课件-蛋白质和核酸代谢

第七章蛋白质和核酸的降解第一部分蛋白质的降解第二部分核酸的降解蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢本章着重蛋白质在机体内的降解，以及氨基酸的分解和的共同代谢途径。第一节蛋白质的酶促降解第二节氨基酸的分解与转化第三节

氨的同化及氨基酸的生物

—

蛋白质的生理功能是组织细胞的构件物质，维持细胞组织的生长、更新和修补参与多种重要的生理活动(如酶、激素)氧化供能（17.9KJ/g

Pr）氨基酸是各种含氮化合物的原料可转化为糖和脂肪等第一节蛋白质的酶促降解总氮平衡：摄入氮=排出氮（蛋白质分解与

处于平衡）如成人正氮平衡：摄入氮>排出氮（蛋白质

量多于分解量）如儿童、孕妇负氮平衡：摄入氮<排出氮（蛋白质分解量多于

量）如饥饿、消耗、疾病1.氮平衡

食物摄入氮-(尿氮+粪氮)反应体内Pr与分解的相对关系二、氮平衡蛋白质的生理价值(BV—利用率)氮的保留量氮的吸收量蛋白质的最低需要量指动物在糖和脂肪充分供应的条件下，为维持氮的总平衡至少必须摄入的蛋白质量。×

100成人

最低需要量:

30~50g/d我国营养学会

的成人

需要量:

80g/d蛋白质的营养价值取决于其含必需氨基酸数量及种类的多少。*

蛋白质营养价值的化学评分：将其氨基酸组成与标准蛋白（鸡蛋或牛奶蛋白）或FAO（世界粮农组织营养

）模型进行比较。*蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸互相补充从而提高营养价值。豆腐干426577面筋5867蛋白来源

重量%

单食时BV

混食时BV——————————————————————————————————————————小麦3967小米牛肉大豆264—————————————————混合食物蛋白质的互补作用蛋白质的酶促降解一、蛋白质酶的种类和专一性肽酶（Peptidase）蛋白酶(Proteinase)二、细胞内蛋白质降解溶酶体途径:—无选择地降解蛋白质泛肽（ubiguitin）途径:—给选择降解的蛋白质加以标记肽酶的种类和专一性名称作用特征3、4、113、4、133、4、14-氨酰肽水解酶(-aminoacylpeptide

hydrolase)-羧肽水解酶(-carboxylpeptide

hydrolase)二羧肽水解酶(depeptidehydrolase)作用于多肽链的N-末端作用于多肽链的C-末端水解二肽蛋白酶的种类和专一性名

称作用特征实例3、4、2、13、4、2、23、4、2、33、4、2、4丝氨酸蛋白酶类(serine

pri

nase)硫醇蛋白酶类(Thiol

pri

nase)羧基（酸性）蛋白酶类[carboxyl(asid)pri

nase]金属蛋白酶类(metallopri

nase)活性中心含Ser活性中心含Cys活性中心含

Asp,最适pH在5以下活性中心含有Zn2+、Mg2+等金属胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶凝血酶木瓜蛋白酶

无花果蛋白酶菠萝酶胃蛋白酶凝乳酶枯草杆菌蛋白酶嗜热菌蛋白酶消化道内几种蛋白酶的专一性（Phe.Tyr.Trp）（Arg.Lys）（脂肪族）胰凝乳蛋白酶胃蛋白酶弹性蛋白酶胰蛋白酶氨肽酶羧肽酶（Phe.

Trp）胃蛋白酶原胃蛋白酶多肽（主）蛋白质胃蛋白酶2

消化的部位：（1）胃中消化*酶原的激活H+*水解*酶原的激活胰蛋白酶原肠激酶胰蛋白酶（+）糜蛋白酶弹性蛋白酶羧基肽酶蛋白质氨基酸外肽酶肽内肽酶（2）小肠内消化（主要部位）*水解1

主要部位：小肠2

吸收机制氨基酸运载蛋白*中性氨基酸运载蛋白*碱性氨基酸运载蛋白*酸性氨基酸运载蛋白*亚氨基酸运载蛋白-谷氨酸循环二、氨基酸的吸收氨基酸甘氨酸-谷氨酰半胱氨酸酶细胞膜细胞内细胞外-谷氨酰基循环半胱氨酸肽酶谷胱甘肽谷胱甘肽

酶-谷氨酰氨基酸氨基酸-谷氨酸环化酶半胱氨酰甘氨酸5-氧脯氨酸5-氧脯氨酸酶谷氨酸-谷氨酰半胱氨酸-谷氨酰基转移酶蛋白质的概义：肠道细菌对未被消化的蛋白质及未被吸收的消化产物进行的代谢过程。氨基酸的分解与转化一、氨基酸代谢概况二、氨基酸的脱氨基作用三、氨基酸的脱羧基作用四、氨基酸分解产物的转化氨基酸代谢概况食物蛋白质氨基酸 特殊途径-酮酸脂肪及其代谢中间产物TCA糖及其代谢鸟氨酸 中间产物循环+NH44NH3CO2H2O体蛋白NH

+

尿素尿酸肌酸胺激素卟啉嘧啶嘌呤尼克酰氨SO4

2-衍生物生物固氮硝酸还原（次生物质代谢）CO2

胺氨基酸代谢库代谢库（池）－指机体(细胞、细胞或个体）中

的某一代谢物质的总量。这些物质的总量可因吸收或

而增加，也可因代谢需要而减少，处于动态之中。氨基酸代谢库－某细胞或组织由内源和外源氨基酸共同形成的代谢库。氨基酸代谢库组织蛋白合

降成

解氨基酸（非必需氨基酸）食物蛋白消化吸收随尿排出（1g/d）脱氨基NH3-酮酸尿素糖、脂肪氨基酸胺脱羧基非蛋白含氮化合物转化排泄CO2醛非蛋白含氮化合物

酸4、氨基酸的来源和去路概况TCA二、氨基酸代谢氨基酸分解的共同途径脱氨基作用（分解的主要途径）脱羧基作用（分解的次要途径）氨基酸是蛋白质的基本组成单位，是蛋白质

和分解代谢的中心内容。由于天然氨基酸分子结构的共性，各种氨基酸都有其共同的代谢途径，此外个别氨基酸还有其特殊的代谢途径。1.氨基酸的分解代谢2R-CH

COCOOHR-CH2NH2NH3CO2RH2N

C

COOHH氨基酸的脱羧基作用1、概念3、脱羧产物的进一步转化（次生物质代谢）氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基生成相应的一级胺类化合物的作用。脱羧酶的辅酶为磷酸吡哆醛。直接脱羧羟化脱羧胺羟胺2、类型:氨基酸的脱羧基作用L-谷氨酸脱羧酶–

CO2功能：为一种抑制性神经递质，对中枢神经系统有抑制作用。GABA(CH2)2CH2NH2L-谷氨酸(CH2)21.-氨基丁酸（GABA）COOHCOOHCHNH2COOH–CO2组氨酸脱羧酶功能：*扩张血管、降低血压*刺激胃酸CH

CH

NH2

2

2N

NH组胺COOHCH2

CNH2N

NHL-组氨酸2.组胺H3.5-羟色胺（5-HT）功能：*脑中的5-HT是一种抑制性神经递质*

外周组织的5-HT有收缩血管的作用–

CO25-HT羟化、脱羧酶5-HTCH2

CH2NH2NHCOOHCH2

CHNH2NH色氨酸4.牛磺酸磺酸丙氨酸脱羧酶–

CO2功能：结合胆汁酸的重要组成成分COOHL-半胱氨酸CH2SHCHNH2CH2SO3HCHNH2牛磺酸磺酸丙氨酸3（O）COOHCH2SO3HCHNH25.多胺*腐胺*精脒（亚精胺）*精胺定义：分子中含有2个以上氨基的胺类物质功能：*调节细胞增长，促进细胞增殖。*血尿中多胺的水平可作为癌瘤病的辅助 及观察病情变化的指标氨基酸的脱氨基作用1、氧化脱氨基作用2、转氨基作用3、联合脱氨基作用4、非氧化脱氨基作用氧化脱氨基作用氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：氨基酸氧化酶（FAD、FMN）R-C-COO-+NH3||Oα-酮酸R-CH-COO-|NH+3α-氨基酸H2O+O2H2O2L-谷氨酸脱氢酶谷氨酸+H2O-酮戊二酸+NH3NAD（P）+NAD（P）H*L-氨基酸氧化酶（活性低，分布于肝及肾脏，辅基为FMN）D-氨基酸氧化酶（活性强，但体内D-氨基酸少，辅基为FAD）L-谷氨酸脱氢酶活性强，分布于肝、肾及脑组织为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为NAD+或NADP+专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆氨基酸氧化脱氨的主要酶：α-氨基酸1R1-CH-COO-NH+3|R

-C-COO-1

||Oα-酮酸12R

-C-COO-||Oα-酮酸2R2-CH-COO-NH+3|α-氨基酸2转氨酶（辅酶：磷酸吡哆醛）转氨基作用在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。谷丙转氨酶和谷草转氨酶谷草转氨酶(GOTor

AST)临床意义：急性肝炎患者临床意义：心肌梗患者ALT升高AST升高谷丙转氨酶（GPTor

ASL）+NH2+H2OATP谷氨酰胺

酶ADP+PiMg2++2H谷氨酸酶特点：只有氨基的转移，没有氨的生成催化的反应可逆其辅酶都是磷酸吡哆醛生理意义：是体内

非必氨基酸的重要途径接受氨基的主要酮酸有：*

酸*-酮戊二酸*草酰乙酸转氨基作用联合脱氨基作用（1）概念（2）类型a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联转氨酶L-谷氨酸脱氢酶H20+NAD+NH3+NADHα-酮酸L-谷氨酸α-氨基酸α-酮戊二酸转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联α-氨基酸α-酮酸α-酮戊二酸谷氨酸草酰乙酸天冬氨酸腺苷酰琥珀酸苹果酸延胡索酸腺苷酸次黄苷酸特点：有氨生成，反应过程可逆生理意义：*体内

非必需氨基酸的主要途径*

肝、肾等组织主要脱氨途径嘌呤核苷酸循环脱氨反应骨骼肌和心肌组织主要由该途径脱氨非氧化脱氨基作用直接脱氨基作用还原脱氨基作用水解脱氨基作用脱水脱氨基作用氧化还原脱氨基作用氨基酸分解产物的转化1、氨的代谢转变2、氨基酸碳骨架的代谢途径氨的代谢氨的来源以及转运重新生成氨基酸谷氨酰胺和天冬酰氨的生成尿素的生成——尿素循环（5）其他含N物质(一)血氨的来源及去路*来源：•氨基酸脱氨从肠道吸收的氨肾脏产生的氨胺的氧化*去路：•

尿素排出与谷氨酸

谷氨酰胺非必需氨基酸及含氮物经肾脏以铵盐形式排出氨的来源以及转运形式：丙氨酸和谷氨酰胺氨的转运:

氨在血液中的丙氨酸-葡萄糖循环:意义：使肌肉的氨以无毒的丙氨酸形式到肝血氨： <

0.1

mg/100ml

(0.6

mol/L)2.谷氨酰胺的运氨作用CHNH2(CH2)2CHNH2COOH谷氨酰胺COOH(CH2)2CHNH2COOHL-谷氨酸NH3

+

ATPADP

+

Pi谷氨酰胺酶(脑、肌肉)H2ONH3谷氨酰酶(肝、肾)尿素、铵盐等临用谷氨酸盐降低血氨L-谷氨酸＋NH3＋ATP谷氨酰胺酶L-谷氨酰胺＋ADP＋Pi酶L-天冬酰胺＋ADP＋Pi重新利用及新氨基酸：α-酮酸＋NH3酰胺：氨基酸多数水生动物——直接排氨。

鸟类及爬行类动物——排尿酸。陆生高等动物——排尿素动物。两栖类动物——蝌蚪水生排氨，后排尿素。L-天冬氨酸＋NH3＋ATP

天冬酰胺形成废物排出体外谷氨酸的重新生成谷氨酸+酸-酮戊二酸+丙氨酸转氨酶L-谷氨酸脱氢酶-酮戊二

酸+

NH3

谷氨酸+

H2ONAD（P）H

NAD（P）+在大脑中发生上述反应，大量消耗了-酮戊二酸和NADPH，引起 症状。在肌肉中，可利用这一反应生成的谷氨酸的转氨基作用，生成丙氨酸，将氨转运到肝脏中去。谷丙转氨酶和谷草转氨酶谷丙转氨酶（GPT）谷草转氨酶(GOT)尿素的生成主要

：肝脏概念：在排尿动物体内由NH3

尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。原料： 1分子尿素需：CO22NH3（其中1分子来自于天冬氨酸*）4ATP总反应和过程NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O

NH2-CO-NH2

+2ADP+AMP+PPi+延胡索酸生理意义：是体内氨的主要去路，解氨毒的重要途径。CO2+NH3+H2O酶氨基甲酰磷酸IN-乙酰谷氨酸Mg2+2ATP2ADP+Pi氨基甲酰磷酸O-PO

H3

2H2NC=O尿素（鸟氨酸循环）

的详细步骤1.

氨基甲酰磷酸的

（反应部位：线粒体）2.瓜氨酸的+鸟氨酸O-PO3H2氨基甲酰磷酸(CH

)2

3NH2CH-NH2COOHC=OH2N鸟氨酸氨基甲酰转移酶+(CH2)3

H3PO4瓜氨酸NHCH-NH2COOHNH2C=O反应部位：线粒体3.精氨酸的-1（反应部位：胞液）COOH瓜氨酸+(CH2)3NH2NH2C=OCH-NH*天冬氨酸可由转氨基作用提供COOHCH2CHCOOHH2N精氨酸代琥珀酸

酶,

Mg2+ATPAMP

+

PPi精氨酸代琥珀酸(CH2)3NHCH-NH2COOHCNH2NCHCH2COOHCOOH3.精氨酸的精氨酸代琥珀酸裂解酶NH(CH2)3CH-NH2COOH精氨酸-2NH2C

NH+延胡索酸HCCHCOOHCOOH精氨酸酶鸟氨酸NH2尿素NH2

NH2C=O

+

(CH2)3CH-NH2COOH+

H2ONH(CH2)3CH-NH2COOH精氨酸4.

精氨酸水解为尿素NH2C

NH鸟氨酸循环氨基酸谷氨酸谷氨酸鸟氨酸瓜氨酸瓜氨酸精氨琥珀酸鸟氨酸精氨酸延胡索酸草酰乙酸谷氨酸-酮戊二酸氨基酸天冬氨酸AMP+PPiATP2H

O2ATP+CO2+NH3+H2O2ADP+Pi氨甲酰磷酸基质线粒体胞液ONH2-C-NH2尿素*

血氨正常参考值：5.54~65mol/L*引起高血氨症主要原因：肝功能严重损伤，尿素*机制：脑中氨升高，消耗-酮戊二酸（转变为谷氨酸），使三脑功能 ，严重时减弱，ATP

减少，引起大。*降低血氨的措施：限制蛋白进食量给于肠道抑菌药物

给予谷氨酸使其与氨结合为谷氨酰胺高血氨症与肝氨基酸碳骨架的代谢途径再氨基化生成氨基酸转变成糖或脂肪生糖氨基酸和生酮氨基酸氧化成CO2和H2O氨基酸碳骨架进入三的途径草酰乙酸磷酸烯醇式酸-酮戊二酸天冬氨酸天冬酰氨酸延胡索酸琥珀酰CoA乙酰CoA

乙酰乙酰CoA苯丙氨酸酪氨酸亮氨酸赖氨酸色氨酸丙氨酸苏氨酸甘氨酸丝氨酸

半胱氨酸谷氨酸谷氨酰胺精氨酸

组氨酸

脯氨酸异亮氨酸亮氨酸缬氨酸苯丙氨酸酪氨酸

天冬氨酸异亮氨酸甲硫氨酸缬氨酸葡萄糖柠檬酸转变成糖、脂氨基酸（生糖氨基酸）酸、α－酮戊二酸、琥珀酰CoA、草酰乙酸转变成糖（脂肪）生糖兼生酮氨基酸——乙酰乙酰CoA

乙酰CoATCAα－酮戊二酸、琥珀酰CoA、草酰乙酸酸脂肪酸氨基酸（生酮氨基酸）乙酰CoA乙酰乙酰CoA转变成 （脂肪）糖生糖氨基酸：甘、丝、丙……等多种氨基酸生酮氨基酸：亮氨酸、赖氨酸生酮兼生糖氨基酸：异亮、苯丙、酪、苏、色(2)、氨基酸与一碳基团代谢一碳基团（一碳单位）的概念一碳基团和氨基酸代谢Gly、Ser、Thr、His等可作为一碳基团的供体。一碳基团的利用：参与 反应，

如磷脂、核苷酸等的

。化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团（不包括CO2），称为一碳基团。一碳基团的转移除了和许多氨基酸的代谢直接有关外，还参与嘌呤和胸腺嘧啶的生物.-CH=NH

亚氨甲基H-CO-

甲酰基-CH2OH

甲醇基-CH=

次甲基-CH2-

亚甲基-CH3

甲基*一碳基团的概念特点：不能游离存在，以四氢叶酸为载体参与反应。种类在代谢过程中，某些*

一碳单位的载体（四氢叶酸,FH4）叶酸二氢叶酸还原酶NADPH（H+）二氢叶酸NADP+二氢叶酸还原酶NADPH（H+）四氢叶酸NADP+（一碳基团转移酶的辅酶）二氢叶酸四氢叶酸HH105H105HCHOCHOH105H四氢叶酸HH105CHOCHOH105HCHCHH105H四氢叶酸H105N5，N10-CH2-FH4HCH2CHON5-CHO-FH4*一碳单位与四氢叶酸的结合形式：H–

H2ON5，N10-CH2-FH4

+

CH2NH2COOHN5N10-亚甲基四氢叶酸甘氨酸+FH4CHNH2CH2OHOOH丝氨酸*一碳单位的产生+

CO2+

NH3N5，N10-CH

-FH42N5N10-亚甲基四氢叶酸NAD+NADH+H++

FH4CH2NH2COOH甘氨酸HCOOH

+

FH4甲酸

ATPADP

+PiN10-CHO-FH4N10-甲酰四氢叶酸+FH4组氨酸COOHCH2

CNH2N

NHH谷氨酸+N5-CH=NH-FH4N5-亚氨基甲基四氢叶酸+FH4色氨酸N10-CHOFH4N10-甲酰四氢叶酸HCOOH甲酸*一碳基团的来源与转变S-腺苷蛋氨酸N5

N10

-

CH2-FH4N5，

N10

=CH-FH4N10

-CHO-FH4N5

，N10

-CH2-FH4脱氢酶环水化酶丝氨酸甘氨酸组氨酸参与甲基化反应参与嘌呤FH4FH4FH4HCOOH色氨酸NAD+NADH+H+NAD+N5

，N10

-CH2-FH4还原酶NADH+H+H2OH+参与嘌呤（与氨基酸的关系）

N5-CH3-FH4甲硫氨酸S－腺苷甲硫氨酸：体内甲基的直接供体参与嘌呤、嘧啶核苷酸及蛋氨酸等的。将氨基酸与核苷酸代谢密切相连。参与许多物质的甲基化过程。一碳单位代谢

会影响DNA、蛋白质的

，引起巨幼红细胞性贫血。磺胺类药及氨甲喋呤等是通过影响一碳单位代谢及核苷酸

而发挥药理作用。*一碳单位的生理功用(3)二十种氨基酸的生物合成概况谷氨酸族天冬氨酸族丙氨酸族丝氨酸族His

和芳香族*氨基酸生物

的分族情况丙氨酸族酸

Ala、Val、Leu丝氨酸族Ser、Gly、CysGlu、Gln、Pro、Arg甘油酸-3-磷酸谷氨酸族-酮戊二酸天冬氨酸族草酰乙酸

Asp、Asn、Lys、Thr、Ile、Met（5）组氨酸和芳香氨基酸族磷酸核糖

His磷酸赤藓糖+PEP

Phe、Tyr、Trp*氨基酸生物 的调节通过终端产物对氨基酸酶的抑制调节氨基酸的生物通过酶生成量的改变调节氨基酸的生物氨基酸的反馈调控氨甲酰磷酸分支酸脱氧庚酮糖酸-7-磷酸天冬氨酸天冬氨酰磷酸赤藓糖-4-磷酸脱氢奎尼酸莽草酸谷氨酸磷酸烯醇式

酸+预苯酸TryPhe

TrpIleTrpHisCTPAMPGlnLysMetThr酮丁酸GlyAla谷氨酰胺合酶天冬氨酰半醛高丝氨酸氨基苯甲酸+

O2苯丙氨酸羟化酶四氢生物蝶呤 二氢生物蝶呤+

H2OCOOH|CHNH2|CH2|COOH|CHNH2|CH2|NADP+NADPH

+

H+OH苯丙氨酸酪氨酸氨基酸代谢缺陷症例：与苯丙氨酸和酪氨酸的代谢相关的氨基酸代谢缺陷症*多巴胺生成减少－－帕金森病（Parkinson

disease）关键酶缺

陷酪氨酸黑尿酸黑尿酸氧化酶延胡索酸+乙酰乙酸氧化尿黑尿酸

黑色尿（黑酸症）*黑尿酸症酪氨酸多巴醌 黑色素酪氨酸二羟苯丙氨酸酶酪氨酸羟化酶*白化病皮肤、毛发等的黑色素由酪氨酸通过酪氨酸酶催化生成。

缺乏此酶，则黑色素

，导致白化病。核酸的酶促降解和核苷酸代谢本章重点苷酸的生物核酸酶的类别和特点，对核和分解代谢作一般介绍。第一节

核酸的酶促降解第二节

核苷酸的分解代谢（

）第三节

核苷酸的

代谢核酸的酶促降解核酸酶核苷酸酶核苷酸核苷核苷酸磷酸化酶碱基+戊核酸糖磷酸2、核苷酸代谢分解代谢代谢嘌呤的分解嘧啶的分解从头 途径补救途径核苷酸代谢概述*

核苷酸的主要生理功能：①

DNA、RNA的原料，这是体内核苷酸最重要的功能。②生物体的直接供能物质：ATP、GTP、UTP、CTP等。主要为ATP③某些核苷酸的衍生物是多种生物过程的活性中间物质:UDP—葡萄糖是糖原的活性中间物质．CDP—甘油二酯是甘油磷酸酯的中间活性物质等。④环核苷酸cAMP与cGMP作为信息分子，参加物质代谢和生理过程的调节。⑤AMP是某些辅酶(NAD+、NADP+、FAD、辅酶A)的组成成分。*

核苷酸的代谢动态核苷酸食物核酸生物组织核酸组织核酸某些辅酶活性中间物质cAMP与cGMPNTP核苷酸的降解1、嘌呤的降解2、嘧啶的降解碱基的分解代谢嘌呤的分解：植物微生物CO2、NH3有机酸腺苷酸腺苷腺嘌呤次黄苷酸次黄苷次黄嘌呤黄苷酸黄苷黄嘌呤鸟苷酸鸟苷鸟嘌呤尿酸

(灵长类、鸟类、昆虫等)尿囊素（哺乳动物、腹足类等）尿囊酸（硬骨鱼）尿素（鱼类、两栖类等）（海洋无脊椎2NH2+2CO2动物等）NH3NH3NH3NH3嘌呤的分解正常人：血尿酸119-357

μmol/L

（2-6

mg/100ml）男267.7

μmol/L

（4.5

mg/100ml）女208.2

μmol/L

（3.5

mg/100ml）血尿酸>8

mg/100ml结晶沉积组织痛风（gout）部位:肝、肾、小肠

终产物:尿酸（uric

acid)嘧啶的分解核苷酸的

代谢一、核糖核苷酸的生物二、脱氧核糖核苷酸的生物三、单核苷酸转变成核苷二磷酸和核苷三磷酸四、各种核苷酸的相互转变核苷酸代谢核苷酸从头的基本途径途径：以磷酸戊糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物嘌呤核苷质为原料，经过一系列的酶促反应，酸。部位：肝脏补救

途径：以体内游离的嘌呤核苷为原料经过简单反应腺嘌呤核苷酸。部位：脑、骨髓。核糖核苷酸的生物1、嘌呤核苷酸的生物从头 途径补救途径2、嘧啶核苷酸的生物从头

途径补救

途径嘌呤核苷酸的从头部位：细胞液（肝脏）步骤：由5－P－戊糖－1‘－焦磷酸（PRPP)起始

次黄嘌呤核苷酸（IMP)，然后在转变为AMP和GMP。原料：甘氨酸；天冬氨酸；谷氨酰胺；CO2;N10甲酰FH4/N5,N10-甲炔FH4嘌呤核苷酸的从头途径a、嘌呤环上原子的来源b、IMP的从头c、IMP转变为AMP和GMP嘌呤环上各原子的来源N3N9N7C2

C4C6N1

C5C8来自谷氨酰胺的酰胺氮来自甲酸来自甲酸来自天冬氨酸来自甘氨酸来自CO2甘氨酰胺核苷酸（GAR）甲酰甘氨酰胺核苷酸（FGAR）甲酰甘氨咪核苷酸（FGAM）谷氨酰胺谷氨酸ATP、Mg2+⑤同时也是嘧啶/色氨酸/组氨酸 前体甘氨酸、ATP③酶甘氨酰胺核苷酸可获得多个原子N5，N10-甲炔四氢叶酸④GAR甲酰转移酶磷酸核糖酰转移酶5磷酸核糖焦磷酸5-磷酸核糖胺（PRPP）（PRA）谷氨酰胺②AMP5-磷酸核糖①ATP（1）次黄嘌呤核苷酸（IMP）的5-氨基咪唑核苷酸（AIR）5-氨基咪唑，4-羧基核苷酸（CAIR）甲酰甘氨咪核苷酸（FGAM）脱水、ATP环化⑥CO25-氨基咪唑核苷羧化酶⑦5-氨基咪唑，4-羧基核苷酸（CAIR）5-氨基咪唑-4-甲酰胺核苷酸（AICAR）5-甲酰氨基咪唑-4-甲酰胺核苷酸（FAICAR）次黄嘌呤核苷酸（IMP）天冬氨酸ATP延胡索酸⑧

⑨一碳单位⑩脱水环化11不同于⑥,不需要ATP5-磷酸核糖焦磷酸5-磷酸核糖胺甘氨酰胺核苷酸甲酰甘氨酰胺核苷酸甲酰甘氨咪核苷酸5-氨基咪唑核苷酸5-氨基咪唑-4-羧核苷酸5-氨基咪唑-4-琥珀-甲酰胺核苷酸5-氨基咪唑-4-氨甲酰核苷酸5-甲酰氨基咪唑-4-氨甲酰核苷酸次黄嘌呤核苷酸（IMP）甘氨酸甲酰THFAIMP转变为GMP和AMP嘧啶核苷酸从头途径CTPCTP酶ATP

Gln