生物化学第二章蛋白质化学

关于生物化学第二章蛋白质化学第一页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第一节氨基酸氨基酸的通式第二页，共五十九页，编辑于2023年，星期二20种氨基酸的结构第三页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第四页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第五页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第六页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第七页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第八页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第九页，共五十九页，编辑于2023年，星期二两种C原子的标示方法（易混淆）第十页，共五十九页，编辑于2023年，星期二氨基酸的构型第十一页，共五十九页，编辑于2023年，星期二蛋白质中的氨基酸都是L型第十二页，共五十九页，编辑于2023年，星期二不常见氨基酸4-羟脯氨酸5-羟赖氨酸第十三页，共五十九页，编辑于2023年，星期二

硒代半胱氨酸（有时被认为是第21种氨基酸）第十四页，共五十九页，编辑于2023年，星期二氨基酸的性质氨基酸的两性性质第十五页，共五十九页，编辑于2023年，星期二氨基酸的滴定曲线（甘氨酸为例）第十六页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第十七页，共五十九页，编辑于2023年，星期二等电点（概念）氨基酸所带净电荷为零时氨基酸溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。第十八页，共五十九页，编辑于2023年，星期二侧链基团带有可解离基团的氨基酸的等电点怎么计算？第十九页，共五十九页，编辑于2023年，星期二pK1=2.19pKR=4.25pK2=9.67第二十页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第二十一页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第二十二页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第二十三页，共五十九页，编辑于2023年，星期二必需氨基酸人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。

第二十四页，共五十九页，编辑于2023年，星期二请记住上述必需氨基酸携（缬）一（异）两（亮）本（苯）单（蛋）色书（苏）来（赖）——携一两本单色书来笨蛋来宿舍晾凉鞋第二十五页，共五十九页，编辑于2023年，星期二茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。氨基酸参与的化学反应第二十六页，共五十九页，编辑于2023年，星期二氨基酸与茚三酮反应但脯氨酸与茚三酮反应生成黄色第二十七页，共五十九页，编辑于2023年，星期二纸层析法第二十八页，共五十九页，编辑于2023年，星期二氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应

（sanger反应）DNFB（dinitrofiuorobenzene）DNP-AA(黄色)++HF弱碱中氨基酸第二十九页，共五十九页，编辑于2023年，星期二氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应

（Edman反应）PITC（phenylisothiocyanate）+苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA)（phenylisothiohydantion-AA）弱碱中(400C)(硝基甲烷400C)H+第三十页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第二节肽肽是氨基酸通过肽键连接在一起形成的化合物。通常把分子量小于10000的称为肽，而分子量更大的称为蛋白质。第三十一页，共五十九页，编辑于2023年，星期二肽键(peptidebond)第三十二页，共五十九页，编辑于2023年，星期二氨基末端羧基末端Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu氨基酸残基第三十三页，共五十九页，编辑于2023年，星期二几种生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)GSH是体内重要的还原剂第三十四页，共五十九页，编辑于2023年，星期二GSH过氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSG

GSH还原酶NADPH+H+NADP+

谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。第三十五页，共五十九页，编辑于2023年，星期二

体内许多激素属寡肽或多肽2.多肽类激素及神经肽

由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺素(调节糖代谢)。第三十六页，共五十九页，编辑于2023年，星期二当我们搬进一个新寝室时，我们会如何向我们的外校的同学对其进行描述？第三十七页，共五十九页，编辑于2023年，星期二当你看到这张图片时，你怎么向别人描述？第三十八页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第三节蛋白质的结构蛋白质的分子结构包括

一级结构(primarystructure)二级结构(secondarystructure)三级结构(tertiarystructure)四级结构(quaternarystructure)第三十九页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第四十页，共五十九页，编辑于2023年，星期二蛋白质结构的主要层次一级结构四级结构二级结构三级结构primarystructuresecondarystructureTertiarystructurequariernarystructure超二级结构结构域

supersecondarystructureStructuredoman第四十一页，共五十九页，编辑于2023年，星期二一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。蛋白质一级结构第四十二页，共五十九页，编辑于2023年，星期二蛋白质一级结构测定流程：

确定多肽链的数目拆开并分离出每条肽链水解测定肽链的氨基酸组成测定肽链两末端氨基酸残基肽链水解为小片段并测序片段重叠得出整个肽链的序列确定二硫键的位置第四十三页，共五十九页，编辑于2023年，星期二肽链末端分析N-末端测定

（1）DNFB法（2）PTH法第四十四页，共五十九页，编辑于2023年，星期二DNP-氨基酸第四十五页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第四十六页，共五十九页，编辑于2023年，星期二C-末端测定（1）肼解法缺点：Asn，Gln，Cys被破坏，Arg转变为鸟氨酸。第四十七页，共五十九页，编辑于2023年，星期二（2）羧肽酶法羧肽酶能特异水解C末端氨基酸残基，其中羧肽酶A能释放除Pro，Arg，Lys以外所有的氨基酸残基，羧肽酶B只能水解以Arg和Lys为C末端残基的肽链。第四十八页，共五十九页，编辑于2023年，星期二二硫键的断裂第四十九页，共五十九页，编辑于2023年，星期二第五十页，共五十九页，编辑于2023年，星期二肽链的断裂（1）酶裂解法第五十一页，共五十九页，编辑于2023年，星期二（2）化学裂解法溴化氰(CNBr)只断裂Met羧基参与形成的肽键。由于大多数蛋白质只含有很少的Met，因此CNBr断裂产生的肤段不多。第五十二页，共五十九页，编辑于2023年，星期二Sample第五十三页，共五十九页，编辑于2023年，星期二