生物催化剂，同样具有一般酶类的特性，不要将二者混淆。）2. k3 (kcat) 的意义：kcat值越大，表示酶的催化效率越高。 （） （注：kcat是衡量酶催化效率的重要参数，应用较多。）四、问答题 试简述别够调节的意义。 答： .正协同效应对增强底物灵敏地调节酶活性很有意义，负协同效应对于保证体内一些重要反应稳定连续地进行很有意义；.别构酶S形动力学曲线在细胞代谢中的意义：可在一个狭窄的底物或调节物浓度范围内严格地控制酶的活力，减少底物原料消耗、避免终末产物堆积、使底物浓度在曲线陡段最敏感；.在生物体内，别构酶是代谢过程中的关键酶，它们一般是催化多酶体系反应序列中的第一步反应或是位于代谢途径的分支处； （注：别构调节是一种非共价调节，对酶活性具有重要的调节控制作用。别构调节通过改变酶的构象，进而改变酶的活性状态，在酶的调节机制中具有重要意义。）自命题2一、 名词解释氧化还原酶？答：催化底物发生氧化还原反应的酶称为氧化还原酶。【命题意图】按照酶促反应的类型，国际酶学委员会将所有酶分为六大类，分别为氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶、合成酶，其中氧化还原酶是重要的一种种类之一，故应当掌握其定义、催化原理以及相关性质，还应当懂得氧化还原酶的类型包括氧化酶和脱氢酶等。掌握其定义有助于进一步理解它的催化性能。二、 填空题1、酶一般是指具有催化功能的，而核酶则是具有催化功能的，脱氧核酶是具有催化功能的。答：蛋白质 RNA DNA 【命题意图】酶是具有高效性和专一性的生物催化剂，不同的生物中含有的酶的种类不同，一般来说是酶是具有催化功能的蛋白质成分，但也有的生物体内具有的DNA和RNA有催化功能，其命名也就不同。因此，此题较简单，需要掌握，旨在使我们懂得不能想当然地认为只有蛋白质才能作为酶，其成分和种类多种多样。2、Km值是酶的特征常数之一，一般来说它只与有关， 而与无关，Km值随、和而改变。答：酶的性质 酶浓度 测定底物 反应温度 pH 离子强度【命题意图】米氏常数Km是酶的一个重要特征性常数，Km值等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时所对应的底物浓度，一个酶在一定条件下，对某一底物有一定的Km值，故通过测定Km的数值，可鉴别酶。因此，需要重点掌握该特性常数Km的性质及其受哪些因素的影响，这样才能有利于对酶的催化性能的把握。三、 判断题1、可逆抑制作用是指抑制剂与酶以共价键结合，不可逆抑制性作用是指抑制剂与酶以非共价键结合。（）答：错解析：抑制作用包括不可逆抑制与可逆抑制。不可逆抑制作用 是指抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆的，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。而可逆抑制作用是指抑制剂与酶以非共价键结合引起酶活性的降低或丧失，结合是可逆的，能够通过透析、超滤等物理方法使酶恢复活性。所以该题错误，恰好相反。【命题意图】此题重点考察了不可逆抑制作用与可逆抑制作用的区别，其本质性区别就是抑制剂和酶的结合方式，即是以共价键结合还是非共价键结合，因此掌握该知识点有助于判断这两者抑制作用。可以采用动力学方法来鉴别。2、 酶的最适pH是酶的特征常数，是固定不变的值。（）答：错解析：酶的最适pH是指酶表现最大活力的pH值，它只在一定条件下才有意义，它不是固定的常数，其数值会受到酶的纯度、底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度等因素的影响，因此该题错误。【命题意图】酶促反应会受到酶浓度、底物浓度、激活剂、抑制剂、pH值以及反应温度等因素的影响，其中pH的影响是重要因素之一，需要重点把握，此题中对于酶的最适pH不是一个固定值，其数值会受到酶的纯度、底物种类和浓度、缓冲液种类和浓度等因素的影响，理解最适pH有利于对酶促反应的相关性质的了解。四、 简答题某一酶促反应遵循米-曼氏动力学，它的Km=10-7mol/L。当底物浓度S=0.01mol/L时，反应速度为0.1mmol/min。问S分别为10-4mol/L，10-5mol/L和10-7mol/L时的反应初速度是多少？解：因为该酶促反应遵循米-曼氏动力学，故其符合催化底物浓度和反应速率关系的公式为：又因它的Km=10-7mol/L，当S=0.01mol/L时，代入公式可得：v=(Vmax0.01)/( 10-7+0.01)=0.1，求得Vmax=1000 mmol/min故当S= 10-4mol/L时，v=(100010-4)/(10-7+10-4)=999 mmol/min当S= 10-5 mol/L时，v=(100010-5)/(10-7+10-5)= 990 mmol/min当S= 10-7 mol/L时，v=(100010-7)/(10-7+10-7)= 500 mmol/min【命题意图】此题考察了对米氏方程式的应用，米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（S）关系的速度方程，它是根据中间产物学说推导的能表示整个反应中底物浓度和反应速率关系的公式，其中 Km 值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，S为底物浓度。由于直接从起始速度对底物浓度的图中确定Km或Vmax值是很困难的，因为曲线接近Vmax时是个渐进过程。所以通常都是利用米氏方程的转换形式求出Km和Vmax值。该题比较基础，掌握米氏方程式的应用有助于对酶促反应的理解和相关的计算，进一步深化起始速度与底物浓度的关系的理解。第七章 维生素和辅酶自命题1一、名词解释维生素？答：维持细胞正常功能所必需的，需要量很小，机体内不能合成或合成很少，需由食物供给的一类小分子有机化合物。【命题意图】维生素是人和动物为维持正常的生理功能而必需从食物中获得的一类微量有机物质，在人体生长、代谢、发育过程中发挥着重要的作用。因此了解其定义有助于进一步了解它的分类、性质及其功能等，因此是本章的既基础又重要的知识点。该定义包括很多部分，即“维持细胞功能、需要量小、机体内不能合成、小分子有机化合物”等，故需要重点掌握。二、填空题1、维生素B1由一含S的_和一含NH2的_组成，又称硫胺素，它是在_溶液中稳定，在_溶液中易被氧化。硫胺素在体内以_ (TPP)形式存在。答：噻唑环 嘧啶环 酸性 中性和碱性 硫胺素焦磷酸【命题意图】维生素B1是重要的水溶性维生素之一，本题考察了维生素B1的一些结构上的特点和相关性质及存在形式，是维生素B1的特征性质，需要重点掌握，此知识点虽然简单但是很基础。除了掌握它的这些性质外，我们还需要了解维生素B1的一些主要功能和对人体的意义。2、在体内维生素B12的辅酶因结合的基团不同，可有多种存在形式，如氰钴胺素、羟钴胺素、甲基钴胺素、5-脱氧腺苷钴胺素，其中_和_是其活性形式，也是血液中存在的主要形式，而甲基钴胺素是_的辅酶。答：甲基钴胺素 5-脱氧腺苷钴胺素 转甲基酶【命题意图】维生素B12也是需要重点掌握的水溶性维生素之一，其在体内具有重要的功能。本题考察了维生素B12的辅酶的不同形式以及其某些辅酶的特殊性质，需要重点掌握，因为该方面知识点是维生素B12性质基础部分，除了该部分知识点外，我们还需明白它的主要功能。三、判断题1、所有的维生素都可以作为辅酶或辅基的成分。 答（ ）答：错解析：维生素的功能是：多数维生素可以作为辅酶或辅基的成分，参与体内代谢过程。但有些本身就是辅酶，如硫辛酸、抗坏血酸等；少数具有特殊的生理功能，如VA、VD等。因此并非所有的维生素都可以作为辅酶或辅基的前体，此题较片面。【命题意图】此题虽然简单但是很基础，旨在考察整体上对维生素主要功能的理解，虽然多数维生素可以作为辅酶或辅基的成分，但是需要清楚的是并非所有的维生素都可以作为辅酶或辅基的成分，同学们很容易想当然地分辨不清。因此只有掌握了其中具有特殊功能的维生素，才能区分好它们之间的异处。2、经常进行户外活动，体内不会缺乏维生素A（ ）答：错解析：人的组织中含有能转化为维生素D的固醇类物质，经紫外光照射可转变为维生素D，所以经常进行户外活动，体内不会缺乏维生素D。而维生素A主要来自动物性食品，以肝脏、乳制品及蛋黄中含量最多。维生素A原主要来自植物性食品，以胡萝卜、绿叶蔬菜及玉米等含量较多。因此此题错误。【命题意图】此题主要考察了对维生素D的来源的理解，这需要与维生素A等其他种类的维生素做好比较，不能混淆。此题比较简单，但是很基础，除了掌握好维生素D的来源的知识，还得对其他的维生素的来源做好把握，这是关于维生素的所有知识点中相对重要的的一部分。四、简答题维生素分类依据是什么？每类包含哪些维生素？答：维生素一般根据溶解性质分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。水溶性维生素包括：维生素B族和维生素C（抗坏血酸）等维生素B族主要包括维生素B1、维生素B2、维生素B3（泛酸）、维生素B5（维生素PP）、维生素B6（吡哆素）、维生素B7（生物素）、维生素B11（叶酸），维生素B12（钴胺素）、硫辛酸、CoQ(泛醌)脂溶性维生素包括：维生素A、D、E、K等【出题意图】本题是从一个大的角度来考虑维生素的分类问题，在总体上总结了维生素的关于溶解性方面的不同，根据它们在溶解性上的差异分为脂溶性维生素和水溶性维生素，再将这两大类分别分成很多种小类别，掌握这些宏观的分类性质就可以初步判断每种维生素是水溶性还是脂溶性，因此会比较方便，同时这也是维生素的一个重要的知识点，需要重点把握。自命题2一，名词解释 维生素：维持细胞正常功能所必需的，但需要量很少机体内不能合成或合成很少，需由食物供给的一类小分子有机化合物；其主要功能是调节物质代谢和维持生理功能；分为脂溶性和水溶性两大类。 【考察点】：维生素的概念，基本功能以及分类。维生素是继糖类，脂质，蛋白质，核酸后又一细胞不可或缺的重要物质，长期缺乏任何一种维生素都会引发相应的疾病。它的定义为：维持细胞正常功能所必需的，但需要量很少机体内不能合成或合成很少，需由食物供给的一类小分子有机化合物；其主要功能是调节物质代谢和维持生理功能。这是掌握本章基本前提。二，填空题1.维生素K是一类能促进血液凝固的奈醌衍生物，故又称凝血维生素，K1来源于绿色植物，K2来源于肠道细菌，K3和K4是人工合成的；维生素B1又称硫胺素，抗神经纤维素，物理状态为无色晶体，在酸性溶液中稳定，在中性和碱性溶液中易被氧化。 2.维生素A1一般为黄色黏性油体，不溶于水，而溶于油脂和乙醇；其生理功能有维持正常视觉，维持上皮组织结构健全与完整，促进生长发育，增强机体免疫力。【考察点】： 1.维生素K的别名，来源和维生素B1的别名，状态，基本性质。在维生素这章中，有许多维生素俗名，是值得注意的地方，至于它们的重要性质，来源，和用途则是重点部分，需要重点掌握。维生素K是一类能促进血液凝固的奈醌衍生物，故又称凝血维生素，K1来源于绿色植物，K2来源于肠道细菌，K3和K4是人工合成的；维生素B1又称硫胺素，抗神经纤维素，物理状态为无色晶体，在酸性溶液中稳定，在中性和碱性溶液中易被氧化。 2.维生素A1的物理性质，状态，以及它的生理功能。维生素A类是细胞不可或缺的又一重要物质，一般为黄色黏性油体，不溶于水，而溶于油脂和乙醇，具有维持正常视觉，维持上皮组织结构健全与完整，促进生长发育，增强机体免疫力等功能。另外，维生素的功能也是我们需要重点掌握的功能，这里只是一A1为列，其他比如维生素B类，K类，D类等都需要掌握的。三，判断题 1泛酸是脂溶性维生素，中性溶液中对湿热，氧化和还原都稳定食物中含量丰富，不可以缺乏。 （错）2.机体缺少某种维生素会导致缺乏病，这是因为缺乏维生素能使物质代谢发 生障碍。 （对）【考察点】：1泛酸的特性以及常见维生素的分类。泛酸是常见的水溶性维生素，其他水溶性的维生素还有维生素B1，B2，B5，B6硫辛酸，泛醌，维生素C等；而常见的脂溶性维生素有维生素A，维生素D，维生素E和维生素K。本题故意混淆了脂溶性和水溶性维生素，需要予以重视。2. 维生素缺乏症。机体缺乏维生素会导致疾病，如缺乏维生素A会导致夜盲 症，干眼病，皮肤干燥，毛发脱落等，缺乏维生素D容易导致儿童佝偻病， 成人软骨病，缺乏维生素E会导致生殖器官法语受损等。四，问答题 试简述维生素C的性质以及其主要生理功能。 答：性质：维生素C为无色晶体，熔点较高，味酸，溶于水和乙醇，不耐热，易被光及空气氧化，属于水溶性维生素。 生理功能：1.作为氢载体，参与体内的氧化还原反应：持琉基酶的活性和谷胱甘肽的还原态；原高铁血红蛋白为血红蛋白，回复其运氧功能；保护维生素A，E，B不被氧化。促进铁的吸收； 2.作为羟化酶的辅酶，参与体内多种羟化反应：促进胶原蛋白的合成；参与胆固醇，芳香族氨基酸的代谢等； 3.抗病毒作用：刺激免疫系统，提高机体免疫力。 【考察点】：1.维生素C的基本性质。维生素C为无色晶体，熔点较高，味酸，溶于水和乙醇，不耐热，易被光及空气氧化，属于水溶性维生素。这是理解其生理意义的前提。 2. 维生素C的主要生理功能。维生素C的生理功能，作为氢载体，参与体内的氧化还原反应作为羟化酶的辅酶，参与体内多种羟化反应，抗病毒作用。本章中维生素的生理功能是重点。第8章 新陈代谢总论与生物氧化自命试题1：一、 名词解释P/O比值：物质氧化时，每消耗1mol氧原子所消耗的无机磷酸的mol数（或ADP的mol数），即生成ATP的mol数。命题意图：本题主要考查P/O比值的概念。P/O比值从本质上看是一个摩尔数，其与ATP生成量关系密切。P/O比值同ATP的生成量关系密切，P/O比值是指每消耗一摩尔氧所消耗无机酸的摩尔数。根据所消耗的无机磷酸摩尔数，可以间接测出ATP生成量。测定离体线粒体进行物质氧化时的P/O比值，是研究氧化磷酸化的常用方法。二、 填空题1、 生物体内的直接能源物质是ATP，该物质含有一个磷脂键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键，是生物细胞内能源代谢的偶联剂，是能量的携带者或传递者，而非贮存者，也称能量货币。2、 细胞色素是一类以卟啉为辅基的电子传递蛋白，在呼吸链中，依靠铁的化合价变化来传递电子。a和a3组成复合体，无法分开，除含铁卟啉外，还有两个铜原子，依靠其化合价的变化，把电子提供给氧气，又称为细胞色素氧化酶。命题意图：1、 本题主