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文档简介
2025生物一轮复习第3单元
细胞的能量供应和应用第8讲
降低化学反应活化能的酶2025年高考一轮复习第8讲
降低化学反应活化能的酶1.说明绝大多数酶是一类能催化生化反应的蛋白质,酶活性受到环境因素(如pH和温度等)的影响。2.实验:探究酶催化的专一性,高效性及影响酶活性的因素。课标要求:对标课本:必修1分子与细胞
第5章
细胞的能量供应和利用(第1节)PART01回归课本
强基固本●酶的本质、作用和特性●探究酶的专一性、高效性及影响酶活性的因素酶的作用、本质和特性一、酶在代谢中的作用斯帕兰扎尼实验:食物在胃中消化靠的是胃液中的某种物质。
科学家发现胃液中含有大量的盐酸,推测盐酸是使食物分解的物质;1835年,施旺通过实验发现,胃腺分泌物中的一种物质——胃蛋白酶与盐酸混合后,对肉类的分解能力远远大于盐酸的单独作用。随着对细胞的研究发现,细胞的生命活动需要物质和能量。能量的释放、储存和利用都必须通过化学反应来实现。细胞中每时每刻都进行着许多化学反应,统称为细胞代谢,细胞代谢细胞生命活动的基础。细胞代谢在温和条件下快速高效地进行需要什么条件呢?细胞代谢离不开酶,以过氧化氢为例,细胞中产生的过氧化氢对细胞有害,但是细胞中有过氧化氢酶可以将其分解为氧气和水。实验:比较过氧化氢在不同条件下的分解
实验原理:新鲜的肝脏中有较多的过氧化氢酶。质量分数为3.5%的FeCl3溶液和质量分数为20%的肝脏研磨液相比,每滴FeCl3溶液中的Fe3+数大约是每滴研磨液中过氧化氢酶分子数的25万倍。实验目的:
材料用具:新鲜的质量分数为20%的肝脏(如猪肝、鸡肝)研磨液。新配制的体积分数为3%的过氧化氢溶液,质量分数为3.5%的FeCl3溶液。通过比较过氧化氢在不同条件下分解的快慢,了解过氧化氢酶的作用。量筒,试管,滴管,试管架,卫生香,火柴,酒精灯,试管夹,大烧杯,三脚架,陶土网,温度计。无机催化剂实验:比较过氧化氢在不同条件下的分解
实验步骤:1.取4支洁净的试管,分别编上序号1、2、3、4,向各试管内分别加入2mL过氧化氢溶液,按序号依次放置在试管架上;3.向3号试管内滴入2滴FeCl3溶液,向4号试管内滴入2滴肝脏研磨液,仔细观察,并记录实验结果;2.将2号试管放在90℃左右的水浴中加热,观察气泡冒出的情况,并与1号试管比较;4.立即将点燃的卫生香分别放入3号和4号试管内液面的上方,仔细观察,并记录实验结果。实验:比较过氧化氢在不同条件下的分解
实验结果:观察1号和2号试管可以看到:1号试管中几乎没有气泡产生,2号试管中产生少量气泡,比较1号和2号试管,2号试管中产生的气泡较多;观察3号和4号试管可以看到:两支试管都产生了大量气泡,但4号试管的气泡更多,放入点燃的卫生香后,都产生了火焰,但4号试管的火焰更大。1号和2号试管相比较,2号试管中产生的气泡较多,这一现象说明加热能促进过氧化氢的分解,提高反应速率;1号、3号和4号试管比较,3号和4号试管都产生气泡和火焰,说明FeCl3溶液和肝脏研磨液都可以加快过氧化氢分解速率;4号试管产生的气泡更多,火焰更大(氧气更多),说明在促进过氧化氢分解中,肝脏研磨液的作用效率比FeCl3溶液更高。
实验结论:科学方法:控制变量和设计对照试验科学方法控制变量和设计对照试验变量:实验过程中的变化因素。自变量:人为控制的对实验对象进行处理的因素。因变量:因自变量改变而变化的变量。无关变量:除自变量外,对实验结果可造成影响的其他可变因素,在实验中,无关变量要保持一致(相同且适宜)。类型对照实验:除作为自变量的因素外,其余因素(无关因素)都保持一致,并将结果进行比较的实验。对照实验一般要设置对照组和实验组,未做任何处理的对照组叫做空白对照。对照实验除了设置空白对照外,还有自身对照、相互对照、条件对照等类型。实验:比较过氧化氢在不同条件下的分解试管1号试管2号试管3号试管4号H2O2浓度3%3%3%3%剂量2mL2mL2mL2mL温度催化剂剂量气泡产生卫生香燃烧常温常温常温加热清水清水FeCl3肝脏研磨液极少少量较多很多————火焰小火焰大空白对照实验组自变量2滴2滴2滴2滴无关变量因变量活化能:分子从
转变为容易发生化学反应的
所需要的能量称为活化能。常态Fe3+和过氧化氢酶没有给过氧化氢分子提供能量,而是
了过氧化氢分解反应的活化能。酶的作用、本质和特性二、酶的作用机理通过实验探究过氧化氢在不同条件下的分解可知:加热、提供Fe3+和过氧化氢酶都可以加快过氧化氢的分解。过氧化氢的分解需要活化能。不同降低活跃状态加热能促进过氧化氢分解,是因为加热使过氧化氢分子
,从常态转变为容易分解的活跃状态。得到了能量与无机催化剂(Fe3+)相比,酶降低活化能的作用更显著,催化效率更高。加热、提供Fe3+和过氧化氢酶促进过氧化氢分解的机理相同吗?酶的作用、本质和特性二、酶的作用机理如果把化学反应比作驾车翻越一座高山,“加热”相当于给汽车加大油门,用催化剂相当于帮司机找到穿山的隧道。①代表没有催化剂存在时反应需要的能量;②代表有无机催化剂存在时反应需要的能量;④代表有酶存在时反应需要的能量;③代表无机催化剂降低的反应所需的活化能;⑤代表酶降低的反应所需的活化能。正是由于酶的催化作用,细胞代谢才能在温和的条件下快速有序地进行。酶的作用、本质和特性时间相关人物观点或成就1716年将酶字收录《康熙字典》并解释为酒母中国19世纪——酿酒就是糖类通过发酵变成酒精和CO2,认为这个过程是一个纯化学过程1857年法/巴斯德显微镜观察到酵母菌细胞,认为发酵是酵母菌活细胞存在所致德/李比希引起发酵的是酵母菌细胞中的某些物质,这些物质只有在细胞死亡并裂解后才能起作用——德/毕希纳将酵母菌细胞研磨破碎后制成提取液,发现引起细胞发酵的是细胞中的物质,并称之为酿酶1926年美/萨姆纳从刀豆的种子中提取了第一种酶——脲酶,并证明其化学本质是蛋白质20世纪80年代美/切赫和奥特曼少数RNA也有生物催化功能三、酶本质的探索过程酵母菌在发酵中的作用酶的本质——科学家获得了胃蛋白酶、胰蛋白酶等并证明都是蛋白质酶的作用、本质和特性巴斯德和李比希的观点各有什么积极意义和局限性?巴斯德和李比希争论的原因是什么?争论对后人研究酶起到什么作用?巴斯德认为发酵与活细胞有关是合理的,认为发酵是整个细胞而不是细胞中的某些物质,是不正确的;李比希认为引起发酵的是细胞中的物质是合理的,认为只有细胞死亡并裂解才能发挥作用是不正确的。巴斯德是生物学家,强调的事生物体或细胞的作用,李比希是化学家,更倾向于从化学角度思考问题,他们的争论使人们对酶的研究目标更加明确。毕希纳的实验可以得出什么结论?酵母细胞中的某些物质能够在酵母破碎后继续起催化作用,和在活细胞中一样。萨姆纳用时9年证明脲酶是蛋白质,在他之前为何很难鉴定酶的本质?在萨姆纳之前,细胞中酶的提取和纯化非常困难,杂质较多,不易鉴定。酶的作用、本质和特性1.概念:酶是活细胞产生的具有
作用的有机物,其中绝大多数的酶是蛋白质,少部分酶是RNA。四、酶的本质催化化学本质绝大多数是蛋白质少数是RNA基本单位来源合成场所生理功能作用机理作用场所作用结果氨基酸核糖核苷酸一般是活细胞中合成核糖体细胞核(真核)催化作用(提高反应速率)降低生化反应所需的活化能细胞内或细胞外,体外反应前后性质不变,数量不变酶的特性——高效性1.酶具有高效性五、酶的特性在比较过氧化氢在不同条件下的分解实验中,每滴FeCl3溶液中Fe3+数是每滴研磨液中过氧化氢酶分子数的25万倍,同样加入2滴,但是4号试管中产生的气泡比3号多,卫生香火焰也大,可见酶催化效率更高。酶的催化效率是无机催化剂的107~1013倍。无机催化剂催化的化学反应范围较广,例如,酸既能催化蛋白质水解,也能催化脂肪水解,还能催化淀粉水解。酶能像无机催化剂一样,催化多种化学反应吗?如何设计实验探究酶的催化特性?酶的特性——专一性设计实验验证酶的专一性方案:项目对照组实验组材料底物A底物B试剂酶A酶A现象发生反应不发生反应结论酶具有专一性方案一:酶相同方案二:底物相同项目对照组实验组材料底物A底物A试剂酶A酶B现象发生反应不发生反应结论酶具有专一性探究:淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用淀粉和蔗糖都是非还原糖,它们在酶的催化作用下都能水解成还原糖。在淀粉溶液和蔗糖溶液中分别加入淀粉酶,再用
鉴定溶液中有无还原糖,就可以看出淀粉酶是否只能催化特定的化学反应。探究淀粉酶是否只能催化特定的化学反应。质量分数为2%的新配制的淀粉酶溶液。质量分数为3%的可溶性淀粉溶液,质量分数为3%的蔗糖溶液,斐林试剂,热水。
实验原理:
实验目的:
材料用具:试管,大烧杯,量筒,滴管,温度计,试管夹,三脚架,石棉网,酒精灯,火柴。斐林试剂探究:淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用1.取2支洁净的试管,编上号,然后按照下表中序号1至序号3的要求操作;2.轻轻振荡这两支试管,使试管内的液体混合均匀,然后将试管的下半部浸到60℃左右的热水中,保温5min。
方法步骤:序号项目试管1试管21注入可溶性淀粉溶液2mL—2注入蔗糖溶液—2mL3注入新鲜的淀粉酶溶液2mL2mL3.取出试管,各加入2mL斐林试剂(边加入试剂边轻轻振荡试管)。4.将2支试管的下半部放入盛有热水的大烧杯中,用酒精灯加热2min。5.观察两支试管内溶液颜色变化。不同淀粉酶的最适温度不同,此实验中淀粉酶最适温度为60℃。探究:淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用试管1中出现砖红色沉淀,试管2中没有出现砖红色沉淀,说明淀粉酶只能催化淀粉的水解而不能催化蔗糖水解。酶催化反应具有专一性。
实验结果:
实验结论:1.能否用碘液来检测淀粉和蔗糖是否发生了水解?不能,因为碘液无法检测蔗糖是否发生水解。2.为什么试管要在60℃下保温?此实验用到的淀粉酶为α-淀粉酶,其最适温度为60℃左右,在此温度下,酶的活性最高,催化效率最高,若为唾液淀粉酶,其最适温度为37℃左右,应在37℃下保温。
实验分析:酶的特性——专一性拓展用曲线/图示表示酶具有专一性O底物浓度反应速率底物A+酶A底物A+酶B只有酶A能催化底物A参与反应,说明酶具有专一性这个模型中A代表某类酶,B代表底物,C和D代表产物。这个模型的含义是:酶A与底物B专一性结合,催化反应的发生,产生了产物C和D。每一种酶只能催化一种或一类化学反应,细胞代谢能够有条不紊地进行,与酶的专一性是分不开的。探究:温度/pH对酶活性的影响细胞中几乎所有的化学反应都是由酶催化的。酶催化特定化学反应的能力称为
。酶活性可用一定条件下酶所催化的某一化学反应的
表示。
实验原理:提出问题:酶活性速率温度对酶的活性是否有影响?作出假设:温度对酶的活性有影响。材料用具:1.实验材料:新配制的质量分数为2%的淀粉酶溶液,新鲜的质量分数为20%的肝脏研磨液,缓冲液;质量分数为3%的可溶性淀粉溶液,体积分数为3%的过氧化氢溶液。0.01mol/L的盐酸,0.01mol/L的氢氧化钠溶液,热水。2.实验用具:试管,量筒,小烧杯,大烧杯,滴管,试管夹,酒精灯,三脚架,陶土网,温度计,pH试纸,火柴。探究:温度对酶活性的影响实验设计:Q1:如何探究温度对酶活性的影响将底物和酶的溶液置于不同温度梯度的环境中Q3:选择哪一种底物和酶作为材料?Q2:设计哪几个温度?如何控制温度变化?0℃(冰块)、60℃、100℃(沸水浴)用恒温水浴锅设置温度3%的可溶性淀粉溶液和新配制的2%淀粉酶溶液选材原则:反应本身不受温度影响Q4:如何检测或观察因变量?用碘液检测底物(淀粉)的分解程度①探究温度对酶活性的影响时,不宜选择过氧化氢作为底物,因为加热会加快过氧化氢的分解,不能准确反映酶活性的影响;②检测因变量时不宜使用斐林试剂,因为斐林试剂鉴定实验需要加热,也会造成影响。探究:温度对酶活性的影响实验过程:取6支洁净的试管,分别编号1与1’,2与2’3与3’,并分别进行以下操作:试管编号11’22’33’实验步骤一2mL淀粉酶溶液2mL可溶性淀粉溶液2mL淀粉酶溶液2mL可溶性淀粉溶液2mL淀粉酶溶液2mL可溶性淀粉溶液二在冰水浴中水浴5min在60℃温水中水浴5min在沸水浴中水浴5min三1与1’液体混匀2与2’液体混匀3与3’液体混匀四在冰水浴中水浴5min在60℃温水中水浴5min在沸水浴中水浴5min五取出试管,分别滴加2滴碘液,摇匀,观察现象实验现象呈蓝色无蓝色出现呈蓝色结论酶发挥催化作用需要适宜的温度,温度过高或过低都会影响酶活性底物和酶先分别保温底物和酶保温后混匀探究:pH对酶活性的影响实验设计:Q1:如何探究pH对酶活性的影响将底物和酶的溶液置于不同pH梯度的环境中Q3:选择哪一种底物和酶作为材料?Q2:设计哪几个pH值?如何调节pH至设定值?酸性(HCl溶液)、中性(蒸馏水)、碱性(NaOH溶液),用pH试纸调节至设定值3%的过氧化氢溶液和新鲜的20%肝脏研磨液Q4:如何检测或观察因变量?观察气泡产生的多少探究pH对酶活性的影响时,不宜选择淀粉作为底物,因为酸能催化淀粉水解,不能准确反映酶活性的影响探究:pH对酶活性的影响实验步骤:取3支洁净的试管,分别编号1,2,3号,并分别进行以下操作;实验步骤实验操作内容试管1试管2试管31注入等量过氧化氢酶溶液2滴2滴2滴2注入蒸馏水和不同pH的溶液1mL蒸馏水1mL盐酸溶液1mLNaOH溶液3注入等量的过氧化氢溶液2mL2mL2mL4观察现象产生大量气泡基本无气泡产生基本无气泡产生实验结论:酶催化反应需要适宜的pH,pH过高或过低都会影响酶的活性。酶的特性——作用条件比较温和通过以上两个实验可以看出,溶液的温度和pH都对酶活性有影响。与无机催化剂相比,酶所催化的化学反应一般是在
的条件下进行的。比较温和科学家采用定量分析的方法,分别在不同的温度和pH条件下测定同一种酶的活性,根据数据绘制成曲线。在一定温度范围内,随着温度升高,酶的催化作用增强,超过最适温度,酶的催化作用逐渐减弱;0℃左右时,酶活性很低,但此时酶的空间结构稳定,在适宜的温度下可以恢复活性。在最适pH条件下,酶催化效率最高,偏离最适pH,酶的催化作用减弱,甚至丧失。过酸、过碱、高温都会使酶的变性失活,在适宜条件下酶活性也不会恢复。影响酶促反应速率的因素1.酶浓度O酶浓度反应速率底物充足底物不充足ab段:随着酶浓度增加,反应速率加快;酶浓度较低,底物没有完全被酶结合b点:当酶浓度增大到N时,反应速率达到最大值,不再增加;bc段:底物完全被酶结合在底物充足、其他条件适宜的情况下,酶促反应速率与酶浓度呈正相关。ab段限制因素:酶浓度;bc段限制因素:底物浓度。O酶浓度反应速率bNca影响酶促反应速率的因素2.底物浓度b点:当底物浓度增大到M时,反应速率达到最大值,不再增加;酶完全被底物结合ab段:在一定底物浓度范围内,随底物浓度的增加,反应速率增加bc段限制因素:酶浓度。酶没有完全被底物结合ab段限制因素:底物浓度酶浓度一定O底物浓度反应速率baMc再加入一定量的酶,曲线应该如何变化?曲线会偏上移,达到平衡的点b点右移影响酶促反应速率的因素3.底物/酶浓度影响曲线变化曲线②:在①的基础上,酶浓度增加一倍曲线③:在①的基础上,反应物浓度增加一倍O时间产物浓度①②③4.温度/pH值对酶促反应速率的影响OpH反应物剩余量830℃33℃35℃37℃O温度反应物剩余量pH=1pH=13pH=7不同pH条件下,酶最适温度不变,不同温度条件下,最适pH也不变。PART02
知识拓展
难点透析●酶活性和酶促反应速率●控制变量和设计对照实验酶活性与酶促反应速率拓展酶催化特定化学反应的能力称为酶活性,酶活性可以用一定条件下酶所催化某一化学反应的速率表示。酶活性≠酶促反应速率,酶活性可以影响酶促反应速率,酶促反应速率还受
、
等的影响。反应物浓度和酶浓度是通过影响酶与反应物的
来影响酶促反应速率的,不影响酶活性。接触面积使酶活性高的条件不适合酶的保存,
条件可以最大限度保持酶的结构不变。低温干燥反应物浓度酶浓度酶的纯度越高越容易保存。控制变量与设计对照实验拓展自身对照:是指对照组和实验组都在同一研究对象上进行,不另设对照组。(不同处理的前后对照)例:在“观察植物细胞的质壁分离和复原”实验中:实验处理前的对象状况为对照组,实验处理后的对象变化为实验组;试一试课本中还有哪些实验涉及到自身对照?细胞核功能资料中部分实验、探究植物根向地性、茎的背地性;探究某种元素是不是植物生长发育多必需的;研究内分泌腺(摘除动物腺体)等。紫色洋葱鳞片叶外表皮滴加3%的蔗糖溶液,低倍镜观察滴加清水后,低倍镜观察→→制成装片,低倍镜观察。→控制变量与设计对照实验拓展条件对照:指虽给对照组施以某种实验因素的处理,但这种处理是不是实验假设锁定的,目的是更有效地比较实验组和对照组的结果。空白对照:幼小蝌蚪饲喂等量的生理盐水实验组:幼小蝌蚪饲喂一定量甲状腺激素条件对照组:幼小蝌蚪饲喂等量的甲状腺抑制剂条件对照就是实验组的基础上施加一定条件的组,目的是与实验组形成对照,本实验中的条件对照可以更好地突出甲状腺激素对幼小动物发育的作用。如:验证甲状腺激素促进幼小动物发育控制变量与设计对照实验拓展相互对照:不单独设置对照组,而是几个实验组之间相互进行对照。在艾弗里的肺炎链球菌体外转化实验中,每一组特异性去除一种物质,从而观察这种物质对转化的影响,不同组之间形成相互对照。如:探究温度、pH对酶活性的影响实验中,不同组设置的温度和pH不同,不同组之间相互进行对照。比较过氧化氢在不同条件下的分解中,3号试管和4号试管分别滴加了FeCl3溶液和肝脏研磨液,属于相互对照。一般来说,对照组的实验过程、结果、现象对实验者是已知的或公认的。实验组往往是未知的、需要验证的,实验的处理一般是基于加减法原理之上进行的,多次重复实验才能保证实验结果的准确性。PART03链接高考
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