配位化学课件：第三章 生物氧化还原反应中的金属蛋白和金属酶

除了厌氧生物以外，一切生物都需要氧，因此氧化还原反应是生物体的重要反应。但氧化还原反应并不仅仅局限于生物体的呼吸作用。光合作用、固氮作用以及生物体内许多代谢过程都涉及氧化还原反应。本章主要简介生物氧化还原过程中的部分金属蛋白与金属酶。第三章生物氧化还原反应中的金属蛋白和金属酶生物氧化特点需O2释放能量产生H2O+CO2第一节生物体的氧化还原反应一、分子氧及其活化O2分子轨道表达式，氧分子轨道由两个氧原子轨道组成：O2[KK(σ2s)2(σ*2s)2(σ2px)2(π2py)2(π2pz)2(π*2py)1(π*2pz)1]基态O2有两个未成对电子，分别占据简并的(π*2py)和(π*2pz)反键轨道。显然，若在反键轨道上加入一个电子，则可以形成超氧离子O2-；若在反键轨道上再加入一个电子，则可以形成过氧离子O22-。O2分子也可以失去一个电子，生成双氧阳离子O2+。它们的结构特征列于表3-1。O2-和O22-的键能比O2低，表明它们的O-O键削弱了，故可把O2-

和O22-看为双氧的两种活化态。键级＝（成键电子数－反键电子数）／２在生命体系内，氧具有高度的活性在热力学上有利于它与有机物反应生成H2O和CO2。但实际上它同大多数底物在室温的气相或均相溶液中的反应进行得很慢。这是由于动力学上的原因，可以从以下两方面加以说明。第一，在生物体系中，氧参与反应生成水的过程可能有三种不同的历程：（１）一系列的单电子转移步骤：

1)H++O2＋e→HO2

E=-0.32v2)H++HO2＋e→H2O2E=+1.68V3)H2O2＋e→

·OH＋OH－

E=+0.80V4)H++·OH＋e→H2OE=+2.74V(2)两个双电子反应：1)2H++O2+2e→H2O2E=+0.68V2)H2O2+2H++2e→2H2OE=+1.77V(3)四电子一步反应：4H++O2+4e→2H2O

在通常条件下，按(3)的方式四电子一步还原是很少遇到的，仅在一些酶(如虫漆酶)体系中可进行这种反应。双电子反应的电位(0.68V)不高。而四步单电子还原的后三步虽然容易接受一个电子与有机底物反应，但其第一步在热力学上是非常困难的(-0.32v)，这一反应的自由能ΔG>O，反应是吸热的。通常双氧的还原是按(2)双电子或(1)单电子步骤进行。

第二个理由是由于自旋守恒的问题。自旋守恒原理认为产物自旋守恒的基元反应较易进行，是自旋允许反应；而产物自旋不守恒的基元反应，要有附加的电子成对能，活化能较大，是自旋禁阻反应。基态的氧分子由于存在两个自旋平行的单电子，是三重线态的（即2S+1=3）。多数可氧化的有机底物是单线态分子。即是说它们没有未成对电子。而H2O2、HO2

都是单线态分子。氧分子氧化底物分子的反应可表示为：

三重线态+单线态→单线态+单线态因此，三重线态的O2与单线态的底物分子的反应常常是自旋禁阻的。如果要使自旋守恒，就需要将反键轨道上的两个自旋平行电子重新组合，π*2py、π*2pz反键轨道上的两个平行电子重排可产生两种最低激发态即单线态1Δg和第二单线态1∑+g，而完成这种重排需要相当高的活化能。为了提高分子氧的活性，就必须设法产生单线态氧，或者利用过渡金属催化剂的配位作用改变O2的电子云分布。对于反应条件温和的生物体系，后一种方法显然比较合适。三元配合物:假设分子氧和可氧化底物都作为配体，与过渡金属形成三元配合物，分子氧和过渡金属原子之间形成σ配键，当金属相应的d轨道充满电子，就会反馈到分子氧的反键π*形成反馈π键（backdonatingπbond。由于底物也作为配体，只要它有对称性合适的轨道，就可以和金属的d轨道成键，从而在整个底物－金属－氧分子三元配合物中形成一个扩展的分子轨道，使电子能够顺利地从底物转移到分子氧。二、生物氧化还原作用的类型生物体的氧化还原作用主要有三大类型:1.以氧（或其它物质）作为末端电子受体的电子传递过程。这种过程的模式可表示为：

其中，SH2和S代表底物的还原态和氧化态；Cired和CiOX代表一系列传递电子物质的还原态和氧化态。这类氧化还原作用的特点是，在末端以前的氧化还原反应是一系列电子传递链，末端由O2接受电子生成水。2.两类脱氢过程实际上这两个反应经一个或多个中间氢载体，并以氧作为末端氢受体的体系来进行。它实际上也是一条电子传递链，可用下式来表示：3.底物与分子氧的氧原子结合。这类氧化还原反应往往要相应的加氧酶参与。总之，脱氢过程中脱去一个氢原子也就是脱去一个质子和一个电子，加氧反应也常常伴有氧分子接受质子或电子而被还原成水。生物氧化的主要方式是脱氢作用，在依靠氧气生存的生物体内，从代谢物脱下的氢通过呼吸链的逐步传递，最后被分子氧接受并生成水。三、生物氧化还原酶的分类及其催化反应氧化还原酶是六大酶类系统之一，它们大都与金属离子有关。这类酶在生物体内的氧化还原解毒以及某些生理活性物质形成等过程中起很重要的作用。它在生产中的应用仅次于水解酶。

按习惯分类法酶则分为四类

1.脱氢酶（dehydrogenase）

脱氢酶催化

S和SH2分别为底物的氧化型和还原型，A为氢受体

S和SH2分别为底物的氧化型和还原型，A为氢受体。大部分脱氢酶需要NAD(NADP)(少数需FAD或FMN)为辅酶，它们起供氢或受氢作用。例如含锌的L-苹果酸脱氢酶（malatedehydrogenase）可催化苹果酸脱氢反应，此外还有谷氨酸脱氢酶（glutamatedehydrogenase）和乳酸脱氢酶（lactatedehydrogenase也是含锌酶，而黄嘌呤脱氢酶（xanthinedehydrogenase）则含钼和铁。注意：氧化还原酶是六大酶类系统之一，它们大都与金属离子有关。这类酶在生物体内的氧化还原解毒以及某些生理活性物质形成等过程中起很重要的作用。它在生产中的应用仅次于水解酶。

2.氧化酶当脱氢酶的氢受体是氧分子时，称为氧化酶（oxidase）。它催化两类反应如式这一类氧化酶的作用产物之一是H2O2，它需要黄素核苷酸（FAD或FMN）为辅基，由于酶与辅基结合很紧，故这类酶又称为黄素蛋白（flavoprotein）。例如含钼和铁的黄嘌呤氧化酶(xanthineoxidase)。氧化酶它催化的第二类反应如式这类氧化酶的作用产物之一是水，而不是H2O2。例如，含铜的抗坏血酸氧化酶（ascorbicacidoxidase）、酪氨酸酶(tyrosinase)和漆酶(laccase)。3.过氧化物酶过氧化物酶(peroxidase)催化以H2O2为氧化剂的氧化还原反应：

SH2+H2O2S+2H2O

而过氧化氢酶(catalase)则催化H2O2的歧化反应：

H2O2O2+2H2O过氧化氢酶实际上是一种特殊的过氧化物酶，其中SH2=H2O2。过氧化氢、辣根过氧化物酶(horseradishperoxidase，HRP)和乳过氧化物酶(lactoperoxidase)等都含铁血红素，谷胱甘肽过氧化物酶(glutathioneperoxidase)则含硒。此外，还有一些金属酶催化超氧阴离子自由基发生歧化反应：

(3-19)为超氧化物歧化酶(superoxidedismutase，SOD)。4.加氧酶加氧酶催化分子氧的氧原子直接加合到有机物分子中。它按加合的氧原子数分双加氧和单加氧酶两类。(1)双加氧酶。双加氧酶催化分子氧的两个氧原子与底物加合

比如以铁为辅助因子的邻苯二酚酶可以催化邻苯二酚开环反应：

(2)单加氧酶，又称为羟化酶单加氧酶催化分子氧的一个氧原子加合到底物。其作用通式为

R—H+O2+AH→R—OH+A+H2O例如，与细胞色素P-450有关的肝微粒体单加氧酶可催化如下反应：

四、生物氧化还原体系及电子传递链氧化还原反应是生物体的重要反应。而且生物的一切生命活动又都需要能量。能量的来源于糖、脂、蛋白质在体内的氧化。上述有机物在细胞内缓促氧化分解，产生CO2和H2O并释放出能，这过程称为生物氧化。如呼吸作用，光合作用，固氮作用以及生物体内的许多代谢过程都涉及氧化还原反应。其中呼吸作用是最重要的氧化还原反应。、存在于线粒体中的多面氧化还原体系，俗称为呼吸链，该体系中包括多种酶和细胞色素。该体系是从ATP的形态合成生物体内必需的能量的贮库，在该系统内成链状的Fe-S蛋白与细胞色素组成了电子传递体，下面简介它们是如何相互影响并参加反应的。C6H12O6+2Pi+2ADP++2NAD

2CH3COCOOH+２NADH+2H++2ATP+2H2O2CH3COCOOH+5O2+30Pi+30ADP

6CO2+30ATP+34H2O2NADH+2H++4Pi+4ADP

2NAD+4ATP+62H2O从物质的转化看．其中既包含有机物的氧化，又包含ADP的磷酸化。所以称为氧化磷酸。生物氧化过程中，食物中将近一半的能量通过氧化磷酸化作用被转化为ATP中的高能磷酸键贮存起来．其余的能量则被直接用于推动离子的跨度运送、维持细胞内液一定的渗透压以及某些生物分子的一定构象和构象变化。氧化磷酸化是在线粒体内膜上的一套酶系统催化下进行的。通过这些酶系统，把代谢物按一定顺序逐步氧化(失去电子)，最终形成水和二氧化碳。这一过程称为呼吸链(respiratorychain)。从本质上讲，呼吸链是一条电子传递键。代谢物失去的电子依次在一连串电位由低到高的氢或电于载体间传递。这些电子载体的电位由低到高逐渐增加，最后把电子传递给氧而形成最终产物——水。而每前进一步，放出一部分能量，把ADP变成ATP。

、。图3－1线粒体内膜呼吸链的电子传递每种载体都从上一载体的还原态那里得到电子，自己变成还原态。然后下一载体(电位更高)再从它那里得到电子使其恢复氧化态。这些载体主要包括三部分，即吡啶类脱氢酶、黄素蛋白类和细胞色素类。、注意：食物在进入呼吸链前先已被降解为丙酮酸、戊酮二酸、苹果酸等不同代谢物。按上述顺序逐步传递电子最后把电子传递给O2、这一系统大体分两个阶段。第一阶段由烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD)到辅酶Q，其还原表现为传递氢，而第二阶段包括几种细胞色素，表现为电子传递。例如，丙酮酸进入呼吸链后第一步把电子传递给烟酰胺腺嘌呤二核苷酸形成还原型NAD+即NADH（具体请参阅教材）注意：脱氢酶都通过共同的载体辅酶Q把电子输入呼吸链的细胞色素中去，它们具有类似的分子组成和作用方式。辅酶Q是一种具有醌类结构的有机小分子，又称为泛醌（ubiquinone），在线粒体中大量存在。它一方面被脱氢酶所还原，另一方面为细胞色素氧化酶所氧化，相当于把脱氢酶的电子夺过来，转给氧化酶。

线粒体的内膜是生物膜，膜里所排列的蛋白质中，为呼吸链与进行氧化磷酸化的系统。在呼吸链中有H＋和电子在传递。这一系统大体分两阶段。第一阶段由烟酰胺腺嘌吟二核苷酸(NAD)到辅酶Q(CoQ)。其还原表现为传递氢，而第二阶段包括几种细胞色素，表现为电子传递。在呼吸链中第一阶段的脱氢酶和第二阶段的细胞色素类参与电子传递的方式是不同的。除去前者传递氢，后者传递电子外，这两类电子载体(传递氢原子、脱掉电子变成H＋)，所以实际都有传递电子的功能。当然，传递电子的数目也是不同的。思考题：呼吸链中代谢物如何氧化的？生物体内为什么要逐步释放能量?、呼吸链中代谢物是逐步进行氧化，逐步释放能量并逐步贮存能量。实现依次传递电子，逐次释放能量。关键在于要有一定的电位差——电子定向运动的推动力和一定的电子传递途径。生物体内为什么要逐步释放能量?因为，如果葡萄糖的氧化作用是一次完成的，也即它与氧直接反应，则这些能量多转化为生物体不能利用的光和热。而且为维持生命活动必须在需要的时间、地点，按需要放出能量。若一次把能量全部放出，则无法利用。实现分批释放、分批贮存能量除依靠一系列还原电位不同的氧还体系外，还依靠线粒体内膜的生物结构，因这些体系(即呼吸链的主要组分)都是按一定部位分布在线粒体内膜上从而使这种氧化作用按一定的途径逐步进行。第二节血红素蛋白金属铁蛋白可分为血红素蛋白和非血红素蛋白两大类。一、细胞色素定义：“一种血红素蛋白，它的基本生物功能是通过分子中血红素铁的价态的可逆变化在生物体中起电子及氢的传递作用。”细胞色素广泛存在于动物和植物组织中。在动物中细胞色素的含量，以心脏和其它活跃的运动肌肉（如鸟类和昆虫类的飞翔翅膀肌肉）较高，肝、脑和非横纹肌肉次之，皮肤和肺最低，故一般大多从动物(如猪、牛等)的心脏提取。细胞色素（cytochrome）是1925年由Keilin首次提出。

所有血红素蛋白都含有一个血红素作为它的辅基。按照血红素辅基结构不同，细胞色素分为a、b、c和d四类：(1)细胞色素a其辅基由血红素a组成。(2)细胞色素b其辅基由血红素b组成。

(3)细胞色素c血红素c以共价键与蛋白链中的半胱氨酸相联。

(4)细胞色素d以二氢卟啉为辅基的细胞色素。

1、细胞色素c细胞色素c是1584年首先为英国光谱学家MacMunn发现的。他提出这种色素在细胞呼吸链中发挥作用。

细胞色素c几乎存在于从细菌、海藻、酵母、昆虫、无脊推动物、脊椎动物直到哺乳动物所有的原核生物和真核生物中。它是由蛋白链包裹着血红素的蛋白质分子形成。研究表明蛋白链可由82到134个氨基酸组成。(从分子外形来看，细胞色素c像一滴油滴。分子的大小为30×40×34A。一个细胞色素c分子由一个血红素(中卟啉铁)和一条肽链结合而成。血红素可看作是它的核心。由于铁的价电子参与卟啉环的大π键，因此从任何方向进入卟啉环的电子或者从卟啉环上流出的电子最终都体现在铁离子的氧化还原上。含有三价铁离子的细胞色素c被称为高铁细胞色素c,或氧化型细胞色素c。由亚铁离于组成的细胞色素c被称为亚铁细胞色素c，或还原型细胞色素。

细胞色素c中的肽链围绕着血红素。图3－4细胞色素c中铁的配位状况(1)电子传递的通道机理：这主要是基于对马心和金枪鱼细胞色素c的x射线研究所提出的假说。(2)电子传递的隧道假说这种假说是由Devault和Chance提出的。他们在研究有色菌属光合作用细胞色素c时发现，在用一个短的激光脉冲激发后，该细胞色素c立即把电子传递给细菌的叶绿素的光中心。电子即使不接受外来动能，仍然具有一定的几串越过某一些势垒进行电子传导。这就是电子隧道效应。有关电子在细胞色素c内的传递途径的理论解释有：通道机理、隧道机理、肽链传递机理和血红素2，3—环侧面传递机理。(3)血红素环大π键电子轨道间直接电子传递假说这种假说是Salemme在二十世纪70年代中期提出的。他认为细胞色素c与它的氧化还原对应物反应的部位是在细胞色素c和氧化酶分子的血红素环暴露于外界的一边。电子给予体和电子受体通过该暴露面直接进行电子传递。(4)电子经过肽链的传导机理假说有过各种设想，例如通过连接血红素与肽链的硫醚基传递电子或者通过血红素环上的亚甲基等。但是虽引人注目的还是通过氨基酸70一82位氨基酸片段的构象变化，途经某些残基，特别是第82位上苯丙酸的电子传递途径。

细胞色素c的四种电子传递机理都从不同侧面反映了细胞色素c的结构与功能间的密切关系。人们认识的深化正逐渐地接近事物的本质。尽管如此，迄今为止对细胞色素c电子传递机理的许多问题仍然有待进一步的论证和发展。

2、细胞色素c氧化酶—细胞色素aa3细胞色素c氧化酶是需氧生物呼吸链的最后一环。它在亚铁细胞色素c和氧分子之间传递电子．把氧分子还原为水。4Fe(II)(cyt.C)+O2

4Fe(III)(cyt.c)+H2O(H+、细胞色素从c氧化酶催化)3－36显然在电子传递和氧分子还原过程中还伴随着质子从线粒体的基质透过内膜进入胞液。因此细胞色素c氧化酶除了执行电于传递功能外还起“质子泵”的作用。细胞色素c氧化酶与脂质体的相互作用对它在线粒体膜上的镶嵌和生物活性是十分重要的。有些亚基埋在线粒体膜的脂双层中，有的跨越限的两边，也有的处于内膜的内表面，伸向线粒体的基质中。细胞色素a和a3很难分离，它们的复合体在呼吸链中作为末端酶紧接在细胞色素c后面，因此细胞色素a和a3合称为细胞色素c氧化酶。细胞色素a和a3的辅基是血红素a，

细胞色素a作为细胞色素c氧化酶的组成部分，为一血红素a蛋白。细胞色素a所起的作用是从亚铁细胞色素c处接受电子，然后把它转移到铜的中心去。细胞色素c氧化酶不同于细胞色素c与细胞色素b。细胞色素c氧化酶中的细胞色素a中的铁是配位不饱和的，它还空着一个配位位置，所以能与CN等结合而引起中毒。CN配位后的细胞色素a，便不能再被还原，使呼吸链中断，导致机体死亡。氰化物中毒的急救方法之一是使中毒者吸人亚硝酸异戊酯，其目的在于把体内部分血红蛋白迅速氧化为高铁血红蛋白，而后者再与CN形成对人畜无害的稳定的氰合高铁血红蛋白。3、细胞色素b族简述

b族细胞色素所含的辅基为铁原卟啉Ⅸ，它们的氧化还原电位较低，E0≈0。其天然状态的血红素铁是低自旋的。轴向配体是两个氨基酸残基，因此b族细胞色素难以自动氧化。从线粒体膜上分离它们相当困难。虽然从牛心肌能得到极纯的细胞色素b，但它们高度聚合而不溶于水，因此线粒体细胞色素b的结构和机制仍然不清楚。在细胞色素b中研究得比较多的只有细胞色素b5。细胞色素b5是一种膜蛋白。它在高等动物肝细胞的内质网中有较高的浓度。它与特定的黄素蛋白细胞色素b5还原酶相互作用．参与一系列包括团体经基化、脂肪酸脱饱和以及高铁血红蛋白的还原等反应。二、细胞色素P-450(简称P-450)人体的肝脏具有很强的解毒功能，它主要是通过肝细胞微粒中的P-450混合功能氧化酶系统发挥作用。细胞色素P-450也是细胞色素b类的一种．因为它也是包含血红素b的蛋白质。细胞色素P-450是一位德国学者Klingenberg于1958年在美国研究时从鼠肝的微粒体中发现的。因其在还原的情况下，能与CO结合并在450nm波长处出现一特征吸收峰而定名。

细胞色素P-450主要是在人的肝和肾皮质线粒体和动物的肝、脾和肾的皮质网和某些细菌中存在。它与线粒体内膜上的细胞色素c氧化酶很相似。注意：细胞色素P-450它不是单独工作，而是在其他物质构成体系中发挥作用。细胞色素P-450是一种膜蛋白．它与膜组分之间通过疏水相互作用结合，并且只在与膜结合时是稳定的，把它从膜上分离出来即破坏了它的完整性，从而失活。另外，它的活性是它所参与的整个酶体系的表现。

P-450的功能？

1.P-450的功能细胞色素P-450为单加氧配。在它所催化的反应中总是把一个氧原子插入C-H键中．形成C-OH键，同时把另一个剩余的氧原子还原为水分子。细胞色素P-450的作用有两面性：一方面它是生物体内解毒系统中的主要物质。通过这个解毒系统，有毒物质经过氧化、还原、水解等转化变成水溶性的物质排出体外；另一方面通过它的作用，在某些物质分子中引入羟基、氨基和环氧基等，而变成致病物。P-450配位情况细胞色素P-450每条蛋白链都有一个血红素.血红素铁有四个配位基团为卟啉环中的四个吡咯氮原子，轴向第五个配体是蛋白质上半胱氨酸残基的硫。研究表明，不同的P-450用于配位的半胱氨酸在肽链上的位置不完全相同，这第五个配体是非交换性配体。至于轴上第六个配体，至今仍然没有确定，这可能是由于P-450中第六个配体不稳定的缘故。各种光谱、X射线衍射以及模拟研究表明，第六个配体极可能是水或羟基中的氧。

P-450的氧化作用(1)高自旋的P－450与底物RH结合，生成低自旋的(RH)Fe(Ⅲ)。在静止状态，高自旋态P-450与低自旋态P-450处于平衡状态。低自旋P-450的第六配位可能是含-OH的基团(如氨基酸残基中的-OH)，而高自旋态的P-450中，只有第五配位为半胱氨酸的硫，其第六配位空着，这时铁高出卟啉环平面。当底物结合到蛋白链的疏水部位时，使平衡移向高自旋状态，这就有利于下一步催化循环，使铁还原，因高自旋P-450的氧化还原电位比低自旋P-450高0.1V。

(2)NAD(P)H—P－450还原酶使NAD(P)H的电子转移至铁卟啉上，使铁还原为Fe2+。(3)分子氧结合上去形成三元配合物(RH)Fe(Ⅱ)·O2。(4)第二个电子离开NAD(P)H还原酶或细胞色素b，形成不稳定的过氧化物(RH)Fe(III)·O２2-。(5)过氧化物中O-O键断裂，生成水和活性中间体(RH)Fe(V)=O(6)ROH脱出后又形成氧化型P－450，使循环闭合。P-450-Fe(Ⅱ)具有空的配位位置，因此可以键合包括双氧在内的一些配体通常氧配合物以超氧加合物形式存在。4.P-450的一些模拟体系中山大学研究小组在以分子氧为氧源的体系中系统研究了金属卟啉配合物模拟细胞色素P-450催化环己烷和苯的羟化反应。中科院长春应化所吴越等系统研究了酞菁铁对苯、苯胺的羟化反应，证实了吸氧过程中O2-酞菁铁-轴向配体的三元中间体生成；研究了亚碘酰苯对锰卟啉催化环己烷羟化的影响。他们在金属卟啉及其类似物负载于MCM-41分子筛上催化苯酚羟化方面也做了很多的工作。

三、过氧化物酶和过氧化氢酶1.过氧化物酶

过氧化物酶普遍存在于动植物中，辣根和无花果汁含有丰富的过氧化物酶。所有从植物中纯化的过氧化物酶都含高铁血红素辅基，多数辅基是Fe(III)原卟啉Ⅸ，Fe(II)的轴向配体是组氨酸的咪唑氮，另一个轴向配体可能是小分子。(P100)表3-4几种过氧化物酶的若干性质

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酶相对分子质量辅基糖含量/%━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━辣根过氧化物酶(HR)40500高铁原卟啉Ⅸ18.4细胞色素C过氧化物酶(CcP)50000高铁原卟啉Ⅸ0氯过氧化物酶(CIP)40200高铁原卟啉Ⅸ25～30乳过氧化物酶(LP)76500高铁中卟啉Ⅸ8NADH过氧化物酶12000FAD芜箐过氧化物酶A1(TuP)49000高铁原卟啉Ⅸ谷胱甘肽过氧化物酶90000硒代半胱氨酸━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━H2O2是一种毒物。它可以氧化某些具有重要生理作用的含巯基的酶和蛋白质，使之丧失活力。它还可以将细胞膜磷脂分子中的不饱和脂肪酸氧化成过氧化物，产生的过氧化脂质又通过自身催化作用连续生成大量过氧化物，结果对磷脂的功能造成障碍，如发生溶血症等。过氧化物酶催化H2O2转化为水，从而消除了H2O2的毒性。2.过氧化氢酶

过氧化氢酶的生理作用曾是一个有争议的课题。有人认为它是一种防止过氧化氢在体内积累的保护酶，也有人认为它更可能是一种双电子氧化剂。

(P101)第三节铁蛋白与铁传递蛋白一、铁蛋白铁蛋白是哺乳动物体内贮存铁的主要蛋白质，它主要分布在动物的脾脏、肝脏和骨髓中，在植物的叶绿体和某些菌类中也发现有铁蛋白。二、铁传递蛋白(transferrin，TF)

铁传递蛋白在维持生命活动所必需的微量元素铁代谢中具有特殊作用，它分布在脊椎动物的体液和细胞中，在血液中约占0.3％，称为血清铁传递蛋白(serotransferrin)

。

表3-5一些非血红素铁蛋白的生理功能

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非血红素铁蛋白生理功能来源━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━铁蛋白动物组织铁传递蛋白血清卵清铁传递蛋白贮存、输送铁卵清乳铁传递蛋白乳红氧还蛋白细菌铁氧还蛋白传递电子叶绿体、细菌肾上腺皮质铁氧还蛋白肾上腺皮质蚯蚓血红蛋白载氧星虫、蚯蚓顺乌头酸酶动植物邻苯二酚双加氧酶催化细菌氢酶细菌、藻类━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━1.铁传递蛋白的分子结构铁传递蛋白是一类结合金属的糖蛋白。不同种属动物的铁传递蛋白，其氨基酸组成和糖含量不同。铁传递蛋白分子存在两个结构域，各有一个结合金属的部位，分别称为A位和B位。每个结合部位由三个酪氨酸残基的酚羟基氧原子和两个组氨酸残基的咪唑氮原子作为配位原子与一个Fe3+离子结合。2.铁传递蛋白的生理功能铁传递蛋白的主要生理功能是运送Fe3+离子。体外实验证明，A位结合的铁主要运送到骨髓和胎盘，B位结合的铁主要运送到肝细胞、小肠粘膜细胞和其它组织细胞。人的食物和饮料中的铁大部分以Fe3+离子的形式存在，需要在胃肠道内还原成Fe2+离子才能被十二指肠和空肠上段的粘膜细胞吸收。一部分从小肠进入血液的Fe2+离子，经铜蓝蛋白催化转变为Fe3+离子，在CO2存在的条件下与脱铁铁传递蛋白结合，然后随血液运送到骨髓的网织红细胞，用于血红蛋白合成，有些被运送到各组织细胞中用于合成各种酶，其余被运送到肝、脾脏贮存起来。此外，铁传递蛋白还有抗微生物作用。铁离子是一些需氧细菌生长的必需因素之一，而铁传递蛋白与Fe3+有很强的结合力，使这些细菌失去必要的生长条件，因而具有抑菌作用。。第四节铁硫蛋白

铁硫蛋白是一类含Fe—S发色团的非血红素铁蛋白。铁硫蛋白通常分为三大类：①Fe(Cys)4蛋白－红氧还蛋白；②Fe2S*2(Cys)4蛋白－植物型铁氧还蛋白

；③Fe4S*4(Cys)4蛋白－高电位铁硫蛋白和细菌型铁氧还蛋白

。其中Cys为半胱氨酸，S*称为无机硫或活泼硫，当遇到无机酸时会变成H2S放出．

第五节铜蛋白铜是生命必需的微量元素，参与人体内许多重要的代谢过程和生理作用。一、铜蛋白中三种类型的铜I型铜蛋白处于畸变四面体的配位环境中

，II型铜蛋白吸收收光谱没有明显作用，但它有特征的EPR信号，说明它也呈顺磁性

,III型铜蛋白不能用EPR检测。早期认为这些反磁性铜处于一价状态，目前一般认为成对的Cu(II)－Cu(II)由于强烈的自旋一自旋相互作而不能产生EPR信号。

它们的光谱特征和磁学性质不同．表3-6某些铜蛋白的性质━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━

含铜原子数铜蛋白相对分子质量功能来源

I型Ⅱ型Ⅲ型━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━质体蓝素105001传递电子植物、细菌天蓝素140001传递电子细菌星蓝素200001传递电子漆树半乳糖氧化酶680001半乳糖氧化细菌超氧化物歧化酶320002O2