生物化学重点讲解

1、生物化学重点讲解1、组成蛋白质的氨基酸根据R基团的极性可分为哪几类?写出每类所包含氨基酸的中文名称及三字母符号。 组成蛋白质的氨基酸根据R基团的极性共分为四类：(1)具有非极性或疏水的R基团的氨基酸：丙氨酸(Ala)、亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(ilc)、缬氨酸 (Val)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Try或Trp)、甲硫氨酸(Met)；(2)具有极性不带电荷的R基团的氨基酸：甘氨酸(Gly)、丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)、半胱氨酸(Cys)、酪氨酸(Tyr)、天冬酰胺(Asn)、谷酰胺(Gln)；(3)R基团带负电荷的氨基酸：天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)；(

2、4)R基团带正电荷的氨基酸：赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)。1何谓蛋白质的一级结构?研究蛋白质一级结构有什么重要意义? 蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置。研究蛋白质一级结构的意义：蛋白质是由氨基酸组成的高分子有机化合物，不同蛋白质的氨基酸种类、数量和排列顺序各异，这是蛋白质生物学功能多样性的基础，一级结构的变异可以导致生物学功能的变化，如镰刀状贫血病。了解蛋白质的一级结构，对于研究蛋白质结构与功能的关系，人工合成蛋白质有重要和深远的意义。 2分别叙述组成蛋白质二级结构的螺旋和折叠结构特点，哪些因素不利于螺旋或折叠结构的形成? 螺旋特点：(1)36

3、个氨基酸残基旋转一周，螺旋每上升一圈沿纵轴的间距为054nm，每个残基绕轴旋转100度，沿轴上升015nm，绝大多数天然蛋白质的螺旋都是右手螺旋；(2) 螺旋稳定靠氢键，肽键上的NH氢与后面第4位残基C=O氧形成氢键；(3)侧链基团R分布在螺旋外侧。折叠的特点：(1)两个氨基酸残基间轴心距为035nm；(2)肽链按层排列靠链间氢键维持其结构的稳定性，即一条肽段NH氢与另一条肽段C=O氧间形成氢键；(3)相邻的肽链走向可以平行或反平行，反式平行更稳定；(4)侧链基团R分布在片层的上下。影响形成螺旋和折叠结构的因素：(1)侧链基团太大，造成空间位阻大，不利形成螺旋、折叠；(2)带相同电荷的极性氨基

4、酸残基，如果连续排列，同性电荷相斥，不利于形成螺旋、折叠；(3)Pro残基由于氨基的N原子位于刚性吡咯环中，其CN单键不能自由旋转，又不能形成氢键，因此多肽链中出现Pro，螺旋即中断。3举例说明蛋白质结构与功能的关系。 结构决定功能，结构发生变化功能也发生变化。例如镰刀型贫血病就是由于血红蛋白一级结构的变化而引起的一种分子病。正常人血红蛋白的(Hb-A)链的第6位是谷氨酸，而病人血红蛋白(Hb-S) 链的第6位是缬氨酸，由于这一细微的差别，使病人的红细胞呈镰刀形，易胀破发生溶血，运氧能力降低，引起头昏、胸闷等贫血症状。 什么是盐溶与盐析？盐溶是指蛋白质溶液中由于加入低浓度的中性盐后，使蛋白质溶

5、解度增加的现象称为盐溶。盐析是指高浓度中性盐可使蛋白质分子脱去水化层并中和其电荷而使蛋白质从溶液中凝集出来的现象叫做盐析。4什么是蛋白质变性与复性？ 蛋白质的变性作用是指天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键破坏，引起天然构象的改变，导致生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象叫做蛋白质的变性作用。蛋白质的复性是指当变性因素除去后，变性蛋白又可重新回复到天然构象，这一现象叫蛋白质的复性。哪些因素可以导致蛋白质沉淀?试举例说明蛋白质沉淀在生产实践中的应用。变性蛋白有哪些特性?可以导致蛋白质沉淀的因素：(1)中性盐沉淀；(2)有机溶剂沉淀；(3)重金属盐沉淀；(

6、4)生物碱试剂沉淀；(5)调溶液pH为等电点时；(6)使蛋白质溶解度降低的其它变性因素，如高温、高压、紫外线、去污剂等等。蛋白质沉淀在生产实践中的应用：如生物样品分析中无蛋白液的制备，用苦味酸检验尿样中的蛋白质等。变性蛋白的特性：(1)生物活性的丧失；(2)一些侧链基团的暴露；(3)某些物理化学性质的改变；(4)生物化学性质的改变。5什么是增色效应与减色效应？增色效应是指与天然DNA相比，变性DNA因其双螺旋破坏，使碱基充分外露，因此紫外吸收增加，这种现象叫增色效应。减色效应是指若变性DNA复性形成双螺旋结构后，其紫外吸收会降低，这种现象叫减色效应。 什么是分子杂交?分子杂交：两条来源不同但有

7、碱基互补关系的DNA单链分子，或DNA单链分子与RNA分子，在去掉变性条件后互补的区段能够退火复性形成双链DNA分子或DNARNA异质双链分子，这一过程叫分子杂交。常用的有Sauthern印迹法（DNA) Northern印迹法（RNA） Western印迹法(蛋白质） 原位杂交：检测被感染的细胞中的病毒和特定细菌。斑点印迹法：用特定探针检测胡定在硝酸纤维薄膜上的裂解微生物的核酸。6试述DNA双螺旋(B结构)的要点?稳定DNA双螺旋结构主要作用力是什么?它的生物学意义是什么?两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴形成右手双螺旋；磷酸和脱氧核糖形成的主链在外侧，嘌呤碱和嘧啶碱在双螺旋的内侧，碱基

8、平面垂直于中轴，糖环平面平行于中轴；双螺旋的直径2nm，螺距3.4nm，沿中心轴每上升一周包含10个碱基对，相邻碱基间距034nm，之间旋转角度36；沿中心轴方向观察，有两条螺形凹槽，大沟(宽12nm，深085nm)和小沟(宽06nm，深075nm)；两条多核苷酸链之间按碱基互补配对原则进行配对，两条链依靠彼此碱基之间形成的氢健和碱基堆积力而结合在一起。 意义：第一次提出了遗传信息的贮存方式以及DNA的复制机理，揭开了生物学研究的序幕，为分子遗传学的研究奠定了基础。 7RNA分哪几类?各类RNA的结构特点和生物功能是什么?分三类： 信使RNA(mRNA)的结构特点和功能：不同分子大小差异大，原

9、核生物mRNA为多顺反子，真核生物mRNA为：单顺反子，并且在3端有一段多聚腺苷酸，即polyA，在5端有一个“冒子”结构，即m7G5PPP5Nm，在蛋白质合成中起决定氨基酸顺序的模板作用。 转移RNA(tRNA)的结构和功能：tRNA分子一般含7090核苷酸，各种tRNA分子结构相似，二级结构都呈三叶草型，三级结构象个倒写的“L”字母，在蛋白质合成中主要起携带活化的氨基酸以及识别mRNA上密码子的作用。 核糖体RNA(rRNA)的结构特点和功能：rRNA存在于核糖体中与蛋白质结合。构象不固定受各种因子的影响，原核生物有23S、16S、5S三种rRNA，真核生物有28S、18S、5S，有的还含

10、有5.5SrRNA。功能是与蛋白质结合，组成蛋白质合成的场所一核糖体。8什么是DNA的变性? 什么是DNA的复性?它们与分子杂交的关系?DNA变性是指在变性因素(加热、酸碱度改变等)存在条件下，DNA双螺旋区的氢键发生断裂，变成单链，并不涉及共价键(3，5一磷酸二酯键)的断裂。 DNA的复性是指在适当条件下；使两条彼此分开的链重新缔合成双螺旋的过程。由于DNA变性后，控制条件又可以复性，按照碱基互补配对的原则，利用DNA变性复性的相互转变，引入具有碱基互补关系的异源DNA或RNA，通过复性过程中，分子间的重新组合产生杂交分子。分子杂交技术是核酸研究领域中应用极为广泛的重要方法。分子杂交是建立在

11、核酸变性、复性理论基础上的。 9什么是酶原与酶原的激活？酶原与酶原的激活：酶原是指酶的无活性的前体。酶原的激活是指酶的无活性的前体(酶原)转变为有活性酶的过程。什么是酶活力与酶的活力单位?酶活力与酶的活力单位：酶活力(又称酶活性)是指酶催化一定化学反应的能力，酶活力的大小，用它在一定条件下所催化的某一反应速度来表示。酶的活力单位是指一个酶活力，是指在特定条件下，在lmin内能转化1mol底物的酶量，或转化底物中1mol有关基团的酶量，特定条件是选定25，最适pH值，底物浓度采用饱和浓度。 10简述酶促反应速度的影响因素。 底物浓度的影响：所有的酶反应，如果其它条件恒定，则反应速度决定于酶浓度和

12、底物浓度，如果酶浓度保持不变，当底物浓度增加，反应速度随着增加，并以双曲线形式达到最大速度。 pH值对酶促反应速度的影响：pH值对酶反应速度有显著的影响，酶有最适的pH值，在最适Pu值两侧，酶促反应速度呈下降趋势，大部分酶的pH值一酶活性曲线近于钟罩形。 温度对酶促反应速度的影响：每种酶都有最适的反应温度，在最适温度两侧，反应速度也呈钟罩形曲线。温度对酶促反应的影响有两个方面，一方面是当温度升高时，反应速度加快；另一方面，随着温度的升高而使酶逐步变性，降低了酶的反应速度。 酶浓度对酶反应速度的影响：在酶促反应中，如果底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度呈正比。 激活剂对酶促反应速度

13、的影响：激活剂能够提高酶的活性或通过除去抑制剂而解除对酶的抑制作用。 抑制剂对酶反应的影响：抑制剂可以降低酶的活性，但不引起酶蛋白的变性，根据抑制剂与酶的作用方式可将抑制作用分为两大类：不可逆的抑制作用、可逆的抑制作用。 11简述米氏常数Km值的物理意义。解答：米氏常数Km值的物理意义：Km是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。Km是酶的特征常之一，只与酶的性质有关，与酶的浓度无关，Km受pH值及温度的影响，不同的酶Km不同，如果一个酶有几种底物，则对每一种底物各有一个特定的Km。其中Km最小的底物称为该酶的最适底物。1Km可近似地表示酶对底物亲和力的大小，1Km值越大，表示酶对底

14、物亲和力越大，1K值越小，表示酶对底物亲和力越小。 12怎样区别不可逆抑制剂和可逆抑制剂?用透析法区别：不可逆抑制剂与酶分子以共价结合不能用透析法除掉，可逆抑制剂可用透析法除去。用动力学作图法区别：在酶反应系统中，分别加入一定量抑制剂，再加入一系列不同量的酶，测出每一反应的初速度，以反应初速度V对酶浓度E做图，不加抑制剂时，得直线A，若加的是不可逆抑制剂使酶失活，需加人大于抑制剂的酶量，多余酶才表现活力，为直线B，若是可逆抑制剂，由于抑制作用的可逆性，酶不会完全被抑制，因此直线C仍可通过原点。 13磷酸戊糖途径是如何被证明的? 试说明磷酸戊糖途径的生理意义。 一些糖酵解的典型抑制剂，如碘乙酸不

15、能影响某些组织中葡萄糖的利用； NADP+和6磷酸葡萄糖氧化成6一磷酸葡萄糖酸时会导致葡萄糖分子进入一个未知的代谢途径； 当用14C标记葡萄糖的C-1处或C-6处的碳原时，则C一1处的碳原子比C一6处的碳原子更容易氧化成14CO2。 磷酸戊糖途径的生理意义: 生成大量的NADPH不能直接与电子传递体偶联进行氧化，而用于还原性的生物合成中； 磷酸戊糖途径的中间产物是某些生物合成的原料，如5一磷酸核糖是核酸的合成原料，4磷酸赤藓糖，可转化成芳香族氨基酸； 磷酸戊糖途径与光合作用有密切关系； 磷酸戊糖途径与糖的有氧、无氧分解是相联系的。14什么是糖酵解？糖酵解是如何进行调控的?糖酵解( EMP)：即

16、糖的发酵分解、是葡萄糖经16一二磷酸果糖和3磷酸甘油酸转变为丙酮酸同时生成ATP的过程。 从糖酵解的反应历程看，它有三步是大量释放自由能的不可逆反应，即已糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶催化的反应，这三步是控制糖酵解速度的限速步骤，其中以磷酸果糖激酶催化的反应最为关键。此外，3一磷酸甘油醛脱氢酶也是一个调控点。(一)磷酸果糖激酶的调节: ATP是磷酸果糖激酶的底物，也是它的变构抑制剂，ATP浓度高 (ADP或AMP浓度低)则磷酸果糖激酶的活性低，反之亦然； 柠檬酸也可对磷酸果糖激酶进行别构抑制，高浓度的柠檬酸，使磷酸果糖激酶的活性下降，糖酵解减速； 磷酸果糖激酶的活性还受 NADH和脂肪酸的抑

17、制。 (二)已糖激酶的调控：此酶受6磷酸葡萄糖的抑制，6磷酸葡萄糖浓度升高则抑制已糖激酶的活性，使糖酵解下降。15(三)丙酮酸的调节： ATP抑制丙酮酸激酶的活性； 16二磷酸果糖可以使丙酮酸激酶活化(四)3一磷酸甘油醛脱氢酶的调控：此酶可被NAD+激活。总之，在糖酵解的整个过程中，是多个因素参与了有关酶活性的调节。什么是葡萄糖的异生作用？说明葡萄糖异生要绕过的三个反应。 解答：葡萄糖的异生作用(gluconeogenesis)：是由非碳水化合物的前体如丙酮酸或草酰乙酸合成葡萄糖的过程。 在糖酵解中，有七步可逆反应，三步是不可逆的，葡萄糖异生作用基本上是糖酵解的逆转，所以必须绕过这三步反应。由

18、丙酮酸生成磷酸烯醇式丙酮酸：先由丙酮酸生成草酰乙酸：16再由草酰乙酸生成磷酸烯醇式丙酮酸： 由1.6二磷酸果糖转变为6磷酸果糖： 由6一磷酸葡萄糖转变为葡萄糖：6磷酸葡萄糖+6磷酸葡萄糖酯酶葡萄糖+Pi17什么是三羧酸循环？试说明TCA环的生理意义。三羧酸循环(tricarboxylic acid cycle TCA)：Krebs提出，在有氧的条件下，糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA，乙酰CoA必须通过一组循环反应才能彻底氧化成C02和水，并产生大量ATP，这个循环的第一个产物是柠檬酸，柠檬酸上有三个羧基，因此叫三羧酸循环。它是物质代谢的枢纽，是生物体获取能量(ATP)的主要途径。三羧

19、酸循环具有普遍的生物学意义：提供大量的能量，供有机体生命活动的需要；三羧酸循环是各种营养物质氧化的最终途径，是物质代谢的枢纽，通过三羧酸循环使三大代谢彼此联系在一起；三羧酸循环产生的各种中间产物是合成其它生命物质的碳骨架来源；对某些植物来说，三羧酸循环中的二羧酸、三羧酸是某些器官的积累物，并影响果实品质，如柠檬酸、苹果酸等等。18何谓生物氧化?它有何特点?其作用的关键是什么?生物氧化的方式?生物氧化(biological oxidation)：有机物质在生物体内氧化分解生成二氧化碳和水并释放能量的过程。特点：A活细胞内，反应条件温和；B一系列酶的催化下逐步进行；C.能量逐步释放，部分能量可被利

20、用，利用效率较高；作用的关键：一是代谢物分子中的氢如何脱出，二是脱出的氢如何与分子氧结合成水并释放能量；方式：通常为三种氧化方式:加氧；脱氢；脱电子。19电子传递链上有哪几类电子传递体?各作用如何?(1)烟酰胺核苷酸类。作为电子和氢的传递体；(2)黄素蛋白，具有递氢体作用；(3)辅酶Q，电子和氢的传递；(4)铁硫蛋白，电子传递作用；(5)细胞色素类，传递电子作用。如何证明电子传递链各组分的排列顺序和方向?(1)电子总是从低氧化还原电势向高氧化还原电势流动，测定电子传递链各组分的氧化还原电势，确定其排列顺序；(2)通过重组实验；(3)利用呼吸抑制剂阻断电子传递的实验。应指出氧化还原电势值与电子传

21、递链组分排列顺序有时不完全一致。 20在电子传递链上可拆离成哪几个电子传递复合物?各复合物作用是什么?(1)NADH辅酶Q还原酶，称为复合物I。作用是催化NADH的2个电子传递至辅酶Q，同时发生质子的定向转移；(2)琥珀酸辅酶Q还原酶，称为复合物；作用是催化电子从琥珀酸传至辅酶Q，它仅仅是电子传递体而不是质子移位体。(3)辅酶Q细胞色素c还原酶，称为复合物。作用是催化电子从辅酶Q传至细胞色素C，它既是电子传递体，又是质子移位体；(4)细胞色素氧化酶，称为复合物。作用是从细胞色素c接受的电子传递给氧，它既是电子传递体又是质子移位体。 21真核生物细胞质内形成的NADH+H+，当其电子传递给氧时，

22、为什么只产生2ATP?线粒体内膜对物质的通透具有选择性，胞质内的NADH不能透过线粒体内膜，其电子只能通过一个所谓的穿梭作用进入呼吸链传递给氧，而重新被氧化成NAD+，穿梭作用主要有磷酸甘油穿梭和苹果酸穿梭。 胞质NADH通过磷酸甘油穿梭作用时，在以NAD+为辅酶的3一磷酸甘油脱氢酶的催化下， 将磷酸二羟丙酮还原为3磷酸甘油，3磷酸甘油可以通过线粒体内膜，被内膜上以FAD为辅酶的3一磷酸甘油脱氢酶催化氧化生成磷酸二羟丙酮，同时形成FADH2，磷酸二羟丙酮返回胞液。通过这一穿梭作用胞质NADH的一对电子和两个H+被转移到线粒体内FADH2上，并通过CoQ进入呼吸链。因此，胞质NADH的电子通过呼

23、吸链传递给氧时，只产生2ATP，而不是3ATP。22关于氧化磷酸化机理有哪几种主要学说，其中目前较为公认的是哪一种，其主要内容是什么?其实验证明是什么? 关于氧化磷酸化作用的机理主要有三个：化学偶联假说；构象偶联假说；化学渗透 假说。其中英国科学家Mitchell961年提出的化学渗透假说的论点与许多实验结果相符合，因此受到多数人的公认。化学渗透假说的主要内容包括：线粒体内膜是封闭的、对质子不通透的完整膜系统；电子传递体和氢传递体是交替排列，氢传递体具有质子泵作用，将质子泵到内膜外侧；内膜两侧质子浓度的差异造成pH梯度和跨膜电位梯度；当跨膜质子移动力驱动内膜外侧的质子通过内膜上的ATP合成酶的

24、Fo流回线粒体基质时，其能量驱使ADP磷酸化生成ATP。 化学渗透假说的论点与许多实验结果相符合，其中最著名的证明是氧化磷酸化重组试验。 Racker及其同事将线粒体内膜通过超声波打碎，形成内面翻转向外的亚线粒体小泡，仍保持氧化 磷酸化功能，用胰蛋白酶等处理，得到缺少颗粒的亚线粒体小泡一具有电子传递功能，但不能偶联生成ATP，和具有F1一ATP酶活性的颗粒两部分。当两部分重组后，氧化磷酸化作用又得到恢复。 23简述饱和脂肪酸从头合成的主要过程，合成特点?(1)原料的活化，乙酰CoA在乙酰CoA羧化酶催化下形成丙二酸单酰CoA，消耗一分子ATP; (2)棕榈酸的合成：在脂肪酸合成酶复合体催化下，

25、经过7次循环生成棕榈酸，每循环一次由六种酶催化进行：特点；(1)在胞质中进行，线粒体中的乙酰CoA需经过穿梭作用进入胞质；(2)由两大酶系催 化：乙酰CoA羧化酶系(生物素羧化酶、转羧基酶、羧基载体蛋白BCCP)；脂肪酸合成酶复合体(酰基转移酶等六种酶和一个对热稳定的酰基载体蛋白ACP)；(3)是一个耗能反应：需要大量的还原力NADPH和活化原料的ATP；(4)反应过程可分为转酰基、缩合、还原、脱水、再还原。24试述脂肪酸合成原料乙酰COA是如何从线粒体内转运至胞液中的?乙酰CoA不能自由通过线粒体膜，它必须与线粒体中的草酰乙酸缩合生成柠檬酸，柠檬酸可借助载体的协助透过线粒体内膜进入胞液，再由

26、胞液的柠檬酸裂解酶催化裂解成草酰乙酸和乙酰CoA，同时消耗1分子ATP。 25什么是脂肪酸的氧化作用?产物是什么?去向如何?简述其主要过程。 (1) 氧化作用(beta oxidation)：是指脂肪酸在一系列酶的作用下，在碳原子和 碳原子之间发生断裂，碳原子被氧化形成羧基，生成乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸的过程；(2)氧化作用的产物是二碳的乙酰CoA；(3)乙酰CoA的去路。A继续彻底氧化生成CO2和H2O产生大量ATP；B用于氨基酸的合成和其它脂类的合成；C在动物体内可生成酮体；D在油料种子萌发时，进入乙醛酸循环生成琥珀酸，再进一步转变为碳水化合物。 (4)主要过程： A脂肪酸在

27、脂酰CoA合成酶催化下形成活化的脂酰CoA，ATP水解两个高能磷酸键提供能量；B在脂酰CoA脱氢酶催化下进一步氧化生成烯脂酰CoA；C烯脂酰CoA水合酶催化形成羟脂酰CoA；D然后由L羟脂酰CoA脱氢酶催化氧化生成酮脂酰CoA；E最后由硫解催化裂解生成一分子乙酰CoA和少了两个碳原子的脂酰CoA，后者可继续氧化，直至全部生成乙酰CoA。26什么是乙醛酸循环?它与TCA循环有什么联系和区别?(1) 乙醛酸循环(glyoxylate cycle)：是植物体内一条由脂肪酸转化为碳水化合物途径，发生在乙醛酸循环体中，可看作三羧酸循环支路，它绕过两个脱羧反应，将两分子乙酰CoA转变成一分子琥珀酸的过程。

28、 (2)乙醛酸循环可以简单看作是三羧酸循环的支路，它绕过两个脱羧反应，因此不生成CO2，乙醛酸循环从本质上与TCA根本不同，它发生在乙醛酸循环体中，循环的特征中间产物是乙醛，循环的关键酶是异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶，循环的产物是由二分子乙酰CoA生成一分子琥珀酸，琥珀酸可以进入TCA循环生成草酰乙酸，再进一步通过糖异生作用生成葡萄糖。 27简述固氮酶、硝酸还原酶、亚硝酸还原酶还原氮的过程。固氮酶复合体由还原酶(铁蛋白)和固氮酶(钼铁蛋白)组成。首先还原态铁氧还蛋白作为电子供体，把自己的电子传递给还原酶组分；其次，ATP与还原酶结合，通过改变构象把氧化还原电势从0.29V变为040V，还原酶由

29、此提高还原能力，提供强还原力电子给固氮酶，同时水解ATP，还原酶与固氮酶分离；最后，固氮酶利用高能电子把N2还原成NH4+ N2十6e十12ATP十12H22NH4十+12ADP十12Pi十4H+硝酸还原酶有两种类型：一种以铁氧还蛋白作电子供体的铁氧还蛋白一硝酸还原酶，一种以NAD(P)H作电子供体的NAD(P)H一硝酸还原酶，将硝酸盐还原为亚硝酸盐：亚硝酸还原酶同硝酸还原酶一样，根据电子供体不同分为两类：铁氧还蛋白一亚硝酸还原酶和NAD(P)H一亚硝酸还原酶，可将亚硝酸盐还原生成氨： 28自然界中无机氮通过何种途径转变成有机氮?通过氨的同化作用，生成谷氨酸、谷氨酰胺和氨甲酰磷酸将氨转为有机化

30、合物，例如：谷氨酰胺合成酶和谷氨酸合成酶催化： Glu十NH4-十ATPGln十ADP十Pi 酮戊二酸十Gln十NADPH十H+2Glu+NADP+ 氨甲酰激酶催化： NH4+CO2+ATP H2NCPO+ADP29试述转氨酶在氨基酸代谢中的重要性。转氨酶在氨基酸代谢中起着非常重要的作用：在氨基酸合成代谢中，所有氨基酸的氨基直接或间接通过转氨酶接受来自谷氨酸的氨基；在氨基酸降解中，很多氨基酸是通过转氨酶脱去氨基后，才能进一步降解；转氨酶还能催化氨基酸的碳原子上的其它基团发生反应如脱羧反应，脱氨反应，消旋反应和醛裂解反应；转氨酶还催化其它以氨基酸为底物的消除反应和取代反应。 30何谓尿素循环?它

31、在生物体内的作用?尿素循环(又称鸟氨酸循环 urea cycle)：是生物体(陆生动物)排泄氨以维持正常生命活动的种代谢方式。高等植物可将复杂的氨以酰胺的形式贮存起来，一般不进行尿素循环。整个循环从鸟氨酸开始经瓜氨酸、精氨酸再回到鸟氨酸，循环圈消耗2分子氨，1分子CO2和3分子ATP，净生成1分子尿素。尿素循环在生物体内的作用是：每形成1分子尿素，可以消耗2分子氨基氮，1分子CO2。排除体内多余的氨，减小氨积累对机体的毒害作用。减少 CO2溶于血液所产生的酸性。 31什么是脱氨基作用？什么是联合脱氨基作用？根据能荷公式，解释能荷大小对物质代谢的调节作用。脱氨基作用(deammation)：氨基

32、酸失去氨基的作用，是生物体内氨基酸分解代谢的第一步。分氧化脱氨和非氧化脱氨两种方式。联合脱氨基作用(dideamination)：概括地说即先转氨后脱氨作用。分两个内容，一个指氨基酸先转氨生成谷氨酸和相应的酮酸，再在谷氨酸脱氢酶的催化下脱氨基，生成一酮戊二酸，同时释放氨。另一个指嘌呤核苷酸循环，即天门冬氨酸与次黄嘌呤核苷酸作用生成腺苷酸代琥珀酸，后者被裂解酶催化，生成AMP和延胡索酸，AMP在腺苷酸脱氨酶作用下，脱去氨，生成次黄嘌呤核苷酸。 能荷大小对物质代谢的调节作用： 能荷是细胞中ATP-ADPAMP系统中高能磷酸状态的一种量度，它反映了细胞在代谢过程中的能量状态。32，当ADP、AMP都转化为ATP时，能荷值最大为1.0，若全部为ADP时，能荷值为0.5，全部为AMP时，能荷值为0。 能荷值大时，ATP合成受到抑制，从而抑制分解代谢，促进合成代谢，即促进ATP的利用。能荷值小时，需加强ATP合成，从而促进分解代谢同时抑制合成反应，减少ATP的消耗。 通过能荷值大小变化，使能量代谢与物质代谢达到和协调统一的调节。33底物浓度对酶促反应速率的影响-米氏方程