蛋白质纤维纤维化学与物理公开课一等奖课件省赛课获奖课件

纤维物理与化学第1页纤维物理与化学1高分子化学基础2高分子物理基础3纺织纤维总论4纤维素纤维5蛋白质纤维6合成纤维第2页第五章蛋白质纤维学习目的1.了解蛋白质分子的组成和结构特征。。2.理解并掌握羊毛的组成、结构和性能。3.理解并掌握蚕丝的组成、结构和性能。4.掌握蚕丝纤维和羊毛纤维在结构和性能上的异同第3页本章学习主要内容：1蛋白质基础知识2羊毛纤维3蚕丝纤维4其他动物纤维第五章蛋白质纤维第4页第五章蛋白质纤维蛋白质是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子化合物。蛋白质是生命存在主要形式!第5页第一节蛋白质基础知识第五章蛋白质纤维第6页第一节蛋白质基础知识（一）蛋白质化学组成蛋白质组成元素：主要：C、H、O、N少许：S微量：P、Fe、Zn等蛋白质元素组成特点：多种蛋白质含氮量很接近，平均为16％。其倒数100/16=6.25，为蛋白质换算系数第7页第一节蛋白质基础知识（二）氨基酸蛋白质氨基酸酶、酸、碱水解氨基酸是蛋白质基本构造单位1.定义：羧酸分子里烃基上氢原子被氨基-NH2取代后得到化合物。

构造特点：分子中最少包括一种氨基和羧基第8页第一节蛋白质基础知识2.氨基酸种类组成蛋白质天然氨基酸主要有20种，除脯氨酸外，其他19种都具有α-型氨基酸通式。甘氨酸:脯氨酸:第9页第一节蛋白质基础知识氨基酸种类：第10页第一节蛋白质基础知识3.氨基酸化学性质氨基酸构造特殊，性质特殊——两性R－C－COOHH—NH2—羧基——酸性氨基——碱性∴氨基酸既是酸，又是碱，具有两性。是两性化合物第11页第一节蛋白质基础知识CH2-COOH+NaOHNH2

CH2-COONa+H2ONH2CH2-COOH+HClNH2

CH2-COOHNH3Cl

+H2O不带电形式

H2N—C—HCOOHR+H3N—C—HCOO-R两性离子形式第12页第一节蛋白质基础知识+OH-+H++OH-+H+在某一pH溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液pH值称为该氨基酸等电点pI。pH=pIpH>pIpH<pI氨基酸兼性离子阳离子阴离子第13页第一节蛋白质基础知识氨基酸起源蛋白质多肽多种氨基酸继续水解在酸或碱或酶催化水解思考：什么是多肽呢?第14页第一节蛋白质基础知识4.肽：氨基酸通过肽键连接起来形成化合物。肽键：是由一种氨基酸

-羧基与另一种氨基酸

-氨基脱水缩合而形成化学键。

—C—NH—O肽键：第15页第一节蛋白质基础知识N端C端氨基酸残基多肽链可简单表达如下：氨基酸残基：肽链中氨基酸分子因脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基。N端：有自由氨基一端C端：有自由羧基一端第16页第一节蛋白质基础知识5.氨基酸构型除甘氨酸外，目前已知天然蛋白质中氨基酸均为L-α-氨基酸第17页第一节蛋白质基础知识（三）蛋白质分子构造层次第18页第一节蛋白质基础知识蛋白质分子构造基本构造空间构造一次构造二次构造三次构造四次构造第19页第一节蛋白质基础知识1.蛋白质一次构造蛋白质的一次结构指多肽链中以共价键相连氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键、二硫键研究意义：一级构造是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础。第20页第一节蛋白质基础知识胰岛素一级构造由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。第21页第一节蛋白质基础知识2.蛋白质二次构造蛋白质的二次结构指蛋白质多肽链中主链原子的空间排布主要化学键：氢键主要类型：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲。由肽键和α-碳原子组成多肽链骨架称为主链，伸展在外R基团称为侧链。第22页第一节蛋白质基础知识2.1

-螺旋（

-helix)第23页第一节蛋白质基础知识α-螺旋构造特性：右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm氢键维系（形成于每个肽键N-H和第四个肽键羰基氧之间）。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。α-螺旋中所有肽键都可形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平衡。第24页第一节蛋白质基础知识第25页第一节蛋白质基础知识2.2

-折叠（β–pleatedsheet）第26页第一节蛋白质基础知识主要特性：多肽主链呈锯齿状折叠构象。侧链R基交替地分布在片层平面上下。构造稳定主要原因：氢键。第27页第一节蛋白质基础知识主要特性：由多肽链上4个连续氨基酸残基组成。主链骨架以180°返回折叠。构造稳定主要原因：氢键。脯氨酸容易出目前这种构造中。2.3

-转角（β-turn）第28页第一节蛋白质基础知识主要特性：肽段有更大任意性。稳定、非反复性构造。受R基影响较大，经常是组成酶活性部位和其他蛋白质特异功能部位。无规则卷曲细胞色素C三级构造2.4

无规卷曲第29页第一节蛋白质基础知识α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲第30页第一节蛋白质基础知识3.蛋白质三次构造蛋白质的三次结构蛋白质分子主链和侧链所有原子或原子团的空间排布。主要化学键：二硫键、疏水作用、离子键、氢键和范德华力等主要性：三次构造形成后，蛋白质分子才形成固有分子形状，体现出对应生物学活性。第31页第一节蛋白质基础知识血红蛋白构造特性：含多种二次构造单元有显著折叠层次是紧密球状或椭球状实体分子表面有一空穴(活性部位)疏水侧链埋藏在分子内部；亲水侧链暴露在分子表面构造稳定主要原因：二硫键、次级键（氢键、范德华力、疏水键、离子键）第32页第一节蛋白质基础知识4.蛋白质四次构造蛋白质的四次结构由多条具有三级结构的多肽链彼此通过非共价键相互连接而成的聚合体结构有些蛋白质分子具有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整三次构造，此多肽链就是蛋白质分子亚基。主要结协力：疏水作用，其次是氢键和离子键。单独亚基一般没有生物学功能，只有完整四次构造才有生物学功能。第33页第一节蛋白质基础知识

以血红蛋白（hemoglobin）为例，说明蛋白质四级构造。血红蛋白是由2个α-亚基，2个β-亚基组成四聚体，两种亚基三级构造相同，每个亚基结合一种血红素辅基。４个亚基以正四周体方式排列，彼此之间以非共价键相连（主要是离子键、氢键）

，具有运输氧和CO2功能α链β链血红素第34页蛋白质一、二、三、四次构造第一节蛋白质基础知识第35页第一节蛋白质基础知识共价键次级键化学键

肽键一次构造氢键二硫键二、三、四次构造疏水键盐键范德华力三、四次构造蛋白质分子中共价键与次级键配位键（四）蛋白质分子价键第36页第一节蛋白质基础知识维持蛋白质构象多种化学键第37页第一节蛋白质基础知识二硫键氢键盐式键疏水键第38页第一节蛋白质基础知识（五）蛋白质主要性质1.蛋白质两性性质和膜平衡pH=pI

净电荷=0

pH<pI净电荷为正pH>pI净电荷为负PrCOOHNH3++H++

OH-+H++

OH-PrCOO-NH2PrCOO-NH3+对某一蛋白质而言，在某一PH下，当它所带正负电荷相等时候，该溶液pH值即为该蛋白质等电点（pI）第39页第一节蛋白质基础知识蛋白质与酸、碱作用时，尚有另一主要现象，即将纤维放在不一样pH介质中，纤维内部和外部(溶液)pH值往往不一致，也就是H+或OH-在纤维内、外部是不均匀分布，并且会受到电解质浓度影响。纤维内pH1.623.033.754.645.456.19纤维外pH0.781.862.343.083.864.50这种现象可用膜平衡原理来加以解释。pH内

＞

pH外

第40页第一节蛋白质基础知识2.蛋白质胶体性质蛋白质颗粒大小：在1～100nm之间。胶体。因此溶于水，成为亲水胶体。粘度大、扩散慢易沉降不能透过半透膜亲水性：水化层、双电层第41页第一节蛋白质基础知识透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开办法。只用于除盐类和小分子杂质超出滤：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量超滤膜，达成浓缩蛋白质溶液目标。除小分子杂质，分离、浓缩蛋白质加压蛋白质溶液半透膜超滤液支持膜栅板第42页第43页第一节蛋白质基础知识3.蛋白质变性定义:在某些理化原因作用下，蛋白质分子特定空间构象被破坏，从而造成理化性质变化和生物活性丧失。变性本质：二硫键和非共价键破坏引发空间构造变化，不包括一次构造变化。变性原因

化学原因：胍、脲、有机溶剂、强酸强碱

-巯基乙醇、重金属离子、生物碱试剂物理原因：加热、加压、超声波、紫外线第44页变性过程第一节蛋白质基础知识第45页2.P243第5题。什么是蛋白质饱和吸酸值、超饱和吸酸量、等电点？第一节蛋白质基础知识第46页2.P243第5题。什么是蛋白质饱和吸酸值、超饱和吸酸量、等电点？答：蛋白质饱和吸酸值：当溶液pH值达成一定值时，蛋白质才开始结合酸，并在特定pH值达成稳定、最大结合量，此pH值称饱和吸酸值。超饱和吸酸量：达成饱和吸酸量后，溶液pH值由0.8继续下降，蛋白质又出现吸酸量突然增大现象，此时吸酸量称为超饱和吸酸量。等电点：蛋白质大分子上所带正负电荷相等即电中性时溶液pH值。第一节蛋白质基础知识第47页第二节羊毛纤维第五章蛋白质纤维第48页第二节羊毛纤维使用羊毛历史：新石器时代，公元前3000～4023年羊毛特性：光泽柔和，手感丰满而富有弹性，悬垂性良好，吸湿透气，穿着舒适保暖，不易沾污，抗皱性较好，耐磨性优良羊毛用途：精纺或粗纺高级面料；家纺及装饰用具；工业用呢等最高档纺织纤维之一概述第49页第二节羊毛纤维（一）羊毛构造特性绵羊毛纤维纵横向照片山羊绒纤维纵横向照片

形态构造截面：接近圆形纵向：鳞片三个组成部分鳞片层皮质层髓质层第50页羊毛纤维层次构造鳞片层皮质层髓质层正皮质偏皮质拒水，防沾污，缩绒性双边构造，天然卷曲毛髓影响纤维品质

第二节羊毛纤维第51页第二节羊毛纤维鳞片层外壳组成：片状角质细胞鳞片形状：如鱼鳞或瓦片同样，重合覆盖鳞片层约占羊毛总量10％，第52页第二节羊毛纤维皮质层主体决定性质组成：由纺锤形细胞组成，其主要成份是由多种氨基酸组成角质蛋白（角朊），属α－螺旋构象，分为O皮质细胞和P皮质细胞两种。O皮质细胞：含S低，易于染色，位于羊毛卷曲波形外侧P皮质细胞：位于羊毛卷曲波形内侧双侧构造：O、P细胞双侧异构分布第53页第二节羊毛纤维髓质层组成：薄膜细胞构造疏松、内部充有空气细胞之间联系很弱髓质多，则弹性和强度较低第54页第二节羊毛纤维（二）羊毛表观性状密度细度长度卷曲度第55页第二节羊毛纤维（三）羊毛近程构造组成：C、H、O、N、S副键：氢键、盐键和二硫键含硫量直径大，含硫量少鳞片>皮质层>髓质层P皮质细胞>O皮质细胞构造：由大量α-氨基酸以一定次序首尾连结而形成多肽。低硫蛋白质多肽链具有α-螺旋构象高硫蛋白质多肽链是无规卷曲第56页第二节羊毛纤维（四）羊毛远程构造存在α—螺旋构象：低硫蛋白质多肽链呈α—螺旋构象（主要组成原纤）；高硫蛋白质多肽链一般呈无规卷曲（主要组成基质）。有水存在时拉伸：当伸长率达成20%，螺旋构象开始转变；当伸长率达成35%，转变显著；当伸长率达成70%，完全转变成β—构象（即肽链伸直状态构象）；放松后能够重新恢复到α—螺旋构象第57页第二节羊毛纤维（五）羊毛聚集态构造螺旋卷曲状角朊多肽长链分子

基原纤

螺旋盘绕

微原纤、原纤、巨原纤

集束第58页第二节羊毛纤维（六）羊毛纤维性能1.吸湿性和水作用羊毛吸湿性较强，标准回潮率为14-16％（公定回潮率为15％），相对湿度为60％-80％时回潮率可高达18％，高于其他纺织纤维。在非常潮湿空气中，羊毛吸取水分高达40％，而手感并不以为潮湿。具有大量亲水性羟基(-OH)、氨基(-XH2)、羧基(-COOH)和酰胺基(-CONH)等；羊毛结晶度较低，且是一种多孔性纤维材料，具有毛细管作用，水分易被吸入纤维孔隙中。第59页第二节羊毛纤维在沸水中经较长时间处理，羊毛蛋白中二硫键也将遭到破坏，反应如下：生成-CH2-SOH基（硫醇基、亚磺酰）不稳定

，释放出H2S而本身变为醛基：巯基第60页第二节羊毛纤维2.拉伸与回复性能断裂强力不高，断裂延伸率高，断裂功较大温湿度对拉伸性能影响相对湿度↑，初始模量、屈服应力、断裂强力↓，断裂延伸度↑↑温度↑，初始模量、屈服应力、断裂强力↓，断裂延伸度↑回复性能与聚集态构造有关卷曲，螺旋构象：可由α-构象转为β-构象二硫键：制止分子链间相对滑移第61页第二节羊毛纤维3.可塑性概念：指羊毛在湿热条件下，可使其内应力迅速衰减，并右按外力作用变化现有形态，再经冷却或烘干使形态保持下来。羊毛可塑性与其多肽链构象变化、肽链间副键拆散和重建密切有关。羊毛定形中三个主要现象：过缩；暂定；永定第62页第二节羊毛纤维4.缩绒性缩绒性：羊毛在湿热及化学试剂作用下，经机械外力反复挤压，纤维集合体逐渐收缩紧密，并互相穿插、纠缠、交编毡化。天然纤维中只有羊毛具有缩绒性内因：表面鳞片层；高度拉伸回复性能，有助于伸展和回缩；天然稳定卷曲。外因：湿、热、化学药剂、机械外力第63页第二节羊毛纤维64总体上：蛋白质纤维耐酸性优于耐碱性；原因：蛋白质纤维酸性基团多于碱性基团，PI都<7；酸水解大约在pH=1.2([H+]=10-1.2)开始；碱水解大约在pH=10([OH-]=10-4）开始羊毛含侧基为氨基氨基酸含量更丰富，说明羊毛能吸附更多酸而不受损伤碱对羊毛比对蚕丝有更大破坏作用，一是由于羊毛构造较疏松，二是碱除了易拆散盐式键、氢键外，还容易破坏肽键和二硫键4.耐碱性第64页第二节羊毛纤维羊毛对碱比对酸要敏感得多，碱不但能拆散肽链间盐式键、氢键，还可催化肽键以及二硫键水解。影响原因：（1）碱种类：（2）浓度、作用温度和时间也是主要影响原因。（3）电解质：大量中性盐存在，造成[OH-]内增加，水解程度增加，纤维损伤加重。5.耐酸性比较稳定，可用强酸性染料抑制羧基电离，拆散盐键，使纤维强度减少肽键不一样程度水解第65页第二节羊毛纤维羊毛对氧化剂是比较敏感。氧化剂对羊毛破坏作用主要是：使肽链间交联受到破坏；也许使蛋白质大分子中肽键水解氧化剂作用主要集中在含硫氨基酸残基部分，但其他部位如二硫键、咪唑基等也可与氧化剂反应。氧化剂对羊毛破坏程度取决于氧化剂种类、浓度、溶液PH值、处理时间、温度等原因：不易氯漂，可用H2O2并严格控制条件6.耐氧化剂作用第66页第二节羊毛纤维7.耐还原剂作用还原剂对羊毛作用，几乎只限定在与二硫键反应，并且在碱性介质中尤为剧烈。第67页P244第9题。试述羊毛永定和过缩现象原理。第二节羊毛纤维第68页P244第9题。试述羊毛永定和过缩现象原理。答：①永定（永久定型）：现象：将受到拉伸应力作用羊毛纤维在热水或蒸汽中处理更长时间，如1－2h，放松后，则外力清除后，虽然再经蒸汽处理，也仅能使纤维稍微收缩现象。原因：处理时间较长，本来次价键被拆散后，在新位置建立起新、稳固次价键，使多肽链构象稳定下来，制止羊毛纤维从形变中回复原状。②过缩：现象：将受到拉伸应力作用羊毛纤维在热水或蒸汽中处理很短时间，然后清除外力并在蒸汽中任其收缩，纤维能够收缩到比本来长度还短，甚至只有原长三分之二现象。原因：外力和湿、热作用使肽链构象发生变化，本来次价键被拆散，由于处理时间很短，尚未在新位置建立起新次价键，多肽链能够自由收缩。产生过缩。第二节羊毛纤维第69页第三节蚕丝纤维第五章蛋白质纤维第70页第三节蚕丝纤维71丝绸在中华文化和我国经济中具有独特地位丝绸是中华瑰宝，是中华文化主要象征；生丝产量：约占世界总产量70％；丝类贸易：约占世界份额80％；印度巴西

日本乌兹别克

泰国

其他中国

第71页第三节蚕丝纤维蚕丝品种桑蚕丝或家蚕丝（俗称真丝）：产量最高，应用最广；主产区：浙江、江苏、四川、广东野蚕丝：柞蚕丝：辽宁、山东、河南、贵州为四大主产地木薯蚕丝蓖麻蚕丝樟蚕丝天蚕丝：河南、湖南深山密林，光泽奇异（白天绿光，晚上白光），价格5万元/KG.第72页第三节蚕丝纤维（一）蚕丝形成和形态蚕一生第73页第三节蚕丝纤维1.蚕丝形成蚕丝是蚕体内绢丝腺分泌出丝液经吐丝口吐出后凝固而成纤维，称为茧丝。1.泌丝部分泌出丝素，输送到贮丝部；2.贮丝部分泌出丝胶和色素，粘于丝素周围；3.输丝管；4.吐丝口，将两股单丝组成一根茧丝，以S形或8字形吐出体外结成蚕茧。第74页第三节蚕丝纤维2.蚕茧构造蚕茧主要分为三层：外层——茧衣：丝细而脆弱，可作绢纺原料；中间层——茧层：茧层丝粗细均匀，约占所有丝重70％～80％，经缫丝而取得长丝称为生丝，可直接用于织造；接近蚕蛹体部分——蛹衬：丝细而脆弱，可作绢纺原料。第75页第三节蚕丝纤维每一根茧丝由两条主体为丝素平行单丝组成，丝素外面被丝胶包围。桑蚕丝单丝:

横截面:略呈三角形，三边相差不大；纵向:脱胶后来为光滑均匀棒状。柞蚕丝单丝：横截面：其三角形更趋于狭长扁平，呈锐三角形或禊形而不规整；部分丝胶渗入到丝素层内部。纵向：有卷曲和条纹。3.蚕丝形态第76页第三节蚕丝纤维（二）蚕丝组成和构造在丝素中，所含主要氨基酸侧基小，长链大分子规整排列，呈β-折叠构象，有较高结晶性。1.蚕丝组成成份丝素丝胶蜡碳水化合物色素灰分含量(%)70~8020~300.4~0.81.2~1.60.20.7甘氨酸46.53丙氨酸30.04丝氨酸8.69酪氨酸4.44丝氨酸30.1天门冬氨酸16.8谷氨酸10.1甘氨酸8.8赖氨酸5.5水溶性球蛋白纤维状蛋白第77页第三节蚕丝纤维丝素基本构造单元是氨基酸，每一种大分子链平均具有400~500个氨基酸剩基。丝素蛋白包括约18种氨基酸，其组成特点为：较为简单氨基酸含量高。带亲水基团氨基酸含量不高；带有较大侧基氨基酸含量较低；酸性氨基酸多于碱性氨基酸。2.丝素构造

2.2.丝素蛋白近程构造第78页第三节蚕丝纤维2.2.丝素蛋白远程构造丝素蛋白分子构象分为二类：SilkⅠ、SilkⅡ。SilkⅠ构造包括无规线团（randomcoil）和α－螺旋（α－helix）构造；SilkⅡ呈反平行β－折叠（β－sheet）构造SilkⅠ是不稳定构造，SilkⅡ则比较稳定；在经蚕吐丝作用而形成茧丝中，结晶区丝素主要以SilkⅡ形式存在。第79页第三节蚕丝纤维2.3.丝素蛋白聚集态构造第80页第三节蚕丝纤维丝素分子链在结晶区呈反平行折叠β－构象，排列较为规整；其氨基酸大分子伸展链长度约为150nm；丝素晶胞属斜方晶系，晶胞参数为：a＝9.44（平面内分子间方向），b＝6.97±0.03（纤维轴方向，2个氨基酸残基高度），c＝9.20（平面间方向），β＝90°。晶胞计算密度为1.45g/cm。第81页第三节蚕丝纤维3.丝胶构造元素：C、H、O、N、S基本组成：氨基酸最外层丝胶分子排列基本是无定形状态，向内结晶度逐层提升，且取向增加。侧基带羟基氨基酸含量高，亲水性增加。第82页第三节蚕丝纤维（三）蚕丝组成和构造丝素吸湿性比较高：其标准回潮率为9%~10%，而具有丝胶桑蚕丝标准回潮率为10%~11%；在饱和湿度下（相对湿度100%），吸湿量可达30%-35%，且散湿速度快；吸湿后纤维膨胀，直径可增加65%；蚕丝具有多孔性及较高吸湿回潮率，因此透气性好，并且手感光滑柔软，因此穿着舒适。、单纯吸湿溶胀，并不引发丝素分子构造变化，不过在比较剧烈条件下，水会与丝素起化学反应，使蛋白质分子肽链水解，造成纤维失重和机械性能变化。1.吸湿性和水作用第83页第三节蚕丝纤维2.力学性能断裂强力>>羊毛断裂伸长<羊毛断裂功>羊毛吸湿量增加，断裂强力下降，断裂延伸度有所增加第84页第三节蚕丝纤维桑蚕丝羊毛棉柞蚕丝初模g/d50-10011-2568-93断强g/d干态3.0-4.01.0-1.73.0-4.93.5-4.0湿态2.1-2.80.76-1.633.3-6.43.8-4.6湿干强相对比%70-8076-96102-110110断伸%干态15-2525-603-725-30湿态27-