生物化学简明教程(第四版)

word生物化学1、生物化学：是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和(重点a、生物体的化学组成，生物分子的结构，性质与功能。生命过程中化学变化的规律的科学。)2、研究畴主要是：b.生物分子的分解与合成，反响过程中的能量变化，与新代的调节与控制。c.生物信息分子的合成与其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。1．2生物化学开展简史1．2．1蛋白质的研究历程1．2．2核酸的研究历程1．3生物化学的知识框架和学习方法1．3．1生命物质主要元素组成的规律1．3．2生物大分子组成的共同规律1．3．3物质代与能量代的规律性1．3．4生物界遗传信息传递的统一性2．蛋白质〔重点〕蛋白质的主要元素组成：C、H、O、N、S与P〔主要元素〕Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se〔微量元素〕不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量=〔总含氮量—无机含氮量〕*6。252．1蛋白质的分类〔重点〕2．1．1根据分子形状分类1、球状蛋白质2、纤维状蛋白质3、膜蛋白质2．1．2根据分子组成分1、简单蛋白质〔仅由肽链组成，不如：清蛋白2、结合蛋白质〔又称缀合蛋白质。通常称为辅基/辅助因子〕2．1．3根据功能分类包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质。〕由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分类酶调节蛋白贮藏蛋白质转运蛋白质运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常蛋白2．2蛋白质的组成1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物。3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外〔不是氨基酸，氨基酸〕，其余19种都是氨基位于α—碳原子上的α—氨基酸。2．2．1氨基酸的结构通式〔重点〕1、结构通式：单位—氨基酸根本组成单位。而是亚1/18word0从结构上看：除甘氨酸外，所有α—氨基酸分子中的α—碳原子都为不对称的碳原子。因此，除甘氨酸外的所有α—氨基酸均有旋光性。每种氨基酸都有D型和L型两种异构体。2．2．2氨基酸的分类1、按R基的极性不同来分类非极性R基氨基酸：A、含脂肪烃R基：Gly、Val、Ala、Leu、IleB、含芳香环与杂环R基：Phe、Trp、Pro极性R基氨基酸：A、不带电荷的极性R基：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、CysB、带正电荷的极性R基：Lys、His、ArgC、带负电荷的极性R基：Asp、Glu2、按R基的化学结构不同来分类脂肪族氨基酸：A、含一氨基一羧基的中性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Cys、MetB、含羟基的氨基酸：Ser、Thr、C、含酰基的氨基酸：Asn、GlnD、含一氨基二羧基的酸性氨基酸：Asp、GluE、含二氨基一羧基的碱性氨基酸：Lys、Arg芳香族氨基酸：Phe、Tyr杂环族氨基酸：Trp、His、Pro甘(Gly〕、丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)、异〔Ile〕丝(Ser)、(Thr)、天(Asp)、天(Asn)、谷(Glu)谷(Gln)、精(Arg)、赖(Lys)、组(His)、半(Cys)甲(Met)、苯(Phe)、酪(Tyr)、色(Trp)、脯(Pro)酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸2．2．3氨基酸的理化性质pH=pI：蛋白质处于中性环境，两边解离趋势相等而成兼性离子pH＞pI：蛋白质处于碱性环境，羧基解离趋势大于氨基而成负离子pH＜pI：蛋白质处于酸性环境，氨基解离趋势大于羧基而成正离子氨基酸等电点的计算公式：pH=(pKn+pKn+1)/2〔1〕两性解离和等电点1〕氨基酸具有两个特点：熔点高，能溶于水而不溶于有机溶剂。2〕两性离子：在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子，和能承受质子的—COO—负离子。〔两性电解质，也叫偶极离子或两性离子。〕3〕等电点：调节溶液的pH，使氨基酸分子上的—NH3+和—COO-解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，氨基酸既不移向阳极，又不移向阴极时，此时溶液的pH叫做该氨基酸的等电点。〔主要以两性离子存在〕4〕在不同pH的水溶液中氨基酸可以解离为正离子，偶极离子或负离子。对其2/18word进展电泳时，在强酸性溶液中氨基酸正离子向阴极移动，在强碱溶液中氨基酸负离子向阳极移动。5〕等电点别离氨基酸混合物两种方法一、是利用在等电点时溶解度最小，可以将某氨基酸从混合溶液中沉演出来。二、是利用在同一pH不同的氨基酸所带电荷的不同而进展别离。〔2〕氨基酸的理化性质1〕与水合茚三酮反响脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反响产生黄色物质，其余的α-氨基酸与茚三酮反响均产生蓝紫色物质。2〕与甲醛反响实验室中常用甲醛滴定来测定氨基酸含量，这是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反响，然后用NaOH来滴定氨基酸的—NH3+上放出质子。〔氨基酸的甲醛滴定法〕2．3肽2．3．1肽的1〕肽：氨基酸之间通过α-氨基和α-羧基脱水缩合以肽键相连的化合物称为肽。2〕肽键：就是氨基酸之间通过α-氨基和α-羧基3〕构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基。各氨基酸残基以肽键相连形成链状结构被称为肽链。4〕肽的分类和命名肽的命名和分类的主要依据是氨基酸如：由两个氨基酸由2个~10个氨基酸残基组成的肽称为寡肽。由11个~50个氨基酸残基组成的肽称为多肽。由50个以上的氨基酸残基组成的被称为蛋白质。2．3．2生物活性肽的功能1〕谷胱甘肽〔简称GSH〕：是一种重要的三组成。2．3．3活性肽的来2．3．4活性肽的应用结构〔概念〕缩合形成的共价键称为肽键。残基的数目而直呼其为几肽。缩合形成的称为二肽。肽通常肽，由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸源2．4蛋白质的结构2．4．1蛋白质的一级结构蛋白质的一多肽结构。例：胰岛素的一级结构2．4．2蛋白质的空间结构级结构：是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的〔1〕维持蛋白质空间结构的作用力维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键。氢键：盐键：疏水键：德华力：二硫键：指二个硫原子之间的共价键〔2〕蛋白质的二级结构3/18word蛋白质的二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧链的构象。它主要有α-螺旋，β-折叠，β-转角和无规如此卷曲四种。1）α螺旋蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链氢键维持的。每个氨基酸残基〔第n个〕的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基〔第n+4个〕的酰胺氮形成氢键。在典型的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。螺旋的半径为0.23nm。1)影响α-螺旋的因素:氨基酸的组成、序列、侧链2）β折叠是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽链组成的。折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间形成的氢键维持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列〔走向都R基所带电荷、大小：是由N到C方向〕；或者是反平行排列〔肽链反向排列〕。β折叠结构类型有两种：平行式和反平行式3〕超二级结构和结构域超二级结构类型的：αα、ββ、βαβ、βββ3）蛋白质的三级结构蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的根底上进一步盘绕、折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键德华力和盐键〔静电作用力〕维持的。4）蛋白质的四级结构多亚基蛋白质的三维结构。实际上是聚合所呈现出的三维结构。2．5蛋白质结构与功能的关系〔2〕分子病具有三级结构的多肽链〔亚基〕以适当方式分子病是指某种蛋白质的氨基酸排列顺序异常导致的遗传病。如镰刀形贫血病。2．6蛋白质的性质与别离、分析技术2．6．1蛋白质的性质〔3〕蛋白质的变性〔重点〕蛋白质的变性：指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。1、测定方法：考马斯亮蓝染色法、紫外线吸收法〔由于蛋白质中的酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在280nm左右有强烈的光吸收〕、凯氏定氮法、双缩尿法、酚试剂法2．6．2蛋白质的别离和分析技术方法：透析与超过滤、沉淀法、电泳法、层析法、超速离心法1、电泳是别离蛋白质常用的方法，其方向和速度由：电荷的正负性、电荷的多少、分子颗粒的大小决定。2．何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？解答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。4/18word变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从严密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消失；②?理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反响增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中参加适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，如此蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和外表的净电荷。蛋白质的沉淀可以分为两类：〔1〕可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起仍能溶于原来的溶剂中，性质。如盐析或低温乙醇〔或丙酮〕短时间作用蛋白质。〔2〕不可逆沉淀：蛋白质分子部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反响都属于沉淀的因素，蛋白质并保持天然下的此类。蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。3、核酸〔重点〕3．1核酸的组成成份5/18word1、核苷〔核糖+碱基〕2、核苷酸〔核苷+磷酸〕6/18word3．3DNA的二级结构DNA的二级结构：DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构。3．4DNA的高级结构1、环状DNA的超螺旋结构有1〕松驰形DNA2〕解链环形DNA3〕超螺旋DNA3．6RNA的结构和功能RNA是短的含不完全螺旋区的多核苷酸单链一、RNA的分类与功能1、核糖体RNA〔rRNA)蛋白质生物合成的场所-核糖体的主要成分2、转移RNA〔tRNA〕转移活化的氨基酸3、信使RNA〔mRNA〕转录DNA上的遗传信息，并指导蛋白质的生物合成3．6．1tRNAtRNA的三叶草型二级结构〔重点〕tＲＮＡ的三叶草型结构中，长臂叫做氨基酸臂，与长臂相对的环叫做反密码环，这个环上有三个相连续的被称为反密码子。tRNA的三叶草型结构中有二氢尿嘧啶环、反密码环、附加/额外环和T、C环，还有氨基酸臂。24、tRNA的三叶草型结构中，其中氨基酸臂的功能是承受活化的氨基酸，反密码环的功能是识别密码子。tRNA的倒L型三级结构3．7核酸的性质二、紫外吸收性质在260nm处有一最大吸收峰值三、核酸的变性和复性1、变性1〕定义：核酸的变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。2、复性1〕定义：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称为复性。复性核酸复性时需绶慢冷却，故又称退火。复性后，核酸的紫外吸收降低，这种效应被称为减色效应。3、核酸结构的稳定性7/18word1〕碱基对间的氢键2〕碱基堆积力3〕环境中的正离子8/18word4、糖类1、糖类化合物包括：单糖、寡糖、多糖与糖复合物按其组成分为：单糖、寡糖和糖复合物2、寡糖：两个至假如干个单糖以糖苷键连接起来的物质称为寡糖。常见的寡糖是二糖、蔗糖、乳糖、麦芽糖3、多糖：更多个单糖以糖苷键连接起来的物质称为多糖。多糖没有复原性和变旋现象，无甜味，大多不溶于水，有的与水形成胶体溶液。4、葡萄糖、果糖、单糖的链式结构和环式结构？5、脂质与生物膜1、必需脂肪酸：在人体〔或其它高等动物〕不能自已合成，可是人体又需要它，因此必须从食物中获取。亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。2、胆固醇存在于血浆、胆汁、蛋黄中，两性分子。血清中胆固醇含量可能会引起动脉硬化、心肌堵塞。定性检验：氯仿溶液，加乙酸酐、浓硫酸，产生蓝绿色。定量检验：与毛地黄皂苷结合生成沉淀。3、生物膜的概念：生物膜是构成细胞所有膜的总称，包括围在细胞质外围的质膜和细胞器的膜〔细胞核膜、线粒体膜、质网膜、溶酶体膜、高尔基体膜〕系统。1〕生物膜的结构〔重点〕生物膜：由膜脂、膜蛋白、膜糖定向、定位排列、高度组织化的开展装配体。其最根本的结构骨架是双层的膜脂分子，简称脂双层结构。2〕生物膜的特性A、膜分子结构的不对称性B、膜分子结构的流动性3〕生物膜的功能物质运输、保护作用、信息传递、细胞的识别作用、能量转换6、酶〔重点〕1、酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物。1〕产生部位：活细胞2〕作用：生物催化作用3〕化学本质：绝大多数的酶是蛋白质，少数的酶是RNA4〕酶是具有高效性与专一性的生物催化剂，具有一般催化剂的共性。2、酶的分类1〕化学组成单纯蛋白质和缀合蛋白质〔全酶〕两类，全酶由脱辅酶与辅因子〔包括辅酶与辅基、无机离子〕两局部组成。2〕根据分子结构分为单体酶、寡聚酶和多酶复合体。3〕按酶促反响的类型可分为：氧化复原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。3、酶的专一性包括：结构专一性〔相对专一性和绝对专一性〕和立体异构专一性。4、酶的活性部位和必需基团〔重点〕1、酶的活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心或活性部位。1〕活性部位：结合部位、催化部位2、必需部位：参与构成酶的活性中心和维持酶的特定构象所必需的基团为酶分9/18word子的必需基团。1〕必需部位：结合基团、催化基团、结构基团作用：酶的必需基团包括活性中心的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心的必需基团有结合基团和催化基团。结合基团结合底物和辅酶，使之与酶形成复合物。能识别底物分子特异结合，将其固定于酶的活性中心。催化基团影响底物分子中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反响，并最终将其转化为产物。活性中心外的必需基团为维持酶活性的空间构象所必需5〕酶活力可调节控制如抑制剂调节、共价修饰调节、反响调节、酶原激活与激素控制等。5、酶促反响动力学〔重点〕酶促反响速率：用来表示酶促反响的快慢程度，以单位时间底物浓度的减少量或产物浓度的增加量来表示。1、什么是酶促反响动力学，影响酶促反响速率的因素有哪些？〔重点〕答：酶促反响动力学是研究酶促反响速率与影响酶促反响速率各因素的科学。影响酶促反响速率的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂与激活剂等变化对反响速率影响的作图时呈矩形双曲线的②底物足够时，酶浓度对反响速率的影响呈直线关系③温度对反响速率的影响具有双重性④pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反响速率⑤抑制剂可逆或不可逆的降低酶促反响速率⑥激活剂可加快①在在其他因素不变的情况下，底物浓度的酶促反响速率6、影响酶促反响速率的因素但凡使酶的必需基因或酶的活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质，叫酶的抑制剂。类型：不可逆抑制剂：非专一性不可逆抑制剂、专一性不可逆抑制剂可逆抑制剂：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂7、简述何谓酶原与酶原激活的意义：一些酶加工剪切才有活性。这类无活性的酶的前体称为酶原。向有活性的酶转化的过程称为酶原的激活。酶原激活的意义：酶原形要的生理意义。消化道蛋白酶以酶原形式分泌，防止了胰腺细胞和细胞外间的蛋白被蛋白酶水解而破坏，并保证酶在特定环境与部位发挥其催化作用。凝血酶原不被激活，如此无血液凝固发生，保证血流通畅运行。一旦血管破损，凝血酶原激活成凝血酶，血液凝固发生催化纤维蛋白酶原变成纤维蛋白阻止大量失血，起保护机体作用在细胞合成时，在适宜的条件下和特定的部位，式的存在与酶没有催化活性，需要经一定的无活性的酶原原的激活有重质正常情况下血管8、简举例说明什么是同工酶，有何意义：同工酶使指催化一样的化学反响，但酶分子结构、理化性质与免疫学性质等不同的一组酶意义：①同工酶可存在于不同个体的不同组织中，也可存在于同一个体同一组织中和同一细胞中。它使不同的组织、器官和不同的亚细胞结构具有不同的代特征。例如：LDH1和LDH5分别肌和肝脏高表达②还可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。在个体发育的不同阶段，同一组织也可因基因表达不同而有不同的同工酶谱，即在同一个体的不同发育阶段其同工酶亦有不同③同工酶的测定对于疾病的诊断与预在心后判定有重要意义。如心肌梗死后3~6小时血中CK2活性升高，24小时酶活性到达顶峰，10/18word3天恢复正常水平酶和一般催化剂比拟有何异同：一样点：①反响前后无质和量的改变②不改变反响的平衡点③只催化热力学允许的反响④都是通过降低反响活化能而增加反响速率的不同点①酶的催化效率高②酶对底物有高度特异性③酶活性的可调节性，酶的催化作用多受多种因素调节④酶是蛋白质，对反响条件要求严格，如温度、pH等简述Km和Vmax的意义：Km的意义：的K2＞＞K3，Km可表示酶和底物的亲和力③Km值是酶的特征性常数，它与酶反响环境如温度、pH、离子强度等有关，而与酶浓度无关Vmax的意义：Vmax是酶①Km等于反响速率为最大速率一半时的底物浓度②一些酶结构，酶所催化的底物和被底物完全饱和时的反响速率金属离子作为辅助因子的作用有哪些：①作为酶活性中心的催化基因参加反响，传递电子②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶和底物密切接触③为稳定酶的空间构象④和中阴离子，降低反响的静电斥力在生物体存在很多通过改变酶的结构从而调节其活性的方法，请列举这些方法并分别举例说明。解答：〔1〕别构调控：寡聚酶分子与底物或非底物效应物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，从而使酶活性受到调节。例如天冬氨酸转氨甲酰酶的局部催化肽链结合底物后，使酶的整体构象发生改变，提高了其他催化肽链与底物的亲和性，CTP可以与该酶的调节肽链结合，导致酶构象发生改变，降低了催化肽链与底物的亲和性，使酶活力降低，起别构抑制剂的作用。〔2〕酶原的激活：导致其构象发生改变，形成酶的活性部位，变成有活性的酶逆调节方法。例如在小肠，无催化活性的胰凝乳蛋白酶原在胰蛋白酶的作用下，特定肽键被断裂，由一条完整的肽链被水解为三段肽链，并发生构象的改变，形成活性部位，产生蛋白水解酶活性。〔3〕可逆的共价修饰：由其他的酶或去除修饰基团，使其结构发生改变，从而在活性形式和非活性形式之间相互转变，以调节酶的活性。例如糖原磷酸化酶可以两种形式存在，一种是Ser14被磷酸化的、高活力的糖原磷酸化酶a，一种是非磷酸化的、低活力的糖原磷酸化酶b，在磷酸化酶激酶的催化作用下，糖原磷酸化酶b的Ser14被磷酸化，形成高活力的糖原磷酸化酶a；在磷酸化酶磷酸酶的催化作用下，糖原磷酸化酶a的Ser14-PO32-被脱磷酸化，形成低活力的糖原磷酸化酶b。在蛋白水解酶的专一作用下，没有活性的酶原通过其一级结构的改变，，这是一种使酶获得活性的不可〔如激酶、磷酸酶等〕催化共价调节酶进展共价修饰〔4〕对寡聚酶活性的调节可以通过改变其四级结构来进展，这种作用既包括使无活性的寡聚体解离，使局部亚基获得催化活性，也包括使无活性的单体聚合形成有催化活性的寡聚体。前者的例子是蛋白激酶A，该酶由2个调节亚基与2个催化亚基组成，是没有酶活性的寡聚酶，胞信使cAMP与调节亚基结合可导致寡聚酶解离成一个调节亚基复合体和两个催化亚基，此时自由的催化亚基可获得酶活性。后者的例子是表皮生长因子受体，其在细胞膜上通常以无活性的单体存在，当作为信使的表皮生长因子结合到受体的胞外局部之后，两个单体结合形成二聚体，从而使酶被激活。7、维生素与辅酶维生素缺乏症11/18word①缺乏维生素A：视紫红质不足，对暗光适应能力减弱，发生夜盲症。影响人的正常生长发育：上皮组织结构改变、枯燥、呈角质化、抵抗病菌能力下降、易感染。有的患者因肠胃黏膜表皮受损而引起腹泻。长期缺乏维生素A可引起上皮组织枯燥、增生和角质化，产生干眼病、皮肤枯燥、毛发脱落等。②缺乏维生素D：儿童--佝偻病：维生素D摄食不足，不能维持钙的平衡，骨骼发育不良，骨质软弱，膝关节发育不全，两腿形成曲或外曲畸形。成人--软骨病：产生骨骼脱钙作用；孕妇和授乳妇女的脱钙作用严重时导致骨质疏，松患者骨骼易折，牙齿易脱落。③缺乏维生素E：动物缺乏维生素E时其生殖器官发育受损甚至不育，但人类尚未发现因维生素E缺乏所致的不育症。新生儿缺乏维生素E时可引起贫血。④缺乏维生素K：血凝时间延长。服用大剂量维生素K对身体有害：可引起动物贫血、脾肿大和肝肾伤害；对皮肤和呼吸道有强烈刺激，有时还引起溶血。⑤缺乏维生素B：VB1：脚气病：脚气病是一种多发性神经炎疾病，患者的周围神经末梢与臂神经丛均有发炎和退化现象，伴有心界扩大、心肌受累、四肢麻木、肌肉瘦弱、烦躁易怒和食欲不振等症状。同时因丙酮酸脱羧作用受阻，组织和血液中乳酸量大增，湿性脚气病还伴有下肢水肿。中枢神经和肠胃糖代失常：缺乏维生素B1不仅周围神经的结构和功能受损，中枢神经系统也同样受害。因为神经系统(特别的大脑)所需的能量，根本由血糖氧化供给，当糖代受阻时，神经组织也就发生反常现象。VB2：膳食中长期缺乏维生素B2，眼角膜和口角血管增生，引起舌炎、口角炎、阴囊炎、眼角膜炎、角膜血管增生等。VB3：成人每天需要量为5～10mg，一般膳食的泛酸含量丰富。缺乏泛酸可引起皮炎。大白鼠缺乏泛酸，毛发变灰白，并自行脱落，毛与皮的色素形成可能与泛酸有关。VB5：膳食中长期缺乏，可引起癞皮病。在狗发生黑舌病。癞皮病患者的中枢与交感神经系统、皮肤、胃、肠等皆受不良影响。主要症状为对称性皮炎,消化道炎和神经损害与精神紊乱，两手与其裸露部位呈现对称性皮炎。中枢神经方面的症状为头痛、头昏、易刺激、抑郁等。VB6：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。VB7：人体一般不会发生生物素缺乏。大白鼠严重缺乏时，后脚瘫痪，广泛的皮肤病、脱毛和神经过敏。人类缺少生物素可能导致皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等。蛋清中含有抗生物素蛋白，能与生物素结合而使生物素成为不易被吸收的物质，假如较长时间吃生蛋清，会导致生物素缺乏。VB11：叶酸缺乏时，红细胞的发育和成熟受到影响，造成巨红细胞性贫血症。VB12：造血器官功能失常，不能正常产生红血细胞，导致恶性贫血；消化道上皮组织细胞失常；儿童与幼龄动物发育不良；髓磷脂的生物合成减少，引起神经系统的损害，表现症状为手足麻木、刺痛、体位不易维持平衡、肌肉动作不协调、忧郁易怒、思想缓慢和健忘等。⑥缺乏维生素C：坏血病－－创伤不易愈合；骨骼、牙齿易折断或脱落；毛细血管通透性增大，皮下、粘膜、肌肉易出血维生素来源①维生素A主要来自动物性食品，以肝脏、乳制品与蛋黄中含量最多；维生素A12/18word原主要来自植物性食品，以胡萝卜、绿叶蔬菜与玉米等含量较多。②维生素D主要含于肝、奶与蛋黄中，鱼肝油中含量最丰富。摄食过量会引起中毒。早期症状：乏力、疲倦、恶心、头痛、腹泻等。较严重时引起软组织〔包括血管、心肌、肺、肾、皮肤等〕钙化，导致重大病患.③维生素E分布广泛，主要存在于植物油中，尤以麦胚油、玉米油、花生油、大豆油、葵花籽油中含量最为丰富，豆类和蔬菜中含量也较多。④维生素K在肝、鱼、肉、苜蓿、菠菜等含量丰富，肠道细菌也可合成。⑤不同的维生素B的来VB1：酵母中含维生素B1最多，与种皮中。瘦肉和蛋类的含量酵母、细菌和高等植物VB2：绿叶蔬菜、动物的肝和心、动物体不能合成，须由食物供给。VB3：食物中含量相当充分，肠道细菌也能合成，供给人体需要，故极少发生缺乏症。源是不同的：其食他物中含量多不高。五谷类多集中在胚芽也较多。能合成维生素B1。酵母、黄豆、蛋黄等含量丰富。酵母、蜂王浆、肝、瘦肉、花生等含量较多，加之VB5：在自然界分布广泛，肉类、谷物与花生含量丰富。在体色氨酸可转变成尼克酰胺。VB6：在动植物中分布很广，肝、蛋黄、肉中含量丰富，肠人类很少发生缺乏症。VB7：动植物韭菜、道细菌也能合成生物素供人体需要，一般不易发生缺乏症。VB11：在绿叶、肠道细菌也能合成叶酸，故人类一般不易发生缺乏病。酵母、米糠、大豆、道细菌也可合成，中广泛分布，酵母、蛋黄、肝、肾等含有丰富的生物素，肠肝、酵母量存在，VB12：肝、鱼、肉、蛋、奶等富含B12，人体肠道细菌也能合成，故一般人不缺乏。⑥硫辛酸：在自然界广泛分布，⑦维生素C广泛存在于新鲜蔬菜和水果中。人体不能自己合成，必须由食物摄取。8、新代总论与生物氧化〔重点〕1〕高能化合物：在生化反响中，水解反响或基团转移反响中可释放出大量自能〔>21千焦/摩尔〕的化合物称为高能化合物。高能磷酸化合物:含高能磷酸键的化合物肝和酵母中含量尤为丰富。中由2〕磷氧键型、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型3〕生物氧化：有机物质在细胞中进展氧化分解生成CO2和H2O，并释放出能量的过程，称为生物氧化〔biologicaloxidation〕。其实质是需氧细胞在呼吸代过程中所进展的一系列氧化复原反响过程。4〕物脱下的成对氢原子〔2H〕通过多种酶和辅酶所催化的连锁反响逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链5〕体生成ATP的方式有两种，即：1、底物水平磷酸化2、电子传递水平磷酸化1、生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子，遵循氧化复原反响的一般规律进展广泛的加水脱氢反响使物质能间接获得氧，并增加脱氢的机会，脱13/18word下的氢与氧结合产生H2O，有机酸脱羧产生CO2。NADH氧化呼吸链存在3个偶联部位，P/O比值等于3，即产生2.5molATP。琥珀酸氧化呼吸链存在2个偶联部位，P/O比值等于2，即产生1.5molATP。9、糖代〔重点〕糖酵解：反响部位：细胞液〔一〕糖酵解过程的4个阶段-1，6-二磷酸-1，6-二磷酸2分子磷酸丙糖1、葡萄糖果糖2、果糖3、甘油醛4、丙酮酸①己糖激酶-3-磷酸丙酮酸乳酸②果糖磷酸激酶-1(最重要)③丙酮酸激酶糖酵解产生的能量：糖酵解时，1mol葡萄糖可经底物水平磷酸化生成4molATP，在葡萄糖和6-磷酸果糖磷酸化时消耗2molATP，故净生成2molATP。糖酵解的生理意义：1、糖酵解最主要的生理意义是迅速提供能量，这对肌肉收缩更为重要。2、当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时，能量主要通过糖酵解获得。3、红细胞4、神经、白细胞缺氧也常由糖酵解没有线粒体，完全依赖糖酵解供给能量。和骨髓等代极为活跃，即使不提供局部能量。3.三羧酸循环三羧酸循环(TricarboxylicacidCycle,TAC)指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含三个羧基的柠檬酸，反复进展脱氢脱羧，又生成草酰乙酸的重复循环反响的过程。三羧酸循环的第一步是乙酰CoA与草酰乙酸缩合成6个碳原子的柠檬酸，然后柠檬酸经一系列反响重新形成草酰乙酸，完成一轮循环。经过一轮循环，乙酰CoA的2个碳原子被氧化成1分子ATP。三羧酸循环中脱下的H进入呼吸链进展氧化磷酸化，生成H2O和ATP。成CO2，在循环中有1次底物水平磷酸化，可生乙酰CoA〔2C〕经过三羧酸循环完全分解释放2个CO2，同时生成3个NADH2，1个FADH2，1个GTP〔或ATP〕。NADH2和FADH2所携带的H原子来自循环中代中间物的脱氢。在有氧条件下，每2个H原子可以通过呼吸链〔电子传递系统〕传递给1/2O2，生成H2O，并且有能量释放用以合成ATP。14/18word1分子NADH2经呼吸链生成1分子H2O和个ATP1分子FADH2经呼吸链生成1分子H2O和个ATP磷酸戊糖途径不依赖于有氧或无氧的葡萄糖分解途径，约有30%的葡萄糖经过这条途径代，在胞液中进展，尤其在合成代旺盛的组织中活跃。从6-P-葡萄糖开始，经过两个阶段：1.氧化阶段——产生NADPH2、CO2和5-P-核酮糖；2.非氧化阶段——通过基团的交换和分子部的重组，5-P-核酮糖又转变为磷酸己糖。催化第一步脱氢反响的6-磷酸葡萄糖脱氢酶是此代途径的关键酶两次脱氢脱下的氢均由NADP+承受生成NADPH+H+。反响生成的磷酸核糖是一个非常重要的中间产物。糖原合成与分解受到彼此相反的调节关键酶：糖原合成：糖原合酶糖原分解：糖原磷酸化酶三、糖异生的生理意义〔一〕维持血糖浓度的相对恒定〔最重要的生理作用〕空腹或饥饿时依赖氨基酸、甘油等正常成人的脑组织不能利红细胞没有线粒体，完全通过乳酸酵解获得能量骨髓、神经等组织由于代活跃，经常进展乳酸酵解。异生成葡萄糖，以维持血糖水平恒定。用脂肪酸，主要依赖氧化葡萄糖供给能量。。10、脂质代〔重点〕。。1〕脂肪酸在体氧化在时羧基端的β-碳原子上进展氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，既乙酰CoA，该过程称作β-氧化。1、脱氢•脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的催化下，在-和-碳原子上各脱去一个氢原子，生成反式,-烯脂2、水化•在烯脂酰CoA。3、再脱氢•-羟脂体为NAD+。此脱氢酶具有立体酰CoA，氢受体是FAD。酰CoA水合酶催化下，,-烯脂酰CoA水化，生成L(+)--羟脂酰CoA在脱氢酶催化下，脱氢生成-酮脂酰CoA。反响的。。氢受专一性，只催化L(+)--羟脂酰CoA的脱氢。4、硫解15/18word•在-酮脂酰CoA硫解酶催化下，-酮脂酰CoA与CoA作用，生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。少了两个碳原子的脂酰CoA，3．脂肪酸除β-氧化途径外，还有哪些氧化途径?解答：脂肪酸除主要进展β-氧化作用外，还可进展另两种方式的氧化，即α-氧化与ω-氧化。在α-氧化途径中长链脂肪酸的α-碳在加单氧酶的催化下氧化成转变为酮酸，然后氧化脱羧转变为少一个碳原子的脂肪酸。此外脂肪酸的末端甲基(ω-二羧酸进展β-氧化，此途径称为ω-,但最后一轮，产物是丙酰CoA和乙酰CoA。琥珀酰CoA。也可以经其他代途径乳酸与乙酰CoA进展氧化。羟基生成α-羟脂酸。羟脂酸可-端)可经氧化作用后转变为ω-羟脂酸，然后再氧化成氧化。含奇数碳原子的脂肪酸也可进展β-氧化11、丙酰CoA经代生成转变成蛋白质的降解和氨基酸代1、氨基酸的共同分解代途径包括：脱氨基作用和脱羧基作用两个方面。经脱氨基作用生成：氨、α-酮酸。氨基酸经脱羧基作用生成：二氧化碳、胺。2、氨基酸脱氨基作用有哪几种方式氨基酸?氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。3、什么是鸟氨酸循环，有何实验依据?合成lmol尿素消耗多高能磷少酸键?解答：尿素的合成不是一步完成，而是通过鸟氨酸循环的过程形成的。此循环可分成三个阶段：第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。第二阶段为瓜氨酸与氨作用，合成精氨酸。第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和重新放出鸟氨酸故称鸟氨酸循4mol高能磷酸键。排氨的。有排尿酸的和排尿反响从鸟氨酸开始，结果又重新产生鸟氨酸，形成一个循环，环(又称尿素循环)。合成1mol尿素需4、氨是有毒的，在不同动物体以不同形式排出，有素的。人和哺乳动物是排尿素的，主要在肝过鸟氨酸循环形成尿素排出体外。12、核苷酸代1、不同生物分解嘌呤的代产物不同，但所有生物均可以通过氧化和脱氨基，将嘌呤转化为尿酸。1〕腺嘌呤的脱氨基主要在核苷和核苷酸水平进展。2〕鸟嘌呤的脱氨基主要在3〕植物和多数微生物将嘌呤分解为二氧化碳、氨和有2、嘌呤代障碍导致的相关疾病——痛风➢痛风的机理：尿酸生成过量或