应化生态生物化学复习

生物化学复习解释氨基酸的两性解离性质。如何判断溶液中氨基酸带什么电荷？两性解离--在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子的形式存在，是两性电解质，也叫偶极离子或两性离子。不同pH中可解离为正离子、偶极离子或负离子pH<pI,正点；pH>pI,负电组成蛋白质的氨基酸如何分类？这样的分类有何意义？根据R基的化学结构：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸、杂环亚氨基酸——方便研究氨基酸的代谢途径根据R基的极性：非极性R型氨基酸-丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、脯氨酸Pro、甲硫氨酸Met、丙苯氨酸Phe、色氨酸Trp不带电荷的极性R基氨基酸-甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、络氨酸Tyr和半胱氨酸Cys极性带负电的R基氨基酸-天冬氨酸Asp和谷氨酸Glu极性带正电的R基氨基酸-组氨酸His、精氨酸Arg、赖氨酸Lys——方便研究氨基酸的分离方法、考虑其在形成蛋白质分子空间结构中的作用肽与肽键如何定义？一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的共价键称为肽键，由此形成的化合物称为肽。肽的主链骨架和肽单位结构有何特点？如何描述蛋白质构象与构型？蛋白质的空间结构通常称作蛋白质的构象或高级结构，是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的分布和肽链的走向蛋白质的功能通常取决于它的特定构象，主要取决于一级结构，一级结构主要取决于遗传构型（configuration）一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列.这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的.构型的改变往往使分子的光学活性发生变化.构象(conformation)指一个分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子放置所产生的空间排布.一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成.构象改变不会改变分子的光学活性.如何看待蛋白质构象与遗传的关系？蛋白质的功能通常取决于它的特定构象，主要取决于一级结构，一级结构主要取决于遗传蛋白质二级结构和三级结构形成的作用力有何不同？二级结构--由氢键维持；三级结构--主要由疏水作用维持蛋白质一、二、三和四级结构如何定义？蛋白质的一级结构：指多肽链中的氨基酸序列（及二硫键的位置）蛋白质的二级结构：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构包括α螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规则卷曲三级结构：球形蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构、结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元--主要由疏水作用力维持四级结构：蛋白质由两个或两个以上相互关联的具有三级结构的亚单元组成，其中每一个亚单元称为亚基，亚基间通过非共价键聚合而形成特定的构象。蛋白质的四级结构是指分子中亚基的种类、数量以及相互关系。什么叫盐析、分段盐析、透析？它们有何作用？盐析是根据溶解度不同分离蛋白质，透析则根据分子大小分离。向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以降低蛋白质的溶解度,使蛋白质凝聚而从溶液中析出,这种作用叫作盐析,是物理变化,可复原。改变盐的浓度与溶液的PH值，便可将混合液中的蛋白质逐个盐析分开，这种分离蛋白质的操作称为分段盐析透析（dialysis）是通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。什么是蛋白质分子的结构单元和功能单元？结构单元--超二级结构；功能单元--结构域牛胰岛素分子和肌红蛋白分子结构有何特点？胰岛素--相对分子质量为5734，由A、B两条肽链组成，A、B链之间通过两对二硫键相连，另外A链内部6位和11位上的半胱氨酸通过二硫键形成链内小环。肌红蛋白--一条肽链构成，单结构域蛋白质，整条肽链盘绕成一个致密的外圆中空的不对称结构。分子量17800.氨基酸残基几乎全分布在分子表面，与水结合，使肌红蛋白有良好的可溶性。蛋白质的变性与复性是什么？为何蛋白质具有生物活性？蛋白质的变性：分子内部原有的高度规律性结构发生变化，但一级结构未被破坏蛋白质的变性作用，如不过于剧烈，在一定条件下可恢复活性，称为蛋白质的复性。对一条多肽链构成的蛋白质，具有三级结构才具有生物学活性。对多亚基蛋白质而言，单独的亚基没有生物学活性，只有完整的四级结构寡聚体才有生物学活性。大多数酶是蛋白质，蛋白质结构完整时具有催化活性。胰蛋白酶属于那一类酶，为什么？其对肽键作用有何特点？属于水解酶，有水分子参加反应。胰蛋白酶专一地水解赖氨酸或精氨酸羧基参与形成的肽键（胰凝乳蛋白酶专一地水解芳基氨基酸或带有较大极性侧脸氨基羧酸基参与形成的肽键）酶起作用时为什么具有专一性？酶对底物的选择性具有专一性，只催化一种或一类反应。（结构专一性与立体异构专一性）写出米氏方程。米氏方程表达了什么？Km对说明酶促反应有何意义?Km可表示酶与底物的亲和力。Km大，亲和力小，反之亦然。米氏常数为酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。Km的重要意义：1）鉴别酶2）通过Km判断酶的专一性与天然底物在同一酶不同底物的反应中，Km最小的为亲和力最好，为天然底物。3）若知Km，可计算某一底物浓度时其反应速度相当于最大反应速度的百分率，利于在实践中可掌握酶促反应的情况（如是否还需要加底物等）。酶活力和酶的比活力各指的是什么？酶纯度用什么表示？酶活力单位数是指一定条件下，单位时间内将一定量的底物转化为产物需要的酶量。酶的比活力规定为每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。比活力是酶样品纯度的指标，含同种酶的不同酶样品，比活力越高纯度越大。酶催化反应有何特征？简述酶催化作用的主要机制。特征：专一性，高效性，条件温和，受到调控。作用机制：酶分子的活性部位结合底物形成酶-底物复合物，在酶的帮助下（包括共价作用与非共价作用），底物进入特定的过渡态，由于形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能，因此反应能顺利进行，形成产物并释放出游离的酶，使其能参与其余底物的反应。与该分子机理有关的因素包括邻近效应与定向效应、促进底物过渡态形成的非共价作用、酸碱催化、共价催化、金属离子催化等。这些因素有机的配合在一起发挥作用。竞争性抑制发生的主要原理是什么？底物与抑制剂结构类似。底物与抑制剂竞争酶的活性中心。底物和抑制剂都能与酶的活性中心结合，这是竞争性抑制的实质。水解酶催化的反应有何特点？利用水催化分子共价键断裂（水解反应，必然有水分子参与）酶及其辅助因子是指什么?简述它们之间的关系。大多数酶是蛋白质，可分为单纯蛋白与缀合蛋白。缀合蛋白质又叫做全酶，由脱辅酶与辅因子两部分组成。蛋白质部分为脱辅酶，非蛋白质部分为辅因子。酶活性中心在结构上有何特点？体积小、具有立体三维结构、含特定的催化基团、具有柔性、位于酶分子表面的裂隙中。什么是DNA分子的二级结构？有何特点？基因、基因组是什么？二级结构：DNA双螺旋结构。特点：碱基配对，两条链反向平行缠绕构成右手螺旋基因--DNA上显示功能的最小单位（片段）为一个基因基因组--含有单体的全套遗传物质RNA如何分类？主要作用是什么？rRNA--与蛋白质结合组成核糖体mRNA--用于蛋白质的合成tRNA--携带氨基酸到核糖体DNA、RNA水解的产物是什么？脱氧核糖核苷酸、核糖核苷酸增色效应和熔解温度是什么？由于核酸变性而使其在260nm的吸光值增大的现象，为增色效应。熔解温度（Tm）：加热变性使DNA双螺旋结构失去一半时（紫外吸收增加量达最大量一半时）的温度。ATP、NADH、FADH2、乙酰辅酶A是什么物质？在生物能量代谢中有何作用？ATP高能腺苷三磷酸，是能量的载体和生物细胞内能量代谢的偶联剂。NADH和FADH2是辅酶1FAD和FAD的还原态，是高势能化合物，有传递电子和能量的作用。乙酰辅酶A是酰基的载体，是乙酰基与辅酶A的结合。有巯基高能键，是活化了的乙酰基，可提供C源，是代谢中起枢纽作用的物质。什么是生物氧化？其有何特点？生物氧化是细胞内的代谢过程，有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并放出能量变化。特点：1）37℃，近乎中性溶液，一系列酶催化2）能量逐步释放3）CO2的生成是有机物脱羧产生的，有α-脱羧与β脱羧。4）水的生成-代谢产物脱下的氢与氧结合生成5）场所--真核生物线粒体；不含线粒体的原核生物细胞膜什么叫氧化磷酸化和底物水平磷酸化？生物体内合成ATP的途径是什么？氧化磷酸化：在生物氧化的电子传递过程中的偶联磷酸化作用。此作用是将生物氧化所产生的自由能用来使ADP变成ATP的过程。底物水平磷酸化是氧化磷酸化的一种，是指在被氧化的底物上发生磷酸化作用。即底物被氧化的过程中，形成某些高能磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。通常所说的氧化磷酸化是指电子传递体系磷酸化。ATP来源：光合作用，氧化磷酸化（电子传递体系磷酸化），底物水平磷酸化。何为电子传递链和化学渗透假说？电子传递链（呼吸链）：在真核细胞的线粒体内膜或原核细胞的质膜上，一系列电子和质子传递体，按一定顺序排列构成的传递电子的多酶体系。它们的辅酶或辅基起到传递氢或电子的作用。化学渗透假说要点：电子传递过程在线粒体内膜上进行，同时把H+泵至内膜外。内膜内外H+的浓度差是合成ATP的能量来源。由于膜内外H+浓度差，二个H+从高浓度的膜外返回膜内时，通过ATP合酶使一个Pi与一个ADP合成一个ATP。糖酵解、酒精发酵、乳酸发酵是什么？生物机体中将葡萄糖转变成丙酮酸并同时生成ATP的一系列反应，为糖酵解。酒精发酵----由葡萄糖转变为乙醇的过程乳酸发酵----由葡萄糖转变为乳酸的过程。三羧酸循环如何定义？循环步骤如何？循环一周产生的能量如何计算？乙酰辅酶A的乙酰基部分是在有氧条件下通过一种循环被彻底氧化为CO2和水的。循环始于草酰乙酸和乙酰辅酶a缩合生成的含有三个羧基的柠檬酸，因此称三羧酸循环或柠檬酸循环。TCA循环是物质代谢的枢纽a.能量代谢的中心。由于TCA循环，可获得大量能量。b.物质代谢的中心。各大物质的代谢可通过TCA循环相互连接。能量计算：乙酰辅酶A完全消耗完：形成三个NADH、一个FADH2、一个GTP（ATP），即产生ATP的数目为3×2.5＋1×1.5＋1＝10。从丙酮酸开始：多了一个NADH，故为12.5个ATP。从葡萄糖开始（包括糖酵解）：形成二个丙酮酸共得25个，糖酵解中2个ATP与二个NADH（5个ATP），故总数为32个ATP。戊糖磷酸途径与脂肪酸的合成有何关系？葡萄糖的降解代谢不是走糖酵解过程，而是走直接氧化，经戊糖磷酸最后完全降解产生CO2、NADPH的过程叫戊糖磷酸途径。产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原剂（力），比如参与脂肪酸和固醇类物质的合成。何为限速步骤和限速酶？由激酶催化的一般为不可逆过程，这些酶称为限速酶，不可逆过程也称为限速步骤。三个限速步骤：已糖（葡萄糖）激酶果糖磷酸激酶丙酮酸激酶人体内如何进行多糖的合成与分解？多糖的合成：活化的葡萄糖在糖原合酶的作用下，转移到多糖引物上。UDPG+引物UDP+引物-G糖原合酶（UDPG转葡糖苷酶）分解：1）α-淀粉酶和β-淀粉酶的作用只能作用于α-1，4糖苷键，α-淀粉酶任意内切，β-淀粉酶从淀粉链的非还原端开始切。它们水解的产物一般是麦芽糖（双糖）。进一步在麦芽糖酶作用下成为葡萄糖。2）磷酸解在磷酸化酶的作用下，多糖的非还原性末端葡萄糖与多糖主链断裂形成葡萄糖-1-磷酸。葡萄糖-1-磷酸在变位酶作用下成为葡萄糖-6-磷酸，进入糖酵解。或者，葡萄糖-6-磷酸在葡萄糖-6-磷酸酶水解下生成葡萄糖和磷酸。3）由脱支酶与磷酸化酶共同作用降解脱支酶的作用包含转移葡萄糖残基和水解α-1，6糖苷键（P227）。为什么说三羧酸循环是物质代谢的枢纽？a.能量代谢的中心。由于TCA循环，可获得大量能量。b.物质代谢的中心。各大物质的代谢可通过TCA循环相互连接。何为β-氧化？其产物是什么？β-氧化降解：脂肪酸在一系列酶的作用下于α、β碳原子之间断裂形成乙酰辅酶A和少二个碳原子的脂酰辅酶A（脂肪酸）的过程，其重复进行，最后使脂肪酸降解为二碳化合物，叫脂肪酸的β-氧化降解。（产物为乙酰辅酶A）ACP是什么？脂肪酸的从头合成途径是指什么？ACP：酰基载体蛋白脂肪酸从头合成途径：以乙酰辅酶A为原料，在酰基载体蛋白（ACP）及一系列酶（脂肪酸合酶等）的作用下合成16碳饱和脂肪酸的过程。人的消化液如何对蛋白质进行降解？细胞内蛋白质降解：①溶酶体降解②依赖ATP，在细胞溶胶中以泛素（Ub）标记的选择性蛋白质的降解外源蛋白的酶促降解：以人的消化液对蛋白质的降解为例、食物蛋白经口腔加温，进入胃后，胃粘膜分泌胃泌素，刺激胃腺的胃壁细胞分泌盐酸和主细胞分泌无活性的胃蛋白酶原。激活成为胃蛋白酶，将食物蛋白水解为大小不等的肽片段。进入小肠，经催化产生胰蛋白酶，将肽片段水解为更短的肽，最终被催化降解为氨基酸。联合脱氨有哪些内容？氧化脱氨和转氨作用一起进行。第1个内容：转氨酶和L-谷氨酸脱氢酶联合脱氨第2个内容：嘌呤核苷酸循环氨基酸脱氨后的碳架有何去路？1.合成新的氨基酸。2.氧化成CO2和水，产生能量。氨基酸脱羧酶有何特点？脱羧酶专一性强，辅酶是磷酸吡哆醛（维生素B6）。什么是转氨作用和一碳单位？转氨基作用：在转氨酶作用下氨基酸把氨基转移到酮酸上。一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团生糖氨基酸和生酮氨基酸有何区别？生糖氨基酸：在体内可以转变为糖，按糖代谢途径进行代谢生酮氨基酸：在体内能转变为酮体，按脂肪酸代谢途径进行代谢在体内氨基酸是如何合成的？碳架由糖代谢、氨基酸降解后的碳架（酮酸等）来提供。氨基主要来自转氨作用。1）α-酮戊二酸衍生类：以α-酮戊二酸为起始物，可合成Glu，Gln，Pro，Arg（称为谷氨酸族）。2）草酰乙酸衍生类：以草酰乙酸为起始物，可合成Asp，Asn，Met，Thr，Lys，Ile（称为天冬氨酸族）。3）丙酮酸衍生类：以丙酮酸为起始物，可合成Ala，Val，Leu（丙氨酸族）。4）甘油酸-3-磷酸衍生类：以甘油酸-3-磷酸为起始物，可合成Ser，Gly，Cys（丝氨酸族）。5）赤藓糖-4-磷酸衍生类：以赤藓糖-4-磷酸、磷酸烯醇式丙酮酸为起始物，可