《生物化学》知识点总结

论方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内明生命现象本质的一门科学。其研究内容包括①生物体的化学组质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生控，即遗传信息的贮存、传递和表达。生物化学主要从份子水平、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2.问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20世纪中(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？质(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电(4)N端与C端：N端(也称N末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端(也称C末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成(6)氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残存部份称(7)肽单元(肽单位)：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③NH基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8)结构域：多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维有以下特点①空间上彼此分隔，具有一定的生物学功能②结构域与份子整体以共价键相连，普通难以分离(区别于蛋白质亚基)③不同蛋白质份子中结份子中的几个结构域彼此相似或者很不相同(9)份子病：由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功的疾病(10)蛋白质的变构效应：蛋白质(或者亚基)因与某小份子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质(或者亚基)功能的变化，称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)(11)蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚合能力的现象，称为协同效应，其中具有促进作用的称为正协同称为负协同效应(12)蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质份子的特定空间构象被破坏，物活性的丧失，变性的本质是非共价键和二硫键的破坏，但成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金白质的溶解度降低、粘度增加，结晶能力消失、生物活性丧(14)蛋白质复性：若蛋白质的变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可部份恢复其(1)组成生物体的氨基酸数量是多少？氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式？荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也中性氨基酸pI=(pK'+pK')12一氨基二羧基氨基酸一氨基二羧基氨基酸pI=(pK'+pK')212pI(pK'+pK')223(2)氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类？并举例分类名称结构缩写丙氨酸Ala(A)缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L)Ile(I)Ile(I)etetMGly(G) (中性氨基酸，不带电) (中性氨基酸，不带电)Thr(T) (中性氨基酸，不带电)Cys(C) (中性氨基酸，不带电)Tyr(Y) (中性氨基酸，不带电)Asn(N) (中性氨基酸，不带电)Gln(Q) (中性氨基酸，不带电)Asp(D) (酸性氨基酸，带负电)Glu(E) (酸性氨基酸，带负电)Lys(K) (碱性氨基酸，带正电)Arg(R) (碱性氨基酸，带正电)极极性氨基酸组氨酸 (碱性氨基酸，带正电)(3)蛋白质中氮含量是多少，如何测定粗蛋白的氮含量？(4)蛋白质的二级结构有哪几种形式？其要点包括什么？肽链主链环绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧；每圈螺旋基本平行多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构，侧链位于锯键，以稳固β-折叠，氢键与螺旋长轴垂直有确定规律性的肽链结构；是蛋白质份子的一些没有规律的松散具有可塑性(5)一个螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中共有多少圈螺旋？计算该片段的轴长(6)维持蛋白质一级结构的作用力有哪些？维持空间结构的作用力有哪些？维持蛋白质一级结构的作用力(主要的化学键)：肽键，有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力：氢键、疏水键、离子键、范德华力等(统称次级键)非化学(7)简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构：一级结构是空间构象的基础；同源蛋白质(在不同生物体内的作用相同或者相似的蛋白质)的一级结构的种属差异揭示了进化的历程，如细胞色素C；一级丧失，造成生理功能的变化，甚至引起疾病；肽质的前体激活的重要步骤结构的变化使其能够更充分、更协调地发生物功能；蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切；蛋白质的构象改变可影响其功能，严重时导致疾病的发生(蛋白质构象病，如疯牛病) (8)简述蛋白质的常见分类方式蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质(辅基)]常蛋白(9)简述蛋白质的主要性质蛋白质份子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中淀和凝固：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质份子的特定空可恢复或者部份恢复其原有的构象及功能，称为复性。在一定条件外，肽链因互相缠绕继而会萃，于是从溶液中析出，称为蛋白质沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。蛋白质变性后的絮状凝块，此凝块不易溶解于强酸和强碱中，称为蛋白质的凝固作用：由于蛋白质份子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有波长的特征性吸收峰，其吸收率和蛋白质浓度成正比(用来测含量)：经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应；蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或者红色(称为双缩脲反应，用以检测水酸(1)核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物，在大多数情况下，核苷(2)核苷酸：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷(3)核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸(即多聚核苷酸)，DNA(4)DNA的复性与变性：核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，形之是失去部份或者全部生物活性，但其变性并不涉及磷酸二酯键的断不改变。能够引起核酸变性的因素不少，升温、酸碱度改变、甲醛A地和成双螺旋结构的过程(5)份子杂交：在退火条件下，不同来源的DNA互补链形成双链，或者DNA单链和RNA(6)增色效应：核酸变性后，260nm处的紫外吸收明显增加，这种现象称为增色效应(7)减色效应：核酸复性后，紫外吸收降低，这种现象称为减色效应(8)基因与基因组：基因指遗传学中DNA份子中最小的功能单位，某物种所含有的全部的基因组，基因组的大小与生物的复杂性有关(9)Tm(熔解温度)：通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或者紫外光T特征，用不对称比率(A+T)/(G+C)衡量⑤亲缘越近的生物，其DNA碱基组成越相近，(11)探针：在核酸杂交的分析过程中，常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或者荧已知顺序的核酸片段称为探针(1)某DNA样品含腺嘌呤15.1%(按摩尔碱基计)，计算其余碱基的百分含量AA胞嘧啶(C)、胸腺嘧啶(T)四种；RNA的基本单位是核糖核苷酸，每一份子核糖核苷酸 (G)、胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)四种。②份子结构：DNA为双链份子，其中大多数是是 (3)简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA双螺旋结构的要点：①DNA份子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(DNA单链)组轴平行盘绕，形成右手双螺旋结构。螺旋中两条链的方向相反，其，嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数除一条新的互补链，这样就得到了两对链，解决了遗传复制中样DNA征？ tRNA旋结构，保守性最强。二级结形折叠而成，呈倒L型。功合成rRNARNA80%)，与蛋白质组成核蛋白体，作为蛋白质生物合(6)简述tRNA的二级结构要点A起携带氨基酸的作用②反密码区：与氨基酸接受区相对的普通含有，中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区：该区域含成环(TψC)由7个核苷酸组成，通过由5对碱基组成的双螺旋区(TψC臂)与tRNA其(7)简述核酸的主要性质点：由于核酸份子中既具有酸性基团，有具有碱性基团，于是核的水解有碱水解和酶水解两种方式，前者通过在碱性条件下没有切断磷酸二酯键(限制性核酸内切酶)或者没有选择性地切断行为引起的性质变化不明显，份子量越大复性越艰难，浓度越大，复性越艰难构，具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质，并且具有弱碱性四章糖羟基酮及其衍生物或者缩聚物的总称，俗称碳水化合物(1)简述糖的功能及分类？并举例说明糖的分类：根据大小分为单糖(大约20种)、寡糖(2-10种)、多糖和糖缀合物。单糖酮糖如赤藓酮糖)、戊糖(醛糖如核糖，酮糖如核酮糖)、己糖(醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖，酮糖如果糖、山梨糖)、庚糖(景天酮糖)。寡糖按照所含糖基多少分为二糖(蔗糖、麦芽糖、乳糖)、三糖(棉子糖)…六糖。多糖分为均多糖(淀粉、糖原、甲壳素、纤维素)和杂多糖(半纤维素、粘多糖)。糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类 (2)说明麦芽糖(组成淀粉的基本单位)、纤维二糖(组成纤维素的基本单位)所含单糖β-葡萄糖(1-C和4-C上的羟基均在环平面(3)列举出四种多糖的名称均多糖(由一种单糖聚合而成)：淀粉(有直链淀粉和支链淀粉两种，后者存在1-6糖苷键，两者均是植物细胞的能源储存形式)、糖原(动物及细菌的储能物质，贮存于动物的肝脏和肌肉中，结构于支链淀粉类似，遇碘显红紫色)、纤维素[葡萄糖β(1-4)糖苷键连杂多糖(由几种不同的单糖聚合而成)：半纤维素(存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称)、粘多糖(糖胺聚糖。是含氨基己糖的杂多糖的总称，表现为一定的粘性和酸性，如透明质酸和肝素)、药物多糖(中药的有效成份)、其他杂多糖如琼脂和果胶物膜反应形成的化合物，包括某些不溶于水的大份子脂肪酸和大份子的醇类，分为简单脂(不与脂肪酸结合的脂，如固醇类、萜类、前列腺素)和结合脂(与脂肪酸结合的脂，如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白)(1)简述脂的功能。储能物质，因为其具有热值高、不溶于水、易于会萃的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类(磷脂酰甘油酯)是组成细胞膜的主要成份内是维生素及激素的前体物质(2)简述生物膜的流动镶嵌模型？生物膜分为细胞膜和细胞器膜，其共同特点是单层的生物膜(细胞膜)是流动的磷脂，蛋白质无规则地分布在磷脂双份子层中。脂类的流动性使得生物方便蛋白质的运动，也使得细胞可变形；膜的流动性与脂的种类和择性透过的运输通道，同时也是细胞间信息传递、识别的受体。细类似，但由于功能的分化而多为双层膜，内层膜浮现扩大现象，成(1)酶：酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂(2)单酶(单纯蛋白酶)：除了蛋白质外，不含有其他物质的酶，如脲酶等普通水解酶(3)全酶(结合蛋白酶)：含酶蛋白(脱辅酶，决定反应底物的种类，即酶的专一性)和非蛋白小份子物质(传递氢、电子、基团，决定反应的类型、性质)的酶。酶蛋白与辅助两部份结合称为全酶(4)辅酶：与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小份子有机物或者金属(5)辅基：与酶蛋白结合较为密切、不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才干与中的铁卟啉程度不同(7)寡聚酶：寡聚酶是由两个或者两个以上的亚基组成的酶，亚基可以相同也可以不同，亚此容易分开，多数寡聚酶在代谢中起调节作用 (8)多酶体系(多酶复合物)：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成，通常是系列反应中2-6有利于一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机 (9)酶的专一性：一种酶只能作用于一种物质物质或者结构相似的一类物质，促使其发生现象称为酶的专一性。酶的专一性包括结构专一性和立体异构专一性两类。结构专一性有相对专一性[包括键专一性(只能作用于一定的键，对键两边的基团没有要求)、基团专一性(除要求一定的键之外，对键一端的集团也有要求)]和绝对专一性(对于底物的化学结构要求非常严格，只作用于一种底物)两类。立体异构专一性(超专一)指当底物有立体异构体时，酶只能作用于其中的一种，对其对映体则没有作用 (10)诱导契合学说：酶的活性部位不是事先形成的，而是底物和酶相互作用后形成的，变，使酶的催化和结合部位达到活性部位所需的方位，从而底物能下的化学反应 (11)中间产物学说：当酶催化某一化学反应时，酶首先与底物结合，形成中间符合产物 (12)酶的活性部位：酶份子中与底物直接结合，并催化底物发生化学反应的部位，有底组成，前者负责与底物的结合，后者负责催化底物键的断裂，决定的催化性质。酶活中心的体积占酶总体积的比例很小，是三维实体 (13)必需基团：必需基团指参预构成酶活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团，既团，也包括活性中心之外的必需基团 (14)酶促反应动力学：指研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。前者 (15)抗体酶：抗体酶是抗体的高度选择性和酶的高度催化作用结合的产物，本质上是一球蛋白在可变区赋予了酶的属性，所以也称为催化性抗体。他是用普通单克隆抗体制备的程序获得具有催化反应活性的抗体，普通情物催化功能的生物份子(17)同工酶：指有机体内催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的份子结构组成有所不不同(1)酶作为催化剂有哪些特点？：酶的催化作用具有高效性、高度专一性，同时酶易失活、活酶需要辅助因子，反应条件温和②酶和普通催化剂的共性：只能反应，自身不参预反应，不能改变平衡常数 (2)阐述酶的化学本质学本质是蛋白质(惟独有催化作用的蛋白质才成为酶)，少数为RNA。结合酶含有蛋白质和非蛋白小份子物质，其蛋白质和辅助因子单独辅助因子可以是小份子有机化合物或者金属离子，分为辅酶和辅基两除去，辅基只能通过化学处理除去，但二者间没有明显界限。通常特定的辅酶结合才干成为有活性的全酶，并且一种辅酶可以与多种成具有不同专一性的全酶 体异构专一性。结构专一性包括相对专一性和绝对专专一性是当底物有立体异构体时，酶只对其中的一种有作用，对其对(4)辅基和辅酶有何不同？在酶催化反应中它们起什么作用？脱离酶蛋白，可用透析法除去小份子有机物。辅基与酶去，需要经过一定的化学处理才干分开酶蛋白和辅基。辅、电子、基团的作用，决定反应的类型和性质 号1)、转移酶(编号2)、水解酶(编号3)、裂合酶(编号4)、异构酶(编号5)、合成酶 类仍可分为亚亚类，按照正整数顺序编号④按照酶在亚亚类中的(6)根据国际酶学委员会的建议，酶分为哪几大类？每一大类催化的化学反应的特点是什酰乙酸脱羧酶k.天冬酰胺合成酶l.碳酸酐酶A-2H+B(辅酶)A-X+BA-B+HO2A-BA+B-2HBO+HO2A+B-XA+BABPj.k.123456(7)试述酶催化的作用机理循普通催化剂的规律，即能加速化学反应速率，具有微量高效能的反应；只能缩短平衡达到的时间，不改变平衡点；对正反应用②酶加速反应的本质——降低活化能：反应体系中活化份子越酶通过降低活化能，间接增加活化份子数，使得化学反应加速③理论：在酶促反应中，酶和底物首先生成不稳定的中间产物，之 (8)阐述酶具有高效催化的份子机理(阐述与酶高催化效率有关的因素)催化基团与底物之间集合于同一份子而使有效浓度得以极大提近似份子内的反应，使反应速率大大增加成的非共价作用：酶的的活性中心的某些基团或者离子可以使反应的过渡态，形成相互契合的酶-底物复合物，降反应易于发生份子具有一定的柔韧性，其作用的专一性不仅取决于酶和底物的正确的空间取位。当底物与酶的结合部位结合时，产生变化，酶与底物彻底契合，反应发生酶促反应有酸碱催化、共价催化和金属离子催化三种机理。酸碱应物提供质子或者接受质子以稳定过渡态、加速反应。共价催化络合物(9)阐述酶活性部位的组成与特点部位组成，结合部位负责与底物的结合，决定酶的专催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化性质。活性部位的共同特酶份子总体积相当小的一部份②酶的活性部位具有三维实体，在一级，但在空间结构上可能很接近③底物和酶的活性部位有诱导契合作用于酶份子表面的一个裂缝内⑤底物通过次级键较弱的力结合到酶上⑥韧性和可运动性，酶变性过程中，活性部位最先被破坏 。抑制剂指能够使酶的必需基团的化学性质改变而降低酶活活性的物质。抑制剂的影响作用可分为失活作用和变性作用，失活作但酶未变性，而引起酶活力的降低或者丧失，分为可逆抑制作用(包括竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用、反竞争性抑制作用)和不可逆抑制作用，两者可以用能否使用透析、超制剂使酶复性区别，可逆抑制可以用物理方法除去抑制剂，不可逆抑响。每种酶有自身的酶反应最适温度，温度的影响具有两面活剂能够提高酶活性，大部份是无机离子或者简单的有机物底物足够过量而其他条件固定的条件下，若反应系统中不含不利于酶发挥作用的因素，酶促反应的反应速率与酶的浓度成(11)试写出米氏方程并加以讨论米氏方程：V=V[S]max，双倒数形式：0K+[S]m1K=mVV0max()+[S]Vax=m()+=m()+VV[S]0maxVV[S]0max1K1VV[S]0max11VV[S]0max1aK1KmV1=m()+=m()+1K1K=K(12)试讨论米氏常数的定义及其意义1常数和复合物转化为酶与产物的平衡常数。米氏常数是酶的特征与底物种类有关，而与酶浓度无关，可以鉴定酶。通过米氏常数亲和力的大小，米氏常数越大，亲和力越小，米氏常数越小，亲率为最大速率的一半时，米氏常数为此时的底物浓度 V[S][S]将V0=0.8Vmax带入米氏方程，有0[S]，即0[S]，[S]=4Kmmm(14)如何区别竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂？并分别简述它们的动竞争性抑制：抑制剂(I)与底物(S)竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正程度取决于底物及抑制剂的相对浓度，抑制作用和酶结合，两者没有竞争作用，但中间的三元复合性降低，抑制剂结构与底物没有共同之处，抑制剂与酶活性部位m(16)由酶反应S→P测得数据如下：倒数形式，在数据中任取两点，求得直线方程为V[S]0部与底物结合，处于过量状态，因此浓度增加一倍，速率不变育和代谢必须的一类微量有机物质，这种物质由于足，所以必须由食物供给。已知绝大多数维生素为酶的辅酶或者质代谢中起重要作用(1)根据溶解性，维生素分为几类？各类维生素的生物学功能？每类分别包括哪些？物基团的转移B族维生素(B1、B2、B3、维生素B2即核黄素，在体内以黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)酶，通过氧化态和还原态的互变，起促进底物脱氢或者传递氢的、脂和蛋白质的代谢A移酶系的辅酶，以一碳基团(甲基、甲酰基、甲烯基、羟甲基等)的载体参预一些生物活酸、胆碱、蛋白质等的合成经炎、皮肤麻木、心理衰竭、四肢无力、肌肉萎缩、下肢浮肿等症状(脚气病)②缺乏造成肠胃蠕动缓慢，消化液分泌减少、食欲不振消化不良中浮现甲基丙二酸，即甲基丙二酸尿症C化过程受阻，肝脏中胆固醇堆积，血液中胆固醇升高③芳香族氨基影响维生素A缺乏症：夜盲症；影响发育(生长发育受阻)；上皮组织干燥(上皮细胞角质化)及反抗病菌能力降低，于是易于感染病影响；氧化磷酸化过程中电子传递受到影响(1)新陈代谢：反之生物与周围环境进行物质与能量交换的过程，是物质代谢和能量代谢的有机统一；包括同化作用(需能的生物小份子合成生物大份子)和异化总用(释放能量代谢，能量的交换过程称①由酶催化，反应条件温和②诸多反应有严格顺序，彼此协(2)高能化合物：在生化反应中，某些化合物随水解反应或者集团基团转移反应可释放出大同点：境经酶催化逐步释放能量，体外氧化能量一次性蓦地释放；生物氧氧结合形成水，有机酸脱羧产生二氧化碳；体外氧化氧直接与碳和 (4)呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最一系列酶和辅酶称为呼吸链，又称电子传递链，由递氢体和电子传(7)磷氧比：指物质氧化时，每消耗1mol氧原子所对应消耗的无机磷酸摩尔数，即生成(1)生物体的新陈代谢有哪些共同的特点？研究代谢有哪些主要方法？酶催化，反应条件温和②诸多反应有严格顺序，彼此协调外培养的细胞、细胞器以及细胞提取物②同位素示踪：追踪代谢过程间产物及标记位置③代谢途径阻断：采用抗代谢物或者酶的阻断抑制剂被抑制后的情况④突变体研究方法：利用基因和酶的对应关系观察基和底物的堆积对突变体的影响(2)简述生物氧化的特点。同点：生物氧化中底物的加氧、脱氢、失电子，遵循氧释放；与氧结合形成水，有机酸脱羧产生二氧化碳；体外氧化氧直接(3)呼吸链中如何确定传递体的顺序？请写出呼吸链中复合体Ⅰ、辅酶Q、复合体Ⅱ、复实验确定：①标准氧化和还原电位②拆开和重组③特异抑制剂阻ADHI虎魄酸复合体IIO2(4)分别写出鱼藤酮、抗霉素A、氰化物(CN)、叠氮化物(NaN3)、一氧化碳(CO)和硫化氢(H2S)对呼吸链传递体的抑制部位。化物(NaN3)、一氧化碳(CO)和硫化氢(H2S)：Cytaa3与O2间 (5)简述氧化磷酸化作用机制。将质子从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外电化学(2)三羧酸循环：由乙酰CoA与草酰乙酸缩合形成柠檬酸开始，经反复脱氢、脱羧再生(3)磷酸戊糖途径：磷酸己糖经过以磷酸戊糖为代表的中间产物形成磷酸核糖和NADPH(4)糖异生作用：对于植物来说指光合作用，即在植物的叶绿体重在光能驱动下二氧化碳的过程；对于动物来说，指由非糖物质转变成葡萄糖或者糖原的丙酮酸、生糖氨基酸等，部位为肝脏和肾脏(5)糖原的合成作用：由葡萄糖合成糖原的过程称为糖原合成作用，包括活化、缩合和分(6)糖原异生：由非糖物质转变为糖原的过程称为糖原异生过程(1)写出糖酵解的产能步骤，并进行能量计算。 (2)写出三羧酸酸循环产能步骤，并进行能量计算。第二阶段为脱碳脱氢阶段，由丙酮酸形成乙酰CoA，同时1份子丙酮酸生成1份子(3)淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。酸葡萄胞外分解中三种酶的作用部位是：α-淀粉酶在淀-淀粉酶从非还原端开始，水解α-1,4糖苷键，挨次(4)简述糖酵解的生物学意义的主要供能方式，如剧烈运动和在高原环境中时②糖酵解是某情况下少数组织的能量来源，如成熟红细胞、神经组织、白细脏的糖酵解途径的主要功能是为其他代谢提供合成原料 (5)简述三羧酸循环的生物学意义脂肪和蛋白质的共同氧化途径②三羧酸循环是三大物质代谢联物的碳骨架 (6)磷酸戊糖途径分为哪两个阶段，并简述其生物学意义。磷酸戊糖途径分为氧化阶段(脱碳产能)和非氧化阶段(重组)。氧化阶段过程为：6-O于合成各类多糖②提供NADPH作为供氢体参预多种代谢反应，为体内代谢反应提(8)简述糖原的合成过程 (UDPG)②缩合阶段：UDPG与引物(麦芽糖等)在糖原合酶的催化下生成比引物多一个(1)脂肪动员：贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶(HSL)的催化下水解并身各组织细胞摄取利用的过程称为脂肪动员(3)酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间产物(1)简述三脂酰甘油的水解及甘油的氧化三脂酰甘油的水解过程即脂肪动员过程，甘油三酯在激素敏感脂肪酶(HSL)的催化甘油只能在肝脏中异生为糖或者参预糖代谢氧化，脂肪酸则可以提丙酮，参预到糖酵解过程形成丙酮酸，最终经三羧酸循环彻底氧过程中，此为另一条氧化途径(2)1mol硬脂酸彻底氧化可产生多少molATP(写出计算过程)？(3)脂肪酸除β-氧化外，还有哪些氧化途径？微生物具备的ω-氧化(快速双向的β-氧化)(4)比较脂肪酸的β-氧化与从头合成的不同电子供体或者受体FAD，NAD+脂肪酸氧化能量变化(5)酮体的代谢主要的生理意义是什么？是肝脏输出能源的一种