蛋白化学VCD双语

蛋白化学VCD双语第1页/共30页第一节蛋白质的分子组成：二、氨基酸aminoacid的结构

1、氨基酸的分子结构：2、氨基酸的连接方式：肽键

R1R2

H2NCCNCCOOH

HHH

Opeptidebond一、氨基酸aminoacid的元素组成

主要C、H、O、N，还有S、P

蛋白质含量=6.25X含氮量第2页/共30页三、氨基酸的分类（P31）①中性neutral氨基酸

②酸性acidity氨基酸

③

碱性alka’lescence氨基酸第3页/共30页四、氨基酸的理化性质：

1、茚三酮反应

茚三酮（氧化型）茚三酮（还原型）蓝紫色化合物（吸收峰：570nm）AA醛2NH3茚三酮（氧化型）第4页/共30页

NH3+

NH3+

NH2

|

+OH-|

+OH-

|

R-CH-COOHR-CH-COO-

R-CH-COO-

+H+

+H+

阳离子两性离子阴离子

pH<pI

pH=pI

pH>pI

2、是两性电解质ampholyte氨基酸的等电点

isoelectricpH(pI):

当氨基酸带相等的正、负电荷数时，溶液的pH值。第5页/共30页

不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构，包括共价键结构与空间结构：一级结构、二级结构、三级结构、四级结构第二节蛋白质的分子结构第6页/共30页一、肽peptide（一）肽的形成（二）蛋白质是大分子肽（三）体内重要的肽：GSH二、蛋白质的一级结构primarystructure

蛋白质分子中多肽链的氨基酸排列顺序sequence，它决定蛋白质分子的二级和三级等高级结构。第7页/共30页三、蛋白质的二级结构secondarystructure

多肽链中主链mainchain原子在各局部的空间排列spacialarrangement

分布状况，不涉及各R侧链sidechain的空间排布。

主要的二级结构：α-螺旋helix、

β-折叠pleatedsheet、

β-转角bend/turn第8页/共30页a-螺旋：第9页/共30页B-折叠：第10页/共30页朊病毒Prion,PrpPrpc细胞朊蛋白，正常糖蛋白，功能与神经系统、T淋巴细胞信号转导、核酸代谢有关，在神经元表达最高，富集于突触处，

α-螺旋，对蛋白酶敏感PrpSc朊病毒，β-折叠，不溶、具感染力：PrpSc与Prpc结合，Prpc变PrpScPrion病：疯牛病。传染病，遗传病，与分子生物学中心法则和蛋白质折叠的Anfinsen原理抵触。氨基酸排列一致但构象却不同，免疫不识别第11页/共30页β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角第12页/共30页第13页/共30页超二级结构(supersecondarystructure)

指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合(αα)；β折叠组合(βββ)和α螺旋β折叠组合(βαβ）

细胞色素C的αα

细胞核抗原的βαβ

纤溶酶原的ββ第14页/共30页α-螺旋β-转折β-转折无规卷曲图12RNA酶的分子结构第15页/共30页四、蛋白质的三级结构tertiarystructure

蛋白质二级结构受侧链和主链各构象单元之间的相互作用,进一步折叠成有规律的三维空间结构threedimensionalstruture。第16页/共30页蛋白质的三级结构：五、蛋白质的四级结构quaternarystructure

两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键non-covalentbond相互结合成一定空间的聚合体polymer亚基：具备四级结构的蛋白质分子中的每个有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。六、维持蛋白质四级结构的作用力:

主要是疏水键，盐键、氢键、范德华力、二硫键等。第18页/共30页蛋白质（血红蛋白）的四级结构：第19页/共30页

蛋白质的生理功能：

1、结构功能——结构蛋白质

2、催化功能——酶

3、调节功能——某些激素、钙调蛋白、受体

4、运动功能——肌蛋白

5、运输功能——血红蛋白

6、防御功能——抗体、补体、干扰素

7、血凝功能——纤维蛋白原

8、遗传功能——核蛋白

9、营养功能——白蛋白第20页/共30页第三节结构与功能的关系蛋白质是动态弹性分子，构象总是处于某种程度的弹性互变中。配体ligand:*蛋白质可以与其他分子结合而在一定程度上改变构象，从而改变功能与之结合的分子就称为配体。*配体可以是蛋白质，也可以是其他分子蛋白质-配体的结合具有专一性，这对维持生命系统的高度有序性至关重要一、一级结构决定高级结构，空间结构影响功能、活性第21页/共30页*

蛋白质与配体之间的结构适应称为诱导契合*一种蛋白质可能结合几个相同或不同的配体，每一配体都有自己的结合位点。一个配体的结合改变了蛋白质的构象，改变了其余结合点的亲和力，从而影响其他配体的结合。*与同一蛋白质分子结合的几个配体之间因变构效应而产生的相互影响称为协同效应。如果是促进结合，称为正协同效应，反之为负协同效应。同类配体之间的协同效应称为同促效应。异类配体之间的协同效应称为异促效应。有些蛋白质可以同时具有同促效应与异促效应第22页/共30页二、氧合蛋白是研究蛋白质功能的经典模型氧合蛋白包括Mbmyoglobin与Hbhemoglobin。珠蛋白血红素辅基Mb与Hb是最早确定构象的蛋白质，氧合蛋白体现了生物化学的重要内容：配体与蛋白质的可逆结合。第23页/共30页第24页/共30页血红蛋白存在R、T两种构象，两者都可以结合氧，但R型结合力更强，氧合后也更稳定，是氧合血红蛋白的主要构象。而不与氧结合时T型更稳定，所以T型是脱氧血红蛋白的主要构象。两种构象的差别主要在四级结构，即亚基之间的排布，而每个亚基的构象改变不大

第四节理化性质

一、一般性质1、紫外吸收特征:280nm强吸收

第26页/共30页2、呈色反应：双缩尿反应（Lowry反应）

第27页/共30页二、大分子特性1、是亲水胶体hydrophiliccolloid

2、透析dialysis

3、沉降与沉降系数svedberg4、可沉淀deposit析出：

破坏其电荷及水化膜

(1)

盐析saltout