《生物化学》教案

教案

授课日期：年月日教案编号:

教学支配课型：新授课

教学方式：讲授性，主体参加教学

教学资源相关视频，图片，多媒体

授课题目（章、节）蛋白质化学

教学目的与要求：

1,驾驭蛋白质的元素组成特点，氨基酸的构造通式；

2,驾驭蛋白质一级构造、二级构造的概念、维系键；

3、驾驭蛋白质的构造与功能的关系；

4、熟识蛋白质物化性质；

5、理解蛋白质的与医学的关系；

重点与难点：

重点：蛋白质的元素组成特点，氨基酸的构造通式

难点：蛋白质物化性质

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

一、蛋白质的变性1、概念：自然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间

构造的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生变更和生物功能的丢失称为蛋白质的变性

作用。2、引起蛋白质变性的因素：物理因素、化学因素二、蛋白质的两性性质蛋

白质中所带的正电荷与负电荷相等而呈电中性（此时为两性离），此时溶液的pH称为

该蛋白质的等电点，常用pl表示。三、蛋白质具有两性电离、胶体、变性和沉淀的

性质。四、蛋白质的定性、定量测定方法有多种。五、蛋白质具机体的有三大功能:。

不同状态下的机体对蛋白质的需求及代谢状况有差异。构成人体的氨基酸有20种，其

中8种是体内不能合成的，需从饮食种摄取。

复习思索题、作业题：

医院杀菌灭毒的方式有哪些？这些方式和蛋白质变性有何关系？

课后反思：

做好新课导入是胜利教学的关键，尽量做到学问点讲解的深化简出，要留

意结合日常生活学问和护理相关学问。

教学主要内容备注

绪论20mins

生物化学就是生命的化学。它是探讨活细胞和有机体中存

在的各种化学分子及其所参加的化学反响的科学。分子生物

学：是探讨生物大分子构造、功能及其基因构造、表达与调控

机制的科学。

一、生物化学开展简史

二、生物化学探讨内容

1.生物分子的构造与功能

2.物质代谢及其调整

3.遗传信息的传递及其调控

三、生物化学与医学

1.生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地

位

2.生物化学的理论与技术已浸透到医学科学的各个领

域

3.生物化学的开展促进了疾病病因、诊断和治疗的探

5mins

讨

第一章蛋白质的构造与功能

一、蛋白质(protein)是由很多氨基酸(aminoacids)通过肽键

(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。

蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子

物质，几乎在全部的生命过程中起着重要作用：1)作为生物5mins

催化剂，2)代谢调整作用，3)免疫爱护作用，4)物质的转

运和存储，5)运动与支持作用，6)参加细胞间信息传递。

二、蛋白质的分子组成

1.蛋白质的元素组成主要有C、H、0、N和S,各种蛋白

质的含N量很接近，平均16%。25mins

教学主要内容备注

通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量

(g%)=含氮量(g%)义6.25

2.组成蛋白质的根本单位L-a-氨基酸：种类、三字英

文缩写符号、根本构造。

分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨20mins

基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。

理化性质（两性解离及等电点、紫外汲取、玮三酮反响）。

3.肱键是由一个氨基酸的a-竣基与另一个氨基酸的a-氨

基脱水缩合而形成的化学键。

肽、多肽链；肽链的主链及侧链;肽链的方向（N-末端与

C-末端）,氨基酸残基；5mins

生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能,多肽类激素及

神经肽。

三、蛋白质的分子构造

1.蛋白质一级构造20mins

概念：蛋白质的一级构造指多肽链中氨基酸的排列依次。

主要化学键一一肽键。二硫键的位置属于一级构造探讨范

畴。

2.蛋白质的二级构造

概念：蛋白质分子中某一段肽链的部分空间构造,即该段

肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链

的构象。

主要化学键：氢键

肽单元是指参加组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫

酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的根本构造单位。10mins

四种主要构造形式（a螺旋、p折叠、B转角、无规卷曲）

及影响因素。

蛋白质分子中，二个或三个具有二级构造的肽段，在空间

教学主要内容备注

上互相接近，形成一个具有特别功能的空间构象，被称为模体

(motif)°

3.蛋白质的三级构造

概念：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽

链中全部原子在三维空间的排布位置。

主要次级键一一疏水作用、离子键（盐键）、氢键、范德10mins

华力等。

构造域（domain）：大分子蛋白质的三级构造常可分割成

一个或数个球状或纤维状的区域，折迭得较为严密，各行其功

能，称为构造域。

分子伴侣：通过供给一个爱护环境从而加速蛋白质折迭成

自然构象或形成四级构造的一类蛋白质。5mins

4.蛋白质的四级构造10mins

每条具有完好三级构造的多肽链，称为亚基（subunit）。

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局

和互相作用，称为蛋白质的四级构造。

各亚基之间的结合力一一疏水作用、氢键、离子键。

5.蛋白质的分类：依据组成分为单纯蛋白质和结合蛋白

5mins

质，依据形态分为球状蛋白质和纤维状蛋白质。

6.蛋白质组学

根本概念：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质，即

“一种基因组所表达的全套蛋白质”。

探讨技术平台

探讨的科学意义。

20mins

四、蛋白质构造与功能的关系

1.蛋白质一级构造与功能的关系

一级构造是高级构造和功能的根底;

一级构造相像其高级构造与功能也相像；

教学主要内容备注

氨基酸序列供给重要的生物进化信息；

氨基酸序列变更可能引起疾病。

2.蛋白质空间构造与功能的关系

蛋白质的功能依靠特定空间构造;

肌红蛋白的构造与功能。

血红蛋白构造、运输。2功能，氧饱和曲线。

协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合

后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合实力的现象，称10mins

为协同效应。

变构效应：凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质互相作

用而发生构象变更，导致蛋白质（或亚基）功能的变更，称为

蛋白质的变构效应。

蛋白质构象变更可引起疾病如疯牛病等。lOmins

五、蛋白质的理化性质

1.两性解离

等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、

负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液

的pH称为蛋白质的等电点。

2.胶体性质

3.变性、复性、沉淀及凝固

蛋白质的变性（denaturation）：在某些物理和化学因素作用

下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质

变更和生物活性的丢失。

变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不变更蛋白质的一

级构造。

造成变性的因素：如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、

重金属离子及生物碱试剂等。

蛋白质变性后的性质变更：溶解度降低、粘度增加、结晶

教学主要内容备注

实力消逝、生物活性丢失及易受蛋白酶水解。

5mins

若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可复

原或部分复原其原有的构象和功能，称为复性。

蛋白质沉淀：在肯定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽

链融会互相缠绕继而聚集，因此从溶液中析出。

20mins

变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变

性。

蛋白质的凝固作用(proteincoagulation):蛋白质变性后的

絮状物加热可变成比拟坚实的凝块，此凝块不易再溶于强酸和

强碱中。

4.紫外汲取(280nm)、

5.呈色反响(荀三酮反响、双缩腺反响)。

六、蛋白质的分别纯化与构造分析

1.蛋白质的分别纯化

透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合

物分开的方法。

超渡法」应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有肯定截留

分子量的超滤膜，到达浓缩蛋白质溶液的目的。

丙酮沉淀运用丙酮沉淀时，必需在0〜4c低温下进展，丙

酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。蛋白质被丙酮沉淀后，

应马上分别。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。_

盐析：(saltprecipitation)是将硫酸镂、硫酸钠或氯化钠等

参加蛋白质溶液，使蛋白质外表电荷被中和以及水化膜被破

坏，导致蛋白质沉淀。

免疫沉淀：将某一纯化蛋白质免疫动物可获得抗该蛋白的

特异抗体。利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，并形成抗原抗

体复合物的性质，可从蛋白质混合溶液中分别获得抗原蛋白。

20mins

电泳：蛋白质在高于或低于其pl的溶液中为带电的颗粒，

教学主要内容备注

在电场中能向正极或负极挪动。这种通过蛋白质在电场中泳动

而到达分别各种蛋白质的技术，称为电泳（elctrophoresis）。

层析原理：待分别蛋白质溶液（流淌相）经过一个固

态物质（固定相）时，依据溶液中待分别的蛋白质颗粒大小、

电荷多少及亲和力等，使待分别的蛋白质组分在两相中反复安

排，并以不同速度流经固定相而到达分别蛋白质的目的。

超速离心。

复习思索题

1.名词说明：蛋白质一级构造、蛋白质二级构造、蛋白质三级

构造、蛋白质四级构造、肽单元、模体、构造域、分子伴侣、

协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析

2.蛋白质变性的概念及本质是什么？有何实际应用？

3.蛋白质分别纯化常用的方法有哪些？其原理是什么？

4.举例说明蛋白质构造与功能的关系？

15mins

教案

授课日期：年月日教案编号:

教学支配课型：新授课

教学方式：讲授性，主体参加教学

教学资源相关视频，图片，多媒体

授课题目（章、节）核酸化学

教学目的与要求：

驾驭：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两

类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级构造及其主要化学键；DNA右手

双螺旋构造要点及碱基配对规律；mRNA一级构造特点；tRNA二级构造特点；核酸

的主要理化性质（紫外汲取、变性、复性），核酸分子杂交概念。

熟识：核酸的高级构造；核酸醐。

理解：碱基和戊糖的构造；DNA其它二级构造形式；其它小分子RNA及RNA组学；

人类基因组支配探讨的主要内容；snmRNA参加基因表达调控。

重点与难点：

重点：

两类核酸（DNA与RNA）的细胞分布，功能及生物学意义；化学组成；两类核酸分

子组成异同；核酸的一级构造及其主要化学键；

难点：DNA的空间构造。

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

核酸是以核甘酸为根本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为脱氧核糖

核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。核酸的化学组成

元素组成:C、H、0、N、P（9~10%）

分子组成：碱基（噂吟碱，喀咤碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）和磷酸

RNA主要有mRNA,tRNA,rRNA

复习思索题、作业题：

你所熟识的疾病中，哪些是基因突变导致的？

课后反思：

该章内容抽象，困难。尽量以流程图，要尽量用直观视频图片的方式将内

容展示给学生。

教学主要内容备注

核酸是以核昔酸为根本组成单位的生物大分子，携带和传递遗5mins

传信息。分为脱氧核糖核酸①NA）和核糖核酸（RNA）两类,前者90%

以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。

携带遗传信息，确定细胞和个体的基因型（genotype）。而RNA分布

于胞核、胞液，参加细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA

也可作为遗传信息的载体。

一.核酸的化学组成及一级构造

核酸的化学组成

元素组成：C、H、0、N、P（9-10%）

分子组成：碱基（口票吟碱，嗑咤碱）、戊糖（核糖，脱氧核糖）

和磷酸

1.核甘酸中的碱基成分：腺喋吟（A）、鸟喋吟（G）、胞喀咤10mins

（C）、尿喀咤（U）、胸腺嚓呢（T）oDNA中的碱基（A、G、C、

T）,RNA中的碱基（A、G、C、U）。

2.戊糖：D-核糖（RNA）、D-2-脱氧核糖（DNA）。

3.磷酸

5mins

核酸及核甘酸：碱基及戊糖通过糖昔键连接形成核甘，核昔与

磷酸连接形成核甘酸。

重要游离核甘酸及环化核甘酸：NMP、NDP、NTP、cAMP、

cGMP

lOmins

核酸的一级构造

概念：核酸中核甘酸的排列依次，由于核甘酸间的差异主要是

碱基不同，所以也称为碱基序列。

核昔酸间的连接键一一3',5'-磷酸二酯键、方向（5'，3'）

及链书写方式。

二、DNA的空间构造与功能

10mins

1、DNA的二级构造——双螺旋构造

2.chargaff规则：Chargaff规则：①腺喋吟与胸腺喀咤的摩

教学主要内容备注

尔数总是相等(A=T),鸟喋吟的含量总是与胞喀咤相等(G=C)；

②不同生物种属的DNA碱基组成不同，③同一个体不同器官、不

同组织的DNA具有一样的碱基组成。

B-DNA构造要点:①DNA是一反向平行的互补双链构造亲20mins

水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧、而碱基位于内侧，

两条链的碱基互补配对，A--T形成两个氢键，G--C形成三个氢

键。积累的疏水性碱基平面与线性分子构造的长轴相垂直。两条链

呈反平行走向，一条链5，—3，，另一条链是

②DNA是右手螺旋构造DNA线性长分子在小小的细胞核中折叠

形成了一个右手螺旋式构造。螺旋直径为2nm。螺旋每旋转一周包

含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36。。螺距为3.4nm；碱基

平面之间的间隔为0.34nmoDNA双螺旋分子存在-一个大沟(major

groove)和一个小沟(minorgroove),目前认为这些沟状构造与蛋

白质和DNA间的识别有关。③DNA双螺旋构造稳定的维系横向

靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性积

累力维持，尤以碱基积累力更为重要。

Z-DNA、A-DNAo

2、DNA的高级构造一超螺旋10mins

超螺旋构造(superhelix或supercoil)：DNA双螺旋链再盘绕即

形成超螺旋构造。

原核生物DNA的高级构造是环状超螺旋

真核生物染色质(chromatin)DNA是线性双螺旋,它缠绕在组蛋

白的八聚体上形成核小体。

组蛋白：富含Lys和Arg的碱性蛋白质，包括Hl、H2A、H2B、

H3、H4o

由很多核小体形成的串珠样构造又进一步盘曲成直径为

30nm的中空的染色质纤维，称为螺线管。螺线管再经几次卷曲才

能形成染色单体。人类细胞核中有46条染色体，这些染色体的

教学主要内容备注

DNA总长达1.7m,经过这样的折叠压缩，46条染色体总长亦不过

200nm左右。

4、DNA的功能：DNA的根本功能是以基因的形式荷载遗传10mins

信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质根底，

也是个体生命活动的信息根底。

5、人类基因组支配探讨的主要内容。

三、RNA的构造与功能

（-）mRNA：特点（含量最少（2-3%）,种类多，代谢最快（寿命10mins

短））

构造：原核细胞mRNA整个分子分为三部分，即5'非编码序列、

编码序列、3'非编码序列。

真核细胞mRNA分子分为五部分

帽子、5'非编码序列（前导序列）、编码序列、3'非编码序

列（拖尾序列）和尾巴

（二）tRNA：10-15%,70-90个核甘酸5mins

特点：（稀有碱基多，分子量小）

构造：二级构造：三叶草形

主要组成：四臂三环

三级构造：倒L形5mins

（三）、rRNA：特点（含量最大70-80%,甲基化多）

种类：原核:23S、16S、5S,

真核:28S、18S、5S、5.8S

与多种蛋白质结合形成核糖体（大亚基、小亚基），是蛋白质

合成场所。

四、DNA的理化性质及其应用10mins

（一）变性

概念：在物理、化学因素的影响下，DNA双螺旋构造解为单

链的现象称为变性。

变性不会破坏DNA的共价键构造。只是破坏DNA的氢键和碱

基积累力。

变性后的特点：

特点：1.紫外汲取增加。10mins

增色效应:DNA变性过程中，其紫外汲取增加的现象。

变性因素：强酸碱、有机溶剂、高温等等。

教学主要内容备注

影响因素：1.G+C含量。

2.DNA的困难程度（均一性）：均一性好，则熔解温度范围

窄。lOmins

3.介质的离子强度：离子强度高，则Tm值高。

（二）复性：

概念：变性DNA重新成为双螺旋构造的现象。

特点：紫外汲取削减。

减色效应：DNA复性过程中，紫外汲取削减的现象。

常用的复性方法：退火。

（温度缓慢降低，使变性的DNA重新形成双螺旋构造的过

程）。10mins

（三）核酸分子杂交。

概念：不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链构

造，这一过程就是核酸杂交过程。

包括DNA—DNA杂交。

DNA—RNA杂交。

RNA—RNA杂交。

缘由：不同核酸的碱基之间可以形成碱基配对。

10mins

用处：是分子生物学探讨与基因工程操作的常用技术。

复习思索题

1.名词说明：核酸、DNA变性、DNA复性、增色效应、解链温度（Tm）、

核酶、脱氧核酶

10mins

教案

授课日期：年月日教案编号:

教学支配课型：新授课

教学方式：讲授性，主体参加教学

教学资源相关视频，图片，多媒体

授课题目（章、节）酶

教学目的与要求：

驾驭：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；同工酶；酶促

反响特点；各种因素对酶促反响速度的影响、特点及其应用；酶调整的方式；酷的变

构调整和共价修饰调整的概念。

熟识：酶的组成、构造；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调整。

理解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系

重点与难点：

重点：

酶的概念、化学本质及生物学功能；同工酶；酶的活性中心和必需基团；酶调整

的方式；酶的变构调整和共价修饰调整的概念。

难点：

抑制剂对酶促反响速度的影响；酶活性的调整。

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

能是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。全酶由蛋

白质部分（酶蛋白）和协助因子组成。

协助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。同工酶是指催化一样的化学反响，

而酶蛋白的分子构造理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

有些能在细胞内合成或初分泌时只是酷的无活性前体，此前体物质称为酶原。B

原的启动：在肯定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

复习思索题、作业题：

酶在疾病的治疗与诊断中有哪些用处？AST,ALT可用于哪些疾病的诊断？

课后反思：

该章内容较为琐碎，学问内容量大，尽量做到与日常生活联络，与护理专

业联络。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。

教学主要内容备注

一、酶的概念及其在生命活动中的重要性15mins

1.概念：目前将生物催化剂分为两类：酶、核酶(脱氧

核酶)。酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作

用的蛋白质。

2.酶学探讨简史。

3.酶在生命活动中的重要性。

二、酶的分子构造与功能。

1.酶的不同形式：5mins

单体酶(monomericenzyme)

寡聚酶(oligomericenzyme)

2.酶的分子组成：单纯酶和结合酶,

全酶由蛋白质部分(酶蛋白)和协助因子组成。协助因子由

小分子有机化合物和金属离子组成。5mins

协助因子按其与酶蛋白结合的严密程度又可分为辅酶(与酶

蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。)和辅基(与酶蛋白

结合严密，不能用透析或超滤的方法除去。)

常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反响中的主要作

用。

3.酶的活性中心：指必需基团在空间构造上彼此靠近，组成

县15mins

有特定空间构造的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。

必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与

活性亲密相关的化学基团。

活性中心内的必需基团：①结合基团(bindinggroup)：与

底

物相结合；②催化基团(catalyticgroup)：催化底物转变成产

教学主要内容备注

物。

活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中lOmins

心

应有的空间构象所必需的基团。

4.同工酶：10mins

概念：同工酶(isoenzyme)是指催化一样的化学反响，而酶蛋

白

的分子构造理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

三、醛促反响的特点和机制

1.酶与一般催化剂的异同点：

⑴与一般催化剂的共同点：

①在反响前后没有质和量的变更；

②只能催化热力学允许的化学反响；

③只能加速可逆反响的进程，而不变更反响的平衡点。

⑵酶作用的特点：15mins

①酶促反响具有极高的效率；

②酶促反响具有高度的特异性；

③酶促反响的可调整性；

2.酶促反响的特点：

⑴酶促反响具有极高的效率：

酶的催化效率通常比非催化反响高108〜1()20倍，比一般催化

剂高O〜103倍；酶的催化不须要较高的反响温度；酶和一般催

化剂加速反响的机理都是降低反响的活化能(activationenergy)。酶

比一般催化剂更有效地降低反响的活化能。

⑵酶促反响具有高度的特异性：

酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，

或肯定的化学键，催化肯定的化学反响并生成肯定的产物。酶的

这种特性称为酶的特异性或专一性。

教学主要内容备注

分为以下3种类型：

肯定特异性：只能作用于特定构造的底物，进展一种专一的

反响，生成一种特定构造的产物。

相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。

立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。

⑶酶促反响的可调整性：酶促反响受多种因素的调控，以适应

机体对不断变更的内外环境和生命活动的须要。其中包括三方面15mins

的调整：对酶生成与降解量的调整；酶催化效率的调整；通过变

更底物浓度对酶进展调整。

四、酶促反响动力学

1.底物浓度的影响:当底物浓度较低时，反响速度与底物浓

度

成正比；反响为一级反响；随着底物浓度的增高，反响速度不再

成正比例加速；反响为混合级反响；当底物浓度高达肯定程度，

20mins

反响速度不再增加，达最大速度；反响为零级反响。

Km和Vm的定义：Km等于酶促反响速度为最大反响速度一半时

的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反响速度，与酶浓度

成

正比。

2.酶浓度的影响及应用:当酶可被底物饱和的情

况下，反响速度与酶浓度成正比。

3.pH的影响及应用、最适pH值:最适pH(optimumpH)：

酶催化活性最大时的环境pH。

4.温度的影响及应用、最适温度:双重影响，温度上升，酶

5mins

促反响速度上升；由于酶的本质是蛋白质，温度上升，可引起酶

的变性，从而反响速度降低5mins

5.酶的抑制作用：

⑴不行逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需5mins

教学主要内容备注

基团相结合，使酶失活。

⑵可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物

可逆性结合，使酶的活性降低或丢失；抑制剂可用透析、超滤等25mins

方法除去。

竞争性抑制：抑制剂与底物的构造相像，能与底物竞争酶的

活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这

种抑制作用称为竞争性抑制作用。

非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂

与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES

结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图

1-5-24),这种抑制称为非竞争性抑制作用。

6.激活剂的影响：激活剂(activator)使酶由无活性变为有活

性或使酶活性增加的物质。

激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。

7.酶活性测定和酶活性单位

五、酶的调整

1.酶活性的调整：

⑴酶原与酶原的启动：

酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此5mins

前体物质称为酶原。

酶原的启动：在肯定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。

酶原启动机理：形成或暴露出酶的活性中心。10mins

酶原启动的意义：避开细胞产生的酶对细胞进展自身消化，

并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进展。

有的酶原可以视为酶的储存形式。在须要时，酶原适时地转变成

有活性的酶，发挥其催化作用。

六、酶的分类与命名

1.分类：六大类。

教学主要内容备注

2.命名：习惯命名法一举荐名称；系统命名法一系统名称。15mins

七、酶与医学的关系。

1.酶与疾病的关系：

⑴酶与疾病的发生；

⑵酶与疾病的诊断

⑶酶与疾病的治疗

2.酶在医学上的其它应用

⑴酶作为试剂用于临床检验和科学探讨

⑵酶作为药物用于临床治疗

⑶酶的分子工程

复习思索题

1.名词说明：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作

用、非竞争性抑制作用、催化部位、别构效应、共价修饰、同工lOmins

酶、

酶原、酶原的启动

2.试述酶原启动的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。

3.试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。

4.什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定

的？

5.影响酶作用的因素有哪些？

教案

授课日期：年月日教案编号:

教学支配课型：新授课

教学方式：讲授性，主体参加教学

教学资源相关视频，图片，多媒体

授课题目（章、节）维生素

教学目的与要求：

1.熟识维生素的分类和作用机制，维生素的生理作用

2.驾驭各种维生素缺乏症

重点与难点：

教学重点：维生素的分类和作用机制

教学难点：维生素的分类和作用机制

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

维生素是生物生长和代谢所必需的具有困难构造的有机物。人体对维生素的须要

量很少，少到只能用毫克或微克来计算。维生素可以依据它们的溶解性分为水溶性和

脂溶性两大类。脂溶性维生素包括维生素A、D、E、K等。水溶性维生素包括B族维

生素（Bl、B2、B6、B12、维生素PP、叶酸、泛酸等）以及维生素C缺乏维生素

会导致相应的疾病。维生平素用于治疗疾病的协助药物

复习思索题、作业题：

维生素B6的作用是什么？有哪些应用？

维生素D的作用是什么？有哪些应用？

维生素C的作用是什么？有哪些应用？

课后反思：

该章内容较为琐碎，学问内容量大，尽量做到与日常生活联络，与护理专

业联络。减轻学生课业负担，要求学生要有自学意识。

教学主要内容备注

脂溶性维生素

（一），维生素A

自然形式：A1（视黄醇）A2（3-脱氢视黄醇）

活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸

维生素A原：B-胡萝卜素本身不具有维生素A活性但在体内可转变为

有活性的物质，称为维生素A原

2,缺乏病

夜盲症

3,生理意义：参加视觉冲动

4,主要食物：动物肝脏

（二），维生素D

种类：VitD2（麦角钙化醇）VitD3（胆钙化醇）、D4、D5

2,缺乏病

佝偻病

3,生理意义：促进钙磷汲取，有利于新骨的形成、钙化。

4,主要食物：牛乳和人乳的维生素D含量较低（牛乳为41IU/100g）；

蔬菜、谷物和水果中几乎不含维生素D。深海鱼油较多，鸡蛋较多。

（三），维生素E

种类：生育酚，生育三烯酚

易自身氧化，故能爱护其他物质。

2,缺乏病

佝偻病

3,生理意义：维持生殖机能;抗氧化作用;促进血红素代谢

4,主要食物：

（四），维生素K

自然形式：KI、K2

人工合成：K3、K4

促进肝脏凝血因子H、VD、IX和X的生物合成，参加凝血作用

2.缺乏表现：易出血

水溶性维生素

B族维生素和维生素C

B族维生素：Bl、B2、维生素PP、B6、泛酸、生物素、叶酸和维生素B12

一、维生素B1,

1维生素B1又名硫胺素（thiamine）

体内活性形式为焦磷酸硫胺素（TPP

2.缺乏症

*脚气病，末梢神经

3,维生素B1含量丰富的食物有动物内脏（心、肝、肾等）、瘦肉类、蛋

类、豆类、坚果（葵花子、花生等）。谷类是主要的来源。鱼类、蔬菜和

教学主要内容备注

水果中含量不高。

二、维生素B2

1,维生素B2又名核黄素(riboflavin)

体内活性形式为黄素单核甘酸(FMN)黄素腺喋吟二核甘酸(FAD)

2生化作用：FMN及FAD是体内氧化复原酶的辅基，主要起氢传递体的作

用。

3,缺乏症：口角炎，唇炎，阴囊炎等。

4,以植物性食品为主的膳食简洁造成体内维生素B2缺乏。

三、维生素PP

1,体内活性形式

尼克酰胺腺喋吟二核甘酸(NAD+)

尼克酰胺腺喋吟二核昔酸磷酸(NADP+)

2,,缺乏症癞皮病

3,NAD+及NADP+是体内多种脱纸酶(如苹果酸脱氢酶、乳酸脱械酶)的

辅酶，起传递氢的作用。

4,番茄中烟酸的含量居果蔬之首。

四、维生素B6VitB6

b化学本质及性质

*维生素B6包括毗哆醇，毗哆醛及毗哆胺

*体内活性形式为磷酸毗哆醛和磷酸毗哆胺

2,磷酸毗哆醛是氨基酸转氨酶及脱段酶的辅酶，也是6-氨基r酮戊酸合

酶(ALA合酶)的辅酶。

3,临床应用：治疗婴儿惊厥、妊娠呕吐。

五、叶酸

1,体内活性形式为四氢叶酸(FH4)

2,生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参加一碳单位的转移。

3,缺乏症：巨幼红细胞贫血,4,叶酸可由微生物和高等植物合成，但哺

乳动物不能合成。，较好的来源为绿叶蔬菜。

六、维生素C

1,俗名：抗坏血酸，

2,生化作用：1.参加体内羟化反响，促进胶原蛋白的合成；

2.参加氧化复原反响，促进铁的汲取；

3.抗癌作用。

3,缺乏症：坏血病，

5,番茄，橘子等酸性水果含量较高

应用：饮料蒙牛优益C、维生素C牙膏等

复习题：课后习题

教案

授课日期：年月日教案编号：

教学支配课型：新授课

教学方式：讲授性，主体参加教学

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授课题目（章、节）糖代谢

教学目的与要求：

1、驾驭：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、

糖异生的根本反响过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生

理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调整血糖浓度的主要激素。

2、熟识：糖的消化汲取；糖代谢的概况；糖代谢各途径的调整。

3、理解：磷酸戊糖途径的根本过程；

重点与难点：

教学重点：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、

糖异生生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去

路、调整血糖浓度的主要激素。

教学难点：糖代谢各途径的详细反响过程及其调整。

教学内容与教学组织设计：详见附页

课堂教学小结：

糖的主要生理功能是氧化供能，糖分解代谢有糖的无氧分解，糖的有氧氧糖。有氧氧化

是机体获得ATP的主要方式。糖异生（gluconeogenesis）是指从非糖化合物转变为葡萄

糖或糖原的过程。糖异生的生理意义主要在于维持血糖程度恒定。

血糖的来源和去路是相对平衡的。血糖程度的平衡主要是受到激素调整。血糖程度异样

及糖尿病是最常见的糖代谢紊乱。糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能快速动

用的能量储藏。

复习思索题、作业题：

为什么说糖尿病是最常见的糖代谢紊乱症？

课后反思：

该章学问内容量大，学生化学学问薄弱，尽量放慢来讲。留意和学生沟通互

动，刚好找到学生难理解节点。

教学主要内容备注

一、概述20mins

15mins

糖的概念:糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多

羟醛或多羟酮及其衍生物。

糖主要依据其水解产物的状况可分为四大类：单糖、寡

糖、多糖、结合糖。

糖的生理功能

1、供给碳源和能源(这是糖的主要功能)10mins

2、供给合成体内其它物质的原料

糖可转变成某些氨基酸、脂肪、胆固醇、核甘等。

3、作为机体组织细胞的组成成分

如糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。

糖的消化汲取

糖的消化：人类食物中的糖主要有植物淀粉、动物糖原以15mins

及麦芽糖、蔗糖、乳糖、葡萄糖等，其中以淀粉为主。

消化部位：主要在小肠，少量在口腔

糖的汲取

汲取部位：小肠上段

汲取形式：单糖

汲取机制：Na+依靠型葡萄糖转运体

糖代谢概况

二、糖的无氧分解(糖酵解)5mins

概念：糖的无氧分解指在机体缺氧状况下，葡萄糖生成乳酸

5mins

(lactate)的过程，也称为糖酵解(glycolysis)

由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)的过程，这一过程又称

为糖酵解途径(glycolyticpathway)

反响过程：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸

第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸的过程。

糖酵解特点：糖酵解为一个不需氧的产能过程15mins

糖酵解的生理意义：

1、是机体在缺氧状况下获得能量的有效方式。

2、是某些细胞在氧供正常状况下的重要供能途径：

①无线粒体的细胞，如：红细胞

②代谢活泼的细胞，如：白细胞、神经元、骨髓细胞

三、糖的有氧氧化

概念：糖的有氧氧化(aerobicoxidation)指在机体氧供足够

时，葡萄糖彻底氧化成H20和C02,并释放出能量的过程。是

机体主要供能方式。

反响过程：

第一阶段：酵解途径

第二阶段：丙酮酸的氧化脱竣为乙酰CoA10mins

第三阶段：乙酰CoA进入三竣酸循环

第四阶段：进入呼吸链进展氧化磷酸化

1.丙酮酸的生成一一酵解途径

2.丙酮酸的氧化脱竣生成乙酰CoA

3三.竣酸循环与氧化磷酸化

三较酸循环的概念：指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三

个竣基的柠檬酸，反复的进展脱氢脱竣，又生成草酰乙酸，再

重复循环反响的过程。三竣酸循环(TricarboxylicacidCycle,TAC)

也称为柠檬酸循环，这是因为循环反响中的第一个中间产物是

15mins

一个含三个竣基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三竣酸循环的

学说，故此循环又称为Krebs循环，它由一连串反响组成。

三竣酸循环的要点：

经过一次三竣酸循环，

消耗一分子乙酰CoA,

5mins

经四次脱氢，二次脱竣，一次底物程度磷酸化。

生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子C02,

1分子GTPo

关键酶有：柠檬酸合酶、a一酮戊二酸脱氢酶复合体、

异柠檬酸脱氢酶10mins

三竣酸循环的生理意义：

是三大养分物质氧化分解的最终共同途径，是产生能量

的主要阶段；

是三大养分物质代谢联络的枢纽；

为其它物质代谢供给小分子前体；

一分子葡萄糖经过有氧氧化净生成30或32分子ATP

有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的25mins

途径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，

相当一部分形成ATP,所以能量的利用率也高

有氧氧化的调整

特点：⑴有氧氧化的调整通过对其关键酶的调整实现。

(2)ATP/ADP或ATP/AMP比值全程调整。该比值上升，

全部关键酶均被抑制。

⑶氧化磷酸化速率影响三竣酸循环。前者速率降低，则

后者速率也减慢。。

四、葡萄糖的其他代谢途径

(一)磷酸戊糖途径

概念：磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及

NADPH+H+,前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖

的反响过程。

生理意义：

10mins

1、为核酸、核昔酸的生成供给磷酸核糖

2、供给NADPH作为供氢体参加多种代谢反响

①NADPH是体内很多合成代谢的供氢体

②NADPH参加体内的羟化反响，与生物合成或生物转化

有关

③NADPH可维持GSH的复原性

五、糖原的合成与分解

糖原是动物体内糖的储存形式之一，是机体能快速动用的

能量储藏

糖原储存的主要器官及其生理意义：

肌肉：肌糖原，180〜300g,主要供肌肉收缩所需

肝脏：肝糖原，70~100g,维持血糖程度

糖原的合成代谢

概念：糖原的合成(glycogenesis)指由葡萄糖合成糖原的过20mins

程。

合成部位：组织定位：主要在肝脏、肌肉

细胞定位：胞浆

反响过程：

1.葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖

2.6-磷酸葡萄糖转变成1-磷酸葡萄糖

3.1-磷酸葡萄糖转变成尿甘二磷酸葡萄糖

4.a-1,4-糖昔键式结合5mins

5.糖原分枝的形成

糖原的分解代谢

概念：糖原分解(glycogenolysis)习惯上指肝糖原分解成为

葡萄糖的过程

亚细胞定位：胞浆

调整25mins

关键酶：糖原合成：糖原合酶

糖原分解：糖原磷酸化酶

调整形式：共价修饰和别构调整

六、糖异生

概念：糖异生(gluconeogenesis)是指从非糖化合物转变为葡

司糖或糖原的过程

部位：主要在肝、肾细胞的胞浆及线粒体

原料：主要有乳酸、甘油、生糖氨基酸

过程：糖异生途径与酵解途径大多数反响是共有的、可逆

向；酵解途径中有3个由关键酶催化的不行逆反响。在糖异生时，

页由另外的反响和酶代替

1.丙酮酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸(PEP)10mins

2.1,6-双磷酸果糖转变为6-磷酸果糖

3.6-磷酸葡萄糖水解为葡萄糖

调整：

在这三个反响过程中，作用物的互变分别由不同酶催化其

5mins

津向反响，这种互变循环称之为底物循环，有必要通过调整使糖

导生途径与酵解途径互相协调，主要是对前述底物循环中的后2

「底物循环进展调整

糖异生的生理意义：

1.维持血糖浓度恒定

2.补充肝糖原

3.调整酸碱平衡(乳酸异生为糖)

10mins

乳酸循环

肌肉酵解G生成乳酸，后者通过血液循环到肝脏，异生为G,

件输出为肌肉利用，此过和循环进展，称为乳酸循环。

生理意义：①乳酸再利用，避开了乳酸的损失

②防止乳酸的积累引起酸中毒

八、血糖及其调整

血糖的概念：指血液中的葡萄糖

正常血糖浓度：3.89-6.11mmol/(70~110mg/dl))10mins

来源：食物糖消化汲取、肝糖原分解、非糖物质糖异生

去路：氧化分解供能、合成糖原、转变为其它物质

上升和降低血糖的激素及其作用机理

降低血糖：胰岛素(insulin)5mins

机理：

①促进肌、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运

入细胞。

②通过增加磷酸二酯酶活性，降低cAMP程度，从而使糖

原合酶活性增加、磷酸化酶活性降低，加速糖原合成、15mins

抑制糖原分解。

③通过激活丙酮酸脱氢酶磷酸酶而使丙酮酸脱氢酶激活，

加速丙酮酸氧化为乙酰CoA,从而加快糖的有氧氧化。

④抑制肝内糖异生。这是通过抑制磷酸烯醇式丙酮酸竣激

酶的合成以及促进氨基酸进入肌组织并合成蛋白质，削

减肝糖异生的原料。

⑤通过抑制脂肪组织内的激素敏感性脂肪酶，可减缓脂肪

发动的速率。

上升血糖：胰高血糖素(glucagon)、糖皮质激素、肾上腺素、

生长激素等。

10mins

胰高血糖素机制：

①经肝细胞膜受体激活依靠CAMP的蛋白激酶，从而抑制

糖原合酶和激活磷酸化酶，快速使肝糖原分解，血糖上

升。

②通过抑制6-磷酸果糖激酶-2,激活果糖双磷酸酶-2,从而

削减2,6-双磷酸果糖的合成，后者是6-磷酸果糖激酶-1

的最强的变构激活剂以及果糖双磷酸酶-1的抑制剂。于

是糖酵解被抑制，糖异生则加速。15mins

③促进磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶的合成；抑制肝L型丙酮

酸激酶；加速肝摄取血中的氨基酸，从而增加糖异生。

④通过激活脂肪组织内激素敏感性脂肪酶，加速脂肪发动，

从而间接上升血糖程度。

糖皮质激素机制：①促进肌肉蛋白质分解，分解产生的氨5mins

基酸转移到肝进展糖异生。

②抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖，抑制点为丙酮酸的氧

化脱竣。

肾上腺素机制：通过肝和肌肉的细胞膜受体、cAMP、蛋白

15mins

激酶级联启动磷酸化酶，加速糖原分解。主要在应激状态下发

挥调整作用。

血糖程度异样及糖尿病

低血糖是指血糖浓度低于3.0mmol/L

危害：低血糖影响脑的正常功能，因为脑细胞所须要的能

量主要来自葡萄糖的氧化。当血糖程度过低时，就会影响脑细10mins

胞的功能，从而出现头晕、倦怠无力、心悸等，严峻时出现昏

迷，称为低血糖休克。如不刚好给病人静脉补充葡萄糖，可导

致死亡。

缘由：

5mins

①胰性（胰岛B-细胞机能亢进、胰岛a-细胞机能低下等）；

②肝性（肝癌、糖原累积病等）；

③内分泌异样（垂体机能低下、肾上腺皮质机能低下等）；

④肿瘤（胃癌等）；

⑤饥饿或不能进食者等。