生物化学名词解释 问答

名词解释氧化磷酸化生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水时，所释放的能量用于ADP磷酸化生成ATP的过程。管家基因有些基因在生命全过程都是必需的且在一个生物个体的几乎所有细胞中持续表达，这类基因称为管家基因。糖的有氧氧化糖的有氧氧化是葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧成CO2和H2O并生成大量ATP的过程称为糖的有氧氧化。脂肪动员脂肪组织中的甘油三酯被组织脂肪酶逐步水解为自由脂肪酸和甘油供其它组织利用的过程称为脂肪动员。必需氨基酸体内需要但不能自行合成，必需食物供给的氨基酸，有8种缬、赖、异（亮）苯（丙），蛋（甲硫）亮、色、苏氨酸称为必需氨基酸。氮平衡摄入蛋白质的量与排出物（主要为粪便和尿）中含氮量之间的关系称为氮平衡。密码子mRNA分子中每相邻三个核苷酸组成一个单位,代表一个氨基酸称为密码子。酶的化学修饰酶蛋白肽链上的某些残基在另一种酶的催化下，共价地结合某些化学基团，从而引起酶活性改变的过程称为酶的化学修饰。蛋白质变性作用蛋白质分子在某些理化因素的影响下，失去水化膜和电荷并使空间结构受到破坏，从而使理化性质改变，生物活性丧失的现象称为蛋白质的变性作用。基因诊断利用分子生物学和分子遗传学的技术方法，直接检测分子结构及表达水平是否异常，从而对疾病做出诊断的方法。构象在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。构型在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。抗原凡能刺激动物机体产生并能特异地与这种抗体结合的物质，称为抗原。抗原通常是一种蛋白质。但多糖及核酸等物质侵入机体后也能引起抗体的产生。抗原可分为天然抗原和人工抗原。抗体在动物体内，由于抗原的入侵而刺激机体产生的一种球状蛋白就叫抗体。这种抗体能特异地与抗原结合，变成抗原-抗体复合物。抗体是一种免疫球蛋白。免疫球蛋白免疫球蛋白是动物体内的一种球状蛋白，它是被脊椎动物作为抗体而合成的。它能与外来的抗原相结合从而引起免疫反应。各种免疫球蛋白的结构都含有四条肽链，两条轻链和两条重链。在免疫球蛋白分子上含有两个抗原结合部位。免疫球蛋白可分为五大类：IgG、IgM、IgA、IgD及IgE。α-螺旋是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为α-螺旋。β-折叠是蛋白质中一种常见的二级结构。处于β-折叠构象的多肽链是相当伸展的，不同的肽链间(或同一肽链的不同肽段间)的N—H与C═O形成氢键，这些肽链的长轴互相平行，而链间形成的氢键与长轴近似垂直。无规卷曲指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，它的结构比较松散。蛋白质一级结构由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。蛋白质二级结构指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。蛋白质三级结构指一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构域)的基础上，进一步地盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。蛋白质四级结构四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。超二级结构在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体。结构域在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。蛋白质的变性作用天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。 蛋白质的复性变性了的蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。亚基蛋白质最小的共价单位，所以又称为亚单位。全酶是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。酶的辅助因子构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及水分子有机化合物，主要作用是在酶促反应中运输转移电子、原子或某些功能基的作用。辅酶和辅基大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价健和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。酶活力指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。酶的活力单位(U)酶活力的度量单位。1961年国际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，特定条件：温度25℃酶的比活力即酶含量的多少，定为每毫克酶蛋白所具有的酶的活力单位，一般用U/mg蛋白表示。酶的转换数：KcatKcat指每秒钟每个酶分子转换底物的微摩尔数，代表酶的催化效率。米氏常数Km米氏常数Km:是米氏酶的特征常数之一。Km值的物理意义在于它是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。单位是：mol/L等。激活剂凡能提高酶活性的物质均称为激活剂。抑制剂能使酶分子上的某些必需基团(主要指酶活性中心上的一些基团)发生变化，从而引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速度降低的物质。不可逆抑制作用与可逆抑制作用前者是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基结合，而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。后者则指抑制剂以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢复活性。竞争性抑制作用竞争性抑制剂因具有与底物相似的结构所以与底物竞争酶的活性中心，与酶形成可逆的EI复合物，而使EI不能与S结合，从而降低酶反应速度的可逆抑制作用。这种抑制作用可通过增加底物浓度来解除。非竞争性抑制作用非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成EI或ESI复合物，从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加底物浓度的方法解除。酶的专一性是指酶催化特定的底物发生一定的化学反应生成特定产物的特性。酶的活性中心指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。多酶体系在细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。一般分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。调节酶在多酶体系中某些酶因其本身活性受到严格的调节控制从而对代谢反应起调节作用，此类酶统称为调节酶。别构效应别构效应是指生物体内具有多个亚基的蛋白质与别构效应剂结合后而引起其构象的改变，从而导致蛋白质分子生物活性大小改变的现象称为别构效应。别构酶一种一般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节物的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。酶原激活某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位时由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。寡聚酶由两个或两个以上亚基组成的酶分子，相对分子质量一般从35000到几百万以上的酶。同工酶指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。诱导酶指当生物体或细胞中加入特定诱导物后，而诱导产生的酶，称为诱导酶。它的含量要诱导物诱导下显著增高，这种诱导物往往是该酶的底物或底物类似物。问答题何谓酮体，酮体代谢有何生理意义？酮体是乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮的总称。酮体生成具有以下生理意义：肝脏输出能量的一种形式肌肉尤其是脑组织的重要能源代替葡萄糖成为肌肉和脑组织的主要能源质粒载体需具备哪些特征？分子量相对较小，能在细菌内稳定存在，有较高的拷贝数。具有一个以上的遗传标志，便于对宿主细胞进行选择具有多克隆位点，便于外源基因的插入。参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？维持蛋白质空间结构的作用力是非常复杂的，主要涉及下面几种：①二硫键；②离子键；③配位键；④氢键；⑤疏水键；⑥范德瓦尔斯力。试述三种主要的RNA的生物功能（与蛋白质生物合成的关系）。mRNA是信使RNA，它将DNA上的遗传信息转录下来，携带到核糖体上，在那里以密码的方式控制蛋白质分子中的氨基酸的排列顺序，作为蛋白质合成的直接模板。rRNA是核糖体RNA，与蛋白质共同构成核糖体，核糖体不仅是蛋白质合成的场所，还协助或参与了蛋白质合成的起始。tRNA是转运RNA，