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文档简介

第三章 酶,第一节 酶的概述第二节 酶的作用机制第三节 酶促反应动力学第四节 重要的酶,第一节 酶的概述,第一节 酶的概述,一、什么是酶?酶的化学本质是什么?,酶是一类活细胞产生的具有催化能力的生物催化剂。,本质是蛋白质和RNA,1982年塞克 T.R.Cech,(核酶),二、酶如何进行分类?,第一节 酶的概述,1.氧化还原酶类:加氧去氢被氧化,2.转移酶类,3.水解酶类,4.裂解酶类:移去一个基团并形成双键,5.异构酶类,6.合成酶类:A+BATPA.BADPPi,每种酶均由四个数字组成。,第一节 酶的概述,EC. 1. 1. 1.27,1.第1大类,1.第1大类中第1亚类氧化基团是CHOH,1.第1亚类中第1亚亚类受氢体是NAD+,27 第1亚亚类中的第27个酶 乳酸脱氢酶,EC.酶学委员会,三、什么是酶的习惯命名法和系统命名法?,第一节 酶的概述,习惯命名 如:乳酸脱氢酶 ;淀粉酶;胃蛋白酶等。,系统命名(1961年),底物名+反应性质如:乳酸脱氢酶:乳酸:NAD氧化还原酶,一些酶的命名举例,四、什么是全酶?,酶蛋白:蛋白质部分,辅助因子(非蛋白),金属离子,小分子有机物,结合酶(全酶),单纯酶,第一节 酶的概述,辅助因子分类: 辅酶: 与酶蛋白结合疏松 辅基: 与酶蛋白结合紧密,第一节 酶的概述,注意:1种辅酶可能被多种酶共用。如NAD+是 多种脱氢酶的辅酶。,金属离子的作用: 参与催化反应 ;稳定酶的构象。如Mg2+、Zn2+、Fe2+、Cu2+等。,第一节 酶的概述,小分子化合物的作用: 传递电子、原子或其它基团。 如维生素B族衍生物。,酶蛋白决定反应的专一性辅助因子决定反应的类型,五、什么是单体酶、寡聚酶和多酶复合体?,第一节 酶的概述,根据酶蛋白的特点进行的分类,单体酶:一条多肽链。,寡聚酶:由多个亚基组成。,多酶复合体:几种酶嵌合。脂肪酸合成酶 复合体。,第二节 酶的作用机制,第二节 酶的作用机制,一、什么是酶的活性部位(中心)?,是指酶分子中能同底物结合并起催化反应 的空间部位。,结合部位:与底物相结合,决定酶的专一性;催化部位:催化底物转变成产物,决定酶的催化能力,一些酶活性中心的氨基酸残基,酶 残基总数 活性中心残基牛胰核糖核酸酶 124 His12, His119, Lys41溶菌酶 129 Asp52, Glu35牛胰凝乳蛋白酶 245 His57, Asp102,Ser195牛胰蛋白酶 238 His46, Asp90, Ser183木瓜蛋白酶 212 Cys25, His159 弹性蛋白酶 240 His45, Asp93, Ser188枯草杆菌蛋白酶 275 His46, Ser221碳酸酐酶 258 His93-Zn-His95 His117,第二节 酶的作用机制,活性中心的特点: 空间结构彼此靠近 位于酶分子表面,呈裂缝状,第二节 酶的作用机制,二、什么是必需基团?,酶发挥催化活性必需的化学基团。,活性中心必需基团: 结合基团和催化基团,活性中心外必需基团:维持构象必需,底 物,活性中心以外的必需基团,结合基团,催化基团,活性中心,三、酶和一般催化剂有何共性,又有何区别?,共性:用量少,效率高;不改变平衡点可降低活化能。,第二节 酶的作用机制,第二节 酶的作用机制,区别(特性):,1.催化效率极高;,第二节 酶的作用机制,2.高度专一性(特异性); 相对专一性 键专一性结构专一性 基团专一性 绝对专一性,旋光异构专一性立体异构专一性 几何异构专一性,3.易失活;4.活力可调节,第二节 酶的作用机制,四、酶的专一性作用机制是什么?(结合基团有关),1.锁与钥匙假说:酶与底物的结合如同锁与钥匙的关系。底物进行反应的部位与酶活性中心在结构上具有紧密的互补关系。(1890),第二节 酶的作用机制,第二节 酶的作用机制,锁与钥匙假说:,第二节 酶的作用机制,2.诱导契合假说:,当底物与酶相互靠近时,底物可诱导酶的构象发生变化,使其有利于与底物结合,酶与底物在此基础上互补结合,进行反应。(1958),第二节 酶的作用机制,诱导契合假说:,第二节 酶的作用机制,五、酶为什么有极高的催化效率?,因为酶能大幅度降低反应所需活化能。,A+B AB C+D,反应物(初始态),中间物(过渡态),产物(终态),活化能: 底物从初始态转变到过渡态所需的能量。,活化能越大,过渡态越难形成,反应越难进行。,第二节 酶的作用机制,第二节 酶的作用机制,有效碰撞,反应发生的条件:,反应快速进行的条件:,活化能小,温度高,第二节 酶的作用机制,六、酶是如何降低反应活化能的?,中间产物学说:酶与底物先通过形成不稳定的中间产物,然后再分解为产物并放出酶。,第二节 酶的作用机制,七、影响酶高效催化的因素(机制)是什么?(催化基团有关),

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