生物化学复习资料(人卫7版)

生化复习资料

第一章

一、蛋白质的生理功能

蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。

蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质

是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质

运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长

与修复等方面发挥着不可替代的作用。

二、蛋白质的分子组成特点

蛋白质的基本组成单位是氨基酸

令编码氨基酸：自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的

氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。各种蛋白质的含氮量很

接近，平均为16%。

令每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）X

6.25X100o

氨基酸的分类

令所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。

令根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。

1.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缴疑

（Vai）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（lie）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸

（Pro）o

2.极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）,m酸（Ser）、陶酸（Tyr）、

半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gin）、

苏氨酸（Thr）o

3.酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）o

4.碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。

令含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含

有由硫原子构成的筑基一SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键

连接而成）。

令芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。

令唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响a-螺旋的形成。

令营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缴氨酸、亮氨

酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。可用一句话概括为“一家

写两三本书来”，与之谐音。

氨基酸的理化性质

令氨基酸的两性解离性质:所有的氨基酸都含有能与质子结合成

NH4

+的氨基；含有能与羟基结合成为C0CT的竣基，因此，在水溶液中，

它具有两性解离的特性。在某一pH环境溶液中，氨基酸解离生成的

阳郭子及阴离子的趋势相同，成为兼性离子。此时环境的pH值称为

该氨基酸的等电点（pl）,氨基酸带有的净电荷为零，在电场中不泳

动。pl值的计算如下:P：=l/2（pK,+pK2）,（pKi和分别为a-

竣基和a-氨基的解离常数的负对数值）。

令氨基酸的紫外吸收性质

,吸收波长：280nm

,结构特点：分子中含有共辄双键

/光谱吸收能力：色氨酸＞酪氨酸＞苯丙氨酸

令呈色反应：氨基酸与前三酮水合物共加热，生成的蓝紫色化合物

在570nm波长处有最大吸收峰；蓝紫色化合物=（氨基酸加热分解的

氨）+（前三酮的还原产物）+（一分子玮三酮）。

肽的相关概念

令寡肽：小于10分子氨基酸组成的肽链。

令多肽：大于10分子氨基酸组成的肽链。

令氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。

令肽键：连接两个氨基酸分子的酰胺键。

令肽单元：参与肽键的6个原子Ca-C、0、N、H、Ca2位于同一

平面，组成肽单元。

三、蛋白质分子结构特点

见表l-lo

表IT蛋白质分子结构的比较

一级结构二级结构三级结构四级结

构

定指蛋白质蛋白质主链的整条肽链各亚基

X分子中氨局部空间结构、中所有原间的空

基酸的排不涉及氨基酸子在三维间排布

列顺序残基侧链构象空间的排

布位置

表现a-螺旋、B-折结构域、模亚基聚

形式—叠（片层）、体

转角、无规卷曲（锌指结

构）

维系肽键（主氢键次级键（疏亚基间

犍要）水作用、盐的次级

二硫键（次键、氢键、键

要）范德华力）

特脯氨酸的存在

殊或者多个谷、天

—冬氨酸的存在——

都会干扰a-螺

旋的形成

令模体：蛋白质分子中，由两个以上具有二级结构的肽段在空间

上相互接近，形成一个特殊的空间构象并发挥特定的作用。

令锌指结构：是一个典型的模体，由一个a-螺旋和二个反平衡的B

-折叠的3个肽段组成，具有结合锌离子的功能。

令分子伴侣：能够可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，

引导肽链正确折叠的存在于细胞内的一类蛋白质，也对蛋白质二硫键

正确形成起到重要作用。

四、蛋白质一级结构与空间结构的关系

令一级结构是空间构象的基础，具有相似一级结构的多肽或蛋白质,

其空间构象及功能也相似。

令分子病：由于蛋白质分子一级结构发生改变，导致其功能改变而

产生的疾病。

五、蛋白质空间结构与功能的关系

令蛋白质空间结构由一级结构决定，其空间结构与功能密切相关。

令血红蛋白（Hb）由四个亚基组成，两个a亚基，两个B亚基。记

忆要点如下：

/血红蛋白分子存着紧张态（T）和松弛态（R）两种不同的空间

构象。

/T型和氧分子亲和力低，R型与氧分子的亲和力强，四个亚基

与氧分子结合的能力不一样。

,第一个亚基与氧分子结合后，使Hb分子空间构象发生变化，

引起后一个亚基与氧分子结合能力加强（正协同效应）。

/肌红蛋白分子只有一个亚基，不存在变构效应

令协同效应：指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中的另

一个亚基与配体的结合能力。促进作用则为正协同效应；反之为负协

同效应。

令变构效应：蛋白质分子的亚基与配体结合后，引起蛋白质的构象

发生变化的现象。

令结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或

纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域。疯牛

病：是由肮病毒蛋白引起的一组人和动物神经退行性病变，具有传染

性、遗传性或散在发病的特点。生物体内含有正常的a-螺旋形式的

PrPc,转变为异常的B-折叠形式的PrPSc具有致病性。

六、蛋白质重要的理化性质及相关概念

令蛋白质的等电点：当蛋白质在某一pH溶液中时，蛋白质解离成正、

负离子的趋势相等，成为兼性离子，带有的净电荷为零，此时溶液的

pH值称为蛋白质的等电点。

/体内的蛋白质等电点各不相同，大多数接近于PH5.0

/碱性蛋白质：鱼精蛋白、组蛋白酸性蛋白质：胃蛋白酶、

丝蛋白

,蛋白质处于大于其等电点的pH值溶液中时、蛋白质颗粒带负

电荷。反之则带有正电荷。

令蛋白质胶体溶液稳定的两个因素：水化膜、表面电荷。

令蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构

象被破坏，导致理化性质的改变和生物活性的丧失。

/变性的本质：二硫键与非共价键的破坏，不涉及肽键的断裂

,变性后特点：生物学活性丧失、溶解度下降、粘度增加、结晶

能力消失、易被蛋白酶水解

/变性的因素：加热、乙醇、强酸、强碱、重金属离子及生物碱

试剂等

/蛋白质复性：变性程度较轻，去除变性因素后，仍可恢复或部

分恢复其原有的构象和功能

,蛋白质的凝固作用：蛋白质经强酸或强碱变性后，仍能溶解于

该溶液中。若调节pH值至其等电点时，变性蛋白质呈絮状析出，再

加热，形成坚固的凝块。蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去

除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称

为复性。

令蛋白质的紫外吸收：含有具有共物双键的三种芳香族氨基酸，于

280nm波长处有特征吸收峰。

令蛋白质的呈色反应:

/荀三酮反应：蛋白质水解后可产生游离的氨基酸，原理同前

/双缩胭反应：肽键与碱性硫酸铜共热，呈现紫色或红色。氨基

酸不出现此反应，当蛋白质不断水解时，氨基酸浓度上升，其双缩胭

呈色浓度逐渐下降，因此可以检测蛋白质的水解程度。

七、蛋白质的分离纯化

令透析:利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

令超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量

的超滤膜的方法。

令丙酮沉淀：0-4℃低温；丙酮的体积10倍于被沉淀蛋白质；蛋白

质沉淀后应迅速分离。

令盐析：硫酸镂、硫酸钠或氯化钠等中性盐放入蛋白质溶液中，

破坏水化膜并中和表面电荷，导致蛋白质胶体的稳定因素去除而沉

淀。

令免疫沉淀法：利用特异抗体识别相应的抗原蛋白，形成抗原抗体

复合物，从蛋白质混合溶液中分离获得抗原蛋白的方法。

令电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中，受到电场力的

作用向正极或负极泳动。

/SDS电泳：加入负电荷较多的SDS（十二烷基磺酸钠），

导致蛋白质分子间的电荷差异消失，此时蛋白质在电场中的泳动速率

只和蛋白质颗粒大小有关，用于蛋白质分子量的测定。

/等电聚焦电泳：在电场中形成一个连续而稳定的线性pH梯度,

电泳时被分离的蛋白质泳动至其等电点相等的pH值区域时，净电荷

为零不再受电场力移动，该法用于根据蛋白质等电点的差异进行分

离。

令层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定

相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等,

使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达

到分离蛋白质的目的。

/阴离子交换层析：负电量小的蛋白质首先被洗脱

/凝胶过滤：分子量大的蛋白质最先洗脱

令超速离心：既可分离纯化蛋白质也可测定蛋白质的分子量；

/对于球形蛋白质而言，沉降系数S大体上和分子量成正比关

系

/S（未知）/S（标准）={Mr（未知）/Mr（标准）}2/3

八、多肽链氨基酸序列分析方法及关键试剂名称

氨基酸序列分析

令步骤一：分析已纯化蛋白质的氨基酸组成

令步骤二：测定多肽链的氨基末端与竣基末端为何种氨基酸。以前

用二硝基氟苯，现多用丹酰氯

令步骤三：将肽链水解成片段（表1-2）。

表1-2三种肽链水解方式的比较

胰蛋白酶胰凝乳蛋白演化氢法

质酶

作赖氨酸或精芳香族氨基甲硫氨酸

用氨酸竣基侧竣基侧的肽竣基侧的

部的肽键键肽键

位

令步骤四：测定各肽段的氨基酸排列顺序，采用Edman降解法，试

剂为异硫氟酸苯酯

令步骤五：统计学分析，组合排列对比，得到完整肽链氨基酸排列

顺序

通过核酸来推演蛋白质中的氨基酸序列的步骤：

令步骤一：分离编码蛋白质的基因

令步骤二：测定DNA序列

令步骤三：排列出mRNA序列

令步骤四：按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列

蛋白质空间结构测定

蛋白质二级结构含量测定：圆二色光谱法，测a-螺旋较多的蛋白质

时，结果较为准确。

蛋白质三维空间结构测定：X射线衍射法和磁共振技术。

第二章

-、核酸的分类、细胞分布、核酸元素组成特点及碱基、核昔、核

甘酸的化学结构

令核酸是生物遗传的物质基础，是一切生物体所含有的最重要

的生物大分子之一。天然存在的核酸根据其分子的物质组成

不同分为两大类：DNA与RNAO

令核酸的元素组成：主要由碳、氢、氧、氮、磷组成，磷的含

量较为稳定，占核酸总量的9-10吼

令基本组成：核酸的基本组成是核甘酸。

二、核昔酸间的连接方式

3',5'-磷酸二酯键；5'末端是指在DNA或RNA链中末端为5'

-磷酸基，未形成磷酸二酯键的一端；3'末端是指在DNA或RNA链中

末端为3，-0H,未被酯化的一端；

各种简化式书写时都是5,一31其读向都是从左到右，所表示

的碱基序列也都是从5,端到3,端。

三、两类核酸（DNA与RNA）性质的异同

详见表2-1o

表2-1DNA与RNA性质的比较

DNARNA

名称脱氧核糖核甘酸核糖核甘酸

碱基组成A、T、C、GA、U、C、G

戊糖组成B-D-2-脱氧核糖6-D-核糖

类型DNAmRNA、tRNA、rRNA等

核甘酸/脱氧核甘dATP、dTTP、dCTP、ATP、UTP、CTP、GTP

酸dGTP

分布部位98%在细胞核中90%分布于胞液

2%在线粒体中10%分布于细胞核

基本结构反向平行互补双螺单链无规卷曲

旋

与蛋白质的结合主要与组蛋白结合rRNA与核蛋白体结

合

稀有碱基不含有tRNA含有10-20%的

稀有碱基

主要生物学功能储存遗传信息传递及表达遗传信息

理化性质多元酸、线性高分子、分子小，粘度小

粘度大

易在机械力作用下断

裂

纯品时0D260/OD28O1.82.0

连接键3',5'-磷酸二酯键

光波最大吸收值260nm附近

四、DNA的一级结构、二级结构要点及碱基配对规律，了解DNA的

高级结构形式

详见表2-2o

表2-2DNA分子结构的比较

DNA一级结构DNA二级结构DNA高级结构

定义核甘酸的排DNA的双螺旋结构在双螺旋结构的基础

列顺序上，进一步折叠，在

蛋白质的参与下组装

成为的致密结构

结构特点碱基的排列反向、平行、互补、核小体、核小体卷曲

顺序双链及柱状结构折叠等形

3',5,-磷酸右手螺旋结构成超螺旋形式

二酯键DNA结构的多样性

稳定性的磷酸二酯键纵向：碱基的堆积

维系力——

横向：配对的氢键

五、mRNA、tRNA二级结构特点及rRNA的类型和其它小分子RNA

mRNA、tRNA、rRNA结构特点见表2-3。

其它小分子RNA种类及功能见表2-4o

表2-3三种常见RNA的比较

mRNAtRNArRNA

名称信使RNA转运RNA核糖体RNA

主要功蛋白质合成的直氨基酸的运载载核蛋白体的组成成

能接模板体

蛋白质合成的场所

比例约占总RNA的5%约占总RNA的最多，占总RNA的

10%-15%75%-80%

二级结单链二级结构：三叶花状

构草形

三级结构：倒L

型

结构特5'端桶*m7GpppN从5'至3'端分原核真核

八占、、帽结构别是DHU环、反大亚23S、28S、

3'端带有polyA密码子环、TV基5S5S

尾结构环，至3,端为小亚16S18S

中间是遗传信息CCA-0H基

编码区

分布胞核胞质胞质

表2-4其它小分子RNA种类及功能

名称功能

hnRNA核内不均一成熟mRNA的前体

RNA

snRNA核内小RNA参与hnRNA的剪接、转运

snoRNA核仁小RNArRNA的加工与修饰

胞质小RNA蛋白质内质网定位合成的信号识别体

scRNA/7SL-R2组成成分

A

六、DNA（热）变性、复性及分子杂交的概念。

令DNA变性：在某些理化因素（温度、pH、离子强度）作用下，

DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松

散，成为单链的现象。

/DNA变性只改变其二级结构，不改变核昔酸排列顺序。

/DNA的增色效应：DNA变性过程中，在紫外区260nli1处的

OD值增加，并与解链程度有一定比例的关系。

/DNA解链温度：DNA的变性从开始解链到完全解链，在一个

相当窄的温度范围内进行，期间紫外光吸收值达到最大值

50%的温度称为解链温度，又称融解温度（Tm）。

/Tm值高低与其分子所含碱基中的GC含量相关，GC含量越

高，Tm值越大。

令DNA复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新配对一，

恢复天然的双螺旋构象。

/退火：热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程。

令分子杂交：DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA

单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之

间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件下，就可

以在不同的分子间形成杂化双链的现象。

七、核酸酶的概念及性质

令核酸酶：所有可以水解核酸的酶，根据酶解底物的不同分为

DNA酶和RNA酶。

令核酸内切酶：可以在DNA或RNA分子内部切断磷酸二酯键的

酶。

令核酸外切酶：仅能水解位于核酸分子链末端核昔酸的酶。根

据其作用的方向性，分为5,一3,或3,一5,核酸外切酶。

令核酶：具有催化功能的RNA分子，底物是核酸，属于序列

特异性的核酸内切酶。

令催化性DNA：人工合成的具有序列特异性降解RNA功能的寡聚

脱氧核昔酸片段。

第三章

-、酶及生物催化剂的基本概念；酶的分子组成及相关概念如酶

蛋白、辅助因子（辅酶、辅基）、全酶、酶的活性中心和必需基团

等

见表3-1o

表3-1酶及酶的相关概念

概念说明

酶由活细胞合成，对其特异性底物起高效催—

化作用的蛋白质。是机体内催化各种代谢

反应最主要的催化剂。

生物催化包括酶及核酶两个概念。核酶是具有高效、酶及核酶两个概

剂特异催化作用的核酸，是近年来发现的一念都要提及。

类新的生物催化剂，主要是参与RNA的剪

接。

单体酶仅具有三级结构的酶—

寡聚酶由多个相同或不同亚基以非共价键连接组—

成的酶

多酶体系由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶丙酮酸脱氢酶复

复合物合体

多功能酶一些多酶体系在进化过程中由于基因的整喀咤核昔酸从头

合，多种不同催化功能存在二条多肽链合成的酶

中

单纯酶仅由肽链构成的酶胭酶、淀粉酶、

脂酶等

结合酶由酶蛋白和辅助因子组成的酶

酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为只有全酶才有催

全酶化作用

辅辅酶与酶蛋白结合疏松的辅助因子，可用透析—

助或超滤方法去除

因辅基与酶蛋白结合紧密的辅助因子，不能用透金属离子多为酶

子析或超滤方法去除的辅基

金属酶金属离子作为辅助因子，且与酶结合紧密，竣基肽酶、黄喋

提取过程中不易丢失吟氧化酶

金属激活金属离子作为辅助因子，但与酶结合疏松已糖激酶、肌酸

酶激酶

酶的必需酶分子中与酶活性密切相关的化学基团

—

基团

酶的活性必需基团组成具有特定空间结构的区域，

—

中心能与底物结构并将底物转化为产物的区

域，包含结合基团和催化基团

单纯酶与结合酶的活性中心

令对单纯酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较接

近的少数几个氨基酸残基，但通过肽链的盘绕、折叠而在

空间构象上相互靠近；活性中心的常见必需基团：His残

基的咪唾基、Ser残基的羟基、Cys残基的筑基及Glu残基

的Y-竣基。

令对结合酶来说，辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构往

往就是活性中心的组成部分。

金属离子的作用

令作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子；

令作为连接底物与酶的桥梁，便于酶对底物起作用；

令维持酶蛋白构象；

令中和阴离子，降低反应中的静电斥力。

维生素在酶促反应中的作用

详见表3-2o

表3-2常见酶促反应中维生素的作用

维生学名辅酶形式酶促反应中的作用

素

Bi硫胺素TPP丙酮酸脱氢酶，a-酮戊二酸脱竣酶及

转酮醇酶的辅酶

B2核黄素FAD、FMN多种氧化还原酶及递氢体的酶辅基参与

递氢作用

PP尼克酸NAD、NADP脱氢酶的辅酶

氨基酸脱竣酶、转氨酶等的辅酶

B6毗哆醛磷酸毗哆

醛

B12钻胺素钻胺素烷基转移的辅酶

泛酸遍多酸辅酶A、多种酰基转移反应的辅酶

ACP

H生物素竣化酶辅竣化酶的辅酶，参与C02的固定

酎

叶酸叶酸FH4各种一碳基团转移的活性载体

C抗坏血抗坏血酸胶原中脯氨酰羟化酶、多巴胺P羟化酶

酸等作用时提供还原物

二酶促反应的特点与酶促反应机制的学说

酶促反应的特点

令酶促反应具有极高的效率：降低反应的活化能，但不改变

反应的平衡点。

令酶促反应具有高度的特异性：

,绝对的特异性：仅作用于特定结构的底物，进行一种专

一的反应，生成一种特定的产物。如胭酶和琥珀酸脱氢

酶。

/相对的特异性：作用于一类化合物或一种化学键。如脂

肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。

,立体异构特异性：仅作用于底物的一种立体异构体，如

乳酸脱氢酶催化L-乳酸；延胡索酸酶催化反式丁烯二酸

与苹果酸间的裂解。

令酶促反应的可调节性：⑴酶量调节；⑵酶催化效率调节;

⑶改变底物浓度进行调节。

令酶促反应的高效不稳定性：由于酶的本质是蛋白质，易受

理化因素的影响。

酶促反应机制的诱导契合假说

令酶与底物接近时二者相互诱导、相互形变、相互适应。酶

促反应的机制很复杂，在酶的活性中心内底物可发生邻近

效应和定向排列，酶对底物可进行酸碱多元催化在，底物

在酶活性中心的疏水性‘口袋’里发生表面效应。

三、影响酶促反应动力学的几种因素及其动力学特点

影响酶促反应速度的因素见表3-3o

表3-3影响酶促反应速度的因素

影响因特征说明

素

底物浓符合米-曼氏方程V=(Vmax[S])呈矩形双曲线

度/(Km+[SD

酶浓度V与酶浓度呈正比在底物浓度足够大

的情况下

PH值有最适pH值，达到最大反应速度不是酶的特征

性常数

温度有最适温度，达到最大反应速度不是酶的特征

性常数

抑制剂引起酶催化活性下降但不引起酶蛋分不可逆性抑制与

白变性的物质可逆性抑制

激活剂使酶从无活性到有活性或使酶大多为金属离

活性增加的物质子

底物浓度对酶促反应速度的影响

令Km值的含义：为酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度

/Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应

环境有关，与酶的浓度无关

/Km值可用来表示酶与底物的亲和力。Km值越小，酶与底物

的亲和力越大，表示不需要很高的底物浓度就可容易达到最

大反应速度。反之亦然。

令Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，

与酶浓度呈正比

令Km与Vmax的测定：双倒数作图得到林贝

氏方程：

1/V=-K'"-1/(S]+1/Vmax

vmax

自变量是应变量是1/V,斜率是Km/Vmax,在y轴的

截距是1/Vmax（图3-1）

酶浓度的影响

图3-1斜率

令当［S］＞＞［E］时，酶促反应速度与［E］成正比

pH值的影响

令在某一pH值，酶催化活性最大，称为最适pH值。

令最适pH值不是酶的特征性常数，大多数接近中性。少数例外

（如胃蛋白酶，最适pH值为1.8；肝精氨酸酶最适pH值为

9.8）o

抑制剂的影响

令酶的抑制剂：引起酶催化活性下降但不引起酶蛋白变性的物

质。

表3-4两种抑制性作用的比较

不可逆性抑制可逆性抑制

结合方式共价键非共价键

抑制剂的作用部活性中心上的必需基S、ES、E

位团

如有机磷农药：丝氨酸

上的羟基

重金属离子和碑化合

物：筑基

能否通过透析或否可以

超滤去除

举例有机磷农药、重金属离磺胺类等

子

令三种可逆性抑制的比较

详见表3-5o

表3-5三种可逆性抑制作用的比较

作用特征无抑制竞争性非竞争性反竞争性

剂抑制抑制抑制

与I结合的组—EE、ESES

分

动力表观Km增大不变减小

学参Km

数VmaxVmax不变减小减小

林一斜率Km增大增大不变

贝氏/Vmax

作图X轴截-1/Km增大不变减小

距

Y轴截1/Vmax不变增大增大

距

押副指

无抑制剂

激活剂1'1何一力嬴1赢

令激活剂：使酶从无活性到有活性或使活性增加的物质。

/大多数为金属离子，如Mg2+、K+；有机化合物：如胆汁酸盐。

/必需激活剂：为酶促反应所必需，否则检测不到酶的活性。

例Mg2+于已糖激酶。

/非必需激活剂：激活剂不存在时，仍能检测到一定的活性，

例cr于唾液淀粉酶。

四、酶原与酶原的激活

令酶原：无活性酶的前体。例消化酶原、凝血酶原等。

令酶原的激活：酶原向酶的转化过程。实质是酶活性中心的形

成或暴露过程。

令生理意义：⑴保护自身不被酶破坏；⑵保证酶在特定的部位

与环境发挥作用；⑶酶的贮存形式。

五、酶的快速调节与慢速调节的方式

快速调节包括变构调节与共价修饰调节

令变构酶：指效应剂与酶的非催化部位可逆的结合，使酶发生

构象的变化而影响酶的活性，其作用特点如下：

/反应的方程曲线为s型曲线，非米氏方程的矩形双曲线。

/变构酶多为代谢途径的关键酶，催化的常为不可逆反应。

/变构酶常由多个亚基组成，彼此间具有协同效应。

/变构酶有催化部位和调节部位（而不是都具有催化亚基和

调节亚基）。

/变构调节是快速调节。

令共价修饰：酶蛋白上的一些基团与某种化学基团发生可逆的

共价结合，从而改变酶的活性。

/常见的共价修饰包括：磷酸化与去磷酸化、乙酰化与去乙

酰化、甲基化与去甲基化、腺甘化与去腺昔化和一SH与一S

一S—的互变等。

/磷酸化与去磷酸化最为常见。

/共价修饰是快速调节。

令酶含量的调节：通过改变酶合成或降解以调节细胞内酶的含

量，属于慢速调节。

同工酶概念及应用

令同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理

化性质及至免疫学性质不同的一组酶。由不同基因或等位基

因编码的多肽链，或由同一基因转录生成的不同mRNA翻译的

不同多肽链组成的蛋白质。

/乳酸脱氢酶有五种类型，其中LDH1型在心肌细胞中最多；

肝病时LDH5升高

/肌酸激酶（CK）有三型：脑中含CK1（BB型）；心肌含CK2

（MB型）；骨骼肌含CK3（MM型）

六、酶的命名与分类原则

酶均有两个名称，系统名称应标明酶的所有底物与反应性

质。推荐名称是从习惯名称中挑选而来，可分为六类：⑴氧化

还原酶类；⑵转移酶类；⑶水解酶类；⑷裂合酶类；⑸异构酶

类；⑹合成酶类。

七、酶在医学中的应用

酶与疾病的关系密切。遗传性因素和许多疾病均可引起酶

的质与量的异常以及活性的改变，并引发多种疾病。检验血液

中酶活性的改变可以帮助诊断某些疾病。许多药物可通过改变

人体或致病菌中酶的活性从而达到治疗目的。止匕外，酶还可以

作为工具用于临床检验和科学研究。

第四章

-、糖的主要生理功能

令提供能量是糖最主要的生理功能。

令糖还是机体重要的碳源，糖代谢的中间产物可转变成其他的

含碳化合物。

令糖也是组成人体组织结构的重要成分，例糖蛋白、糖脂。

令糖的磷酸衍生物形成生物活性物质，例NAD\FAD、DNA、RNA、

ATP等。

二、糖无氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节及生理

意义

糖的无氧氧化：乂称糖酵解，葡萄糖在缺氧或供氧不足情况下，

生成乳酸的过程。

令基本反应过程：分为两个反应阶段，全程在胞浆中进行

第一阶段：糖酵解途径，由一分子葡萄糖分解分成两分子

丙酮酸的过程

记忆要点：反应的“一、二、三”。

⑴一次脱氢：3-磷酸甘油醛一1,3-二磷酸甘油酸+

NADH+H+的氧化过程。

⑵二次底物水平磷酸化过程：各生成1分子ATP

1,3-二磷酸甘油酸一3-磷酸甘油酸+ATP

磷酸烯醇式丙酮酸f丙酮酸+ATP

二次ATP消耗的反应：

葡萄糖+ATP-6-磷酸葡萄糖

6-磷酸果糖+ATP-1,6-二磷酸果糖

二个磷酸丙糖的生成：1,6-二磷酸果糖裂解为磷酸

二羟丙酮和3-磷酸甘油醛

二个ATP的净生成：2（底物水平磷酸化）X2（磷

酸丙糖）一2（ATP消耗）

⑶三次不可逆性反应，三个关键酶的参与

已糖激酶催化葡萄糖-6-磷酸葡萄糖

6-磷酸果糖激酶-1催化6-磷酸果糖一

1,6-二磷酸果糖

丙酮酸激酯催化磷酸烯醇式丙酮酸一丙

酮酸

第二阶段：丙酮酸还原生成乳酸，所需的氢原子由前述'一

次脱氢'过程提供，反应由乳酸脱氢酶催化，辅

+

酶是NADO

令糖酵解的调节：主要在三个关键酶上的调节（见表47）。

表4-1糖酵解关键酶的调节

激活剂抑制附注

剂

6-磷酸果糖AMP、ADPATP、柠檬>1,6-二磷酸果糖

激酶T1,6-二磷酸是该酶的正反馈

酸果糖激活剂

2,6-二磷>2,6-二磷酸果糖

酸果糖是该酶最强的变

构激活剂

内酮酸激酶1,6-二磷ATP、丙氨—

酸果糖酸

已糖激酶6-磷酸葡有四种同工酶，肝细

萄糖胞中的w型，称为葡

长链脂酰萄糖激酶

CoA

令糖酵解的生理意义

,迅速提供能量，对肌收缩更为重要。

/成熟红细胞的供能。

/神经组织、白细胞、骨髓等代谢活跃的组织，即使不缺

氧也多由糖酵解提供能量。

三、糖有氧氧化的基本反应过程、能量生成、关键酶调节及生理

意义

糖有氧氧化的定义：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化生成水和二氧

化碳的过程。

基本反应过程：分为三个反应阶段

令第一阶段：糖酵解途径生成丙酮酸，同前述糖酵解过程

令第二阶段：丙酮酸进入线粒体后，氧化脱竣生成乙酰CoA

/总反应式为：丙酮酸+NAD++辅酶Af乙酰CoA+

+

NADH+H+C02

,反应不可逆，由丙酮酸脱氢酶复合体催化

,参与反应的辅酶有：硫胺素焦磷酸酯（TPP）、硫辛酸、

FAD、NAD*、CoA

令第三阶段：三竣酸循环及氧化磷酸化，生成大量的ATP和水

记忆要点：反应有“一、二、三、四”。

⑴一次底物水平磷酸化反应

/琥珀酰CoA-琥珀酸+GTP

⑵二次脱竣基反应(同时伴随有脱氢反应)

/异柠檬酸fa-酮戊二酸+C02+

NADH+H+

/a-酮戊二酸一琥珀酰CoA+C02+

NADH+H+

⑶三次关键酶的催化

/柠檬酸合成酶催化草酰乙酸+乙酰CoA

一柠檬酸

/异柠檬酸脱氢酶催化异柠檬酸-a-酮戊

二酸+C02+NADH+H+

/a-酮戊二酸脱氢酶催化a-酮戊二酸一琥珀酰

CoA+C02+NADH+H+

(4)四次脱氢反应

/异柠檬酸fa-酮戊二酸+C02+

NADH+卜仁

/a-酮戊二酸一琥珀酰CoA+C02+

NADH+T

/琥珀酸一延胡索酸+FADH2

/苹果酸一草酰乙酸+NADH+H+

糖有氧氧化的调节

见表4-2o

表4-2糖有氧氧化的调节

激活剂抑制剂附注

丙酮酸脱氢酶AMPATP变构调节+共价

复合体乙酰CoA、修饰

NADH+H+

柠檬酸合成酶———非关键酶

异柠檬酸脱氢ADPATP、NADH主要调节点、反馈

酶抑制

a-酮戊二酸Ca2+ATP、NADP、琥反馈抑制

脱氢酶珀酰CoA

巴斯德效应：糖的有氧氧化抑制糖酵解的现象。

三竣酸循环的意义

令氧化供能。

令三大营养素彻底氧化分解的最终代谢通路。

令是三大营养物质互变的枢纽。

令可为其他合成代谢提供小分子的前体CoA。

有氧氧化生成的ATP

表4-3糖有氧氧化生成ATP的详细部位说明

反应辅酶ATP

第一阶葡萄糖T►6-P-葡萄糖-1

段6-P-果糖-1,6-双磷酸果糖-1

3-磷酸甘油醛一1,3-二磷NAD+2orX2

酸甘油酸3*

1,3-二磷酸甘油酸一3-磷底物水平1X2

酸甘油酸

2

磷酸烯醇式丙酮酸f丙酮底物水平1X2

个

酸

拷

第二阶丙酮酸一乙酰CoANAD+3X2

贝

段

分

异柠檬酸一a-酮戊二酸NAD+3X2

子

a-酮戊二酸f琥珀酰CoANAD+3X2

第三阶

琥珀酰CoA一琥珀酸底物水平1X2

段

琥珀酸一延胡索酸FAD2X2

延胡索酸一苹果酸NAD+3X2

净生成

36or38

*糖酵解过程中产生的NADH+H+，如果经苹果酸穿梭机制，可以

产生3个ATP,若经磷酸甘油穿梭机制，则产生2个ATP分

子。

四、磷酸戊糖途径反应过程及生理意义

磷酸戊糖途径的反应过程：在胞浆中进行，分为两个阶段

令第一阶段是氧化反应，生成磷酸戊糖、NADPH+H+及CO?

令第二阶段是基团转移反应，生成3-P-甘油醛和6-P-果糖

令总反应式：3X6-P-葡萄糖+6NADP+-2X6-P-果糖+3-P-

甘油醛+6NADPH+H++3C02

磷酸戊糖途径的生理意义

令为核酸的生物合成提供核糖。

令提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。

⑴NADPH是体内许多合成代谢的供氢体。

⑵NADPH参与体内羟化反应。

⑶NADPH还用于维持谷胱甘肽的还原状态。

五、糖原合成及分解的基本反应过程、部位、关键酶调节及生理

意义。

糖原合成与糖原分解见表4-4o

表4-4糖原合成与糖原分解的比较

糖原合成糖原分解

部位肝脏、肌肉肝脏、肌肉

有活性糖原合酶a（去磷酸化磷酸化酶a（磷酸化

关键的形式）形式）

酶无活性糖原合酶b（磷酸磷酸化酶b（去磷酸

的化形式）化形式）

作用部位a-1,4-糖昔键、a-1,6-糖昔键

能量消耗增加一个糖分子，消耗不需要

2个ATP

生理作用能量的储备维持血糖（肝）

酵解供能（肌

肉）

六、糖异生概念、反应过程、关键酶调节及生理意义

糖异生概念：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸）转变为

葡萄糖或糖原的过程。

令进行糖异生的主要器官是肝脏，肾脏具有肝脏1/10的异生糖

能力

糖异生的过程：记忆要点：反应有“一、二、三”。

⑴一次反应

一次ATP的消耗:丙酮酸+C02+ATP-草

酰乙酸

一次GTP的消耗：草酰乙酸+GTP-磷酸

烯醇式丙酮酸

⑵二种转运草酰乙酸的途径

,苹果酸穿梭机制：丙酮酸或生成丙氨酸的生糖氨基酸

为原料异生糖时。

/谷草转氨酶生成天冬氨酸机制：以乳酸为原料异生为

糖时。

⑶三次能障的绕行

/丙酮酸一草酰乙酸一磷酸烯醇式丙酮酸

/1,6-二-磷酸-果糖一6-P-果糖（果糖二磷酸酶-1

催化）

/6-P-葡萄糖一葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶催化）

糖异生的调节

令糖异生途径与糖酵解途径是方向相反的两条代谢途径。

令通过3个底物循环进行有效调节。

糖异生的生理意义

令维持血糖浓度恒定。

令补充肝糖原。

Q调节酸碱平衡。

乳酸循环（Cori循环）

令概念：肌收缩（尤其氧供应不足时）通过糖酵解生成乳酸。

乳酸通过细胞膜弥散进入血液后入肝，在肝内异生为葡萄糖。

葡萄糖释入血液后又被肌摄取。如此形成的循环。

令形成原因：肝内糖异生活跃，且有葡萄糖一6一磷酸酶水解6

—磷酸葡萄糖释放葡萄糖；

肌肉糖异生活性低，且无葡萄糖一6一磷酸酶。

令生理意义：避免损失乳酸。

防止乳酸堆积引起酸中毒。

糖的三条分解代谢途径的比较见表4-5o

表4-5三种糖分解代谢的比较

糖酵解有氧氧化磷酸戊糖途

径

反应条缺氧有氧一

件

部位胞液胞液、线粒体胞液

关键酶已糖激酶、6-P-丙酮酸脱氢酶复合6-P-葡萄糖脱氢

果糖激酶1、丙酮体、柠檬酸合酶、酶

酸激酶异柠檬酸脱氢酶、

a-酮戊二酸脱氢

酶复合体

产乳酸CO2和水磷酸核糖、NADPH

物

能量生净生成2个净生成36或38个没有ATP生

成ATPATP成

生理意①迅速提供能量①氧化供能②三大①为核酸合成提

义②成熟红细胞的营养素彻底氧化分供核糖②提供合

供能③某些代谢解的最终代谢通路成代谢反应的还

活跃的组织供能③三大营养物质互原当量

变的枢纽

七、血糖正常值、血糖来源与去路。激素对血糖浓度的调节

令血液正常值：3.89-6.lmmol/Lo

令血糖来源有三：⑴食物消化吸收⑵肝糖原分解⑶糖异生

令血糖去路有四：⑴无氧酵解⑵有氧氧化⑶磷酸戊糖途径

⑷转化为脂肪、氨基酸

第五章

八、什么是脂类，包括哪些物质

脂类：脂肪及类脂的总称

令脂肪：甘油三酯或称三脂肪酸甘油酯。

令类脂：固醇及其酯、