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文档简介
1、第四节第四节 蛋白质的结构蛋白质的结构 氨基酸通过氨基酸通过肽键肽键连接形成的链状化合物称连接形成的链状化合物称为为肽肽(peptide) 肽是氨基酸的线性聚合物,因此常称为肽是氨基酸的线性聚合物,因此常称为肽链肽链(peptide chain)。肽的概念肽的概念肽链的骨干是由肽链的骨干是由NCC序列重复排列而成,序列重复排列而成,称为称为共价主链共价主链(main chain或或backbone)amino-terminalcarboxyl- -terminalresiduespeptide bond 通常将含几个至十几个氨基酸残基的肽链称为通常将含几个至十几个氨基酸残基的肽链称为寡肽(寡肽
2、(oligopeptide)20个以上氨基酸残基的肽链称为个以上氨基酸残基的肽链称为多肽多肽(polypeptide) 蛋白质是由一条或多条具有确定氨基酸序列的蛋白质是由一条或多条具有确定氨基酸序列的多肽链构成的大分子多肽链构成的大分子生物活性肽生物活性肽生物体内一些具有特殊功能的肽,称为生物体内一些具有特殊功能的肽,称为生物活性生物活性肽肽(天然肽)(天然肽)一般多为寡肽和分子较小的多肽一般多为寡肽和分子较小的多肽生物活性肽一般与机体的免疫防御、代谢调节等生物活性肽一般与机体的免疫防御、代谢调节等功能有关。功能有关。如:谷胱甘肽(如:谷胱甘肽(GSHGSH)、神经肽、抗菌肽)、神经肽、抗菌肽
3、Arg.Pro.Pro.Gly.Phe.Ser.Pro.Phe.Arg 舒缓激肽舒缓激肽 bradykininNH2CHCCH2CH2CONHCHCH2CSHNHOCH2COOHOOH谷胱甘肽谷胱甘肽( (-谷氨酰谷氨酰- - -半胱氨酰半胱氨酰- -甘氨酸甘氨酸) )是一种三肽化合物是一种三肽化合物 Glu-Cys-Gly S SGlu-Cys-Gly还原型谷胱甘肽(还原型谷胱甘肽(glutathione GSH)氧化型谷胱甘肽(氧化型谷胱甘肽(GSGs)一、蛋白质分子的基本化学结构(共价结构)一、蛋白质分子的基本化学结构(共价结构) - - 一级结构一级结构根据国际纯化学与应用化学联合会根
4、据国际纯化学与应用化学联合会(IUPAC)1969年的规定年的规定,一级结构专指氨基酸序列,一级结构专指氨基酸序列,而蛋白质的化学而蛋白质的化学结构则包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键结构则包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置,又称的位置,又称共价结构共价结构。氨基酸如何连接成肽链及氨基酸在肽链中的连接次序。肽键是主要连接键(-CO-NH-),多肽链(多个氨基酸以肽键结合形成的链)是一级结构的主体。1.一一 级级 结结 构(构( 线线 性性 结结 构)构)蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary structure) 指 它 的 氨 基 酸 序 列 。牛胰岛素分子由
5、牛胰岛素分子由A A、B B两条链组成,酶原两条链组成,酶原激活时,将激活时,将C C链除去。链除去。我国我国19651965年在世界上第一个用化学方法人工年在世界上第一个用化学方法人工合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。合成的蛋白质就是这种牛胰岛素。 二二 硫硫 键键 半半 胱胱 氨氨 酸酸 半半 胱胱 氨氨 酸酸 胱胱 氨氨 酸酸-SH-SH 巯(巯( 读读“ “ qiuqiu”, , 音音 同同 球球 ) )基基 价价 键键 牢牢 固,固, 稳稳 定定 蛋蛋 白白 质质 结结 构构 提问:提问: 维持蛋白质一级结构的作用力是维持蛋白质一级结构的作用力是? ?键键。 答答 案:案: 肽肽 键、二
6、硫键键、二硫键+CHNH2COOHCH2SHCHNH2COOHCH2SHH2CHNH2COOHCH2SCHNH2COOHCH2S维持蛋白质一级结构的化学键为共价键维持蛋白质一级结构的化学键为共价键(肽键和二硫键),主要是肽键,因此蛋白(肽键和二硫键),主要是肽键,因此蛋白质分子的一级结构称为共价结构质分子的一级结构称为共价结构1 1、蛋白质分子中氨基酸的连接方式、蛋白质分子中氨基酸的连接方式 - 肽键肽键2 2、多肽链的数目、多肽链的数目3 3、每条多肽链中氨基酸的数目、种类及排列、每条多肽链中氨基酸的数目、种类及排列顺序顺序4 4、多肽链间或链内二硫键的位置和数目、多肽链间或链内二硫键的位置
7、和数目蛋白质一级结构的测定蛋白质一级结构的测定 氨基酸序列分析氨基酸序列分析氨基酸序列分析的一般步骤氨基酸序列分析的一般步骤(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目;测定蛋白质分子中多肽链的数目;(2)拆分蛋白质分子的多肽链;拆分蛋白质分子的多肽链;(3)断开多肽链内的二硫桥;断开多肽链内的二硫桥; (4)分析每一多肽链的氨基酸组成;分析每一多肽链的氨基酸组成;(5)鉴定多肽链的鉴定多肽链的N一末端和一末端和C一末端残基;一末端残基;(6)裂解多肽链成较小的片段;裂解多肽链成较小的片段;(7)测定各肽段的氨基酸序列;测定各肽段的氨基酸序列;(8)重建完整多肽链的一级结构;重建完整多肽链的一级结构;(
8、9)确定半胱氨酸残基间形成的确定半胱氨酸残基间形成的S-S交联桥的位置交联桥的位置 (1)肽链末端分析N-末端的测定A:DNFB法(Sanger法)。 B:苯异硫腈法(Edman法)C:二甲基氨基萘磺酰氯法(DNS法)D:氨肽酶法:C-末端测定:A:肼解法:多肽与肼在无水条件下加热可以断裂所有的肽键,除C末端的氨基酸外,其它氨基酸都转变成相应的酰肼化合物。C末端的氨基酸再用DNFB法及TLC分析鉴定。缺点:Asn,Gln,Cys被破坏不易测出,精氨酸转变成鸟氨酸。所以对这几种分析不准。B:羧肽酶法(2)二硫键拆分和肽链分离或 也可以用二硫苏糖醇。 拆开的肽链可用PLC,TLC或电泳分离。(3)
9、肽链的部分水解和肽段的分离对肽链部分水解的基本要求是:选择性强,裂解点少,反应产率高。 A-溴化氰裂解:作用于Met羧基端的肽键,可获得较大片段 B-部分酸水解:对AA有破坏,主要测AA组成 C-酶水解:不同酶有不同作用点。(4)肽段的AA顺序测定(5)肽段在多肽链中的次序推断 二、蛋白质的空间结构二、蛋白质的空间结构 1 1、构型与构象、构型与构象构型构型:是由于化合物中某一不对称碳原子:是由于化合物中某一不对称碳原子上上四种不同的取代基团的空间排列四种不同的取代基团的空间排列所形成的所形成的一种光学活性立体结构。一种光学活性立体结构。构型的转变必须发生化学键的断裂构型的转变必须发生化学键的
10、断裂构象构象:是分子内所有原子和原子团的空间:是分子内所有原子和原子团的空间 排排布所形成的一种立体结构。布所形成的一种立体结构。只要分子中发生只要分子中发生C CC C键的转动,就会发生构象键的转动,就会发生构象的变化。的变化。影响蛋白质构象的作用力有哪些?影响蛋白质构象的作用力有哪些?内力(内因):内力(内因):蛋白质分子内各原子间作用力蛋白质分子内各原子间作用力外力(外因):外力(外因):与溶剂及其他溶质作用力与溶剂及其他溶质作用力内因为主,外因通过改变内因起作用内因为主,外因通过改变内因起作用按按不同种类内力不同种类内力以及以及产生的构象变化产生的构象变化把构象把构象划分为二、三、四级
11、层次。划分为二、三、四级层次。 3 3、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构(Protein Secondary StructureProtein Secondary Structure) 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中多肽链本身(主链或骨架)的折叠方式,它(主链或骨架)的折叠方式,它借助于氢键排列成自己借助于氢键排列成自己特有的特有的-螺旋和螺旋和-折叠等片段折叠等片段,它是一种有规则的重,它是一种有规则的重复构象象弹簧的螺圈延复构象象弹簧的螺圈延一维一维方向伸展。方向伸展。蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构限于限于主链原子的空间排列主链原子的空间排列
12、。多肽链的二级结构主要有以下几种方式多肽链的二级结构主要有以下几种方式 (1) -(1) -螺旋结构(螺旋结构( Helix Helix )(2) -(2) -折叠结构(折叠结构( pleated sheet pleated sheet )(3) -(3) -转角(转角( bend or turn bend or turn )(4) (4) 无规卷曲无规卷曲(random coil)(random coil)由于蛋白质主链的基本构象都是以酰胺平面为基本结构单位,有规则的盘曲而成,因此,在讨论主链构象之前先认识酰胺平面。(1) (1) 酰胺平面与二面角酰胺平面与二面角(、) 酰胺平面(酰胺平面(
13、 amide plane )或称肽平面)或称肽平面 ( peptide plane):每个肽单位的六个原子(每个肽单位的六个原子(CCCOCONHNHCC)都被酰胺键固定在同一个平面上,该平面称为酰都被酰胺键固定在同一个平面上,该平面称为酰胺平面(或肽平面)胺平面(或肽平面)。二面角二面角(、):绕绕CCC C键旋转的角度称键旋转的角度称 角;绕角;绕 N NCC键旋转的角称键旋转的角称角。角。w是是 不不 是是 蛋蛋 白白 质可以有质可以有 无无 数数 种种 构构 象?象?在特定状态下呢?与什么有关?在特定状态下呢?与什么有关?蛋白质多肽链本身的盘绕与折叠方式。包括螺旋、折叠片、转角、自由回
14、转四种方式。(蛋白质最常见的二级结构形式)w螺旋是肽链的盘绕形式螺旋是肽链的盘绕形式w有左右手之分有左右手之分(a) (a) 理理 想想 的的 右右 a a 螺螺 旋旋 :虚:虚 线线 代代 表表 :C C :N N :O O(b) (b) 右右 a a 螺螺 旋;旋;(c) (c) 左左 a a 螺螺 旋旋 。 天然蛋白质大部分为天然蛋白质大部分为右手螺旋右手螺旋 A A、-螺旋结构螺旋结构特点特点 1) 1) 主链绕中心轴按右手螺旋方向盘旋,每主链绕中心轴按右手螺旋方向盘旋,每 3.6 3.6 个氨基酸残基前进一圈,每圈前进距个氨基酸残基前进一圈,每圈前进距 离是离是0.54nm0.54n
15、m,每个氨基酸残基占,每个氨基酸残基占0.15nm0.15nm。 2) 2) 每个氨基酸残基的亚氨基与它前面第四个每个氨基酸残基的亚氨基与它前面第四个 氨基酸残基的羰基氧原子形成氢键,氢键氨基酸残基的羰基氧原子形成氢键,氢键 与螺旋轴近似平行。与螺旋轴近似平行。 3)侧链R在螺旋的外侧。 -螺旋的稳定性是靠氢键靠氢键来维持的。-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种,但天然的蛋白天然的蛋白质大多是右手螺旋。质大多是右手螺旋。影响-螺旋形成和稳定的因素:氨基酸的组成和排列顺序(如肽中Pro无法形成氢键,不能-螺旋);氨基酸所带电荷性质(如不带电多聚丙氨酸在PH7水中能自发形成-螺旋,但多聚Lys在同样条件
16、下由于R基带正电荷,相排斥,不能形成-螺旋);R侧链大小(在-C边大R基由于空间位阻不能形成-螺旋)。 nB B、-折叠结构折叠结构(-(-片层结构片层结构)n -折叠结构是两条或两条以上充分伸展成锯齿状折叠构象的多肽链,侧向聚集,按肽键的长轴方向平行并列,形成折扇状的结构。n -折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基和羰基氧折叠构象靠相邻肽链主链亚氨基和羰基氧原子之间形成有规则的氢键来维系。原子之间形成有规则的氢键来维系。肽链R在肽平面上下交替出现。 用用CCCOCONHNHCC寻找肽末端寻找肽末端-折叠结构与-螺旋结构的转变: 在加热条件下大多蛋白质都会发生由-螺旋结构向-折叠结构的转变(-螺旋结构
17、的氢键破坏)。 C C、-转角转角 又称U形回折、-转弯或发夹结构。 蛋白质分子的主链在盘曲折叠运行中,往往发生180度的急转弯,这种回折部位的构象,即所谓的-转角。 -转角是由4个连续的氨基酸残基组成的,第一个氨基酸残基的羰基氧原子与第四个氨基酸残基的亚氨基连接来稳定构象。Gly Gly 、 AspAsp、 AsnAsn和和TrpTrp常常出现在常常出现在-转角中转角中。 3.转角转角 O ( 氢氢 键键 )H C(NHCHCO) N R D D、无规卷曲、无规卷曲 它是多肽主链不规则、多向性地随机盘曲所形成的构象。 球蛋白分子中常见的一种主链构象。 以上是蛋白质的二级结构的主要构象,它们在
18、不同的蛋白质分子中的分布差别很大。 (3) (3) 蛋白质的超二级结构蛋白质的超二级结构 (super-secondary structure)(super-secondary structure) 是指二级结构的基本结构单位(-螺旋、-折叠等)相互聚集,形成有规则的二级结构的聚集体。 已知的超二级结构有3种基本组合形式 -螺旋的聚集体螺旋的聚集体()() - -螺旋与螺旋与-折叠的聚集体折叠的聚集体()() - -折叠的聚集体折叠的聚集体()() (4) (4) 蛋白质的结构域蛋白质的结构域 在较大的球状蛋白质的分子中,多肽链往往形成几个紧密的球状构象,彼此分开,以松散的肽链相连,此球状构象
19、就是结构域(structural domain)。 4 4、蛋白质分子的三级结构、蛋白质分子的三级结构(Tertiary structure) A A、球状蛋白质分子的三级结构、球状蛋白质分子的三级结构 球状蛋白质分子的二级结构不是活性分子的结构形式,需要在二级结构的基础上再盘曲折叠形成三级结构。 蛋白质分子的三级结构蛋白质分子的三级结构是指蛋白质分子在一、是指蛋白质分子在一、二级结构的基础上,借助于各种非共价键在三维二级结构的基础上,借助于各种非共价键在三维空间盘曲、折叠成具有特定走向的紧密、近似球空间盘曲、折叠成具有特定走向的紧密、近似球状的构象。状的构象。球状构象给出最低的表面积和体积比
20、,因而球状构象给出最低的表面积和体积比,因而使蛋白质与环境的相互作用降到最小,最稳定。使蛋白质与环境的相互作用降到最小,最稳定。蛋白质分子的三级结构包括全部主链、侧链蛋白质分子的三级结构包括全部主链、侧链在内的所有原子的空间排部,但不包括肽链间的在内的所有原子的空间排部,但不包括肽链间的相互关系相互关系 球状蛋白质分子三级结构的构象特征球状蛋白质分子三级结构的构象特征 (1)(1)三级结构的构象近似球形。三级结构的构象近似球形。(2)(2)分子中的亲水基团大多相对集中在球形分子的分子中的亲水基团大多相对集中在球形分子的表面,疏水基团相对集中在分子内部。表面,疏水基团相对集中在分子内部。(3)(
21、3)三级结构构象的稳定性主要靠疏水的相互作用三级结构构象的稳定性主要靠疏水的相互作用来维系。来维系。(4)(4)三级结构形成后,蛋白质分子的生物活性中心三级结构形成后,蛋白质分子的生物活性中心就形成了。在球形分子的表面往往有一个很深的就形成了。在球形分子的表面往往有一个很深的裂隙,活性部位就在其中。裂隙,活性部位就在其中。三级结构的典型例子是 肌红蛋白维系三级结构稳定的作用力有氢键,离子键,疏水键和范德华力,以疏水键起主要作用.三条右手三条右手-螺旋螺旋 一个原纤维一个原纤维 许多许多 大原纤维大原纤维 纤维纤维维系蛋白质空间结构的化学键维系蛋白质空间结构的化学键(1) (1) 氢键氢键(hy
22、drogen bond)(hydrogen bond)(2) (2) 离子键离子键( (盐键盐键)(Electrostatic interactions)(Electrostatic interactions)(3) (3) 二硫键二硫键(disulfide bond) (disulfide bond) (4) (4) 配位键配位键( (金属键金属键)(metal bond)(metal bond)(5) (5) 疏水相互作用疏水相互作用(hydrophobic interaction)(hydrophobic interaction)(6) (6) 范德华力范德华力(van der waal
23、s force)(van der waals force)A.三级结构中的作用力三级结构中的作用力有共价键(肽键,二硫键,酯键等),非共价键(次级键氢键,离子键(又叫盐键),疏水键和范德华引力等)。(1) 氢键( COH-N)极化基团:-OH,=NH,-NH供氢体。电负性大的原子:O、N、Cl、F,受氢体。(2) 离子键(盐键)由一个肽链的氨基酸侧链的羧基与另一肽链的氨基酸侧链的氨基互相结合而成。(3) 二硫键蛋白质分子中的二硫键是由两个Cys分子通过脱氢,氧化结合而成的一种化学键。含二硫键多的蛋白质性质怎样?毛发磷甲壳的比较坚固原因何在?(4) 配位键(金属键)又称配位键。即两个原子间由单方
24、面提供电子对所形成的共价键。(5) 疏水相互作用是蛋白质分子中疏水性较强的一些氨基酸(Val,Leu,Ile,Phe等)的侧链基团避开水相互相连接聚合而成。天然蛋白质分子中疏水键较强的基团大部分集中于中心区域,只有小部分暴露在溶液中,疏水键对蛋白质的稳定性起一定作用。(6) 范德华力是分子间借静电引力形成的,在蛋白质分子中非极性基团的偶极与偶极的互相作用,极性基团间的偶极和诱导偶极的互相作用。此键比一般静电键及共价键的键长约长3-4A,且远比它们的键能小。此键对蛋白质的四极结构的形成具有一定作用。(7)酯键(8)肽键不同结构蛋白中的主要键:一级结构:由肽键连接成肽链,同一肽链中的不同部分有的有
25、二硫键,酯键。二级结构:靠H-BOND维持螺旋构象。三,四级结构:由次级键(氢键,盐键,疏水键,范德华力等)维持构象。 键 能肽键肽键 二硫键二硫键离子键 氢键氢键疏水键疏水键 范德华力范德华力 90kcal/mol3kcal/mol1kcal/mol1kcal/mol0.1kcal/mol这四种键能远小于共价键,称这四种键能远小于共价键,称次级键次级键次级键微弱但却是次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作维持蛋白质三级结构中主要的作用力用力,原因何在原因何在?5 5、球状蛋白质分子的四级结构、球状蛋白质分子的四级结构 有些球状蛋白质分子是由两个或两个以上的、具有独立三级结构的肽链具有独
26、立三级结构的肽链单位缔合而成的,这种蛋白质通常称为寡聚蛋白或多体蛋白寡聚蛋白或多体蛋白(multimeric protein)。 寡聚蛋白分子中的每一个三级结构单位称为一个亚基亚基( (或亚单位或亚单位subunitsubunit、单体、单体monomer)monomer)。 所谓蛋白质分子的四级结构是指所谓蛋白质分子的四级结构是指就是指寡聚蛋白分子中亚基与亚基之间的立寡聚蛋白分子中亚基与亚基之间的立体排布及相互作用关系体排布及相互作用关系。亚基的数目和类型亚基的数目和类型也是四级结构研究的内容。四级结构的稳定主要靠亚基之间的疏水相互亚基之间的疏水相互作用作用来维系。 四级结构的稳定主要靠亚基
27、之间的疏水相互作用来维系。 三、多肽、蛋白质结构与功能的关系三、多肽、蛋白质结构与功能的关系(一)、多肽的结构与功能(一)、多肽的结构与功能生物体中存在多种活性肽,如:生长激素、生物体中存在多种活性肽,如:生长激素、加压素、催产素等。加压素、催产素等。1 1、核糖核酸酶的可逆变性、核糖核酸酶的可逆变性(二)、蛋白质的一级结构决定高级结构2 2、蛋白质前体的激活、蛋白质前体的激活无活性的前提称为无活性的前提称为“原原”,如酶原、胰岛素原,如酶原、胰岛素原镰刀状贫血病镰刀状贫血病血血液中大量出现镰液中大量出现镰刀红细胞,患者刀红细胞,患者因此缺氧窒息因此缺氧窒息正常细胞正常细胞 镰刀形细胞镰刀形细
28、胞w它是最早认识的它是最早认识的一种分子病。流一种分子病。流行于非洲,死亡行于非洲,死亡率极高,大部分率极高,大部分患者童年时就夭患者童年时就夭折,活过童年的折,活过童年的寿命也不长,它寿命也不长,它是由于遗传基因是由于遗传基因突变导致血红蛋突变导致血红蛋白分子结构的突白分子结构的突变。变。3 3、分子病、分子病正常型正常型 -Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys -链链 谷氨酸谷氨酸镰刀型镰刀型 -Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys -链链 缬氨酸缬氨酸谷谷A(极性)(极性) 缬缬A(非极性)(非极性)由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水由于
29、缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢,并引发所在链扭曲为束状,整个力作用下相互靠拢,并引发所在链扭曲为束状,整个蛋白质由球状变为镰刀形,蛋白质由球状变为镰刀形,与氧结合功能丧失,与氧结合功能丧失, 导导致病人窒息甚至死亡致病人窒息甚至死亡。(三)、蛋白质空间结构与功能的关系(三)、蛋白质空间结构与功能的关系1 1、血红蛋白的变构效应与运输氧的功能、血红蛋白的变构效应与运输氧的功能调节结构改变功能调节结构改变功能变构现象变构现象外因通过改外因通过改变变蛋白质蛋白质构构象引起象引起蛋白质功能蛋白质功能变化变化的现象。的现象。血红蛋白血红蛋白(四)、同功能(四)、同功能( (
30、同源)蛋白质结构的种属差异与同源)蛋白质结构的种属差异与 保守性保守性 同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性1 1、胰岛素一级结构的种属差异与保守性、胰岛素一级结构的种属差异与保守性比较各种哺乳类、鸟类和鱼类等动物的胰岛比较各种哺乳类、鸟类和鱼类等动物的胰岛素素(insulin)(insulin)一级结构,发现组成胰岛素分于的一级结构,发现组成胰岛素分于的5151个氨基酸残基中,只有个氨基酸残基中,只有2424个氨基酸个氨基酸残基始终保残基始终保持不变,为不同生物所共有。这些始终不变的氨持不变,为不同生物所共有。这些始终不变的氨基酸残基,称为基酸残基,称
31、为守恒氨基酸残基守恒氨基酸残基( (守恒残基守恒残基) )其他绝大多数守恒残基是带有疏水侧链的氨基。其他绝大多数守恒残基是带有疏水侧链的氨基。X-X-光晶体结构分析结果证明这些非极性的氨基光晶体结构分析结果证明这些非极性的氨基酸对维持胰岛素分子的高级结构起着稳定作用,酸对维持胰岛素分子的高级结构起着稳定作用,因而推测不同动物来源的胰岛素,其空间结构因而推测不同动物来源的胰岛素,其空间结构可能大致相同。可能大致相同。一般认为激素的活性中心以及维持活性中心构一般认为激素的活性中心以及维持活性中心构象的氨基酸残基不能变,否则激素将失去活性。象的氨基酸残基不能变,否则激素将失去活性。对于这些可变动的氨基酸,一般认为,不处对于这些可
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