生物化学-蛋白质化学练习含答案

第三章蛋白质化学练习卷一、填空题(一)基础知识填空1.组成蛋白质的碱性氨基酸有、和。酸性氨基酸有和。2.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。(1)是带芳香族侧链的极性氨基酸。(2)和是带芳香族侧链的非极性氨基酸。(3)和是含硫的氨基酸。(4)是最小的氨基酸，是亚氨基酸。(5)在一些酶的活性中心起重要作用并含有羟基的分子量较小的氨基酸是，体内还有另两个含羟基的氨基酸分别是和。3.氨基酸在等电点时，主要以离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以离子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以离子形式存在。4.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生色的物质。5.有三种氨基酸因含有共轭双键而有280nm处的紫外吸收，这三种氨基酸按吸收能力强弱依次为>>。6.个以内的氨基酸残基所组成的肽称为寡肽。7.1953年维格诺尔德（D.Vingneaud）第一次用化学法合成了具有生物活性的肽—，因而获得诺贝尔奖。9.人工合成肽时常用的氨基保护基有、、、。10.胰蛋白酶能水解和的氨基酸的羧基所形成的肽键。11.胰凝乳蛋白酶能水解、和的氨基酸的羧基侧所形成的肽键。12.溴化氰能水解羧基侧所形成的肽键。13.拆开蛋白质分子中二硫键的常用的方法有一种还原法，其常用的试剂是。14.蛋白质之所以出现各种无穷的构象主要是因为键和键能有不同程度的转动。15.Pauling等人提出的蛋白质α螺旋模型，每圈螺旋包含氨基酸残基，高度为nm。每个氨基酸残基上升nm。16.一般来说，球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧链位于分子表面。17.维持蛋白质一级结构的化学键是和。18.维持蛋白质二级结构的化学键是。19.维持蛋白质三、四级结构的化学键是、、和。20.最早提出蛋白质变性理论的是我国生物化学家。21.血红蛋白（Hb）与氧气结合的过程呈现效应，是通过Hb的现象实现的。22.当溶液中盐离子强度低时，增加盐浓度可导致蛋白质溶解，这种现象称为。当盐浓度继续增加时，可使蛋白质沉淀，这种现象称。23.各种蛋白质的含氮量很接近，平均为，这是凯氏定氮法的基础。24.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有_和。25.蛋白质的超二级结构是指，其基本组合形式常见的有3种，一是，如结合钙离子的模体；二是，如锌指结构；三是。26.蛋白质的二级结构有、、和四种稳定构象异构体。27.蛋白质溶液的稳定性的因素是和28.蛋白质进入层析柱后，小分子流出的时间较，大分子流出的时间较，因此先流出的蛋白质分子是29.沉降系数（S）主要与蛋白质的和有关。30.通常采用测定溶液状态下的蛋白质二级结构含量，而且测定含较多的蛋白质，所得的结果更准确。31.和是目前研究蛋白质三维空间结构较为准确的方法。32.根据蛋白质的组成成分可分为和33.根据蛋白质的形状可分为和(二)考研知识填空1．构成蛋白质的氨基酸有

种，一般可根据氨基酸侧链（R）的

大小分为

侧链氨基酸和

侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特征是具有

性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有

性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有三种，它们分别是

氨酸、氨酸和

氨酸；酸性氨基酸也有两种，分别是

氨酸和

氨酸。2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有

氨酸、

氨酸或

氨酸。3．丝氨酸侧链特征基团是

；半胱氨酸的侧链基团是

；组氨酸的侧链基团是

。这三种氨基酸三字母代表符号分别是

、

、

4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是

，除脯氨酸以外反应产物的颜色是

；因为脯氨酸是a—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示

色。5．蛋白质结构中主键称为

键，次级键有

、

、

、

；次级键中属于共价键的是

键。6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子b亚基的第六位

氨酸被

氨酸所替代，前一种氨基酸为

性侧链氨基酸，后者为

性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。7．Edman反应的主要试剂是

；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是

。8．蛋白质二级结构的基本类型有

、

、

和

。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为

键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与

、

、

。有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的a-螺旋往往会

。9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是

和

。10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特是

、

。11．在适当浓度的b-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的

被破坏造成的。其中b-巯基乙醇可使RNA酶分子中的

键破坏。而8M脲可使

键破坏。当用透析方法去除b-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为

。12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是

、

。13．在生理pH条件下，蛋白质分子中

氨酸和

氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而

氨酸、

氨酸或

氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为

，单个肽平面及包含的原子可表示为

。15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以

离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸（主要）以

离子形式存在；当pH＜pI时，氨基酸（主要）以

离子形式存在。16．侧链含—OH的氨基酸有

、

和

三种。侧链含—SH的氨基酸是

。17．人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸包括

、

、

、

、

、

、

、

八种。A.变性的蛋白质一定要凝固B.变性的蛋白质一定要沉淀C.沉淀的蛋白质必然变性D.凝固的蛋白质一定变性E.沉淀的蛋白质一定凝固22.蛋白质溶液的稳定因素是()A.蛋白质溶液有分子扩散现象B.蛋白质溶液有“布朗运动”C.蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D.蛋白质的粘度大E.蛋白质分子带有电荷23.镰刀型贫血症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是()A.α－链第六位Val换成GluB.β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD.β-链第六位Glu换成ValE.以上都不对24.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是()A.牛β乳球蛋白（分子量35000）B.肌红蛋白（分子量16900）C.牛胰岛素（分子量5700）D.血清清蛋白（分子量68500）E.超氧化物歧化酶（分子量32000）25．下列哪一种物质不属于生物活性肽()A.催产素B.加压素C.促肾上腺皮质激素D.血红素E.胰岛素26.下列不属于结合蛋白质的是()A.核蛋白B.糖蛋白C.脂蛋白D.清蛋白E.色蛋白27.可用于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是()A.甲酸B.羟胺C.溴化氰D.β-巯基乙醇E.丹磺酰氯（三）考研难度题目练习1．侧链含有咪唑基的氨基酸是（

）A、甲硫氨酸

B、半胱氨酸

C、精氨酸

D、组氨酸2．PH为8时，荷正电的氨基酸为（

）A、Glu

B、Lys

C、Ser

D、Asn3．精氨酸的Pk1=2.17、Pk2=9.04（a-NH3）Pk3=12.48（胍基）PI=（

）

A、1/2(2.17+9.04)

B、1/2(2.17+12.48)

C、1/2(9.04+12,48)

D、1/3（2.17+9。04+12。48）4．谷氨酸的Pk1=2.19(a-COOH)、pk2=9.67(a-NH3)、pk3=4.25(g-COOH)pl=（

）

A、1/2（2.19+9。67）

B、1/2（9.67+4.25）

C、1/2(2.19+4.25)

D、1/3(2.17+9.04+9.67)5．氨基酸不具有的化学反应是（

）A、肼反应

B、异硫氰酸苯酯反应

C、茚三酮反应

D、双缩脲反应6．当层析系统为正丁醇∶冰醋酸∶水=4∶1∶5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙氨酸（A）和苏氨酸（T）时则它们的Rf值之间关系应为：（

）A、F＞A＞T

B、F＞T＞A

C、A＞F＞T

D、T＞A＞F7．氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（

）A、25%

B、50%

C、80%

D、100%8．寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（

）A、2，4-二硝基氟苯

B、肼

C、异硫氰酸苯酸

D、丹酰氯9．下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（

）A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序B、多肽链中氨基酸残基的键链方式C、多肽链中主肽链的空间走向，如a-螺旋D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7，A20-S-S-B1910．下列叙述中哪项有误（

）A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、三级结构乃至四级结构中起重要作用B、主肽链的折叠单位～肽平面之间相关一个Ca碳原子C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性D、维持蛋白质三维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力11．蛋白质变性过程中与下列哪项无关（

）A、理化因素致使氢键破坏

B、疏水作用破坏C、蛋白质空间结构破坏

D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小12．加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（

）A、尿素（脲）

B、盐酸胍

C、十二烷基磺酸SDS

D、硫酸铵13．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（

）

A、氧可氧化Fe（Ⅱ），使之变为Fe（Ⅲ）

B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强

C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥

D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变14．下列因素中主要影响蛋白质a-螺旋形成的是（

）

A、碱性氨基酸的相近排列

B、酸性氨基酸的相近排列

C、脯氨酸的存在

D、甘氨酸的存在15．蛋白质中多肽链形成a-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（

）A、疏水键

B、肽键

C、氢键

D、二硫键16．关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（

）A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物体系中，它具有特定的三维结构C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的17．有关亚基的描述，哪一项不恰当（

）A、每种亚基都有各自的三维结构B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性18．关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（

）A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部C、羧基、氨基、胍基等可解离基团多位于分子表面D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部19．蛋白质三级结构形成的驱动力是（

）A、范德华力

B、疏水作用力

C、氢键

D、离子键20．引起蛋白质变性原因主要是（

）A、三维结构破坏

B、肽键破坏C、胶体稳定性因素被破坏

D、亚基的解聚21．以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（

）A、胰岛素

B、Rnase

C、血红蛋白

D、肌红蛋白22．下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（

）A、SDS法

B、渗透压法

C、超离心法

D、凝胶过滤（分子筛）法23．分子结构式为HS－CH2－CH－COO－的氨基酸为（

）A、丝氨酸

B、苏氨酸

C、半胱氨酸

D、赖氨酸24．下列氨基酸中为酪氨酸的是（

）25．变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征，下列动力学曲线中哪种一般是别构酶（蛋白质）所表现的：（

）

三、判断题（一）基础题()1.天然氨基酸都具有一个手性α-碳原子。()2.鸟氨酸与瓜氨酸有时也可能是蛋白质的组成成分。()3.自然界的蛋白质和多肽均有L－型氨基酸组成。()4.His和Arg是人体内的半必需氨基酸。()5.CNBr能裂解Arg-Gly-Met-Cys-Met-Asn-Lys成三个肽。()6.热力学上最稳定的蛋白质构象自由能最低。()7.可用8mol/L尿素拆开次级键和二硫键。()8.脯氨酸能参与α-螺旋，有时在螺旋末端出现，但决不在螺旋内部出现。()9.维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。()10.在具有四级结构的蛋白质中，每个亚基都有三级结构。()11.在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。()12.血红蛋白与肌红蛋白均为氧载体，前者是一个典型的变构（别构）蛋白，因而氧合过程中呈现协同效应，二后者却不是。()13.在多肽链分子中只有一种共价键即肽键。()14.等电点不是蛋白质的特征常数。()15.血红蛋白与肌红蛋白的功能都是运输氧气。()16.溶液的pH值可以影响氨基酸的等电点。()17.血红蛋白与肌红蛋白未与氧气结合时其内的铁是Fe2＋，但与氧气结合后铁变成Fe3＋。()18.到目前为止，自然界发现的氨基酸为20种左右。()19.蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。()20.某蛋白质在pH5.8时向阳极移动，则其等电点小于5.8。()21.变性的蛋白质不一定沉淀，沉淀的蛋白质也不一定变性。()22.SDS电泳、凝胶过滤和超速离心都可以测定蛋白质的分子量。()23.通常采用的X射线衍射法，首先将蛋白质制成晶体，但个别例外，如糖蛋白等。()24.蛋白质和核酸中都含有较丰富的氮元素，但蛋白质根本不含有P，而核酸则含有大量的P。（二）考研难度题目练习()1．用凝胶过滤(Sephadex

G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。

()2．变性后，蛋白质的溶解度增加，这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。

()3．变性后的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。

()4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。

()5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。

()6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。

()7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。

()8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨基酸。

()9．肽键(-CO-NH-)中的C-N键可自由旋转，使多肽链出现多种构象。()10．维持蛋白质二级结构的化学键是氢键及范德华力。

()11．蛋白质一级结构空间结构起决定作用，空间结构的改变会引起功能的改变。

()12．维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是氢键。

()13．蛋白质必须具有四级结构才具有生物活性。

()14．蛋白质四级结构中的每个亚基单独都具有生物活性。

()15．具有四级结构的蛋白质分子一定是由两条或两条以上的多肽链组成的。

()16．溶液中带电粒子在电场中向电性相同的电极移动，这种现象称为电泳。

()17．溶液pH值等于7时，蛋白质不带电荷。

()18．加热、紫外线、X射线均可破坏蛋白质的空间结构。

()19．蛋白质分子可以电离成正、负离子，仅是由于溶液的pH值不同。

()20．肽键是共价键。

()21．血红蛋白具有四级结构，由4个亚基组成。四、问答题（一）化学式默写（括号内填写三字母简写和单字母简写）(1)甘氨酸（_____,___）(2)丙氨酸（_____,___）(3)缬氨酸（_____,___）(4)亮氨酸（_____,___）(5)异亮氨酸（_____,___）(6)丝氨酸（_____,___）(7)苏氨酸（_____,___）(8)半胱氨酸（_____,___）(9)甲硫氨酸（_____,___）(10)天冬氨酸（_____,___）(11)谷氨酸（_____,___）(12)天冬酰胺（_____,___）(13)谷氨酰胺（_____,___）(14)赖氨酸（_____,___）(15)精氨酸（_____,___）(16)组氨酸（_____,___）(17)脯氨酸（_____,___）(18)苯丙氨酸（_____,___）(19)酪氨酸（_____,___）(20)色氨酸（_____,___）（二）简答题1.简述蛋白质结构与功能的关系。（辅导与习题集p14T48）2.什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种？各有什么特征？（辅导与习题集p49t52）3.简述血红蛋白结构与功能的关系？（辅导与习题集p49t56）（三）分析与计算1.根据pK值，试计算Ala、Glu和Lys的等电点。以下是氨基酸的表观解离常数：Ala的pK1（－COOH）＝2.34，pK2（－NH3）＝9.69Glu的pK1（－COOH）＝2.19，pK2（－NH3）＝9.67，pKR＝4.25Lys的pK1（－COOH）＝2.18，pK2（－NH3）＝8.95,pKR＝10.532.有一球状蛋白质，在pH7的水溶液中能折叠成一定的空间结构。通常非极性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸侧链位于分子外部形成亲水面。问：（1）Val、Pro、Phe、Asp、Lys、Ile和His中哪些氨基酸侧链位于内部，哪些氨基酸侧链位于分子外部？（2）为什么球状蛋白质分子内部和外部都可发现Gly和Ala？（3）虽然Ser、Thr、Asn和Gln是极性的，为什么它们位于球状蛋白质的分子内部？（4）在球状蛋白质分子的内部还是外部能找到Cys,为什么？（四）综合论述题试论述蛋白质的分子结构与功能的关系填空题(一)基础知识填空1.赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组胺酸（His）谷氨酸（Glu）天冬氨酸（Asp）2.（1）酪氨酸（Tyr）(2)苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）(3)甲硫氨酸（Met）半胱氨酸（Cys）(4)甘氨酸(Gly)脯氨酸(Pro)(5)丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）酪氨酸（Tyr）3.兼性离子负正4.黄蓝紫5.色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）6.107.催产素9.苄氧羰基（Cbz基）叔丁氧羰基（Boc基）联苯异丙氧羰基（Bpoc）芴甲氧羰基（Fmoc）10.赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）11.色氨酸（Trp）酪氨酸（Tyr）苯丙氨酸（Phe）12.甲硫氨酸（Met）13.β－巯基乙醇14.Cα－CCα－N15.3.60.540.1516.疏水亲水17.肽键二硫键18.氢键19.疏水作用离子键（盐键）氢键范德华力（VanderWaals力）20.吴宪21.协同别构（变构）22.盐溶盐析23.16％24.透析超滤法25.蛋白质二级结构的基本单位相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体ααβαβββ26.α－螺旋β－折叠β－转角无规卷曲27.分子外面有水化膜带有电荷28.长短大分子蛋白质29.密度形状30.圆二色光谱（circulardichroism,CD）α－螺旋31.X射线衍射法磁共振技术32.单纯蛋白质结合蛋白质33.球状蛋白质纤维状蛋白质(二)考研知识填空1.20

极性非极性

极性

疏水

亲水

赖

精

脯天

冬

2.色

苯丙

酪

3.－OH

－SH

－COOH

SerCysHis

4.氨基

紫红

亮黄

5.肽

氢键

二硫键

疏水作用（键）

范德华力

离子键二硫键

6.谷

缬

极

非极

7.异硫氰酸苯酯

从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定

8.a-螺旋

b-折叠

b转角

无规卷曲

氢

氨基酸种类

数目排列次序

R基的大小中断

9.分子表面的水化膜

同性电荷斥力

10.溶解度最低

电场中无电泳行为

11.空间结构

二硫

氢

复性

12.正电

负电

13.谷

天冬

赖

精

组

14.C3HON2—R1R2CHON15.兼性阴阳16.苏氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸17.赖氨酸（Lysine）、色氨酸（Tryptophan）、苯丙氨酸（Phenylalanine）、甲硫氨酸（Methionine）、苏氨酸（Threonine）、异亮氨酸（Isoleucine）、亮氨酸（Leucine）、缬氨酸（Valine）18.次级键19.向某些蛋白质溶液中加入某些无机盐溶液后,可以降低蛋白质的溶解度,使蛋白质凝聚而从溶液中析出在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐[即稀浓度]，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。选择题(一)基础题1.E2.D3.A4.E5.D6.B7.D8.E9.D10.C11.C12.E13.E（二）提升题1.A 2.D3.C4.E5.D6.C7.B8.C9.B10.B11.D12.E13.C14.B15.B 16.E17.E18.E19.B20.D21.D22.C23.D24.D25.D26.D27.C （三）考研难度题目练习1.D

2.B

3.C

4.C

5.D

6.A

7.B

8.C

9.C

10.C

11.D12.D

13.B

14.C

15.C

16.A

17.C

18.B

19.B

20.A

22.B

23.C24.B25.B三、判断题1．用凝胶过滤(Sephadex

G-100)柱层析分离蛋白质时，总是分子量大的先被洗脱下来，分子量小的后下来。对

2．变性后，蛋白质的溶解度增加（减小），这是因为电荷被中和（空间结构被破坏），以及水化膜破坏所引起的。错

3．变性后（物理变性不可逆，化学变性可逆，可复性）的蛋白质在一定条件下，有些还能复性，恢复其生物学功能。对

4．有机溶剂沉淀法分离纯化蛋白质的优点是有机溶剂容易蒸发除去，且不会使蛋白质变性。错

5.蛋白质分子的种类和差别，是由其空间结构决定的。错（一级结构）

6．蛋白质主要是由C、H、O、N四种元素组成。

对

7．氨基酸通过肽键连接而成的化合物称为肽。对

8．天然蛋白质的基本组成单位主要是L-α-氨