蛋白质的结构与功能

蛋白质的结构与功能第一页，共五十页，编辑于2023年，星期五3.1蛋白质在生命活动中的重要作用1．催化功能：酶2．贮存与运输功能：种子蛋白，血红蛋白3．调节功能：胰岛素4．运动功能：肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白5．防御功能：免疫球蛋白6．营养功能：卵清蛋白7．结构成分：胶原蛋白、角蛋白8．膜的组分9．参与遗传活动第二页，共五十页，编辑于2023年，星期五3.2蛋白质的分类按物理特征与功能分：球蛋白(globularproteins)

纤维蛋白(fibrousproteins)按化学组成分：简单蛋白(simpleproteins)

结合蛋白(complexproteins)第三页，共五十页，编辑于2023年，星期五蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧、氮和少量的硫外，某些蛋白质还含有磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素。3.3蛋白质的化学组成由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量：样品蛋白质含量=样品含氮量6.25第四页，共五十页，编辑于2023年，星期五蛋白质水解降解物蛋白质眎(shi)胨多肽二肽氨基酸分子质量(u)＞1075×1052×103500～1000约200约100随着水解条件的改变，肽以前的这些降解物最终都可以水解成氨基酸；而氨基酸则不能水解成更小的单位。所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。第五页，共五十页，编辑于2023年，星期五组成生物体蛋白质的氨基酸常见的有20种。通式为：R—CH—NH2COOH其中19种为α氨基酸，脯氨酸为亚氨基酸。蛋白质水解得到的α氨基酸都属于L构型。20种氨基酸：书p26表3－3L构型第六页，共五十页，编辑于2023年，星期五第七页，共五十页，编辑于2023年，星期五氨基酸的分类根据R基团的极性分类：1.

非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp(8)2.

极性不带电荷氨基酸：Gly、Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys(7)3.

极性带负电荷氨基酸：Asp、Glu(2)4.

极性带正电荷氨基酸：His、Lys、Arg(3)第八页，共五十页，编辑于2023年，星期五非极性氨基酸第九页，共五十页，编辑于2023年，星期五极性不带电荷氨基酸第十页，共五十页，编辑于2023年，星期五极性带负电荷氨基酸第十一页，共五十页，编辑于2023年，星期五极性带正电荷氨基酸第十二页，共五十页，编辑于2023年，星期五根据R基团的差异分类：1.脂肪族侧链氨基酸：Gly、

Ala、Val、Leu、Ile、Pro2.芳香族侧链氨基酸：Phe、Tyr、Trp3.含硫侧链氨基酸：Met、Cys4.含醇侧链氨基酸：Ser、Thr5.碱性侧链氨基酸：His、Lys、Arg6.酸性侧链氨基酸及衍生物：Asp、Glu；Asn、Gln第十三页，共五十页，编辑于2023年，星期五必需氨基酸：在人和反刍动物体内不能合成，需从食物中摄取，以保证正常生命活动的需要，这类氨基酸称～。如：Val、Ile、Leu、Phe、Met、Trp、Thr、Lys半必需氨基酸：His、Arg第十四页，共五十页，编辑于2023年，星期五非蛋白质氨基酸：以游离态或结合态存在，不参与蛋白质的组成。如L-鸟氨酸、L-瓜氨酸、-氨基丁酸。稀有氨基酸：是一些氨基酸的衍生物，不参与蛋白质的合成。蛋白质合成以后通过酶的催化修饰而形成的。如4-羟基脯氨酸。第十五页，共五十页，编辑于2023年，星期五构成蛋白质的20种氨基酸都不吸收可见光。酪氨酸(Tyr)、色氨酸(Trp)、苯丙氨酸(Phe)具有共轭双键结构，能够吸收紫外光。氨基酸的紫外吸收氨基酸的理化性质第十六页，共五十页，编辑于2023年，星期五氨基酸在结晶形态或在水溶液中，以两性离子的形式存在。在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。氨基酸的两性解离pH＜pIpH＝pIpH＞pI第十七页，共五十页，编辑于2023年，星期五氨基酸的等电点(Isoelectricpoint,pI)：在某一特定的pH条件下，氨基酸分子在溶液中离解成阳离子和阴离子的数目和趋势相等，这时溶液的pH即为该氨基酸的等电点。当pH＜pI时，氨基酸带正电荷

pH＞pI时，氨基酸带负电荷

Ala在pH3.0的电场中向正极or负极移动？pI=6.02第十八页，共五十页，编辑于2023年，星期五一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键(peptidebond)。氨基酸通过肽键连接起来的化合物称为肽(peptide)。3.4.2氨基酸的连接方式肽键3.4蛋白质的化学结构第十九页，共五十页，编辑于2023年，星期五由两个氨基酸组成的肽称为二肽；含量小于10个氨基酸的肽称为寡肽；超过20个氨基酸的肽称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基(aminoacidresidue)。通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。氨基酸的顺序：是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。第二十页，共五十页，编辑于2023年，星期五三字母符号：Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu三字母符号：S-G-T-A-L第二十一页，共五十页，编辑于2023年，星期五

指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。3.4.3蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构Primarystructure牛胰岛素一级结构二硫键第二十二页，共五十页，编辑于2023年，星期五1953,Sanger揭开胰岛素的一级结构21aa30aa第二十三页，共五十页，编辑于2023年，星期五酰胺平面（肽平面/肽单位）由于肽键具有部分双键性质，因此不能自由旋转.参与肽键形成的2个原子另外4个取代成员：羰基氧原子酰胺氢原子2个相邻的a-碳原子构成了一个相对刚性的平面，叫酰胺平面第二十四页，共五十页，编辑于2023年，星期五二面角（dihedralangle)一个蛋白质的构象取决于肽单位绕N-Ca键和Ca-C键的旋转，旋转本身受到肽链的主链和相邻残基的侧链原子之间的立体干扰的限制。F角（Phi）：一个肽平面绕N-Ca键旋转的角度用F表示。Y角（Psi）：

而绕Ca-Ｃ键旋转的角度用Y表示第二十五页，共五十页，编辑于2023年，星期五

指多肽链主链骨架中局部有规则的构像，是主肽链形成氢键造成的。主要有-螺旋、-折叠、-转角、γ-转角、无规则卷曲等。蛋白质的二级结构Secondarystructure3.4蛋白质的高级结构第二十六页，共五十页，编辑于2023年，星期五-螺旋(-helix)第二十七页，共五十页，编辑于2023年，星期五

1.

多肽链主链环绕螺旋中心轴螺旋式上升。螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为0.54nm，含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm。(1)-螺旋(-helix)1951年，PaulingandCorey提出，要点有：第二十八页，共五十页，编辑于2023年，星期五2.肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。3.蛋白质分子为右手-螺旋。第二十九页，共五十页，编辑于2023年，星期五

-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠构象。-折叠有两种类型：平行式和反平行式。β-折叠(β-pleatedsheet)第三十页，共五十页，编辑于2023年，星期五平行式-折叠:即所有肽链的N-端都在同一边。第三十一页，共五十页，编辑于2023年，星期五反平行式-折叠:即相邻两条肽链N-端的方向相反丝蛋白第三十二页，共五十页，编辑于2023年，星期五β-折叠(β-pleatedsheet)第三十三页，共五十页，编辑于2023年，星期五-螺旋与-折叠发生结构间的转换，导致疾病发生。如疯牛病:-螺旋结构变为-折叠（Prion,朊病毒）第三十四页，共五十页，编辑于2023年，星期五β-转角(β-turn)第三十五页，共五十页，编辑于2023年，星期五β－转角是种简单的非重复性结构。在β－转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环,使β－转角成为比较稳定的结构,多处在蛋白质分子的表面,在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β－转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β－转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角,因此在一定程度上迫使β－转角形成,促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。

第三十六页，共五十页，编辑于2023年，星期五无规则卷曲/自由回转第三十七页，共五十页，编辑于2023年，星期五蛋白质的超二级结构Supersecondarystructure指相互邻近的二级结构单元按一定的规律组合在一起，形成有规则的二级结构集合体。种类有：αα、βαβ、βββ等。第三十八页，共五十页，编辑于2023年，星期五超二级结构：αα、βαβ、βββ

第三十九页，共五十页，编辑于2023年，星期五蛋白质的结构域structuraldomain一条多肽链中存在紧密的、相对独立的区域，是在超二级结构的基础上形成的具有一定功能的结构单位。肌钙蛋白C(2个结构域)第四十页，共五十页，编辑于2023年，星期五是指多肽链中所以原子和基团的空间排布，是有生物活性的构像，称为天然构像。稳定靠非共价键。蛋白质的三级结构Tertiarystructure第四十一页，共五十页，编辑于2023年，星期五由两条或多条肽链组成。靠疏水力维持构像。这些肽链本身具有特定的三级结构，称为亚基(subunit)蛋白质的四级结构Quaternarystructure第四十二页，共五十页，编辑于2023年，星期五第四十三页，共五十页，编辑于2023年，星期五3.6.6蛋白质的变性和复性变性(denaturation)：天然蛋白质因受某些物理因素或化学因素的影响，由氢键、二硫键、疏水作用力等次级键维系的高级结构遭到破坏，分子结构发生改变，致使其物理性质、化学性质、生物活性改变的作用。变性复性第四十四页，共五十页，编辑于2023年，星期五变性蛋白：（1）生物活性丧失（2）物理性质发生改变（3）化学性质发生改变天然蛋白构象稳定：（1）氢键（2）二硫键（3）疏水作用力第四十五页，共五十页，编辑于2023年，星期五3.7蛋白质的理化性质1.蛋白质的两性解离和等电点蛋白质是两性电解质，蛋白质分子所带电荷的性质与数量是由蛋白质中可解离基团的种类和数目以及溶液的pH共同决定。第四十六页，共五十页，编辑于2023年，星期五

电泳(electrophoresis)：带电质点在电场中向其与自身所带电荷相反方向的电极移动的现象。第四十七页，共五十页，编辑于2023年，星期五大部分蛋白质均含有带芳香环的Tyr、Trp和Phe。因此有紫外吸收特性。

A280nm2.蛋白质的紫外吸收第四十八页，共五十页，编辑于2023年，星期五必需氨基酸、肽键、等电点、电泳

名词解释什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性