生化课后答案

1、第一章1生命是生物化学?生物化学研究哪些内容?生物化学是以生物体为对象，从化学的观点研究生命本质的科学。它主要是利用化学的理论和方法研究生物体的基本构成物质的结构、性质及其在生命活动过程中的变化规律。2维系生物分子结构稳定的次级键有哪些?a 离子键 b 氢键 c 范德华力 d 疏水相互作用 e 位阻作用3为什么说水是生命的基本介质?a生物分子的合成需要有水的参与；b生物体内有机物的代谢过程也会产生水；c在细胞内水是各种有机物质和无机物质的介质；d细胞与细胞之间充满水分，血液中也含有大量水分；ee水分参与能

2、量的传递；f水有润滑作用4细胞中有哪些缓冲系统?a碳酸氢盐系统 b磷酸盐系统 c蛋白质系统第二章核酸化学 1名词解释增色效应：DNA 由双链变成单链的变性过程会导致溶液紫外光吸收的增加，此现象称为增色效应。减色效应：在核酸中由于碱基的堆积作用，造成核酸比同浓度游离核苷酸对紫外光的吸收减少。变性核酸在复性后其紫外吸收值降低，这种现象被称为“减色效应”。DNA 复性：变性 DNA 的两条链通过碱墓配对重新形成双螺旋的过程称为复性分子杂交（hybridization）：不同来源的核酸链（ DNA 或 

3、RNA ），根据它们的顺序互补性，在“退火”之后形成双螺旋的过程称为分子杂交。回文结构（ palindrome）：所谓回文顺序，就像一个单词、一个词组或一个句子，它们从正方向阅读和反方向阅读，其含义都一样。例如： ROTATOR 和 NURSESRUN 。这个名词被用于描述碱基顺序颠倒重复，因而具有二倍对称的 DNA 段落。镜像结构：如果颠倒重复发生在同一条链上，则这种顺序叫镜像重复，在同一条链内不具有链内互补顺序，因而不能形成发卡结构和十字架结构。例如 TTAGCACCACGATT AATCG

4、TGGTGCTAAWatsonCrick配对：Hoogsteen配对：参与WatsonCrick碱基配对的核苷酸碱基还能形成一批额外的氢建，特别是在大沟里的功能基团，如一个质子化的C能和GC碱基对中的G配对，T和 AT中的A配对，这些参与在三链DNA中形成氢键的位点叫Hoogsteen位置。这种非WatsonCrick碱基配对叫Hoogsteen配对，在DNA重组转录等的起始和调控上起重要作用。DNA双螺旋：是一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。DNA超螺旋：DNA本身的卷曲一般是DNA双螺旋的弯曲欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的

5、结果。核酶（ribozyme）：具有催化作用的小RNA分子。siRNA：small interfering RNA，大约22个核苷酸长的双链RNA能够通过不同途径，以序列特异的方式来高效的沉默含有同源序列的靶RNA分子。2从分子大小、细胞定位以及结构和功能上比较DNA和RNA?DNA分子比RNA大。DNA在细胞核里，RNA在细胞液。结构：DNA是双螺旋 RNA是单链根据种类不同结构也不同。功能：DNA是遗传物质，RNA是更加种类不同，功能也不同！3从结构和功能上比较tRNA、rRNA和mRNA?功能：mRNA ：功能是翻译。 tRNA：功能是运输。 rR

6、NA：功能是作为mRNA的支架，使mRNA分子在其上展开，实现蛋白质的合成。结构：mRNA原核和真核特征不相同：原核生物特征有半衰期短，而且由多顺反子形式存在以AUG为起始密码子。真核生物一般为单顺反子，5端帽子，3端尾巴rRNA有大小亚基。tRNA有三叶草结构4DNA双螺旋结构模型的要点有哪些?此模型如何能解释Chargaff?a，两条反向平行的多聚核苷酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕而形成。b，磷酸和脱氧核糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内侧，链间碱基按AT，GC配对（碱基配对原则，Chargaff定律）c，螺旋直径2nm，相邻碱基平面垂直距离034nm，螺旋结构

7、每隔10个碱基对（base pair， bp）重复一次，间隔为34nmd，DNA双螺旋结构十分稳定5原核生物和真核生物的mRNA的结构有哪些区别?原核生物mRNA常以多顺反子的形式存在。真核生物mRNA一般以单顺反子的形式存在。原核生物mRNA的转录与翻译一般是偶联的，真核生物转录的mRNA前体则需经转录后加工，加工为成熟的mRNA与蛋白质结合生成信息体后才开始工作。原核生物mRNA半寿期很短，一般为几分钟，最长只有数小时（RNA噬菌体中的RNA除外）。真核生物mRNA的半寿期较长，如胚胎中的mRNA可达数日。原核与真核生物mRNA的结构特点也不同。7从两种不同细菌提起DNA样品，其

8、腺嘌呤核苷酸残基分别占其碱基总数的32%和17%，计算这两种不同来源DNA四种脱氧核苷酸残基相对百分组成，两种细菌中有一种是从温泉（64°C）种分离出来的，该细菌DNA具有何种碱基组成?为什么?第三章蛋白质化学1名词解释蛋白质一级结构：多肽链中，氨基酸的排列顺序，其主要化学键为肽键（peptide bond）。蛋白质的二级结构：指蛋白质中某一段肽链主链C原子的空间排布蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布顺序。蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。超二级结构：在蛋白

9、质分子中，由二级结构间组合的结构层次称为超二级结构。结构域：在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。必需氨基酸：动物及人体内不能合成，必需由食物中供给的氨基酸称为必需氨基酸。稀有氨基酸：动物和人体内能够合成，不需从外界供给的氨基酸称为非必需氨基酸半必需氨基酸：体内虽能合成，但合成的量不足以满足特殊生理状态下的需要氨基酸残基：肽链中的每一个氨基酸，由于相互连接失去一分子水，与原氨基酸比较，分子稍有残缺，通常把肤链中的每一个氨基酸单位称为氨基酸残基酰胺平面：由于肽键具有部分双键的性质，因而不能自由旋转；使得肽键所连接的六个原子同处于一个平面上，这个平面被称为肽平

10、面或酰胺平面 碳原子的二面角：多肤链中，C  N 和C  C 键都是单键，可以自由旋转。其中C  N 键旋转的角度通常用表示；C  C 键旋转的角度一般用表示肽单元：参与组成蛋白质的6个原子位于同一平面，叫肽单元。它是蛋白质构想的基本结构单位。等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值5蛋白质的构想可以是无限的吗?为什么?不可以，多肽链真正能够存在的构想为数很有限，因为在a和b的某些取值时，主链上的原子之间后主链上的原子与侧链R基团之

11、间会发生空间相撞，也就是说这时非键合原子不符合标准接触距离！6在下述条件下计算含有45个氨基酸残基肽链的长度（以nm为单位）（1）70%为a螺旋，10%为平行式B折叠，20%为线性。（2）全部为a螺旋。a，（45*70%/36）*054（45*10%/21）*0132（45*20%1）0132b，（45/36）*054nm7已知：（1）卵清蛋白pI为46；（2）B乳球蛋白pI为52；（3）糜蛋白酶原pI为91问在PH52时上述蛋白质在电场中向阳极移动、向阴极移动还是不移动?a由于pIPH，所以PH提供OH根，所以卵清蛋白中的氢离子被中和掉显阴性，所以向阳极移动 b同理，不移动

12、0;c向阴极移动8什么叫蛋白质的变性?哪些因素可以引起变性?蛋白质变性后有何性质和结构上的改变?蛋白质的变性有何实际应用?答案：a许多理化因素能破坏pro分子三维结构中的氢键及其它弱键，导致pro活性丧失的现象。b1）物理因素：加热、激烈振荡、超声波、射线、紫外线等；2）化学因素：A 酸碱破坏盐键；B 乙醇、丙酮等有机溶剂进入pr间隙与之形成氢键，破坏pr分子内各弱键；C 脲溶液、盐酸胍及某些去垢剂（SDS）可破坏氢键，暴露巯基，强化酸碱的破坏作用。c性质改变：1）溶解度降低；2）二、三级结构破坏，但肽键未破坏，故其组成和分子量不变；3）化学反应基团增加；4）失去

13、螺旋结构，对称性下降，结晶能力丧失；5）对蛋白酶水解敏感性增加；6）生物活性降低或全部丧失。结构：1）分子内部结构改变：次级键破坏；2）分子表面结构改变：疏水基团暴露。主要标志：生物功能的丧失。d鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟了可以吃。细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而灭活（灭菌、消毒、）。用于蛋白质的沉淀。从血液中提分离、提纯激素，制药。蛋白质分子结合重金属而解毒。蛋白质分子与某些金属结合出现显色反应，如双缩脲反应可测定含量9试解释蛋白质的盐溶和盐析机制?盐溶：在蛋白质水溶液中，加入少量的中性盐即稀浓度，如硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等，会增加蛋白质分子表面的电荷，增强蛋白质分

14、子与水分子的作用，从而使蛋白质在水溶液中的溶解度增大。盐析：破坏了蛋白质在水中存在的两个因素（水化层和电荷），从而使蛋白质沉淀10蛋白质的两性解离、沉淀特性有何作用?两性解离：用电泳的方法根据两性解离特性分离提纯蛋白质沉淀特性：用沉淀的方法根据沉淀特性分离提纯蛋白质第四章酶1酶的活性中心：指在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的少数几个氨基酸残基或这些残基上的基团通过肽链的盘绕折叠而在三维结构上相互靠近，形成一个能与底物结合并催化其形成产物的位于酶蛋白表面的特化的空间区域。对需要辅酶的酶来说，辅酶分子或其上的某一部分结构常是活性中心的组成部分。酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及

15、分泌，然后在到达作用部位时由另外的物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。别构效应：调节物（或效应物）与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。 辅酶和辅基：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白结合的

16、牢固程度不同，无严格绝对的界限。酶的活力单位（ U ）：酶活力的度量单位。 1961 年国际酶学委员会规定： 1 个酶活力单位是指特定条件下，在 lmin 内能转化 1 mol 底物的酶量，特定条件：温度 25 ，其他条件采用最适，另外也存在人们普通采用的其他酶活力单位。同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同的一组酶。共价调节酶：由于其他的酶对某一酶的结构进行共价修饰而使其在活性形式与非活性（或高活性与低活性）形式之间相互转变，这种调节酶

17、即为共价调节酶。2，酶作为生物催化剂与非酶催化剂有何异同点?（1）酶作为生物催化剂和一般催化剂相比，在许多方面是相同的，如用量少而催化效率高。和一般催化剂一样，酶仅能改变化学反应的速度，并不能改变化学反应的平衡点，酶在反应前后本身不发生变化，所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化，体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能（activation energy），但不改变反应过程中自由能的变化（G），因而使反应速度加快，缩短反应到达平衡的时间，但不改变平衡常数（equilibrium constant）。（2）然而酶是生物大分子，具有其自身的特性：（1）酶催化的高效性：酶的

18、催化作用可使反应速率提高1061012倍，比普通催化剂效能至少高几倍以上。（2）酶催化剂的高度专一性：包括反应专一性、底物专一性、手性专一性、几何专一性等，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解，但水解这些化学键的酶却各不相同，分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶，即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。（3）酶催化的反应条件温和：酶促反应一般在pH58的水溶液中进行，反应温度范围为20403，影响酶促反应速度的因素有哪些?答案：a酶浓度的影响 b底物浓度的影响 c温度的影响 d酸碱度的影响 e激活剂的影响

19、60;f抑制剂的影响4米氏方程的实际意义和用途是什么?答案：米氏方程是根据中间产物学说推导出酶促反应中的 S 与 v 关系的数学式，它反应了 S 与 v 之间的定量关系，可以根据其中的 Km 对酶进行一系列研究（参阅上题），另外将米氏方程的 1/v 对 1/S 作图，可直接从图中求出 Vmax 及 Km；将米氏方程变为（ v  Vmax ） vKm 时，与（ 

20、;xa ）（ yb）K 的典型双曲线方程一致，因此公式推导和实验得到的 S 对 v 的曲线完全相同，给中间复合物理论一个有力的证据。局限性：米氏方程假定形成一个中间复合物因而其动力学只适合单底物反应，对实际存在的多底物、多产物的酶促反应均不适用；对体内的多酶体系催化的反应过程也不能很好解释；在一些变构酶催化的反应中表现出的协同效应也与米氏方程表示的 S 与 v 的关系不大相符。5何谓米氏常数，它的意义是什么?答案：米氏常数（ Km 值）是酶促反应动力学中间产物理论中

21、的一个常数，即 Km （ K 2  K 3 ）/K 1 。因此 Km 可看作是 ES 形成和解离趋势的代表。在特殊情况下， Km 在数值上等于酶促反应速度达到 Vmax/2 时的 S ，单位 mol/L 。 Km 值在 K3<<K2 时，与 Ks 涵义相同。（E  SES  E 

22、0;P） Km 的意义：米氏方程：，当vVmax/2时，KmS ；Km是酶的特征常数，其大小反映了酶与底物的亲和力。6磺胺类药物的作用机理答案：细菌不能直接利用其生长环境中的叶酸，而是利用环境中的对氨苯甲酸（PABA）和二氢喋啶、谷氨酸在菌体内的二氢叶酸合成酶催化下合成二氢叶酸。二氢叶酸在二氢叶酸还原酶的作用下形成四氢叶酸，四氢叶酸作为一碳单位转移酶的辅酶，参与核酸前体物（嘌呤、嘧啶）的合成。而核酸是细菌生长繁殖所必须的成分。磺胺药的化学结构与PABA类似，能与PABA竞争二氢叶酸合成酶，影响了二氢叶酸的合成，因而使细菌生长和繁殖受到抑制。7有机磷农药的毒性机理?

23、答案：a。有机磷农药中毒的主要机理是抑制胆碱酯酶的活性。有机磷与胆碱酯酶结合，形成磷酰化胆碱酯酶，使胆碱酯酶失去催化乙酰胆碱水解作用，积聚的乙酰胆碱对胆碱有神经有两种作用：a毒蕈碱样作用 b烟碱样作用b。有机磷化合物（包括有机磷杀虫剂）的作用机制，除上述酶抑制学说外，尚有：有机磷直接作用于胆碱能受体；直接损害神经元，造成中枢神经细胞死亡；抑制神经病靶酯酶，造成退行性多神经病等。8请分析下列现象的生化机理：“酵母汁将蔗糖变成酒精称为乙醇发酵；酵母汁经透析或加热至50°C，失去发酵能力，而透析的酵母汁与加热的酵母汁混合后又具有发酵能力”。答案：蔗糖加水等于葡萄糖和果糖，葡萄糖2

24、Pi2ADP2氢正2乙醇2ATP2水2二氧化碳透析过程：除去了全部的酵母；加热：是一种可逆变性，酵母暂时失去了活性。混合：又恢复了原来温度，变性蛋白质恢复了正常活性。第七章 糖类代谢回补反应：酶催化的补充柠檬酸循环中间代谢物的供给的反应，例如由丙酮酸羧化生成草酰乙酸的反应。葡萄糖异生作用：即是由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。3.糖酵解中的调节酶有哪几个？有哪些因素调节？酶：a.己糖激酶，b.磷酸果糖激酶，c.丙酮酸激酶；因素：a.本身反应 b.多种变构效应物的影响 c.高浓度的ATP4.什么是乙醛酸循环？其有什么生物意义？乙醛酸循环：在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸

25、又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程 生物意义:除了提供能量和中间产物外，更重要的是它使萌发的种子将储存的三酰甘油通过乙酰CoA转变为葡萄糖。第八章 生物氧化和能量转换1.名称解释生物氧化：物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化氧化磷酸化：在线粒体中，底物分子脱下的氢原子经递氢体系传递给氧，在此过程中释放能量使ADP磷酸化生成ATP，这种能量的生成方式就称为氧化磷酸化呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。解偶联剂： 一种使电子传递与ADP磷酸化之间的紧密偶联关系解除的化

26、合物，例如2，4-二硝基苯酚。磷氧比：每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷原子的摩尔数称为P/O比值。能荷： 能荷是细胞中高能磷酸键状态的一种数量上的衡量2.呼吸链中各成员排列顺序是根据什么原则确定的？答案： 标准氧化还原电位 拆开和重组 特异抑制剂阻断 还原状态呼吸链缓慢给氧3.化学渗透假说的主要内容是什么？电子传递从NADH开始，复合物将还原型的NADH氧化，释放出的两个电子和一个H+质子被NADH脱氢酶上的黄素单核苷酸(FMN)接受，同时从基质中摄取一个H+ 将FMN还原成FMNH2，NADH被氧化成NAD+重新进入TCA循环;FMNH2 将一对H+质子传递到膜间隙，同时将一对电子经铁硫蛋白

27、(FeS)传递给Q池中的两个辅酶Q;两个辅酶Q得到电子后从基质中摄取两个H+被还原成两个半醌(QH);醌在内膜中通过扩散进行穿膜循环(醌循环)，两个半醌各从细胞色素b获得一个电子，并从基质中再摄取两个H+ 质子，形成两个全醌(QH2);当全醌扩散到内膜外侧时，便把两个电子传递给细胞色素c1，并向膜间隙释放一对H+ 质子，本身又被氧化成半醌;当半醌扩散到接近细胞色素b时，将携带的另两个电子传递给细胞色素b，并又向膜间隙释放一对H+，细胞色素b的一对电子又回到醌循环;细胞色素c1将接受的两个电子经细胞色素c和细胞色素氧化酶传递给氧，将氧还原成H2O; 一对电子经呼吸链传递到氧时，共将基质中3对H+

28、 泵到膜间隙，从而使膜间隙的H+ 浓度高于基质， 因而在内膜的两侧形成了电化学梯度。这种电化学梯度可驱动H+ 通过ATP合酶复合物进入基质， 每通过2个H+ 可产生1个ATP。4.呼吸链有哪几种类型？其多样性有什么生理意义？答案： NADH氧化呼吸链 NADH 复合体Q 复合体Cyt c 复合体O2 琥珀酸氧化呼吸链 琥珀酸 复合体 Q 复合体Cyt c 复合体O2 生理意义：呼吸链可将有机物氧化释放的能量来合成ATP，提供中间产物。第九章 脂类物质的合成与分解1.柠檬酸穿梭:是指线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶的催化下，需消耗A

29、TP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA，后者就可以用于脂肪酸合成，而草酰乙酸经还原后再氧化脱羧成丙酮酸，丙酮酸经内膜载体运回线粒体，丙酮酸在丙酮酸羧化酶作用下重新生成草酰乙酸，这样就可以又一次参与转运乙酰CoA的循环。 2.简述脂肪降解产物甘油如何彻底氧化？答案：甘油+甘油激酶催化（消耗1个ATP）=3-磷酸甘油，3-磷酸甘油+磷酸甘油脱氢酶=磷酸二羟丙酮，磷酸二羟丙酮既可转变为3-磷酸甘油醛，既可进入糖酵解途径生成丙酮酸然后经三羧酸循环彻底氧化分解供能3.脂肪降解产物甘油如何进行糖异生作用？答案：甘油变成 磷酸二羟丙酮，󰀀然后磷酸二羟丙酮变成 甘油醛-3-磷酸󰀀

30、;，再两者一起变1,6-二磷酸果糖吧，5.脂肪酸从头合成需要哪些原料及能源物质？它们分别来自哪些代谢途径？答：（1）脂肪酸合成的原料：乙酰CoA主要来源于：a，糖代谢®丙酮酸®乙酰CoA（线粒体）b，脂肪酸-氧化®乙酰CoA（线粒体） c，氨基酸氧化分解®乙酰CoA 注：线粒体中乙酰CoA转入胞液，须 “ 柠檬酸穿梭 ”（2）合成的还原力：NADPH（主要来自PPP途径)（3）有两个酶系统参与：（3）乙酰CoA羧化酶：催化乙酰CoA的活化，形成丙二酸单酰CoA；脂肪酸合成酶复合体：催化以丙二酸单酰辅酶A为原料合成软脂酸。6.计算一分子软脂酸经B氧化作用后

31、彻底分解为CO2和和H2O时，生成ATP的分子数，写出详细过程？软脂酸 + ATP + 7NAD+ + 8CoASH + 7FAD + 7H2O8乙酰CoA + 7FADH2 + 7NADH + 7H+ +AMP +PPil 1分子乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化共生成10分子ATP，因此8个乙酰CoA生成8×10=80分子ATP。l 7FADH2：7×1.5=10.5分子ATPl 7NADH2：7×2.5=17.5分子ATPl 80+10.5+17.5=108分子ATP 减去活化所消耗的2分子ATP，一共生产106ATP7.为什么脂肪酸从头合成的最终产物是C16

32、的软脂酸？答案：每重复一次合成过程，就可以增长两个碳单位，直至合成需要长度的脂酰ACP（如软脂酰ACP）。软脂酰-ACP是硫解酶的底物，该酶催化生成软脂酸和HS-ACP。软脂酰-ACP 软脂酸HS- ACP ，硫解酶由乙酰CoA和丙二酸单酰CoA合成软脂酸的总反应的化学计量关系式可表示为：乙酰CoA7丙二酸单酰CoA14NADPH14H软脂酸7CO214NADP8CoASH+6H2O全合成过程只合成软脂酸C16，进一步的C链延长和不饱和脂肪酸的形成由其它途径完成8.脂肪酸的B氧化与饱和脂酸从头合成有哪些相同点和不同点？答案：不同点：1 进行部位不同：脂肪酸合成在胞质中，脂肪酸氧化在线粒体中；

33、2酸基载体不同：脂肪酸合成的酸基载体是 ACP，脂肪酸氧化的酰基载体是辅酶 A； 3辅酶不同：脂肪酸合成的辅酶是NADP“，脂肪酸氧化的辅酶是NAD”、FAD； 4转运系统不同：脂肪酸合成的起始原料乙酸CoA是通过柠檬酸穿梭系统进行转运的，脂肪酸分解起始物脂酸CoA是通过肉毒碱进行转运的；5能量变化不同：脂肪酸合成消耗能量，脂肪酸分解产生能量。相同点：1都是以2个碳原子单元断裂或延长。2都需载体的携带，而且都是通过硫酯键与载体结合。9.酮体是怎样生成的？酮体的利用价值体现在哪里？答案：酮体是脂肪酸在肝代谢的中间产物。它的生成：肝C线粒体中具有活性很强的生成酮体的酶，可将脂肪酸B-氧化生成的乙酰

34、CoA一部分通过三羧酸循环氧化成CO2,H2O和能量。另一部分乙酰CoA转变成酮体。是肝输出能源的一种形式，在肝外组织细胞内重新转变成乙酰CoA供组织氧化利用。生理意义：当饥饿或血糖较低时，可代替葡萄糖成脑组织及肌肉组织的主要能源。第十章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢1，名词解释。转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到-酮酸上，形成另一种氨基酸。联合脱氨基：有转氨酶催化的转氨基反应和L-谷氨酸脱氢酶催化的脱氨基反应偶联在一起的托氨方式。必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。2.氨基酸托氨反应产物各有哪些主要的去路？答：氨的去路：（

35、1）合成尿素（2）合成谷氨酰胺（3）合成非必需氨基酸（4）合成其他含氮化合物如嘌呤碱和嘧啶碱等。 -酮酸的去路：（1）经还原加氨或转氨生成非必需氨基酸；（2）经三羧酸循环转变成糖、脂肪或酮体。3. 联合脱氨基为什么是生物体内脱去氨基的主要方式？答：联合脱氨基，是指氨基酸的转氨基作用和氧化脱氨基作用的联合，其过程是氨基酸首先与酮戊二酸在转氨酶催化下生成相应的酮酸和谷氨酸，谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成酮戊二酸和氨，酮戊二酸再继续参与转氨基作用。联合脱氨基作用是可逆的，所以是体内合成非必需氨基酸的主要途径。4.体内是如何把氨基酸脱下的有毒的氨及时的转化？答：氨的去路：氨在体内虽不断产生，但又在

36、不断地迅速地变成其他无毒性含氮物质。 其主要去路有：（1）合成尿素(主要去路):尿素通过肾脏随尿排出体外。合成的途径：尿素的合成，并非是直接化合形成，要通过一个复杂的机构，称为鸟氨酸循环。这个循环包括三个主要步骤：第一步骤是鸟氨酸先与一分子氨和一分子二氧化碳结合形成瓜氨酸；第二步骤是瓜氨酸再与另一分子氨反应，生成精氨酸；第三步骤是精氨酸被精氨酸酶水解，产生一分子尿素和一分子鸟氨酸。鸟氨酸可以再重复第一步骤反应。这样每循环一次，便可促使两分子氨和一分子CO2合成一分子尿素。尿素合成的场所：主要在肝脏。因为上述各步骤反应所需的酶，特别是精氨酸均存于肝脏。（2）合成谷氨酰胺：体内的氨除主要用于合成尿

37、素外，还有一部分能与谷氨酸结合，生成谷氨酰胺。谷氨酰胺没有毒性，经血液循环运到肾脏，在肾小管上皮细胞内被谷氨酰胺酶水解，再生成氨和谷氨酸。所生成的氨即肾小管上皮细胞泌氨作用的氨，可直接排入尿中。（3）可以氨基化其他的-酮戊酸以变回另外一种-氨基酸，这就是体内非必需氨基酸合成的途径。（4）合成其他含氮化合物如嘌呤碱和嘧啶碱等。十一章 核酸的降解与核苷酸的代谢限制性核酸内切酶：是识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。十二章 核酸的生物合成为什么DNA复制需要有复制点，而转录需要有启动子？答：DNA复制主要包括引发、延伸、终止三个阶段。复制的引发(Priming)阶段

38、包括DNA复制起点双链解开，通过转录激活步骤合成RNA分子，RNA引物的合成，DNA聚合酶将第一个脱氧核苷酸加到引物RNA的3'-OH末端复制引发的关键步骤就是前导链DNA的合成，一旦前导链DNA的聚合作用开始，滞后链上的DNA合成也随着开始。启动子是基因（gene）的一个组成部分，控制基因表达（转录）的起始时间和表达的程度。启动子（Promoters）就像“开关”，决定基因的活动。2.为什么说DNA复制是半保留半不连续复制？答：（1）半保留即母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA,一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全重新

39、合成。（2）半不连续复制是由于DNA双螺旋的两股单链是反向平行，一条链的走向为5'-3',另一条链为3'-5',DNA的两条链都能作为模板以边解链边复制方式，同时合成两条新的互补链。但是，所有已知DNA聚合酶的合成方向都是5-3，所以在复制是，一条链的合成方向和复制叉前进方向相同，可以连续复制，称为领头链；另一条链的合成方向与复制叉前进方向相反，不能顺着解链方向连续复制，必须待模板链解开至足够长度，然后从5-3生成引物并复制子链。延长过程中，又要等待下一段有足够长度的模板，再次生成引物而延长，然后连接起来，这条链称随从链。因此就把领头链连续复制，随从链不连续复制

40、的复制方式称为半不连续复制。3.DNA的复制的高度准确性是通过哪些机制来实现的？答案：主要是通过碱基配对和dna聚合酶的功能来实现a、底物：AT、CT碱基互补配对，其他的配对形式没有合适的构象，因而不能进入DNA聚合酶活性中心。b、DNA聚合酶的反向校读机制。c、DNA聚合酶可以将DNA链弯曲，防止非合成点的干扰。d、监督作用：DNA聚合酶特异氨基酸和DNA特异碱基特异作用，若错误配对，则不能发生该作用。4.DNA复制和RNA转录各有何特点？试比较之。答案：（1）半保留复制，有一定的复制起始点，需要引物，双向复制，半不连续复制。（2）不对称性，连续性，单向性，有特定的起始和终止位点。5.DNA修复对生物体有何意义？试比较切除修复与重组修复。答：DNA修复（DNA repairing）是细胞对DNA受损伤后的一种反应，这种反应可能使DNA结构恢复原样，重新能执行它原来的功能