动物生物化学习题答案

第二章核酸

一、比较mRNA、tRNA、rRNA的分布，构造特点及功效

mRNA重要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA重要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的构成部分。mRNA的构造与功效：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子含有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子构造和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴构造。mRNA的功效是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA普通是多顺反子。真核生物的mRNA普通是单顺反子。

2.tRNA的构造与功效：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级构造由于局部双螺旋的形成而体现为“三叶草”形，故称为“三叶草”构造，可分为：①氨基酸臂：3’-端都带有-CCA-次序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸构成三联体，在蛋白质生物合成中，能够用来识别mRNA上对应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC次序。⑤可变环。

3.rRNA的构造与功效：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场合。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。二．简述DNA双螺旋构造模型要点1两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5‘—3’，另一条由3‘—5’)围绕同一种(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一种双螺旋。

2疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。

3内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一种)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm.

4双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。

5两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。第三章蛋白质简述蛋白质α-螺旋和β-折叠α-螺旋多肽链骨架，围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成形成棒状的螺旋构造，其重要特点有：①肽链骨架围绕一种轴以螺旋的方式伸展。②螺旋形成是自发的。③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一种氨基酸残基围绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm。④α螺旋构造有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋重要是右手螺旋。⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参加螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。β—折叠是指蛋白质分子中两条平行或方向平行主链中伸展的同期折叠的构像，重要特点有：

①是肽链相称伸展的构造，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。

②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。

③两段肽链能够是平行的，也能够是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层构造的形式十分多样，正、反平行能互相交替。

④平行的β－折叠构造中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层构造，则间距为0.7nm.简述蛋白这的变性机理，并概要阐明变性的特点。1.蛋白质变性（proteindenaturation）：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被变化，从而造成其理化性质的变化和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。3能引发蛋白质变性的因素：物理因素有：加热、冷冻、高频率的声涉及超声波解决、紫外线、放射线、高压、强烈振荡、搅拌、研磨、表面张力等。

化学因素有：强酸、强碱、有机溶剂如酒精、丙酮、尿素、胍、重金属盐类、表面活性剂以及生物碱等。3、变性的特点：（一）生物活性丧失

蛋白质的生物活性是指蛋白质所含有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功效。生物活性丧失是蛋白质变性的重要特性。有时蛋白质的空间构造只要轻微变化即可引发生物活性的丧失。

（二）某些理化性质的变化

蛋白质变性后理化性质发生变化，如溶解度减少而产生沉淀，由于有些原来在分子内部的疏水基团由于构造松散而暴露出来,分子的不对称性增加蛋白质分子凝聚从溶液中析出，因此粘度增加，扩散系数减少。

（三）生物化学性质的变化

蛋白质变性后，分子构造松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用重要是由于蛋白质分子内部的构造被破坏。天然蛋白质的空间构造是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密构造变为无序的松散的伸展状构造（但一级构造并未变化）。因此，原来处在分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引发分子间互相碰撞而聚集沉淀。第四章、酶酶作为生物催化剂含有什么特点1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反映速率更快；

2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；

3、温和性：是指酶所催化的化学反映普通是在较温和的条件下进行的。

4、活性可调节性：涉及克制剂和激活剂调节、反馈克制调节、共价修饰调节和变构调节等。5.有些酶的催化性与辅因子有关。

6.易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。何为竞争克制和非竞争克制？两者有何异同？竞争性克制作用：克制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性减少的作用。类似克制剂普通与酶的天然底物机构相似，能够与底物竞争酶的活性中心，从而减少酶与底物的结合，克制酶的活性

非竞争性克制作用：克制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并制止产物生成，使酶的催化活性减少，有些克制剂与酶活性中心以外的必要基团结合，但不影响酶与底物的结合酶与底物也不影响酶与克制剂的结合，但形成的酶---底物---克制剂复合物不能进一步释放产物，至酶失活。

共同点：克制剂与酶通过非共价方式结合。都起克制作用。

不同点：

（1）竞争性克制克制剂构造与底物类似，与酶形成可逆的EI复合物但不能分解成产物P。克制剂与底物竞争活性中心，从而制止底物与酶的结合。可通过提高底物浓度削弱这种克制。竞争性克制剂使Km增大，Km'=Km×（1+I/Ki），Vm不变。

（2）非竞争性克制酶能够同时与底物和克制剂结合，两者没有竞争。但形成的中间物ESI不能分解成产物，因此酶活减少。非竞争克制剂与酶活性中心以外的基团结合，大部分与巯基结合，破坏酶的构象，如某些含金属离子（铜、汞、银等）的化合物。非竞争性克制使Km不变，Vm变小简述酶的特异性酶的特异性是酶只能对特定的一种和一类底物起作用，发生特异的化学反映的特定产物，酶的特异性分为绝对专一性和相对专一性立体异构专一性构造专一性：

①绝对特异性(absolutespecifictity)?

有的酶只作用于一种底物产生一定的反映，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。?

②相对特异性(relativespecificity)?

一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简朴的酯类；磷酸酶(phosphatase)对普通的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

立体异构特异性(stereopecificity)?

酶对底物的立体构型的特异规定，称为立体异构专一性或特异性，分为旋光异构专一性和顺反（几何）异构专一性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶(L-lacticaciddehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。而延胡索酸酶只能催化延胡索酸（反丁烯二酸）生成苹果酸，而不能催化顺丁烯二酸反映。温度对酶的活性的影响普通来讲,每种酶的酶活性有最适温度，在此温度下，其活性最高，偏离此最适温度时，温度越低，或者温度越高，其活性越小。并且，温度过高会造成酶失活以及变性。底物浓度对酶的活性的影响⑴酶的浓度对酶促反映的影响，在底物足够，其它条件固定的条件下，反映系统中不含有克制酶活性的物质及其它不利于酶发挥作用的因素时，酶促反映的速率与酶浓度成正比。⑵底物浓度对酶促反映的影响：在底特浓度较低时，反映速率随底物浓度增加而加紧，反映速率与底物浓度近乎成正比；在底物浓度较高时，底物浓度增加，反映速率也随之加紧，但不明显；当底物浓度很大且达成一定程度时，反映速率就达成一种最大值，此时即使再增加底物浓度，反映速率也几乎不再变化。

生物膜穿膜运输方式有哪几个？有主动运输和被动运输：主动运输：耗能量能逆浓度运输有载体被动运输：分简朴扩散和增进扩散，简朴扩散：涉及小分子和离子的转运，顺浓度梯度的特点；增进扩散：顺浓度特点，不需要能量，但需要载体蛋白。

第十十一章试述DNA的复制过程DNA的复制是半保存复制，子代DNA分子中仅保存一条亲代链，另一条链则是新合成的。复制时双链DNA由解旋酶解开双链，DNA变化双螺旋构造，在单链DNA结合蛋白（SSB）和DNA聚合酶Ⅲ的共同作用下合成先导链，方向与复制叉推动的方向一致。在滞后链上。当复制叉进一步打开时，RNA引物才干和DNA单链结合。滞后链合成时产生刚起片段。DNA引物酶合成新的RNA引物，与DNA单链相结合准备引发合成新的冈崎片段。在滞后链中，DNA聚合酶Ⅰ消除RNA引物。弥补缺口，最后DNA合成酶将冈崎片段连成长链。试述RNA生物合成的过程。第十二章蛋白质的生物合成试述蛋白质生物合成的过程.有四个阶段：氨基酸的活化，肽链合成的起始，肽链的延伸，肽链合成的终止与释放。

①氨基酸的活化氨酰-tRNA合成酶催化氨基酸的羧基与对应的tRNA的3‘端核酶上3’-羟基之间形成酯键，生成氨酰-tRNA。

②肽链合成的起始核糖体亚基和起始氨酰-tRNA在起始因子的参加下识别mRNA上的起始信号，并组装成起始复合物。

③肽链的延伸70S的起始复合物，氨酰-tRNA，三种延伸因子，以及GTP和Mg2+共同参加延伸循环，进行进位、转肽、移位等过程。

④肽链合成的终止与释放在释放因子RF1、RF2、RF3蛋白作用下，核糖体移动到终止密码子(UAA、UAG、UGA)时，停止翻译，同时肽链释放。蛋白质生物合成过程：

1．氨基酸的活化：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完毕。反映完毕后，特异的tRNA3’端CCA上的2’或3’位自由羟基与对应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。

2．活化氨基酸的缩合——核糖体循环：活化氨基酸在核糖体上重复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反映过程。核糖体循环过程可分为三个阶段：

⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF增进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。

⑵肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一种密码相对应的氨基酰tRNA进入核糖体的A位。此环节需GTP，Mg2+，和EF参加。②转