王镜岩-生物化学I-第9章酶促反应动力学-第10章酶的作用机制和酶的调节讲述

第1，2节酶促反应动力学Enzyme

化学反应的两个基本问题：反应进行的方向、可能性和限度反应进行的速率和反应机制一、化学动力学基础化学热力学化学动力学（一）反应速率及其测定

——以单位时间内反应物或生成物浓度的改变来表示。（二）反应分子数和反应级数1.反应分子数：——反应中真正相互作用的分子的数目单分子反应：AP

双分子反应：A+BP+Q单分子反应

v=kc双分子反应

v=kc1c2c、c1、c2：反应物浓度（mol/l）

k：比例常数/反应速率常数2.反应级数能以v=kc表示，为一级反应；能以v=kc1c2表示，则为二级反应；

v与反应物浓度无关，则为零级反应。双分子反应、一级反应（三）各级反应的特征

1.一级反应：

反应速率与反应物浓度的一次方成正比。

v=kcC0C0/20t½[P]Ct反应物的消耗产物的增加半衰期t1/2：有一半反应物转化为产物所需的时间lnC0lnC0/20t½Ctk当t=t½时，c=1/2c0,则t½＝0.693／k,即半衰期与反应物的初浓度无关。2.二级反应：

v=k（a-x）（b–x）

a、b：反应物A、B的初浓度

x：t时已发生反应的物质浓度

（a-x）、（b–x）：t时后A、B的浓度3.零级反应：v=k一级反应：半衰期与反应物的初浓度无关二级反应：半衰期与反应物的初浓度成反比零级反应：半衰期与反应物的初浓度成正比单底物、单产物反应；酶促反应速度一般在规定的反应条件下，用单位时间内底物的消耗量和产物的生成量来表示；反应速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以内）时的反应速度；底物浓度远远大于酶浓度。（[S]》[E]）研究前提二、底物浓度对酶反应速率的影响产物0时间初速度酶促反应速度逐渐降低酶促反应的时间进展曲线

在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。反应初速度随底物浓度变化曲线当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。[S]VVmax随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。[S]VVmax当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应[S]VVmaxE+SESP+Ek1k2k3（一）中间络合物学说

k4三个假设：（1）E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即

V＝k3[ES]。（2）S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。（3）P→0忽略这步反应（二）酶促反应的动力学方程式1、米氏方程的推导1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程(Michaelisequation)。[S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常数(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]Km+[S]＝──稳态时ES浓度不变

反应速度

V=k3[ES]ES的生成速度=消耗速度

k1[E][S]=k2[ES]+k3[ES]E的质量平衡方程

[E]=[Et]-[ES]E+SESP+Ek1k2k3(Ⅲ)(Ⅰ)(Ⅱ)稳态时ES浓度不变反应速度

V=k3[ES]ES的生成速度=消耗速度

k1[E][S]=k2[ES]+k3[ES]E的质量平衡方程

[E]=[Et]-[ES]E+SESP+Ek1k2k3V=V[S]Km+[S]米氏方程V=Vmax=k3[ES]max=k3[Et]Km=

k2+k3k1米氏常数

a.当[S]很小时V=V[S]/Km一级反应反应初速度随底物浓度变化曲线米氏曲线V=V[S]Km+[S]b.当[S]很大时V=V[S]/[S]=V

0

级反应混合级Km=?Km=[S]V=V[S]Km+[S]若V＝V/2V2＝V[S]Km+[S]1Km+[S]=2[S]2、动力学参数的意义（1）米氏常数Km的意义Km＝[S]∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2

①Km是酶的特性常数：

与pH、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无关，可以鉴定酶。酶底物Km(mmol/L)脲酶尿素25溶菌酶6-N-乙酰葡萄糖胺0.006葡萄糖-6-磷酸脱氢酶6-磷酸-葡萄糖0.058胰凝乳蛋白酶苯甲酰酪氨酰胺2.5甲酰酪氨酰胺12.0乙酰酪氨酰胺32.0②可以判断酶的专一性和天然底物Km值最小的底物——最适底物/天然底物1/Km近似表示酶对底物的亲和力：1/Km越大、亲和力越大Km=

k2+k3k1Km≈k2（分离能力）/k1（亲合能力）E+SESP+Ek1k2k3Km越小，亲和力越强。[S]很小时，反应速度就能达到很大。性能优，代谢中这类酶更为重要k2>>k3时④Km可帮助判断某代谢反应的方向和途径催化可逆反应的酶对正/逆两向底物Km不同

——Km较小者为主要底物③根据Km：判断某[s]时v与Vmax的关系判断抑制剂的类型乳酸脱氢酶（1.7×10-5）丙酮酸脱氢酶（1.3×10-3）丙酮酸脱羧酶（1.0×10-3）丙酮酸乳酸乙酰CoA乙醛丙酮酸浓度较低时：代谢哪条途径决定于Km最小的酶一底物多酶反应（2）Vmax和k3（kcat)的意义一定酶浓度下，酶对特定底物的Vmax也是一个常数。[S]很大时，Vmax＝k3[E]。k3表示当酶被底物饱和时，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，——又称为转换数、催化常数kcatkcat越大，酶的催化效率越高（3）kcat/km的意义：V=Vmax[S]Km+[S]∵Vmax=kcat[Et]∴V=kcat[Et][S]Km+[S]当[S]<<Km时，[E]＝[Et]是E和S反应形成产物的表观二级速率常数。其大小可用于比较酶的催化效率。kcat/km＝

kcat/km的上限为k1,即生成ES的速率，即酶的催化效率不超过E和S形成ES的结合速率kcat/km的大小可以比较不同酶或同一种酶催化不同底物的催化效率。（1）Lineweaver-Burk双倒数作图法3、Km与V的求取蔗糖酶米氏常数（Km）的测定1.配12支蔗糖底物溶液，浓度分别为0、0.005、0.00625、0.0075、0.00875、0.010、0.0125、0.015、0.02、0.025、0.0375、0.050M，在35℃水浴保温；2.加入3U/ml已在35℃水浴保温的酶溶液，准确作用5分钟，终止反应；3.各吸取0.5ml反应液与3，5-二硝基水杨酸，沸水浴5分钟，冷却后在540nm测定吸光度OD值；4.作图

（2）Eadie-Hofstee作图法vV[S]Vmax斜率－Km

（3）Hanes-Woolf作图法

斜率=1/VmKm/Vm-Km[S]/V[S]vVmax[S]－3Km－2Km－Km（4）Eisenthal和Cornish-Bowden线性作图法（三）多底物的酶促反应动力学

分为单底物、双底物和三底物反应1.酶促反应按底物分子数分类：①有序反应（orderedreactions）领先底物释放释放A和Q竞争地与自由酶结合（1）序列反应或单－置换反应2.多底物反应按动力学机制分类：②随机反应（randomreactions）如肌酸激酶使肌酸磷酸化的反应AAEPE’PEE’QEQEBB

A和Q竞争自由酶E形式

B和P竞争修饰酶形式E’A和Q不同E’结合

B和P也不与E结合。(2)乒乓反应或双－置换反应3.双底物反应的动力学方程（1）序列机制的底物动力学方程及动力学图——在B的浓度达到饱和时A的米氏常数——在A的浓度达到饱和时B的米氏常数——底物A与酶结合的解离常数——底物A、B都达到饱和时最大反应速率（2）乒乓机制的底物动力学方程及动力学图——在B的浓度达到饱和时A的米氏常数——在A的浓度达到饱和时B的米氏常数——底物A、B都达到饱和时最大反应速率

三、酶的抑制作用失活作用：使酶Pr变性而引起酶活力丧失。抑制作用：使酶活力下降但不引起变性。抑制剂：能引起抑制作用的物质。（一）抑制程度的表示方法V0：Vi：不加入抑制剂时的反应速率加入抑制剂后的反应速率以反应速率的变化表示1.相对活力分数（残余活力分数）2.相对活力百分数（残余活力百分数）V0ViViV03.抑制分数——指被抑制而失去活力的分数V0Vi4.抑制百分数ViV0

抑制率

依据：

能否用透析、超滤等物理方法

除去抑制剂，使酶复活。不可逆抑制与可逆抑制（二）抑制作用的分类1、不可逆抑制作用：抑制剂与酶必需基团以牢固的共价键相连很多为剧毒物质重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素、毒鼠强等。不可逆抑制不可逆抑制剂

非专一性不可逆抑制剂（作用于一/几类基团）

专一性不可逆抑制剂（作用于某一种酶的活性部位基团）2、不可逆抑制剂不可逆抑制

（1）非专一性不可逆抑制剂

①重金属离子

Ag+、

Cu2+、

Hg2+、

Pb2+、

Fe3+

高浓度时可使酶蛋白变性失活；低浓度时对酶活性产生抑制。

——通过加入EDTA解除

H2N-CH-COOH

CH2

SH

H2N-CH-COOH

CH2

S-CH2COOHICH2COOHHI②烷化剂（多为卤素化合物）++碘乙酸③有机磷化合物（敌百虫、沙林）胆碱酯酶OHPOC2H5OC2H5S有机磷农药部分胆碱乙酰化酶胆碱酯酶胆碱乙酰胆碱积累导致神经中毒症状如何紧急救治？排毒洗胃、喝鸡蛋清牛奶导泄、利尿血液透析（清除游离状态毒物）解毒药：解磷定ROOROOROXROO—EP+E—OHP+HX有机磷化合物羟基酶磷酰化酶(失活)酸ROOROO—EP+-CHNOH磷酰化酶(失活)N+CH3-CHNN+CH3OOROOR+E—OH

P解磷定解毒------解磷定(PAM)：④有机汞、有机砷化合物——与酶分子中-SH作用；

可通过加入过量巯基化合物解除。⑤氰化物、硫化物和CO

——与酶中金属离子形成稳定的络合物如氰化物与含铁卟啉细胞色素氧化酶结合⑥青霉素（penicillin）与细菌糖肽转肽酶Ser-OH活性，影响细胞壁合成。（2）专一性不可逆抑制剂

①Ks型具有底物类似的结构——（设计）带有一活泼基团：与必需基团反应（抑制）

∵利用对酶亲合性进行修饰

∴亲合标记试剂（affinitylabelingreagent）②Kcat型具有底物类似的结构本身是酶的底物还有一潜伏的反应基团“自杀性底物”

抑制作用可通过透析等方法除去。原因：非共价键结合可逆抑制竞争性抑制(competitiveinhibition)非竞争性抑制(non-competitiveI.）反竞争性抑制(uncompetitiveI.)

3、可逆抑制作用：（1）竞争性（Competitive)抑制I：抑制剂（inhibitor）【举例】

丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶琥珀酸琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸琥珀酸竞争性抑制

磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶＋对氨基苯甲酸＋谷氨酸二氢叶酸合成酶二氢叶酸利用竞争性抑制是药物设计主要思路磺胺类药抗菌机理：（与对氨基苯甲酸是结构类似物）竞争性抑制细菌叶酸形成，抑制细菌繁殖人通过食物直接补充叶酸，对人无毒害。生物碱麻醉—竞争性替代生物碱—吗啡、海洛因、可卡因、尼古丁

吗啡海洛因麻醉机理源自—37C医学网痛觉神经信号阿片—鸦片类物质生物碱竞争性替代脑肽—麻醉致幻脑肽(E)控制痛觉信号的释放抑制物（2）非竞性（Non-competitive)抑制无法形成产物Noncompetitiveinhibition（3）反竞争性（Uncompetitive）抑制1：反应体系不加I2：体系中加入一定量不可逆抑制剂3：体系中加入一定量可逆抑制剂v123[E](三)可逆和不可逆抑制作用的鉴别[E]v不可逆抑制剂的作用[E]v可逆抑制剂的作用[I]→[I](四）可逆抑制作用动力学1.竞争性抑制消去[ES]斜率斜率竞争性：I与S与酶活性中心结合机会均等

V下降发生抑制Km增大亲和力Vmax不变[S]增大，I结合机率减小Km变大，Vmax不变2.非竞争性抑制截距V下降发生抑制Km不变亲和力不受影响Vmax减小部分酶始终失活Km不变，Vmax变小

3.反竞争性抑制作用Km、Vmax都变小上图反映出温度如何影响酶活力？产物累积量相对酶活％

最适温度

最适温度动物酶

35~40℃植物酶40~50℃微生物大部分

40~50℃个别高温菌90℃以上

四、温度对酶反应的影响温度越高，活化分子越多，反应速度快；酶变性时间越短，反应速度下降也迅速。

五、pH对酶反应的影响最适pH时的酶活力最大最适pH因酶而异，多数酶在7.0左右是酶的特性之一

六、激活剂对酶反应的影响①无机离子阳离子

K+、Ca2+、Na+、Mg2+、Zn2+等阴离子

Cl-、Br-等②中等大小的有机分子③某些激酶第十章酶的作用机制和酶的调节一、酶的活性部位二、酶催化反应的独特性质三、影响酶催化效率的有关因素四、酶催化反应机制的实例五、酶活性的调节控制六、同工酶一、酶的活性部位活性中心：酶分子中结合底物并起催化作用的少数氨基酸残基，包括底物结合部位（决定酶的专一性）、催化部位（决定酶所催化反应的性质）。频率最高的活性中心的氨基酸残基：Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。不需要辅酶的酶：活性中心是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基的某些基团。需要辅酶的酶：辅酶分子或辅酶分子的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。

（一）酶活性部位的特点接触残基：R1、R2、R6、R8、R9、R163辅助残基：R3、R4、R5、R164、R165结构残基：R10、R162、R169非贡献残基：其它酶蛋白必需残基非必需残基活性中心活性中心外接触残基辅助残基结构残基结合残基催化基团（1）接触残基：结合基团，催化基团。（2）辅助残基：不与底物接触，辅助酶与底物结合，协助接触残基。上述两类残基构成酶活性中心。（3）结构残基：维持酶分子三维构象，与酶活性相关，但不在酶活性中心范围内，属于酶活性中心以外的必需残基。上述三类残基统称酶的必需基团（4）非贡献残基（非必需基团）可能在免疫，酶活性调节，运输转移，防止降解等方面起作用。酶活性部位的特点：（1）活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分，往往只占整个酶分子体积的1%-2%；（2）酶的活性部位是一个三维实体，具有三维空间结构。活性中心的空间构象不是刚性的，在与底物接触时表现出一定的柔性和运动性。（邹承鲁研究酶变性的工作）（3）通过诱导契合酶和底物结合；（4）酶的活性部位是位于酶表面的一个裂隙内，裂隙内是一个相当疏水的环境，从而有利于同底物的结合；（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上。（二）研究酶活性部位的方法（1）通过酶的专一性：研究酶的专一性底物的结构特点、酶的竞争性抑制剂结构特点等。（2）酶的化学修饰法：例如1.用共价修饰的试剂作用于酶，查明保持酶活力的必需基团；2.亲和标记（合成底物类似物）；3.—SH保护剂的使用。（3）X射线晶体衍射法（4）分子生物学的方法二、酶催化反应的独特性质（1）酶反应分为两类：仅涉及电子转移和涉及电子和质子两者或者其他基团的转移。（2）催化作用是以氨基酸侧链上的功能基团和辅酶为媒介。（3）酶催化反应的最适pH范围通常狭小。（4）酶分子很大，而活性部位通常只比底物稍大一些，一个巨大的酶结构对稳定活性部位的构象是必要的。（5）酶具有复杂的折叠结构。三、影响酶催化效率的有关因素（一）底物和酶的邻近效应与定向效应邻近效应：酶与底物形成中间复合物后使底物之间、酶的催化基团与底物之间相互靠近，提高了反应基团的有效浓度。定向效应：由于酶的构象作用，底物的反应基团之间、酶与底物的反应基团之间正确取向的效应。酶把底物分子从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。邻近效应与定向效应对反应速度的影响：①使底物浓度在活性中心附近很高

②酶对底物分子的电子轨道具有导向作用

③酶使分子间反应转变成分子内反应④邻近效应和定向效应对底物起固定作用（二）底物的形变和诱导契合酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密度变化，产生电子张力，降低了底物的活化能。①酶从低活性形式转变为高活性形式，利于催化。②底物形变，利于形成ES复合物。③底物构象变化，过度态结构，大大降低活化能。ZnZnGlu270Tyr248Arg145底物羧肽酶结合底物前后构象变化（三）酸碱催化酶分子的一些功能基团起瞬时质子供体或质子受体的作用。影响酸碱催化反应速度的两个因素⑴酸碱强度(pK值）。组氨酸咪唑基的解离常数为6，在pH6附近给出质子和结合质子能力相同，是最活泼的催化基团。⑵给出质子或结合质子的速度。咪唑基最快，半寿期小于10-10秒（四）共价催化酶作为亲核基团或亲电基团，与底物形成一个反应活性很高的共价中间物。酶亲核基团：Ser-OH，Cys-SH，His-N、Asp-COOH；底物亲电中心：磷酰基（-P=O），酰基（-C=O），糖基（Glu-C-OH）某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。（五）金属离子催化金属酶（metalloenzyme):含紧密结合的金属离子，Fe2+、Cu2+、Zn2+、Mn2+、Co3+。金属-激活酶（metal-activatedenzyme):含松散结合的金属离子，Na+、K+、Mg2+、Ca2+。金属离子参加的四种主要催化途径（1）通过结合底物为反应定向（2）通过自身价数的改变参加氧化还原反应（3）屏蔽底物或酶活性中心的负电荷（4）金属离子通过水的离子化促进亲核催化。（六）多元催化和协同效应在酶催化反应中，常常是几个基元催化反应配合在一起共同起作用。（七）活性部位微环境的影响⑴疏水环境介电常数低，加强极性基团间的作用。⑵电荷环境在酶活性中心附近，往往有一电荷离子，可稳定过渡态的离子四、酶催化反应机制的实例（一）溶菌酶（lysozyme）NAG:N-乙酰氨基葡萄糖NAM:N-乙酰氨基葡萄糖乳酸

溶菌酶-底物复合物

酶切位点溶菌酶活性中心与底物结合示意图Asp52Glu35（极性区）（非极性区）溶菌酶催化反应机理C1+非极性区极性区HO-E环H2O（广义酸碱催化）（二）RNaseA

RNase-底物复合物RNase活性中心的酸碱催化机理核糖核酸链受Rnase水解的位点（三）羧肽酶A

羧肽酶活性中心Zn2+的中心作用羧肽酶活性中心必需基团与底物间的结合ZnZn羧肽酶结合底物前后构象变化羧肽酶活性中心的共价催化机理

145（四）丝氨酸蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）胰凝乳蛋白酶分子中催化三联体构象His57Asp102Ser195Asp102His57Ser195His57102AspSer195A.酶分子中的电荷中继网B.加上底物后，从Ser转移一个质子给His，带正电荷的咪唑基通过带负电荷的Asp静电相互作用被稳定Ser195102AspHis57底物氢键体系-电荷中继网胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（1）结合底物His57质子供体形成共价ES复合物C-N键断裂底物胰凝乳蛋白酶反应的详细机制（2）

氨基产物释放四面体中间物的瓦解水亲核攻击羧基产物释放H2OR-NH2五、酶活性的调节控制（一）别构调控概念：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后导致酶分子发生构象改变，进而改变酶的活性状态，称为酶的别构调节(allostericregulation)，具有这种调节作用的酶称别构酶(allostericenzyme)。别构酶促反应底物浓度和反应速度的关系不符合米氏方程，呈S型曲线。凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物(effector)，通常为小分子代谢物或辅因子。如因别构导致酶活性增加的物质称为正效应物(positiveeffector)或别构激活剂，反之称负效应物(negativeeffector)或别构抑制剂。别构调节普遍存在于生物界，许多代谢途径的关键酶利用别构调节来控制代谢途径之间的平衡，研究别构调控有重要的生物学意义。A--非调节酶B-正协同别构酶的S形曲线

别构酶与米氏酶的动力学曲线比较当底物浓度发生很小的变化时，别构酶就极大地控制着反应速度。在正协同效应中使得酶反应速度对底物浓度的变化极为敏感。区分酶的类型有两种标准a.Koshland标准：CI（cooperativityindex）协同指数：酶分子中的结合位点被底物饱和90%和10%时底物浓度的比值。亦称饱和比值Rs(saturationratio)

Rs=

酶与底物结合达90%饱和度时底物浓度酶与底物结合达10%饱和度时底物浓度Rs=81米氏类型酶

Rs

81具有正协同效应的别构酶

Rs

81具有负协同效应的别构酶b.Hill系数：Hill系数=1米氏类型酶

Hill系数1具有正协同效应的别构酶

Hill系数1具有负协同效应的别构酶1--非调节酶2--正协同别构酶3--负协同别构酶

正、负协同别构酶与非调节酶的动力学曲线比较

具有负协同效应的酶在底物浓度较低的范围内酶活力上升快，但再继续下去，底物浓度虽有较大的提高，但反应速度升高却较小。使得酶反应速度对底物浓度的变化不敏感天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）ATCaseATP+氨甲酰磷酸天冬氨酸CTP-UTPUMP氨甲酰天冬氨酸E.coli的ATCase的亚基排列c:催化亚基（catalyticsubunit）r:调节亚基（

regulativesubunit）ATCase半分子（c3r3)的结构ATCase的别构过渡作用低催化活性构象T(tense)-态CCCCCC

RRRRRRCCCCCC高催化活性构象R(relax)-态RRRRRRPALA

PALA(N-磷乙酰-L-天冬氨酸)结合到ATCase活性中心的模型ATCase变构效应的动力学特征ATP（正效应剂）CTP（负效应剂）低催化活性构象T(tense)-态CCCCCC

RRRRRRCCCCCC高催化活性构象R(relax)-态RRRRRRVmax1/2VmaxKm别构酶的齐变模型SSSSSSSSSST状态（对称亚基）R状态（对称亚基）SSSS对称亚基对称亚基齐步变化别构酶的序变模型SSSSSSSSSSSSSS亚基全部处于R型亚基全部处于T型依次序变化（二）酶的共价修饰某些酶可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性。这类酶称为共价修饰酶。目前发现有数百种酶被翻译后都要进行共价修饰，其中一部分处于分支代谢途径，成为对代谢流量起调节作用的关键酶或限速酶。

由于这种调节的生理意义广泛，反应灵敏，节约能量，机制多样，在体内显得十分灵活，加之它们常受激素甚至神经的指令，导致级联放大反应，所以日益引人注目。AP1GEDCBHEa-bEc-dEc-g关键酶（限速酶）P2蛋白质的磷酸化和脱磷酸化

蛋白激酶ATPADP蛋白质蛋白质Pn蛋白磷酸酶nPiH2O第一类：Ser/Thr型第二类：Tyr型

第一类：Ser/Thr型第二类：Tyr型第三类：双重底物型反应类型共价修饰被修饰的氨基酸残基共价修饰反应的例子磷酸化腺苷酰化尿苷酰化Tyr,Ser,Thr.HisTyrTyr甲基化GluS-腺苷-MetS-腺苷-同型

CysATPADP肾上腺素或胰高血糖素132102104106108葡萄糖456

级联系统