生物化学名词解释

王大本-名词解释-副本

,第;-章：糖类糖类

.糖类是多羟醛、多羟酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质

.单糖(monosaccharide)

.单糖是不能被水解成更小分子的糖类,也称简单糖,如葡萄糖、果糖和核糖等。

.寡糖(oligosaccharide)

•寡糖包括的类别很多，双糖或称二糖，水解时生成2分子单糖，如麦芽糖、蔗糖

等；三糖，水解时产生3分子单糖，如棉子糖；以及四糖，五糖和六糖等。

•多糖(polysaccharide)

•多糖是水解时产生20个以上单糖分子的糖类。多糖属于非还原糖(因为一个很

大的多糖分子只有一个还原末端)，不呈现变旋现象，无甜味,一般不能结晶。

同多糖(homopolysaccharide)

・水解时只产生一种单糖或单糖衍生物，如糖原、淀粉、壳多糖等。

杂多糖(heteropolysaccharide)

.水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物，如透明质酸、半纤维素等。

.复合糖或糖复合物(glycoconjugate)

*糖类与蛋白质、脂质等生物分子形成的共价结合物如糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂

.等，总称复合糖或糖复合物(glycoconjugateI

同分异构却K异构(isomerism)

是指存在两个或多个具有相同数目和种类的原子并因而即具有相同相对分子质量

•的化合物的现象。同分异构有相同的组成，故具有相同的分子式。

结构异构(structuralisomerism)

这是由于分子中原子连接的次序不同造成的，包括碳架异构体、位置异构体和功

能异构体。

构强(constitution)

原子连接在一起的次序叫做化合物的构造

立标异构(stereoisomerism)

立体异构体具有相同的结构式，但原子在空间的分布不同。

■

构型(configuration)

原子在空间的相对分布或排列称为分子的构型几何异构也称顺反异构(cis-trans

isomerism)

这是由于分子中双键或环的存在或其他原因限制原子间的自由旋转引起的。

旋光异构或光学异构(opticalisomerism)

旋光异构是由于分子存在手性造成的，常见的是分子内存在不对称碳原子。

构象(conformation)

由于单健基本自由旋转以及键角有一定的柔性，一种具有相同结构和构型的分子

在空间里可采取多种形态，分子所采取的特定形态称为构象

旋光性

■

旋光物质使平面偏振光的偏旅面发生旋转的能力称旋光性、光学活性或旋光度。

不对称碳原子(asymmetriccarbonatom)

是指与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而矢去对称性的四面体碳，也称手性碳

原子、不对称中心或手性中心，常用C*表示。

对映体(enanthiomer)

一个不对称碳原子的取代基在空间里的两种取向是物体与镜像的关系，并且两者不能重

叠，它们被称为对映体。

非对映异构体(diasteoisomer)期E对映体(diastereomer)

任一旋光化合物都只有一个对映体，它的其他旋光异构体在化学与物理性质方面都与之

不同，这些不是对映体的旋光异构体称为非对映异构体或^对映体。

差向异构体(epimer)

葡萄糖和甘露糖或葡萄糖和半乳糖，两者之间除一个手性碳原子的一0H位置不同外，

其余结构完全相同。这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体

变旋(mutarotation)

许多单糖，新配制的溶液会发生旋光度的改变，这种现象称变旋。变旋是由于分子立体

结构发生某种变化的结果。

异头物(anomer1异头碳原子(anomericcarbonatom)或异头中心

单糖由直链结构变成环状结构后,陵基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，

产生两个非对映异构体。这种竣基碳上形成的差向异构体称异头物。在环状结构中，半

缩醛碳原子也称异头碳原子或异头中心

糖豚(osazone)

苯联与醛、酮反应时，许多还原糖生成含有两个苯踪基的衍生物，称为糖豚。反应1摩

尔糖要求3摩尔苯胧.从糖睬的形状、熔点可鉴别糖的种类

糖苗或昔(glycoside\糖昔键(glycosidicbond)

环状单糖的半缩醛(或半缩酮)羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛(或缩酮)称为

糖苗或昔。糖昔分子中提供半缩醛羟基的糖部分称糖基，与之缩合的“非糖”部分称糖苗配

基或配基，这两部分之间的连键称糖昔键。

脱氧糖(deoxysugar)

是指分子的一个或多个羟基被氢原子取代的单糖

氨基糖(aminosugar)

是分子中一个羟基被氨基取代的单糖，自然界中常见的是C2上的羟基被取代的

2-脱氧糖。

淀粉(starch)

淀粉是植物生长期间以淀粉粒形式贮存于细胞中的贮存多糖。它在种子、块茎和块根等

器官中含量特别丰富。淀粉不具有还原性，可分为直链淀粉和支链淀粉两种

直链淀粉(amylose)

遇碘显紫蓝色；直链淀粉是由葡萄糖单位通过a-1,4连接的线形分子；直链淀粉

的二级结构是左手螺旋支链淀粉(amylopectin)

D-葡萄糖通过,4-糖首键连接成一条主链，在此主链上通过a-1,6-糖昔键形成分

支；遇碘显紫红色

糊精(dextrin)

淀粉在酸或淀粉酶作用下被逐步降解，生成分子大/.'不一的中间物，统称为糊精

糖原(glycogen)

糖原又称动物淀粉，它以颗粒形式存在于动物细胞的胞液内。体内糖原的主要存在场所

是肝脏和骨骼肌。糖原是人和动物餐间以及肌肉剧烈运动时易动用的葡萄糖贮库。

纤维素(cellulose)

纤维素是生物圈里丰富的有机物质。纤维素是植物(包括某些真菌和细菌)的结构多

糖,是它们的细胞壁的主要成分。

脂多糖(lipopolysaccharide)

脂多糖是革兰氏阴性细菌细胞壁的特有结构成分，构成外膜外表面的主要物质，并赋予

这类细胞以亲水表面。

糖蛋白(glycoprotein)

是一类复合糖或一类合蛋白质，糖链作为合蛋白质的辅基。糖蛋白中的糖链很少

含多于15个单糖单位的。糖肽键(glycopeptidelinkage)

糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链的氨基酸残基以多种形式共价连接，形成的连键

称为糖肽犍。糖肽犍主要有两种类型：N-糖肽犍和O-糖肽犍。

分子识SU(moleculorrecognition)

是指生物分子的选择性相互作用，例如抗体与抗原间，酶与底物或抑制剂间，激素与受

体间的专一性结合。分子识别是通过两个分子各自的结合部位来实现的

受体(receptor)

是指位于细胞膜上、细胞质或细胞核中能与来自胞外的生物活性分子(信号分子)专一

结合并将其带来的信息传递给效应器(如离子通道、酶等)，从而引起相应生物学效应的

生物大分子。

配体(ligand)

被受体识别并结合的生物活性分子称为配体，包括激素、神经递质，细胞粘着分子等内

源性配体和药物、毒素、抗原和病原体等外源性配体。

凝集素(lectin)

凝集素可定义为一类非抗体的蛋白质或糖蛋白，它能与糖类专一朔E共价结合，并具有

凝集细胞和沉淀聚糖和复合糖的作用。

糖胺聚糖(glycosaminoglycan,GAG)曾称粘多糖(mucopolysaccharide),氨

基多糖和酸性多糖

糖胺聚糖属于杂多糖，为不分支的长链聚合物，由含己糖醛酸(角质素除外)和已糖胺成分

的重复二糖单位构成。例如透明质酸，硫酸软骨素，硫酸角质素等。

蛋白聚糖(proteoglycan,PG)

是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。蛋白聚糖

除含糖胺聚糖链外，尚有一些N-或(和)。-连接的寡糖链。与糖蛋白比较，蛋白聚糖中

按重量计算糖的比例高于蛋白质

Molisch(Molisch'stest)

糖经浓硫酸脱水产生精醛或糠醛衍生物,后者与a-蔡酚生成紫红色缩合物,这是鉴定糖

类的方法。

Seliwanoff试验(Seliwanoffstest)己酮糖经浓盐酸脱水生成羟甲基糠醛，后者与

间苯二酚作用，生成红色物质，这是鉴定已酮糖的方法。

Tollen试验(Tollen'stest)

*糖经浓盐酸脱水生成糠醛，后者与间苯三酚作用生成樱科缸色物质，这是鉴定戊

糖的方法。

Bial试验(Bial'stest)

・也称苔黑酚反应或地衣酚反应，戊糖经浓盐酸脱水生成糠醛，后者与甲基间苯二

.酚(即苔黑酚，或称地衣酚)作用，生成绿色物质，用于戊糖的鉴定和RNA的

.测定。

肽聚糖(peptidoglycan)

又称黏肽、氨基糖肽或胞壁质。它是由N-乙酰葡糖胺(NAG)与N-乙酰胞壁

*酸

*(NAM)组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。

磷壁酸(teichoicacid)

..是从革兰氏阳性菌的细胞壁中提取到的含磷丰富的化合物，有甘油磷壁酸和核糖

.醇磷壁酸两类。

•第二章：脂质

.脂质(lipid,也译脂类或类脂)

•是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子。对大多数脂质而言，其化

学本质是脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。

•蜡(wax)

•主要由长链脂肪酸和长链醇或固醇组成。两亲化合物(amphipathic

•compound)

•这些具有极性头(亲水)和非极性尾(亲脂)的分子称两亲化合物。极性头有醇

基、含氮碱和磷酸基等；非极性尾主要是脂肪酸和脂肪胺(鞘氨醇)的炫链。

*生物膜(biomembrane)

.细胞的外周膜(质膜)，核膜和各种细胞器的膜总称为生物膜

*活性脂质(activelipid)

.活性脂质是小量的细胞成分，但具有专一的重要生物活性。它们包括数百种类固

醇和菇(类异戊二烯)

去污齐I」(detergent)

去污剂都是两亲分子，在油水混合物中，疏水部分被吸引到油(或烧类)，亲水

•部分被吸引到水，在油水界面处形成单分子层

乳化作用

由于表面活性剂的作用，使本来不能互相溶解的两种液体能够混到一起的现象称

为乳化现象。

必需脂肪酸（essentialfattyacid）

人体不能合成亚油酸和亚麻酸。但这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的，但必

须由膳食提供，因此被称为必需脂肪酸

皂化作用（saponification）

三酰H油能在酸、碱或脂酶的作用下水解为脂肪酸和H油。如果在碱溶液中水

解，产物之一是脂肪酸的盐类（如钠、钾盐），俗称皂；油脂的碱水解作用称皂

化作用

皂化值（价）（saponificationvalueornumber）皂化1g油脂所需的KOHmg数称

为皂化值（价\皂化值是三酰甘油中脂肪酸平均链长即三酰甘油（TG）平均相对分

子质量的量度

氢化(hydrogenation)

在催化剂如Ni的存在下油脂中的双键与氢发生加成称氢化

卤化(halogenation\

不颈口油脂与卤素中的浸或碘发生加成而成饱和的卤化脂,此过程称卤化

碘值(价)(iodinevalue)

卤化反应中吸收卤素的量反映不饱和键的多少。通常用碘值(价)来表示油脂的不饱和

程度。碘值指100g油脂卤化时所能吸收碘的克数。

乙酰化(acetylation\乙酰［化］值(价)(acetylationnumber)

含羟脂肪酸(如莫麻油酸)的油脂可与乙酸酊或其他酰化剂作用形成乙酰化油脂或其他

酰化油脂。

油脂的羟基化程度一般用乙酰［化］值(价)表示。乙酰值指中和从1g乙酰化产物中释放

的乙酸所需的KOHmg数

酸败(rancidity)

天然油脂长时间暴露在空气中会产生难闻的气味，这种现象称为酸败。酸败的原因

主要是油脂的不饱和成分发生自动氧化，产生过氧化物并进而降解成挥发性醛、酮、

酸的复杂混合物脂质过氧化作用(peroxidation)

脂质的自动氧化也称脂质过氧化作用。脂质过氧化一般定义为多不饱和脂肪酸或脂

质的氧化变质。抗氧化剂(antioxidant)

凡具有还原性而能抑制靶分子自动氧化即抑制自由基链反应的物质称为抗氧化剂。

自由基清除剂(freeradicalscavenger)

能与自由基反应使之还原成^自由基的抗氧化剂称为自由基清除剂。

磷脂(phospholipid)

磷脂包括甘油磷脂和鞘磷脂两类;它们主耍参与细胞膜系统的组成，少量存在于细胞的

其他部位。甘油磷脂是第一大类膜脂，包括鞘磷脂和鞘糖脂的鞘脂类是第二大类膜脂

鞘磷脂(sphingomyelin)即鞘氨醇磷脂(phosphosphingolipid)

在高等动物的脑髓鞘和红细胞膜中特别丰富。鞘磷脂由鞘氨醇、脂肪酸和磷酰胆碱(少

数是磷酰乙醇胺)组成。鞘磷脂是神经酰胺的1-位羟基(伯醇基)被磷酰胆碱或磷酰乙

醇胺酯化形成的化合物，例如胆碱鞘磷脂

鞘糖脂(glycosphingolipid)

是以神经酰肢为母体的化合物，可与鞘磷脂一起归入鞘脂类。鞘糖脂是神经酰胺的1-位

羟基被糖基化形成的糖苗化合物。

中性鞘糖脂、脑首脂(cerebroside)

中性鞘糖脂的糖基不含唾液酸成分。常见的糖基有半学麻、葡萄糖等单糖。第一个被发

现的鞘糖脂是半乳糖基神经酰，因为先是从人脑中获得，所以又称脑苗脂

硫苗脂(sulfatide\硫酸鞘糖脂

硫酸鞘糖月岳旨糖基部分被硫酸化的鞘糖脂，也称硫昔脂。简单的硫首脂是硫酸脑苗脂

神经节苗脂（ganglioside\唾液酸鞘糖脂

糖基部分含有唾液酸的鞘糖脂，常称神经节首脂。神经节苗脂的糖基都是寡糖

•链，含一个或多个唾液酸。

脂蛋白（lipoprotein\血浆脂蛋白（plasmalipoprotein\载脂蛋白

•（apolipoprotein,apo）

.是由脂质和蛋白质以非共价键（疏水相互作用、范德华力和静电引力）结合而成

■的复合物。脂蛋白中的蛋白质部分称脱辅基脂蛋白或载脂蛋白。脂雷白广泛存在

于血浆中，因此也称血浆脂蛋白

•类固醇（sterol）

•类固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，是由4个环组成的一元醇。

•脂（质）双层（lipidbilayer）

•由两亲性的脂质分子排列成双层膜，是形成生物膜的基本结构。脂质分子非极性

的煌链尾部向内，极性头部向外。周边蛋白质（peripheralproteins）

•也称外周蛋白质或外在蛋白质。以弱键（静电作用和离子键作用等）疏松地与膜

*脂双层内表面结合的蛋白质，易溶于水，易于分离，如改变介质的离子强度或改

变pH等就可以将周边蛋白质从膜上分离下来。

.整合蛋白质（integralproteins）

•也称内在蛋白质。通过疏水作用和非键合分子力（范德瓦耳斯力）同膜脂双层紧

密结合的蛋白质，不溶于水，也不容易从膜上溶解下来，只有经过剧烈的化学处

理，如用表面活性剂和有机溶剂处理，才能从膜上分离出来。

,易化扩散（facilitateddiffusion）

*也称促进扩散，物质从高浓度到低浓度由载体蛋白（即转运蛋白）介导的跨膜扩

散，是自然发生的，不需要加入能量，是一种被动转运。

主动转运（activetransport）;协助扩散

.物质从低浓度到高浓度（逆浓度梯度）由载体蛋白介导的一种需能的跨膜转运。

流动镶嵌模型（fuidmosaicmodel）

・一种生物膜模型。在脂质双层内外镶嵌着蛋白质分子，有的蛋白质只附着在脂质

双层的内表面，有的深埋在脂质双层中或贯穿脂质双层，糖蛋白和糖脂的糖基支

链一般伸出脂质双层的外表面.膜具有不对称性和一定的流动性，膜的不对称性

主要是指膜蛋白、膜脂和膜糖在质膜上的分布是不对称的；膜的流动性主要是指

•第三章：陲的和膜脂均可侧向运动。

兼程离子（zwitterion）

氨基酸在中性pH时，竣基以-C00-,氨基以-NH3+形式存在。这样的氨基酸

分子含有一个正电荷^一个负电荷，称为兼性离子

等电点（isoelectricpoint,缩写为pl）

氨基酸的带电状况与溶液的plI有关，氨基酸的等电点（pl）是指当溶液的pH

使氨基酸带的正负电荷一样（净电荷为零）的时候，这时候氨基酸在电场中既不

向正极也不向负极移动,即处于等电兼性离子状态时的溶液的pH。

sanger反应

2,4-二硝基氟苯（FNDB）在碱性条件下，能够与肽链N-端的游离氨基作月，生

成二硝基苯衍生物。在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用

乙酸抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定

Edman反应

a-氨基另个重要的运基化反应是与苯异硫富酸酯(缩写为PITC)在弱碱性条件下形

成相应的苯氨基硫甲酰(缩写为PTC)衍生物。后者在硝基甲烷中与酸(如氟乙酸)

作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫版(缩写为PTH)衍生物。这些衍生物是无色

的，可用层析法加以分离鉴定。PITC被称为Edman试剂

前三酮反应(ninhydrinreaction)

所有氨基酸及具有游离a-氨基的肽与苗三酮反应都产生蓝紫色物质,其中氨基酸引发

脱氨和脱竣，脯氨酸和羟脯氨酸与前三酮反应产生黄色物质。用纸层析或柱层析把各

种氨基酸分开后，利用荀三酮显色可以定性鉴定并用分光光度法在570nm定量测定

各种氨基酸。

肽键(peptidebond)

一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的竣基可以缩合成肽，形成的键称肽键

层析即色层分析也称色谱(chromatography)

是一种分离和分析方法，色谱过程的本质是待分离物质分子在固定相和流动相之间分

配平衡的过程，在两相之间的分酉环同，这使混合物中的不同组分在固定相上相互分

离.

名氏层析(filter-paperchromatography)

是分配层析的一种。这里，滤纸纤维素上吸附的水是固定相，展层用的溶剂是流动

相。层析时，混合氨基酸在这两相中不断分配，使它们分布在滤纸的不同位置上

离子交换柱层析(ion-exchangecolumnchromatography)

是一种用离子交换树脂作支持剂的层析法。层析柱中填充的是离子交换树脂，它具有

酸性或碱性基团。

分离氨基酸混合物经常使用强酸型阳离子交换树脂。酸性氨基酸与碱性氨基酸相比，

侧链为极性不带电荷的氨基酸与芳香族氨基酸相比，疏水性弱的氨基酸与疏水性强的

氨基酸相比，在经过阳离子交换柱以后都是前者先于后者被洗脱。

气液层析或气液色谱(gas-liguidchromatography)

当层析系统的流动相为气体如氢、氨、氮，固定相为涂渍在固体颗粒表面的液体时，

此层析技术称为气液层析或气液色谱，简称为气相层析或气相色谱。

高效液相层析(highperformanceliquidchromatography,简称HPLC)曾称高

压液相层析(highpres-sureliquidchromatography)

高效液相层析(HPLC)又称高压液相层析：指以液体为流动相，使用颗粒极细的介

质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。多种类型的柱层析都可以用

HPLC代替，如(分配层析、离子交换层析、吸附层析、凝胶过滤层析)等

第四章：蛋白质的共价结构

单纯蛋白质(simpleprotein)

许多蛋白质仅由氨基酸组成，不含其他化学成分，例如核糖核酸酶、肌动蛋白

等.这些蛋白质称为单纯蛋白质合蛋白质(conjugatedprotein)

许多其他蛋白质含有除氨基酸外的各种化学成分作为其结构的部分。这样的雷白质

称为合蛋白质，这些非蛋白质部分称为辅基或配体。

单体蛋白质(monomericprotein)

有些蛋白质仅由条多肽链构成，如溶菌酶和肌红蛋白，这些蛋白称为单体蛋白质寡

聚(oligomeric)或多聚(multimeric)蛋白氏亚基或亚单位(subunit)有些蛋

白质是由两条或多条多肽链构成，如血红蛋白(两条a链和两条0链)和己糖激酶

(4条a链)'这些蛋白称为寡聚(oligomeric)或多聚(multimeric)蛋白质;其

中每条多肽链称为亚基或亚单位(subunit),亚基之间通过非共价键相互缔合

二肽(dipeptide\寡肽(oligopeptide\多肽(polypeptide)

简单的肽由两个氨基酸组成,称为二肽，其中含一个肽键。含3个、4个、5个等氨

基酸残基的肽分别称为三肽、四肽、五肽等。通常把含几个至十几个氨基酸残基的肽

链统称为寡肽，更长的肽链称为多肽.

氨基酸残基(aminoacidresidue)

肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基

肽基(peptidegroup)或肽单位(peptideunit)

肽键是一种酰胺键，通常用狼基碳和酰胺氮之间的单键表示。肽链中的酰胺基

(-CO-NH-)称为肽基或肽单位。

酰胺平面(amideplane)也称肽基平面或肽平面(peptideplane)

组成肽基的个原了和个相邻的原了倾向于共平面，形成所谓多肽主链的酰

42Cao

股平面也称肽基平面或肽平面

双缩腺反应(biuretreaction)

双缩腺反应(biuretreaction)是肽和蛋白质所持有的，而为氨基酸所没有的一个颜

色反应。一般含有两个或两个以上的肽键化合物与碱性溶液都能发生双缩版

CuSO4e

反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物，利用这个反应借助分光光度计可以测定蛋白质

的含量。

还原型谷胱甘肽(reducedglutathione)

由一分子谷氨酸，一分子半胱氨酸,一分子甘氨酸组成的生物活性肽。因为它含有游

离的SH基，所以常用GSH来表示。还原型谷胱甘肽在红细胞中作为疏基缓冲剂存

在，维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态。

Edman化学降解法

N末端氨基酸残基被异硫氟酸苯酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析

鉴定，余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。是测定蛋白质

一级结构的方法，主要是从蛋白质或多肽氨基末湍进行分析.由埃德曼

(P.Edman)创立

重叠肽(overlapingpeptide)

不同的断裂方法是指断裂的专一性不同，即切口是彼此错位的，因此两套肽段正好相

互跨过切口而重叠，这种跨过切口而重叠的肽段称重叠肽。

对角线电泳(diagonalelectrophoresis)是确定二硫桥位置的一种方法

把水解后的混合肽段点到滤纸的中央，在pH6.5的条件下，进行第向电泳，肽段

将按其大小及电荷的不同分离开来。然后把滤纸暴露在过甲酸蒸气中,使S-S断裂。

这时每个含二硫键的肽段被氧化成一对含磺基丙氨酸的肽。

滤纸旋转90。角在与第一向完全相同的条件下进行第二向电泳。

在这里，大多数肽段的迁移率未变，并将位于滤纸的一条对角线上，而含磺基丙氨酸

的成对肽段比原来含二硫键的肽小而负电荷增加，结果它们都偏离了对角线。肽斑可

用的三酮显色确定。将每对含磺基丙氨酸的肽段(未用苗三酮显色的)分别取下,进

行氨基酸序列分析，然后与多肽链的氨基酸序列比较，即可推断出二硫键在肽链间或

(和)肽链内的位置。同源蛋白质(homologousproteins)

•在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质，例如各种脊椎动物

中的氧转运蛋白血红蛋白。序列同源［性］(sequencehomology)

*同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称序列同源［性］

不燹残基(invariantresidue\可变残基(variableresidue)

*同源蛋白质的氨基酸序列中有许多位置的塞基酸残基对所有已研究过的物种来说

*都是相同的，因止啾为不变残基。但是其他位置的氨基酸残基对不同物种有相当

大的变化，因而称可变残基。

.第五章：蛋白质的三维结构

•氢键(hydrogenbond)

•在稳定蛋白质的结构中起着极其重要的作用。它们是稳定蛋白质二级结构的主要

作用力。氢键具有两个重要特征，一个是方向性，另一个是饱和性

•疏水作用(hydrophobicinteraction)

•水介质中球状雷白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部。这一现象

被称为疏水作用或疏水效应，也曾不正确地称为疏水键。它在稳定蛋白质的三维

结构方面占有突出的地位。疏水作用是焙驱动的自发过程

■

二裂角(dihedralangle)

两相邻酰胺平面之间，能以共同的Ca为定点而旋转，绕Ca-N键旋转的角度称

(p(fai)角，绕C-Ca键旋转的角度称ip(psi)角。①和中称作二面角，亦称

•构象角。

拉史图技长悯3r盥Si镣％Andranniap)：G.N.Ramachandran

等人采用原子的“硬球模型”，根据范德华半径和

键角通过计算确定了6和3的允许值。用6

作横坐标，中作纵坐标作出的6•5图称为拉

氏图。/

蛋白质一级结构(primarystructure)

蛋白质一级结构是指氨基酸如何连接成肽链及氨基酸在肽链中的序列。在一级结

构中一致公认肽键是主要连接键，而多肽链无疑是一级结构的主体。

蛋白质二级结构(proteinsecondarystructure)

蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。类型主要

有：a-螺旋、b-折叠片、b-转角和无规卷由

a•螺旋(a-helix)

是蛋白质中常见、典型、含量丰富的二级结构元件。多肽链的主链原子汨

一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的稳定构象，为右手螺旋结构。

0折叠片(B-pleatedsheet)或p结构或0构象

两条或多条伸展的多肽链(或一条多肽链的若干肽段)侧向集聚,通过相邻肽链

主链上的NH与C-0之间有规则的氢键,形成锯齿状片层结构，即3折叠片。

B转角(P-turn)或0弯曲(p-bend)或发夹结构(hairpinstructure)

多存在于球状蛋白中。其特点是肽链回折180°,使得氨基酸残基的C=O与第四个残

基的N-H形成氢键。第二个氨基酸通常是pro.0-转角都在蛋白质分子的表面，脯氨

酸和甘氨酸较为常见。

B凸起（B-bugle）

■

是一种小片的非重复性结构，能单独存在，但大多数经常作为反平行B折叠片中的一

种不规则情况而存在。B凸起可认为是B折叠股中额外插入的一个残基，它使得在两

个正常氢键之间、在凸起折叠股上是两个残基，而另一侧的正常股上是一个残基。

无规卷曲(randoncoil)或称卷曲(coil)

它泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。

。环(Qloop)

这是近年来发现的普通存在于球状蛋白质中的一种新的二级结构。这种结构的形状

像希腊字母"Q",故称。环。纤维状蛋白质(fibrousprotein)

广泛地分布于脊椎和无脊椎动物体内，它是动物体的基本支架和外保护成分。这类蛋

白质外形呈纤维状或细棒状。分子是有规则的线性结构，这与其多肽链的有规则二级

结构有关。

角蛋白(keratin)

来源于外胚层细胞，包括皮肤以及皮肤的衍生物。角蛋白是外胚层细胞的结构能白

质。角蛋白可分为a-角蛋白和0-角蛋白两类。

超二级结构(super-secondarystructure\标准折叠单位(standardfolding

unit)或折叠花式(foldingmotif)

由若干相邻的二级结构元件(主要是a螺旋和0折叠片)组合在一起，彼此相互作

用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多种蛋白质中充当三

级结构的构件，称为超二级结构、标准折叠单位或折叠花式。现在已知的超二级结构

有3种基本的组合形式：aa.paf和限

结构域(structuraldomain,domain)或域

多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧

密球状实体，称为结构域或域。结构域是球状蛋白质的独立折叠单位。

功能域(functionaldomain)

结构域有时也指功能域。一般说，功能域是蛋白质分子中能独立存在的功能单位。功能域

可以是一个结构域，也可以是由两个结构域或两个以上结构域组成

蛋白质三级结构(proteintertiarystructure)

一个蛋白质的三级结构是指由二级结构元件(a螺旋，0构象、0转角和无规卷曲等)

构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三

维空间中彼此间的相互关系。

蛋白质变性(denaturation)

蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结

构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。蛋白质变性的

实质是蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。变性不涉及共价键(肽键

和二硫键等)的破裂，一级结构仍保持完好。

蛋白质的复性(renaturation)

当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复

性

二硫键异构酶(proteindisulfideisomerse,PDI)新生蛋白质中正确配对的二硫键

形成受蛋白质二硫键异构酶的催化。PDI广泛的底物专一性使它能够加速多种含二硫

键蛋白质的折叠。

分子伴侣(molecularchaperone)

•.分子伴侣的蛋白质家族涉及蛋白质折叠。它们通过抑制新生肽链不恰当的聚集并

排除与其他蛋白质不合理的结合，协助多肽链的正确折叠。

•蛋白质的四级结构(Quaternarystructure)

自然界中很多蛋白质是以独立折叠的球状蛋白质的聚集体形式存在的。这些球状蛋白质通

过非共价键彼此缔合在一起。缔合形成聚集体的方式构成蛋白质的四级结构。四级结构的

蛋白质中每个球状雷白质称为亚基，亚基一般是一条多肽链。

•别构蛋白

•是指蛋白质分子含有不止一个配体结合部位，除活性部位外还有别的配体(如效

应物或调节物)的结合部位，称别构部位或调节部位。别构蛋白质分子至少含有

两个活性部位，或者还有别构部位。这两种部位可以在同一个亚基上，也可以在

不同的亚基上。

■

别构效应(allostericeffect)

多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对

该分子的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)称为别构效应。具

•有别构效应的蛋白质称为别构蛋白质，如别构酶。

同怩效应(homotropiceffect\异促效应(heterotropiceffect)别构效应可分为

*同促效应和异促效应。

同促效应：一种配体的的结合对于其它部位结合同种配体的能力的影响，包括

(正)协同效应和负协同效应异促效应:___________________________________

向施必照师腕认加揖混痈淌;若邓黄而豳7士国纬合之后,促进另•柏间的效应物分广力防的另部位的结

介则为同促正协同效应,反之则为同促负协同效应.其中同促正协同较为常见.(火险优动力学曲线为S>fi)

若一分子效应物和脩结合之后.影响到另一不同的效应物分弗iiW的8•觥位结合则称为介促效应.

第K章：蛋白质结构与功能的关系

肌红蛋白(myoglobin,Mb)

是哺乳动物细胞主要是肌细胞贮存和分配第的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链

•和一个辅基血红素构成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白

血红蛋白(hemoglobin,Hb)

主要功能是在血液中结合并转运氧气。脊椎动物的血红蛋白由4个多肽亚基组

成，两个是一种亚基,两个是另一种亚基。每个亚基都有一个血红素基和一个氧

*结合部位。

*

Bohr效应

氧与血红蛋白结合深受pH和C02浓度的影响。去氧血红蛋白对H+的亲和力比

氧合血红蛋白大。因此，增加H+浓度（降低pH）将提高02从血红蛋白中的

释放。

H+可看成是11红蛋白氧合的拮抗物。当H+浓度增加（pH下降）时，Hb的氧

分数饱?口曲线向右移动。这种pH对血红蛋白对氧的亲和力的影响被称为Bohr

分子病（moleculardisease）

蛋白质分子发生变异所导致的疾病，被称之为分子病，其病因为基因突变所致

免疫球蛋白（immunoglobulin）

是指某些参与免疫反应的血清r-球蛋白，也称抗体蛋白，通常以Ig符号代表。

多克隆抗体（polyclonalantibody）是由多个不同的B淋巴细胞在应答一个抗原，例

如向一个动物注入一种蛋白质时产生的，B淋巴物胞群中每个细胞产生结合抗原中特

异的不同抗原决定簇的抗体。因此，多克隆抗体（简称多抗）制剂是识别一个蛋白质

（抗原）的不同部分

（表位）的多种抗体的混合物

单克隆抗体(monoclonalantibody)

是由生长在细胞培养物中的同一B细胞的群体(一个克隆)合成并分泌的。这些抗体

是均一的，所有的抗体识别同一的表位。

ELISA(enzyme-linkedimmunosorbentassay),即醵联免疫吸附测定

即酶联免疫吸附测定，它能快速筛查和定量一个抗原在样品中的存在;是以待测抗原

(或抗体)和酶标抗体(或抗原)的特异结合反应为基础，然后通过酶活力测定来确

定抗原(或抗体)含量

免疫印迹测定(immunoblotassay)或称Western印迹(Westernblot)

免疫印迹测定或称Western印迹。对蛋白质样品进行凝胶电泳分离，然后凝胶板与硝

酸纤维膜贴在一起，进行电泳转移，将凝胶上的蛋白条带转印到纤维膜上。将纤维封

闭，然后相继用第一抗体、酶标第二抗体以及底物进行处理。只有含待测蛋白质的条

带显示颜色。免疫印迹能检测样品中的微量成分和近似相对分子质量

第七章：蛋白质的分离纯化和表征等离子点(isoionic

point)

没有其他盐类干扰时,蛋白质质子供体基团解离出来的质子数与质子受体基团结合的

质子数相等时的pH称为等离子点

凝胶过滤(gelfiltration)

凝胶过滤(层析)是一种可按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，同时可以测定蛋

白质分子量。蛋白质通过凝胶柱的速度即洗脱体积与其分子量有关

SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS)

是一种测定蛋白质相对分子质量的电泳技术，在聚丙烯酰胺凝胶系统中加入阴离子去

污剂十二烷基硫酸钠(SDS)和少量疏基乙醇，则蛋白质分子的电泳迁移率主要取决

于它的相对分子质量，而与原来所带的电荷和分子形状无关。SDS-

PAGE只能测定亚基的相对分子质量

透析(dialysis)

是利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单

糖等分开。

超过滤或超滤(ultrafiltration)

超过滤或超滤是利用压力或离心力,强行使水和其他小分子溶质通过半透膜，而蛋白

质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的

盐溶(saltingin)

低浓度时，中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶

盐析(saltingout)

当离子强度增加到足够高时，例如饱和或半饱和的程度，很多蛋白质可以从水溶液中

沉淀出来，这种现象称为盐析

电泳(electrophoresis)或离子泳(ionphoresis)

在外电场的作用下，带电颗粒，例如不处于等电状态的蛋白质分子，将向着与其电性

相反的电极移动，这种现象称为电泳或离子泳。

双向电泳(two-dimensionalelectrophoresis)氨基酸混合物特别是寡核甘酸混合

物一次电泳往往不能完全分开。这种情况可以将第一次电泳分开的斑点通过支持介质

间的接触印迹转移到第二个支持介质上，旋转90。，进行第二次电泳。这种方法被称

为双向电泳。

.聚丙烯酰胺凝胶电泳(polyacrylamindegelelectrophoresis,简称PAGE)

•以聚丙烯酰胺凝胶作为支持介质的一种常用电泳技术，常用于分离蛋白质和寡核

昔酸。

•等电聚焦(isoelectricfocusing,IEF)电聚焦(electricfocusing,EF)

•是一种高分辨率的蛋白质分离技术，它也可用于蛋白质等电点的测定。从广义上

说，等电聚焦是一种自由界面电泳。利用这种技术分离蛋白质混合物是在具有pH梯

度的介质(如浓蔗糖溶液)中进行的。两性电解质(ampholyte,商品名称为

,ampholine)

•pH梯度制作TS利用两性电解质，它是脂肪族多胺和多竣类的同系物，它们具

有相近但不相同的pKa和pl直在外电场作用下，自然形成pH梯度。

层圻聚焦或聚焦层析(chromatofocusing)

是根据蛋白质的等电点差异分离蛋白质混合物的柱层析方法。它不需要聚焦电泳

装置也不需要柱层析中常用的梯度混合器，但具有等电聚焦电泳的高分辨率和柱

•层析的操作简便的优点。

吸附层析

是利用待纯化的分子和杂质分子与吸附剂之间的吸附能力和解吸性质不同而达到

,分离目的的。典型的吸附剂有硅石、氧化铝和活性炭等。疏水作用层析

(hydrophobicinteractionchromatography)

蛋白质存在于分子表面的疏水氨基酸残基的数量是不同的。疏水作用层析

(hydrophobicinteractionchromatography)就是根据蛋白质表面的疏水性

差别发展起来的一种纯化技术。亲和层析(affinitychromatography)

亲和层析是利用蛋白质分子对其配体分子特有的识别能力，也即生物学亲和力,

建立起来的一种有效的纯化方法。它经常只需要经过一步的处理即可将某种所需

第八章：蠲源从复杂的混合物中分离出来，并且纯度相当高。

酶的转换数(turnovernumber,TN,等于催化常数kcat)

表示酶的催化效率,是指在一定条件下每秒钟每个酶分普换底物的分子数，或

*每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数

高度专一性(specificity)

.是指酶对催化的反应和反应物有严格的选择性。酶往往只能催化一种或一类反

应，作用于一种或一类物质。

辅因子(cofactor)

在酶催化时,一定要有脱辅酶和辅因子同时存在才起作用，二者各自单独存在

时，均无催化作用。酶的辅因子，包括金属离子及有机化合物，根据它们与脱辅

酶结合的松紧程度不同，可分为两类，即辅酶和辅基。

辅酶(coenzyme)和辅基(prostheticgroup)

通常辅酶是指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物质，通过透析方法可以除

去，如辅酶I和辅酶U等

辅基是以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才

能与蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁叶琳，丙酮酸氧化酶中的黄素腺瞟吟二

核苗酸(FAD),都属于辅基

.单体酶(monomericenzyme)

一般是由一条肽链组成,例如，牛胰核糖核酸酶、溶菌酶、皎肽酶A等

寡聚酶(oligomericenzyme)

是由两个或两个以上亚基组成的酶，这些亚基可以是相同的，也可以是不相同的。

多酶复合体(multienzymecomplex)

是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续

进行

绝对专一性(absolutespecificity)

有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质，这

种专一性称为"绝对专一性”，例如腑酶只能水解尿素，而对尿素的各种衍生物不起作

用相对专一性

有些酶对底物的要求比绝对专一性要低一些，可作用一类结构相近的底物，这种专

一性称为"相对专一性"。锁与钥匙(lockandkey)学说

即酶与底物为锁与钥匙的关系，以此说明酶与底物结构上的互补性

诱导契合假说(induced-fithypothesis)

当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导,其构象发生有利于底物结合的

变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应

酶活力(enzymeactivity)也称为酶活性

酶活力是指酶催化某一化学反应的能力，酶活力的大小可以用在一定条件下所催化的

某一化学反应的反应速率(reactionvelocity或reactionrate)来表示，两者呈线性

关系。

酶的活力单位(U,activityunit)

酶活力的大小即豳含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位(U\酶单位的定义

是：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需的酶量。

酶的比活力(specificactivity)

代表酶的纯度，根据国际酶学委员会的规定比活力用每mg蛋白质所含的酶活力单位

数表示，对同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。

自我剪接(self-splicing)

具有自我催化能力，将自身的某些部位切除的现象称为自我剪接。在酵母和真菌的线

粒体mRNA和tRNA前体加工、叶绿体的tRNA和rRNA前体加工、某些细菌病毒

的mRNA前体加工中都发现了自我剪接现象

核酶(ribozyme)

核酶是指具有催化功能的RNA,化学本质是核糖核酸，却具有酶的催化功能，其作用

底物通常是核酸。

抗体酶(abzyme)

具有催化能力的蛋白质,其本质上是免疫球蛋白，但是在易变区被赋予了酶的属性，

所以又称为“催化性抗体”。

酶工程(enzymeengineering)

酶工程主要研究酶的生产、纯化、固定化技术、酶分子结构的修饰和改造以及在工农

•Km值

■

业、医药卫生和理论研究等方面的应用。化学酶工程也可称为初级酶工程(primary

enzymeengineering)

是指天然酶、化学修饰酶、固定化酶及人工模拟酶的研究和应用。

固定化酶(immobilizedenzyme)

通常酶催化反应都是在水溶液中进行的，而固定化酶是将水溶性酶用物理或化学

方法处理，使之成为不溶于水的，但仍具有酶活性的状态。固定化的酶不仅仍具有高

的催化效率和高度专一性，且提高了对酸碱和温度的稳定性，增加了酶的使用寿命生

物酶工程

生物酶工程是酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产

物，因此,亦可称为高级酶工程(advancedenzymeengineering)

第九章：酶促反应动力学

酶促反应动力学(kineticsofenzyme-catalyzedreactions)是研究酶促反应的速率

以及影响此速率的各种因素的科学。

酶底物中间络合物学说

该学说认为当酶催化某一化学反应时，酶首先^底物结合生成中间复合物

(ES),然后生成产物(P),并释放出酶

Km值是当酶反应速率达3大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L,

与底物浓度的单位一样失活作用(inactivation)

酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用

抑制作用(inhibition)

由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性,而引起酶活力的降低或丧失而

称为抑制作用。引起抑制作用的物质称为抑制剂。变性剂对酶的变性作用无选择

性，而一种抑制剂只能使一种酶或一类酶产生抑制作用

不可逆抑制(irreversibleinhibition)

抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活力丧失，不能用透析、超滤等物

理方法除去抑制剂而使酶复活，称为不可逆抑制

可逆抑制(reversibleinhibition)

抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂

而使酶复活，这种抑制作用是可逆的，称为可逆抑制

竞