第五章蛋白质化学

第五章蛋白质化学第1页，课件共86页，创作于2023年2月内容提要1.氨基酸氨基酸的分类氨基酸的理化性质2.蛋白质蛋白质的分类和结构蛋白质的化学性质蛋白质的功能性质食品加工对蛋白质功能和营养价值的影响第2页，课件共86页，创作于2023年2月5.1氨基酸（Aminoacids）1.氨基酸的分类按氨基酸的Ｒ基团的极性可分四类:A． 非极性中性甘、丙、苯丙、缬、亮、异亮、蛋、脯、色B． 极性不带电有羟基(HO-CH2-)：丝、苏、酪有巯基(HS-CH2-)：半胱、胱有酰胺基:谷氨酰胺、天冬酰胺

第3页，课件共86页，创作于2023年2月5.1氨基酸（Aminoacids）C．带正电荷

碱性氨基酸3种赖：+H3N-CH2-CH2-CH2-CH2-精、组D．带负电荷（酸性氨基酸）谷：-OOC-CH2CH2-天门冬：-OOC-CH2-第4页，课件共86页，创作于2023年2月5.1氨基酸（Aminoacids）2氨基酸的理化性质溶解度一般地，溶于水，不（微）溶于醇、溶于醚脯氨酸和羟脯氨酸溶于乙醇及乙醚大多数氨基酸可用有机溶剂提取所有的氨基酸都溶于酸和碱的溶液第5页，课件共86页，创作于2023年2月氨基酸是_______化合物，在强酸性溶液中，以_______离子形式存在，在强碱性溶液中以_______离子形式存在。第6页，课件共86页，创作于2023年2月5.1氨基酸（Aminoacids)熔点

具有较高的熔点，一般＞２００℃个别＞３００℃原因：在固态时以两性离子形式存在旋光性

除甘氨酸外，其它均具有旋光性

第7页，课件共86页，创作于2023年2月5.1氨基酸（Aminoacids）味感具有复杂的味感，原因：其立体结构的复杂性Ｄ-氨基酸多有甜味，甜味最强的为Ｄ-色氨酸，甜度为蔗糖的４０倍Ｌ-氨基酸有甜、苦、酸、咸、鲜等味感甜味：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸苦味：亮、异亮、甲硫氨酸咸味：组氨酸盐鲜味：谷、天冬氨酸的钠盐，它们本身酸带鲜味第8页，课件共86页，创作于2023年2月简述氨基酸的呈味性质。（简）（1）甜味和苦味：一般说来，除了小环亚胺氨基酸以外，D-型氨基酸大多以甜味为主。在L-型氨基酸中，当侧基很小时，一般以甜感占优势，如甘氨酸。当侧基较大并带碱基时，通常以苦味为主，如亮氨酸。当氨基酸的侧基不大不小时，呈甜兼苦味，如缬氨酸。若侧基属酸性基团时，则以酸味为主，如天冬氨酸。（2）鲜味：谷氨酸型鲜味剂：属脂肪族化合物，它们的定味基是两端带负电的功能团，助味基是具有一定亲水性的基团。肌苷酸型鲜味剂：属芳香杂环化合物，其定味基是亲水的核糖磷酸，助味基是芳香杂环上的疏水取代基。第9页，课件共86页，创作于2023年2月氨基酸对食品可呈现出不同的风味，其往往能提供令人愉快地鲜香味，论述不同氨基酸所呈现的不同风味，并举例说明。（论）氨基酸的苦味：氨基酸是多官能团分子，能与多种味受体结合，味感丰富。一般说来，除了小环亚胺氨基酸以外，D-型氨基酸大多以甜味为主。在L-型氨基酸中，当侧基很小时，一般以甜感占优势，如甘氨酸。当侧基较大并带碱基时，通常以苦味为主，如亮氨酸。当氨基酸的侧基不大不小时，呈甜兼苦味，如缬氨酸。若侧基属酸性基团时，则以酸味为主，如天冬氨酸。所有氨基酸的肽都含有数目相当的AH极性基团，但各种肽分子量的大小及其含有疏水基团的本质差别很大，因而这些疏水基与苦味受体相作用的能力也很不一样。因此肽的苦味可通过计算平均疏水值来预测。因为多肽参与疏水结合的能力与非极性氨基酸侧链疏水性的总和有关，这些相互作用对多肽展开的自由能有重要影响。氨基酸的鲜味：有人认为，鲜味分子需要有一条相当于3~9个碳原子长的脂链，而且两端都带有负电荷，当n=4~6时鲜味最强。脂链不限于直链，也可为脂环的一部分。保持分子两端的负电荷对鲜味至关重要，若将羧基经过酯化、酰胺化，或加热脱水形成内酯、内酰胺后，均将降低鲜味。例如，谷氨酸型鲜味剂属于脂肪族化合物，在结构上有空间专一性要求，若超出其专一性范围，将会改变或失去味感。它们的定位基是两端带负电的功能团；助味基是具有一定亲水性的基团。第10页，课件共86页，创作于2023年2月5.1氨基酸（Aminoacids）

疏水性非极性基团所具有的性质氨基酸侧链具有一定的疏水性可用1mol氨基酸从乙醇中转移到的水中自由能变化表示第11页，课件共86页，创作于2023年2月5.1氨基酸（Aminoacids）

与茚三酮作用氨基酸可与茚三酮等摩尔反应，产物在570nm处有最大吸收；脯氨酸、羟脯氨酸的产物在570nm处有最大吸收应用：用于比色（荧光）测定氨基酸的含量

与亚硝酸反应（樊氏）测定方法氨基酸与亚硝酸作用可生成相应的羟基酸并释放出N2。应用：可测定氨基酸中的氨基氮的含量第12页，课件共86页，创作于2023年2月氨基酸和一级氨反应生产强荧光衍生物:可快速定量测定氨基酸、肽、蛋白质应用:用于比色（荧光）测定氨基酸的含量。此法灵敏度高(激发波长390nm，发射波长475nm)

在巯基乙醇存在时，1,2－苯二甲醛与氨基酸反应生产强荧光吲哚衍生物应用:用于比色(荧光)测定氨基酸的含量。激发波长390nm，发射波长475nm第13页，课件共86页，创作于2023年2月5.1氨基酸（Aminoacids）

与金属离子反应

许多重金属离子都能和氨基酸的羧基、氨基、硫氢基(-SH)反应生成不可解离的螯合物应用:临床医学的解救重金属中毒病人，可用高蛋白食物先灌肠如牛奶，豆浆等，然后再洗胃第14页，课件共86页，创作于2023年2月氨基酸含有羧基和氨基，因而能起氨基和羧基的化学反应，较重要的化学反应有：_______、_______、_______、_______、_______、_______等。第15页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构蛋白质的分类（一）按组成分1.简单蛋白质:水解产物全部为氨基酸如清蛋白、球蛋白2.结合蛋白质:水解产物中除了氨基酸外，还有其它非蛋白质的成分如脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、核蛋白、色蛋白第16页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

（二）按形状分1.球形蛋白质粘度小，溶解性好，结构复杂自然界绝大多数的蛋白质属于球状蛋白血红、肌红、球、清蛋白及酶类等2.纤维状蛋白质粘度大，溶解性差肌纤维、胶原、网状、角蛋白等第17页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

（三）按生物功能分1.活性蛋白质:具有生物活性的蛋白质酶、免疫蛋白质、运动蛋白、受体蛋白、贮运蛋白等2.非活性蛋白质:支撑或保护作用的蛋白质胶原蛋白质、网状蛋白质、弹性蛋白质、角蛋白质和丝心蛋白质第18页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

（四）按溶解度和组成分1.简单蛋白质按溶解度分(1)清蛋白（Albumines）:

溶于水和稀盐、稀酸、稀碱溶液为饱和硫酸铵所沉淀加热时可凝固化学组成上含色氨酸较多广泛存在于生物体，如血清蛋白，乳清蛋白、蛋清蛋白、麦清蛋白等第19页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

(2)球蛋白（Globulins):

不溶于水而溶于稀酸、稀盐和稀碱溶液

为半饱和硫酸铵所沉淀动物性球蛋白遇热凝固植物性蛋白遇热不凝固化学组成上色氨酸含量较低，精氨酸含量较高普遍存在于动植物体中,如血清球蛋白、肌球蛋白、植物种子球蛋白等

第20页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

(3)谷蛋白（Glutellines）

不溶于水、乙醇及中性盐溶液，溶于稀酸、稀碱化学组成上谷氨酸较多仅存于植物组织中，如小麦的麦谷蛋白、大米的米谷蛋白等

第21页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构(4)醇溶谷蛋白（Prolamines)不溶于水和无水乙醇，溶于70-80%乙醇、稀酸、稀碱仅存在于植物体内，如小麦、玉米大麦及麦芽醇溶谷蛋白组成上含脯氨酸和酰胺较多分子结构中非极性侧链比极性侧链多第22页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构(5)组蛋白（Histones）溶于水及稀酸，不溶于氨水化学组成上含有大量碱性氨基酸，如精氨酸和赖氨酸较多，呈弱碱性加热不凝固从动物脑腺、胰腺可分离得到，如小牛胸腺蛋白第23页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

(6)精蛋白（Protamines）溶于水及稀酸，不溶于氨水化学组成上精氨酸、组氨酸和赖氨酸特别多，超过组蛋白，呈碱性加热不凝固在鱼精、鱼卵和脑腺较多，如鲑精蛋白等第24页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构(7)硬蛋白（Seleroproteins）不溶于水、盐、稀酸或稀碱是作为结缔组织及保护功能的蛋白质如骨、软骨、腱、角、毛发等第25页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

结合蛋白质（Conjugated）按其配基部分可分(1)核蛋白（Nucleoproteins）辅基是核酸，如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等是构成细胞核的主要成分在生物的生长和繁殖过程中有特殊的功能第26页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构(2)脂蛋白（Lioproteins）与脂质(磷脂、固醇和中性脂)结合的蛋白质，脂蛋白是脂质贮存和运输的一种形式如血中的β1—脂蛋白、卵黄球蛋白等第27页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

(3)糖蛋白和粘蛋白（Glycoproteins）非蛋白部分是碳水化合物(粘多糖)存在于骨骼、肌腱、唾液及其它动物的软组织和粘液中鱼类等水产动物的体表粘液中也存在这种物质第28页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构

(4)磷蛋白（Phosphoproteins）单纯蛋白质和磷酸组成的磷酸与丝氨酸和苏氨酸残基的羟基相结合如:卵黄中的卵黄磷蛋白、乳中的酪蛋白(5)色蛋白（Chromoproteins）蛋白质与有色泽的辅基基团(金属)结合如含铁：血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素C含镁：叶绿蛋白含铜的血兰蛋白第29页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构蛋白质的结构1.一级结构

氨基酸排列顺序—一级结构

第30页，课件共86页，创作于2023年2月2.二级结构2.主链上原子的空间排列——二级结构其排列方式有：α—螺旋三维结构(A、B、Z型)：链内形成氢键的结果β—折叠结构：链间形成氢键的结果，必须是两条链或以上的β—弯曲（转角）结构无规卷曲胶元螺旋-螺旋β折叠结构稳定性：β-折叠片＞-螺旋加热和冷却×-螺旋

β-折叠第31页，课件共86页，创作于2023年2月-螺旋β折叠结构氢键稳定性：β-折叠片＞-螺旋加热和冷却×-螺旋

β-折叠第32页，课件共86页，创作于2023年2月过渡结构：超二级结构、结构域3.三级结构

由二级结构形成一定构象——三级结构“螺旋之螺旋”，“折叠再折叠”5.2蛋白质的分类和结构肌红蛋白亲水性——蛋白质-水界面；疏水性——内部β-乳球蛋白第33页，课件共86页，创作于2023年2月4.四级结构

由n个亚基聚集成的聚合体

n条多肽链在三级结构的基础缔合聚集，构成四级结构第34页，课件共86页，创作于2023年2月第35页，课件共86页，创作于2023年2月5.2蛋白质的分类和结构作用力和键形成二、三、四级结构的作用力：氢键(二级)疏水键(三级)二硫交联键(链间共价键)静电作用力空间张力(分子内作用力)范德华力维持蛋白质的空间结构的作用力有哪几种？各级结构的作用力主要有哪几种？第36页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质1.两性性质含有大量的酸性和碱性基团对酸和碱都具有强大的缓冲能力广泛应用在食品加工中:蛋白质的提取蛋白质凝胶体的形成第37页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质2.蛋白质的疏水性氨基酸组成的平均疏水性，可预测其水解物是否产生苦味平均疏水性＞5.85kJ/mol残基，水解物可能有苦味平均疏水性＜5.43KJ/mol，水解物无苦味第38页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质3.渗透压和透析现象蛋白质溶液渗透压很低应用：肉类、水产的腌制蛋白质的透析分离提纯细菌不能在高浓度的盐、糖溶液中生存等第39页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质**4.蛋白质的变性作用定义因环境因素的影响，蛋白质分子的天然构象遭到破坏，而使其理化性质发生改变，乃至生物功能丧失的过程变性只涉及二、三、四级结构的变化变性实质天然蛋白质分子从有序而紧密的结构变为松散而无序结构第40页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质蛋白质变性主要因素(1)热处理T↑，氢键、静电力、范德华力↓，疏水键↑，ΔH↑或↓变性机理肽键因热处理产生剧烈的热震荡而导致次级键的破坏的结果影响因素蛋白质的性质、浓度、水活性、PH、离子种类、离子强度第41页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质疏水性氨基酸残基比例高的蛋白质热稳定性大如：11S大豆蛋白、乳酪蛋白水能促进蛋白质的热变化(干的稳定)

大豆粉10%H2OTd=115℃40%H2OTd=97℃单体球状蛋白质的热变性经短时热处理是可逆的第42页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质第43页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质

(2)机械处理振动、揉捏、打擦产生机械剪切力，破坏α—螺旋，

导致蛋白质的网络结构改变应用：面团的揉捏肉燕、灌肠、鱼丸等的制作时的机械揉捏第44页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质

(3)pHpH=4～10稳定极端pH改变盐键，使基团离子化，造成肽链展开,一般可逆变性机理：蛋白质分子上可解离基团发生不同程度的解离，使蛋白质高级结构中的盐键被破坏第45页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质(4)有机试剂穿透疏水区，打断疏水作用大多数可使蛋白质产生变性变性机理：可改变介质的介电常数，剥夺蛋白质分子表面的水化层，使蛋白质颗粒的静电引力增加，而与邻近分子相互吸引产生沉淀第46页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质(5)金属离子过渡金属离子如汞、铜、铁可使蛋白质发生变性，这种作用在高于蛋白质等电点时更为显著变性机理:可与蛋白质分子形成复合物Ca2+、Fe2+、Cu2+、Mg2+等可成为蛋白质分子或其缔合物的组成部分第47页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质

6.界面界面作用引起的蛋白质变性属不可逆，该性质对各种食品体系都很重要,例如:蛋白质在界面上的吸附有利于乳浊液和泡沫的形成和稳定变性机理:

界面吸附的蛋白质分子受力不平衡的结果如:蛋清起泡第48页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质（7）辐照：芳香族氨基酸（色、酪、苯丙）吸收光能，使构象发生改变导致二硫键断裂（8）静水压：蛋白质具有柔性和可压缩性（球状），压力可引起变性，一般可逆

第49页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质(9)表面活性剂打断疏水相互作用，导致蛋白质展开(10)有机溶质可与蛋白质形成复合物第50页，课件共86页，创作于2023年2月5.3蛋白质的化学性质变性对性质的影响生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体……）溶解度降低（疏水基团暴露）改变水合性质易于酶水解粘度增大不能结晶第51页，课件共86页，创作于2023年2月#5.4蛋白质的功能性质1.定义使食品产生必要的需宜特征的蛋白质的理化性质2.种类水合性质：蛋白质与水的相互作用水吸收和保持、湿润性、溶胀性、粘附性、分散性、溶解度和粘度等结构性质：蛋白质与蛋白质的相互作用沉淀、胶凝和形成其它各种结构时性质表面性质：蛋白质的表面张力、乳化作用、发泡性质等第52页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质

1水合性质蛋白质与H2O的作用与水可形成氢键、偶极—偶极作用，离子—偶极作干燥蛋白质逐步水化过程如下：第53页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质

水化影响因素浓度C：水的总吸收量随C↑而↑pH：pH=PI时，P—P作用最强，水合作用最小，溶胀最小

第54页，课件共86页，创作于2023年2月离子强度C：当C为0.5～1M中性盐，S↑,产生“盐溶效应”当C>1M时，S↓，“盐析效应”P—P>P—H2OP沉淀温度T：一般蛋白质变性温度为50～70℃，T↑，氢键↓，P—H2O作用↓。即T↑，P沉淀第55页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质2.

溶解度与溶胶蛋白质固有性质之一

应用：A、可确定天然资源中蛋白质分离、提纯的最适条件B、为蛋白质的应用提供重要指标C、评价蛋白质饮料溶解度的影响因素溶解度与pH、μ、T、种类有关第56页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质溶胶蛋白质溶液是一种胶体溶液P表面有各种亲水基将H2O分子吸附表面而形成一层水膜第57页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质提高蛋白质溶解度的方法：加碱处理可促进其解离加还原剂如半胱氨酸、巯基乙醇、乙醇等切断二硫键的试剂

第58页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质3.粘度反映流体对流动的阻力，用μ表示影响蛋白质流体粘度特性的因素：浓度:C↑,μ↑蛋白质分子的形状和表面状况球形分子的粘度＜纤维状分子的粘度带电荷多的分子表观直径大，则粘度也大第59页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质4结构性质4.1胶凝作用定义:P胶体体系失去流动性，成为“软胶”状态的过程形成P-P>P-H2O有序网络凝结水分分散在蛋白质颗粒之中形成的胶体体系凝胶有一定形状、弹性，半固体性质

第60页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质2.形成机理：是蛋白质—蛋白质、蛋白质—溶剂之间的相互作用，以及邻近的肽链之间的吸引力和排斥力最终平衡的结果3形成条件：A、热处理、冷却B、加酸C、添加盐类D、酶水解E、先碱化、再恢复至中性或PI点F、与多糖胶凝剂作用第61页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质4.2织构化定义：构成食品特征结构和质地的基础蛋白质织构化的方法：热凝固和薄膜的形成：腐竹的生产纤维的形成：人造鱼、蟹肉等生产热塑性挤压：如大豆蛋白人造肉的制作第62页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质4.3面团的形成特点：面筋蛋白质具有独特的性质面筋形成三维网络的原因：1.含有大量谷氨酰胺（约33%）和羟基氨基酸2.有许多极性氨基酸的存在3.形成大量的二硫交联键4.面筋颗粒转变成薄膜而形成立体的具有粘弹性的三维蛋白质网络第63页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质5表面性质5.1乳化性质P的疏水性越强，P在界面的浓度越大，表面张力愈低，乳状液愈稳定疏水值↑，表面张力↓,乳化活力↑(乳化活性指数，m2/g)第64页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质乳化性评价指标第65页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质影响因素A、蛋白质的溶解度（乳化能力）

溶解、乳化能力↑;不溶解、乳化稳定↓B、pH＝PI时，C↓,乳化能力↓

C、加热:乳化能力↓D、添加小分子表面活性剂蛋白质保留界面能力↓，使乳化能力↓F、一定蛋白质起始浓度一般为0.5%第66页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质

5.2发泡性A、泡沫:气泡在连续的液相或半固相中形成分散体系B、构成:气体/表面活性剂/液体表面活性剂→气/液界面张力↓C、形成方法：搅打、鼓泡、减压第67页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质典型食品泡沫的特点：含有大量的气体（低密度）在气相和连续的液相间有较大的表面积在表面有较高的溶质浓度有能胀大、有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁有可反射的光第68页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质形成稳定泡沫的三个重要因素：界面张力小液相粘度大吸附蛋白膜牢固、有弹性第69页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质影响泡沫形成及稳定环境因素A、不溶性蛋白质粒子对稳定泡沫起着稳定作用B、盐类NaCl使泡沫膨胀率↑稳定性↓(∵降低粘度)Ca2+使泡沫膨胀率↑(∵形成羧--Ca2+--羧桥键)第70页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质影响泡沫形成及稳定环境因素C、糖抑制膨胀、增加稳定(∵粘度↑)泡沫形成后加入D、脂肪脂肪破坏蛋白质的起泡性质E、蛋白质浓度在C<10%内C↑，则稳定性↑F、搅打时间及温度第71页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质对具有起泡性蛋白质的要求缺乏二、三级结构的P分子具有较好的溶解性蛋白质分子之间存在一定的粘着作用力蛋白质分子有一定疏水值如:卵清蛋白、血红蛋白中的珠红蛋白、乳清蛋白、酪蛋白、明胶、牛血清蛋白、大豆和小麦蛋白等第72页，课件共86页，创作于2023年2月

使蛋白质的发泡的方式有哪些？食品泡沫通常是气泡在连续的液相或含可溶性表面活性剂的半固体相中形成的分散体系。产生泡沫主要有三种方法：最简单的是让鼓泡的气体通过多孔分配器，然后通入低浓度蛋白质水溶液中，最初的气体乳胶体因气泡上升和排出而被破坏，使泡沫产生一个大的分散相体积。如果通入大量气体，液体可完全转变为泡沫。第二种起泡方法是有大量气相存在时搅打或振摇蛋白质溶液产生泡沫，与鼓泡法相比，搅打产生更强的机械应力和剪切作用，使气体分散更均匀。第三种产生泡沫的方法是突然解除预先加压溶液的压力，例如在分装气溶胶容器中加工成的掼奶油。第73页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质6.与风味物质的结合蛋白质可作为风味物结合的载体包括风味物吸附于蛋白质表面和扩散、渗透到蛋白质内部吸附力：范德华力可逆物理吸附;氢键共价、静电引力化学吸附;疏水键第74页，课件共86页，创作于2023年2月5.4蛋白质的功能性质影响因素水：促进与极性化合物的结合pH:酪蛋白在中或碱性时比在酸性中能结合更多的羰、醇或酯类挥发性物质P降解：结合能力↓受热变性：结合能力↑冷冻干燥：风味物与P结合↓脂类:脂类的存在，羰基风味物结合↑第75页，课件共86页，创作于2023年2月**5.5食品加工对蛋白质功能和营养价值的影响1热处理T＜100℃，产生有利影响：适度变性(消化率↑)破坏抗营养抑制素酶失活第76页，课件共86页，创作于2023年2月**5.5食品加工对蛋白质功能和营养价值的影响T＞100℃，产生不利影响如：脱巯基作用对热最