Ig的结构与功能课件

免疫球蛋白的结构与功能

THESTRUCTUREANDFUNCTIONOFIMMUNOGLOBULINS-ANTIBODIES

生科院2001研耿慧概述免役球蛋白（immunoglobulin，Ig）是机体受抗原刺激后，由淋巴细胞特别是浆细胞合成的一类具有抗体活性的球蛋白。免疫球蛋白可分为分泌型（secretedIg,SIg）和膜型（membraneIg,mIg）。前者主要存在于血清及其他体液或外分泌液中，具有抗体的各种功能；后者是B细胞表面的抗原识别受体。人的Ig有五类，分别以IgG，IgA，IgM，IgD，IgE表示。第一节免疫球蛋白的结构概况一、Ig分子的基本结构----四链结构单位二、免疫球蛋白的结构区和功能区轻链

（lightchain,L)重链

（heavychain,H）可变区

(variableregion,V)恒定区

（constantregion,C）功能区

L链可变区（VL）

L链恒定区（CL）铰链区

（hingeregion)）四、Ig中糖的结合Ig中的聚糖类型Ig中的聚糖数目和连接位置人各类Ig的糖含量(g/100g)单糖IgGIgA1IgMIgDIgE岩藻糖0.20.20.30.10.8甘露糖1.01.73.62.03.7半乳糖0.51.31.21.61.8N-乙酰基葡萄糖1.01.63.31.74.3N-乙酰基半乳糖00.701.20唾液酸0.21.31.92.92.5三、抗原结合部位构造第三节免疫球蛋白的功能一、与抗原特异性结合抗体分子在结合抗原时，其Fab片段的V区与抗原决定簇的立体结构（构象）必须吻合，特别与高变区的氨基酸残基直接有关，所以抗原－抗体的结合具有高度特异性。

二、激活补体C1q补体C1q与游离Ig分子结合非常微弱，而与免疫复合物中的IgG或IgM（经典途径）或凝集Ig（替代途径）结合则很强。C1q与IgGFc段的CH2功能区起反应，其结合位点在3个氨基酸侧链上。所有IgG亚类的单独Fc片段对C1q具同样的亲和性；但完整蛋白则主要是IgG1和IgG3才能结合C1q结合的影响有关。

三、亲细胞性IgG分子能与细胞表面的Fc受体结合。这些受体均属Ig超族成员，主要有FcRⅠ（CD64）、FcRⅡ（CD32）和FcRⅢ（CD16）。FcRⅠ在单核细胞表面很丰富，中性粒细胞受适当细胞因子调节以后也可表达此受体；FcR为一高亲和性受体，与IgG1和IgG3有很强的结合性，与IgG4也可作用，但与IgG2则不能结合。FcRⅡ和FcRⅢ受体在很多细胞上都存在，包括中性粒细胞、嗜酸性粒细胞和血小板，与IgG1和IgG3有低亲和相互作用第四节免疫球蛋白与疾病一、Ig与变态反应性疾病

变态反应的发生机制不一,其中的速发型主要由IgE参与.IgE的主要生物学功能是具有亲细胞性.肌体经抗原刺激后产生的IgE可于靶细胞上IgE的Fc受体结合,是靶细胞致敏,当殖民的靶细胞在次受到过敏原刺激后,过敏原与相邻两IgE的Fab端发生桥联,可激活细胞内一系列生化反应导致脱颗粒,并释放出组织胺等.二、Ig与浆细胞疾病

浆细胞是B淋巴细胞增殖分化的最终细胞,它具有分泌Ig功能.浆细胞疾病有多发性骨髓瘤,巨球蛋白血症和重链症等.多发性骨髓瘤是浆细胞的一种恶性肿瘤,它是单细胞株在无抗原刺激下的无限增生所致.巨球蛋白血症是一种B淋巴细胞肿瘤增殖,史血中单克隆IgM增多的疾病.重链病是生成一不完整的重链分子,无轻链存在.第五节免疫球蛋白的糖链与糖链异常引起的自身免疫疾病

一、免役球蛋白的糖链Ig是体液免疫的主力军，体内的抗体也属此类，它们可特异识别并结合抗原异物，对机体起防御和保护作用。Ig包括IgG、IgM、IgA、IgD和IgE五类。各类Ig均是糖蛋白。其中以IgG含糖最少，为2%～3%，IgA为8%，其它各型为7%～15%。寡糖链可连接在Ig的Fab、Fc及绞链区。1.IgG的糖链及其作用2.IgA的糖链及其作用二、自身免疫疾病中Ig糖链的异常

自身免疫疾病是一类由于机体原有自身抗原结构改变或其它因素异常，被免疫系统视为“异己”而产生的免疫损伤性疾病。常见的有类风湿关节